EnzymeI@生物化学精品讲义
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生物化学生物化学生物化学第三章酶
*1930年 Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶的结晶。
教学ppt
J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
6
*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
教学ppt
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
模拟生物催化剂：
8
教学ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
教学ppt
（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
12
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
教学ppt
13
立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
22
教学ppt
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
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J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
6
*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
教学ppt
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
模拟生物催化剂：
8
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二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
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（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
12
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
教学ppt
13
立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
22
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问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
E+S↔ES→E+P
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
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三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
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3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
中国海洋大学资料生物化学课件第六章 enzyme
研究酶促反应速率，以酶促反应的初速率为准 (底物消耗≤5%）。
2、酶的活力单位（U）
① 国际单位（IU单位）
在最适反应条件下，每分钟催化 1umol底物转 化为产物所需的酶量，称一个国际单位 （IU），1 IU = 1umol /min
② 国际单位（Katal, Kat单位）
在最适反应条件下，每秒钟催化1mol底物转化 为产物所需的酶量，称Kat单位 1 Kat=60 X 106 IU
每毫克酶蛋白所具有的酶活力。 单位：U/mg蛋白质。 酶的比活力是分析酶的含量与纯 度的重要指标。
4、酶的分离纯化
① 基本原则：提取过程中避免酶变性 而失去活性；防止强酸、强碱、高 温和剧烈搅拌等；要求在低温下操 作，加入的化学试剂不使酶变性， 操作中加入缓冲溶液。
4、酶的分离纯化
② 基本操作程序：
辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地 催化某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形 成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的 类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所 催化的底物类型（底物专一性）。
4 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起 并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶 （或辅基）。 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合 物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或 基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。 许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相 关。
辅酶在酶促反应中的作用特点
2、米氏方程
1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产 物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表 示整个反应中底物浓度和反应速率之间定量关系的 著名公式，称为米氏方程。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学英文课件Chapter5 Properties of Enzymes
5
5.1 The six classes of enzymes
