第四章蛋白质的物理化学性质
蛋白质
COO-
不是
R
CH
NH 2
COOH
氨基酸是酸
R CH
NH + 3
COO-
R
CH
NH 2
COO-
+ H+
氨基酸是碱
R CH
NH + 3
COO-
+
H+
R
CH
NH + 3
COOH
5、氨基酸的等电点 是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值 氨基酸的等点估算
当用酸滴定时
R
CH
NH + 3
COO-
肽单位是刚性平面结构；
肽单位平面有一定的键长和键角。
4.3.3 蛋白质分子的二级结构
概念
是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。
螺旋结构 β -折叠股和β -折叠片
二级结构类型
β -发夹和 Ω环 回折 三股螺旋 无规卷曲
螺旋结构 是指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升， 从而形成一个螺旋式的构象。
4.4.3.蛋白质变性现象 凝集、沉淀 流动双折射 物理性质的改变 粘度增加 旋光值改变
紫外、荧光光谱发生变化
酶水解速度增加 化学性质的改变 分子内部基团暴露 生物性能的改变 抗原性改变
生物功能丧失
4.4.4 可逆变性
除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由 变性态恢复到天然态。
5.4.5 不可逆变性
第4章 蛋白质 Proteins
主要内容
4.1. 概述 4.2. 氨基酸的物理化学性质 4.3. 蛋白质分子构 象 4.4. 蛋白质的变性 4.5. 蛋白质的功能性质 4.6. 蛋白质的营养性质 4.7. 在食品加工中蛋白质的变化 4.8. 蛋白质的测定
【知识解析】蛋白质的结构与性质
蛋白质的结构与性质1．蛋白质的存在蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。
动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及毛、发、蹄、角等都是由蛋白质构成的。
许多植物（如大豆、花生、小麦、稻谷）的种子里也含有丰富的蛋白质。
2．蛋白质的组成和结构蛋白质的相对分子质量很大，从几万到几千万。
例如，烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量就超过两千万。
因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。
（1）蛋白质的组成蛋白质是一类非常复杂的化合物，由C、H、O、N、S等元素组成，有些蛋白质含有P，少数蛋白质还含有微量Fe、Cu、Zn、Mn等。
（2）蛋白质分子的结构氨基酸是构成蛋白质的物质基础，氨基酸分子的种类和排列顺序决定了蛋白质分子的种类及相对分子质量的大小。
名师提醒（1）蛋白质是由不同氨基酸按不同顺序相互结合而形成的高分子化合物。
（2）蛋白质溶液具有胶体的性质。
3．蛋白质的性质（1）蛋白质的物理性质溶解性：有的蛋白质不溶于水，如丝、毛等；有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清等。
少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）能促进蛋白质溶解。
当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用称为盐析。
实验探究 教材P89实验4－2 蛋白质的盐析名师提醒（1）盐析只改变蛋白质的溶解度，不改变其结构和化学性质，析出的蛋白质还能溶于水。
（2）盐析必须是浓的盐溶液，少量盐能促进蛋白质溶解。
（3）盐析常用于分离提纯蛋白质。
（2）蛋白质的化学性质 ①蛋白质的两性形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端存在着自由的—NH 2和—COOH 。
而且，侧链中也有酸性或碱性基团。
因此，蛋白质与氨基酸一样具有两性，既能与酸反应，又能与碱反应。
②蛋白质的水解在酸、碱或酶的催化作用下，蛋白质能发生水解反应。
蛋白质是由多种氨基酸构成的高分子化合物，其水解反应逐步进行：蛋白质−−−−−→水解酸、碱或酶相对分子质量较小的肽类化合物−−−→水解各种氨基酸。
蛋白质的理化性质与分离纯化
生物 化学
1 理化性质
(1) (2) (3) (4) (5) (6)
第四节 蛋白质的理化性质 及其分离纯化
酸碱性质
分子量
胶体性质 紫外吸收 变性作用 化学反应
分离纯化 分析鉴定
RT Mr = lim π c→0 c
蛋白质的分子量
化学组成法 SDS-PAGE法 SDS-PAGE法 凝胶过滤法 渗透压法 沉降系数法和沉降平衡法
生物 化学
1 理化性质
