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生物化学(共45张PPT)
（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂，分子量从几十～几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质（ chitosan）,该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料：人造皮肤、手术缝合线（不用拆线）
络合回收金属离子（贵重金属离子）
降血脂、消炎、杀菌剂（伤口愈合剂）
食品添加剂（保鲜剂）
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 （1）作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质，促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
（2）作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20％～30％，药物辅料 中的可溶性淀粉（冲剂中一般用）就是这 一种。
（2）MW在50,000左右。
（3）结构：以 代表淀粉， 代表二个D －葡萄糖残基通过α－1,4糖苷键连接，则 直链淀粉的结构为：
3、支链淀粉
（1）占天然淀粉量的70％～80％。 （2）MW＝1百万左右. （3）结构：主链与直链淀粉一样，以通过α－1,4糖苷键
（2）贮能多糖：在体内作为贮能形式存在， 如淀粉和糖原，在需要是可通过生物体内酶 系统的作用，分解释放出单糖以供应能量。
最新生物化学说课ppt精品课件
2024/1/26
表观遗传学异常与疾病关系
表观遗传学改变可导致基因表达模式异常，与癌症、神经退行性疾病等多种疾病发生发展 密切相关。
基因表达调控网络失衡与疾病关系
基因表达调控网络失衡可导致细胞功能异常，进而引发疾病，如自身免疫性疾病、代谢性 疾病等。
22
靶向药物设计原理及应用前景展望
靶向药物设计原理
生物化学将与医学、药学、计算科学等多学科进 行更深入的交叉融合，共同推动医学领域的创新 与发展。
伦理与法规挑战
3
面对基因编辑等前沿技术带来的伦理和法规挑战 ，需要建立健全相关法律法规和伦理规范，确保 生物化学技术的合理应用。
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31
THANKS
2024/1/26
32
通过转录因子、启动子、增强子等元 件调节基因转录效率。
通过DNA甲基化、组蛋白修饰等方式 影响基因表达模式。
翻译水平调控
通过mRNA稳定性、翻译起始速率等 因素控制蛋白质合成。
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21
基因表达异常与疾病发生发展关系探讨
基因突变导致表达异常
基因突变可影响转录、翻译等过程，导致蛋白质功能异常或缺失，进而引发疾病。
2024/1/26
蛋白质的功能分类
01
结构蛋白、功能蛋白和调控蛋白等。
蛋白质的功能举例
02
酶、激素、抗体、转运蛋白等。
蛋白质功能多样性的原因
03
氨基酸序列的多样性、空间结构的复杂性和翻译后修饰的多样
性。
10
蛋白质合成、降解与调控机制
03
蛋白质合成
蛋白质降解
包括转录和翻译两个过程，其中转录是以 DNA为模板合成RNA，翻译是以mRNA 为模板合成蛋白质。
生物化学课件完整版极其详细）
生物化学课件完整版极其详细）第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S （半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量× 6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L 两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOHH2N —C —H H —C —NH2R RL—α D —αaa的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H —CH —COOH CH2—CH —COO－CH2—CH —COO－NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3—CH —COO－CH3—CH —CH—COO－CH3—CH —CH —COO－NH+3OH NH+3CH3NH+ 3 (Ala:A) (Thr:T) (Val:V支链aa)—COO—(Leu: L支链aa)CH3—S —CH2—CH2—CH —O－CH3—CH —CH2—CH —? －NH+3CH3NH+3 CH3—CH2—CH —CH —COO－CH3NH+3(Ile:I支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC —CH2—CH —COO——OOC —CH2—CH2 —CH —COO—NH+3NH+3 (Asp:D) (Glu:E)O OH2N —C —CH2—CH —COO—H2N —C —CH2—CH2—CH —COO—NH+3NH+3 (Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa（碱性：—NH2＞-COOH）H3N+—CH2（CH2）3—CH —COO—H2N —C —NH —（CH2）3—CH —COO—NH3+NH2+NH3+（Lys:K）(Arg:R)第二类芳香族aa（含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp）：—CH2—CH —COO—HO ——CH2—CH —COO—(Phe:F) （丙aa取代）(Tyr:Y)第三类杂环aa：HC C—CH2—CH —COO—………—CH2—CH —COO—…HN+NH NH+3 N NH+3 CH（His:H咪唑基）(Trp :W 吲哚基苯并吡咯)第四类脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu还原、环化、再还原形成四氢吡咯-2-羧酸NH2+NH+3NH+3(Met:M)(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
