生化重点名词解释

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生化重点名词解释+问答知识点

生化重点名词解释+问答知识点
1. 兴奋性:生理学中将可兴奋细胞接受刺激后产生动作电位的能力 称为兴奋性。
2. 内环境:生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞 外液,称为内环境。
3. 内环境稳态:是指内环境的理化性质,如温度、PH、渗透压和 各种液体成分的相对恒定状态。
4. 神经调节:是通过反射而影响生理功能的一种调节方式,是人体 生理功能中最主要的一种调节方式。
8. 静息电位:静息时,质膜两侧存在着外正内负的电位差,称为静 息电位。
9. 动作电位:在静息电位的基础上,给细胞一个适当刺激,可触发 其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10. 阈电位:产生动作电位时,要使膜去极化是最小的膜电位,称为 阈电位。
11. 单收缩:当骨骼肌复制一次短促刺激时,可发生一次动作电位, 随后出现一次收缩和舒张,这种形式的收缩称为单收缩。
视紫红质\维持上皮组织结构完整,增强免疫\促进生长发育\抗氧化作用. D:抗佝偻病维生素;1,25-二羟维生素D3;儿童佝偻病,成人软骨病;调节钙磷 代谢,促进小肠,肾小管钙磷吸收\促进骨盐代谢与骨的正常生长\组织细 胞分化免疫调节. E:生育酚;生育酚;无\治疗习惯流产;抗氧化作用,保护生物膜\维持生殖功 能\促血红素生成\对因子的调节作用. K:凝血维生素;甲基1,4-萘醌;皮下,肌肉,肠胃道出血;促进肝合成凝血因子, 抗凝血因子蛋白\维持骨盐含量,减少动脉钙化. B1:硫胺素;TPP;脚气病,末梢神经炎;酮酸氧化脱羧酶的辅酶\抑制胆碱酯 酶活性\转酮基反应. B2:核黄素;FMN,FAD;口角,舌,唇,阴囊炎;构成黄素酶的辅酶,参与生物氧 化. B6:吡哆醛\醇\胺;磷酸吡哆醛\胺;高同型半胱氨酸血症;氨基酸脱羧酶和 转氨酶,ALA合酶,同型半胱氨酸分解代谢酶的辅酶\对类固醇激素发挥调 节作用. B12:钴胺素;甲钴胺素,5`-脱氧腺苷钴胺素;巨幼红细胞贫血,高同型半胱氨 酸血症,神经脱髓鞘;促甲基转换\促进DNA合成\促进红细胞成熟\琥珀酰 CoA的生成. C:抗坏血病维生素;抗坏血酸;坏血病;参与体内羟化反应\抗氧化作用\增 强免疫作用\促进铁吸收. 叶酸:碟酰谷氨酸;四氢叶酸;巨幼红细胞贫血,高同型半胱氨酸血症;参与 一碳单位转移\与蛋白质,核酸合成,红细胞,白细胞成熟有关. 泛酸:遍多酸;CoA,ACP;无;构成羟化酶的辅基\参与细胞信号传导和基因表 达影响DAN损伤的修复. 生物素:无;生物素辅基;无;构成辅酶A和ACP的成分\参与体内酰基转移和 脂肪酸合成. 3亚细胞器;关键酶;生理意义. 糖酵解:胞液;己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶;缺氧,快速供能\某 些细胞供氧正常,重要供能. TCA: 胞液,线粒体;柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊二酸脱氢酶;氧化供 能\TCA循环是三大营养物质氧化分解的共同途径\是糖,脂肪,AA代谢联系 枢纽. 糖有氧氧化:胞液,线粒体; 己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶,丙酮 酸脱氢酶复合体,柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊二酸脱氢酶;机体获 得ATP的主要方式. 糖异生: 胞液,线粒体; 丙酮酸羟化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羟激酶,果糖二磷

生化名词解释

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第一章1、等电点(isoelectric point):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、肽(peptide):是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、肽键(peptide bond):是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。

4、氨基酸的理化性质:氨基酸具有两性解离的性质;含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。

5、蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。

6、蛋白质的理化性质:两性解离性质;胶体的性质;蛋白质空间结构破坏而引起变形;蛋白质的紫外线吸收的性质;蛋白质的呈色反应(茚三酮反应,双缩脲反应)7、肽单元:参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面,此同一平面上的6个原子构成肽单元。

