生物化学基础课后题总结 (总)

第一章蛋白质的结构和功能

1、名词解释

肽单元、一、二、三、四级结构

2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不

同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？

3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？

4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有

什么改变？

5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH

时，蛋白质带何种电荷？

6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？

7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？

第二章核酸的结构与功能

1、概念（1）核酸的一级结构

（3）DNA分子变性

（4）核酸分子杂交

2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？

3、B型DNA 双螺旋结构要点。

5、真核生物mRNA的结构特点。

6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？

7、试述RNA的种类及其主要功能。

第三章糖

1、单糖的构型

2、单糖聚合反应的化学键名称？

3、常见的均多糖是哪四种？

第四章脂类生物膜

1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什

么？

2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？

3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水

中能形成怎样的结构？为什么？

4、何谓生物膜？在结构上有何特点？

5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？

6、生物膜有何重要的生理功能？

第五章酶

名词解释

酶活性中心Km 酶原与酶原激活

酶的特异性同工酶全酶

酶的必需基团

1、酶与催化剂相比有何异同？

2、酶特异性的种类

3、Km的生理意义

4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？

5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？

6、什么是酶的别构调节？有何特点？

7、何谓酶的共价修饰？有何特点？

第六章维生素和辅酶

1、维生素的概念与分类

2、维生素与辅酶的关系

3、了解常见的维生素缺乏症

第七章糖代谢

名词解释

糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生

问答题

1.掌握糖酵解过程的能量计算。

2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。

3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。

4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。

5. 糖原的合成过程。

8生物氧化

生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷

氧比（P/O）苹果酸-天门冬氨酸穿梭α-磷酸甘油穿梭

1、物质在体内氧化和体外氧化有哪些异同点？

2、写出NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链的顺序。

3、一对氢经NADH呼吸链氧化能生成多少ATP？

一对氢经琥珀酸呼吸链氧化能生成多少ATP？

4、影响氧化磷酸化的抑制剂有哪几种？

5、体内生成ATP的方式有几种？

6、氰化物和一氧化碳为什麽能引起窒息死亡？原理何在？

7、写出NADH呼吸链氧化磷酸化的偶联部位。

9: 脂代谢

名词解释：

脂肪动员、脂肪酸的β氧化、酮体

问答题：

1、脂肪动员产物的去向？

2、脂肪酸β氧化的部位、步骤、能量计算（例软脂酸、硬脂酸）？

3、软脂酸的合成部位及合成过程？

4、脂肪酸合成与β氧化的区别？

10蛋白质的酶促降解及氨基酸的代谢

氮平衡、必需氨基酸、半必需氨基酸、氨中毒、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸

思考题：

1. 胃肠道中的蛋白质如何降解的？

2. 体内氨基酸主要的脱氨基方式是什么？反应机理是什么？

3. 体内尿素生成的途径是什么？尿素中各个基团的直接来源为什么？消耗能量情况？

4. α-酮酸的代谢途径有哪些？

5、各中生物体分别以何种形式排氨。

第一单元

1、名词解释

肽单元：参与组成肽键的6个原子（-Cα-CO-NH-C α- ）位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。

一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。

二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？

氨基酸。有300多种。按侧链基团的性质可分为：○1非极性疏水性氨基酸（Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro）○2极性中性氨基酸（Ser、Thr、Tyr、Trp、Cys、Met、Asn、Gln）○3酸性氨基酸（Asp、Glu）○4碱性氨基酸（His、Lys、Arg ）；按功能可分为：生蛋白氨基酸、非生蛋白氨基酸、修饰氨基酸。

3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？

六种：α-螺旋( α -helix )β-折叠( β-pleated sheet ) β-转角( β-turn ) 无规卷曲( random coil )模体（motif）分子伴侣（chaperon）。

α-螺旋：①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。

②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。

③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持

螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。

β-折叠：①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。

②两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，

也可反向平行。

③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。氢键

与主链长轴垂直。

Β-折叠形成条件：要求氨基酸侧链较小。

β-转角：①肽链内形成180º回折。

②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。

③第二个氨基酸残基常为Pro。

无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。