(1) (2) (3) (4) (5) (6)
第四节 蛋白质的理化性质 及其分离纯化
蛋白质紫外吸收
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙 氨酸、酪氨酸和色氨酸。 氨酸、酪氨酸和色氨酸。 这三种氨基酸的在280nm 这三种氨基酸的在280nm 附近有最大 吸收，使得大多数蛋白质在280nm 吸收，使得大多数蛋白质在280nm 附近 显示强的吸收。 显示强的吸收。 利用这个性质， 利用这个性质，可以对蛋白质进行定 性鉴定。 性鉴定。
酸碱性质 分子量 胶体性质
紫外吸收
变性作用 化学反应
分离纯化 分析鉴定
生物 化学
1 理化性质
(1) (2) (3) (4) (5) (6)
第四节 蛋白质的理化性质 及其分离纯化
蛋白质变性、 蛋白质变性、沉淀与凝固 蛋白质的变性作用(denaturation) 变性后的蛋白质由于疏水基团 某些物理或化学因素，： 某些物理或化学因素，破坏蛋白质的结构 变性蛋白质的性质改变： 变性蛋白质的性质改变 状态， 状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生 的暴露而易于沉淀， ，溶解度下降 物理性质：旋光性改变， ①的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白 ， 物理性质：旋光性改变 溶解度下降， 理活性丧失，称为蛋白质的变性。 理活性丧失，称为蛋白质的变性。 沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； 沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； 质不一定都是变性后的蛋白质。 质不一定都是变性后的蛋白质。 蛋白质变性的实质是次级键的断裂和重排， 蛋白质变性的实质是次级键的断裂和重排， 化学性质：官能团反应性增加， ② 化学性质：官能团反应性增加，易被 有些变性蛋白质在一定条件下还 不涉及肽键的断裂。 不涉及肽键的断裂。 蛋白酶水解。 蛋白酶水解。 引起蛋白质变性的因素 。 可以复性，是可逆变性。 生物学性质：原有生物学活性丧失， ③可以复性，是可逆变性 生物学性质：原有生物学活性丧失， 物理因素： ① 物理因素：高温、高压、紫外线、电离 抗原性改变。 抗原性改变。 高温、高压、紫外线、 加热使蛋白质变性并凝聚成块状 辐射、超声波、机械剪切等； 辐射、超声波、机械剪切等； 称为凝固。因此， 强碱、有机溶剂 化学因素：强酸、 ② 称为凝固。因此，凡凝固的蛋白质 、重 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、 金属盐等。 金属盐等。 一定发生变性。 一定发生变性。
蛋白质、氨基酸理化性质和提取
比旋光度是氨基酸的重要物理常数之 一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm) 只有酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有吸收光的能力。 可以通过测定280nm 处 的紫外吸收值的方法对蛋 白溶液进行定量。
二、氨基酸的鉴定、分离纯化
氨基酸的理化性质
1、一般物理性质
无色晶体，熔点较高（200℃～300℃） 水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸 能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是 离子晶体。氨基酸是离子化合物。
氨基酸的旋光性和光吸收
20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基 酸的α-碳原子均为不对称碳原子。可以有 立体异构、有旋光性。氨基酸的构型也是 与甘油醛构型比较而确定的。
通过各种化学试剂对细胞 膜的作用，而使细胞破碎
酶促破碎
通过细胞本身的酶系或外 加酶制剂的催化作用，使 细胞外层结构受到破坏， 而达到细胞破碎
捣碎法 研磨法 匀浆法
温度差破碎法 压力差破碎法 超声波破碎法
有机溶剂： 甲苯、丙酮 丁醇、氯仿 表面活性剂： Triton、Tween
自溶法 外加酶制剂法
分离纯化的基本方法
S= v /ω2x v：沉降速率（dx/dt）可以从实验测得。 ω：离心机转子每秒钟的角速度，以弧度/秒计。
（即2Л ×转子每秒钟的转速） x：蛋白质界面中点与转子中心之间的距离（以
cm计）。
五、蛋白质的颜色反应
六、蛋白质的紫外吸收性质
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、 酪氨酸和色氨酸。
食品化学 第四章蛋白质 (氨基酸)
