过氧化物酶peroxidase 简介

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过氧化物酶体通路

过氧化物酶体通路
过氧化物酶体通路（PeroxisomePathway）是细胞中一种重要的转化代谢途径，通过在过氧化物酶体中催化氧化反应来参与多种细胞代谢过程。

在这个通路中，过氧化物酶体内的酶类可以将脂肪酸、氨基酸和其他代谢物质氧化成醛和酮，产生丰富的能量和氧化产物。

同时，这个通路也参与了体内脂肪酸代谢、胆固醇代谢、葡萄糖代谢、细胞增殖等多种生物学过程。

Peroxisome Pathway的功能主要依靠体内的过氧化物酶体来实现。

过氧化物酶体是一种细胞器，细胞内含有多种酶类，如催化酶、氧化酶、氧化还原酶、酰辅酶A转移酶等。

这些酶类可以催化脂肪酸等代谢物质的氧化反应，并转化成水、氢氧根离子以及其他生物学产物。

在这个过程中，过氧化物酶体内的多种酶类和代谢物质之间相互作用和调节，从而实现了Peroxisome Pathway的生物学功能。

总的来说，Peroxisome Pathway是细胞内一个非常重要的代谢途径，参与了多种生物学过程，并通过氧化反应产生丰富的能量和氧化产物。

这个通路的研究对于了解体内代谢过程、探索新的药物研发和细胞生物学研究等都具有重要的意义。

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抗坏血酸过氧化物酶

未知驱动探索，专注成就专业
抗坏血酸过氧化物酶
抗坏血酸过氧化物酶（ascorbate peroxidase，APX）是
一种重要的氧化酶，负责在植物体内催化抗坏血酸（维生
素C）与过氧化氢之间的氧化还原反应。

该酶可以将有害的过氧化氢转化为水和氧气，起到清除细胞内部过氧化氢的
作用。

抗坏血酸过氧化物酶广泛存在于植物体内，尤其在叶片和
根部等活跃代谢组织中含量较高。

它是维持植物细胞内氧
化还原平衡的关键酶之一。

在植物遭受各种逆境胁迫时，
如高温、干旱、盐碱等，会导致植物体内产生过量的过氧
化氢，进而引发氧化应激反应。

抗坏血酸过氧化物酶的活
性会得到显著增强，从而帮助植物对抗逆境胁迫。

此外，抗坏血酸过氧化物酶还参与植物生长和发育的调控。

研究发现，抗坏血酸过氧化物酶的缺失或突变会导致植物
叶片发生病斑、失绿、畸形生长等异常现象，甚至影响到
植物的种子萌发和幼苗生长。

因此，抗坏血酸过氧化物酶
在植物生理生化过程中具有重要的功能和调控作用。

1。

过氧化物酶(Peroxidase,POD)试剂盒使用说明

3、细菌或细胞 POD 活性
（1）按样本蛋反应体系中每分钟 A470 变化 0.01 定义为一个酶活力单位。
POD（U/mg prot）＝245μL（反应体系）÷1000μL×提取酶液总体积（1000μL）÷样本体积（5μL）÷0.01×ΔA÷蛋白质浓度（mg/mL）=4900×ΔA÷蛋白质浓度（mg/mL）
2、组织 POD 活性
(1) 按样本蛋白浓度计算
单位的定义：每 mg 组织蛋白在每 ml 反应体系中每分钟 A470 变化 0.005 定义为一个酶活力单位。
POD（U/mg prot）＝245μL（反应体系）÷1000μL×提取酶液总体积（1000μL）÷样本体积（5μL）÷0.005×ΔA 测定÷蛋白质浓度（mg/mL）=9800×ΔA÷蛋白质浓度（mg/mL）
用 96 孔板测定的计算公式如下
1、血清（浆）POD 活性

单位的定义：每 mL 血清（浆）在每 ml 反应体系中每分钟 A470 变化 0.005 定义为一个酶活力单位。
POD（U/mL）＝245μL（反应体系）÷1000μL×血清（浆）总体积（1000μL）÷样本体积（5μL）÷0.005×ΔA =9800×ΔA
（2）按细菌或细胞密度计算
单位的定义：每 1 万个细菌或细胞在每 ml 反应体系中每分钟 A470 变化 0.01 定义为一个酶活力单位。
POD（U/104 cell）＝245μL（反应体系）÷1000μL×提取酶液总体积（1000μL）÷样本体积（5μL）÷0.01×ΔA÷细菌或细胞密度（104 cell /mL）=4900×ΔA÷细菌或细胞密度（104 cell /mL）
（2）按样本鲜重计算
单位的定义：每 g 组织在每 ml 反应体系中每分钟 A470 变化 0.01 定义为一个酶活力单位。

peroxisome名词解释

peroxisome名词解释英语1：Peroxisome解释：Peroxisome（过氧化物酶体）是真核生物细胞中的一种膜包囊体，具有嗜氧、嗜酸性、氧化还原酶等多种功能，其中包括分解过氧化氢和有毒物质、合成胆固醇和酮体的代谢等。

双语例句：1. Peroxisomes are important organelles in eukaryotic cells that play essential roles in a variety of metabolic pathways.过氧化物酶体是真核生物细胞中重要的细胞器，在多种代谢途径中发挥着重要作用。

2. Peroxisome dysfunction is associated with a range of human diseases, including neurological disorders, metabolic syndromes, and cancer.过氧化物酶体功能障碍与一系列人类疾病相关，包括神经系统疾病、代谢综合征和癌症。

