蛋白质一级结构的举例
蛋白质分子的一级结构
H R1 C COOH
NH2H ຫໍສະໝຸດ 2 C COOHNH2O H2O
R1 CH C NH CH COOH
NH2
R2
肽键
注意：由N个AA组成的肽，就有N-1个肽键，称N肽。
2.多肽链的结构
②构象：又称三维结构，立体结构，空间结构或高级结构等。是指
分子中各原子、各基团之间的相互立体关系。从理论上说，构象可 以有无数种，因为一个构象的改变是由于单键的旋转而造成的不需 有共价键的变化。
维持蛋白质空间构象的作用力
作用力 氢键： α-螺旋，β-折叠 疏水作用： 形成球蛋白的核心 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α -螺旋，三、四级结构
与氨基酸的组成和排列顺序有关：
在肽链上连续排列酸性或碱性氨基酸残基，由于所带电荷 同性相斥，影响链内氢链生成趋势而不利于α —螺旋的形成。
较大的R侧链基团，如I1e、Phe、等集中的区段，因空间
位阻的影响，不利于α —螺旋的形成；
甘氨酸残基，由于没有侧链的约束。其中Φ与Ψ角可以任意
取值，从而使形成α —螺旋所需要的二面角的几率很小。如 果在肽链上连续排列，则α —螺旋不能形成；
氨基酸残基侧链‘R’伸向外侧。 相邻螺圈间形成链内氢键，氢键去向几乎与中心轴平行
从N-末端出发，氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3 个肽基的N-H 之间形成的。
氢键的取向几乎与轴平行，
第一个氨基酸残基的酰胺基 团的-CO基与第五个氨基酸 残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。
影响α-螺旋形成的因素
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能之间具有密切的关系，看似复杂的蛋白质，其背后结构却是相当有规律可寻的。
蛋白质一级结构是蛋白质最基本的结构，它由二级结构、三级结构、四级结构等构成，是一种精确而复杂的分子构型形式，它们的结构可以有效地控制蛋白的功能。
例如，燃烧的过程中，氢氧化铁在催化氧气分解成水时，涉及到一个蛋白质-复合谱系统，它实际上是一个复杂的机械的化学键，这些键的数量和叠加的结构和结合能力取决于蛋白质的一级结构，复合蛋白中的化学键的排列能够控制其功能。
此外，蛋白质一级结构还与氨基酸序列之间存在着一定的关系，氨基酸序列是蛋白质的基础序列，它决定了蛋白质的化学特性和螺旋结构的一致性。
以羧酸蛋白α螺旋为例，当氨基酸链以反弯状或直角错位方式排列时，它们重叠形成α螺旋，然后构成羧酸蛋白螺旋丝，该结构上的反应中心可以在氨基酸序列中找到，因此氨基酸序列是蛋白质一级结构与功能相关的关键因素。
总之，蛋白质一级结构与功能之间十分紧密，蛋白质的一级结构可以影响蛋白质的功能，而氨基酸序列通过影响蛋白质的一级结构具体构型来实现功能的表达。
未来的研究会针对蛋白质一级结构，氨基酸序列建模，寻找和揭示各种定量的结构与功能之间关系，以期能够帮助进一步理解蛋白质的功能和生命运行机理。
举例说明蛋白质一级结构,空间结构与功能的关系
蛋白质是生物体中一种重要的大分子，它由氨基酸残基组成，每一种蛋白质都有独特的氨基酸序列。
蛋白质的一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
空间结构是指蛋白质在空间中的三维构型。
蛋白质的空间结构可以由一级结构演化而来，也可以通过氨基酸残基之间的相互作用产生。
蛋白质的空间结构可以分为多种类型，如线型结构、螺旋型结构、环型结构等。
蛋白质的功能是指蛋白质在生物体中所承担的生物学功能。
蛋白质的功能与其空间结构密切相关，通常来说，蛋白质的功能是由其空间结构所决定的。
例如，激酶蛋白具有活性位点，可以与其它蛋白质结合，起到调节生物体内代谢过程的作用。
因此，蛋白质的空间结构与功能之间存在密切的关系。
举个例子来说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
比如，蛋白质酶水解酶是一种蛋白质，它的一级结构是由氨基酸序列组成的。
这种蛋白质的空间结构是一个带螺旋的结构，具有许多活性位点，能够与其它蛋白质结合，起到酶解作用。
所以说，这种蛋白质的功能是酶水解。
另外一个例子是蛋白质抗体。
蛋白质抗体的一级结构是由氨基酸序列
组成的，空间结构是一个线型结构，具有抗原性和抗体性。