20种基本氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸 1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935 Vauquelin Braconnot Braconnot Bopp Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al 天冬门芽 明胶 羊毛、肌肉 奶酪 蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪 牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
5、氨基酸的两性性质和等电点
（1）氨基酸是两性离子 质子受体和质子供体。 所谓两性离子是指在同一分子上带有能释放 质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。 两性离子本身既是酸又是碱。因此它既可与酸反 应，也可与碱反应。 实验证明：氨基酸在水溶液中或在晶体状态 时，都以两性离子形式存在。
(2)氨基酸的解离
第四章 蛋白质
第二节 氨基酸
本节主要学习内容
• 一、氨基酸的结构与分类 • • • （一）基本氨基酸 （二）不常见的蛋白质氨基酸 （三）非蛋白质氨基酸 （一）物理性质 （二）化学性质
• 二、氨基酸的性质 • •
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到各种各 样的氨基酸。 在动植物组织中可分离得到26-30种不同的氨基 酸。第1种氨基酸早在两个世纪前就已经被发现， 而最后一种氨基酸在1935年才发现。直到1965年 才搞清楚，只有20种氨基酸才是合成蛋白质的原 材料(称为基本氨基酸 )。
高中化学第四章第3节 蛋白质和核酸知识点
第三节蛋白质和核酸蛋白质是生物体内一类极为重要的功能高分子化合物，是生命活动的主要物质基础。
它不仅是细胞、组织、肌肉、毛发等的重要组成成分，而且具有多种生物学功能。
一、氨基酸1、氨基酸的分子结构氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基(—NH2)取代后的产物。
氨基酸的命名是以羧基为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α碳原子，离羧基次近碳原子称为β碳原子，依次类推。
2、氨基酸的物理性质常温下状态：无色晶体；熔、沸点：较高；溶解性：能溶于水，难溶于有机溶剂。
3、氨基酸的化学性质（1）甘氨酸与盐酸反应的化学方程式：；（2）甘氨酸与氢氧化钠反应的化学方程式：氨基酸是两性化合物,基中—COOH为酸性基团,—NH2为碱性基团。
（3）成肽反应两个氨基酸分子(可以相同也可以不同)在酸或碱存在下加热，通过一分子的氨基和另一分子的羧基脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，称为成肽反应。
二、蛋白质的结构与性质1、蛋白质的结构蛋白质是一类高分子化合物，主要由C、H、O、N、S等元素组成。
蛋白质分子结构的显著特征是：具有独特而稳定的结构。
蛋白质的特殊功能和活性与多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序、特定空间结构相关。
2、蛋白质的性质（1）水解蛋白质在酸、碱或酶的作用下，水解成相对分子质量较小的肽类化合物，最终水解得到各种氨基酸。
（2）盐析少量的盐能促进蛋白质溶解。
当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用称为盐析。
盐析是一个可逆过程，不影响蛋白质的活性。
因此可用盐析的方法来分离提纯蛋白质。
（3）变性影响蛋白质变性的因素有：物理因素：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等。
化学因素：强酸、强碱、重金属盐、三氧乙酸、乙醇、丙酮等。
变性是一个不可逆(填“可逆”或“不可逆”)的过程，变性后的蛋白质生理活性也同时失去。
（4颜色反应颜色反应一般是指浓硝酸与含有苯基的蛋白质反应，这属于蛋白质的特征反应。
蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质蛋白质是一类高分子生物大分子化合物，由氨基酸分子结合而成。
下面将从化学、物理、生化等方面来介绍蛋白质的理化性质。
1. 氨基酸的性质氨基酸是蛋白质的基本组成单位，其分子结构具有酸性和碱性两部分，分别是羧基和氨基。
氨基酸的酸性和碱性反应性决定蛋白质的异性和电性。
氨基酸的酸性基团和碱性基团在不同的环境下会存在不同的离子形式，从而影响蛋白质的电性质。
2. 构象的性质蛋白质的构象是指氨基酸之间的立体构型，决定了蛋白质的特殊结构和功能。