8、模体:是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

一个模体有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。

9、结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能。

结构域是在三级结构层次上的独立功能区。

10、蛋白质的一级结构:蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序,并且包括二硫键的位置。

11、蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象。

12、蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。

13、蛋白质的四级结构:是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。

14、蛋白质变性:在一些理化因素的作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。

生化名词解释

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生化名词解释(整理)1、增色效应:在DNA变性解链过程中,由于碱基之中的共轭双键被暴露出来,使DNA在260nm 处的吸光值增加,称为增色效应。

2、核酶:具有催化活性的RNA称为核酶。

其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用,催化部位具有特殊的锤头结构。

3、底物水平磷酸化:底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP,这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。

4、Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的,在这个范围内,紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。

一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。

5、Klenow片段:利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段,其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性,称为Klenow片段。

它是分子生物学研究中常用的工具酶。

6、顺式作用元件:指可影响自身基因表达活性的DNA序列。

按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。

7、框移突变:基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。

8、酶的比活力:即酶纯度的量度,指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示。

一般而言,酶的比活力越高,酶纯度越高。

9、SD序列:原核生物mRNA上起始密码子上游,普遍存在AGGA序列,因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。

此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合,与翻译起始复合物的形成有关。

10、信号肽:即Signal Peptide,它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列,常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端),至少含有一个带正电荷的氨基酸,中部有一高度疏水区以通过细胞膜。

52个生化重点名词解释

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52个生化重点名词解释1.蛋白质变性:当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响,其分子内部原有的高级结构构象发生变化,蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失,但并未导致其一级结构的变化。

2.酶的活性部位:酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位,即包括结合部位和催化部位。

3.内含子:大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列,不在mRNA中出现。

4.外显子:真核生物中多肽编码的基因片段。

5.稀有碱基:含量较少的碱基,多数为主要碱基的修饰物。

(tRNA中大约有10%为稀有碱基)6.联合脱氨:是生物体主要的脱氨基方式,是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合,人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸,在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基,这种方式叫做联合脱氨基作用。

7.抗代谢物:即抗代谢抑制剂,都是与代谢物在结构上的类似物,他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗,以减少正常代谢物参加反应的机会,从而影响正常代谢。

8.限制性核酸内切酶:是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶,用于特异切割DNA,是一种工具酶。

9.α螺旋:蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转,使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。

(一般为右手螺旋)10.半保留复制:DNA在复制时,每一条DNA单链在新链合成中充当模板,按碱基配对方式形成两个新的DNA分子,每一个分子都有一条新链一条旧链,这种配对方式就叫做半保留复制。

11.糖酵解:葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸,并伴随生成ATP的过程为糖酵解,此过程于胞液中进行,是动物,植物,微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。

12.断裂基因:真核生物的结构基因,由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成,这些基因称为断裂基因。

13.解链温度Tm:DNA的热变性是一个突变过程,类似于结晶的熔解,将紫外线吸收量(260nm)的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。

生化考试重点名词解释

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1:蛋白质一级结构(primary structure):多肽链中的氨基酸序列;2:蛋白质的二级结构(secondary structure):蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象,称为二级结构。

常见的有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;3:蛋白质的三级结构(protein tertiary structure):由二级结构元间构建成的总三维结构,包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中的彼此间的相互关系;4:蛋白质的四级结构(Quaternary structure):四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,四级结构是指亚基的相互关系,空间排布,亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象;5:α-螺旋(α-helix):是蛋白质中含量最多的2级结构元件,是一种重复性的结构,每圈螺旋占3.6个氨基酸残基,沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基侧链伸向外侧相邻螺圈间形成的氢键;6:β-折叠(β-sheet):是蛋白质中2级结构元件的一种,是一种重复性的结构,可以想象由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条多肽链,肽主链沿纸条形成锯齿状,有平行式和反平行式2种;7:生物活性肽(biological active peptide ):在生物体内游离存在的具有特殊功能的活性肽,如催产素,脑啡肽等;8:肽单位(peptide unit):肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位;9:盐析(salting-out):当蛋白质溶液中离子强度增加到一定值时蛋白质溶解度开始下降,当离子强度增加到足够高时,很多蛋白质可以从溶液中沉淀出来,这种现象称为盐析;10:等电点(isoelectric point):对某一种蛋白质而言,当在某一ph时,其所带正负电荷恰好相等也就是净电荷为零,这一ph值称为蛋白质的等电点;11:谷胱甘肽(glutathione GSH);动植物细胞中含有的一种3肽具有还原性,维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态;12:DNA变性(denaturation):DNA受到加热过酸过碱时,引起双螺旋区的氢键断裂,变成单链的现象;13:蛋白质变性(denaturation):蛋白质为大分子物质,有一定空间结构和生物学功能。