所以，蛋白质抗体的功能就是对抗外界的抗原物质。
总结一下，蛋白质的一级结构是由氨基酸序列组成的，空间结构是蛋白质在空间中的三维构型，功能是蛋白质在生物体中所承担的生物学功能。
这三者之间存在密切的联系。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质是生命体系中的重要分子之一，具有多种生物学功能，如酶催化、结构支持、信号传导、运输等。
蛋白质的结构与功能密切相关，其中一级结构与高级结构是影响蛋白质功能的重要因素。
本文将以举例的方式说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
一级结构的顺序决定了蛋白质的二级、三级和四级结构，进而影响蛋白质的功能。
例如，胰岛素是一种由51个氨基酸组成的多肽激素，其一级结构是由两个多肽链组成的。
这两个多肽链通过二硫键连接在一起，形成了一个十字架状的结构。
这种结构使胰岛素能够与胰岛素受体结合，从而调节血糖水平。
如果胰岛素的一级结构发生变化，如氨基酸序列发生改变或二硫键被破坏，那么其二级、三级和四级结构也会受到影响，从而导致胰岛素失去调节血糖水平的功能。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中氨基酸的局部排列方式，包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
二级结构的形成是由氢键和范德华力等相互作用导致的。
例如，肌红蛋白是肌肉中的一种蛋白质，其二级结构主要由α-螺旋和无规卷曲组成。
这种结构使肌红蛋白能够与氧结合，从而实现肌肉的收缩。
如果肌红蛋白的二级结构发生变化，如α-螺旋的数目减少或无规卷曲的长度增加，那么其氧结合能力也会受到影响，从而导致肌肉功能障碍。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中氨基酸的空间排列方式，包括螺旋、折叠、卷曲等形态。
三级结构的形成是由氢键、离子键、疏水作用和二硫键等相互作用导致的。
例如，抗体是一种由两个重链和两个轻链组成的蛋白质，其三级结构呈Y形。
抗体的三级结构使其能够与特定的抗原结合，从而实现免疫防御。
如果抗体的三级结构发生变化，如氨基酸的空间排列方式改变或二硫键被破坏，那么其与抗原结合的能力也会受到影响，从而导致免疫功能障碍。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中多个亚基的组合方式，包括同源二聚体、同源三聚体和非同源多聚体等形态。
举例说明一级结构和功能的关系
举例说明一级结构和功能的关系一级结构和功能的关系是指蛋白质分子中的氨基酸序列与其特定功能之间的联系。
一级结构是指由氨基酸单元组成的线性序列，而功能则是指蛋白质在生物学中扮演的具体角色。
在蛋白质的构造中，一级结构对于其功能发挥起到至关重要的作用。
本文将通过举例来说明一级结构与功能之间的关系。
1、酶类蛋白质酶类蛋白质通常拥有很高的催化活性，以协助生物体内的代谢过程。
这些蛋白质的催化活性与其一级结构中的氨基酸序列有关。
酶类蛋白质中氨基酸单元的排列方式决定了其空间构型，从而决定了其催化活性。
例如，乳酸脱氢酶的催化作用与其氨基酸序列中的丝氨酸、组氨酸和丙氨酸等氨基酸有关，这些氨基酸的排列方式使乳酸脱氢酶的双峰形状分子结构与限制性亚基结构相呼应，从而决定了酶的催化活性。
2、肌肉蛋白质肌肉蛋白质是组成肌肉组织的基本结构组分。
其中肌动蛋白是一种重要的肌肉蛋白质，其一级结构由约375个氨基酸单元组成。
这些氨基酸单元的排列方式决定了肌动蛋白分子尤其是其纵向链的空间构型，从而决定了其与肌肉收缩之间的关系。
肌动蛋白分子包含有多个重要的肌肉收缩区域，其中由丝氨酸和脯氨酸等氨基酸单元组成的周期性结构是肌肉蛋白质的重要特征之一。
3、抗原抗体蛋白质抗原抗体是免疫系统的主要寻找“敌人”的工具。
抗体作为一种特殊的抗原识别分子，具有高度的专一性。
抗体的专一性是由其一级结构中的氨基酸序列所决定的。
相应地，不同的抗体的专一性与其氨基酸序列有助于催化抗体结构迭加，从而为特定抗原结构提供精确的识别。
总之，蛋白质中的一级结构对于它的功能发挥具有至关重要的作用，这种关系也体现了生命科学中的一种基础原理。
了解蛋白质的构造和功能相互关联的确切方法，可以帮助更好地理解蛋白质在生命科学中的作用和意义。
蛋白质的分子结构
defined AA sequence.