《生物化学》全套PPT课件
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。同时，生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单脂质（如脂肪酸、甘油酯等 ）和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究，有助于设计和开发新的药物，提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应，开发酶学诊断方法，如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性，达到治疗疾病的目的，如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。
生物化学教学课件ppt
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
《生物化学》教学ppt课件
。
1965年 首次人工合成结晶牛胰岛素---中国。 1973年 基因重组技术建立 (美)。 1980年 Sanger设计出测定DNA序列的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 1984年 Bruce Merrifield（美国），建立和发展蛋白质化学合成方法。 1994年 Alfred G.Gilman（美国）发现G蛋白及其在细胞内信号转导中作用 。 Karg B. Mallis(美)发明PCR方法。 1996年 克隆羊诞生。 1998年 Rolert F. Furchgott（美国）发现NO是心血管系统的信号分子。 2001年 人类基因组计划完成。
《生物化学》 教学课件
Biochemistry
教 材
罗纪盛 主编
高等教育出版社
Biochemistry
绪
论
一、生物化学定义 二、生物化学的应用 三、生物化学发展史 四、
生物化学
BIOCHEMISTRY
生物化学 定义
生物化学是利用化学（包括物理）的理论和方法研究生 物的一门科学。 动物（包括人） 生物 植物 微生物（细菌，病毒等）
在日用化学工业上应用 生物化学发展史
（二）动态生物化学阶段（代谢）
大约从二十世纪初到二十世纪五十年代。此阶段对各种化学物质的 代谢途径有了一定的了解。 其中主要有： 1932年英国科学家Krebs 建立了尿素合成的鸟氨酸循 环；1937年Krebs又提出了三羧酸循环的基本代谢途径；1940年， 德国科学家Embden和Meyerhof提出了糖酵解代谢途径。
尿激酶能直接作用于内源性纤维蛋白溶解系统，催化血纤维蛋白溶 酶原成血纤维蛋白溶酶，后者不仅能降解纤维蛋白凝块，亦能降解血 循环中的纤维蛋白原、凝血因子Ⅴ和凝血因子Ⅷ等，从而发挥溶栓作 用。尿激酶（针剂）对新形成的血栓起效快、 效果好，还能提高血管ADP酶活性，抑制ADP诱导 的血小板聚集，预防血栓形成。
生物化学ppt课件
05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值，可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点，是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定，包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现，主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素，包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化，遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ，如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程，改 良作物品种，提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用，如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接，具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构，这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能，如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成，包括脱氧核糖核 酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA携带遗传信息，RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
《生物化学》 PPT课件
2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →（同化）转变成代谢物（氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油）→（通过共价）键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →（大分子间的相互作用导致）超分 子复合物（酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统）（图1 －2） (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界（但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合，虽然它们具有两者共有的性质）。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征（生长、代谢、 刺激应答和复制）的最小实体。细胞可分为两种类型，即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换，生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子，代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上，其中大 多数H和O以H2O形式出现。