蛋白质的构象主要由五种不同层次的结构组成，包括原生构象、二级构象、三级构象、四级构象和超级结构。
每一层次的构象都有一定的稳定性和特殊结构，是蛋白质功能和特性的决定因素。
3. 溶解和凝固的性质蛋白质在水中具有一定的溶解性，但可能会因为温度、pH值、离子强度等因素的改变而发生凝固。
这种溶解或凝固的性质取决于蛋白质的特殊结构以及其所处环境。
当蛋白质分子与水分子之间的相互作用受到破坏或受到特定溶剂或离子的作用时，蛋白质分子会转化为凝胶态或沉淀态。
4. 热力学性质蛋白质分子的热力学性质涉及其结构及其所处溶液环境的物理化学性质，可用于研究蛋白质折叠和复性过程。
蛋白质的热力学性质包括热容量、热稳定性、相转化、热解离等。
这些性质的变化与蛋白质结构的稳定性和功能密切相关。
蛋白质的光学性质主要表现为它们具有的吸收、发射光线的光学行为。
蛋白质的吸收和发射光束涉及其分子内的色团，这些分子内的色团主要由氨基酸的芳香族侧链所构成。
蛋白质的光学性质可以利用光谱分析来研究蛋白质的结构和功能。
综上所述，蛋白质的理化性质是多方面的，包括氨基酸的性质、构象的性质、溶解和凝固的性质、热力学性质以及光学性质等，这些性质的变化都会导致蛋白质的性质和功能的变化。
因此，对蛋白质的理化性质进行研究对于理解蛋白质的结构、功能与机制具有重要意义。
生物化学：第四章 蛋白质
➢ 氨基酸用于饲料添加剂，主要是甲硫氨酸、赖氨酸。 ➢ 氨基酸及其衍生物与皮肤成分相似，有调节皮肤pH值和保护皮
肤的功能，现已广泛用以配制各种化妆品。 ➢ 聚谷氨酸因性质上接近角蛋白，被开发作为人造革的涂料，使
人造革具备天然皮革的特点。
酪氨酸
色氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带正电荷的氨基酸
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带负电荷的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
氨基酸的分类
根据生物体的需要，可将氨基酸分为
必需氨基酸 半必需氨基酸 非必需氨基酸
Lys Val Ile Leu phe Met
氨基酸的分类
根据氨基酸R基侧链的极性，可将氨基酸分为 疏水性氨基酸（非极性氨基酸）
Ala Val Ile Leu Pro Met phe Trp
亲水性氨基酸（极性氨基酸）
不带电荷的极性氨基酸 带正电荷的碱性氨基酸 带负电荷的酸性氨基酸
Ser Thr Tyr Asn Gln Cys Gly
Lys Arg His
K2
2
氨基酸的酸碱性质
➢ 2个概念：氨基酸的等电点 pI 氨基酸的可解离基团的pK值
➢ 以谷氨酸为例：
pI= ½ (pK1+pKR) = ½ (2.19+4.25) = 3.22
氨基酸的酸碱性质
➢ 氨基酸的每一功能基团可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的 滴定曲线来推算pK值。
氨基酸的酸碱性质
结论：
➢ 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中 将向正极移动。
人教版(2019)高中化学选择性必修3有机化学基础第四章第二节 蛋白质
提 示 ： 苯 丙 氨 酸 分 子 中 ， 碱 性 基 团 是 氨 基 ( — NH2) ， 酸 性 基 团 是 羧 基 (—COOH)。 与盐酸反应： 与 NaOH 溶液反应：
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(2)苯丙氨酸自身脱水缩合可生成二肽、环肽。请写出它们的结构简式。 提示：
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2．根据下图所示化合物的结构分析，该化合物中表示氨基、羧基、肽键 的分别是哪些序号代表的基团？该化合物是由几个氨基酸分子失去几个水 分子而形成的？
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3．下列实例没有应用蛋白质变性的是( ) A．重金属盐中毒的病人服用鸡蛋清解毒 B．高温消毒医疗器械 C．用甲醛的水溶液保存标本
√D．把生理盐水静脉注射到人体内
解析：A.重金属盐能使蛋白质变性，A不符合题意； B.高温能使蛋白质变性，B不符合题意； C.甲醛能使蛋白质变性，C不符合题意； D.生理盐水不能使蛋白质变性，D符合题意。
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2．有关多肽结构的计算规律
假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n个氨基酸分别形成1条链状多肽或 m条链状多肽：