生化名词解释

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名词解释1、酶的比活力:每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。

2、蛋白质的三级结构:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。

3、别构效应:某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性的改变。

4、寡糖:由2~20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。

5、第二信使:细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使,而将细胞外信号称为第一信使。

6、分子杂交:用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链,以测定某特异序列的存在。

7、蛋白质的可逆变性:用适当的方法消除变性因素,可使蛋白质恢复活性。

8、全酶:具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。

9、米氏常数Km:Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度,它的大小只与酶的性质有关,而与酶浓度无关。

10、波尔效应:pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响,血液pH值降低或CO2分压升高,使血红蛋白对O2的亲和力降低,在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低,氧分数饱和曲线右移;反之亦然。

这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。

11、肽聚糖:N-乙酰葡萄糖胺(NAG)和N-乙酰胞壁酸(NAMA)交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。

肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

12、乳化作用:由于表面活性剂的作用,使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象,具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。

13、酸败现象:食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态,酸败后的油脂密度减小,碘值降低,酸值增高。

14、碘值:不饱和脂肪酸中的不饱和度越高,用以与之加成的卤素量也越多,通常以“碘值”表示。

在一定条件下,每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。

15、自由基::凡是具有不成对电子的原子或基团,称为自由基或游离基。

生化名词解释重点

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名词解释重点1.酶enzyme:由活细胞产生的一类具有催化作用的大分子物质,主要为蛋白质,包含少量核酸,具有高度专一性+催化效率+不稳定性+催化活性可调节性。

2.酶的活性中心:酶分子表面上一些功能基团集中,构成一定空间构象的区域(占酶分子很小部分),此区域与底物结合,催化底物转变为产物3.酶原zymogen:有些酶在以无活性的前体形式合成和分泌,运送到特殊部位,当体内需要时,经特异性的水解酶作用转变为有活性的酶而发挥作用。

这些不具有催化活性的酶的前体。

酶原激活activation of zymogen:某种物质由无活性的酶原→有活性的酶的过程。

4.酶原激活的生理意义:a.生成酶的细胞本身不因受蛋白酶消化而破坏;b.使酶在规定的部位受激活并发挥生理作用同工酶isoenzyme:催化相同化学反应,但分子结构、理化性质、免疫原性不同的酶。

别构酶allosteric enzyme:往往具有四级结构,为四亚基寡聚酶,酶分子的调节亚基受别构剂影响→轻微的构象变化→影响酶活性,又称调节酶。

修饰酶modification enzyme:即酶在其它酶作用下→酶分子结构修饰(可逆共价化学修饰)→催化活性发生改变。

5.维生素D:是一种脂溶性的维生素,为胆固醇衍生物,参与钙、磷的调节,缺乏儿童易患佝偻病,成人易患软骨病,摄入过多造成维生素D中毒。

6.维生素E:异戊烯侧链的二氢呋喃结构,是一种脂溶性的维生素。

又称生育酚。

其主要作用为抗氧化和与生育有关。

7.维生素K:是一种脂溶性的维生素,是具有异戊二烯侧链的萘醌结构。

缺乏会出现凝血障碍(r-谷氨酰羧化酶)。

8.酮体ketone bodies:脂酸在肝内氧化的中间产物,包括乙酰乙酸(acetoaceticacid),β-羟丁酸(β-hydroxybutyricacid),丙酮(acetone)。

肝内合成,肝外利用。

9.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

生化:名词解释大全

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【生化:名词解释大全】第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(K m 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2.呼吸链(respiratory chain)3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6.能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1.必需脂肪酸(essential fatty acid)2.脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3.脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4.脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5.乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7.乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoA carnoxylase)8.脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservative replication)2.不对称转录(asymmetric trancription)3.逆转录(reverse transcription)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replication fork)6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducible enzyme)2.标兵酶(Pacemaker enzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase)9.共价修饰(Covalent modification)10.级联系统(Cascade system)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforward activation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshift mutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degenerate code)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidy site)14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucine zipper)20.顺式作用元件(cis-acting element) 21.反式作用因子(trans-acting factor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