MW：5700 dalton，51个氨基酸残基，A链21个残基，B链30个残基。 A链内有1个2硫键 Cys 6 — Cys 11
A.B链间有2个2硫键 A.Cys 7－B.Cys 7 A.Cys 20 — B.Cys 19
（2）牛胰核糖核酸酶（RNase） 一条多肽链，124AA残基组成，四 个链内二硫键，分子量12600.它是测出一 级结构的第一个酶分子。
（2）胰岛素原的激活
preproinsulin
signal peptidase peptidase
proinsulin
insulin
5）多肽或蛋白质的人工合成
Solid-phase synthesis of polypeptide P193：
+
第 二 向
a b
+
第一向
pH6.5 图中a、b两个斑点是 由一个二硫键断裂 产生的肽段
-
Brown和Hartlay对角线电泳图解
3.蛋白质一级结构生物功能 1 )蛋白质一级结构举例：
（1）胰岛素（Insulin）
The determination of the AA sequence of insulin (1953) is a landmark in biochemistry because it showed for the first time that a protein has a precisely
镰刀状红细胞贫血病：病人体内红细胞的形状为新月 形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破 而发生溶血；再者，病变的细胞粘滞加大，易栓塞血管； 由于流速较慢，输氧机能降低，使心脏器官供血出现障 碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
蛋白质的一级结构汇总
酶解法:
多 肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热 菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶链的 Nhomakorabea选
择
性
降
解
O
O
NH CH C NH CH C
R1
R2
水解位点
O
O
NH CH C NH CH C
N-端氨基酸分析法-氨肽酶(amino
peptidases)法
氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链 的N-端逐个的向里水解。
根据不同的反应时间测出酶水解所释放出 的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基 酸残基释放量作动力学曲线，从而知道蛋 白质的N-末端残基顺序。
最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以 亮氨酸残基为N-末端的肽键速度最大。
3.短杆菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸， 对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。
4.青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍 生物 。主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。
5.牛催产素与加压素：均为九肽，分子中含有一对二硫键， 两者结构类似。前者第九位为Gly或Lys或Phe，后者为Arg。 前者可刺激子宫的收缩，促进分娩。后者可促进小动脉收缩， 使血压升高，也有抗利尿作用，参与水、盐代谢的调节。
目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏； C来自柑桔叶；Y来自面包酵母。
羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸 残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。
（2）测定步骤
E.多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同 的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或 肽碎片，并将其分离开来。p169
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙 氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
蛋白质的一级结构
H H N CH C NHNH2 +H2N CH C OH NH2NH2 2 C -端 氨 基 酸 氨基酸酰肼
R
C-端氨基酸分析法--羧肽酶 (carboxyp它能从多肽链的C-端逐个的 水解AA。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨 基酸种类和数量，从而知道蛋白质的C-末端残基顺序。 目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏； C来自柑桔叶；Y来自面包酵母。 羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸 残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。
