生物化学BIOCHEMISTRY
生物化学的基本知识
生物化学的基本知识生物化学（Biochemistry）是研究生物体内各种物质的化学成分及其化学变化规律的学科，是现代生命科学的一个分支。
它研究的是生物体内发生的化学反应，是生命活动得以进行的基础。
生物化学是一个综合性较强的学科，它涉及到有机化学、生物学、物理化学等多个学科。
下面我们来一起了解一下生物化学的基本知识。
1. 生命基础化学生命的原子组成主要是碳、氢、氮、氧、磷和硫六种元素，其中碳是生物分子最常见的元素。
生物分子主要是由碳、氢、氧、氮这四种元素构成的，它们通过共价键形成生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等。
生物大分子可分为四类：蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质和核酸是生命体内最重要的两种大分子，多糖则是在膳食中进行质量丰富的提供。
2. 蛋白质蛋白质是构成细胞的主要结构基质之一，在生物体中发挥着复杂多样的生物功能。
蛋白质由一条或多条链构成，每条链是由氨基酸经肽键连接而成的。
氨基酸是由氨基、羧基和侧链组成的，侧链决定了氨基酸的特点和生物活性。
现有的氨基酸约有20种，它们的侧链结构不同，决定了它们的性质和作用。
蛋白质的结构有四级，分别是原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
3. 核酸核酸是构成细胞核的主要成分，在遗传信息传递中具有重要作用。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是遗传信息的贮存库，通过复制保障遗传信息的保持，而RNA则是遗传信息的中介分子。
DNA分子由若干个核苷酸经磷酸二酯键连接而成，每个核苷酸由一个糖分子、一个碱基和一个磷酸分子组成。
碱基分为腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）四种，它们通过氢键互相配对形成DNA的双螺旋结构。
4. 多糖多糖是由许多单糖分子连接而成的长链分子，是生物体内最为普遍的高分子化合物之一。
多糖的种类很多，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等等。
多糖的结构单一，是由单糖分子通过糖苷键连接而成，每一分子中单糖的数量也不等。
多糖在生命活动中扮演着极其重要的角色，它们不仅是植物细胞壁的构成要素，在身体内还有为机体提供能量的重要功能。
生物化学绪论
2. 动态生物化学： 动态生物化学：
20世纪初～20世纪中叶：同位素的使用，确定了生物体内各种组成物质的代谢变 世纪初～ 世纪中叶 同位素的使用， 世纪中叶： 世纪初 化，以及生物活性物质（酶、维生素和激素等）在代谢变化中的作用； 以及生物活性物质（ 维生素和激素等）在代谢变化中的作用；
3. 分子生物学时代
人类基因组计划1990年启动 人类基因组计划 年启动
由美、 由美、英、日、德、法、中六国参与，其核心内容是测 中六国参与， 定人基因组的全部DNA序列， 序列， 定人基因组的全部 序列 1999年9月1日中国正式加入该计划，承担了 人类基因组 年 月 日中国正式加入该计划 承担了1%人类基因组 日中国正式加入该计划， (约三千万个碱基 的测序任务。 约三千万个碱基)的测序任务 约三千万个碱基 的测序任务。 2003年，人类基因组计划的所有目标全部实现。已完成的序 年 人类基因组计划的所有目标全部实现。 列图覆盖人类基因组所含基因区域的99％， ％，精确率达到 列图覆盖人类基因组所含基因区域的 ％，精确率达到 99.99％，这一进度比原计划提前两年多。 ％，这一进度比原计划提前两年多 ％，这一进度比原计划提前两年多。
生物化学
Biochemistry
—introduction
生物化学
生物化学（ 生物化学（Biochemistry）是从分子水平上描述 解 ）是从分子水平上描述/解 释生物体的化学组成、 释生物体的化学组成、化学反应及其与生理功能的联 系的一门科学，也即生命的化学。 系的一门科学，也即生命的化学。
分子生物学
基因的贮存、传递、 3．基因的贮存、传递、表达及其调控 自我复制是生命过程的又一基本特征。 自我复制是生命过程的又一基本特征。基因是 DNA分子中的功能片段 分子中的功能片段， DNA分子中的功能片段，研究基因各片段在染色 体中的定位、核苷酸的排列顺序及其功能， 体中的定位、核苷酸的排列顺序及其功能，DNA 复制、RNA转录和蛋白质生物合成过程中基因传 复制、RNA转录和蛋白质生物合成过程中基因传 递的机制， 递的机制，基因传递与表达的时空调节规律等是 生物化学极为重要的课题。 生物化学极为重要的课题。
动物生物化学
生物化学名词解释1.生物化学(biochemistry):从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学.2.蛋白质(protein)：由a-氨基酸被此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子.3. 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序.4.构型(configuration):化合物分子中原子或基团的空间排布,需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体.5.构象(conformation):由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布.6.肽平面：由于肽键不能旋转,致使肽键中的4个原子及相邻的两个©处于一个平面上,这种刚性结构的平面称肽平面.a7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构.8.超二级结构：在二级结构根底上,相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、被此作用,在局部区域形成规那么的二级结构的聚合体.9.结构域：较长的多肽链,其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体.10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物,行使相同或相似功能的蛋白质.11.沉降系数出)：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,该值称沉降系数.12.变构效应：在寡聚蛋白分子中,一个亚基与配体结合后发生构象改变,引起相邻其他亚基的构象改变,以及与配体结合的水平改变.13.氨基酸的等电点：当溶液在某jpH时,蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等,净电荷为零,在电场中不移动,此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点.14.蛋白质的变性(denaturation)：在理化因素的作用下,蛋白质空间结构被破坏,并失去原有性质的现象.15.蛋白质的复性(renaturation)：在适当条件下,变性的蛋白质重新折叠成天然构象,恢复其生物学特性.16.沉淀：在理化因素的作用下,破坏蛋白质外表的水化膜及同性电荷,溶解度降低,相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象.17.酶(enzyme)：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂.18.酶蛋白(ap.engyme):需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分.19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团.20.