生化上册作业资料
【精品】生化习题及答案
第一章：蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象2．构型3．氨基酸的等电点4．二面角5．肽单位6．蛋白质一级结构7．蛋白质二级结构8．蛋白质三级结构9．蛋白质四级结构10．超二级结构11．结构域12．蛋白质的等电点13．盐溶14．蛋白质的变性作用15．蛋白质的复性16．盐析17．蛋白质的变构效应18．沉降系数19．电泳20.偶极离子二、填空题1。
肽链的N末端可以用（）法、（)法、（）法和（)法测定，而(）法和(）法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。
2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有()、（）和（)。
3。
确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用(）,然后用（）技术分离水解后的混合肽段.4。
因为(），(）和（)等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有（）氨基酸与（）氨基酸两类，其中前者包括（）、（）后者包括（）、（）、（）。
6.在蛋白质元素组成中，氮的含量相当恒定，平均为（)%。
7。
当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以(）离子形成存在；当pH＞pI时,氨基酸以（)离子形式存在。
8。
氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被（）滴定，又可被（）滴定。
丙氨酸的PKα—COOH =2。
34，PKα-NH3+=9.69,其pI=（）,在pH=7时，在电场中向（）极方向移动。
9．有两种蛋白质，一种经末端分析得知含两个N—末端,用SDS电泳显示两条带，说明此蛋白质含有（）个（）亚基；另一蛋白质用巯基乙醇处理后，SDS电泳显示一条带，则该蛋白质的结构特点是（）。
10。
我国科学家于1965年首次用(）方法人工合成了（）蛋白质。
11.蛋白质中存在(）种氨基酸，除了(）氨基酸外，其余氨基酸的α—碳原子上都有一个自由的（）基及一个自由的()基。
12。
α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（)平行。
氢键是由每个氨基酸的(）与前面隔三个氨基酸的（）形成的，它允许所有的(）都能参与氢键的形成。
生化课展示—生物素作业
三、理化性质及其体内的作用
生物素为无色针状结晶体，耐酸而不耐碱，
氧化剂及高温可使其失活。
生物素是体内多种羟化酶的辅基，在羟化酶
全酶（holocarboxy synthetase)的催化下与羟 化酶蛋白中的赖氨酸残基的ε-氨基以酰胺键共 价结合，形成生物胞素（ biocytin) 残基，羧 化酶则转变成有催化活性的酶。
蛋黄南瓜
蟹肉西兰花
胡萝卜炖羊肉
银杞明目汤
甜橙柠檬汁
芒果柳橙苹果汁
芒果葡萄柚汁、木瓜生姜汁、芦荟 柠檬汁、杏猕猴桃汁…… 在复合维生素B和多种维生素的制 剂中，通常都含有维生素H。
健康效果
青 春 活 力
柔顺秀发
产 业
作为营养增补剂。按中国GB2760-90规定，可用于 食品工业作为加工助剂。具有预防皮肤病、促进
1、肤色暗沉、面色发青、皮肤干燥、鳞片状皮炎、红 色皮疹，严重者的皮疹可延续到眼睛、鼻子和嘴周围；
2、毛发变细、失去光泽、头皮屑增多，容易掉发，少 年白发；
3、易导致忧郁、失眠、容易打瞌睡等神经症状， 以及食欲不振恶心呕吐等症状；
4、会令人容易疲倦、慵懒无力、肌肉疼痛。
富含该维生素的美食：
素炒三丝
二、发现 生物素的发现，历经了40 余年。 1901年，Wildiers发现有一种物质是酵母生长所必需的，他称这 种物质为“生物活素”。 1916年和1927年，Bateman和Boas分别发现用生蛋清喂养大鼠能 引起皮炎，但鸡蛋加热凝固后，则没有此作用。 1933年Allison等研究豆类根瘤菌的生长时，从中分离出一种固 氮细菌，被命名为“辅酶R”。 1936年，德国Kogl和Tonnis从煮熟的鸭蛋黄中分离出一种结晶物 质，是酵母生长所必需的，称之为“生物素”。 1937年，匈牙利科学家Gyorgy发现一种物质能防止生蛋清所致的 不利影响，将此种物质命名为维生素H。 1940年Gyorgy及其同事通过实验研究证实，辅酶R、生物素、维 生素H、生物活素均为同一种物质，之后证明生物素是哺乳动物 必需的一种营养素。 1942年，duVigneaud等提出了生物素的化学结构。 1943年被人工合成。
生化习题整理资料
糖代谢一、填空题：1•体内糖原降解选用 _________ 方式切断a -1 , 4-糖苷键，选用 __________ 方式切断a -1, 6- 糖苷键。
对应的酶分别是 _____________ 和___________ 。
（磷酸解；水解；糖原磷酸化酶；糖原脱支酶）2._________________________________________________ 葡萄糖在无氧条件下氧化、并产生能量的过程称为____________________________________________ 。
实际上葡萄糖有氧分解的前_________ 步反应也与之相同。
（糖酵解；10）3._______ 酶催化的反应是EMP 途径中的唯一一个氧化反应。
______________ 分子中的磷酸基转移给ADP生成ATP，是EMP途径中的第一个产生ATP的反应。
（甘油醛-3-磷酸脱氢酶；1，3-二磷酸甘油酸）4•葡萄糖的无氧分解只能产生 ___________ 分子ATP，而有氧分解可以产生_______________ 分子ATP。