3. Cells use peroxisomes to degrade fatty acids and generate energy in the form of ATP.细胞利用过氧化物酶体降解脂肪酸，产生ATP形式的能量。

4. Peroxisome biogenesis-deficient patients suffer from a range of clinical manifestations, such as developmental defects, neurological disorders, and liver dysfunction.过氧化物酶体生成缺陷患者患有一系列临床表现，如发育缺陷、神经系统疾病和肝功能障碍。

5. In plant cells, peroxisomes are involved in several processes, including photorespiration, hormone biosynthesis, and defense against pathogens.在植物细胞中，过氧化物酶体参与多个过程，包括光呼吸作用、激素合成和防御病原体。

植物抗坏血酸过氧化物酶的作用机制、酶学及分子特性

植物抗坏血酸过氧化物酶的作用机制、酶学及分子特性一、本文概述植物抗坏血酸过氧化物酶（Ascorbate Peroxidase，AP）是一种在植物细胞内广泛存在的关键酶，其在植物抗氧化防御系统中发挥着至关重要的作用。

本文旨在全面探讨植物抗坏血酸过氧化物酶的作用机制、酶学特性以及分子特性，以期为深入理解植物抗氧化防御系统的运行规律，以及提高植物抗逆性和农业生产力提供理论基础。

我们将详细介绍抗坏血酸过氧化物酶的生化功能，包括其催化抗坏血酸清除活性氧的能力及其在细胞氧化还原稳态中的作用。

接着，我们将深入探讨抗坏血酸过氧化物酶的酶学性质，如酶的动力学特性、抑制剂和激活剂的影响等。

我们将对抗坏血酸过氧化物酶的分子特性进行阐述，包括其基因结构、表达调控以及蛋白质结构等方面的研究。

通过本文的综述，我们期望能够为植物生物学、农业生物技术以及植物抗逆性研究等领域提供有益的参考和启示。

二、植物抗坏血酸过氧化物酶的作用机制植物抗坏血酸过氧化物酶（AP）是一种关键的抗氧化酶，主要作用是清除植物细胞中的过氧化氢（H2O2），以防止氧化应激对细胞造成的损伤。

AP的作用机制主要涉及到酶的催化活性以及其与底物的相互作用。

在AP的催化过程中，抗坏血酸（AsA）作为还原剂，将H2O2还原为水（H2O），而自身则被氧化为单脱氢抗坏血酸（DHA）。

这个过程可以表示为：2AsA + H2O2 → 2DHA + 2H2O。

DHA随后通过抗坏血酸再生系统被还原回AsA，从而维持了AP的催化循环。

AP的作用机制还涉及到其在细胞内的定位。

在植物细胞中，AP 主要分布在叶绿体、细胞质和线粒体等细胞器中。

这些细胞器中的AP通过特定的信号肽序列被定位到相应的位置，从而实现了对特定区域H2O2的高效清除。

AP的活性还受到多种因素的调节，包括光照、温度、pH值以及底物和抑制剂的浓度等。

光照和温度可以影响AP的稳定性和活性，而pH值则可以影响AP与底物的结合能力。

过氧化物酶peroxidase 简介

过氧化物酶peroxidase 简介peroxidase氧化还原酶的一种。

过氧化物酶是由微生物或植物所产生的一类氧化还原酶,它们能催化很多反应. 过氧化物酶是以过氧化氢为电子受体催化底物氧化的酶。

主要存在于细胞的过氧化物酶体中,以铁卟啉为辅基,可催化过氧化氢氧化酚类和胺类化合物,具有消除过氧化氢和酚类、胺类毒性的双重作用。

过氧化物酶体是由一层单位膜包裹的囊泡, 直径约为0.5～1.0μm, 通常比线粒体小。

普遍存在于真核生物的各类细胞中,在肝细胞和肾细胞中数量特别多。

过氧化物酶体的标志酶是过氧化氢酶,它的作用主要是将过氧化氢水解。

过氧化氢(H2O2)是氧化酶催化的氧化还原反应中产生的细胞毒性物质,氧化酶和过氧化氢酶都存在于过氧化物酶体中,从而对细胞起保护作用。

植物体中含有大量过氧化物酶，是活性较高的一种酶。

它与呼吸作用、光合作用及生长素的氧化等都有关系。

在植物生长发育过程中它的活性不断发生变化。

一般老化组织中活性较高，幼嫩组织中活性较弱。

这是因为过氧化物酶能使组织中所含的某些碳水化合物转化成木质素，增加木质化程度，而且发现早衰减产的水稻根系中过氧化物酶的活性增加，所以过氧化物酶可作为组织老化的一种生理指标。