➢ Nomenclature Suffix –ase Common name Systematic name
习惯用名 乙醇脱氢酶 谷丙转氨酶 (GPT) 过氧化物酶
系统命名 乙醇∶NAD+氧化还原酶 丙氨酸∶α-酮戊二酸氨基转移酶 H2O2∶邻甲氧基酚氧化酶
No
Class
1
Oxidoreductase
2
Transferase
Types of reaction
AH2+B A+BH2 AR+B A+BR
Enzyme 脱氢酶、氧化酶、 过氧化物酶、加氧酶
谷丙转氨酶、已糖激酶
3
Hydrolase
4
Lyase
5
Isomerase
6 Ligase（Synthetase)
10
2. Transferases
• Catalyze group transfer reactions
11
3. Hydrolases
• Catalyze hydrolysis reactions where water is the acceptor of the transferred group
12
4. Lyases
• Catalyze lysis of a substrate, generating a double bond in a nonhydrolytic, nonoxidative elimination (Synthases catalyze the addition to a double bond, the reverse reaction of a lyase)
5.1 The six classes of enzymes
➢ Nomenclature Suffix –ase Common name Systematic name
习惯用名 乙醇脱氢酶 谷丙转氨酶 (GPT) 过氧化物酶
系统命名 乙醇∶NAD+氧化还原酶 丙氨酸∶α-酮戊二酸氨基转移酶 H2O2∶邻甲氧基酚氧化酶
No
Class
1
Oxidoreductase
2
Transferase
Types of reaction
AH2+B A+BH2 AR+B A+BR
Enzyme 脱氢酶、氧化酶、 过氧化物酶、加氧酶
谷丙转氨酶、已糖激酶
3
Hydrolase
4
Lyase
5
Isomerase
6 Ligase（Synthetase)
10
2. Transferases
• Catalyze group transfer reactions
11
3. Hydrolases
• Catalyze hydrolysis reactions where water is the acceptor of the transferred group
12
4. Lyases
• Catalyze lysis of a substrate, generating a double bond in a nonhydrolytic, nonoxidative elimination (Synthases catalyze the addition to a double bond, the reverse reaction of a lyase)
《生物化学》课件——酶(人卫版)
苷酸，辅酶I）
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸，辅酶II）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
等一碳单位
尼克酰胺（维生素PP之一）
尼克酰胺（维生素PP之一）
• 将酶促反应达到最大速度的某一温度范围叫
做酶作用的最适温度。
反 应 速 度
最适温度 温度
•
温度对酶促反应速度的影响在临床上
具有理论指导意义。
• 低温一般不破坏酶，一旦温度回升后，酶又恢复活性。
所以对酶制剂和酶检测标本（如血清、血浆等）应放在 低温保存。
• 低温麻醉可通过低温降低酶活性以减慢组织细胞代谢速
第四章 酶
enzyme
酶（enzyme ）：生物催化剂（biocatalyst）
两类生物催化剂：
酶（enzyme，Ｅ）是机体内催化 各种代谢反应最主要的催化剂 。
核酶（ribozyme）是具有高 效、特异催化作用的核酸
第一节 概述
introduction
酶（enzyme ):
由活细胞合成的、对其特异底物具有高效 催化作用的特殊蛋白质 。
（一）绝对特异性 (absolute specificity)
（二）相对特异性 (relative specificity)
（三）立体异构特异性 (stereo specificity)
三、酶催化活性的可调节性
物质代谢在动态平衡中 催化各条代谢过程酶活性的调节作用是维持 这种平衡的重要环节 。
第二章酶(enzyme)专题知识讲座
CH2-CH2-C-OH+HOCH2-CH3
∶
O
酶是怎样加速化学反应旳？H H
四、酶旳活性中心概念与特点
质子与酯分子结合形成 烊盐，经过增长羰基碳 旳正电性，减弱了酯键， 使水分子旳氧原子更轻 易攻打而加入。
酶在催化作用过程中，结合并催化底物发生变化旳局部构造称 为酶旳活性中心。
简朴酶旳活性中心旳化学本质是酶分子中少数在空间上接近旳、
CO
CH3
丙酮酸
谷丙转 氨酶
COO－
CO CH2 CH2 COO－
α-酮戊二酸
COO－
H2N-C-H CH2 CH2 COO－
谷氨酸
3、水解酶类催化底物旳加水分解或其逆反应. 如胰蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、核酸酶等。该类酶涉及9个 亚类，每一亚类表达被水解键旳性质，如：
HOOC-(CH2)14-CH3 HOOC-(CH2)16-CH3
CH 3CH2-O-CO(CH2)14-CH3
脂肪酶
+H2O
CH 3CH2-OH + HOOC-(CH2)14-CH3
③立体专一性
若酶只对旋光异构体中旳 D-与L-构型中旳一种物质起 催化作用旳现象，叫旋光异构专一性。
COOH
CHOH
H3N+
不匹配
活性中心必须基团在空间排布具有一定旳方位，而底物 分子具有构型，其中旳基团在空间旳方位只有与活性中心 必须基团在空间方位匹配时，才干结合。
诱导契合学说：Koshland(1958)以为，酶分子构象是可变 旳，活性中心构造具有柔性。酶与底物结合时，酶分子受 底物诱导，其构象发生变化，以利于催化基团和底物敏感 键锲合，形成E-S复合物。
具有特定空间构造旳、氨基酸残基侧链构成旳局部构造。对于
【生物化学精品】Chapter8 Introduction to enzymology
What is Enzymes?
Enzymes are biological catalysts that accelerate the rates of chemical reactions.
