生物化学基础课后题总结 (总)
生物化学课后习题汇总
生物化学习题汇总1、水分子是通过的作用可与另4个水分子配位结合形成结构。
2、食品中的水可以分为和两大类。
3、下列食品中，（）的等温吸湿线曲线是S型的？A.糖制品B.水果C.咖啡提取物D.肉类课后作业1、水在食品中的作用？2、简述食品中水分的存在状态？3、简述食品中结合水和自由水主要的区别？4、简要说明水分活度比水分含量能更好反应（或预测）食品稳定性的原因？填空题1.糖可以分为（）、（）和（）三大类。
2.常见的二糖有（）、（）和蔗糖。
3.戊糖与强酸共热，因脱水而生成（），己糖与强酸共热分解成甲酸、CO2、乙酰丙酸以及少量（），他们与（）作用生成紫色物质。
4. 糖与（）试剂共热时，蓝色消失，同时生成Cu2O的砖红色沉淀，用于糖的定性和定量检测。
5. 果胶质存在的三种状态是（）、（）和（）。
6. 淀粉糊化（gelatination）：淀粉粒在受热（60-80℃）时会在水中溶胀，淀粉链之间的（）断裂，形成均匀的糊状溶液，分散在水中，此过程称为淀粉糊化。
7. 淀粉遇碘呈（）色。
8.单胃动物不能消化纤维素是因缺乏水解（）糖苷键的纤维素酶。
9. （）和（）是与糖有关的非酶褐变反应。
10.淀粉分子具有（）和（）两种结构。
11. 蔗糖水解生成（）和（）。
12.淀粉的基本结构单位是（）。
选择题14. 下列（）不属于单糖。
A葡萄糖 B麦芽糖 C果糖 D核糖15.乳糖不耐受症16.淀粉的糊化17.淀粉的老化18.美拉德反应问答题19.简述糖、单糖、低聚糖和多糖之间的相互关系。
20.论述影响淀粉老化的因素和控制淀粉老化的方法。
一、填空题1.脂质是指（）与（）脱水反应形成的酯及其衍生物。
2.生物体不能自身合成，必须由食物供给的脂肪酸称为（），如（）、（）和EPA。
3.甘油三酯的通式是：（）。
4.（）、（）和硫酯，除了含有脂肪酸和醇外，还含有非脂分子的成分，属于复合脂质。
5.油脂可能形成三种晶体形态：α型、β型和β’型，其中（）型最稳定。
生物化学习题集
《生物化学》课后习题第一章蛋白质一、单项选择题1．某一蛋白质样品的含氮量为2.4克，该样品中蛋白质的含量约为A．11克 B．12克 C．13克 D．14克 E．15克2．维持蛋白质一级结构的主要化学键是A．肽键 B．氢键 C．疏水键 D．盐键3．组成蛋白质的氨基酸有A．300种 B．8种 C．20种 D． 12种4．蛋白质溶液稳定的因素是A．蛋白质分子表面的同性电荷 B．蛋白质分子表面的水化膜和同性电荷C．蛋白质分子表面的水化膜 D．蛋白质结构中的二硫键5．蛋白质的基本单位是A．L-α-氨基酸 B．D-α-氨基酸 C．L-β-氨基酸 D．D-β-氨基酸6．血清中某蛋白质的等电点为6.0，在下列哪种缓冲液中电泳时会向正极移动A pH 4.3 B pH 5.0 C pH 6.0 D pH7.07．蛋白质一级结构是指A．氨基酸种类与数量 B．分子中的各种化学键C．多肽链的形态和大小 D．氨基酸残基的排列顺序8．蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于：A.一级结构 B．二级结构 C.三级结构 D．四级结构9．不是必需氨基酸的是A.缬氨酸 B．苯丙氨酸 C.半胱氨酸 D．亮氨酸10．关于蛋白质的四级结构描述正确的是A. 蛋白质都有四级结构蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C.亚基间通过非共价键聚合D.四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件11．下列有关蛋白质变性的描述中，正确的是A.蛋白质变性由肽键断裂而引起的B. 蛋白质变性增加其溶解度C. 蛋白质变性后一定沉淀D.蛋白质变性可使其生物活性丧失二、名词解释1.肽键2.蛋白质的一级结构3.蛋白质的等电点4.蛋白质的变性5. 必需氨基酸三、简答题1.蛋白质元素组成的特点是什么？有何实际应用？2.说出蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点。
3.说出蛋白质各级结构的含义及维持各级结构的化学键。
4. 举例说明蛋白质变性的实际应用。
生物化学课后习题
第一单元1.生物化学成为一门独立学科的时间是( )。
A.19 世纪初B.20世纪初C.20世纪60年代D.20世纪70年代E.20世纪80年代2.在人体中含量最多的物质是( )。
A.糖类B.脂类C.蛋白质D.核酸E.水3.生物体进行一切生命活动的基础是( )。
A.新陈代谢B.生长现象C.生殖和发育D.遗传和变异E.应激性.4. 分子生物学阶段的标志是（)。
A.提出中心法则B.血滤液的制备C.提出DNA双螺旋结构模型D.提出蛋白质变性理论E.人工合成有生物学活性的结晶牛胰岛素第二单元1. 测得某一蛋白质样品的氮的含量为0.40 g，此样品约含蛋白质( ）。
A.2.00 gB.2.50 gC.6.40 gD.3.00 gE.6.25 g2.下列含有两个羧基的氨基酸是( ）。
A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸E.谷氨酸3. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是( ）。