同工酶(isoenzyme)：指功能相同、组成或结构不同的一类酶.21.诱导契合学说：酶分子或活性中央具有一定柔性,酶与底物接近时,诱导酶分子的构象发生改变,与底物适应结合.22.酶活力：酶催化化学反响的水平.23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数.24.酶促反响动力学：酶促反响动力学是研究酶促反响速度的规律,以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反响速度的影响.25. K ：酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度.26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中央的必需基团结合,使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用.27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中央的基团结合,可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用.28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似,与底物竞争酶活性中央,使底物不能结合,从而降低酶促反响速度的可逆性抑制作用.29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合,从而降低酶促反响速度的抑制作用.30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合,使酶分子构象发生改变,从而改变酶的活性.31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后,对后续分子结合的影响.32.共价修饰：在另一种酶的催化下,酶分子共价结合或解离掉某种化学基团,改变酶的活性.33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成,具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子.34. DNA的熔解温度/T/ DNA变性50%的温度,70-85℃.35.增色效应：核酸变'性后其OD260增高的现象.36.退火/复性(annealing)：在适当条件下,变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构.37.减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象.38.核酸变性：在理化因素的作用下,破坏核酸分子中的氢键,使双螺旋结构变成无规那么的单链线团状.39.分子杂交(hybridization)：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间,通过变性和复性处理, 局部互补的区域相结合.40.生物氧化：物质在体内分解代谢,最终生成CO、HO和能量的过程.41.呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体,最终传递给氧生成水的传递体系.42.氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时,所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程.43.底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水,分子内原子发生重排,产生高能键,交给ADP生成ATP的过程.44.磷氧比：生物氧化中,每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数.45.糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物.46.糖酵解/EMP途径〔glycolysis〕：在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程.47.生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛,进而生成乙醇的过程.48.有氧氧化：机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和^2,并释放能量的过程.49.三袋酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程.50.磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖,经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH,再经过一系列的磷酸酯的互变过程.51.糖异生〔gluconeogenesis〕：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程.52.乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经血液循环至肝脏,经异生作用生成葡萄糖,进入血液循环, 补充血糖,被骨骼肌再利用的过程.53.能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度.54.级联放大反响：激素的信号通过一系列的连锁反响使其作用不断加以放大的现象.55.脂类〔lipid〕:指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物,是脂肪和类脂的总称.56.必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量缺乏,必须由食物供应的脂肪酸.57.酮体：乙酰乙酸、0-羟丁酸、丙酮三者的总称.58.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸,在转甲基后生成同型半胱氨酸,然后再重新合成蛋氨酸的过程.59.冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段.60.中央法那么：指遗传信息在分子水平上的传递规律,主要是DNATDNA, DNATRNAT蛋白质,病毒可以RNAT DNA 或RNATRNA.61.半保存复制：DNA复制时,以每一条链为模板,合成与之相互补的链.在子代DNA分子中,一股链来自于亲代,一股链为新和成的.62.逆转录：在反转录酶的作用下,以RNA为模板,合成DNA的过程.63.互补DNA 〔cDNA〕：在反转录酶的作用下,以RNA为模板合成的DNA.64.DNA的损伤：在理化因素的作用下,引起DNA的化学结构发生改变.65. $05应急反响：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下,以牺牲复制的的忠实性为代价产生过失修复的反响.66.转录：在RNA聚合酶的作用下,以DNA为模板,合成RNA的过程.67.转录单位〔顺反子〕：从启动子到终止子的一段DNA片段.68.不对称转录：在一个转录单位中,只有一条链作为模板合成RNA的方式.69.启动子〔promoter〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列.70.终止子〔terminator〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列.71.