Snail without enzyme catalyst
Snail with enzyme catalyst
Enzyme catalyzed reaction
D[Product] Reaction Rate = D(time)
[Product]
Uncatalyzed
reaction
0
0
Time
Enzyme catalyzed reactions display saturation kinetics with respect to reactant concentration
What is a substrate? A substrate is the compound that is converted into the product in an enzyme catalyzed reaction. For the reaction catalyzed by aldolase, fructose 1,6phosphate is the substrate.
Enzyme catalyzed reactions are much faster than uncatalyzed reactions.
Enzyme catalyzed reactions display saturation kinetics with respect to substrate concentration.
Substrates, products, and enzymes
第四章生物催化剂-酶-第二章酶(Enzyme)
第四章生物催化剂—酶生命的底子特征是新陈代谢，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反响都是在生物催化剂——酶(enzyme)的催化下进行的。
但是20世纪80年代发现还有一类生物催化剂，称为核酶〔ribozyme〕，它主要作用于RNA的剪接。
本章主要介绍酶的有关内容，因为生物体的一切生命活动都是在酶的催化下平衡协调地进行，临床上许多疾病都与酶的异常密切相关，许多临床常用药物亦是通过影响酶的作用来达到治疗。
第一节酶是生物催化剂一、生物催化剂〔一〕酶酶是由活细胞发生的具有催化功能的蛋白质，它是最主要的生物催化剂。
酶所催化的化学反响称为酶促反响。
在酶促反响中被酶催化的物质叫底物〔substrate，S〕；经酶催化所发生的物质叫产品〔product，P〕；酶所具有的催化能力称为酶的“活性〞，如果酶丧掉催化能力称为酶掉活。
1926年Sumner初次从刀豆中提取脲酶结晶并率先提出酶的化学本质是蛋白质。
到目前为止，纯化和结晶的酶已超过2000余种。
按照酶的化学组成成分不同，可将其分为纯真酶〔simple enzyme〕和结合酶〔conjugated enzyme〕两类。
1．纯真酶这类酶的底子组成单元仅为氨基酸，通常只有一条多肽链。
它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质布局。
如淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶等均属于纯真酶。
2．结合酶这类酶由蛋白质局部和非蛋白质局部组成，前者称为酶蛋白〔apoenzyme〕，后者称为辅助因子〔cofactor〕。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶〔holoenzyme〕。
只有全酶才有催化作用。
酶蛋白在酶促反响中起着决定反响特异性的作用，辅助因子那么决定反响的类型，参与电子、原子、基团的传递。
辅助因子的化学本质是金属离子或小分子有机化合物，按其与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶〔coenzyme〕与辅基〔prosthetic group〕。
辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
【生物化学】EnzymeI
• RNase P: catalyzes cleavage of precursor tRNA molecules into mature tRNAs;
• Group I, II introns: catalyze their own splicing (cleaving and ligating); • Ribosome: catalyzes peptidyl transfer reaction
(3) The relative abundance of different isozymes varies for different tissues. The ability to control which isozymes are expressed in a particular cell allows each cell to adjust the enzyme activity based on the specific conditions that exist in the cell.
• Coenzyme = small organic or inorganic molecules which are bound to the apoenzyme and are required for the enzyme to catalyze the chemical reaction.
• Prosthetic group = similar to a coenzyme, but is tightly bound to the apoenzyme. Heme is a prosthetic group in cytochrome c and hemoglobin.
(2) Isozymes may differ from each other by differences in their amino acid sequences or by the presence of different posttranslational modifications in each isozyme.
• Group I, II introns: catalyze their own splicing (cleaving and ligating); • Ribosome: catalyzes peptidyl transfer reaction
(3) The relative abundance of different isozymes varies for different tissues. The ability to control which isozymes are expressed in a particular cell allows each cell to adjust the enzyme activity based on the specific conditions that exist in the cell.
• Coenzyme = small organic or inorganic molecules which are bound to the apoenzyme and are required for the enzyme to catalyze the chemical reaction.
• Prosthetic group = similar to a coenzyme, but is tightly bound to the apoenzyme. Heme is a prosthetic group in cytochrome c and hemoglobin.