A.盐键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键4.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是( ）。
A.天然蛋白质分子均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级结构的蛋白质特征是( )。
A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多链的基础上，链进一步折叠、盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具有三级结构的多链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定？( )A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH 值等于7.4E.在水溶液中第三单元1.关于酶的叙述哪一项是正确的？（A.所有的酶都含有辅基或辅酶B.只能在体内起催化作用C.大多数酶的化学本质是蛋白质D.能改变化学反应的平衡点，加速反应的进行E.都具有立体异构专一性(特异性)2.酶原之所以没有活性是因为(A.酶蛋白肽链合成不完全B.活性中心未形成或未暴露C.酶原是普通的蛋白质D.缺乏辅酶或辅基E.酶原是已经变性的蛋白质3. 磺胺类药物的类似物是( )。
生物化学课后重点答案
1944年,等如何证明DNA是遗传物质的?细菌学家们曾研究过在实验室中生长的两种不同的肺炎球菌菌株，一种有平滑的外膜（S），一种没有外膜，外表粗糙（R），显然R菌株缺少某种构成这种碳水化物被膜的酶。
同时发现，如果将S菌株的浸出物与R活菌株相混合，注射于小鼠，小鼠的组织中就会含有S活菌株。
S浸出物（完全是非活性的）显然含有一种因子，能够供给R菌株以所需要的酶，并将之转变成S菌株。
大家都认为这种因子本质上是蛋白质。
然而在1944年艾弗里及共同事研究了S菌株浸出物，证实这种因子是纯粹的脱氧核糖核酸（DNA），并不存在蛋白质。
核酸分为哪些种类？它们的分布和功能是什么？分类：核酸可分为核糖核酸(简称RNA)和脱氧核糖核酸(简称DNA)。
分布：DNA主要位于细胞核中，线粒体和叶绿体内也有少量DNA（原核生物的DNA主要位于拟核）；RNA主要位于细胞质中。
功能：DNA是储存、复制和传递遗传信息的主要物质基础（即DNA是遗传信息的载体）；RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用，其中转运RNA，简称tRNA，起着携带和转移活化氨基酸的作用；信使RNA，简称mRNA，是合成(翻译)蛋白质的模板；核糖体RNA，简称rRNA，是细胞合成蛋白质的主要场所说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。
答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。
（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为，这样相邻碱基平面间隔为，并有一个36º的夹角，糖环平面则于中心轴平行。
（3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。
既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。
基础生物化学课后题及答案
。
25、溶液 pH 等于等电点时，蛋白质的溶解度最
。
三、 简答题
1、 简述蛋白质 α - 螺旋的结构特点。 2、 简述氨基酸差异对 α- 螺旋稳定的影响。 3、 简述蛋白质 β- 折叠的结构特点。 4、 简述引起蛋白质沉淀的因素。 5、 列举出 5 种可引发蛋白质变性的物理因素。 6、 列举出 5 种可引发蛋白质变性的化学因素。 7、 简述按溶解性不同简单蛋白可分为哪些种类？ 8、 简述按辅基成份不同可将结合蛋白分为哪些种类？ 9、 简述蛋白质的分离提纯可依据哪些差异。 10、 简述蛋白质结构与功能的关系。
14、 蛋白质盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐可破坏蛋白质表面的水化层，使蛋白质的溶解度降低 而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。
15、 蛋白质盐溶：向蛋白质溶液中加入少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层，从而使蛋白质溶解度增 加，这种作用叫做盐溶。
16、 简单蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其它化学成分的蛋白质。