（2 ；36 或38）5.一分子游离的葡萄糖掺入到糖原中，这一过程需要消耗 1 分子___________ ，1 分子_________ 。
（ATP ；UTP）6.TCA 循环的第一个产物是 ____________ 。
由____________ ，__________ ，和 ___________所催化的反应是该循环的主要限速反应。
（柠檬酸；柠檬酸合酶；异柠檬酸脱氢酶； a -酮戊二酸脱氢酶系）7._____________________________________________ TCA 循环中有二次脱羧反应，分别是由 ____________________________________________________ 和__________________ 催化。
生化作业
生化作业1.基因如何决定糖蛋白中寡糖链的结构信息。
糖蛋白是由一个或多个寡糖与蛋白质共价结合的缀合物,这里寡糖就是蛋白质的辅基.糖蛋白中的寡糖链结构是多种多样的,一个寡糖链中的单糖种类,连接位置,异头碳构型和糖环类型的排列组合是一个天文数字.例如,有4种不同单糖可以组成36864个四糖异构体.寡糖链富含结构信息,并形成高度专一的识别位点.寡糖的形成需要酶的催化,因此,基因通过控制寡糖链合成酶来控制寡糖链的合成,从而控制糖蛋白的结构信息.基因转录成mRNA,再翻译形成催化寡糖链的酶.不同的基因可以生成不同类型的寡糖链合成酶,酶的结构不同,合成寡糖链的结构也就不同.2.总结肥皂泡与生物膜在化学组成与结构上的异同点.同:肥皂泡和生物膜都还有脂质部分,都具有膜结构,都具有疏水作用.异:肥皂泡主要是由水和硬脂酸钠组成,都是小分子,无生物活性,是一层简单的膜.而生物膜是由磷脂双分子层和多种蛋白质还有寡糖链组成,有大分子和小分子,有生物活性,复杂且有流动性的生物膜.3.选出你最喜爱的三种氨基酸,并陈述理由.(从生化角度)甘氨酸(Gly)英文全称:glycine结构:理由:甘氨酸是结构最简单的氨基酸,为人体非必须氨基酸,在水溶液中为强电解质,是不带电荷极性的氨基酸.白色单斜晶系或六方晶系晶体，或白色结晶粉末。
无臭，有特殊甜味。
甘氨酸能缓和酸、碱味，掩盖食品中添加糖精的苦味并增强甜味。
在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。
也是某些酶活性作用部位的重要结构,例如胰凝乳蛋白酶用途:在食品方面,作营养增补剂,主要用于调味等方面在药品工业方面,用于制药工业、生化试验及有机合成.用作生化试剂，用于医药、饲料和食品添加剂，氮肥工业用作无毒脱碳剂有缓冲作用,用作缓冲剂，用于组织培养基的制备，铜、金和银的检验，医药上用于治疗重症肌无力和进行性肌肉萎缩、胃酸过多、慢性肠炎、儿童高脯氨酸血症等疾病作农药中间体，如做为除草剂草甘磷的主要原料络合滴定指示剂，色层分析用试剂；缓冲剂；比色法测定氨基酸时作标准用酪氨酸(Tyr)英文全称:tyrosine结构:理由:酪氨酸是一种芳香族氨基酸,属于必需氨基酸，必须要透过进食来摄取白色结晶体或结晶粉末，无味，易溶于甲酸，难溶于水，不溶于乙醇和乙醚。
生化作业2
作业二
一、名词解释
1、电子传递链：
2. EMP途径：
3.氧化磷酸化：
4脂肪酸的β-氧化：
二、问答题
1.详细说明脂肪酸的合成与脂肪酸β氧化的区别？
2、说明乙酰CoA在三大代谢中的来路和去向。
作业三
一、名词解释
1. 冈崎片段：
2. 不对称转录：
3.半保留复制
二、问答题
1、写出嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成过程的区别（两种途径都要说明）。
2、简述原核和真核生物的基因在转录过程中的主要差异。
作业四
一、名词解释
1. 转氨基作用：
2. 联合脱氨基作用：
3. 翻译：
4. 遗传密码与密码子：
二、问答题
1. 简述原核生物蛋白质生物合成所需要的物质以及过程。
2.简述三种主要RNA的生物功能（与蛋白质生物合成的关系）。
生化作业
简述氨基酸和蛋白质的物化性质答：氨基酸的物化性质:1.氨基酸是两性电解质。
所有氨基酸都是含有碱性的氨基，又含有酸性的羧基；可在酸性溶液中与质子结合成带正电荷的阳离子，也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电荷的阴离子，因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
在某一PH的溶液中，氨基酸解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，称为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
酸性氨基酸等电点pI<4.0，碱性氨基酸的等电点pI》7.5，中性氨基酸等电点pI 为5.0~6.5。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
2.氨基酸的紫外吸收性质根据氨基酸的吸收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰。
大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。
3.茚三酮反应(除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
) 氨基酸与水合茚三酮共加热时，氨基酸被氧化分解，生成醛、氨及二氧化碳；水合茚三酮则被还原。
在弱酸性溶液中，茚三酮的还原产物还可与氨及另一分子茚三酮缩合成蓝紫色化合物，蓝紫色化合物颜色的深浅与氨基酸释放出的氨量成正比，可用作氨基酸的定性或定量测定。
