第一章酶催化讲义反应动力学

反应机理
k1
k2
ES[ES]EP
k1
k2
r
(
rm K
ax m
)C
S
( rP KP
)C P
1 CS CP
Km KP
二、双底物酶反应动力学
顺序机制 乒乓机制 随机机制
随机机制
rS
1 K4
rmax K3 (1
K1 )
CS1 CS2
CS1
三、变构酶催化反应动力学
动力学方程式
rS
rmaxCSn KH CSn
动力学方程式
rSIk2C[E]S(1C KIrIm )K (aCx m SCS)K rIm ,maC C xSS
动力学特点
动力学参数的求解
动力学参数的求解（续）
1CI
1 rI,max
KI rmax
1 1 rmax rmaK x I
CI
三、反竞争性抑制
动力学方程式
rSIk2C[ES] KrIm ',m I aC xCSS
物学说。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶催化
反应动力学基本模型---米氏方程。 1925年，Briggs和Haldane对米氏方程做了
修正，提出稳态学说。
第一节 酶催化反应概论
酶和一般催化剂的共性
能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反 应平衡。
酶本身在反应前后不发生变化。 降低反应的活化能，加速反应的进行。
参数的求取
第五节 反应条件对酶催化 反应速率的影响
一、pH的影响
反应机理式
二、温度的影响
Arrhenius方程
r k2C[ES]
k2
Aexp(Ea ) RT
三、酶的失活动力学
贮存稳定性 反应稳定性
1、贮存稳定性
一步失活模型
kd
E D kr
C Etkd C E0 kr{krkdex(p kd[kr)t]}
酶的高效性机制
广义的酸碱催化 共价催化 邻近效应和定向效应 扭曲变形和构象变化 多元催化和协同效应
第二节 简单的酶催化反应动力学
SE k 1 [ES] k 2 EP k1
一、米氏方程的建立
反应速率的定义 速率控制步骤
SE k 1 [ES] k 2 EP k1
精品
第一章酶催化反应动力学
第一章
酶催化反应动力学
（6学时）
什么是均相酶催化反应？
酶分子和反应物系(底物分子、产物 分子等)处于同一相－－液相中的反 应
均相酶催化反应的主要特征
不存在相间的物质 分子水平上的反应， 传递，不用考虑传 是本征动力学 质过程的影响
酶催化动力学的研究历史
1897年，Buchner 1903年，Henri提出酶与底物作用的中间复合
1、快速平衡假设
限速步骤 快速平衡 酶的总量保持不变
动力学方程
rP
k2CE0CS KS CS
rP,maxCS KS CS
2、“拟稳态”假设
活性中间复合物浓度的时间变化曲线
活性中间复合物的浓度不随时间变化 酶的总量保持不变
rp
k2CE0CS
k1k2 k1
CS
rp,maCx S KmCS
二、米氏方程的动力学特征
米氏常数ห้องสมุดไป่ตู้ 最大反应速率
一级反应 零级反应
三、动力学参数的求解
L-B法
图解法
E-H法
积分法
最小二乘法
1、L－B作图法
2、E－H作图法
3、H－W作图法
4、E-C-B作图法
第三节 有抑制的酶催化反应动力学
酶的抑制作用
不可逆抑制 可逆抑制
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
不可逆失活
CEtCE0exp kdt()
半衰期
t1 2
ln 2 kd
2、反应稳定性
反应机理
k1
ES [E]S k2EP
k1
kd
kd
D
DS
第六节 酶的界面催化反应动力学
特点
反应体系为多相体系； 反应发生在液固或者液液界面上；
1.6.1 液固界面反应动力学
1.6.2 液液界面反应动力学
酶作为生物催化剂的特性
高效性 专一性 易变性失活：强酸、强碱、高温等 反应条件温和：一般在pH5～8水溶液中进行，
反应温度范围为20～40C。
酶的活性部位
非必需基团 必需基团 活性部位（活性中心）
接触基团 结合基团（结合中心） 催化基团（催化中心）
辅助基团
酶的专一性机制
钥匙与锁学说 诱导契合学说
一、竞争性抑制
动力学方程式与参数
rSIKm(1rmC K aC xIIS)CS
rmaC xS KmICS
动力学特点
动力学参数的求解
动力学参数的求解（续）
二、非竞争性抑制
ES k 1 [ES] k 2 EP k1
EI k 3 [EI] k3
[ES]I k 4 [SEI] k4 [EI]S k 5 [SEI] k5
rI ,max
K
' mI
rm a x Km
动力学特点
动力学参数的求解
动力学参数的比较
四、底物抑制
k1
k2
ES[ES]EP
k1
k3
S[ES][SES] k3
动力学方程式
rSS
Km
rmaxCS CS
CS2 KS
底物抑制反应的优化
CSopt KmKS
第四节 复杂的酶催化反应动力学
一、可逆酶催化反应动力学
易水寒江雪敬奉 Thanks
Thanks