7、 280nm； 8、 甘氨酸或 Gly 或 G； 9、 L- 型； 10、 苯丙氨酸（ Phe或 F）、色氨酸（ Trp 或 W）、酪氨酸（ Tyr 或 Y）； 11、 2,4- 二硝基氟苯反应或 Sanger 反应、苯异硫氰酸酯反应或 Edman反应、丹磺酰氯反应或 DNS-Cl 反应； 12、 蓝紫； 13、 黄色； 14、 精氨酸或 Arg 或 R，砖红色沉淀； 15、 反； 16、 GSH； 17、 肽键、二硫键，次级键； 18、 氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键； 19、 α - 螺旋、 β- 折叠或 β- 片层、 β - 转角、 γ - 转角、无规卷曲； 20、 平行式、反平行式； 21、 α α、 ββ 、β αβ 或β xβ ； 22、 氨基酸或氨基酸残基； 23、 球状蛋白、纤维状蛋白； 24、 3.22 ； 25、 小。
生物化学基础教程(第四版)课后答案
1绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学要紧研究:〔1〕生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；〔2〕生物分子分解与合成及反响过程中的能量变化；〔3〕生物遗传信息的储存、传递和表达；〔4〕生物体新陈代谢的调节与操纵。
2．你差不多学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的根底学科，注重从不同的角度，往理解并运用生物化学的知识。
3．讲明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的要紧组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质习惯了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基〔—NH 2〕、羟基〔—OH 〕、羰基〔C O 〕、羧基〔—COOH 〕、巯基〔—SH 〕、磷酸基〔—PO 4〕等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多要害作用紧密相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种全然氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性〔N 端→C 端〕,蛋白质主链骨架呈“肽单位〞重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖〔或脱氧核糖〕〞重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？全然原理是什么？解答：〔1〕N-末端测定法：常采纳2,4―二硝基氟苯法、Edman 落解法、丹磺酰氯法。
生物化学课后习题详细解答
生物化学课后习题详细解答生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。
pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
生物化学课后习题答案集
第二章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
二羟酮糖没有手性中心。
（2）凡具有旋光性的物质一定具有变旋性，而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质一定具有变旋性：错。
手性碳原子的构型在溶液中发生了改变。
大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。
具有变旋性的物质也一定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。
如：果糖。
（4）自然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57个非还原端，则这种分子有56个分支。
答：对。
2、略3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷又是β苷。
两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19种不同的二糖。
4种连接方式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5种，共20种-1种（α→β，β→α的1位相连）=19。
4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25 D为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率（纯α-D-甘露糖的[α]25D为+ 29.3°，纯β-D-甘露糖的[α]25 D为-16.3°）；解：设α-D-甘露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:67.5/32.5=2.085、略6、水解仅含D-葡萄糖和D-甘露糖的一种多糖30g,将水解液稀释至平衡100mL。
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学课后习题
1、在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP （腺苷三磷酸）、GTP （鸟苷三磷酸）、UTP （尿苷三磷酸）以及CTP （胞苷三磷酸）等起着重要作用。