顺序同源的生物学意义
在不同种属来源的细胞色素c中，可以变换的 氯基酸残基数目与这些种属在系统发生上的位 置有密切关系，即在进化位置上相距愈远，则 氨基酸顺序之间的差别愈大; 反之，亲缘关系 越近，其顺序同源性越大。 细胞色素c的氨基酸顺序分析资料己被用来核 对各个物种之间的分类学关系，以及绘制系统 发生树－进化树。 根据进化树不仅可以研究从单细胞有机体到多 细胞有机体的生物进化过程，而且可以粗略估 计现存的各类种属生物在进化中的分歧时间。
蛋白质的结构
蛋白质是由一条或多条多肽 (polypeptide)链以特殊方式结合而成 的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是 将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为 蛋白质。 蛋白质分子量变化范围很大, 从大约 6000到1000000道尔顿甚至更大。
示例
虾红素
木瓜蛋白酶
6.舒缓激肽：促进血管舒张，促进水、钠离子的排出。
7.脑啡肽：为五肽，具有镇痛作用。
在正常人的脑内存在内源性脑啡肽和脑啡肽受体。在正常情况下，内 源性脑啡肽作用于脑啡肽受体，调节着人的情绪和行为。人在吸食海洛因 后，抑制了内源性脑啡肽的生成，逐渐形成在海洛因作用下的平衡状态， 一旦停用就会出现不安、焦虑、忽冷忽热、起鸡皮疙瘩、流泪、流涕、出 汗、恶心、呕吐、腹痛、腹 泻等。冰毒和摇头丸在药理作用上属中枢兴 奋药，毁坏人的神经中枢。
举例说明蛋白质结构和功能的关系
举例说明蛋白质结构和功能的关系示例文章篇一：嘿，同学们！今天咱们来聊聊蛋白质这个超级神奇的东西，特别是它的结构和功能的关系。
你们想想看，蛋白质就像是一个个超级小战士，它们有着不同的样子和本领。
先来说说蛋白质的结构吧！就像我们盖房子，房子的结构决定了它能住多少人，能有多牢固。
蛋白质也有自己的“房子结构”。
有的蛋白质结构简单，就像一个小木屋，虽然简单但也能发挥作用。
比如一些小的激素蛋白质，它们结构不那么复杂，但是在我们身体里传递消息可厉害啦！这难道不神奇吗？还有的蛋白质结构复杂得像一座大城堡！它们由好多好多的部分组成，每一部分都有自己的任务。
就比如说血红蛋白，它就像一个运输大队，专门负责把氧气运送到身体的各个角落。
它的结构那么精妙，才能完成这么重要的任务呀！那蛋白质的结构怎么就决定了它的功能呢？这就好比不同的工具，锤子是用来敲钉子的，因为它的形状和材质适合敲；而剪刀是用来剪纸的，因为它的构造就是为了剪开东西。
蛋白质也是这样啊！如果蛋白质的结构不合适，就没法完成特定的功能。
比如说，酶这种蛋白质，它们的结构就像一把专门的钥匙，能打开特定的“锁”，也就是参与特定的化学反应。
如果这把“钥匙”变形了，还能打开那把“锁”吗？当然不能啦！再想想看，抗体蛋白就像是我们身体里的小卫士，它们的结构让它们能够准确地识别和抓住入侵的病菌。
要是结构变了，还能这么厉害地保护我们吗？所以说，蛋白质的结构和功能的关系，那可真是紧密得不得了！结构就像是蛋白质的“身份证”，决定了它们能做什么，能做得有多好。
总之，蛋白质的结构和功能相互依存，缺一不可。
只有合适的结构，才能让蛋白质在我们身体里发挥出神奇又重要的作用！同学们，现在你们是不是对蛋白质的结构和功能的关系更清楚啦？示例文章篇二：哎呀呀，蛋白质这个东西可神奇啦！你知道吗？蛋白质的结构就像是一座精心搭建的城堡，而它的功能就像是城堡里的各种设施和活动。
先来说说蛋白质的结构吧。
蛋白质就像一个复杂的拼图，由一个个小小的“拼图块”组成，这些“拼图块”就是氨基酸。
举例说明蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构与功能的关系举例说明蛋白质结构和功能的关系答：1.蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。
1.1.一级结构的变异与分子病蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。
例如：镰刀形细胞贫血病镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。
在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。
1.2.序列的同源性不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。
最为典型的例子，例如：细胞色素C（Cyt c）Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。
蛋白质的进化反映了生物的进化。
2.蛋白质空间结构与功能的关系天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。
三维构象与蛋白质的功能密切相关。
2.1.一级结构与高级结构的关系：一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。
例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性当RNase A处于天然构象是，具有催化活性；当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。
举例说明生活中蛋白质一级结构与功能关系
举例说明生活中蛋白质一级结构与功能关系示例文章篇一：你知道吗，蛋白质可是咱们身体里的小小超级英雄，它们无处不在，无时不在，默默地支持着我们的生命活动。