蛋白质的物化性质:一．蛋白质的两性解离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，分子中除多肽链两端的游离α-氨基和α-羧基外，侧链R上还有些可解离的基团。
由于蛋白质分子中既含有能解离出H+的酸性基团，又含有能结合H+的碱性基团，因此蛋白质分子为两性电解质。
当溶液处于某一PH值，蛋白质分子不解离，或解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（pI）。
蛋白质的pI由构成蛋白质的酸性氨基酸和碱性氨基酸的比例决定。
生化第一二章总结及习题精选全文
可编辑修改精选全文完整版第一章氨基酸一、名词解释1.氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。
出现在蛋白质中的氨基酸称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基酸，目前发现22种，其中20种较常见。
2.蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acid）:出现在蛋白质分子中的氨基酸。
3.亲水氨基酸（hydrophilic amino acid）：亲水氨基酸的R基团有极性，对水分子具有一定的亲和性，一般能和水形成氢键。
4.疏水氨基酸（hydrophobic amino acid）：疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对酯溶性物质的亲和性较高。
5.必需氨基酸（essential amino acid）：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
必需氨基酸共有十种：Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。
人体虽然能合成Arg和His,但合成的量在特定阶段不能满足正常需要。
因此这两种氨基酸又称为半必需氨基酸（semi-essential amino acid）。
6.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：人体自身（或其它脊椎动物）自身可以进行有效的合成，它们是：Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr 和Gly。
7.非蛋白质氨基酸（Non-protein amino acid）：不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
生化第一次作业
现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。
（1）DNFB反应，得到DNP-Val；
（2）肼解后，再用DNFB反应，得到DNP-Phe；
（3）胰蛋白酶水解此6肽，得到三个片段，分别含有1个、2个和3个氨基酸，后两个片段呈坂口反应阳性；
（4）溴化氰与此六肽反应，水解得到两个三肽，这两个三肽片段经DNFB反应分别得到DNP-Val和DNP-Ala。
答案：Val-Arg-Met-Ala-Arg-Phe
课后练习：
1.有人纯化了一个未知肽，其氨基酸组成为：Asp 1，Ser 1，Gly 1，Ala 1，Met 1，Phe 1和Lys 2。
又做了以下一系列分析，结果如下：
（1）DNFB与之反应再酸水解得DNP-Ala；
（2）胰凝乳蛋白酶（CT）消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为：Asp 1，Gly 1，Lys 1，Met 1，此四肽的DNFB反应降解产物为DNP-Gly；
（3）胰蛋白酶（T）消化八肽后又可得到组成分别为Lys 1，Ala 1，Ser 1及Phe 1，Lys 1，Gly 1的两个三肽和一个二肽。
此二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。
请列出八肽全顺序。
2.某天然9肽，其组成为：Gly 2，Phe 2，Tyr 1，Met 1，Asp 1，Arg 1和Pro 1，经胰凝乳蛋白酶（CT）水解后可分得一个五肽和一个四肽，四肽的组成为：Phe 1，Tyr 1，Gly 1和Pro 1。
此九肽的CNBr处理产物再经阳离子交换树脂层析并洗脱得一个组成为Arg 1，Phe 1和Gly 1的三肽，此九肽如经胰蛋白酶（T）水解可得Phe，如用DNFB反应再水解测得DNP-Tyr。
请写出九肽的全部顺序。
生化作业
1.有四种氨基酸，其解离常数分别为：氨基酸pK1(α-COOH) pK2(α-NH3+) pK3(R)Cys 1.71 8.33 10.78Glu 2.19 9.67 4.25Arg 2.17 9.04 12.48Tyr 2.20 9.11 10.07问：⑴四种氨基酸的等电点分别是多少？⑵四种氨基酸在pH=7的电场中各向哪个方向移动？2.一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在，这取决于它的pK值和溶液的pH。
已知： pK(α-COOH)=1.82; pK(α-NH3+)=9.17; pK3(R)=6.0（a）组氨酸有3种可解离基团，写出相应于每个pK 值的3种解离状态的平衡方程式。
