-微生物的生理
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是多肽链本身的结构，是酶的基本化学结构
▪ 二、三级结构与催化功能的关系
是维持酶的活性中心所必须具备的空间结构
▪ 四级结构与催化功能的关系
取决于活性中心是否破坏
▪ 破坏酶结构的环境因素
• 物理：加热、紫外线、超声波、强烈搅拌、 α射线、β射线、Χ射线 • 化学：浓酸、浓碱、酚、醛、重金属
六、影响酶活力的因素
蛋白质的分子结构
由两个以上具有三级结构的多肽链组成的，蛋白 质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。
三、酶的活性中心
——在酶蛋白中，与底物相结合，直接起 催化作用的氨基酸微区。
四、酶的分类与命名
• 根据酶在细胞的不同部位
– 胞外酶 – 胞内酶
• 根据作用底物的不同
– 淀粉酶 – 蛋白酶 – 脂肪酶 – 纤维素酶 – 核糖核酸酶
➢ Km反映了酶与底物亲和力大小， Km大，酶与底物 亲和力小， Km小，酶与底物亲和力大。
➢ 当V=Vmax/2时 [S]= Km ， Km是酶促反应速度为 最大反应速度一半时的底物浓度。
➢ Km可应用双倒数法（Lineweaver-Burk）求得
双倒数法求Km 1/V=(Km/Vmax) ×1/[S]+1/Vmax
– 可逆抑制——抑制剂与酶分子上某些基团以 非共价键方式结合，导致酶活性下降或丧失 ，除去抑制剂，酶可恢复活性。
——锁和钥匙模型
酶就象一把锁,酶的底物或底物分子 的一部分犹如钥匙,能专一性地插入酶 的活性中心部位而发生反应。
刚性
酶与底物结合机理 ——诱导楔合学说 • 酶的活性中心结构与底物原本并非 恰巧吻合 • 底物分子与酶接触时，可诱导酶的 活性中心结构发生构象改变
柔性
酶蛋白的构型与催化功能的关系
▪ 一级结构与催化功能的关系
乳酸：NAD氧化还原酶（EC1.1.1.27)
底 物
反 应
酶 学 委
第一亚类 被氧化的基团 第一大类, 为CHOH
名 类 员 即氧化还原酶类
称 型会
五、酶的催化特性
• 催化性共性 • 专一性
– 绝对专一 – 相对专一 – 立体异构专一
• 反应条件温和性 • 易失活（敏感性） • 高效性
酶与底物结合机理
-微生物的生理
酶的功能
• 酶蛋白:催化生化反应加速进行 • 活性基团:传递电子、原子或化学基
团 • 金属离子:传递电子、起激活剂作用
并决定催化反应的性质
重要的辅酶或辅基
• 铁卟啉：传递电子 • 辅酶A：转酰基反应 • NAD(辅酶I)和NADP(辅酶II)：传递氢 • FMN （黄素单核苷酸）和FAD（黄素
V
最适 • 酶的作用与基质的
电离状态有关
PH
5、激活剂对酶促反应速度的影响
激活剂
——能使酶活性提高的物质
•必需激活剂
——缺乏时酶将丧失其催化能力
•非必需激活剂 ——缺乏时酶仍有催化能力，但效率低
6、抑制剂对酶促反应速度的影响P119
抑制剂——减弱、抑制、破坏酶活力的物质
– 不可逆抑制——抑制剂与酶分子上某些基团 以共价键方式结合，导致酶活性下降或丧失 ，且不可恢复。
酶促反应的动力学方程式
中间产物学说
vK vm m a S x S
Kmk2k 1k3
米－曼公式 P113
当[S]很高时
V→Vmax Vmax=K3[E]
v k3[E][S] Km [S]
v vmax[S] Km [S]
(Km
k2
k3 k1
)
米氏常数(Km)的意义
➢ Km是酶的特性常数，与酶的种类、性质有关，与酶 浓度无关。
四、酶的分类与命名 ——根据化学反应类型
1.氧化还原酶类
AH2+B→A+BH2
2.转移酶类
AR+B → A+BR
3.水解酶类
AB+H2O → AOH+BH
4.裂解酶类
AB → A+B
5.异构酶类
A → A’
6.合成酶类
A+B+ATP → AB+ADP+Pi
酶的命名（1）——习惯命名法
1.一般采用底物+反应类型而命名
• Monod方程是典型的均衡生长模型，其基本假设如下： • 1) 细胞的生长为均衡式生长，因此描述细胞生长的唯一变量是细胞的浓度； • 2) 培养基中只有一种基质是生长限制性基质，而其他组分为过量，不影响细胞的生长； • 3) 细胞的生长视为简单的单一反应，细胞得率为一常数。
影响酶促反应速率的因素
蛋白质的分子结构
1.蛋白质的二级结构是指Baidu Nhomakorabea肽链本身折叠或 盘曲所形成的局部空间构象 2.维持蛋白质二级结构主要依靠氢键 3.主要类型是α一螺旋 4、是多肽链形成的初级空间结构