2、怎样可以判断一个化学反应可以自发进行？答：只有自由能变化为负值的化学反应，才能自发进行。
3、什么是氧化--还原电势？怎样计算氧化一还原电势？答：还原剂失掉电子的倾向（氧化剂得到电子的倾向）称为氧化--还原电势。
氧化一还原电势等于正极的电势减去负极的电势。
4、在电子传递链中各个成员的排列顺序根据什么原则？答：电子从氧化还原势较低的成员转移到氧化还原势较高的成员的原则。
5、电子传递链和氧化磷酸化之间有什么关系？答：生物氧化亦称细胞呼吸，指各类有机物质在生物活细胞里进行氧化分解，最终生成CO2 和H2O，同时释放大量能量（ATP）的过程。
包括TCA循环、电子传递和氧化磷酸化三个步骤，分别是在线粒体的不同部位进行的。
其中电子传递链和氧化磷酸化之间关系密切，电子传递和氧化磷酸化偶联在一起。
根据化学渗透学说，在电子传递过程中所释放的能量转化成了跨膜的氢离子浓度梯度的势能，这种势能驱动氧化磷酸化反应，合成ATP。
即葡萄糖等在TCA循环中产生的NADH和FADH2只有通过电子传递链，才能氧化磷酸化，将氧化产生的能量以ATP的形式贮藏起来。
6、什么是磷氧比，测定磷氧比有何意义？答：呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。
意义是可以知道不同呼吸链氧化磷酸化的活力。
7、为什么用蔗糖保存食品而不用葡萄糖？答：绝大多数微生物都具有利用糖酵解分解葡萄糖的能力，而蔗糖是一种非还原性二糖，许多微生物不能将其直接分解，因此，可以利用蔗糖的高渗透压来抑制食品中细菌等有害微生物的生长。
8、总结一下在糖酵解过程中磷酸基团参与了哪些反应，他所参与的反应有何意义？答：在糖酵解过程中磷酸基团参与了5步反应。
（1）葡萄糖在己糖激酶的催化下，消耗一分子ATP，生成葡萄糖-6-磷酸；（2）果糖-6-磷酸在磷酸果糖激酶的催化下，消耗一分子ATP,生成果糖-1，6-二磷酸；（3）甘油醛-3-磷酸在甘油醛-3-磷酸脱氢酶催化下，氧化为1，3-二磷酸甘油酸；（4）1，3-二磷酸甘油酸在3-磷酸甘油酸激酶催化下，生成3-磷酸甘油酸和1分子ATP；（5）2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸并在丙酮酸激酶催化下，生成丙酮酸和一份子ATP。
生化重点课后题答案
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点（1）胃蛋白酶（pI ），在pH ；（2）血清清蛋白（pI ），在pH ；（3）α-脂蛋白（pI ），在pH 和pH ；解答：（1）胃蛋白酶pI ＜环境pH ，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI ＜环境pH ，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI ＞环境pH ，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI ＜环境pH ，带负电荷，向正极移动。
13．哪些因素影响Tm值的大小解答：影响Tm的因素主要有：①G-C对含量。
G-C对含3个氢键，A-T对含2个氢键，故G-C对相对含量愈高，Tm亦越高（图3-29）。
在L NaCl,L柠檬酸钠溶液(1×SSC)中，经验公式为：（G+C）% =（Tm - ）×。
②溶液的离子强度。
离子强度较低的介质中，Tm较低。
在纯水中，DNA在室温下即可变性。
分子生物学研究工作中需核酸变性时，常采用离子强度较低的溶液。
③溶液的pH。
高pH下，碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力，pH大于时，DNA完全变性。
pH低于时，DNA易脱嘌呤，对单链DNA进行电泳时，常在凝胶中加入NaOH以维持变性关态。
④变性剂。
甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，妨碍碱堆积，使Tm下降。
对单链DNA进行电泳时，常使用上述变性剂。
16．概述核酸序列测定的方法和应用领域。
解答：DNA的序列测定目前多采用Sanger提出的链终止法，和Gilbert提出的化学法。
其中链终止法经不断改进，使用日益广泛。
链终止法测序的技术基础主要有：①用凝胶电泳分离DNA单链片段时，小片段移动，大片段移动慢，用适当的方法可分离分子大小仅差一个核苷酸的DNA片段。
②用合适的聚合酶可以在试管内合成单链DNA模板的互补链。
反应体系中除单链模板外，还应包括合适的引物，4种脱氧核苷三磷酸和若干种适量的无机离子。
如果在4个试管中分别进行合成反应，每个试管的反应体系能在一种核苷酸处随机中断链的合成，就可以得到4套分子大小不等的片段，如新合成的片段序列为-CCATCGTTGA-，在A处随机中断链的合成，可得到-CCA和-CCATCGTA两种片段，在G处中断合成可得到-CCATCG和-CCATCGTTG两种片段。
《生物化学》课后答案
第十三章 酸碱平衡
一、单项选择题
1.A 2.B 3.C 4.B 5.B
6.A 7.D 8.A 9.C 10.A
第十四章 酸碱平衡
一、单项选择题