而这些超级英雄们，其实都有着自己独特的“身份证”——那就是蛋白质的一级结构。
想象一下，蛋白质一级结构就像是一串密码，每一个氨基酸都是这串密码中的一个字符。
这串密码的排列顺序，就是蛋白质一级结构的关键。
不同的密码，代表着不同的蛋白质，也就有着不同的功能。
比如说，我们身体里的血红蛋白，它的作用就是负责运输氧气。
血红蛋白的一级结构，就是那串特定的密码，让它能够紧紧地抓住氧气分子，就像一辆专门的运输车一样，把氧气从肺部送到身体的各个角落。
再比如说，咱们平常吃的鸡蛋里，有一种叫做卵清蛋白的蛋白质。
这种蛋白质的一级结构，决定了它能够与水分子紧密结合，形成一层保护膜，保护鸡蛋里的营养物质不被外界破坏。
所以，每当我们打开一个新鲜的鸡蛋，都能看到那清澈透明的蛋清，这就是卵清蛋白一级结构的神奇之处。
还有啊，有些蛋白质的一级结构发生变化，就会导致身体出现问题。
比如镰刀形贫血症，就是因为血红蛋白里的一个氨基酸发生了变化，就像密码被改错了一个字符，导致血红蛋白无法正常工作，红细胞变成了镰刀形状，容易破裂，引起了贫血。
所以啊，蛋白质的一级结构真的是非常神奇和重要。
它就像是蛋白质的身份证和说明书，决定了蛋白质的功能和特性。
了解蛋白质的一级结构，就能更深入地理解蛋白质在生命中的作用，也能更好地利用它们来为我们的健康服务。
示例文章篇二：哎呀，你知道吗？蛋白质可是咱们身体里的小英雄！它们不仅长得五花八门，功能还超级强大。
今天，咱们就来聊聊蛋白质里的一个小秘密——那就是它们的一级结构，跟它们的功能有什么关系。
首先，想象一下蛋白质就像是一条条精美的珍珠项链，不过这些“珍珠”可不是一般的珍珠，而是氨基酸。
氨基酸们按照特定的顺序排列，就形成了蛋白质的一级结构。
这个顺序，就像是一首独特的密码，决定了蛋白质的形状和功能。
蛋白质主要结构以及功能含举例
蛋白质的主要结构以及功能含举例
25
（2） 肽 1) 氨基酸通过肽键相连的化合物， 蛋白质不完全水解的产物。 2) 氨基酸残基 （amino acid residues） 3) N-末端（H）与C末端（OH） 4) 多肽(>10肽）、寡肽（<10肽）、 开链肽与环肽
蛋白质的主要结构以及功能含举例
27
蛋白质的主要结构以及功能含举例
23
R1 NH2 CH
COOH
R2 H2N CH COOH
肽链氨基端
R1 O
NH2 CH C N
N-/H
肽键
H
肽
R2
肽链羧基端
CH COOH
C-/OH
蛋白质的主要结构以及功能含举例
24
肽键平面
➢ 单键，部分双键性质 ➢ 连接肽键两端的C=O、 N-H 和 2 个 Cα 共 6 个 原 子 的空间位置处在一个相对 接近的平面上 ➢ 相邻2个氨基酸的R侧链 形成反式结构
2
二、蛋白质的氨基酸组成 1、构件分子（ building block molecule)：
L-结构以及功能含举例
3
（α-氨基）NH2
COO （α-羧基）
H
C
R（侧链/侧基）
H
L,α-氨基酸
蛋白质的主要结构以及功能含举例
4
2、参与蛋白质组成的氨基酸20种 受遗传密码控制，无种族特异性
蛋白质的主要结构以及功能含举例
第二节 蛋白质的分子组成 一、元素组成和分子量
1.主要元素：C、H、O、N 稀有元素：P、Fe、Zn、Mn、I 等
2.特点：N含量恒定，平均16% 100克蛋白质中含 16克N。 1克N=6.25 克蛋白质
八 举例说明蛋白质结构与功能的关系
• 一、1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生 物功能。
• 2、在不同种属之间，有些AA发生变化，不影响他的生物 功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间 分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰 岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属 间具有20个不变AA残基构成的保守区决定的。
• 4、总之，蛋白质一级结构中各AA贡献不同，不变残基在 蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变， 不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在 蛋白质进化上起重要作用。
• 二、1、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功 能。
• 例如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由4个亚基组成，2个 a亚基,2个b亚基，分子中的a亚基对氧的亲和力比b亚基 大，能首先与第一个氧结合，导致a亚基构象发生变化， 进而引起相邻的b亚基的构象也发生变化，增强b亚基对 氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变， 与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压 不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其 余三个氧很快放出，供组织利用氧。
• 此外，还包括细胞色素C，肌红蛋白，血红蛋白等一级结 构稍有不同，功能相似。