生化重点名词解释

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等电点(pI):在某一PH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时的PH称为~氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,称为~蛋白质的一级结构:氨基酸的排列顺序,肽键和二硫键。

蛋白质的二级结构:主链骨架原子的相对空间位置,氢键。

蛋白质三级结构:所有原子在三维空间的排布位置,疏水键,离子键,氢键,范德华力。

蛋白质四级结构:氢键和离子键。

模体:是具有特殊功能的超二级结构,由两个或三个具有二级结构的肽链在空间上相互靠近,形成的特殊空间构象。

结构域:分子量较大的蛋白质折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行使其功能,称为~协同效应:指一个亚基与其配体结合后,影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

具有四级结构的蛋白质才有协同效应。

碱基的基本成分:戊糖、碱基和磷酸。

核小体:由蛋白质和5种组蛋白构成,两个分子的组蛋白构成八聚体的核心组蛋白。

螺线管:染色质细丝盘绕形成。

进一步卷曲和折叠形成超螺线管。

DNA增色效应:在DNA解链过程中,由于更多的共轭双键得以暴露,DNA在260nm处的吸光度随之增加。

Tm:DNA在解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值得一半时的温度称为解链温度,用Tm表示。

复性:变形条件缓慢除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构的现象。

退火:热变形的DNA经缓慢冷却后可以复性。

杂化双链:在DNA复性过程中,辅酶和辅基的区别:与酶蛋白的结合紧密程度。

辅基结合程度紧密。

酶的化学修饰:酶蛋白肽链上某些残基侧链在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性的改变。

酶的活性中心:必须基团在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为~同工酶:催化相同的化学反应,但酶分子的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

酶反应的特点:高效性、特异性(绝对、相对、立体异构)、可调性、脆弱性。

生化名词解释

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一(一)名词解释1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。

3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。

4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。

5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12.氢键:指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H 或O-H 的氢原子间的相互吸引力。

13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。

15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。

生化名词解释

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名词解释1、糖酵解:在机体缺氧的情况下,葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解2、底物水平磷酸化:ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化3、糖异生:由非糖物质(乳酸,甘油,生糖氨基酸)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生4、必需脂肪酸:某些多不饱和脂肪酸(如亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸)机体自身不能合成,必须从食物中摄取,是动物不可缺少的营养物质,称为必需脂肪酸。

5、脂肪动员:储存在支付脂肪细胞中脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解,释放出游离脂肪酸和甘油,供其他组织细胞氧化利用的过程6、酮体:脂肪酸在肝细胞中经有氧氧化分解而产生的中间产物,包括了乙酰乙酸,羟丁酸,丙酮,三者统称酮体7、生物氧化:营养物质在生物体内氧化生成水和二氧化碳并释放能量的过程称为生物8、电子传递链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下来的电子传递给氧生成水。

这一系列的酶和辅酶称为呼吸链或者电子传递链。

9、氧化磷酸化:代谢物脱下的2H,经电子传递链氧化为水时释放的能量用于ADP的磷酸化,生成ATP的过程,称为氧化磷酸化。

10、必需氨基酸;体内不能自身合成,必须由食物共给的氨基酸。

11、一碳单位某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。

氨基酸联合脱氨作用:有两种脱氨作用的联合作用,使氨基酸的a-氨基脱下产生游离氨的过程。

12、嘌呤核苷酸的从头合成途径;利用磷酸核糖,氨基酸,一碳单位,以及CO2等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成飘零核苷酸,称为从头合成途径13、嘌呤核苷酸的补救合成途径:利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经过简单的反应过程合成嘌呤核苷酸。

称为补救合成途径。

14、酶的化学修饰:酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下可发生可逆的共价修饰,从而引起酶的活性改变,这种调节称为酶的化学修饰。

生化复习-名词解释

生化复习-名词解释

名词解释●标准氨基酸:用于合成蛋白质的20种氨基酸。

●蛋白质变性:由于稳定蛋白质构象的化学键在某些物理因素或化学因素的作用下被破坏,使其天然构象部分或全部改变。

●酶:由活细胞合成,其催化作用的蛋白质。

●酶活性中心:又称活性部位,是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。

●米氏常数:等于酶促反应达到最大速度Vm一半时的底物浓度[s]。

●酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体。

●同工酶:指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶,是在生物进化过程中基因变异的产物。

●酶原激活:酶原向酶转化的过程,实际上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。

●生物氧化:指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解,最终生成二氧化碳和水并释放出能量满足机体生命活动需要的过程。