复制子〔repl icon〕：两个复制起始点之间的DNA片段,是独立完成复制的功能单位.72.内含子〔intron〕：真核生物断裂基因中的非编码序列.73.外显子〔exon〕：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列.74.核不均一RNA 〔hnRNA〕：真核生物细胞核内mRNA前体分子,相对分子质量较大,且不均一,含有许多内含子.75.RNA复制：在RNA复制酶的作用下,以RNA为模板,合成RNA的过程.76.译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程.77.密码子〔codon〕：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基,是遗传密码的根本单位.78. SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌吟核苷酸的一段序列,与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合,是mRNA与核糖体结合的识别位点.79.分子伴侣：能帮助新生肽链折叠成正确的空间结构,而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子.80.基因表达：基因的转录与译过程.81.操纵子〔operon〕：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成,是原核生物基因表达调控的根本单位.82.反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA译的RNA分子.83.顺式调控元件：与结构基因串联,对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列,包括启动子、增强子、沉默子等.84.反式作用因子：与顺式作用元件结合,调节基因转录效率的蛋白质因子.85. DNA重组技术：将目的基因根据人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上,并使之在特定的受体细胞中增殖与表达,使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作.86.聚合酶链式反响〔PCR〕：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法,经变性、退火和延伸三步反响使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术.简答1、蛋白质的分类1〕依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2〕依据生物化功能① 酶蛋白：催化作用——蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等；②调节蛋白：调节物质代谢——蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子；③运输蛋白：运输功能——血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体；④运动蛋白：运动作用肌肉收缩〔肌球蛋白、肌动蛋白〕、细菌的鞭毛运动；⑤防御蛋白：防御作用——抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等；⑥贮存及营养作用：贮存及营养功能——铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白；⑦受体蛋白：接受和传递信息的作用——神经递质、激素、药物等受体；⑧ 结构蛋白：结构成分和机械支撑作用——膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白；⑨ 电子传递蛋白：传递电子——铁硫蛋白、细胞色素；⑩特殊蛋白：功能各异毒蛋白——动物、植物、微生物所分泌,蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白——蔬菜、水果；抗结冻蛋白——南极水域鱼体内；3〕依据化学组成①简单〔单纯〕蛋白质只含有氨基酸,根据溶解度不同,分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白；②结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4〕依据营养价值①完全蛋白质——必需氨基酸种类齐全；②不完全蛋白质——必需氨基酸种类不齐全.2、蛋白质序列测定1〕纯化蛋白质：纯度在98%以上；2〕测定蛋白质的分子量,确定蛋白质中氨基酸的种类及每种氨基酸的含量；3〕翻开二硫键,确定每种肽链的数目,并别离纯化肽链；4〕 N、C末端氨基酸的测定；5〕用两种以上不同断裂位点的方法将肽链裂解成肽段；6〕纯化肽段,测定氨基酸的序列；7〕确定一级结构的排列顺序；8〕确定二硫键的位置.3、维持蛋白质的分子构象的主要化学键氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键、配位键.4、蛋白质沉淀方法1〕盐析；2〕有机溶剂沉淀法；3〕重金属沉淀法；4〕生物碱试剂及某些酸类沉淀法；5〕等电点沉淀法；6〕加热变性沉淀法.5、别离纯化蛋白质1〕研究蛋白质的结构与功能；2〕生产有活性的蛋白质或酶、激素；3〕作为药物、抗原、食品添加剂等.6、蛋白质含量的测定方法1〕紫外分光光度法；2〕双缩脲法；3）F olin-酚法；4〕考马斯亮蓝法；5〕凯式定氮法.7、酶的催化特性1〕反响条件温和；2〕效率极高；3〕特异性；4〕活性可调节性；5〕有的酶活性与辅助因子有关.8、〔的意义1）K是酶的特征性物理常数,只与酶的性质有关,与酶的浓度无关；m2）K是酶在一定温度、pH和底物条件下测定的,不同的酶K值不同；3〕假设一个酶有几个底物,那么每一个底物均有一个特定的K m,其中K/直最小的底物是酶的最适底物; 4）K可近似表示酶与底物亲和力的大小,K越大,亲和力越小.9、共价修饰的类型m1〕磷酸化与脱磷酸化；2〕乙酰化与脱乙酰化；3〕甲基化与脱甲基化；4〕腺〔尿〕苷化与脱腺〔尿〕苷化；5）-SH 与-S-S 互变.10、酶根据反响性质的分类1〕氧化复原酶；2〕转移酶；3〕水解酶；4〕裂合酶；5〕异构酶；6〕连接酶〔合成酶〕.11、维生素12、DNA右手双螺旋⑺型〕结构1〕两条反平行的脱氧多核苷酸链围绕共同的螺旋,螺旋直径为2nm;2〕磷酸和脱氧戊糖组成的骨架位于螺旋外侧,碱基位于螺旋内侧,碱基间以氢键连接,A=T, G三C相配对; 3〕所有的碱基平面几乎与螺旋轴垂直,所有的糖环平面与螺旋轴平行.4〕维持双螺旋的力是碱基堆积力、氢键和离子键.5〕螺旋外表形成两条凹陷的沟,分别称大沟和小沟.13、影响DNAT.值的因素1）D NA均一性均一性越高,变性的温度范围越窄；2）G-C含量G-C含量高,T值高；3〕介质中离子强度离子强度高,T值高.14、生物氧化的特点1)在体温、一个大气压、pH近中性的水溶液中进行；2)经一系列酶促反响逐步缓慢进行；3)能量逐步释放,且将相当的能量以ATP形式储存和转运；4)物质氧化的主要方式是脱氢,脱下的氢在酶、辅酶和电子传递系统参与下与激活的氧结合生成H2O;5) CO2是代谢物转变成羧酸、经过脱羧产生的；26)场所：真核细胞主要在线粒体内膜,原核细胞在质膜上进行.15、线粒体呼吸链的种类及排列顺序1)NADH 呼吸链：NADHTFMNTFe , STCoQTCytbTFe* STCytc1TCytcTCytaa3TO22)FADH 呼吸链：琥珀酸TFADTFe* STCoQTCytbTFe , STCytc TCytcTCytaa TO16、生物氧化抑制13 21)电子传递抑制剂(1)鱼藤酮、阿米妥：抑制电子从NADH向CoQ传递；(2)抗霉素A：抑制电子从©丫地向©丫也1传递；(3) CN-、CO、HS、N-：抑制电子从Cytaa向O传递. 