生物化学第五章 酶 化 学
合集下载
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
n 另一方面，由于活性中心催化基团的诱导和定向作用，使底物 分子反应基团被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一 性特点。——轨道定向
n 底物构象改变学说（底物形变或张力学说）
p 酶构象改变，结合底物； p 底物构象也改变，敏感键易断裂，加速反应。
活性 部位
过渡态构象
n 共价催化（共价中间产物学说）
酶促反应速度(V)
v=
vmax [S] Km + [S]
米氏常数
v=
1 2
vmax
底物浓度[S0]
vmax 2
=
vmax [S] Km + [S]
Km = [S]
◆米氏常数是反应速Байду номын сангаас为最大值的一半时的底物浓度 ◆米氏常数的单位为mol/L。
米氏常数（Km）的意义和应用
① 在底物确定、条件一定时，Km值是酶的特征常数； ② 不同的酶，Km值不同,一般在1×10-8～10-1 mol/L； ③ 判断酶和底物的亲和力的大小：Km值越大，酶和底物的亲和力越小。 ④ 判断最适底物：同一种酶，有几种底物就有几个Km值，其中，Km值最
n 根据底物命名: 如淀粉酶，蛋白酶等 n 根据催化反应的类型命名: 如氧化酶，脱氢酶等 n 有的酶结合上述两个原则命名: 如琥珀酸脱氢酶等 n 加上酶的来源或酶的其他特点: 如胃蛋白酶等
②国际系统命名法
系统名称：明确标明酶的底物名称、反应性质和一个“酶”字。 如：丙氨酸 + α-酮戊二酸 → 丙酮酸 + 谷氨酸
底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂等。
5.3.1 底物浓度对酶促反应速率的影响——酶浓度、温度、pH恒定
n 单底物反应
酶被饱和
酶促反应速度(V)
底物浓度[S0]
E+S
k1 k2
ES
k3 k4
P+E
Michaelis和Menten根据中间产物学说，推导出酶促反应中底物浓度对反应 速率影响的米氏方程：
⑤酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关
若除去，会失去活性
使酶原转变为有活性酶的过程称为酶原激活。 本质是活性中心的形成和暴露的过程。
酶原的生理意义
（1）保护细胞本身不受酶的水解破环； （2）保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用 （3）酶原还可以视为酶的贮存形式
5.2.2 结构-----活性部位和调控部位
A+B+ATP AB+ADP+Pi
如:丙酮酸羧化酶催化的反应
O CH3 C COOH + CO2 + H2O + ATP
O HOOC C CH2 COOH + ADP + Pi
草酰乙酸
酶的编号(4个数字）： EC 大类→亚类→亚-亚类→若干个酶
EC大类 • 亚类 • 亚-亚类 • 在亚-亚类中的编号
③ 酶与底物的结合取决于活性中心原子的精致排列，活性中心的 构象不是刚性的，与底物结合时可发生变化，变得与底物互补；
④ 底物靠许多弱键与酶活性中心结合；
⑤ 活性中心处于酶表面的一凹穴中，形成疏水区，底物分子大多 结合在这一凹穴中。
5.2.2.2 酶的必需基团
必需基团：酶表现催化所必需的部分。
5.2.2.3 调控部位
小的底物称为该酶的最适底物、最适应物或天然底物。
⑤ 通过Km来确定酶反应要达到某种速度应使用的底物浓度。
v=
vmax [S] Km + [S]
[S]
＞＞
Km ,
v=
vmax Km
[S]
[S] ＞＞ Km , v =
vmax[S] [S]
= vmax
低
酶被底物饱和
一级 混合级 零级级 零级级
米氏常数的求法—双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）
碱催化。
广义酸基团 （质子供体）
广义碱基团 （质子受体）
+
-COOH, -NH 3, -SH,
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
+
OH HN N H
O- :N NH
n 微环境效应
酶的活性中心通常位于其疏水裂隙中，其催化基团 被低介电环境所包围。这样，底物分子的敏感键和 酶的催化基团之间就会有很大的反应力，从而有助 于加速酶的反应。