●呼吸链:指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体。

●底物水平磷酸化:指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物,通过高能基团转移推动合成ATP。

●氧化磷酸化:指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸所和生成ATP:ADP+Pi→ATP+H2O●血糖:指血液中的游离葡萄糖。

●糖异生:是指由非糖物质合成葡萄糖的过程。

●糖酵解:指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸,并释放部分能量推动合成ATP供给生命活动。

●三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA与草酰乙酸所和生成柠檬酸,柠檬酸经过一系列酶促反应又生成草酰乙酸,形成一个循环。

该循环生成第一个化合物是柠檬酸,它有三个羧基,所以称为三羧酸循环、柠檬酸循环。

●糖有氧氧化:指当氧气充足时,葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底氧化成CO2和H2O,并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动。

●糖原合成和分解:葡萄糖在细胞内合成糖原的过程称为糖原合成,糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程称为汤圆分解。

●磷酸戊糖途径:是葡萄糖经过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖(磷酸戊糖)和NADPH的途径。

生化名词解释

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生化名词解释1多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。

2构型:原子或基团在空间的相对分布或排列。

涉及共价键的断裂。

3构象:当单键旋转时,取代基团可能形成不同的立体结构。

不涉及共价键的断裂。

4差向异构体:仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体5必需脂肪酸:人体不能合成,必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。

6自由基:分子/原子/基团中有未配对电子的一类物质。

7抗氧化剂:具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。

8等电点:当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子的形式存在,分子中所含的正负电荷数目相等,净电荷为0。

这一pH值即为AA的等电点。

9均一蛋白质:对任一种给定的蛋白质,其所有分子在AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应是相同的,即所谓均一的蛋白质。

10一级结构:肽链中的氨基酸排列顺序。

11二级结构:指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。

12超二级结构:若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起,相互作用,形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。

13结构域:存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体。

14三级结构:已由二级结构元件构建成的总三维结构,包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。

15四级结构:指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。

15亚基:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。

具有独立三级结构的肽链。

亚基有时也称单体。

15单体蛋白质:仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。

15原聚体、聚体:对称的寡聚蛋白质分子中的两个或多个不对称的相同结构。

16氨基酸残基:肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子,因此称为氨基酸残基。

16肽基、肽单位:肽链中的酰胺基(-CO-NH-)。

16:肽:氨基酸的线性聚合物,因此也常称肽链。

16:共价主链:由-N-Cα-C-序列重复排列而成的肽链骨干。

生化名词解释

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生化名词解释1结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,这些三维实体称为结构域。

2蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,其中包括二硫键3超二级结构:相邻的二级结构单元可组合在一起,相互作用,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。

4别构效应(变构效应) 当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5米氏常数:酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

6熔解温度(Tm):通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度,称为该DNA的熔点或熔解温度,用Tm表示7盐析:是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。

如:加浓(NH4)2SO4使蛋白质凝聚的过程。

8同工酶:同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

《生化》名词解释高频考点1) 生物化学与分子生物学biochemistry and molecular biology:利用化学、物理学、数学及生物学等学科的基本原理与方法去研究生物体,从分子水平上探讨生命现象的一门科学。

2) 等电点isoelectric point of amino acid(pI):氨基酸分子带有相等正、负电荷时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。

3) 生物活性肽biological active peptide:生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。

4) 蛋白质的一级结构primary structure of protein:指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序,即多肽链的线状结构。

5) 蛋白质的二级结构secondary structure of protein:指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

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生化重点名解
1.Peptide unit(肽单元):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元。

2.motif(模体):在许多蛋白质分子中,两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能,如锌指结构。

3.domain(结构域):分子量大的蛋白质,三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域,折叠的较为紧密,具有独立的生物学功能,称为结构域。

4.denaturation of protein(蛋白质变性):某些物理和化学因素作用下,蛋白质的特定空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。

5.isoelectic point of protein(蛋白质等电点):在某一pH溶液中,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

6.active site/active center of enzyme(酶的活性中心):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。

7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes(变构酶与酶的变构调节):体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。

这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合,使酶发生变构而改变其催化活性。

酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。

对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。

受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。

8.cvalent modification/chemical modification of enzyme(酶的共价修饰):在其它酶的催化作用下,酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰。

9.isoenzymes(同工酶):指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

10.zymogens and activation of zymogens(酶原与酶原激活):有些酶在细胞中合成或分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下,水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性。