Section 2
水
在生物化学中，水存在的意义是显而易见的：①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应，水的离子化组分(H＋和 OH－)往往作为真正的反应物参与反应。事实上，生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H＋和OH－的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H＋和OH－)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。
生物化学课件完整版极其详细
生物化学课件完整版极其详细Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量×（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOHH2N — C —H H —C —NH2R R L—α D —αaa的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H — CH — COOH CH2— CH — COO－ CH2— CH — COO－NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3— CH — COO－ CH3— CH — CH— COO－ CH3— CH — CH — COO－NH+3OH NH+3CH3NH+3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa) O(Leu: L 支链aa) CH 3 — S — CH 2 — CH 2 — CH — C?O － CH 3 — CH — CH 2 — CH — O －NH +3 CH 3 NH +3CH 3 — CH 2 — CH — CH — COO － CH 3 NH +3 (Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2 — CH — COO ——OOC — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3 (Asp:D) (Glu:E)O OH 2N — C — CH 2 — CH — COO — H 2N — C — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N + — CH 2（CH 2）3 — CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH — COO—NH 3+ NH 2+ NH 3+ （Lys:K ） (Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2 — CH — COO —HO — — CH 2 — CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y) 第三类 杂环aa ：HC C —CH 2 —CH —COO —………— CH 2 — CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3 CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成NH +3 NH +3 (Met:M)—COO—四氢吡咯-2-羧酸NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
《生物化学》全套课件
《生物化学》全套课件一、教学内容本课件基于《生物化学》教材，主要涉及第5章至第8章的内容。
详细内容包括：酶学原理、代谢途径、生物分子结构和功能、以及遗传信息的表达与调控。
二、教学目标1. 理解并掌握生物化学的基本概念、原理及实验方法。
2. 学习生物分子结构与功能的相互关系，了解其在生命活动中的作用。
3. 掌握代谢途径的基本过程，分析生物体内的物质转化与能量流动。
三、教学难点与重点难点：代谢途径的复杂性、生物分子结构与功能的相互关系。
重点：酶学原理、代谢调控、蛋白质结构与功能。
四、教具与学具准备1. 教具：PPT课件、黑板、粉笔、激光笔。
五、教学过程1. 导入：通过介绍生活中的生物化学实例，引发学生对生物化学的兴趣。
2. 新课内容：讲解酶学原理、生物分子结构与功能、代谢途径等，结合实例进行分析。
3. 例题讲解：针对每个知识点，给出典型例题，引导学生运用所学知识解决问题。
4. 随堂练习：设计针对性练习题，巩固所学知识。
6. 互动环节：鼓励学生提问，解答学生疑惑。
六、板书设计1. 板书左侧：列出本节课的主要知识点，以提纲形式呈现。
2. 板书右侧：针对重点内容，绘制示意图或表格，直观展示。
七、作业设计1. 作业题目：（1）简述酶学原理，举例说明酶在生物体内的作用。
（2）论述蛋白质结构与功能的关系。
（3）分析糖类、脂类、蛋白质在生物体内的代谢途径。
2. 答案：（1）酶学原理：酶是一种具有生物催化功能的蛋白质，能降低化学反应的活化能，加速反应速度。
例如，唾液淀粉酶能将淀粉分解为麦芽糖。
（2）蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的结构决定其功能，不同的结构具有不同的功能。
例如，血红蛋白具有运输氧气的功能，其结构中的铁离子与氧气结合。