23322)磷酸化抑制剂作用于ATP合成酶,抑制ADP磷酸化,最终抑制电子传递.如：寡聚酶,阻止质子从F o质子通道回流,抑制ATP生成.3)解偶联剂°使电子传递和ATP形成两个偶联过程别离,只抑制ATP生成,不抑制电子传递.如：解偶联蛋白、双香豆素、2, 4-二硝基苯酚等.17、a-磷酸甘油穿梭机制主要存在于骨骼肌、脑和神经组织中.胞质中含有甘油磷酸脱氢酶,可催化磷酸二羟基丙酮复原为c-磷酸甘油,后者进入线粒体.线粒体内膜近外侧有甘油磷酸脱氢酶,它是胞质侧甘油磷酸脱氢酶的同工酶,但辅酶是FAD.可催化a-磷酸甘油脱氢生成磷酸二羟基丙酮和FAD,.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,转化为FADH2,进入FAD,呼吸链氧化.磷酸二羟基丙酮那么从线粒体返回细胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成1.5分子ATP.18、苹果酸-天冬氨酸穿梭机制主要存在于肝脏和心肌中.胞质中含有苹果酸脱氢酶,可催化草酰乙酸复原为苹果酸,后者进入线粒体基质.线粒体基质内有另一种苹果酸脱氢酶,可催化进入的苹果酸脱氢形成草酰乙酸和NADH+H+.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,进入NADH呼吸链氧化.草酰乙酸那么通过基质和胞质均含有的谷-草转氨酶的作用,从基质返回胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成2.5分子ATP.19、糖的生理功能1)氧化供能2)重要碳源3)细胞的重要组成局部20、糖的无氧分解(一)糖酵解定义在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程,亦称EMP途径.(二)过程(细胞液)(1)葡萄糖分解成丙酮酸1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2)6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3)6-磷酸果糖转变为1, 6-二磷酸果糖4)1, 6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖5)磷酸丙糖的同分异构化维持血糖浓度的相对稳定；6)3-磷酸甘油醛氧化为1, 3-二磷酸甘油酸7)1, 3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8)3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9)2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10)磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸(2)丙酮酸转变成乳酸Glu- G-6-P±F-6-P- F-1,6-2P t3-磷酸甘油醛±1, 3-二磷酸甘油酸±3-磷酸甘油酸±2-磷酸甘油酸E1E2磷酸二羟丙酮E1：己糖激酶； E2：磷酸果糖激酶；E3：丙酮酸激酶〔三〕意义1） 1分子葡萄糖经EMP 净生成2分子ATP ；2〕在无氧或相对缺氧条件下,为机体提供生命活动所必须的能量; 3〕即使在有氧条件下,机体有些组织也要由无氧酵解来供能. 21、糖的有氧氧化〔一〕定义机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成HO 和%,并释放能量的过程.〔二〕过程* 2 3 42 第一阶段为糖酵解途径：葡萄糖T 丙酮酸和NADH+H + 〔胞质内〕第二阶段为丙酮酸氧化脱竣：丙酮酸T 乙酰CoA 和NADH+H + 〔线粒体〕,关键酶：丙酮酸脱氢酶系第三阶段为TCA 循环：乙酰CoA 通过三较酸循环彻底氧化分解生成CO 2、NADH+H +和FAD,〔线粒体〕 草酰乙酸+乙酰CoA -柠檬酸=顺乌头酸=异柠檬酸苹果酸=延胡索酸=琥珀酸=琥珀酰CoA — a -酮戊二酸 E3E1：柠檬酸合酶；E2：异柠檬脱氢酶；E3：a-酮戊二酸脱氢酶复合体第四阶段为生成H0和ATP ：上述复原性辅酶NADH+H +和FADH 进入线粒体呼吸链,彻底氧化生成HO, 并发生氧化磷酸化2生成大量ATP .22〔三〕意义 可产生大量ATP,是机体利用糖或其它物质获取能量的最有效途径； 不仅是糖彻底氧化的途径,而且也是脂肪、蛋白质、氨基酸等最终彻底氧化的途径; 是糖、脂、蛋白质相互转变、相互联系的枢纽； 为其它物质代谢提供小分子前体.22、三羧酸循环〔一〕特点〔二〕生理意义1〕为机体提供大量能量；2〕是三大物质代谢共同通路,起代谢枢纽作用：① 是糖、脂类、蛋白质彻底氧化分解的必经途径； ②产生大量中间产物,为糖、脂类和蛋白质提供合成原料. 23、糖异生 〔一〕定义非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程. 〔二〕过程乳酸二丙酮酸-草酰乙酸-磷酸烯醇式丙酮酸=2-磷酸甘油酸=3-磷酸甘油酸二1,3-二磷酸甘油酸E1是体内糖的来源途径之一;去除体内产生的大量乳酸; 协助氨基酸的代谢.乳酸=丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸E31) 2) 3) ITE1JE24) 1) 2) 3) 4) 1) 2) 3) 4)反响部位：线粒体；单向循环,催化三步不可逆反响的酶为关键酶,它们是：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸 脱氢酶复合体；循环一次产生10jATP4次脱氢,生成3jNADH+H +、1个FAD, 2次脱竣21次底物水平磷酸化中间产物不会由于参与循环而被消耗,但可以参加其它代谢而被消耗.E2Glu —G-6-P =F-6-P -F-1,6-2P 土E4 E33-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮-甘油E1：丙酮酸竣化酶；E2： PEP 较激酶;〔三〕意义 E3：果糖-1, 6-二磷酸酶；E4：葡糖糖-6-磷酸酶1) 2)3) 4)1〕作为功能和储能物质；2〕作为组织细胞的结构成分；3〕提供必需脂肪酸；4〕协助脂溶性物质的消化吸收；5〕信号识别、免疫介导、细胞粘附等；6〕保护和保温作用；7〕转变为其它生物活性物质；8〕磷脂代谢产生的甘油二酯、下3等可作为信号分子.25、血浆脂蛋白密度分类法〔由低到高〕1〕乳糜微粒〔CM〕：在小肠粘膜上皮细胞合成,脂肪最丰富,运输外源性脂类；2〕极低密度脂蛋白〔VLDL〕：在肝细胞合成,脂肪较丰富,运输内源性脂肪；3〕低密度脂蛋白〔LDL〕：由VLDL转变而来,胆固醇最丰富,将胆固醇运至肝外；4〕高密度脂蛋白〔HDL〕：在小肠、肝、血浆中合成,蛋白质最丰富,将肝外胆固醇运至肝内.26、脂肪酸彻底氧化的能量计算——以16碳软脂酸为例1〕脂肪酸的活化：消耗2ATP2）0-氧化的次数：16；2 — 1=7次3）一次0-氧化产生的ATP 数：NADH + FADH2 = 2.5 + 1.5=44〕产生乙酰CoA的个数：16：2 = 825）1乙酰CoA 进入TCA 产生的ATP 数：3NADH + FADH2+1 =3X2.5 + 1.5 + 1=106〕净生成的ATP 数：4X7 + 10X8—2 = 