此外，过氧化物同工酶在遗传育种中的重要作用也正在受到重视.催化从底物移去电子，并转给过氧化氢反应。

即：供体+H2O2→氧化的供体+2H2O，是一种血红素蛋白(hemoprotein)。

如过氧化氢酶便是过氧化物酶的一种。

过氧化氢酶可与葡萄糖氧化酶配合使用，脱除蛋清中的葡萄糖，代替了传统的自然发酵的方法，从而提高产品质量，缩短生产周期。

在医学上，也可作为工具酶，用于检验尿糖和血糖。

现代医学上认为机体衰老与氧化有关，例如染色体、酶等的氧化。

所以，一些有还原性功能的物质可以在某种程度上抗衰老，如过氧化物酶体，维生素C、E也有抗衰老作用。

过氧化物氧化酶

过氧化物氧化酶
过氧化物氧化酶（Peroxidase）是一类催化过氧化氢（H2O2）分解的酶。

它存在于细胞质和细胞壁中，广泛存在于真菌、植物和动物体内。

过氧化物氧化酶通过催化酶促反应将有机底物氧化，同时还能将过氧化氢还原为水。

其反应机理涉及到酶的两个反应中心（活性位点）：一个是运载电子的铁离子（Fe3+），另一个是共同提供电子的基团。

过氧化物氧化酶在生物体内起到重要的生理和防御作用。

它参与多种代谢途径中的氧化还原反应，如酚类、醛类和氨基酸的代谢。

它还能够参与细胞凋亡、免疫响应和抗氧化防御等重要生物学过程中。

在实验室中，过氧化物氧化酶也被广泛应用于生物化学和生物技术领域。

它可用作指示剂、催化剂和保护剂等，还可以作为一种检测方法或分析工具，用于测定物质的浓度、反应速率和分子结构等。

过氧化物酶和PeroxiBase过氧化物酶数据库

过氧化物酶和PeroxiBase过氧化物酶数据库牛红军;岳鹍;滕文华;杨飞;杨官娥【摘要】过氧化物酶是存在于生物体中的一大类以过氧化物为电子受体催化底物氧化的醇,在生物体的生命活动中发挥着重要作用.过氧化物酶由多态性丰富的多基因家族所编码,其结构和功能具有多样性.近年来,随着研究和应用的深入,过氧化物酶领域迫切需要建立一个专业的信息交流平台.PeroxiBase数据库收集了大量的过氧化物酶数据,并进行生物信息学加工,为生命科学研究人员免费共享、最大化利用与综合开发过氧化物酶资源搭建了信息平台,在过氧化物酶的研究与应用中发挥着重要作用.%Peroxidases are enzymes which use various peroxides as electron acceptors to catalyse a number of oxidative reactions. They are involved in important physiological and developmental processes in living organisms. Peroxidases genes constitute a multi gene family, whose genomic diversity achieved through differences in gene content and allelic polymorphism. In recent years, there is an urgent need for a professional platform for exchange of peroxidase information, with the development of research and application of peroxidases. PeroxiBase contains all identified peroxidase-encoding sequences. PeroxiBase provides a series of bioinformatics tools and facilities suitable for analyzing these stored sequences. The database offers life science researchers a free information platform to share, use and develop peroxidase resources. PeroxiBase plays an important role in research and application of peroxidases.【期刊名称】《生命科学研究》【年(卷),期】2012(016)006【总页数】6页(P539-544)【关键词】过氧化物酶;数据库;生物信息学【作者】牛红军;岳鹍;滕文华;杨飞;杨官娥【作者单位】山西医科大学药学院,中国山西太原030001;天津现代职业技术学院,中国天津300350;天津现代职业技术学院,中国天津300350;东北林业大学,中国黑龙江哈尔滨150611;山西医科大学药学院,中国山西太原030001;山西医科大学药学院,中国山西太原030001【正文语种】中文【中图分类】Q55过氧化物酶是广泛分布于生物中的一类以H2O2等过氧化物(ROOH)为电子受体,催化底物发生氧化反应的酶,相对分子质量范围30 000～150 000 Da.在植物中,过氧化物酶参与生长素代谢、细胞壁延伸及加厚等生长发育调控过程和消除自由基伤害、抵御入侵微生物等生理活动[1～3];在动物中,过氧化物酶参与激素分泌和机体免疫等生命活动[4];人体内有30余种过氧化物酶,它们在疾病预防、药物代谢和人体病理学中发挥着独特作用[5,6].近年来,过氧化物酶在工业、农业、环保和医疗等领域的应用越来越多,体现出巨大的经济效益和良好的社会效益[7].随着过氧化物酶信息资源日趋丰富,现有成果能否被研究者高效率地分享和运用已成为过氧化物酶研究领域无法避免的生物信息学课题.2004年,在瑞士生物信息研究所主持下,两位生物学家收集大量的过氧化物酶数据进行生物信息学研究,创建了专业的过氧化物酶数据库——PeroxiBase(http://peroxibase.toulouse.inra.fr/).PeroxiBase广泛收录各种过氧化物酶,并实时更新,是生命科学研究人员免费共享的过氧化物酶信息平台[8].国外关于该数据库的介绍和应用较多[9～11],如专业收录过氧化还原酶的PREX数据库即参照PeroxiBase所建立[12],而国内鲜有介绍或使用PeroxiBase的报道.本文对过氧化物酶和PeroxiBase数据库予以介绍,期待与国内学者共享PeroxiBase,加快过氧化物酶研究与应用的进程.1 过氧化物酶1.1 过氧化物酶的分类1.1.1 按照酶学性质分类国际生物化学联合会酶学委员会根据过氧化物酶的底物及酶促反应性质,采用系统命名法将具有一个酶功能域的过氧化物酶归类于EC 1.11.1.x亚亚类 (EC 1.11.1.1至EC 1.11.1.16,其中的EC 1.11.1.4现在称为EC 1.13.11.11,不再归类于过氧化物酶);将具有两个酶功能域的过氧化物酶归类于EC 1.13.11.44,EC 1.14.99.1,EC1.6.3.1或EC 4.1.1.44等 (表1)[13].谷胱甘肽过氧化物酶依据电子受体的差异,归类于EC 1.11.1.9(以过氧化氢为受体)或EC 1.11.1.12(以脂质过氧化物为受体)[14].