每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少？（b）在pH1、4、8和12时，组氨酸的净电荷分别是多少？将每一pH下的组氨酸置于电场中，它们将向阴极还是阳极迁移？3.胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？4.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。
（a）Asp和Lys（b）Arg和Met5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶其中哪一个最适合完成以下各项任务？（a）测定小肽的氨基酸序列。
（b）鉴定肽的氨基末端残基。
（c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。
若有二硫键存在时还需加什么试剂？（d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
6．已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。
1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。
（a）该蛋白的最小分子量是多少？（b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？（c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？7、已知某七肽组成是Ala 5、Lys 1、Phe 1，与2，4-二硝基氟苯（DNFB）反应后再酸解产生一个游离的DNP- Ala；用胰蛋白酶水解得到一个三肽：Lys 1、Ala 2和一个四肽：Ala 3、Phe 1；整个七肽用糜蛋白酶水解生成一个六肽和一个游离的氨基酸，写出该七肽的结构。
生化章节作业1-6
A肽：经酸解分析得知由 Lys ，His ， ．有一个A 肽：经酸解分析得知由Lys Lys， His， � 2．有一个 ，Glu2 ，Ala 以及 Val ，Tyr 和两个 NH3 分子组成。 Asp Asp， Glu2， Ala以及 以及Val Val， Tyr和两个 和两个NH3 NH3分子组成。 FDNB 试剂反应后，得 DNP-Asp ；当用羧肽 当A 肽与 肽与FDNB FDNB试剂反应后，得 试剂反应后，得DNP-Asp DNP-Asp；当用羧肽 Val 。如果我们在实验中将 A肽用 酶处理后得游离 酶处理后得游离Val Val。如果我们在实验中将 。如果我们在实验中将A 胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（ Lys ， 胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys Lys， ，Glu ，Ala ，Tyr ）在 PH6.4 时，净电荷为零， Asp Asp， Glu， Ala， Tyr）在 ）在PH6.4 PH6.4时，净电荷为零， His ，Glu 以及 Val ）可给出 DNP-His ，在 另一种（ 另一种（His His， Glu以及 以及Val Val）可给出 ）可给出DNP-His DNP-His，在 PH6.4 时，带正电荷。此外， A肽用糜蛋白酶降解 PH6.4时，带正电荷。此外， 时，带正电荷。此外，A Asp ，Ala ，Tyr ） 时，也得到两种肽，其中一种（ 时，也得到两种肽，其中一种（Asp Asp， Ala， Tyr） 时呈中性，另一种（ Lys ，His ，Glu2 以及 在PH6.4 PH6.4时呈中性，另一种（ 时呈中性，另一种（Lys Lys， His， Glu2以及 Val ）在 PH6.4 时，带正电荷。问 A肽的氨基酸序列 Val）在 ）在PH6.4 PH6.4时，带正电荷。问 时，带正电荷。问A 如何？
生化作业--1
一：填空题1. 生物膜的厚度大约为________________。
2. 膜脂一般包括________________、________________、和________________，其中以________________为主。
3. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。
酸性氨基酸有________________和________________。
4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生________________色的物质。
二：是非题1.[ ]自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
2.[ ]不同种属来源的细胞可以互相融合，说明所有细胞膜都由相同的组分组成。
3.[ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。
4.[ ]一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。
三：单选题1.[ ]下列化合物中的哪个不属脂类化合物?A.甘油三硬脂酸酯B.甘油三丁酸酯C.胆固醇硬脂酸酯D.羊毛蜡E.石蜡2.[ ]脂双层是许多物质的通透屏障，能自由通透的极性物质是A.相对分子质量在50以下B.相对分子质量在100以下C.所有的极性物质D.水E.葡萄糖-6-磷酸3.[ ]下列氨基酸中，哪个含有吲哚环?A.甲硫氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.缬氨酸E.组氨酸4.[ ]下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转?A.丙氨酸B.甘氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.缬氨酸四：问答题1. 试述生物膜的两侧不对称性。