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• 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些AA发生微观变 化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血 病和地中海贫血病。人的血红蛋白B链中第6位Glu被Val代 替，由一个AA的变化，导致红细胞呈镰刀状，降低运氧能 力一起细胞形态和功能的变化。
• 由于氧气与血红蛋白亚基结合导致整个分子构象发生变化， 提高运氧能力。
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构●一般将由50个氨基酸以上的氨基酸残基组成的肽称为蛋白质。
按照合成场所，天然存在的活性肽可分为核糖体合成肽和非核糖体合成肽。
●蛋白质的化学组成和分类●蛋白质平均含氮量为16%。
●缀合蛋白质：除含有氨基酸外，还含有其他化学成分作为其永久性结构的一部分。
其中非蛋白质称为辅基或配体，通常辅基在蛋白质的功能方面起重要作用。
●辅基与蛋白质共价结合需水解才能去除，除去辅基后，剩下部分称为脱辅基蛋白质。
●根据形态和溶解度可分为三大类●纤维状蛋白质：主要起结构作用●球状蛋白质：大多数可溶性蛋白质●膜蛋白：不溶于水但溶于去污剂，所含亲水氨基酸残基较多。
●单体蛋白质：仅由一条肽链构成●寡聚蛋白质或多聚蛋白质：两条或多条肽链构成，每条多肽链称为亚基，亚基之间通过非共价力连接。
●氨基酸顺序的多样性●具有不同功能的蛋白质总是具有不同的氨基酸序列●功能相同或相似的蛋白质具有相似的氨基酸序列，这些蛋白质被称为同源蛋白质●泛素：76个残基组成，参与调节其他蛋白质的降解，人和果蝇的泛素氨基酸序列完全一致●蛋白质分子结构的组织层次●一级结构：蛋白质肽链的氨基酸残基排列顺序或氨基酸序列。
一级结构也称共价结构或化学结构。
●二级结构：肽链主链中局部肽段借助氢键形成的周期性结构，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角●三级结构：多肽链借助非共价力折叠成具有特定走向的完整球状实体。
●四级结构：具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡聚蛋白质。
●一级结构举例及简要表达式●胰岛素：胰岛β细胞分泌的一种激素。
含两条多肽链，A链（约含21个残基）和B链（约含30个残基），两条多肽链通过链间二硫键连接起来，其中A链还有一个链内二硫键。
●合成过程：生物体内在核糖体上初合成时，是一条相对分子质量比胰岛素大一倍多的单链多肽，称为前胰岛素原。
是胰岛素原的前身，在它的N端（即胰岛素B链的N端）比胰岛素原多一段肽链（约含20个残基），称为信号肽。
信号肽引导新生多肽链进入内质网腔后，立即被酶切除，剩余的多肽链折叠成含3个二硫键的胰岛素原。
举例说明蛋白质一级结构和空间结构与功能的关系
举例说明蛋白质一级结构和空间结构与功能的关系好嘞，咱们今天来聊聊蛋白质的一级结构和空间结构，以及它们跟功能之间的那些事儿。
说到蛋白质，大家可能第一反应就是“哦，那是咱们身体里很重要的东西。
”没错，蛋白质就像是你身体里的小工人，负责干很多事情，比如修复组织、运输氧气，甚至帮助你消化。
这些小工人干活的效率，跟它们的结构可有直接关系呢。
蛋白质的一级结构就是它的氨基酸序列。
想象一下，就像一串珠子，每颗珠子就是一个氨基酸。
不同的氨基酸串在一起，形成了不同的蛋白质。
就好比，你用不同颜色的珠子串成一条项链，最终的效果完全不一样。
这一级结构决定了蛋白质的基本特征，直接影响到它的形状和功能。
有些蛋白质是长长的，比如肌肉蛋白，有些则是球状的，比如抗体。
不同的形状，自然能完成不同的工作。
咱们聊聊蛋白质的空间结构。
一级结构决定了二级、三级甚至四级结构的形成，简单说，就是“珠子”如何弯曲、折叠、聚合。
你想啊，如果这条项链的珠子都不整齐，最后的效果肯定不理想，对吧？当蛋白质折叠成特定的形状时，它就能和其他分子进行有效的结合。
比如说，酶就像一个完美的钥匙，只有在合适的形状下，才能打开特定的锁（也就是底物）。
这就解释了为什么同样的氨基酸，构成的蛋白质如果折叠得不对，功能就会大打折扣。
举个简单的例子，咱们的胰岛素，这可是控制血糖的“好帮手”。
它的一级结构决定了它的氨基酸排列，而这又影响到它的三维形状。
想象一下，如果胰岛素的形状出了问题，那它就没办法和细胞上的受体结合了，结果血糖就失控了，哎，这可就麻烦了。
我们常说“看人看脸”，这话在蛋白质身上也同样适用，形状决定功能，功能也由形状来支配。
再说一个有趣的事儿，红血球里的血红蛋白。
它的任务是运输氧气，想要做到这一点，它得先结合氧气。
可要想结合得顺利，血红蛋白的空间结构就得保持灵活性。
假如它的结构硬邦邦的，氧气可就不愿意上车了。
你看，就像是个出租车司机，如果车门打不开，乘客怎么进得去呢？所以，蛋白质的折叠方式和它的功能之间，可是有着千丝万缕的关系。
举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系
举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系
蛋白质的结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与功能的关系(1)一级结构是空间构象的基础，蛋白质一级结构是空间构象和功能的基础。
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
若一级结构发生改变影响其功能，称分子病。