(2) Isozymes may differ from each other by differences in their amino acid sequences or by the presence of different posttranslational modifications in each isozyme.
生物化学 英文Section C Enzyme
Enzyme nomenclature :
uniquely identified by a four-digit classification number
substrate name + conformation + reaction type + ase
Protein Enzyme classification
Substrate active site altered
Enzyme Noncompetitive Inhibitor
Inhibitors
23
Substrate concentration Factors affecting enzyme activity Enzyme concentration temperature pH Coenzymes and prosthetic groups
Diagnostic Applications
• Usefulness:
– Enzyme assays provide important information concerning the presence and severity of diseases – Provide a means of monitoring the patient’s response
NAD+
Isoenzymes
• Isoenzymes are different forms of an enzyme which catalyze the same reaction, but which exhibit different physical or kinetic properties.
• Lock -and-k ey m odel
生物化学：第3章 酶 (enzyme)
注意:分类顺序都是固定的!!!
3.3.2 酶的分类
1，氧化还原酶 Oxido-reductase
催化氧化-还原反应。
包括：脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
例如：乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应:
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
3.3.2 酶的分类
3.3.2 酶的分类
根据酶所催化的反应类型
国际酶学会(Enzyme Commission, EC)
将酶分成6类: 1、氧化还原酶类(oxido-reductases) 2、转移酶类(transferases) 3、水解酶类(hydrolases) 4、裂合酶类(lyases) 5、异构酶类(isomerases) 6、合成酶类(ligases)
——抑制剂与酶非共价键可逆结合 ——可以用透析方法除去抑制作用
①竞争性可逆抑制 ②非竞争性可逆抑制 ③反竞争性可逆抑制
2，可逆抑制作用(reversible inhibition)
①竞争性抑制作用(competitive inhibitor)
——与底物竞争：其结构与底物相似 ——竞争性抑制作用可以增加底物的浓度来消除
3.3 酶的命名和分类
3.3.1 酶的命名
1，国际系统命名
格式：
底物1 ：底物2 + 催化反应的性质
（如果底物其中一个是水，则省略) CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2，习惯命名
——依据酶的底物来命名（如淀粉酶） ——根据催化的反应性质来命名(如水解酶） ——结合上述两者来命名(水解反应可以省去"水解")
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(2) Isozymes may differ from each other by differences in their amino acid sequences or by the presence of different posttranslational modifications in each isozyme.
Enzymes I
-Introduction to Enzymes
Lecture Outline
•What do enzymes do? •Why study enzymes? (Medical Relevance) •How do enzymes work?
What is the difference between an enzyme and a protein?
Catalytic RNA, or, ribozymes, satisfy several enzymatic criteria: substrate specificity, enhance reaction rate, and emerge from reaction unchanged;
Several known ribozymes:
• Five different isozymes of lactate dehydrogenase exist: H4, H3M, H2M2, HM3, and M4
Real Life - Tissue Specificity of Lactate Dehydrogenase
All of the lactate dehydrogenase isozymes catalyze the interconversion between lactate and pyruvate
Protein
Enzymes RNA
All enzymes are proteins except some RNAs and not all proteins are enzymes
Ribozymes
It was assumed that all enzymes are proteins until 1982 when Thomas Cech and Sydney Altman discovered catalytic RNAs (Nobel, 1989 in Chemistry);
Some definitions
• Apoenzyme = the protein part of an enzyme without coenzymes or prosthetic groups that are required for the enzyme to have activity. (Note: many enzymes do not have coenzymes or prosthetic groups bound to them).
• Coenzyme = small organic or inorganic molecules which are bound to the apoenzyme and are required for the enzyme to catalyze the chemical reaction.
• Prosthetic group = similar to a coenzyme, but is tightly bound to the apoenzyme. Heme is a prosthetic group in cytochrome c and hemoglobin.