（3）糖类、脂类、蛋白质在生物体内的代谢途径：糖类主要通过糖酵解、三羧酸循环进行代谢；脂类通过β氧化途径代谢；蛋白质通过氨基酸的脱氨基作用、转氨基作用等途径代谢。
八、课后反思及拓展延伸1. 反思：根据学生的课堂表现和作业完成情况，调整教学方法和策略。
生物化学绪论ppt课件(完整版)
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说（Justus Von Liebig，19世纪20年 代） —动物通过呼吸获取空气中的O2，氧化分解摄 取的食物，产生水和CO2，并且释放热量，保持体 温，维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分，并提出物质，生物化学是一门边缘学科，也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念：
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学，它在分子水平上探讨生命的本质， 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段：生物体内的物质，如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等，它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物：有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢，遗传与繁殖
精品课件-生物化学PPT课件
生物化学 的概念
生物化学是阐明生物分子是如何相互作用而形成 复杂而高效的生命现象的科学。
生物化学是一门运用化学的原理和方法研究生命 现象的本质，揭示生命奥秘的科学。
简单地说生物化学就是生命的化学。
生物化学的 研究内容
① 研究构成生物体的分子基础生物分子的 化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-1950年)
由于分析鉴定技术的进步，尤其是放射性同位素示踪技术的 应用，生物化学进入深入发展时期。 –科学家对生物物质代谢进行了广泛深入的研究，基本阐明:
（1）酶的化学本质 （2）与能量代谢有关的物质代谢途径
机能生物化学阶段：大发展时期（1950- ）
素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。 其余都是某些生物小分子的聚合物，分子量很大，一
般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子，
如 多糖、脂、核酸和蛋白质。
1、碳架是生物分子结构的基础
• 碳元素一般占细胞干重的50％以 上。
• 碳原子既难得到电子，又难失去 电子，最适于形成共价键。
• 碳原子成键能力很强，且是四面 体构型，因此它自相结合可以形 成结构各异的生物分子骨架（碳 架）。
– 科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、 亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术（电镜、超 离心、色谱、电泳等）的不断改进，使得对生物大分 子结构及功能的研究也更加深入。
– 50年代以后生物化学迅猛发展，每年的诺贝尔生理 学/医学奖和化学奖的大部分奖项都是与生物化学领 域相关的。
– 美国、法国、德国、英国在近代生物化学发展史贡献 突出。
5、遗传学，研究核酸、蛋白质的生 物合
生物化学的应用
生物化学的原理和技术在生产实践中也得到 广泛的应用。如与农学、某些轻工业(如制药、酿 造、皮革、食品等)、医学都有密切关系，很多问 题都需要从生化的角度、利用生化的方法才能了 解。
生物化学PPT课件
生物化学的应用领域
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医学研究
生物化学在医学领域中发挥着 重要作用，如疾病诊断、药物
研发和生理机制研究等。
农业生产
通过生物化学手段改良作物品 质、提高产量，以及研发新型
肥料和农药。
环境保护
利用生物化学方法处理环境污 染问题，如水体净化、土壤修
复等。
生物技术产业
生物化学在生物技术产业中具 有广泛应用，如基因工程、蛋
合成生物学
合成生物学是新兴的交叉学科，旨在设计和构建人工生物系统，实现新功能或 优化现有功能。通过合成生物学，科学家可以创建定制化的微生物，用于生产 燃料、药物和其他有用物质。
纳米技术与生物医学应用
纳米药物
纳米药物利用纳米技术将药物包裹在 纳米载体中，以提高药物的靶向性、 稳定性和生物利用度，降低副作用。 纳米药物在癌症治疗、疫苗开发等领 域具有广泛应用前景。
生物合成与分解代谢
生物合成
生物合成是指生物体利用简单无机物和单糖等合成复杂有机 物的过程。生物合成包括脂肪酸、蛋白质、核酸等物质的合 成。这些合成过程需要经过一系列酶促反应的完成。
分解代谢
分解代谢是指生物体将大分子有机物分解成小分子有机物和 无机物的过程。这些分解过程包括糖酵解、柠檬酸循环和氧 化磷酸化等。分解代谢是生物体获取能量和合成物质的重要 途径。
结论总结
根据实验结果和讨论，总结实验的结论，指 出研究的局限性和未来研究方向。
结果讨论
对实验结果进行深入分析和讨论，探讨结果 的合理性和科学性。
结论应用
探讨实验结论在实际生产和科研中的应用价 值和意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学
生物化学说课课堂ppt课件
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
D 学情学法
课工程作回性顾质 教学资源 课程设计 课程实施 教学评价 教学反思
学法指导
目的
乐学 会学 善学 志学
✓ 问中学：思考质疑。 ✓ 动中学：锻炼能力。 ✓ 练中学：巩固提高。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
教学设计
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
F 教学手段与方法
课工程作回性顾质 教学资源 课程设计 课程实施