有些酶分子中存在着一些可以与非底物的化学物质结合的部位，这些 物质可引起酶分子空间构象的变化，从而影响酶促反应速率，对酶起 激活或抑制作用，这些部位称为调控部位，也称别构（变构）部位。
调节亚基 催化亚基 非活性
催化部位 活性
5.2.3 酶的催化机制—与底物专一性结合、加速催化
①酶与底物专一性结合—两种学说 锁钥结合学说 1894年 Fischer 提出
5.2.2.1 酶的活性部位
即酶的活性中心，指酶分子中能同底物结合并起催化 反应的空间部位。
、 促使底物发生化学变化的部位。 n 结合部位决定酶的专一性， n 催化部位决定酶所催化反应的性质。
酶活性中心的共同特点：
① 活性中心只占酶体积很小一部分；
② 是一个具有特定三维空间结构的实体，这样才能使构成活性中 心的氨基酸在空间结构上相互靠近（氨基酸残基可能位于不同肽 链或同一肽链不同部位）；
v=
vmax [S] Km + [S]
n 两种不同模式的双底物反应—反应速度方程较复杂 序列反应(sequential)
随机结合
随机释放
有严格结合顺序
乒乓反应(ping-pong)
随机反应
有序反应
有严格释放顺序
5.3.2 酶浓度的影响
在底物浓度足够过量、其他条件固定、且反应系统中不含有抑制酶 活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，则酶促反应速度与 酶浓度成正比。
某些辅酶或辅基在催化中的作用
多与 核苷酸 和 维生素 相关
③根据酶分子的特点分为三类
n 单体酶：一般由一条多肽链组成。一般都是催化
水解反应的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶等。
n 寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成，亚基间通
过非共价键相连。如磷酸化酶等。
n 多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复和体。
如脂肪酸合成酶复合体。
P + ADP
绝对专一性 如脲酶
NH2
OC
+ H2O
NH2
尿素
脲酶
2NH3 + CO2
NH CH3
OC
+ H2O
NH2
甲基尿素
脲酶
相对专一性
基团专一性：如a－D-葡萄糖苷酶； 键专一性：如酯酶。
③酶的高度不稳定性
易受环境变化（物理化学因素）的影响
④酶的催化活性受到调节控制
酶原激活，抑制剂调节、反馈调节、酶的共价修饰、激素控制等。
NH2 Ala
O -KG
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O PA
NH2 Glu
c. 水解酶 （hydrolase） 如:脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
R COROCCHO2CROHC3HC2HOC2OHOCR3 HH2RC2COOHO3OOCHHR2C2OCOHOC3HRHCH3CO2OHORC2HOHH3CRCCOHOC2OHOCH3HC2HC2HOC3HHH3C2OH2OHR
酶与底物严格互补，酶变性即不再与底物结合
诱导契合学说
1959年 Koshland提出
底物诱导酶构象改变
催化结束，酶恢 复构象； 不正常的底物不 能诱导酶活性部 位基团正确排列。
② 酶加速化学反应机制（6种学说）
n邻近效应和轨道定向学说
在酶促反应中
n 一方面酶能使底物分子与自己靠近，底物在酶活性中心的有效 浓度大大增加，有利于提高反应速度。——邻近效应
n 习惯名称：谷丙转氨酶 n 系统名称：L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶
5.1.2 酶的分类
①国际系统分类法：根据酶的专一性分6类 ②根据酶的组成分2类 ③根据酶分子的特点分为3类
①国际系统分类法——按1961年国际生化会议规定
六 1. 氧化还原酶
大 类
2. 转移酶 3. 水解酶 4. 裂合酶
第五章 酶 化 学
5.1 酶的概述
酶（enzyme）：是一类由生物细胞产生的，绝大部分是以蛋白 质为主要成分的生物催化剂。
n 1878年，Kuhne提出“酶”这个名称。 n 1897年，Hans Buchner和Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提
取液实现了发酵。 n 1926年，Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶，并证明具有蛋白质
②酶的作用具有高度专一性