1. B 2. A 3. C 4. A 5. C
6. B 7. D 8. C 9. B 10.B
第十五章 酸碱平衡
一、单项选择题
《生物化学》课后答案
第一章 蛋白质
一、单项选择题
1.E 2.A 3.C 4.B 5.A
6.D 7.D 8.B 9.C 10.C 11.D
第二章 核酸
一、单项选择题
1. D 2.C 3. C 4. D 5. C
6. A 7.A 8. C 9. C 10. C
11.A 12.C
第三章 酶
一、单项选择题
1. D 2. A 3.B 4.C 5.D
6.B 7.C 8.A 9.B 10.D
第四章 维生素
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.B 5.A
6.B 7.D 8.C 9.C 10.D
11.B 12.A
第五章 糖代谢
一、单项选择题：
1.B 2.D 3.A 4.A 5.B
6.B 7.A 8.C 9.B 10.D
11.D 12.C 13.C 14. B 15.D
第十章 物质代谢的练习与调节
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.A 5.B 6.D
第十一章 肝的生物化学
一、单项选择题
1. A 2. B 3. B 4. C 5. C
6. D 7. C 8. A 9. D 10. C
第十二章 水和电解质的代谢
一、单项选择题
生物化学基础答案
生物化学基础答案【篇一：生物化学 (参考答案)word 文档】lass=txt>第一章至第三章一、名词解释1、蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的残基的排列顺序,包括二硫键的位置。
2、蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3、dna的解链温度（tm）：dna的变性发生在一定范围内，这个温度范围的中点称为溶解温度，用（tm）表示。
4、模体：模体(motif)表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，它一般被称为功能模体（functional motif）或结构模体（structural motif），相当于超二级结构（5、酶：催化特定化学反应的蛋白质、rna或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
6、酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
二、简答题 1、简述蛋白质二级结构的主要形式及其结构特点。
构称为二级结构。
在蛋白质以外，例如在trna有三叶草叶型结构，也可称为二级结构2、简述dna双螺旋结构模型要点。
有两条dna单链，反向平行，一段由3’端开始，一段由5‘端开始，螺旋成双链结构。
外部是磷酸和脱氧核糖交替构成的，内部碱基遵循碱基互补配对原则（a-t,c-g），碱基之间是由氢键连接，脱氧核苷酸之间由磷酸二脂键链接。
3、简述酶反应特点。
一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性三、酶活性的可调节性四、酶活性的不稳定性三、论述题比较论述三种rna的结构特点和功能。
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.扩展阅读：生化重难点归纳总结生化重难点归纳总结经过六章的生化学习,一则觉得生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.友情提示：本文中关于《生物化学重点及难点归纳总结》给出的范例仅供您参考拓展思维使用，生物化学重点及难点归纳总结：该篇文章建议您自主创作。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结嘿，同学们！今天咱来聊聊生物化学这门神奇的学科，顺便总结总结里面的知识点。
不过呢，我可不是那种一板一眼给你讲大道理的人哦，我要带着你一边回忆我自己的一段有趣经历，一边把这些知识点给串起来，让你轻轻松松就记住啦！话说有一次，我去乡下奶奶家玩。
奶奶家有个大院子，里面种满了各种各样的蔬菜水果。
那可真是一个生机勃勃的小世界啊！我一到那儿，就对院子里的一切充满了好奇。
我先看到了那片绿油油的青菜地，青菜们长得可精神了。
这时候我就想到了生物化学里的光合作用知识点。
你看啊，这些青菜就像一个个小小的工厂，它们通过叶绿体这个神奇的“小车间”，利用光能，把二氧化碳和水转化成有机物，同时还释放出氧气呢。
就好比我们人类在工作赚钱养活自己一样，青菜们也在努力地进行光合作用，为自己制造养分，让自己茁壮成长。
而且啊，这个过程中还涉及到好多复杂的化学反应，像光反应和暗反应。
光反应就是在光照下，把光能转化为活跃的化学能，暗反应呢则是利用这些化学能把二氧化碳固定成有机物。
这就像一场接力赛，光反应先跑第一棒，把能量传过来，暗反应再接棒，完成后面的重要任务。
你说神奇不神奇？再往前走，我看到了奶奶种的葡萄架。
葡萄藤上挂满了一串串紫莹莹的葡萄，看着就特别诱人。
这让我想起了糖类的代谢。
葡萄里含有大量的葡萄糖，我们吃进去葡萄后，身体里的细胞就会像一个个小馋猫一样，把葡萄糖“抓” 过来。