某些没有独立系统名称的过氧化物酶(过氧蛋白和过氧素等)归类于EC 1.11.1.7,统称为过氧化物酶.表1 过氧化物酶的酶学性质分类Table1 The international union of biochemistry classification of peroxidasesEC number EC 1.11.1.1 EC 1.11.1.2 EC 1.11.1.3 EC 1.13.11.11 EC 1.11.1.5 EC 1.11.1.6 EC 1.11.1.7 EC 1.11.1.8 EC 1.11.1.9 EC 1.11.1.10 EC 1.11.1.11 EC 1.11.1.12 EC 1.11.1.13 EC 1.11.1.14 EC 1.11.1.15 EC 1.11.1.16 EC 1.13.11.44 EC 1.14.99.1 EC 1.6.3.1 EC 4.1.1.44 Recommended name NADH peroxidase NADPH peroxidase Fatty acidperoxidase Tryptophan 2,3-dioxygenase Cytochrome-c peroxidase Catalase Peroxidase Thyroid peroxidase Glutathione peroxidase Chloride peroxidase L-ascorbate peroxidase Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase Manganese peroxidase Lignin peroxidase Peroxiredoxin Versatile peroxidase Linoleate diol synthase Prostaglandin-endoperoxide synthase NAD(P)H oxidase 4-Carboxymuconolactone decarboxylase Abbreviation in PeroxiBase NadPrx No sequence available No sequence available(a Dox?)Not considered as a peroxidase any longer CcP,DiHCcP Kat,CP Haem peroxidases TPO GPx HalPrx,HalNPrx,HalVPrx Apx GPx MnP LiP 1CysPrx,2CysPrx,etc.VP LDS PGHS DuOxAhpD,CMD,CMDn,etc.1.1.2 按照系统进化关系分类过氧化物酶包括结合血红素辅基的血红素过氧化物酶(haem peroxidase)和无血红素辅基的非血红素过氧化物酶(non-haem peroxidases)两大类.为了描述过氧化物酶结构、性质和功能,研究过氧化物酶起源、发生和进化关系,PeroxiBase参照Baldauf的方法构建了过氧化物酶系统进化关系图,将过氧化物酶划分为不同的超家族、家族和亚家族(图1)[15,16].血红素过氧化物酶包括动物体中的Animal peroxidase-Cyclooxygenase superfamily等家族或超家族,以及分布于微生物和植物的Non animal peroxidase.Non animal peroxidase的氨基酸序列相似性低、功能差异大,可被划分为存在于植物、真菌和原核生物中的Class I peroxidase superfamily,真菌中特有的ClassⅡ peroxidase family,以及植物特有的ClassⅢ peroxidase family[17].非血红素过氧化物酶(non-haem peroxidase)包括Manganese catalase family等家族或超家族.过氧化物酶在生物体中的分布见表2.图1 过氧化物酶系统进化关系图Fig.1 Schematic representation of the phylogenic relation between the different protein families found in PeroxiBase表2 过氧化物酶在生物体中的分布Table2 Peroxidase families and superfamilies included in the database with their distributions across the major kingdomsPeroxidases Animal peroxidase-Cyclooxygenase superfamily Catalase family Di-haem peroxidase superfamily DyP-type peroxidase superfamily Haloperoxidase(haem)ClassⅠperoxidase superfamily ClassⅡperoxidase family ClassⅢperoxidase family Alkylhydroperoxidase D-like superfamily Haloperoxidase superfamily(no haem)Manganese catalase family NADH peroxidase family Glutathione peroxidase superfamily Peroxiredoxin superfamily NAD(P)H oxidase superfamily NADH dehydrogenase family Prokaryotes Plants Animals Fungi Other eukaryotes Total sequence s√√√√ √ √√√√√√√√√√ √ √ √√√√√√√√√√√ √√√√ √√ √√√√√ √√ √ √√√530 389 115 222 79 1 459 458 5 152 198 57 101 13 631 957 326 221.2 过氧化物酶的应用过氧化物酶种类繁多,功能各异,在生产和生活中的应用越来越多.在环保领域,过氧化物被用于高效降解工农业生产和日常生活所生成的废水、废渣中的芳香族类、偶氮染料和酚类化合物[18～20];造纸工业中,过氧化物酶可用于生物制浆和纸浆的酶法漂白[21];在医疗领域,辣根过氧化物酶用于生化项目检测和制备免疫类 (ELISA)试剂盒.过氧化物酶还可用于制备测定H2O2等过氧化物浓度的生物传感器[22].另外,过氧化物酶有生物转化芥子酸和白皮杉醇等物质的能力[23,24].