化学结构和立体结构
旋光异构专一性 D或DL或型L型 几何异构专一性 顺式或反式（含双键）
顺式或反式（含双键）
对称分子中两个等同基团的区分—甘油
一种底物 （化学键和两端基团）
化学结构
化学键+两端基团之一 化学键
立体构型专一性： ü旋光异构专一性，如L-氨基酸氧化酶； ü几何异构专一性，如延胡索酸水化酶（反－丁烯二酸）
d. 裂合酶 （裂解酶，Lyase）
AB
A+B
如脱氨酶、脱羧酶等。
e. 异构酶 （Isomerase） 如:6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
P O C H2 HH OH OH H
OH
PO
H O H磷酸葡萄糖 异构酶
OH
C H2 O
H H
OH
C H2O H OH
H
H
G-6-P
F-6-P
f. 连接酶（合成酶）（Ligase or Synthetase）
n 化学反应的发生，必须使反应物分子由基态 变为激活态。二者之间的能量差为活化能。
n 酶能降低底物分子的活化能而促进反应—— 中间产物学说
中间产物学说：在酶促反应中，酶与底物 先络合成一个中间物（不稳定），然 后中间物再进一步分解，成为产物和 游离态酶。
E + S →ES →E + P
不稳定的 激活状态
↙
↘
酶催化反应的类型 底物中被作用的基团或键的特点
乳酸脱氢酶 分类号： 如: EC1.1.1.27
②根据酶的组成分类
单体酶或单成分酶，分子中只含有氨基酸。如胃蛋白酶等 在催化反应中，酶反应的专一性 及高效率取决于酶蛋白。
辅助因子的作用
n 参与酶的活性中心，维持酶分子发挥催化作用所必需的构象 n 在酶蛋白与底物之间起桥梁作用 n 中和阴离子，降低反应中的静电斥力 n 传递电子、质子或一些基团
酶促反应有最适温度。
温度对酶反应速率的影响： n 影响酶的稳定性； n 影响酶或底物反应基团的解离，从而影响ES的形成； n 影响ES的分解
在一些酶的催化反应中，酶与底物以共价键（酶亲核基团和底物亲 电子基团）形成了一个反应活性很高的酶－底物中间复合物，从而 使反应活化能大大降低，反应速度加快。
n 酸碱催化—广义的酸碱催化
H+和OH-浓度可显著加快一般有机反应。 酶活性中心的某些基团作为质子供体（广义的酸）或质子受 体（广义碱），对底物进行催化，使敏感键断裂的机制称酸
n 金属离子效应
需要金属离子的酶： 金属酶（酶和金属离子结合紧密） 金属激活酶（酶和金属离子结合松散）
金属离子参与催化的方式： n与底物结合，使其正确定向； n通过自身氧化态的改变进行氧化还原反应； n通过静电作用隐蔽负电荷，降低反应中的静电斥力。
5.3 酶促反应速率及其影响因素
酶促反应速率：单位时间内底物被分解的量或产物的增加量。 影响酶反应速率的因素：
H O O C C H =C H C O O H H 2O
H O O C C H 2C H C O O H OH
ü酶能区分从有机化学观点来看属于对称分子中的两个等同的基团，只催化 其中的一个基团。
CH 2 OH HO CH
1 4CH 2 OH
+ ATP
甘油激酶
CH 2 O HO CH
1 4CH 2 OH
当[S]>>[E]时，v与[E] 呈正比关系。
5.3.3 pH对酶促反应速率的影响
酶促反应有最适pH； pH对酶促反应速率的影响：
n pH 影响酶侧链极性基团的解离；— 影响活性中心的结构，与底物的结合。 n 影响底物的解离；—不适于与酶结合。 n 使酶变性。
5.3.4 温度对酶促反应速率的影响
酶
5. 异构酶 6. 连接酶
a. 氧化-还原酶 （Oxidoreductase）—脱氢酶和氧化酶 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
b. 转移酶（Transferase） 如: 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
5.2 酶的特性、结构和催化机制
5.2.1 酶的催化特性
n 酶作为生物催化剂，具有一般催化剂的特征：
l 用量少而催化效率高； l 能加快化学反应的速度，而其本身在反应前后没有结构和性质的改变； l 只缩短反应达到平衡所需时间，不能改变反应的平衡点。
n 不同于一般化学催化剂的五个特点：
①比一般催化剂催化效率高
性质。 n 1982年，Cech发现RNA有催化功能(核酶）。 n 1986年，Lernen等得到具有酶催化活性的抗体－抗体酶。 n 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性的
DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
5.1.1 酶的命名
①习惯命名法
n 底物构象改变学说（底物形变或张力学说）
p 酶构象改变，结合底物； p 底物构象也改变，敏感键易断裂，加速反应。
活性 部位
过渡态构象
n 共价催化（共价中间产物学说）
酶促反应速度(V)
v=
vmax [S] Km + [S]
米氏常数
v=
1 2
vmax
底物浓度[S0]
vmax 2
=
vmax [S] Km + [S]
Km = [S]
◆米氏常数是反应速Байду номын сангаас为最大值的一半时的底物浓度 ◆米氏常数的单位为mol/L。
米氏常数（Km）的意义和应用
① 在底物确定、条件一定时，Km值是酶的特征常数； ② 不同的酶，Km值不同,一般在1×10-8～10-1 mol/L； ③ 判断酶和底物的亲和力的大小：Km值越大，酶和底物的亲和力越小。 ④ 判断最适底物：同一种酶，有几种底物就有几个Km值，其中，Km值最
n 根据底物命名: 如淀粉酶，蛋白酶等 n 根据催化反应的类型命名: 如氧化酶，脱氢酶等 n 有的酶结合上述两个原则命名: 如琥珀酸脱氢酶等 n 加上酶的来源或酶的其他特点: 如胃蛋白酶等
②国际系统命名法
系统名称：明确标明酶的底物名称、反应性质和一个“酶”字。 如：丙氨酸 + α-酮戊二酸 → 丙酮酸 + 谷氨酸
底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂等。
5.3.1 底物浓度对酶促反应速率的影响——酶浓度、温度、pH恒定
n 单底物反应
酶被饱和
酶促反应速度(V)
底物浓度[S0]
E+S
k1 k2
ES
k3 k4
P+E
Michaelis和Menten根据中间产物学说，推导出酶促反应中底物浓度对反应 速率影响的米氏方程：
⑤酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关
若除去，会失去活性
使酶原转变为有活性酶的过程称为酶原激活。 本质是活性中心的形成和暴露的过程。
酶原的生理意义
（1）保护细胞本身不受酶的水解破环； （2）保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用 （3）酶原还可以视为酶的贮存形式
5.2.2 结构-----活性部位和调控部位
A+B+ATP AB+ADP+Pi
如:丙酮酸羧化酶催化的反应
O CH3 C COOH + CO2 + H2O + ATP
O HOOC C CH2 COOH + ADP + Pi
草酰乙酸
酶的编号(4个数字）： EC 大类→亚类→亚-亚类→若干个酶
EC大类 • 亚类 • 亚-亚类 • 在亚-亚类中的编号
③ 酶与底物的结合取决于活性中心原子的精致排列，活性中心的 构象不是刚性的，与底物结合时可发生变化，变得与底物互补；
④ 底物靠许多弱键与酶活性中心结合；
⑤ 活性中心处于酶表面的一凹穴中，形成疏水区，底物分子大多 结合在这一凹穴中。
5.2.2.2 酶的必需基团
必需基团：酶表现催化所必需的部分。
5.2.2.3 调控部位
小的底物称为该酶的最适底物、最适应物或天然底物。
⑤ 通过Km来确定酶反应要达到某种速度应使用的底物浓度。
v=
vmax [S] Km + [S]
[S]
＞＞
Km ,
v=
vmax Km
[S]
[S] ＞＞ Km , v =
vmax[S] [S]
= vmax
低
酶被底物饱和
一级 混合级 零级级 零级级
米氏常数的求法—双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）
碱催化。
广义酸基团 （质子供体）
广义碱基团 （质子受体）
+
-COOH, -NH 3, -SH,
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
+
OH HN N H
O- :N NH
n 微环境效应
酶的活性中心通常位于其疏水裂隙中，其催化基团 被低介电环境所包围。这样，底物分子的敏感键和 酶的催化基团之间就会有很大的反应力，从而有助 于加速酶的反应。
有些酶分子中存在着一些可以与非底物的化学物质结合的部位，这些 物质可引起酶分子空间构象的变化，从而影响酶促反应速率，对酶起 激活或抑制作用，这些部位称为调控部位，也称别构（变构）部位。
调节亚基 催化亚基 非活性
催化部位 活性