蛋白质的分子结构
1. 蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘 曲.折叠而形成特定格式的三级结构 2. 三级结构主要依靠疏水键、氢键、盐键维 持
酶的活力与测定
酶活力
测定方法 化学分析法 光吸收法 量气法 酶分析法
2、酶的浓度和底物浓度对酶促反应 速度的影响
图1
图2
3、温度对酶促反应速度的影响
（T+10℃）的反应速度
V
最适 ➢ Q10=T—的—反—应—速—度———
➢ Q10=1.4~2.0
➢ 温度过低 ➢ 温度过高
T
4、pH对酶促反应速度的影响
如:蛋白水解酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶
2.对水解酶类 ➢只要底物名称即可 如:蔗糖酶、胆硷酯酶、蛋白酶 ➢有时在底物名称前冠以酶的来源 如:唾液淀粉酶
酶的命名（2）——氢第受系一体亚统为亚命N类A名D 法
一种酶只有一种名称
该酶在亚亚类
中的顺序号
包括酶的系统命名和4个数字分类的酶编号
乳酸+NAD+→丙酮酸+NADH+H+
1/[V]
-1/Km
1/Vmax
1/[S]
Monod 方程
1942年Mond采用纯菌种在培养基溶液中进行 微生物生长实验研究,提出了微生物生长速度和底 物浓度之间的关系。
➢ 微生物增长是底物降解的结果 ➢ 把微生物与废水中有机物浓度联系起来
• μ ——微生物比生长速率（S-1）； • μmax——微生物最大比生长速率(S-1)； • Cs——限制性底物浓度(g/L)； • Ks——饱和常数，即当μ=1/2μmax时的底物浓度。
腺嘌呤二核苷酸）：传递氢 • 辅酶Q（CoQ)：传递氢和电子 • AMP、ADP、ATP
二、酶蛋白结构
氨基酸→肽链→蛋白质
•一级结构 •二级结构 •三级结构 •四级结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结 构
蛋白质的分子结构
1、氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序链接成 多肽链 2、主要由肽键和二硫键 维持结构 3、是多肽链本身的结构
▪ 二、三级结构与催化功能的关系
是维持酶的活性中心所必须具备的空间结构
▪ 四级结构与催化功能的关系
取决于活性中心是否破坏
▪ 破坏酶结构的环境因素
• 物理：加热、紫外线、超声波、强烈搅拌、 α射线、β射线、Χ射线 • 化学：浓酸、浓碱、酚、醛、重金属
六、影响酶活力的因素
蛋白质的分子结构
由两个以上具有三级结构的多肽链组成的，蛋白 质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。
三、酶的活性中心
——在酶蛋白中，与底物相结合，直接起 催化作用的氨基酸微区。
四、酶的分类与命名
• 根据酶在细胞的不同部位
– 胞外酶 – 胞内酶
• 根据作用底物的不同
– 淀粉酶 – 蛋白酶 – 脂肪酶 – 纤维素酶 – 核糖核酸酶
➢ Km反映了酶与底物亲和力大小， Km大，酶与底物 亲和力小， Km小，酶与底物亲和力大。
➢ 当V=Vmax/2时 [S]= Km ， Km是酶促反应速度为 最大反应速度一半时的底物浓度。
➢ Km可应用双倒数法（Lineweaver-Burk）求得
双倒数法求Km 1/V=(Km/Vmax) ×1/[S]+1/Vmax
– 可逆抑制——抑制剂与酶分子上某些基团以 非共价键方式结合，导致酶活性下降或丧失 ，除去抑制剂，酶可恢复活性。
——锁和钥匙模型
酶就象一把锁,酶的底物或底物分子 的一部分犹如钥匙,能专一性地插入酶 的活性中心部位而发生反应。
刚性
酶与底物结合机理 ——诱导楔合学说 • 酶的活性中心结构与底物原本并非 恰巧吻合 • 底物分子与酶接触时，可诱导酶的 活性中心结构发生构象改变
柔性
酶蛋白的构型与催化功能的关系
▪ 一级结构与催化功能的关系
乳酸：NAD氧化还原酶（EC1.1.1.27)
底 物
反 应
酶 学 委
第一亚类 被氧化的基团 第一大类, 为CHOH
名 类 员 即氧化还原酶类
称 型会
五、酶的催化特性
• 催化性共性 • 专一性
– 绝对专一 – 相对专一 – 立体异构专一
• 反应条件温和性 • 易失活（敏感性） • 高效性
酶与底物结合机理
-微生物的生理
酶的功能