形成肽链数 1 m
形成肽键数 n－1 n－m
脱去水分子数 n－1 n－m
多肽相对分子质量 na－18(n－1) na－18(n－m)
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1．(2022·秦州高二阶段练习)下列物质中，属于氨基酸的是( ) A．CH3CH2COOH
D.氨基酸发生缩聚反应可生成蛋白质，故D错误。
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3． (2022·白沙高二期末)青霉素是医学上一种常用的抗生素，其高效、低 毒、临床应用广泛。青霉素在体内经酸性水解后，得到青霉氨基酸，其结 构简式如图所示(分子中的—SH与—OH具有类似性质)。 下列关于青霉氨基酸的推断合理的是( ) A．青霉氨基酸分子中所有碳原子均在同一直线上 B．青霉氨基酸只有酸性，没有碱性
第四章蛋白质的物理化学性质
7
•吉布斯自由能(Gibbs free energy,G):亦称吉布斯函数，它是定温定压下系统的状态函数。可以用 公式表示为：
G=H-TS=E+pV-TS 其中，T为绝对温度；S为体系的熵 注意:吉布斯自由能是体系的性质，它的大小只决定于体系的始态和终态，而及变化的途径无关 (即及可逆及否无关)。
21
氢键对蛋白质天然结构的稳定作用只能来自于水-水氢键+链内氢键，和水-肽链氢键两种情况下的自由能之差。蛋 白质中有许多种氢键。
分类 弱氢键 中强氢键 强氢键
υOH/cm-1 >3200
2800~3100 700~2700
R（O…O）/nm >0.270
0.260~0.270 0.240~0.260
8
二、热容量 热容量:指系统在某一过程中，温度升高（或降低）1℃所吸收（或放出）的热量。热容量的单位是J/K。 系统的热容量及状态的转变过程有关，及它所包含的物质的质量成正比，不同过程的热容量不同。 系统吸收的热量为正值，释放的热量为负值 使用微分扫描量热仪直接测定热容量变化
9
三、van’t Hoff 焓 • Van’t Hoff 规则 ：荷兰科学家范特霍夫 提出, 温度每升高10 K, 反应速度增加2-4倍
实例 H2O(水、水合物) R—OH(醇、酚) R—COOH(羧酸) MH(RCOO)2(酸盐)
22
氢键在蛋白折叠过程中的作用 杜克大学（Duke University）的化学家们通过改变蛋白质关键部位的单个原子，发现了相对作用力 较弱的氢键在使线形蛋白折叠成能发挥生物活性的最稳定结构中有重要作用
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第4章 蛋白质
将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时 针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。 D：dextro 右 C：carboxyl group ; 拉丁语中 L： levo 左 A：amino group ;
R：residue ;
A L型
C R
R A
C D型
24
• 天然pr中的aa均为L-型； • 两型aa的生理功能不同。
抗 体
11
6、激素作用：
胰岛素等
7、接受和传递信息的受体：
受体蛋白
8、控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白
9、毒蛋白：
植物、微生物、昆虫所分泌
10、许多蛋白在凝血作用、通透作用、 营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
12
二、蛋白质的含量与分布
动物性食品：肌肉、皮、骨骼、血液、乳 和蛋中； 植物性食品：籽实和块根、块茎； 在微生物中也含有丰富的蛋白质 一般食物蛋白质含量:肉类(包括鱼类)为10 %～30%；乳类为1.5%～3.8%；蛋类为11%～ 14%；干豆类20%～49.8%，坚果类(核桃仁、 榛子仁等)为15%～26%；谷类果实6%～10%， 薯类约为2%～3%。
6
一、蛋白质的生物学功能
（一）组织、细胞中主要蛋白质的功能 1、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
7
2、生物体的结构成分
膜 蛋 白
8
3、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
9
4、在协调运动中的作用中
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动神经传 导
10
5、在识别、防御免疫保护作用
54
1．氨基酸的连接方式——肽键
• 肽键(peptide bond)：为1个氨基酸的α氨基和另一氨基酸的α-羧基之间脱水后 形成的共价键，即酰胺键。 • 此为蛋白质中氨基酸连接的基本方式。
