生物化学知识点

生物化学名词解释及基本概念整理

第一章蛋白质化学

Ⅰ基本概念

1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性）

时的溶液pH值.

A溶液pH

B pH=pI，氨基酸所带总电荷为零，在电泳时不移动；

C pH>pI,氨基酸带负电荷，在电泳时向正极运动。

2、修饰氨基酸（稀有氨基酸）：蛋白质合成后，氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。没有

相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。

3、肽键（peptide bond）：合成肽链时，前一个氨基酸的α－羧基与下一个氨基酸的α－氨基通过脱

水作用形成的酰胺键，具有部分双键性质。

4、肽键平面（酰胺平面）：参与肽键的六个原子位于同一平面，该平面称为肽键平面。肽键平面不能

自由转动。

5、蛋白质结构：

A一级结构：是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、

数量和顺序。主要的化学键：肽键,二硫键。

B 二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，

即蛋白质主链原子的局部空间排布（不涉及侧链原子的位置）。

分α-螺旋( α -helix)：较重要，为右手螺旋，每圈螺旋含3.6个

氨基酸残基（13个原子），螺距为0.54nm、β-片层（β-折叠，

β-pleated sheet）、β-转角(β-turn )、无规则卷曲（random

coil）、π-螺旋(π -helix )。维持二级结构的化学键：氢键。

模体：蛋白质分子中，二级结构单元有规则地聚集在一起形成

混合或均有的空间构象，又称超二级结构。

C 结构域：蛋白质三级结构中，折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状，具有特定功能的

区域，称为结构域。为构成三级结构的基本单元。

D三级结构：是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位

置).化学健：疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。

E 四级结构：蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用，排列形成

的更高层次的空间构象。作用力：亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外，范德华力、二

硫键(如抗体）。

6、分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能，在细胞中能够帮助其他多肽链（或核酸）折

叠或解折叠、组装或分解的蛋白称为分子伴侣。如热休克蛋白。

7、一级结构是形成高级结构的分子基础，蛋白质一级结构的改变，可能引起其功能的异常或丧失（“分

子病”）；同功能蛋白质序列具有种属差异与保守性。

蛋白质分子的空间结构是其发挥生物学活性的基础，蛋白质分子构象的改变影响生物学功能或

导致疾病的发生，蛋白质一级结构不变，但由于折叠错误，导致蛋白质构象改变而引起的疾病，

称为蛋白质构象病（折叠病）。

8、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活

性丧失的过程。为非共价键和二硫键断裂，物理（高温、高压、紫外线），化学（强酸碱、有机溶剂、重金属盐）等因素导致。

9、20种AA名称及缩写：

A 非极性疏水性AA：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、

苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）、蛋氨酸（Met）

B 极性中性AA: 色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）天冬酰胺（Asn）、

谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）

C 酸性AA: 天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）

D 碱性AA: 赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）

E 芳香族AA: 苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）

10、蛋白质理化性质：两性电离及等电点（多接近5.0，少数为碱性）、亲水胶体性质（具有水化层、

双电层，保持其胶体稳定）、紫外吸收峰在280nm波长、显色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。

11、蛋白质的分离纯化：利用不同蛋白质分子的溶解性（solubility）、分子大小（size）、带电情况（charge）、

亲和能力等的不同将其提纯。

粗提：透析、盐析、沉淀法等；

精提：层析法（凝胶过虑层析、离子交换层析、亲和层析）、电泳法（蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动，如薄膜电泳、SDS-PAGE电泳、凝胶电泳）、离心法（不同颗粒之间存在沉降系数差时，在一定离心力作用下，颗粒各自以一定速度沉降，在密度梯度不同区域上形成区带的方法）。

第二章酶

1、酶：一类由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化能力的蛋白质或核酸。

2、酶活性中心：酶分子中与底物结合并与催化活性直接有关的化学基团所构成的特殊空间区域，具

底物结合位点和催化位点。

3、诱导契合学说：当底物与酶接近时，能诱导酶的构象发生有利于底物与之结合的变化，使酶与底

物特异结合，催化反应的进行。

4、酶分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。

5、辅助因子：分辅酶和辅基、辅酶与酶蛋白结合不紧密，辅基与酶蛋白结合牢固。

6、酶促反应动力学：研究底物浓度、酶E浓度、pH值、温度、激活剂和抑制剂等因素对酶促反应

速度影响。

7、米-曼式方程：。Km（米氏常数）等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度,单位为mol/L.V max是酶

完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

8、酶的转换数：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。用于比较

每单位酶的催化能力。

9、酶的抑制剂：能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。分可逆性抑制和不可逆性抑制，

可逆性抑制：抑制剂与酶通过不太稳定的非共价键结合，分竞争性抑制（均能与酶的底物中心结合，抑制作用的强弱取决于I与S的浓度比,增大底物浓度可解除抑制作用，如丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶）、非竞争性抑制（抑制剂与底物结合中心以外的位点结合，不可转化为产物，增加底物浓度不能解除非竞争性抑制剂的抑制作用，磺胺类药物抑菌作用）、反竞争性抑制（I只能与ES复合物结合生成ESI 后酶失去催化活性）。

不可逆性抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键(或非常稳定的非共价键）结合，如有机磷中毒及重金属盐中毒。

Km Vmax

竞争性抑制增大不变

非竞争性抑制不变减小

反竞争性抑制减小减小

V max是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。