过氧化物酶是物种的遗传标志,过氧化物酶同工酶是研究物种分类和种系发生关系的重要依据[25,26].2 PeroxiBase数据库2.1 PeroxiBase概况创建之初,PeroxiBase仅收录非动物过氧化物酶ClassⅢ,随着大量生物学家和生物信息学家投身于数据库的建设中,该数据库已开始全面收录各种类型的过氧化物酶,目前,共收录来源于近千种生物的逾万种过氧化物酶.2.1.1 PeroxiBase的目标全面收集过氧化物酶的序列信息,在序列基础上探寻过氧化物酶进化规律,汇集过氧化物酶功能和转录调控的信息,建立一个非盈利性的过氧化物酶信息共享平台,为用户提供过氧化物酶的快速序列搜索,系统进化分析,以及预测蛋白质的高级结构和功能等服务.2.1.2 PeroxiBase的数据来源PeroxiBase数据资源主要来源有:1)收集已发表的过氧化物酶数据;2)与DOE Joint Genome Institute、GenBank和 UniProt KnowledgeBase等公共数据库交换过氧化物酶数据[13];3)研究人员上传的新成果,见2.2.4.2.1.3 PeroxiBase的数据组成过氧化物酶的主要数据项包括:1)收录信息(entry information):序列号(entry ID),创建者及创建时间 (creation),最后一次修改的时间及修改者(last sequence changes),序列状态 (sequence status:complete,partial或theoretical translation/pseudogene),复核者 (reviewer),最后一次注释的时间及注释者(last annotation changes);2)酶的信息(peroxidase information):名称(name),类别(class),来源生物体及其所属分类群 (organism和taxonomy),细胞定位和细胞所在组织(cellular localisation和tissue types),诱导物和抑制物(inducer和repressor),与该酶序列有高相似度的酶(best BLASTp hits);3)数据来源(literature and cross-references):参考文献 (literature),氨基酸和核酸序列来源 (protein ref.和DNA ref.);4)蛋白质序列(protein sequence)等.2.2 PeroxiBase的功能和服务PeroxiBase数据库共有9个主选项(图2).图2 PeroxiBase过氧化物酶数据库工具栏及其选项Fig.2 PeroxiBase toolbar with detailed options2.2.1 主页(home)Home介绍数据库的概况.Introduction概述本数据库的特点及目标.Class description对过氧化物酶各家族进行了概述.Publications列出了该数据库相关的文献.Links提供了UniProt Knowledgebase和NCBI等数据库的链接,用户从此处出发可访问其他过氧化物酶相关资源库.Contributor列出了数据库评审专家的信息,以便于对过氧化物酶条目有疑义的用户与相应的专家直接联系.New介绍了PeroxiBase的发展历程.2.2.2 工具(tools)Tools为用户提供多种用于查询或分析过氧化物酶信息,研究过氧化物酶进化关系的软件.Multicriteria search(高级检索)依据 Id、Name和Class等检索标准查询过氧化物酶信息.Blast是同源性比较工具[27].BLASTN将待查核酸序列与库中存在的每条已知核酸序列作一对一的核酸序列比对;BLASTP将待查蛋白序列与库中存在的每条已知蛋白质序列作一对一的序列比对;BLASTX先将待查核酸序列翻译成蛋白序列,再与每条已知蛋白质序列作一对一的蛋白质序列比对;TBLASTN将库中的核酸序列翻译成蛋白质序列,再同待查序列作蛋白质与蛋白质的比对.PeroxiScan是PeroxiBase基于Prosite模式算法开发的一种过氧化物酶分类工具,可用于新过氧化物酶的快速分类.PeroxiScan搜集并建立了过氧化物酶各家族及其亚家族成员所特有的保守序列集合,当输入新的过氧化物酶序列后,PeroxiScan采用多重序列比对法 (multiple sequence alignments,MSA)对新序列与保守序列集合的重合程度打分,新过氧化物酶会被预测为得分最高家族和亚家族的新成员[8,16,28].CIWOG(common introns within orthologous h genes)是探测过氧化物酶共有的内含子,探询过氧化物酶内含子进化规律的工具[29].GECA(gene evolution/conservation analysis)收录了过氧化物酶的外显子及内含子,将待查询的基因数据录入,即可进行遗传物质比较,从基因变异及进化与保护方面分析过氧化物酶的系统进化关系[30].2.2.3 浏览用户点击相应选项,即可根据Classes(酶的类型)、Organisms(酶的来源生物体)、Cellular locations(酶的细胞定位,细胞壁、质膜、线粒体或过氧化物酶体等)、Inducers(酶的诱导因素,酸处理和霉菌感染等)、Repressors(酶的抑制因素,臭氧处理等)或Tissue types(酶所在的组织,孕体、脑和花药等组织)等标准来查询过氧化物酶的信息.2.2.4 登陆(login)用户既是受益者,又可以成为贡献者,PeroxiBase支持注册用户上传新发现的过氧化物酶数据.用户先向数据库发送电子邮件(************************.fr)申请注册,通过审核后会获得登陆账号和密码,成为注册用户.注册用户点击Login登陆后即可提交研究成果,新提交的数据将处于过渡状态(in“limbo”),直至通过相关专家审核并注释后被收录入数据库[8].不需提交数据的用户不必进行注册和登陆操作.3 结论与展望PeroxiBase是在大量过氧化物酶信息基础上,利用生物信息学方法创建的专业数据库.该数据库中过氧化物酶数据信息均经过专家手工审核和生物信息学加工,有效保证数据准确性的同时,还为用户提供了多种信息查询工具.用户利用本数据库可以完成过氧化物酶查询、比对、快速分类、结构和功能预测及系统进化分析等工作[31～33].随着PeroxiBase用户数量和数据信息量的快速增加,数据库的各种潜在用途被挖掘出来.例如:1)利用PeroxiBase中的信息对过氧化物酶的功能、特性等进行深层次挖掘.Kaisa Marjamaa等[34]利用数据库中信息分析了木质部过氧化物酶ClassⅢ在木质化过程中的作用;2)PeroxiBase中过氧化物酶的名称[35]和分类方式[36,37]在研究领域被广泛引用,这将会促进过氧化物酶信息的标准化,提高信息交流和获取的效率,利于过氧化物酶资源全球共享.PeroxiBase数据库为全世界的科技工作者免费提供过氧化物酶资料和分析工具,显著提高了过氧化物酶领域的科研效率,将会极大地促进过氧化物酶相关的分子生物学、系统生物学及生物信息学等研究领域的发展.参考文献(References):【相关文献】[1] DAUDI A,CHENG Z Y,O BRIEN J A,et al.The apoplastic oxidative burst peroxidase in arabidopsis is a major component of pattern-triggeredimmunity[J].ThePlantCell,2012,24(1):275-287.[2] MIKA A,BUCK F,LUETHJE S 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过氧化物酶(Peroxidase,POD)试剂盒(分光光度法)使用说明