蛋白质超家族模体保守性及物理化学性质的分析
蛋白质超家族模体保守性及物理化学性质的分析本文致力于通过对蛋白质超家族模体保守性和物理化学特性进行系统分析，以此探讨蛋白质超结构的潜在途径。
蛋白质的结构和功能之间的关系已经是生物化学研究的一个长期重点。
有越来越多的证据表明，蛋白质的三维结构主要取决于其宿主结构的保守性。
蛋白质的物理化学性质与其结构有关，从而影响其功能。
蛋白质超家族通常由多个家族成员组成，具有相似的结构特征。
为了有效地分析蛋白质超家族，开发了一系列模体预测软件。
这些预测软件可以根据蛋白质序列计算模体能量，比较模体结构和计算模体稳定性。
根据模体预测软件的预测结果，研究人员可以更深入地分析蛋白质超家族模体保守性和物理化学特性。
首先，针对蛋白质超家族模体，可以采用计算机模拟的方法，分析其保守性以及稳定性，以确定蛋白质结构的主要变化。
其次，利用蛋白质序列比对算法，可以对蛋白质结构进行分级比对，以提取出蛋白质超家族结构的保守性。
最后，可以采用molecular dynamics (MD)模拟的方法，以进一步分析蛋白质超家族模体的动态结构和临界点的物理化学特性。
同时，为了进一步分析蛋白质超家族模体的物理化学特性，可以采用结构对照方法，以比较蛋白质超家族模体的结构和物理化学特性。
结构对照法可以帮助发现蛋白质超家族模体的共同特性，以及具有不同特征的家族成员之间的结构差异性。
此外，分子模型计算方法也可以用来分析蛋白质超家族模体的物理化学特性，如构象，互作伙伴，表面特性，以及结构的拓扑变化。
通过对蛋白质超家族模体保守性和物理化学特性的系统分析，可以为蛋白质超结构的进一步研究提供有效的参考。
通过对保守结构，不同家族成员之间的差异性和动态过程的分析，可以更深入地理解蛋白质超结构的潜在途径。
此外，研究蛋白质超家族模体保守性及物理化学特性的结果，还可以为蛋白质活动和功能调控提供帮助。
综上所述，蛋白质超家族模体保守性及物理化学特性的系统分析具有重要意义，为蛋白质结构，功能及活动调控的研究提供了可靠的参考和线索。
食品化学 第四章蛋白质 (蛋白质的性质及食品加工对其影响)
α– 螺旋结构
β-折叠：指两条或多条几乎完全伸展的多肽链靠
链间氢键连结而形成的锯齿状折叠构象。
血红蛋白的四级结构
一、两性电离和等电点
1、电离 蛋白质同氨基酸一样也是两性电解质，即能 和酸作用，也能和碱作用。 蛋白质分子中可解离基团主要是侧链基团， 也包括末端氨基和羧基。
2、等电点
（pI ）：当某蛋白质在一定 蛋白质的等电点 蛋白质的等电点（ pI） 的pH 的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 pH的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 pH 值 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH pH值 叫做该蛋白质的等电点。 pH 有关。利用蛋 蛋白质的带电性质与溶液的 蛋白质的带电性质与溶液的pH pH有关。利用蛋 电泳分离纯化蛋白质 。 白质的两性解离可以通过 白质的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质 电泳分离纯化蛋白质。
肌红蛋白
79
燕麦球蛋白
108
� 低温：主要是一些酶在冷冻条件下失活
� ①冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破 坏了维持蛋白质构象的力。 � ②大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提 高，局部高浓度的盐使蛋白质发生变性。 � 某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，如有些酶（L苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在0℃时不稳定。 � 某些蛋白质（11S 大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋 白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀，当温度回升至室温 可再次溶解。
1、误食重金属盐类时，喝大量牛奶、蛋清或豆 浆能解毒吗？说说理由。
原因：重金属对身体的毒害主要来自使蛋白质变性， 从而失去生物活性，牛奶富含蛋白质，可以竞争重金属离 子，使变性的蛋白质不再是人体的蛋白质而是牛奶的蛋白 质，这样就可以保护人体。其实不是解毒，而是应急，如 果已经中毒，喝牛奶就没有用了。 2、做胃透视时要服“钡餐”-BaSO4为何不会中毒，能 否改服BaCO3? 原因：选择BaSO4，因为碳酸钡会与胃酸反应生成钡 离子，钡离子有毒的！