这种无活性的酶前体称作酶原。

由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。

11.glycolysis(糖酵解):在缺氧条件下,葡萄糖经丙酮酸分解成乳酸的过程称为糖酵解。

12.gluconeogenesis(糖异生):由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生,糖异生只在肝脏、肾脏发生。

ctate Cycle(乳酸循环):将肌肉内的糖原和葡萄糖通过糖酵解生成乳酸,乳酸进入血中运输至肝脏,在肝内乳酸易生成葡萄糖并弥散入血,释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用,构成的循环过程称为乳酸循环。

14.substrate-leyel phosphorylation(底物水平磷酸化):ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。

15.triglyceride mobilization(脂肪动员):储存在脂肪细胞中的甘油三酯被激素敏感性甘油三酯脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油,并释放入血,通过血
液运送至肝外组织氧化利用的过程。

16.β-oxidation of fatty acid(脂酸的β氧化):脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂酸B氧化多酶复合体的催化下,从脂酰基的β碳原子开始,进行脱氢(辅酶为FAD)、加水、再脱氢(辅酶为NAD+)、硫解四部连续反应,生成1分子乙酰CoA及1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA,此过程即脂酰的B氧化。

17.ketone bodies(酮体):乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮三者通称酮体,是脂酸在肝中特有的中间代谢物,是肝脏输出能源的一种形式。

18.neccesary fatty acid(必需脂酸):某些多不饱和脂酸,如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等,动物机体自身不能合成,需从植物油摄取,是机体不可缺少的营养物质,同时又是前列腺素、血栓噁烷、白三烯生理活性物质的前体。

19.oxidative phosphorylation(氧化磷酸化):代谢物脱下的两个H+在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP的过程,称为氧化磷酸化,氧化磷酸化是体内产生ATP的主要方式。

20.biological oxidation(生物氧化):糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内分解代谢,最终生成二氧化碳和水,同时逐步释放能量的过程。

21.oxidation respiratory chain(氧化呼吸链):有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子,经过线粒体内膜上的一系列按一定顺序排列的氢和电子的传递体逐步传递,最终与氧结合生成水,这些氢和电子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

22.P/O(P/O比值):氧化磷酸化过程中,每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔数(即消耗ADP)的摩尔数。

23.essencial amino acid(必需氨基酸):机体需要又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸,人体内有8种:甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。

24. one carbon unit(一碳单位):一些氨基酸在分解代谢过程中产生的一个碳原子的基团,称为一碳单位。

其代谢的辅酶是四氢叶酸。

一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成,主要的一碳单位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基
25.putrefaction of protein(蛋白质的腐败作用):蛋白质消化过程中,一部分不被消化,一部分消化产物不被吸收。

肠道细菌对这部分蛋白质及消化产物的分解,称为蛋白质的腐败作用。

26.alanine-glucose cycle(丙氨酸—葡萄糖循环):肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸,生成丙氨酸,丙氨酸进入血液,并被运送至肝脏,在肝脏丙氨酸脱去氨基,用于合成尿素,生成的丙酮酸可转变为葡萄糖,葡萄糖由血液运输到肌肉组织,经糖酵解途径生成丙酮酸,丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸,称为丙氨酸—葡萄糖循环。

该循环是肌肉与肝脏之间氨运输的方式。

27.2,3BPG(2,3BPG支路):分支点是1,3-二磷酸甘油酸(1,3-BPG)。

正常情况下,2,3-BPG对BPG变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用,所以2,3-BPG旁路仅占糖酵解的15%~50%,2,3-BPG磷酸酶的活性较低,2,3 -BPG的生成大于分解,造成红细胞内2,3-BPG升高。

2,3-BPG虽然也供能,但主要是调节血红蛋白的运氧功能。

28.Biotransformation(生物转化作用): 机体将来自体外的非营养物质(激素、神经递质、药物、毒物、染料、添加剂以及肠管内细菌的腐败产物)在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应,使这些物质生物活性或毒性降低甚至消
除,这一过程称为转化作用。

29、bile acid enterohepatic circulation(胆汁酸肠肝循环):在肝细胞合成的初级胆汁酸,随胆汁进入肠道,协助脂类物质的消化吸收后,受肠菌作用转变为次级胆汁酸。

肠道中各种胆汁酸约95%被肠道重吸收经门静脉入肝,并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道,这一过程被称为胆汁酸的肠肝循环。

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