过氧化物酶(Peroxidase，POD)试剂盒（分光光度法）使用说明货号：BC0090规格：50管/48样试剂的组成：提取液：液体60mL×1瓶，4℃保存；试剂一：液体60mL×1瓶，4℃保存；试剂二：液体×2瓶，4℃保存；用时每瓶加入5mL试剂一；用不完的试剂4℃保存一周；试剂三：液体10mL×1瓶，4℃保存。

测定意义：POD（EC1.11.1.7）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，可催化过氧化氢氧化酚类和胺类化合物，具有消除过氧化氢和酚类、胺类毒性的双重作用。

POD在有过氧化氢存在的情况下，能使愈创木酚发生氧化，生成茶褐色物质，该物质在470nm有最大光吸收。

需自备的仪器和用品：可见分光光度计、台式离心机、可调式移液器、1mL玻璃比色皿、研钵、冰和蒸馏水操作步骤：一、粗酶液提取：1、细菌、细胞或组织样品的制备：细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细菌或细胞加入1mL提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；8000g4℃离心10min，取上清，置冰上待测。

组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液），进行冰浴匀浆。

8000g4℃离心10min，取上清，置冰上待测。

2、血清（浆）样品：直接检测。

二、测定步骤和加样表：试剂名称（µL）测定孔试剂一520试剂二130试剂三135蒸馏水270样本15测定前将试剂一、二和三37℃（哺乳动物）或25℃（其它物种）放置10min。