2. 根据氨基酸的pK值，指出G1y、Asp、Lys和His在(1)pH1.0(2)pH2.1(3)pH4.0(4)pH10时可能带的静电荷(用-、0或+表示)。
3. 以正丁醇:乙酸:水体系为溶剂(pH4.5)，对下列氨基酸进行纸层析分离，指出下列各组中氨基酸的相对移动速度。
生化习题集-生化上册
生化习题集-生化上册一、名词解释#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。
主要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。
一般可分为五种。
2、超二级结构：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着若干相邻的二级结构单位（α－螺旋、β－折叠片段、β－转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比较有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白，血纤维蛋白等。
4、盐析作用：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析作用。
5、球状蛋白：球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。
#6、疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。
7、简单蛋白与结合蛋白简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。
结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。
8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，从而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。
9、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。
10、多肽链：多个氨基酸以肽键相互连接形成多肽，多肽为链状结构，又叫多肽链。
11、桑格（Sanger）反应：即2，4二硝基氟苯与α―氨基酸中氨基反应生成DNP-氨基酸，是黄色二硝基苯衍生物。
用此反应可以N-端氨基酸的种类。
是生化学家Sanger创用，故称桑格反应。
12、等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的－NH2和－COOH的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
生化作业
氨基酸等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
氨基酸残基在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathiose,r-glutamyl cysteingl +glycine,GSH)是一种含γ-酰胺键和巯基的三肽，由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成。
存在于几乎身体的每一个细胞二面角（φ和ψ）绕Cα-N键轴旋转的二面角（C-N-Cα-C）称为φ，绕Cα-C键轴旋转的二面角（N-Cα-C-N）称为ψ，这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述。
ψ的最大允许区域为-71º-（-22º)或20º-（+180º)φ的最大允许区域为-180º-（-45º)α-螺旋蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
螺旋的半径为0.23nm。
β-折叠β-折叠结构（β-sheet）又称为β-折叠片层（β-plated sheet）结构和β-结构等，是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
生化上册作业
一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象，酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。
油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中，会产生所谓的臭油味。
这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的：水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来，并继续被水解或氧化。
2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?1.反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
2. 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?磷酸脊骨在中性pH 下，会带有许多负电荷，导致两股 DNA 相互排斥分离而变性，要加入镁离子稳定之，因此DNA 不能溶在纯水中。