106〞27、酮体的生成和利用1〕生成的原料：乙酰CoA；2〕关键酶：HMG-CoA合成酶；3〕利用的酶：乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶；4〕生成部位：肝细胞线粒体；5〕利用部位：肝外组织线粒体.28、酮体的生理意义1〕是脂肪酸分解代谢的正常中间产物,是脂肪酸供能的一种形式；2〕分子小、易溶于水,便于运输；3〕在饥饿或缺糖时,作为大脑和肌肉的供能物质,有利于维持血糖.29、软脂酸的合成与0-氧化的比拟30、胆固醇的转化1〕转变为胆汁酸；2〕转化为类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素；3〕转化为VitD3.1〕是构成组织细胞的结构成分；2〕执行多种生物学功能及转变为其它含氮类生物活性物质;3〕具有营养功能,为人体生长发育、组织更新及修补所必需；4〕彻底氧化分解,或转变为糖和脂肪.32、脱氨基作用的方式1〕氧化脱氨基作用a-氨基酸T亚氨基酸Ta-酮酸+ NH32〕转氨基作用L-氨基酸+ a-酮戊二酸Ta-酮酸+ L-谷氨酸3〕联合脱氨基作用；4〕嘌吟核苷酸循环；5〕非氧化脱氨基作用：脱水脱氨基作用：Ser、Thr;脱硫化基脱氨基：Cys;直接脱氨基：Asp.33、尿素循环〔一〕过程6）ATP+NH+CO2T氨基甲酰磷酸+鸟氨酸T瓜氨酸——线粒体2〕瓜氨酸+天冬氨酸T精氨酸代琥珀酸T延胡索酸+精氨酸——胞液3〕精氨酸+HOT尿素+鸟氨酸——胞液2〔二〕意义1〕将有毒的氨转变为无毒的尿素,从肾脏排出体外；2〕排出1分子CO2,对调节酸碱平衡起重要作用.34、谷胱甘肽的生理功能1〕保护含巯基酶或蛋白质不被氧化,对维持红细胞及细胞膜完整性具有重要意义；2〕与药物、毒物结合,参与肝脏的生物转化；3〕参与氨基酸的运输.35、参与DNA复制的主要蛋白质因子和酶类1）D NA聚合酶•原核生物：DNA聚合酶I ——负责DNA损伤修复、切除RNA引物以及填补空隙；DNA聚合酶11——修复酶；DNA聚合酶111——复制酶；DNA聚合酶IV、V——SOS过失修复酶；•真核生物：DNA聚合酶a——引物酶、核DNA后随链的复制；DNA聚合酶0——修复酶；DNA聚合酶丫——线粒体DNA复制；DNA聚合酶3 ——核DNA前导链和后随链的复制；DNA聚合酶£——后随链空隙填补、修复酶；2〕解螺旋酶：翻开DNA的双螺旋,提供单链模板；3〕单链结合蛋白558：结合至解开的DNA单链上,预防其退火及免遭核酸酶降解；4〕引物酶：合成复制所需的RNA引物；5〕引发前体：与引物酶组成引发体；6）D NA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接；7）R NaseH1和Flap:切除真核生物RNA引物；8〕拓扑异构酶：主要为拓扑异构酶II起作用,引入负超螺旋,消除复制叉前进带来的扭曲张力;9〕端粒酶：真核生物端粒的合成.36、DNA的损伤类型1〕紫外辐射引起的喀啶二聚体；2〕碱基的插入、缺失及改变；3）D NA链的铰链；4〕磷酸二酯键的断裂.38、真核生物mRNA转录后的加工1）5’端加帽子结构；2）3’端加尾巴结构；3）切除内含子、外显子连接；4）3‘、5’ 非编码区ATm6A;5）R NA编辑：碱基的插入、缺失、改变.39、遗传密码的特点1〕方向性：5‘T 3’；2〕起始密码：AUG 〔真核、原核〕、GUG 〔原核〕；3〕终止密码：UAA、UAG、UGA；4〕连续性和无标点：从起始密码起,每3个碱基连续阅读；5〕无重叠性：病毒除外,密码子中的碱基不重复阅读；6〕简并性：除Met、Trp外,其它均有2-6个密码子；7〕通用性及例外：所有生物体共用一个密码表,但有例外,如,UGA在支原体、人和牛的线粒体编码Trp;8〕摆动性〔变偶性〕：密码子与反密码子配对时,前2个碱基严格互补,第3个碱基配对时有一定的灵活性. 40、核糖体活性部位6）P位：肽酰-tRNA或起始氨酰-tRNA结合部位；7）A位：〔延伸〕氨酰-tRNA结合部位；3〕转肽酶部位：大亚基上,A与P之间；4）E位：大亚基上,空载tRNA释放部位；5）m RNA结合部位：小亚基.41、蛋白质的生物合成过程〔原核生物〕〔一〕氨基酸的活化AA+tRNA+ATP 氨酰-tRNA合成酶^ AA-tRNA+AMP+PPi〔二〕起始阶段1）大小亚基别离；2）m RNA在小亚基定位结合；3〕起始氨酰-tRNA结合到小亚基,形成30S起始复合物；4〕核糖体大亚基结合,形成70S起始复合物；〔三〕延长阶段1〕氨基酸进位：根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨酰-tRNA进入核糖体A位；3）成肽反响：由转肽酶催化肽键生成；3〕移位反响：EF-G催化GTP水解供能,核糖体向mRNA的3’端移位一个密码子；〔四〕终止阶段当译至mRNA终止密码时,多肽链合成停止,肽链从肽酰-tRNA中释出,mRNA、核糖体别离；〔五〕多肽链的加工与修饰4）N-端甲酰甲硫氨酸、甲硫氨酸的切除；2〕切除信号肽；3〕切除供能非必需的肽段；4〕氨基酸的修饰5〕形成二硫键；6〕蛋白质的自剪接；7〕空间结构的折叠；8〕亚基间的聚合或辅基结合；〔六〕蛋白质的转位共译转位或译后转位.42、乳糖操纵子调控作用机制1〕负调控无乳糖时,阻遏蛋白与操纵基因结合,抑制转录.有乳糖时,乳糖与阻遏蛋白结合,使其变构失活,转录开始.2〕协同调控无乳糖时,无论是否有葡萄糖,阻遏蛋白均与操纵基因结合起负调节作用,抑制转录,操纵子被关闭.有乳糖时,转录是否开启取决于是否有葡萄糖.仅无葡萄糖时CAP正调节才起作用,激活转录,操纵子开启,否那么操纵子被关闭.因此,二种机制互相协调、相互制约.3〕正调控只有降解物基因激活蛋白〔CAP〕结合到启动子上游的CAP结合位点,才能促进RNA聚合酶与启动子结合, 激活转录.无葡萄糖时,cAMP浓度升高,cAMP与CAP结合,激活转录.有葡萄糖时,cAMP浓度降低,cAMP与CAP结合受阻,抑制转录.43、色氨酸操纵子调控作用机制1〕负调控无色氨酸时,阻遏蛋白不与操纵基因结合,转录开始.有色氨酸时,色氨酸与阻遏蛋白结合变构激活阻遏蛋白,使其与操纵基因结合,转录被抑制.2〕衰减子调控前导序列是否有提前终止转录作用,取决于合成前导肽时所需色氨酸的量.色氨酸充足时,前导肽正常合成,前导序列3、4段碱基配对形成茎环结构,转录提前终止,操纵子关闭.色氨酸缺乏时,前导肽合成受阻,前导序列3、2段碱基配对无法形成终止信号,转录继续进行,操纵子开启.3〕双重负调控当色氨酸的量缺乏以使阻遏蛋白结合操纵基因起阻遏作用时,只要还可以维持前导肽的合成,也可提前终止转录. 44、乙酰CoA参与的生化反响过程1〕在线粒体中与草酰乙酸生成柠檬酸进入TCA循环.2〕参与酮体的生成：对动物而言,当肝脏线粒体中乙酰CoA浓度过高,没有足够草酰乙酸与之反响生成柠檬酸进入TCA循环的时候,乙酰CoA生成酮体.经血液运输到肝外组织,重新转化为乙酰CoA,参与TCA 循环.。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学绪论
生化教研室教学网页： 202.197.91.116
参考书目
《生物化学》 主编 沈同 王镜岩 《生物化学》 郑集主编 《生物化学原理》伦宁格，国际通用的最佳生化教材 （影印版）Principles of Biochemistry 哈珀生物化学（ Harper's Biochemistry, 英文影 印版，第 25 版），科学出版社 生命的化学（杂志） J. Biology Chemistry （杂志） 联系地点：新教学楼四楼440室
蛋白质、细胞及细胞核化学研究
• Albrecht Kossel Germany （1853-1927） The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1910in recognition of the
contributions to our knowledge of cell chemistry made through his work on proteins, including the nucleic substances 首先分离 出腺嘌呤、 胸腺嘧啶、和组氨 酸。