在1mL玻璃比色皿中按顺序加入上述试剂，立即混匀并计时，记录470nm下30s时的吸光值A1和1min30s后的吸光值A2。

计算ΔA＝A2-A1。

过氧化物酶分布

过氧化物酶分布
过氧化物酶（peroxidase）是广泛分布于各种生物体和环境中的一种酶类，在植物、动物和微生物中均可有发现。

其分布主要有以下几个方面：
1. 在植物中，过氧化物酶是一种普遍存在的酶类，在各个组织和器官中均可有发现，如根、茎、叶、花和果实等。

过氧化物酶在植物中具有多种生物学功能，如参与细胞壁的形成、木质部的分化、植物防御反应等。

2. 在动物中，过氧化物酶分布于各种组织和器官中，如肝、脾、肺、肾、心脏、肌肉、血液等。

过氧化物酶在动物体内主要参与氧化还原反应和解毒作用，还具有抗氧化、抗肿瘤、抗炎等多种生物学功能。

3. 在微生物中，过氧化物酶是一种广泛存在的酶类，包括细菌、真菌、原生动物和微藻等。

过氧化物酶在微生物中主要参与氧化还原反应和防御外界氧化剂的侵袭，同时也具有其他多种生物学功能。

总之，过氧化物酶的分布广泛，其在生物体内的作用也十分重要。

hrp 分子尺寸

hrp 分子尺寸HRP（Horseradish Peroxidase，辣根过氧化物酶）是一种常用的酶标记物，具有广泛的应用领域。

本文将从HRP分子尺寸的角度出发，探讨其结构、功能和应用。

一、HRP的结构与性质HRP是一种单链糖蛋白，其分子量约为44.5 kDa。

它由309个氨基酸残基组成，分为四个结构域：信号肽、催化域、连接肽和亚单位结构域。

其中，催化域是HRP的活性中心，能够催化底物的氧化反应。

此外，HRP还具有良好的热稳定性和耐酸碱性。

二、HRP的功能机制HRP的主要功能是作为酶标记物，与底物发生反应产生显色或荧光信号，用于检测靶分子的存在和定量。

HRP通过氧化底物的方式，将底物转化为可检测的产物。

例如，HRP可以将氢过氧化物（H2O2）与荧光素底物结合，产生荧光信号。

这种信号可以被读取仪器检测并定量分析。

三、HRP的应用领域1. 免疫学研究：HRP常用于免疫组织化学染色和免疫印迹等实验中。

通过与抗体结合，HRP能够帮助检测目标蛋白的存在和定位。

2. 分子生物学：HRP可以用于DNA和蛋白质的检测，例如酶联免疫吸附试验（ELISA）和西方印迹等。

在这些实验中，HRP与特定的抗体结合，用于检测待测物质的存在和浓度。

3. 生物医学诊断：HRP在临床诊断中有着重要的应用。

例如，通过与特定抗体结合，HRP可以用于检测某些疾病标志物的存在，如肿瘤标志物、心肌损伤标志物等。

这种检测方法可以提供快速、准确的诊断结果。

4. 食品安全检测：HRP可以用于食品中有害物质的检测，如农药残留物、重金属离子等。

通过与特定的抗体结合，HRP能够实现对待测物质的高灵敏度检测。

5. 环境监测：HRP在环境监测中也有广泛的应用。

比如，可以利用HRP对水体或土壤中的污染物进行检测，如有机污染物、重金属污染物等。

这种检测方法能够及时发现环境污染问题，保障环境质量。

四、HRP的优势与发展前景1. 高灵敏度：HRP具有高催化效率和较低的检测限度，能够在低浓度范围内准确地检测目标物质。

氧化还原酶过氧化物酶过氧化物酶

1过氧化物酶作用方式及分布
1.1过氧化物酶作用方式过氧化物酶（供体：过氧化氢氧化还原酶
）催化过氧化氢分解时，同时有氢供体参加。 H2O2+ AH2P OD2H2O+A
酚类、胺类化合物、某些杂环化合物和一些无机离子等都可以作为过氧化物酶的供氢体。
1.2过氧化物酶分类
（1）含铁过氧化物酶 ①正铁血红素过氧化物酶：含有正铁血红素Ⅲ（羟高铁血红素）为辅基，存在于高等植物、动物和微生物中。 ②绿过氧化物酶：绿过氧化物酶的辅基也含有一个铁原卟啉基团，这类酶存在于动物器官和乳中（乳过氧化氢酶）。
隔氧
（4）热烫处理（灭酶）
6光照强度与多酚氧化酶活性
多酚氧化酶属于植物体内的末端氧化酶系
统，光照明显促进了此酶的活性。不同光照条件下海带体内酚类化合物含量的结果表明，在0 －1200 Lx(勒克斯)间，PPO随光照强度增加而呈上升趋势。在对玫瑰组织培养的研究中，采用不同的遮光处理(对照、单层膜、双层膜) ，其结果也同样证明在一定的光照强度变化幅度内，PPO活性和接种后的褐变率均随光强增加而上升。另外在茶叶研究中也有与此相一致的报道。
在 pH7 时酶热失活的速度最低，在 pH 4.0 和 pH10时酶热失活的速度分别提高到8倍和2倍。
酶失活的初速度正比于 NaCl 的浓度 (pH7.0 、 NaCl浓度低于0.6mo1／L)，
糖能提高苹果和梨中过氧化物酶的热稳定性。
5.4. 加热方式：pH确定，T确定，T变长，导致酶失活后可能性变大，HTST易导致酶再生。
无色化合物。其中①②导致褐色素的生成，反应③的产物
是无色的。
2.2.作用底物

过氧化氢酶

过氧化氢酶酶工程作业，姓名：刘勇，学号：202140811151.酶性质过氧化氢酶( Hydrogen peroxidase) 又称触酶( Catalase, CAT ) , 是一类广泛存在于动物、植物和微生物体内的末端氧化酶, 是以过氧化氢为底物, 通过催化一对电子的转移而最终将其分解为水和氧气。

EC1.11.1.6，分子量在240000左右，相对分子量一般为200-340kD,最适温度0-10℃，最适pH为7.6，过氧化氢酶分子结构中含有Fe3+，卟啉环，一个分子酶蛋白中含有4个铁原子，Km=20mmol/L,在0一10℃范围内酶活性没有明显的变化,酶活性达到最大,当温度超过20℃以后,酶活性随温度的升高而明显下降。

酶浓度在0.05-0.2ug/ml范围内,酶活性随酶浓度的增加而逐渐增高,呈较好的量效关系,当酶浓度增加到.04ug/ml时,酶活性趋于平值状态,这可能与底物耗尽有关。

2.CAT 的主要来源迄今为止的研究表明, 几乎所有需氧微生物中都存在CAT , 动物肝脏、红细胞、植物叶绿体等也含有大量CAT。

过氧化氢酶属于好氧型微生物,产生于所有的好氧生物细胞。

好氧生物体通过产生酶来保护自己,以抵御在呼吸过程中由生物化学反应产生的H2O2。

H2O2是新陈代谢的副产品,但对生物体有毒性,因此生物体为了抵御H2O2的产生,自身产生过氧化氢酶来分解H2O2,即2H2O2→O2+2H2O。

过氧化氢酶分解H2O2是细胞正常新陈代谢的一部分,但如果这些微生物受到外界H2O2的激发,则会加快过氧化氢酶的产生,即使非常少量的微生物也会产生大量的过氧化氢酶。

CAT普遍存在于植物组织与细胞中,是最早发现的与种子活力有关的氧化酶类之一,其活性可间接反应种子活力的大小,与粮食品质之间也存在着一定的相关关系,是一项重要的衡量谷物品质的指标。

3.细胞破碎方法研磨法4.提取方法研磨法酸溶液提取法5.粗分离方法离心分离法6.精分离方法6.1高锰酸钾滴定法 6.2层析法1999 年, 巴西生物学家利用血清蛋白和过氧化氢酶共纯化, 从人胎盘发生溶血的血液中提纯过氧化氢酶, 并应用染料亲和层析法纯化了过氧化氢酶。

植物抗坏血酸过氧化物酶的概况

植物抗坏血酸过氧化物酶的概况摘要：抗坏血酸过氧化物酶（aseorbateperoxidase，APX)是植物活性氧代谢中重要的抗氧化酶之一，本文以植物抗坏血酸过氧化物酶的机理，应用等方面对其进行阐述。

关键字：植物抗坏血酸过氧化物酶；机理；应用1 APX的简介抗坏血酸过氧化物酶（aseorbateperoxidase，APX)是植物活性氧代谢中重要的抗氧化酶之一，尤其是叶绿体中清除H2O2的关键酶，又是维生素C代谢的主要酶类。