然后通过一系列的化学反应，葡萄糖在细胞里被分解，释放出能量，供我们身体的各种活动使用。
就好像给我们的身体这个大机器加了油，让它能有力气干活、跑步、玩耍。
要是这个代谢过程出了问题，那可就麻烦啦，就像车子没油了一样，身体会没力气，还可能会生病呢。
在院子的角落里，还有一个小水缸，里面养了几条小鱼。
我观察着小鱼在水里游来游去，突然就想到了蛋白质的结构和功能。
蛋白质可是生命的物质基础，就像房子的基石一样重要。
小鱼的身体里有各种各样的蛋白质，它们的结构可复杂了。
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第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。
5、真核生物mRNA的结构特点。
6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。
第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。
2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。
3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。
4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。
5. 糖原的合成过程。
8生物氧化生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷氧比（P/O）苹果酸-天门冬氨酸穿梭α-磷酸甘油穿梭1、物质在体内氧化和体外氧化有哪些异同点？2、写出NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链的顺序。
3、一对氢经NADH呼吸链氧化能生成多少ATP？一对氢经琥珀酸呼吸链氧化能生成多少ATP？4、影响氧化磷酸化的抑制剂有哪几种？5、体内生成ATP的方式有几种？6、氰化物和一氧化碳为什麽能引起窒息死亡？原理何在？7、写出NADH呼吸链氧化磷酸化的偶联部位。
9: 脂代谢名词解释：脂肪动员、脂肪酸的β氧化、酮体问答题：1、脂肪动员产物的去向？2、脂肪酸β氧化的部位、步骤、能量计算（例软脂酸、硬脂酸）？3、软脂酸的合成部位及合成过程？4、脂肪酸合成与β氧化的区别？10蛋白质的酶促降解及氨基酸的代谢氮平衡、必需氨基酸、半必需氨基酸、氨中毒、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸思考题：1. 胃肠道中的蛋白质如何降解的？2. 体内氨基酸主要的脱氨基方式是什么？反应机理是什么？3. 体内尿素生成的途径是什么？尿素中各个基团的直接来源为什么？消耗能量情况？4. α-酮酸的代谢途径有哪些？5、各中生物体分别以何种形式排氨。
第一单元1、名词解释肽单元：参与组成肽键的6个原子（-Cα-CO-NH-C α- ）位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？氨基酸。
有300多种。
按侧链基团的性质可分为：○1非极性疏水性氨基酸（Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro）○2极性中性氨基酸（Ser、Thr、Tyr、Trp、Cys、Met、Asn、Gln）○3酸性氨基酸（Asp、Glu）○4碱性氨基酸（His、Lys、Arg ）；按功能可分为：生蛋白氨基酸、非生蛋白氨基酸、修饰氨基酸。
3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？六种：α-螺旋( α -helix )β-折叠( β-pleated sheet ) β-转角( β-turn ) 无规卷曲( random coil )模体（motif）分子伴侣（chaperon）。
α-螺旋：①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。
③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。
氢键与螺旋长轴基本平行。
β-折叠：①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。
③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。
氢键与主链长轴垂直。
Β-折叠形成条件：要求氨基酸侧链较小。
β-转角：①肽链内形成180º回折。
②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
③第二个氨基酸残基常为Pro。
无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
模体：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
（又称超二级结构、模序）形式：ααββββαβ螺旋-转角-螺旋分子伴侣：帮助新生多肽链正确折叠的一类蛋白质。