如血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸转变成缬氨酸后，可导致镰刀形贫血。
但并非一级结构的每个氨基酸都很重要。
2.蛋白质高级结构与功能的关系
蛋白质空间构象与功能有密切关系。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能的发挥至关重要。
若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病的发生，称为蛋白质构象疾病医学教育|网搜集整理。
成年人红细胞中的血红蛋白主要由两条α肽链和两条β肽链组成（α2β2），α链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。
胎儿期主要为α2γ2，胚胎期主要为α2ε2.血红蛋白的4条肽链组成4个亚基，各亚基构象变化可影响亚基与氧的结合。
疯牛病是由朊病毒蛋白（prp）引起的一组人和动物神经的退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
其致病的生化机制是生物体内正常α螺旋形式的prpc转变成了异常的β-折叠形式的prpsc.。
蛋白质的一级结构(共价结构)
1.蛋白质的一级结构（共价结构）蛋白质的一级结构也称共价结构、主链结构。
2.蛋白质结构层次一级结构（氨基酸顺序、共价结构、主链结构）↓是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序二级结构↓超二级结构↓构象（高级结构）结构域↓三级结构(球状结构)↓四级结构(多亚基聚集体)3.一级结构的要点．4.蛋白质测序的一般步骤祥见 P116（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子中的多肽链。
（3）测定多肽链的氨基酸组成。
（4）断裂链内二硫键。
（5）分析多肽链的N末端和C末端。
（6）多肽链部分裂解成肽段。
（7）测定各个肽段的氨基酸顺序（8）确定肽段在多肽链中的顺序。
（9）确定多肽链中二硫键的位置。
5.蛋白质测序的基本策略对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至C端，但目前只能测60个N端氨基酸。
6. 直接法（测蛋白质的序列）两种以上特异性裂解法 N CA 法裂解 A1 A2 A3 A4B 法裂解 B1 B2 B3 B4用两种不同的裂解方法，产生两组切点不同的肽段，分离纯化每一个肽段，分离测定两个肽段的氨基酸序列，拼接成一条完整的肽链。
7. 间接法（测核酸序列推断氨基酸序列）核酸测序，一次可测600-800bp8. 测序前的准备工作9. 蛋白质的纯度鉴定纯度要求，97%以上，且均一，纯度鉴定方法。
（两种以上才可靠）⑴聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)要求一条带⑵DNS —cl （二甲氨基萘磺酰氯）法测N 端氨基酸10. 测定分子量用于估算氨基酸残基n=方法：凝胶过滤法、沉降系数法11. 确定亚基种类及数目多亚基蛋白的亚基间有两种结合方式：⑴非共价键结合8mol/L 尿素，SDS SDS-PAGE 测分子量⑵二硫键结合过甲酸氧化：—S —S —+HCOOOH → SO 3Hβ巯基乙醇还原：举例:： 血红蛋白 (α2β2)（注意，人的血红蛋白α和β的N 端相同。
）分子量： M拆亚基： M 1 、M 2 两条带拆二硫键： M 1 、M 2 两条带分子量关系： M = 2M 1 + 2M 212. 测定氨基酸组成主要是酸水解，同时辅以碱水解。
蛋白质一级结构指氨基酸的
蛋白质一级结构指氨基酸的蛋白质一级结构，听起来挺高大上的，其实就是氨基酸的排列组合。
想象一下，一串五颜六色的珠子，叠在一起，形成了一条条闪闪发光的项链。
这个过程就像是拼乐高，每一块儿都至关重要，缺一不可。
每个氨基酸都有自己的性格，有的温柔，有的坚强，组合在一起，最终形成了独特的蛋白质。
这些小家伙，虽然看起来微不足道，却是生命的基石，简直就是大自然的调皮小精灵。
说到氨基酸，它们就像是厨房里的调料。
盐、糖、辣椒，缺一味菜就味道大打折扣。
蛋白质的功能多种多样，就像这道美味佳肴，维持生命、修复组织、促进生长。
哇，听起来就让人想流口水！这些氨基酸在体内的组合就像是一个精妙的魔法，变幻出各种各样的蛋白质。
每一种蛋白质都有它自己的舞台，扮演着不同的角色，简直就像一场精彩的戏剧。
然而，构建这个一级结构并不是随随便便的事儿。
氨基酸的顺序决定了最终的蛋白质结构，就像你做一碗泡面，先放面再放调料，味道自然不同。
这也就是为什么有些蛋白质能做出超级厉害的事情，比如抗体可以对抗病毒，而一些酶则能加速化学反应。
想想看，咱们体内的小小氨基酸们，在默默无闻地努力，真是感人至深。
在生物学的世界里，氨基酸的组合就像是拼图，拼得越完美，整个画面就越精彩。
有些组合让蛋白质看起来高大上，比如酪蛋白，帮助牛奶变得浓稠。
而有些组合就简单了，像胶原蛋白，帮助我们的皮肤保持弹性。
你看，生活中处处都有蛋白质的身影，真是无处不在，像个隐形的朋友。
这个一级结构也是个动态的存在，环境的变化会影响它的稳定性。
温度高了，蛋白质可能会变性，失去原有的功能。
这就好比你在炎热的夏天喝冰水，感觉一下子清爽，反之则会感觉热得不行。
蛋白质也需要适合的环境，才能发挥它的优势。
哎，真是让人感慨，生命的奥秘就藏在这些微小的分子里。
就像一句话说的好，“细节决定成败”。
我们每个人的健康，都和这些看不见的小家伙密切相关。
饮食要均衡，摄入各种氨基酸，才能让这些小精灵们发挥出最大的作用。