现代教育观：以学生为主体、以教师为主导、以训练为主线、以思 维为核心、以能力为目标、以育人为目的。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
地位：与基础医学联系紧密 临床医学的理论基础 医学的主干课程
作用：阐明人体化学结构与功能 提高理论与实践水平 促进学生可持续发展 为后续课程夯实理论基础
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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等，其中磷的 含量较恒定，大约占9%－10%因此，可利用这一元素组成 特点，通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构，能强烈吸收紫外光，且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在，蛋白质的最大吸收峰在280 nm处，因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度，DNA纯品比值为1.8 ，RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成
第一节 蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本组成单位—氨基酸
➢(一)氨基酸的结构特点
（1）构成天然蛋白质的20 种氨基酸都是α-氨基酸。
（2）除甘氨酸外，其余氨 基酸均为L-型氨基酸。
第三节 蛋白质的理化性质 三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
➢(一)蛋白质的变性与复性
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质
➢(二)蛋白质沉淀与凝固
第三节 蛋白质的理化性质 四、蛋白质的呈色反应与紫外吸收特性
➢(一)蛋白质的呈色反应
第三节 蛋白质的理化性质
➢(二)蛋白质的紫外吸收特性
蛋白质所含的色氨酸残基、酪氨酸残基存在共轭双键，在280 nm波长处 有最大吸收峰值，且与蛋白质浓度成正比关系。因此，可用于蛋白质定量测 定。测定蛋白质溶液在280 nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的最简便、 快速的方法。
第一节 蛋白质的分子组成
➢(二)氨基酸的分类
非极性疏水性氨 基酸
极性中性氨基 酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
第一节 蛋白质的分子组成
➢(三)氨基酸的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成
➢(四)氨基酸的连接方式
第一节 蛋白质的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。这级结构由DNA分子中的遗传信息决定。维持蛋白质一级结构稳定 的化学键主要为肽键，还包括蛋白质分子内形成的二硫键。
第四节 蛋白质的分类 一、按组成分类
第四节 蛋白质的分类 二、按分子形状分类
第四节 蛋白质的分类 三、按功能分类
目前蛋白质的分类多倾向于按照蛋白质功能进行分类，依据功能的不同可将 蛋白质分为结构蛋白质、活性蛋白质和信号蛋白质三大类。上述提到的角蛋白、 胶原蛋白等属于结构蛋白质；转运蛋白、运动蛋白等属于活性蛋白质；GTP结合 蛋白、受体等则属于信号蛋白质。
第二节 核酸的分子结构 二、DNA分子的空间结构与功能
•(一)DNA的二级结构
第二节 核酸的分子结构
第二节 核酸的分子结构
•(二)DNA的超螺旋结构
第二节 核酸的分子结构
第二节 核酸的分子结构
•(三)DNA的功能
DNA作为遗传信息的携带者，是遗传信息进行传递和表 达时复制和转录的模板，是生命活动与繁殖、遗传、变异等 的物质基础。基因是有功能的DNA序列片段，指导生物体功 能分子(包括蛋白质、RNA等)的合成。
第三节 核酸的理化性质
二、核酸的变性、复性和杂交
•(一)核酸的变性
在某些理化因素作用下， DNA分子由双链解离为单链的现 象称DNA的变性。能够引起DNA 变性的因素有：高温、强酸、 强碱、乙醇、丙酮、尿素和甲 醛等。
第三节 核酸的理化性质
第二节 核酸的分子结构 三、RNA的分子结构与功能
第二节 核酸的分子结构
•(一)mRNA
第二节 核酸的分子结构
•(二)tRNA
第二节 核酸的分子结构
•(三)rRNA
rRNA占细胞总RNA的80%左右，具有复杂的空间结 构。生物体的核糖体都由大小不同的两个亚基所组成。以 rRNA分子作为骨架，与多种核糖体蛋白装配成细胞器核糖 体，是生物体细胞内蛋白质合成的场所。
•(二)环化核苷酸
第一节 核酸的分子组成
•(三)辅酶类核苷酸
有些核苷酸作为酶分子的辅酶，在生物氧化和物质代 谢中起重要作用，如尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD＋)、尼 克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP＋ )、黄素单核苷酸 (FMN)等。
第二节 核酸的分子结构 一、核酸的一级结构
第二节 核酸的分子结构
牛胰岛素（insulin）是第一个被确定一级结构的蛋白质。它由A、B两条肽 链组成，A肽链含有21个氨基酸残基，B肽链含有30个氨基酸残基，除肽键外，维 持胰岛素分子的化学键还包括两个链间形成的二硫键和存在于A链的一个链内二 硫键，如图1-3所示。
第二节 蛋白质的分子结构
第二节 蛋白质的分子结构 二、蛋白质的空间构象
蛋白质分子并非线性分子，而是多肽链在一级结构的基础上，进一步盘曲、 折叠形成特定三维空间结构即空间构象。蛋白质的特定空间构象决定了蛋白质的 分子形状、理化性质和生物学功能。
第二节 蛋白质的分子结构
➢(一)蛋白质的二级结构
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质的三级结构
第二节 蛋白质的分子结构
➢(三)蛋白质的四级结构