试述蛋白质在加工、贮藏中的物理、化学及营养变化。
试述蛋白质在加工、贮藏中的物理、化学及营养变化。
蛋白质是最重要的营养成分之一，它们在人体内起着重要的作用，它的加工、贮藏过程也会对蛋白质的物理、化学及营养变化产生影响。
一、蛋白质的物理变化
1.加工
蛋白质的加工过程将影响其物理性质，例如烹饪时会使蛋白质失水，而烘烤则会使蛋白质凝固，比如肉片在烘烤后会凝固成一块硬物。
2.贮藏
蛋白质在贮藏过程中也会发生物理性变化，如冷藏和冷冻贮藏，会使蛋白质失水，而加热贮藏会使蛋白质凝固，比如腌制食品。
二、蛋白质的化学变化
1.加工
蛋白质的加工过程也会使其发生化学变化，例如烹饪时会使蛋白质水解，而烘烤也会使蛋白质发生氧化反应，并可能导致蛋白质的氧化破坏。
2.贮藏
在贮藏过程中，蛋白质也会发生化学变化，例如在一定温度、湿度条件下，蛋白质会发生氧化反应，而在高温环境下，蛋白质也会发生水解反应。
三、蛋白质的营养变化
1.加工
蛋白质的加工过程也会使其营养变化，烹饪过程会使蛋白质变性，消除其营养成分，特别是一些氨基酸，而烘烤会使蛋白质失去部分水分，从而也会影响蛋白质的营养价值。
2.贮藏
在贮藏过程中，蛋白质也会发生营养变化，例如冷藏和冷冻贮藏会使蛋白质失去部分水分，同时也会使蛋白质变性，从而消除其营养成分，加热贮藏也会使蛋白质变性、凝固，对蛋白质的营养价值也会产生影响。
以上就是蛋白质在加工、贮藏中的物理、化学及营养变化的一些情况，蛋白质的加工、贮藏过程都会影响蛋白质的物理、化学及营养变化，因此在选择蛋白质的加工方法和贮藏方法时，应尽量选择适当的方法，以维持蛋白质的物理、化学及营养变化。
蛋白药物聚集 (4)
蛋白药物聚集引言蛋白药物是目前医学领域中最重要的药物类别之一。
然而，蛋白药物在制备和储存过程中往往容易发生聚集现象，这对药物的稳定性和有效性都带来很大的挑战。
本文将介绍蛋白药物聚集的原因、影响因素以及预防措施等方面的内容。
蛋白药物聚集的原因蛋白药物聚集是由于蛋白质的本身特性以及制备和储存过程中的各种因素共同作用导致的。
下面是一些常见的蛋白药物聚集的原因：1.蛋白质的物理化学性质：蛋白质具有复杂的空间结构，包括α螺旋、β折叠等。
这种复杂的结构使得蛋白质在制备和储存过程中容易发生构象变化，从而导致聚集。
2.pH值和温度：蛋白质的聚集往往受到环境条件的影响。
较低或较高的pH值以及过高的温度都会导致蛋白质的聚集。
3.氧化和解表：蛋白质在制备和储存过程中容易受到氧化和解表的影响，从而导致聚集。
4.活性剂和辅助剂：在蛋白质制备的过程中，常常需要加入一些活性剂和辅助剂来提高蛋白质的溶解性和稳定性。
然而，一些活性剂和辅助剂可能会导致蛋白质的聚集。
蛋白药物聚集的影响因素蛋白药物聚集对药物的稳定性和有效性都有很大的影响，下面是一些常见的影响因素：1.药效改变：蛋白药物聚集会导致药物的活性发生改变，失去原有的治疗效果。
2.免疫原性增强：蛋白药物聚集会增强药物的免疫原性，容易导致患者产生免疫反应。
3.降解加速：蛋白药物聚集会促进药物的降解过程，降低药物的稳定性和有效性。
4.药物安全性降低：蛋白药物聚集会导致药物的毒副作用增加，对患者的安全造成潜在风险。
蛋白药物聚集的预防措施为了减少蛋白药物的聚集现象，需要采取一系列的预防措施。
下面是一些常见的预防措施：1.优化制备和储存条件：合理控制pH值和温度等制备和储存条件，减少蛋白质聚集的风险。
2.选择合适的活性剂和辅助剂：选择合适的活性剂和辅助剂，能够提高蛋白质的溶解性和稳定性，减少蛋白质的聚集。
3.使用适当的保护剂：在制备和储存过程中添加适当的保护剂，能够减少蛋白质的聚集。
4.采用合适的过滤和分离方法：采用合适的过滤和分离方法，能够有效地去除蛋白质的聚集物。
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五、热力学参数在分子水平上的解释
从分子的相互作用来理解蛋白质天然结构的稳定性 为了使蛋白质折叠起来，就需要通过多肽链各 部分间相互作用所引起的内能的减少来抵消构象熵 减少带来的自由能增加。
G=H-TS=E+pV-TS
稳定蛋白质三维结构的作用力：氢键、范德华 力、疏水作用力和盐键（离子键）及共价二硫键。
残基pka值的移动很小，但蛋白质大分子可电离集团
相当多，小pka值移动的大量积累对蛋白质稳定性很重
要。
静电相互作用对折叠稳定性潜在的重要性
2．范德华相互作用
范德华力（van der Waals interaction）
在物质的聚集态中，分子间存在着一种较弱的吸 引力，当两个不带电荷的原子非常靠近时，它们 的电子云相互作用，核周围电子位置的随机变化 可能产生一个瞬间电偶。该电偶能够诱导邻近的 原子产生一个短暂的反向电偶。这两个电偶之间 会产生微弱的引力,从而拉近两个原子核。这种微 弱的吸引力即为范德华力 。
它描述的是体系的一个状态性质，焓的 变化是系统在等压可逆过程中所吸收的热 量的度量。用符号H表示，即
