第八章 酶

第八章酶

8.1概述

8.1.1酶的化学本质

酶是生物催化剂，是一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。

酶分子的组成与结构：

据酶蛋白结构特征分类单体酶

寡聚酶

多酶复合体

只有一条具有活性部位的多肽链，即仅由单一的三

级结构蛋白质构成。——通常为水解酶类。

由多个具有三级结构的亚基聚合而成，

亚基聚合时有活性，解聚后失活。

由几种功能相关的酶靠非共价键嵌合而成的复

合体。

金属离子

小分子有机化合物

酶蛋白-决定反应专一性

辅助因子-决定反应性质

仅由蛋白质组成，水解---氨基酸单纯蛋白酶：

结合蛋白酶

（全酶）

据酶分

子组成

分类

酶的辅助因子（决定酶促反应的类型）

根据与酶蛋白结合牢固程度划分：

辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去

辅助因子

辅基：与酶蛋白结合紧密，用透析法不能除去

从化学本质上划分：

金属离子：稳定酶分子构象；参与传递电子；

辅助因子在酶与底物间起连接作用；降低反应的静电斥力

维生素B族衍生物

8.1.2酶的专一性

酶的催化效率：

和一般化学催化剂相比，酶具有下列的共性和特点。

共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反应前后并无变化。②不改变化学反应的平衡常数。③降低反应的活化能。

特有的性质：①高效性：反应速度是普通催化剂的107～1013；

②反应条件温和：pH5-8，20-40°C；

③酶活力条件可控：生成与降解量的调节，催化效力

的调节，改变底物浓度对酶进行调节等；

④专一性（specificity），即酶只能催化一种化学反应或

一类相似的化学反应，酶对底物有严格的选择。根

据专一程度的不同可分为以下4种类型。

键专一性：这种酶只要求底物分子上有合适的化

学键就可以起催化作用，而对键两端的基团结构

要求不严。

❑基团专一性：有些酶除了要求有合适的化学键

外，而且对作用键两端的基团也具有不同专一性

要求。如胰蛋白酶仅对精氨酸或赖氨酸的羧基形

成的肽键起作用。

❑绝对专一性：这类酶只能对一种底物起催化作用，

如脲酶，它只能作用于底物—尿素。大多数酶属

于这一类。

❑立体化学专一性：很多酶只对某种特殊的旋光或

立体异构物起催化作用，而对其对映体则完全没

有作用。如D-氨基酸氧化酶与dl-氨基酸作用时，

只有一半的底物（D型）被分解，因此，可以此

法来分离消旋化合物。利用酶的专一性还能进行

食品分析。酶的专一性在食品加工上极为重要。

8.1.3酶的命名与分类

三种原则来命名的：

一是根据酶作用的性质，例如水解酶、氧化酶、转移酶等；

二是根据作用的底物并兼顾作用的性质，例如淀粉酶、脂肪酶

和蛋白酶等；

三是结合以上两种情况并根据酶的来源而命名，例如胃蛋白

酶、胰蛋白酶等。

酶的系统命名法

EC. X. X. X. X

α-淀粉酶（习惯命名）的系统命名为α- l,4 - 葡萄糖-4葡萄糖水解酶，其数字为EC 3.2.1.1。EC代表国际酶学委员会，第一个数字代表酶的6大分类，以1，2，3，4，5，6来分别代表如下六大酶类：①氧化还原酶类：指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。

②转移酶类：指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。如转甲基酶、转氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。

③水解酶类：指催化底物发生水解反应的酶类。例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。

④裂解酶类：指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合物的酶类。例如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。

⑤异构酶类：指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。例如，磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。

⑥连接酶类：指催化两分子底物合成为一分子化合物，同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸-tRNA连接酶等。

8.1.4酶的催化理论

过渡态理论或中间产物理论

1913年生物化学家Michaelic和Menten提出了酶中间产物理论。他们认为：酶降低活化能的原因是酶参加了反应而形成了酶-底物复合

物（enzyme-substrate complex）。这个中间产物不但容易生成（也就是这种中间产物的生成较原底物只要较少的活化能），而且容易分解出产物，释放出原来的酶，这样就把原来能阈较高的一步反应变成了能阈较低的两步反应。

这个理论的关键是认为酶参与了底物的反应，生成了不稳定的中间主产物，因而使反应沿着活化能较低的途径迅速进行。

锁和钥匙学说（lock-and-key model theory）

1948年Emil Fischer提出锁和钥匙模型（lock-and-key model）。该模型认为，底物的形状和酶的活性部位被认为是彼此相适合（图7-1a），像钥匙插入它的锁中，认为两种形状是刚性的（rigid）和固定的（fixed），当正确组合在一起时，正好互相补充。

诱导契合学说（induced-fit theory）

1958年Daniel E. Koshland Jr. 提出了诱导契合模型（induced-fit model），底物的结合在酶的活性部位诱导出构象的变化（图7-1b）。该模型的要点是：当底物与酶的活性部位结合量，酶蛋白的几何形状有相当大的改变；催化基团的精确定向对于底物转变成产物是必需的；底物诱导酶蛋白几何形状的改变使得催化基团能精确地定向结合到酶的活性部位上去。

8.1.5酶活力

一、定义

指酶催化一定化学反应的能力

二、表示方法