O OC
NAD+
NADH + H+
O OC
HO CH
CO
CH3
L-lactate
NAD+
NADH + H+
Lactate dehydrogenase
(Muscle type)
CH3
pyruvate
O OC
NAD+
NADH + H+
O OC
HO CH
CO
CH3
L-lactate
NAD+
NADH + H+
Lactate dehydrogenase
Isozymes: An automotive analogy
Lactate Dehydrogenase is composed of fourቤተ መጻሕፍቲ ባይዱmonomers
H Heart type M Muscle type
HH MM HH MM HH HH HM HM MM MM
• Each monomer can be either heart or muscle type
(3) The relative abundance of different isozymes varies for different tissues. The ability to control which isozymes are expressed in a particular cell allows each cell to adjust the enzyme activity based on the specific conditions that exist in the cell.
• RNase P: catalyzes cleavage of precursor tRNA molecules into mature tRNAs;
• Group I, II introns: catalyze their own splicing (cleaving and ligating); • Ribosome: catalyzes peptidyl transfer reaction
• Holoenzyme = the apoenzyme with the coenzyme or prosthetic group bound to it .
• Isozyme
What is an isozyme?
(1) Isozymes are physically distinct forms of the same enzyme.
Enzymes I
-Introduction to Enzymes
Lecture Outline
•What do enzymes do? •Why study enzymes? (Medical Relevance) •How do enzymes work?
What is the difference between an enzyme and a protein?
Catalytic RNA, or, ribozymes, satisfy several enzymatic criteria: substrate specificity, enhance reaction rate, and emerge from reaction unchanged;
Several known ribozymes:
• Five different isozymes of lactate dehydrogenase exist: H4, H3M, H2M2, HM3, and M4
Real Life - Tissue Specificity of Lactate Dehydrogenase
All of the lactate dehydrogenase isozymes catalyze the interconversion between lactate and pyruvate
Protein
Enzymes RNA
All enzymes are proteins except some RNAs and not all proteins are enzymes
Ribozymes
It was assumed that all enzymes are proteins until 1982 when Thomas Cech and Sydney Altman discovered catalytic RNAs (Nobel, 1989 in Chemistry);
Some definitions
• Apoenzyme = the protein part of an enzyme without coenzymes or prosthetic groups that are required for the enzyme to have activity. (Note: many enzymes do not have coenzymes or prosthetic groups bound to them).
• Coenzyme = small organic or inorganic molecules which are bound to the apoenzyme and are required for the enzyme to catalyze the chemical reaction.
• Prosthetic group = similar to a coenzyme, but is tightly bound to the apoenzyme. Heme is a prosthetic group in cytochrome c and hemoglobin.
O OC
NAD+
NADH + H+
O OC
HO CH
CO
CH3
L-lactate
NAD+
NADH + H+
Lactate dehydrogenase
(Muscle type)
CH3
pyruvate
O OC
NAD+
NADH + H+
O OC
HO CH
CO
CH3
L-lactate
NAD+
NADH + H+
Lactate dehydrogenase
Isozymes: An automotive analogy
Lactate Dehydrogenase is composed of fourቤተ መጻሕፍቲ ባይዱmonomers
H Heart type M Muscle type
HH MM HH MM HH HH HM HM MM MM
• Each monomer can be either heart or muscle type
(3) The relative abundance of different isozymes varies for different tissues. The ability to control which isozymes are expressed in a particular cell allows each cell to adjust the enzyme activity based on the specific conditions that exist in the cell.
• RNase P: catalyzes cleavage of precursor tRNA molecules into mature tRNAs;
• Group I, II introns: catalyze their own splicing (cleaving and ligating); • Ribosome: catalyzes peptidyl transfer reaction
• Holoenzyme = the apoenzyme with the coenzyme or prosthetic group bound to it .
• Isozyme
What is an isozyme?
(1) Isozymes are physically distinct forms of the same enzyme.