真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone)，与DNA 结合成复杂结构，并中和掉核酸的负电荷。
5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在，比如天冬酰胺，谷氨酰胺6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?透析和增加底物量8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?（一个变性，另一个未变性）血红蛋白分子是四聚体，如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量（16－17KDa）就是一个多肽亚基的分子量，是血红蛋白分子量的四分之一。
生化习题及参考答案
生化习题及参考答案（附一份真题）第一章蛋白质的结构与功能一、选择题（Ａ型题）1．各种蛋白质平均含氮量约为( )A. 0.6%B. 6%C. 16%D. 26E. 36%2．关于蛋白质结构的下列描述,其中正确的是( )A.至少有100个以上的氨基酸组成的高分子化合物B.每一蛋白质都含有2条以上的多肽链C.每种蛋白质都有种类不同的辅基D.不同蛋白质分子的氨基酸组成基本相同E.组成蛋白质一级结构主键的是肽键3．蛋白质一级结构中的主要化学键是( )A. 氢键B. 盐键C. 肽键D. 疏水键E. 范德华引力4．蛋白质的等电点是（）A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值5. 食物蛋白质的消化产物氨基酸，最主要的生理功能是（）A.合成某些含氮化合物B.合成蛋白质C.氧化供能D.转变为糖E.转变为脂肪6．蛋白质变性不包括( )A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂7．蛋白质分子中,生理条件下,下列那种氨基酸残基的侧链间可形成离子键:A.天冬氨酸,谷氨酸B.苯丙氨酸,酪氨酸C.赖氨酸,天冬氨酸D.天冬氨酸,苯丙氨酸E.亮氨酸,精氨酸8．蛋白质高级结构取决于( )A.蛋白质肽链中的氢键B.蛋白质肽链中的肽键C. 蛋白质肽链中的氨基酸残基组成和顺序D.蛋白质肽链中的肽键平面E.蛋白质肽链中的肽单位9．下列提法中错误者是（）A.所有的蛋白质分子都具有一级结构B.蛋白质的二级结构是指多肽链的局部构象C.蛋白质的三级结构是整条肽链的空间结构D.所有的蛋白质分子都有四级结构E.蛋白质四级结构中亚基的种类和数量均不固定10．肽链中有下列哪种氨基酸时易发生β-转角( )A.HisB.AlaC.GluD.ProE.Arg11．蛋白质肽键的提法何者是正确的( )A.肽键是典型的单键B.肽键是典型的双键C.肽键带有部分双键的性质D.肽键平面可以扭转E.可由任何氨基和羧基缩合形成12．蛋白质在溶液中带负电荷时，溶液的PH为( )A.酸性B.碱性C.PH=PID.PH>PIE.PH<PI13．蛋白质一级结构的化学键主要是( )A.肽键B.盐键C.二硫键D.氢键E.疏水键14．蛋白质变性时( )A.肽键断裂B.二硫键断裂C.次级键断裂D.普遍发生沉淀E.生物学功能可能增减15．蛋白质对紫外光的最大吸收峰是由于含有下列哪些氨基酸所引起的( )A.甘氨酸和赖氨酸B.谷氨酸和精氨酸C.色氨酸和酪氨酸D.丝氨酸和胱氨酸E.丙氨酸和苏氨酸16．在下列各种pH的溶液中使清蛋白（等电点4.7）带正电荷的是A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.017．稳定蛋白质二级结构的化学键主要是( )A.肽键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.范氏力18．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是( )A.辅基B.辅酶C.亚基D.寡聚体E.肽单位19. 下列哪种氨基酸含有苯环( )A.PheB.ArgC.ThrD.AspE.His20. 下列哪种氨基酸属于碱性氨基酸( )A.精氨酸B.丙氨酸C.苏氨酸D.亮氨酸E.甘氨酸二、填空题1. 在镰刀状红细胞贫血中血红蛋白的β亚基的第六位___ _ 残基变异成 __ _。
生化复习资料带答案
氨基酸代谢1．体内氨基酸脱氨的主要方式是（C ）A.氧化脱氨B.转氨基C.联合脱氨D.非氧化脱氨E.脱水脱氨2．肌肉中氨基酸脱氨基的主要方式是（D ）A.氨基酸氧化酶氧化脱氨基作用B.转氨基作用 D.嘌呤核苷酸循环E.转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶的联合氨作用3．苯丙氨酸羟化酶先天缺乏，易患（ C ）A.白化病B.尿黑酸症C.苯丙酮尿症D.痛风症E.乳清酸尿病4．合成尿素时，线粒体外合成步骤中直接提供的氨来自（ C ）A.GlnB.GluC.AspD.AsnE.NH35．芳香族必需氨基酸是（ D ）A.蛋氨酸B.酪氨酸C.亮氨酸D.苯丙氨酸E.脯氨酸6．体内氨最主要的去路是（A ）A.合成尿素B.合成谷氨酰胺C.生成按离子D.合成非必需氨基酸E.合成蛋白质7．体内生酮兼生糖的氨基酸有（E ）A.精氨酸B.赖氨酸C.丝氨酸D.蛋氨酸E.苯丙氨酸8．体内一碳单位不包括（D ）A.—CH3B.—CH2—C. —CH=D.CO2E. —CH=NH9．S-腺苷蛋氨酸的主要作用是（ E ）A.合成同型半胱氨酸B.补充蛋氨酸C.合成四氢叶酸D.生成腺苷酸E.提供活性甲基A.赖氨酸B.缬氨酸C.蛋氨酸D.色氨酸E.组氨酸1．生酮氨基酸是（ A ）2．生糖兼生酮氨基酸是（ D ）1．下列哪些氨基酸属人体营养必需氨基酸（ABCD ）A.苯丙氨酸B.赖氨酸C.异亮氨酸D.亮氨酸E.丙氨酸2．转氨基作用的下列描述，错误的是（BE ）A.参与机体合成非必需氨基酸B.脯氨酸参与转氨基作用C.转氨基作用是可逆反应D.与维生素B6有关E.转氨基作用是体内氨基酸主要的脱氨基方式二、填空题1．SAM的含义名称是_____S—腺苷蛋氨酸_______________________________。