5.2.3 酶的催化机制—与底物专一性结合、加速催化
①酶与底物专一性结合—两种学说 锁钥结合学说 1894年 Fischer 提出
5.2.2.1 酶的活性部位
即酶的活性中心，指酶分子中能同底物结合并起催化 反应的空间部位。
、 促使底物发生化学变化的部位。 n 结合部位决定酶的专一性， n 催化部位决定酶所催化反应的性质。
酶活性中心的共同特点：
① 活性中心只占酶体积很小一部分；
② 是一个具有特定三维空间结构的实体，这样才能使构成活性中 心的氨基酸在空间结构上相互靠近（氨基酸残基可能位于不同肽 链或同一肽链不同部位）；
v=
vmax [S] Km + [S]
n 两种不同模式的双底物反应—反应速度方程较复杂 序列反应(sequential)
随机结合
随机释放
有严格结合顺序
乒乓反应(ping-pong)
随机反应
有序反应
有严格释放顺序
5.3.2 酶浓度的影响
在底物浓度足够过量、其他条件固定、且反应系统中不含有抑制酶 活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，则酶促反应速度与 酶浓度成正比。
某些辅酶或辅基在催化中的作用
多与 核苷酸 和 维生素 相关
③根据酶分子的特点分为三类
n 单体酶：一般由一条多肽链组成。一般都是催化
水解反应的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶等。
n 寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成，亚基间通
过非共价键相连。如磷酸化酶等。
n 多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复和体。
如脂肪酸合成酶复合体。
P + ADP
绝对专一性 如脲酶
NH2
OC
+ H2O
NH2
尿素
脲酶
2NH3 + CO2
NH CH3
OC
+ H2O
NH2
甲基尿素
脲酶
相对专一性
基团专一性：如a－D-葡萄糖苷酶； 键专一性：如酯酶。
③酶的高度不稳定性
易受环境变化（物理化学因素）的影响
④酶的催化活性受到调节控制
酶原激活，抑制剂调节、反馈调节、酶的共价修饰、激素控制等。
NH2 Ala
O -KG
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O PA
NH2 Glu
c. 水解酶 （hydrolase） 如:脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
R COROCCHO2CROHC3HC2HOC2OHOCR3 HH2RC2COOHO3OOCHHR2C2OCOHOC3HRHCH3CO2OHORC2HOHH3CRCCOHOC2OHOCH3HC2HC2HOC3HHH3C2OH2OHR
酶与底物严格互补，酶变性即不再与底物结合
诱导契合学说
1959年 Koshland提出
底物诱导酶构象改变
催化结束，酶恢 复构象； 不正常的底物不 能诱导酶活性部 位基团正确排列。
② 酶加速化学反应机制（6种学说）
n邻近效应和轨道定向学说
在酶促反应中
n 一方面酶能使底物分子与自己靠近，底物在酶活性中心的有效 浓度大大增加，有利于提高反应速度。——邻近效应
n 习惯名称：谷丙转氨酶 n 系统名称：L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶
5.1.2 酶的分类
①国际系统分类法：根据酶的专一性分6类 ②根据酶的组成分2类 ③根据酶分子的特点分为3类
①国际系统分类法——按1961年国际生化会议规定
六 1. 氧化还原酶
大 类
2. 转移酶 3. 水解酶 4. 裂合酶
第五章 酶 化 学
5.1 酶的概述
酶（enzyme）：是一类由生物细胞产生的，绝大部分是以蛋白 质为主要成分的生物催化剂。
n 1878年，Kuhne提出“酶”这个名称。 n 1897年，Hans Buchner和Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提
取液实现了发酵。 n 1926年，Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶，并证明具有蛋白质
②酶的作用具有高度专一性
化学结构和立体结构
旋光异构专一性 D或DL或型L型 几何异构专一性 顺式或反式（含双键）
顺式或反式（含双键）
对称分子中两个等同基团的区分—甘油
一种底物 （化学键和两端基团）