H=E+pV
E为系统内能，p为其压强，V则为体积
熵（S）是度量体系混乱度的热力学函数
从微观的角度来看，熵具有统计意义，它 是体系微观状态数(或无序程度)的一种量度。
熵值小，对应比较有秩序的状态 熵值大，对应比较无秩序的状态
动，产生瞬间正、负电荷重心不重合，而出现瞬时偶 极。瞬时偶极之间的相互作用力 。
3.氢键（Hydrogen Bonding）
由电负性原子与氢形成的基团如（N-H和O-H） 具有很大的偶极矩，成键电子云分布偏向负电性 大的原子，因此氢原子核周围的电子分布就少，
正电荷的氢核(质子)就在外侧裸露。这一正电荷
以lnK的实验值对1/T作图，可以得到一条 直线，这条线上任何点上的斜率为 Van't Hoff焓（△H0）与R之比。
Van’t Hoff焓主要用于两态转变模型的分析
四、蛋白质构象与热运动
构象:由于单键基本自由旋转以及键角有一定的
柔性，一种具有相同结构和构型的分子在空间里 可采取多种形态，分子所采取的特定形态称为构 象。
使用微分扫描量热仪直接测定热容量变化
三、van’t Hoff 焓
•
Van’t Hoff 规则 ：荷兰科学家范特霍夫 提出, 温度每升高10 K, 反应速度增加2-4倍
当溶液中的活性状态N与失活状态U处于平衡时，平衡常 数K=[U]/[ N] 取决于两种自由能之差∆G=GU－GN 。 自有能差∆G也可以用焓差∆H=HU－HN和 熵差∆S=SU－ SN 表示为： ∆G = ∆H－T∆S 于是： －RT·lnK = ∆H0－T∆S0 由此看出，平衡常数对温度的依赖关系可以用来估计 ∆H的大小。H0和S0 分别表示标准状态下的焓和熵。 所以 lnK = －∆H0/ RT+∆S0/R 即 lnK =（－∆H0/ R）（1/T）+∆S0/R
氢核遇到另一个电负性强的原子时，就产生静电 吸引，即氢键。
在生物相中最常见的氢键是羟基（-OH）和氨基（-NH）之 间，其稳定性递减次序大约是OHN>XON>HN-NHO，这种键 可以发生在分子间、分子内或者二者的结合。
氢键对蛋白质天然结构的稳定作用只能来自于水水氢键+链内氢键，和水-肽链氢键两种情况下的自由
范德华力组成：
取向力 :当极性分子相互接近时，它们的固有偶极将同
极相斥而异极相吸，定向排列，产生分子间的作用力
诱导力 :当极性分子与非极性分子相互接近时，非极性分子在
极性分子的固有偶极作用下，发生极化，产生诱导偶 极，然后诱导偶极与固有偶极相互吸引而产生分子间作
用力
色散力 :非极性分子之间，由于组成分子的正、负微粒不断运
内能(E)和焓(H)是体系自身的性质，要 认识它们，需凭借体系和环境间热量和功 的交换从外界的变化来推断体系E和H的 变化值。 熵也是如此，体系在一定状态下有一定 的值，当体系发生变化时要用可逆变化过 程中的热温熵来衡量它的变化值。
•吉布斯自由能(Gibbs free energy,G):亦
称吉布斯函数，它是定温定压下系统的状态 函数。可以用公式表示为：
构象角:围绕单键旋转的角度称为构象角,它决定
了多肽链的一个结构 。
热运动:是指蛋白质溶液中所有分子的不停运动，
包括了分子相对于容器的运动和分子内部各部分 之间的相对运动。
热运动在溶液中和多肽链的各部分之间传播，主 要是通过多肽链各部分之间和多肽链与溶液分子 之间的相互作用来实现的。
体系达到热力学平衡时，在空间的一定范围内和 一定间隔内的平均热运动能量不再发生变化，蛋 白质处于天然态 。
键 （kj/mol） 氢 键 范德华力 疏水作用 盐 键 二 硫 键 键能/ 13～30 4 ～8 12～20 12～30 210
熵是水溶液中形成疏水基团间结合的主要热动力学 驱动力。
1．静电相互作用
蛋白质的折叠态与退折叠态的空间结构不同，在水溶
液中，表现为同一个可电离基团附近环境的有效介电 常数的变化，于是它们的pka值也不同。
能之差。蛋白质中有许多种氢键。
分
类
υ
OH/cm
-1
R（O…O）/nm >0.270 0.260~0.270
实
例
弱氢键 中强氢键
G=H-TS=E+pV-TS
其中，T为绝对温度；S为体系的熵
注意:吉布斯自由能是体系的性质，它的大小 只决定于体系的始态和终态，而与变化的途 径无关(即与可逆与否无关)。
二、热容量
热容量:指系统在某一过程中，温度升高（或降低） 1℃所吸收（或放出）的热量。热容量的单位是J/K。
系统的热容量与状态的转变过程有关，与它所包含 的物质的质量成正比，不同过程的热容量不同。 系统吸收的热量为正值，释放的热量为负值
第四章
蛋白质的物理化学性质
重点与难点
热力学相关函数：熵、焓、热容量 蛋白质折叠相关作用力 蛋白质的折叠过程
第一节 热力学函数与蛋白质构象
一、热力学函数与热力学平衡
· 内能：组成物体的所有分子的无规则
运动的动能与分子间相互作用的势能
ห้องสมุดไป่ตู้
之和。
焓(enthalpy)：是一个系统的热力学参数。