2．营养必需氨基酸的概念是_______________________________。
3．合成尿素时，线粒体外合成步骤中，___________是直接提供的。
生化习题集
生化习题集第一章蛋白质的结构与功能掌握：1.蛋白质元素的组成、特点及肽键的概念。
2.蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定因素，蛋白质二级结构的基本形式。
3.蛋白质结构与功能的关系。
4.蛋白质两性解离性质、等电点和变性的概念。
熟悉：1.组成人体蛋白质的基本单位――氨基酸的种类及氨基酸的通式、亚基的概念。
2.蛋白质沉淀、紫外吸收及呈色反应等性质。
理解：1蛋白质的生理功能、蛋白质的分类和基序以及分子伴侣的概念。
2.蛋白质变性凝固概念，蛋白质分离和纯化方法、一级结构和空间结构测定的基本原理。
自测题我喜欢单选题1.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g，此样品约含蛋白质多少克？a.0.50b.0.75c.1.00d.2.002.以下哪种氨基酸是碱性氨基酸？a.丙氨酸b.亮氨酸c.赖氨酸d.色氨酸3.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？a、异亮氨酸B.谷氨酸C.蛋氨酸D.组氨酸4蛋白质的基本单位是：a.l-β-氨基酸b.l-α-氨基酸c.d-α-氨基酸d.d-β-氨基酸5.维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是：a、二硫键B.盐键C.氢键D.肽键6.对肽键特征的描述是错误的：a.肽键的长度比相邻的n-c单键短b.肽键具有部分双键性质c、肽键中与c-N相连的四个原子位于同一平面D上。
肽键可以自由旋转7维持蛋白质二级结构的主要化学键有：a.疏水键b.盐键c.氢键d.肽键8.蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质：a、一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构9.对蛋白质分子三级结构的描述是错误的：a.球状蛋白质均具有这种结构b.亲水基团多位于三级结构的表面c、蛋白质分子三级结构的稳定性主要由二级键维持。
D.具有三级结构的蛋白质具有生物活性10种具有四级结构的蛋白质具有以下特征：a.分子中必定含有辅基b.每条多肽链都具有完整的生物学活性c.由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成d.四级结构的稳定性由肽键维持11.决定蛋白质高级结构的主要因素是：a.分子中氢键b.分子中肽键c.分子中盐键d.分子中氨基酸的组成及排列顺序12.蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀？a、溶液pH=水溶液中的PIB，C.溶液pH=7.0d溶液pH≠ pi13血清蛋白在pH值为8时，在3的电解质缓冲液中电泳时，其游动方向为：a.向正极移动b.向负极移动c.停留在原点d.有的向正极移动,有的向负极移动14.pi=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷？a.ph=4.7b.ph=6.0c.ph=7.0d.ph=4.015.蛋白质的pi是指：a、当蛋白质溶液的pH值为7时，蛋白质分子的正负电荷相等b.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的ph值c.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的ph值d.蛋白质分子的净电荷为零时溶液的ph值16.维持蛋白质溶液的稳定因素是：a、蛋白质溶液是一种大分子扩散现象c.蛋白质分子带有电荷d.蛋白质分子的表面电荷及水化膜17.蛋白质变性是由于：a、氨基酸组成变化B.氨基酸序列变化C.肽键断裂D.蛋白质空间结构破坏18.蛋白质一级结构指：a.蛋白质分子中各种化学键b.蛋白质分子的形态和大小c、蛋白质分子中氨基酸的类型和数量D.蛋白质分子中氨基酸残基的序列19以下哪种因素不容易使蛋白质变性？a.加热震荡b.有机溶剂c.重金属盐d.盐析20.蛋白质变性不涉及：a、氢键断裂B.肽键断裂C.水分散键断裂D.二硫键断裂21不属于结合蛋白的是：a.核蛋白b.糖蛋白c.脂蛋白d.白蛋白22.盐析法沉淀蛋白质的原理是：a、调节蛋白质溶液的PHB降低蛋白质溶液的介电常数C.与蛋白质结合形成不溶性盐D.中和表面电荷并破坏水合膜23构成人类蛋白质分子的氨基酸不包含：a.甘氨酸b.蛋氨酸c.瓜氨酸d.精氨酸24.蛋白质分子中亚基的空间排布属于蛋白质的：a、二级结构B.模块化结构C.三级结构D.四级结构25.锌指结构属于蛋白质：a.一级结构b.模序结构c.结构域d.四级结构26.有关分子伴侣的叙述正确的是a、它可以促进肽链的正确折叠。
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生化上册作业一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象，酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。