请描述肽键、肽链、蛋白质的一级结构、空间构象与功能四者之间的关系
肽键、肽链、蛋白质一级结构、空间构象与功能
关系解析
哎呀，说起这个肽键、肽链，还有蛋白质那些个一级结构、空间构象跟功能的关系，咱们得用点儿咱们四川人的土话，让它接地气儿点。
你晓得不，肽键就像那桥梁一样，把氨基酸兄弟伙些紧紧连到一堆，形成长长的肽链。
这肽链啊，它就像是咱们四川的串串香，一个个氨基酸就是那些个肉啊、菜啊，穿在肽键这根竹签上，有滋有味儿的。
再来说蛋白质的一级结构，那就是这串串香上的排列顺序，啥子先放啥子后放，都是有讲究的。
这顺序一变，味道可能就大不一样了，跟蛋白质的活性、功能这些个东西，那可是息息相关的。
然后嘞，蛋白质的空间构象，就像是我们摆龙门阵摆出来的架势，有站有坐，有说有笑，每个姿势都有它的道理。
这蛋白质也是一样的，它咋个折叠，咋个盘绕，都是有讲究的，决定了它能在咱们身体里头干啥子活儿。
最后，说到功能，那就是这蛋白质在咱们身体里头的作用了。
就像是我们四川的辣椒，放少了没味道，放多了又辣得慌，蛋白质的功能也是刚刚好才行。
它要是出了问题，咱们身体就不得安逸了，所以保护好这些个蛋白质，让它们在我们身体里头好好工作，那才是硬道理！。
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1975年时，桑格发展出一种称为链终止法（chain termination method）的技术来测定DNA序列，这种方法也 称做“双去氧终止法”（Dideoxy termination method）或 是“桑格法”。两年之后，他利用此技术成功定序出ΦX174噬菌体（Phage Φ-X174）的基因组序列。这也是首 次完整的基因组定序工作。他所发明的技术比起当时其他 方法使用了较不具毒性的材料。主要是先进行PCR，利用 DNA引子和DNA聚合酶使DNA链得以展开复制，再利用双 去氧核苷酸（dideoxynucleotides）来终止DNA链的合成。 实验会使不同序列的DNA带有不同长度，使其得以经由电 泳来做分析。 这项研究后来成为人类基因组计划等研究得以展开的 关键之一，并使桑格于1980年再度获得诺贝尔化学奖，与 桑格合作研究的沃特· 吉尔伯特，以及另一团队的保罗· 伯格 （Paul Berg）也一同获奖。第二座诺贝尔奖使他成为继玛 莉· 居礼、莱纳斯· 鲍林，以及约翰· 巴丁之后的第四位两度 获奖者。到了1979年，桑格又与吉尔伯特和伯格一同获得 哥伦比亚大学的路易莎· 格罗斯· 霍维茨奖（Louisa Gross Horwitz Prize）。
1965年，9月17日，中国科学家王应睐等首次完整人工合成了结晶牛胰岛素。这是当 时人工合成的具有生物活性的最大的天然有机高分子化合物，实验的成功使中国 成为第一个合成蛋白质的国家。
70年代初期，英国和中国的科学家又成功地用X射线衍射方法测定了猪胰岛素的立体 结构。这些工作为深入研究胰岛素分子结构与功能关系奠定了基础。
胰岛素
胰岛素是由胰岛β细胞受内源性或外源性物质如葡 萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激而 分泌的一种蛋白质激素。 胰岛素是机体内唯一降低血糖的激素，也是唯一同 时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。胰岛素由A、 B两个肽链组成。人胰岛素链有11种21个氨基酸，B链 有15种30个氨基酸，共26种51个氨基酸组成。其中 A7(Cys)-B7(Cys)、A20(Cys)-B19(Cys)四个半胱氨酸中的 巯基形成两个二硫键，使A、B两链连接起来。此外A 链中A6(Cys)与A11(Cys)之间也存在一个二硫键。
弗雷德里克· 桑格，OM，CH， CBE，FRS（Frederick Sanger 1918年8月13日－）是一位英国 生物化学家，曾经在1958年及1980 年两度获得诺贝尔化学奖，是第四位 两度获得诺贝尔奖，以及唯一获得两次化学奖的人。 桑格于1918年8月13日出生于英国格洛斯特郡，父亲是 一位医生。从布莱恩斯滕高中（Bryanston School）毕 业后，桑格进入了剑桥大学圣约翰学院，并于1939年 完成自然科学文年将胰岛素的氨基酸序列完整地定序出来，同时证 明蛋白质具有明确构造。他利用自己新发现的桑格试剂（Sanger's reagent），也就是2,4-二硝基氟苯（2,4-dinitrofluorobenzene）将胰 岛素降解成小片段，并与专门水解蛋白质的胰蛋白酶混合在一起。 再将一部分混合物的样本置放于滤纸的一面，并利用一种色层分析 方法来做进一步的实验，首先他将一种溶剂从单一方向通过滤纸， 同时又让电流以相反向通过。 + 由于不同的蛋白质片段有不同的溶解度与电荷，因此在电泳后， 这些片段最后会各自停留在不同的位置，产生特定的图案。桑格将 此图案称为“指纹”（fingerprints）；不同的蛋白质拥有不同的图 案，成为可供辨识且可重现的特征。之后桑格又将小片段从新组合 成氨基酸长链，进而推导出完整的胰岛素结构。因此得出结论，认 为胰岛素具有特定的氨基酸序列。这项研究使他单独获得了1958年 的诺贝尔化学奖。
1921年，加拿大班廷和贝斯特首次成功提取到了 胰岛素。1922年开始用于临床，使过去不治的糖 尿病患者得到挽救。至今用于临床的胰岛素几乎 都是从猪、牛胰脏中提取的。 1926年，首次从动物胰脏中提取到结晶胰岛素。 1955年，英国弗雷德里克· 桑格首次测定了牛胰岛 素的全部氨基酸序列，开辟了人类认识蛋白质分 子化学结构的道路。