1953 Nobel Laureate in Medicine for his discovery of the Citric Acid (Krebs) Cycle.
Hans Adolf Krebs (1900-1981), Germanborn British biochemist
三、分子生物学阶段
第二节
当代生物化学研究的主要内容
一、生物分子的结构与功能
生物体的化学组成
元素组成:
组成生物体的主要元素包括 C、H、O、N 4种元素，约占 生物体总质量的96%。 P、S、Ca等也是组成生命体 的基本元素，约占3.35%。 微量元素包括I、Mo、Se、 Si、Mn和Zn等
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学总结
生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能，物质代谢与调节，遗传信息的传递与调控，及其在生命活动中的作用。
人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学。
所以分子生物学是生物化学的重要组成部分。
一、生物化学发展简史1．初期阶段(18世纪—20世记初）生物化学的研究始于18世纪，但作为一门独立的科学是在20世纪初期。
主要研究生物体的化学组成。
2．蓬勃发展阶段（从20世记初—20世记中期）主要在营养学,内分泌学，酶学，物质代谢及其调控等方面取得了重大进展。
3．分子生物学发展阶段（从20世纪中期至今）主要有物质代谢途径的研究继续发展，重点进入代谢调节与合成代谢的研究。
另外，显著特征是分子生物学的崛起.DAN双螺旋结构模型的提出，遗传密码的破译，重组DNA技术的建立等.20世纪末始动的人类基因组计划(human genome project）是人类生命科学中的又一伟大创举。
以基因编码蛋白质的结构与功能为重点之一的功能基因组研究已迅速崛起。
当前出现的的蛋白质组学（p roteomics）领域.阐明人类基因组功能是一项多学科的任务，因而产生了一门前景广阔的新兴学科————-生物信息学（bioinformatics）.我国科学家对生物化学的发展做出了重大的贡献。
二、生物化学研究的主要内容1．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节3．基因信息传递及其调控三、生物化学与医学生物化学是一门重要的医学基础课，与医学有着紧密的联系.生物大分子通常都有一定的分子结构规律,即由一定的基本结构单位,按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。
蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，各自有其结构特征，并分别行使不同的生理功能.酶是一类重要的蛋白质分子，是生物体内的催化剂。
本篇将介绍蛋白质的结构、功能；核酸的结核与功能;酶等三章。
【医学ppt课件】生物化学(Biochemistry)
1999年版。
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物质代谢变化与生理机能的关系——机能生物化学。
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（三） 基因表达及其调控
转录
翻译
DNA
RNA
Pr
基因： 携带一定遗传信息的特定DNA片断以及相关的 调控序列；
（四） 专题生化
肝胆生化、水盐代谢和酸碱平衡等。
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四. 生 物 化 学 与 医 药 学 的 关 系
与医学关系 2. 与药学关系 3. 与其他学科关系
【医学ppt课件】生物化学 (Biochemistry)
第一章 绪 论 （introduction)
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一. 生物化学
主要是运用化学的理论和方法，从分子水平研究生 物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化规律 的一门学科，从而揭示生命现象的化学本质。
又称生命的化学(chemistry of life)。
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二. 研 究 对 象
（主要针对组成生物体的六大营养素）： 糖、脂、蛋白质、核酸、水和无机盐等
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三. 主要内容
（一）生物体的物质组成及其结构和功能
蛋白质、核酸和多糖 —— 生物大分子 / 生物信息分子 物质的组成、结构与化学性质等 —— 静态生物化学；
（二） 物质代谢及其代谢调节
物质在体内的代谢变化规律、能量代谢及其代谢调节是生 物化学的中心内容——动态生物化学；
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五. 学 习 生 化 的 目 的
1. 了解生物体内物质的化学变化过程； 2. 从分子水平阐明疾病发生、发展的机制； 3. 更科学、有效地诊断与防治疾病，并帮助阐明中医
药的作用机理； 4. 指导新药的研制、提高对重大疾病的防治水平； 5. 为其他医药学基础课及临床医学打下扎实的基础。
生化知识点总结
生化知识点总结生物化学（Biochemistry）是研究生命体内的各种化学物质和化学反应的科学。
它主要研究生命体内分子之间的相互作用、分子结构和功能、代谢途径、遗传信息的传递等。
1. 生物大分子：生物化学主要研究四种生物大分子，分别是蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是构成生物体的主要结构组分，也是生物体内许多生物化学反应的催化剂。
核酸是存储和传递遗传信息的分子。
多糖主要包括多糖、寡糖和单糖，是生物体内能量和结构材料的重要来源。
脂质是生物体内重要的能量储备和细胞膜的主要组成物质。
2. 酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它能够加速生物体内各种化学反应的速率。
酶可通过调整反应底物的空间构型、降低反应的活化能和提供催化媒介等方式来促进反应。
生物体内有数千种不同的酶，它们通常都高度选择性地催化某一类反应。
3. 代谢途径：代谢是指生物体内各种化学反应的总称。
代谢途径包括有氧呼吸、无氧呼吸、光合作用等。
有氧呼吸是指在氧气存在下，有机物进一步氧化产生二氧化碳和能量。
无氧呼吸是指在缺氧的条件下，有机物的分解产生能量。
光合作用是指将光能转化为化学能，通过合成有机物来储存能量。
4. DNA和RNA：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种重要的核酸。
DNA是存储和传递遗传信息的分子，它由四种不同的碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳟嘌呤）组成，通过它们的不同排列形成基因序列。
RNA参与了蛋白质的合成过程，通过与DNA相互配对来复制并传递遗传信息。
5. 蛋白质结构：蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
二级结构是指通过氢键和静电作用形成的局部折叠，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的全局折叠形态。
四级结构是多个蛋白质亚基的组合形成的复合物。
6. 遗传密码：遗传密码是DNA上的碱基序列与蛋白质合成之间的翻译体系。