作用：1、可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，防止错误折叠。
2、与错误折叠的肽段结合，诱导其正确折叠。
3、对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。
4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
造成变性的因素：物理因素：加热、加压、超声波、紫外线、化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、β-巯基乙醇、重金属离子及生物碱试剂等。
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
pH>pI 带负电荷；pH<pI 带正电荷6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？五种。
（一）透析及超滤法：透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
将蛋白溶液装入用半透膜制成的透析袋中，可将蛋白质溶液中的小分子化合物除去，这种方法叫透析。
超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
（二）丙酮沉淀、盐析：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。
蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。
除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
（三）电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。
由于不同的蛋白质带电多少、分子量大小及分子形状不同，因此在电场中泳动的速度就不同，从而可将蛋白质分离开来。
（四）层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
（五）超速离心：超速离心法(ultracentrifugation) 不同蛋白质的密度与形态各不相同，在离心力场中沉降的速度也不同，从而将其分离。
7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？三级结构：非共价键：疏水键、离子键、氢键和Van der Waals力等。
共价键：二硫键四级结构：非共价键亚基之间的结合力主要是疏水键、氢键、盐键、范德华力第二单元1、概念（1）核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
（2）解链温度（Tm）：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(meltingtemperature, Tm)。
其大小与G+C含量成正比。
（3）DNA分子变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
（4）核酸分子杂交：热变性的DNA在复性过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象。
2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？碱基和核糖（或脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷(nucleoside) （或脱氧核苷）。
核苷（脱氧核苷）和磷酸以酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
核苷酸之间以3 ', 5 ' -磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
5、真核生物mRNA的结构特点。
○1. 大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm2。
○2. 大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。
6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？tRNA的一级结构特点：含稀有碱基较多、3´末端为— CCA-OH 、5´末端大多数为G、由70~90个核苷酸组成。
tRNA 的二级结构特点：三叶草形。
tRNA 的三级结构特点：倒L 形。
7、试述RNA 的种类及其主要功能。
蛋白质内质网定位合成核蛋白体RNA信使RNA转运RNA核内不均一RNA核内小RNA胞浆小RNA 细胞核和胞液线粒体功能rRNA mRNA mt rRNA tRNA mt mRNA mt tRNA HnRNA SnRNA SnoRNA scRNA/7SL-RNA 核蛋白体组分蛋白质合成模板转运氨基酸成熟mRNA 的前体参与hnRNA 的剪接、转运rRNA 的加工、修饰的信号识别体的组分核仁小RNA第三单元1、单糖的构型醛糖 酮糖以分子中倒数第二个碳原子上羟基在空间的左右来判别构型（左是L 型，右是D 型）。