化学结构
化学键+两端基团之一 化学键
立体构型专一性： ü旋光异构专一性，如L-氨基酸氧化酶； ü几何异构专一性，如延胡索酸水化酶（反－丁烯二酸）
d. 裂合酶 （裂解酶，Lyase）
AB
A+B
如脱氨酶、脱羧酶等。
e. 异构酶 （Isomerase） 如:6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
P O C H2 HH OH OH H
OH
PO
H O H磷酸葡萄糖 异构酶
OH
C H2 O
H H
OH
C H2O H OH
H
H
G-6-P
F-6-P
f. 连接酶（合成酶）（Ligase or Synthetase）
n 化学反应的发生，必须使反应物分子由基态 变为激活态。二者之间的能量差为活化能。
n 酶能降低底物分子的活化能而促进反应—— 中间产物学说
中间产物学说：在酶促反应中，酶与底物 先络合成一个中间物（不稳定），然 后中间物再进一步分解，成为产物和 游离态酶。
E + S →ES →E + P
不稳定的 激活状态
↙
↘
酶催化反应的类型 底物中被作用的基团或键的特点
乳酸脱氢酶 分类号： 如: EC1.1.1.27
②根据酶的组成分类
单体酶或单成分酶，分子中只含有氨基酸。如胃蛋白酶等 在催化反应中，酶反应的专一性 及高效率取决于酶蛋白。
辅助因子的作用
n 参与酶的活性中心，维持酶分子发挥催化作用所必需的构象 n 在酶蛋白与底物之间起桥梁作用 n 中和阴离子，降低反应中的静电斥力 n 传递电子、质子或一些基团
酶促反应有最适温度。
温度对酶反应速率的影响： n 影响酶的稳定性； n 影响酶或底物反应基团的解离，从而影响ES的形成； n 影响ES的分解
在一些酶的催化反应中，酶与底物以共价键（酶亲核基团和底物亲 电子基团）形成了一个反应活性很高的酶－底物中间复合物，从而 使反应活化能大大降低，反应速度加快。
n 酸碱催化—广义的酸碱催化
H+和OH-浓度可显著加快一般有机反应。 酶活性中心的某些基团作为质子供体（广义的酸）或质子受 体（广义碱），对底物进行催化，使敏感键断裂的机制称酸
n 金属离子效应
需要金属离子的酶： 金属酶（酶和金属离子结合紧密） 金属激活酶（酶和金属离子结合松散）
金属离子参与催化的方式： n与底物结合，使其正确定向； n通过自身氧化态的改变进行氧化还原反应； n通过静电作用隐蔽负电荷，降低反应中的静电斥力。
5.3 酶促反应速率及其影响因素
酶促反应速率：单位时间内底物被分解的量或产物的增加量。 影响酶反应速率的因素：
H O O C C H =C H C O O H H 2O
H O O C C H 2C H C O O H OH
ü酶能区分从有机化学观点来看属于对称分子中的两个等同的基团，只催化 其中的一个基团。
CH 2 OH HO CH
1 4CH 2 OH
+ ATP
甘油激酶
CH 2 O HO CH
1 4CH 2 OH
当[S]>>[E]时，v与[E] 呈正比关系。
5.3.3 pH对酶促反应速率的影响
酶促反应有最适pH； pH对酶促反应速率的影响：
n pH 影响酶侧链极性基团的解离；— 影响活性中心的结构，与底物的结合。 n 影响底物的解离；—不适于与酶结合。 n 使酶变性。
5.3.4 温度对酶促反应速率的影响
酶
5. 异构酶 6. 连接酶
a. 氧化-还原酶 （Oxidoreductase）—脱氢酶和氧化酶 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
b. 转移酶（Transferase） 如: 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
5.2 酶的特性、结构和催化机制
5.2.1 酶的催化特性
n 酶作为生物催化剂，具有一般催化剂的特征：
l 用量少而催化效率高； l 能加快化学反应的速度，而其本身在反应前后没有结构和性质的改变； l 只缩短反应达到平衡所需时间，不能改变反应的平衡点。
n 不同于一般化学催化剂的五个特点：
①比一般催化剂催化效率高
性质。 n 1982年，Cech发现RNA有催化功能(核酶）。 n 1986年，Lernen等得到具有酶催化活性的抗体－抗体酶。 n 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性的
DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
5.1.1 酶的命名
①习惯命名法