DNA上的三个碱基（核苷酸）形成一个密码子，每个密码子对应一个特定的氨基酸。
生物化学A(Biochemistry
生物化学A?〔BiochemistryA〕科目考试大纲考试科目代码：766适合专业：生物化学与分子生物学、微生物与生化药学、食品科学课程性质和任务：生物化学是研究生物体内化学物质〔包括生物大分子〕的性质及其代谢调控的一门根底学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及与生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成与代谢调控有关的根底知识。
要紧任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进一步深造奠定根底。
要紧内容和全然要求：0.绪论把握生物化学的涵义；熟悉生物化学理论与实践的关系；了解生物化学的现状和进展。
1.糖类把握重要的单糖〔葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖〕的结构和性质；熟悉几种重要的双糖〔蔗糖、麦芽糖和乳糖〕的结构和性质；了解多糖〔同多糖和杂多糖〕的种类。
2.脂质把握必需脂肪酸的概念和种类；熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能；了解脂质的提取、不离与分析。
3.蛋白质把握蛋白质的全然结构单位——氨基酸的结构和性质；把握蛋白质的化学结构〔一、二、三、四级结构〕和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质一级结构的测定方法和蛋白质的不离提纯原理；理解蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质折叠和结构推测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。
4.酶把握酶的结构与功能和酶反响动力学机理；熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程；了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。
5.核酸把握核酸和核苷酸的理化性质；熟悉核酸的化学组成及其化学结构；了解核酸的发觉、研究简史和方法。
熟悉一些重要的抗生素的化学和医疗特性；理解抗生素的抗菌作用机理；了解抗生素的应用。
7.激素把握激素的化学实质和作用机理；熟悉几类重要激素〔氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等〕的作用；了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。
与物质运输把握生物膜的组成和性质；熟悉跨膜物质运输的种类；理解生物膜结构的要紧特征和模型；了解膜离子载体和物质运输的分子机制。
基础生物化学Biochemistry
PART 02
生物化学基础知识
REPORTING
WENKU DESIGN
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接。分子结构决定了分子的物理 和化学性质。
分子性质
分子的性质如稳定性、极性、溶 解度等，由其结构决定，影响其 在生物体内的功能和反应活性。
源等问题具有重要意义。
生物化学的发展推动了生命科学 领域的研究和技术进步，为人类 社会的可持续发展提供了重要的
支撑。
生物化学的发展历程
生物化学的发展始于19世纪，当时科 学家开始研究生物体内的化学成分和反
应过程。
20世纪初，随着科技的不断进步，越 进入21世纪，随着基因组学、蛋白质 来越多的生物化学家开始深入研究生物 组学、代谢组学等新兴领域的快速发展， 体内的各种化学反应和物质转化过程。 生物化学的研究范围和深度不断拓展，
营养与健康
生物化学有助于理解营养物质在体内的代谢和利用，为制定合理的膳 食计划和保持健康提供科学依据。
生物化学在农业中的应用
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植物生理学
研究植物的生长、发育和代谢过程，有助于开发 新的农业技术，提高作物产量和品质。
农业环境保护
通过生物化学手段监测和治理农业环境中的污染， 保护土壤、水源和生态系统的健康。
生物化学是生物学和化学的交叉学科，旨在揭示生物体内的化学反应和物质转化过 程。
生物化学的研究范围涵盖了从分子水平到细胞、组织、器官和整个生物体的各个层 面。
生物化学的重要性
生物化学是生命科学领域的基础 学科，对于理解生命的本质和过
程至关重要。
生物化学在医学、农业、生物技 术等领域有着广泛的应用，对于 解决人类面临的健康、环境、能
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生物化学BIOCHEMISTRY绪论ProlegomenaWhat is BIOCHEMISTRY?CHEMISTRY：the branch of science which deals with the identification of the substances of which matter is composed, the investigation of their properties and the ways in which they interact, combine, and change, and the use of these processes to form new substancesBiochemistry: the branch of science concerned with the chemical and physic-chemical processes which occur within living organismsIncluding:The chemistry of the components in living organisms (static biochemistry)The principles for the chemical changes in living organisms (dynamic biochemistry)The chemistry of metabolism and cell functions (functional biochemistry)生物化学的主要分支：按化学的研究范畴划分：生物无机化学（bioinorganic chemistry），生物有机化学（bioorganic chemistry），生物物理化学（biophysical chemistry）按生物学的研究领域划分：动物生物化学（animal biochemistry），植物生物化学（plant biochemistry），微生物生物化学（microbe biochemistry）按研究对象划分：蛋白质化学（protein chemistry），核酸化学（nucleate chemistry）按与生产、生活关系划分：生理生化（physiological biochemistry），工业生化（industrial biochemistry），农业生化（agricultural biochemistry），医药生化（medicinal biochemistry）生物化学的使命：揭示生命现象的本质，促进生命科学发展；改善人类健康水平和生活质量；促进物种的改良和优化；带动工、农业的发展和变革分子生物学Molecular