• 酶蛋白:催化生化反应加速进行 • 活性基团:传递电子、原子或化学基
团 • 金属离子:传递电子、起激活剂作用
并决定催化反应的性质
重要的辅酶或辅基
• 铁卟啉：传递电子 • 辅酶A：转酰基反应 • NAD(辅酶I)和NADP(辅酶II)：传递氢 • FMN （黄素单核苷酸）和FAD（黄素
V
最适 • 酶的作用与基质的
电离状态有关
PH
5、激活剂对酶促反应速度的影响
激活剂
——能使酶活性提高的物质
•必需激活剂
——缺乏时酶将丧失其催化能力
•非必需激活剂 ——缺乏时酶仍有催化能力，但效率低
6、抑制剂对酶促反应速度的影响P119
抑制剂——减弱、抑制、破坏酶活力的物质
– 不可逆抑制——抑制剂与酶分子上某些基团 以共价键方式结合，导致酶活性下降或丧失 ，且不可恢复。
酶促反应的动力学方程式
中间产物学说
vK vm m a S x S
Kmk2k 1k3
米－曼公式 P113
当[S]很高时
V→Vmax Vmax=K3[E]
v k3[E][S] Km [S]
v vmax[S] Km [S]
(Km
k2
k3 k1
)
米氏常数(Km)的意义
➢ Km是酶的特性常数，与酶的种类、性质有关，与酶 浓度无关。
四、酶的分类与命名 ——根据化学反应类型
1.氧化还原酶类
AH2+B→A+BH2
2.转移酶类
AR+B → A+BR
3.水解酶类
AB+H2O → AOH+BH
4.裂解酶类
AB → A+B
5.异构酶类
A → A’
6.合成酶类
A+B+ATP → AB+ADP+Pi
酶的命名（1）——习惯命名法
1.一般采用底物+反应类型而命名
• Monod方程是典型的均衡生长模型，其基本假设如下： • 1) 细胞的生长为均衡式生长，因此描述细胞生长的唯一变量是细胞的浓度； • 2) 培养基中只有一种基质是生长限制性基质，而其他组分为过量，不影响细胞的生长； • 3) 细胞的生长视为简单的单一反应，细胞得率为一常数。
影响酶促反应速率的因素
蛋白质的分子结构
1.蛋白质的二级结构是指Baidu Nhomakorabea肽链本身折叠或 盘曲所形成的局部空间构象 2.维持蛋白质二级结构主要依靠氢键 3.主要类型是α一螺旋 4、是多肽链形成的初级空间结构
蛋白质的分子结构
1. 蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘 曲.折叠而形成特定格式的三级结构 2. 三级结构主要依靠疏水键、氢键、盐键维 持
酶的活力与测定
酶活力
测定方法 化学分析法 光吸收法 量气法 酶分析法
2、酶的浓度和底物浓度对酶促反应 速度的影响
图1
图2
3、温度对酶促反应速度的影响
（T+10℃）的反应速度
V
最适 ➢ Q10=T—的—反—应—速—度———
➢ Q10=1.4~2.0
➢ 温度过低 ➢ 温度过高
T
4、pH对酶促反应速度的影响
如:蛋白水解酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶
2.对水解酶类 ➢只要底物名称即可 如:蔗糖酶、胆硷酯酶、蛋白酶 ➢有时在底物名称前冠以酶的来源 如:唾液淀粉酶
酶的命名（2）——氢第受系一体亚统为亚命N类A名D 法
一种酶只有一种名称
该酶在亚亚类
中的顺序号
包括酶的系统命名和4个数字分类的酶编号
乳酸+NAD+→丙酮酸+NADH+H+
1/[V]
-1/Km
1/Vmax
1/[S]
Monod 方程
1942年Mond采用纯菌种在培养基溶液中进行 微生物生长实验研究,提出了微生物生长速度和底 物浓度之间的关系。
➢ 微生物增长是底物降解的结果 ➢ 把微生物与废水中有机物浓度联系起来
• μ ——微生物比生长速率（S-1）； • μmax——微生物最大比生长速率(S-1)； • Cs——限制性底物浓度(g/L)； • Ks——饱和常数，即当μ=1/2μmax时的底物浓度。
腺嘌呤二核苷酸）：传递氢 • 辅酶Q（CoQ)：传递氢和电子 • AMP、ADP、ATP
二、酶蛋白结构
氨基酸→肽链→蛋白质
•一级结构 •二级结构 •三级结构 •四级结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结 构
蛋白质的分子结构
1、氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序链接成 多肽链 2、主要由肽键和二硫键 维持结构 3、是多肽链本身的结构