H2O2是植物叶绿体中光合电子传递链和某些酶反应的天然产物，是具有毒害作用的活性氧[4]。

2 植物中的APXAPX是一种亚铁血红素蛋白，植物的APX存在着多种同工酶，且位于细胞中不同区域。

一种为位于叶绿体中并分解叶绿体中的H2O2的叶绿体型同工酶;另一种为位于叶绿体之外的其它细胞组分的细胞质型同工酶[1]。

这两种同工酶具有共同的特点，但也有不同的方面:①胞质型同工酶APX 占总APX的40%以上；②叶绿体型APX对AsA的专一性比胞质型APX更强；③在不含AsA的介质中，叶绿体型同工酶比细胞质型同工酶更快丧失活性；④叶绿体型同工酶对琉基试剂和经基脉、对氨基苯酚等抑制剂较胞质型同工酶更为敏感；⑤二者的分子量不同[2]。

3 植物APX的机理植物因在光合作用时会释放大量的氧气，故植物会受到被严重氧化的危险。

提高植物体内氧自由基代谢途径中的酶活力,可以增强植物抵御氧化的能力,从而增强植物耐逆能力。

AsA可直接与活性氧反应而将其还原，又可作为酶的底物在活性氧的清除过程中起作用，即在叶绿体类囊体表面作为还原剂参与APX介导的H2O2的清除。

在这一过程中，AsA氧化成MDA。

叶绿体中APX发挥正常的催化作用[6]。

APX是以抗坏血酸(AsA)为电子供体的一种过氧化物酶，是植物体内尤其是叶绿体中清除H2O2的关键酶[1]。

APX催化H2O2还原的化学反应如下:2抗坏血酸(AsA）+H2O2→2单脱氢抗坏血酸(MAD)+H2O产生的单脱氢抗坏血酸可通过不同的途径被还原。

谷胱甘肽过氧化物酶的组成成分

谷胱甘肽过氧化物酶的组成成分1. 引言谷胱甘肽过氧化物酶（Glutathione Peroxidase，GPx）是一种重要的抗氧化酶，广泛存在于细胞和组织中。

它通过将过氧化物还原为相对无害的物质来保护细胞免受氧化应激损伤。

本文将详细介绍GPx的组成成分。

2. GPx的基本结构GPx是一种催化反应的酶，其基本结构包括四个亚基：A、B、C和D。

这些亚基可以根据其序列差异和功能特点进一步分为多个亚型。

2.1 A亚基A亚基是GPx中最重要的组成部分之一，它包含一个富含硒的氨基酸残基（Selenocysteine，Sec），这也是GPx能够催化还原过氧化物的关键。

在大多数生物体中，Selenocysteine由UGA密码子编码，并且需要特定的转移RNA（tRNA）和蛋白质因子参与翻译过程。

2.2 B亚基B亚基是GPx的另一个重要组成部分，它在不同的GPx亚型中具有一定的变异。

B亚基主要负责GPx与细胞内其他分子的相互作用，并参与调节其催化活性。

B亚基的结构和功能多样，可以通过与其他蛋白质或小分子结合来调控GPx的酶活性和亚细胞定位。

2.3 C亚基C亚基是GPx中一个辅助性的结构组分，它能够增强A亚基对过氧化物的催化活性。

C亚基通常包含一个二硫键（Disulfide Bond），这使得它能够与A亚基相互作用，并形成稳定的催化中间体。

2.4 D亚基D亚基是GPx中最新发现的一个组成部分，它与A、B和C亚基相似，但在序列上有所差异。

D亚基在某些特定条件下可能参与调节GPx的催化活性和稳定性。

3. GPx的功能机制GPx通过催化反应将还原型谷胱甘肽（Reduced Glutathione，GSH）转化为氧化型谷胱甘肽（Oxidized Glutathione，GSSG），同时将过氧化氢（Hydrogen Peroxide，H2O2）和其他有机过氧化物还原为相对无害的水和醇类物质。

这一过程中，GPx的组成成分发挥了重要的作用。

过氧化酶体Peroxisome

细胞松弛素：特异性的破坏微丝组装。鬼笔环肽：稳定微丝、促进微丝聚合。
四.微丝的功能 1.肌肉收缩功能微丝的功能 2.微丝的支撑功能 3.微丝与细胞运动 4.参与动物细胞胞质分裂
4. 基质腔 (Matrix space)
嵴之间形成的间隙，内含很多蛋白质和脂类。
含有许多重要的酶系如三羧酸循环酶系、脂肪酸
氧化酶系、蛋白质和核酸合成的酶系等。
含有DNA、核糖体。
二、Mi的化学组成
主要是蛋白质，其次是脂类。
蛋白质：占Mi干重的65%~70%。可分为可溶性和不
溶性两种类型。可溶性蛋白大多数是基质中的酶和膜的外周蛋白。不溶性蛋白一般是构成膜的镶嵌蛋白 (结构蛋白和部分酶蛋白)。
细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架、细胞外基质
光镜下显示细胞骨架：红色荧光显示微丝黄色显示微管兰色显示细胞核
15nm 24-26nm
一.微管（microtuble)的形态结构与化学组成中空的圆柱状结构。微管的形态结构：横断面上看：它是由13根原纤维纵向围绕而成。微管的化学组成：微管蛋白微管蛋白
导肽
成熟的Pr
在运输过程中， Pr需要从折叠状态转变为解折叠状态；运送完成后，又从解折叠状态转变为折叠状态；
解折叠的过程主要是Hsp70参与；再折叠的过程主要是Hsp60参与；
Pr通过Mi 内外膜时，需要消耗能量。
五、Mi的增殖和起源
(一) 增殖：目前认为是由原来的Mi分裂或出芽形成的。
孔蛋白
内膜
2. 内膜 (Inner membrane)

与外膜相似，厚约6nm。内膜通透性小，仅允许不带电荷、小0.15kDa的分子通过；大于0.15kDa的分子需要膜上特殊的载体帮助运输。