biology：什么是分子生物学：在分子水平上研究生物大分子的结构与功能，从而阐明生命现象本质的科学主要研究领域：蛋白质体系，蛋白质-核酸体系，蛋白质-脂质体系分子生物学的三个支柱学科：生物化学，遗传学，微生物学分子生物学的地位：由学科分支成长为主流前沿，殊途同归的集大成者，生物学科走向统一的前驱古代生物化学（在化学中萌芽）：19世纪以前：A.L. Lavoisier, “呼吸作用的本质和燃烧是一样的”；C.W. Scheele, 多种生化物质的分离；J.von.Liebig, 新陈代谢（stoff wechsel)；Hoppe Seyler, 1877年，提出“biochemie”近代生物化学（由静态走向动态）：19世纪中叶——20世纪50年代，相关学科的蓬勃发展：1804，John Dalton 提出原子论；1859，Port Darwin 进化论；1865，Gregor Mendel 遗传定律；1869，D.L.Mendelyeev 元素周期律生物化学的发展：1848, Helmhoitz & Bernard，肝脏的生糖功能；1869，J.F. Michel 分离“核素”（核酸）；1897，Bucher ，酵母榨出液可使蔗糖发酵生成乙醇；1902，D.A. Leeven，从核酸中分离胞嘧啶；1904，Knoop ，脂肪酸的 -氧化；1907，E.H. Fischer ，蛋白质的降解与合成；1912，F.G. Hopkins，确立维生素概念，形成剑桥生物化学学派；1921，F.G.班廷和C.H.贝斯特，分离纯胰岛素；1926，J.B. Sumner 分离脲酶，并证明其是蛋白质；1929，Lohmann & Fiske ，ATP的能量功能；1931，Warburg 制得呼吸酶并研究其生物氧化作用；1937，Krebs，三羧酸循环的假说；1950，L.C. Pauling，蛋白质构象（α-helix）；1953，Watson & Crick DNA的双螺旋模型现代生物化学阶段（分子生物学时代）：20世纪中叶——至今，技术的进步使生物学走向新的时代：1933，Ernst Ruska，电子显微镜，1935，G.C. 海韦希，同位素技术，1940‟s，遗传学开始向分子水平迈进，1930‟s~1940‟s，计算机和自动控制技术的巨大进步生物学各分支向分子水平进军并走向融合：A. L. Hodgkin, 神经兴奋和传导的离子学说；1953，F. Sanger，胰岛素序列测定；1954，S. Benzer，噬菌体基因精细结构分析；1954，M. Calvin，光合作用的CO2固定，Calvin循环；1956，E.W. 萨瑟兰，cAMP，第二信使；1956，F.H.C. Crick，中心法则；1962，M. W. Nirenberg，遗传密码的发现；1965，邹承鲁、刑其毅等，人工合成牛胰岛素；1970，H.O. Smith，限制性内切酶；1970，梁栋材等，精度0.25nm的胰岛素结构（1974，达0.18nm）；1975，F. Sanger，建立DNA序列分析方法；1980，A. Keluger，DNA与组蛋白的结构基因工程和基因技术的兴起：P. Berg，DNA体外重组；1973，S.N. Cohen，外源基因在大肠杆菌的表达；1975，美国Asiomar 国际会议，制定第一个基因安全准则；1977，H.W. Boyer等，第一个基因工程产品——生长激素释放抑制激素（somatostatin）；1983，λ噬菌体DNA全序列；1985，Mulis，聚合酶链式反应技术（PCR)；1987，转基因植物：荧光素转入烟草；1990，Anderson & Cular 第一例基因治疗成功；1997，第一只成年动物体细胞克隆的绵羊——Dolly；2000，人类基因组计划（HGP）公布第一张草图生物化学的一些基本问题什么是生命：我们所处在的地球充满着无数的生物，从最简单的病毒、类病毒到菌藻树草，从鱼虫鸟兽到最复杂的人类，处处都可以发现它们的踪迹，觉察到生命的活动。
地球上的生物形形色色，千姿百态。
不同的生物，其形态、生理特征和对环境的适应能力各不相同，都经历着生长、发育、衰老、死亡的变化，都具有繁殖后代的能力。
生命的特征：新陈代谢、生长发育、繁衍后代、遗传变异、环境应激性、自主运动、进化演变；结构复杂性、组织性和有序性、物质能量交换、生长发育、遗传变异、环境应激性、进化演变生命的定义：“生命是蛋白体的存在方式，这个存在方式的基本因素在于和它周围的外部自然界的不断地新陈代谢，而且这种新陈代谢一停止，生命就随之停止，结果便是蛋白质的分解。
”——恩格斯“生命是开放的非平衡系统中发生的一系列过程”——鲍尔“非平衡态是通过熵从生物体流向周围介质来维持的”（耗散结构）——薛定鄂生命是高度有序的，开放的，具有耗散特征的，远离平衡态的动力学系统，其基本框架为：DNA-RNA-蛋白质不断更新的自组织属性具有多级超循环结构在生命系统混沌与吸引子作用下不断朝更高层次迈进生命的化学基础：全世界250余万种生物，无论是形态结构还是生理过程都千姿百态，迥然不同，但他们却有着相似的化学基础。
从分子到细胞（图）生命的化学组成：水：65%-75% 蛋白质：10%-15% 脂质：3%-7% 糖类：2%-4% 核酸：3%-5%其他有机物：<1% 无机物：2%-3%构成生命的化学元素：组成生命体的物质是极其复杂的。
但在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。
第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。
这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。
第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
这类元素也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。
是生物体内存在的主要少量元素。
第四类元素：包括Al、As、Be、Br、Cr、F、I、Mo、Se、Si等。
重要的有机化学概念：什么是有机物：有机物原义是“有生机的物质”，即来自于生命体的物质。
“有机”、“无机”并无绝对界限。
从目前来看，有机化学主要研究是以C、H元素共价结合体为骨架的“有机化合物”的结构、特性以及相互之间的转化和反应C 原子是构成有机分子的重要元素，它能形成四个稳定共价键，是有机分子的骨架；H 原子做为最小的原子，具有形成稳定共价键以及离子键、氢键的能力；所有有机化合物均包含C、H元素构成的分子骨架一般情况下，C原子的四跟共价键是对称的，形成四棱锥结构。
对C-C单键连接的分子我们一般接受这一假设；C原子可绕单键自由旋转；C=C双键或三键具有刚性，因此C 原子与其他相连原子处于同一平面，不能旋转。
三种常用的有机分子结构：Fisher，Ball-and-stick，Space filling (图)重要的有机官能团：所谓官能团，是指有机化合物中区别于共同碳骨架的结构部分。
一般有机分子的化学性质主要取决于官能团。
复杂的有机分子通常有多个官能团。
甲基，乙基，苯基，羟基，醛基，酮基，羧基，酯，醚，酐，乙酰磷酸，磷酸酐，氨基，酰氨基，胍基，咪唑基，巯基，二硫键，硫酯有机分子的构型构象：不对称碳原子：当一个C原子上连接的4个基团各不相同时，该C原子即不对称C原子，因不对称C原子上基团连接方式的不同，而产生有机分子的不同构型和手性现象。
构型：指有机分子内部基团的共价连接方式的差异。
改变构型必须断裂共价键。
构象：由于各基团绕C原子旋转而产生的有机分子内各原子的空间排布的差异，不涉及共价键的断裂R、S构型命名系统，D、L构型命名系统生物化学反应的基本原则：1，共价键是通过两个原子共用外层电子而形成的：原子有通过获得、失去或共享电子的方式，达到“满电子状态”的倾向；如果形成共价键的原子“电负性”相近，那么形成的共价键是非极性的，否则就是“极性的”；共价键的强弱，可用“键能”来衡量，所谓“键能”就是断裂该键所需的能量，或者该键形成时所释放的能量。