油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中，会产生所谓的臭油味。
这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的：水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来，并继续被水解或氧化。
2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?1.反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
2. 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?磷酸脊骨在中性pH 下，会带有许多负电荷，导致两股 DNA 相互排斥分离而变性，要加入镁离子稳定之，因此DNA 不能溶在纯水中。
真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone)，与DNA 结合成复杂结构，并中和掉核酸的负电荷。
5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在，比如天冬酰胺，谷氨酰胺6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?透析和增加底物量8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?（一个变性，另一个未变性）血红蛋白分子是四聚体，如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量（16－17KDa）就是一个多肽亚基的分子量，是血红蛋白分子量的四分之一。
9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么?10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.回答下列问题:(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?第四步最好，第三步最差(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?已经纯化，因为最后一步酶活力的减少与总蛋白的减少是等比例的。
电泳，测N或C端的氨基酸11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?（阳离子交换层析：带正电的脱去）(1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu.(5).Ser-Ala.12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？速度在时间足够长以后会变慢，导致测速误差13.蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？共同：高级结构的破坏14.试解释酶为什么具有立体特异性。
立体特异性：对底物要求不同活性中心的形状15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？变性：破坏蛋白质的三级结构，盐析：破坏蛋白质表面，蛋白质并未变性16.在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？蛋白质的等电点（1）卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；带负电，往正极（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；9带正电，往负极（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。
不动17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。
这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？（A=T、C=G)其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？C、G含量高的菌，因为氢键多18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。
氧亲和性减少（2）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少到2kPa（正常）。
增加（3）BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。
下降19. 假设某蛋白质含有10个羧基和10个氨基(平均羧基PK值为2.5,氨基PK值为8.5),并假设在一定条件下氨基和羧基间都有可能生成盐键.请按下表所示不同PH条件下,填上可能生成盐键的数目.20. 画写具有米氏行为酶的下列各动力学曲线示意图.A.反应速度(v)对底物浓度[s]作图.B.当[s]》[E]时,反应速度(v)对酶浓度[E]作图.C.反应速度(v)对温度(T)作图.D.1/v对1/[s]作图.E.产物浓度[p]对时间(t)作图.21. 100毫升，pH1.72，0.1M的甘氨酸溶液用2M NaOH滴定。
记录pH并绘制滴定曲线如下图。
滴定曲线上有Ⅰ到Ⅴ五个重要的点。
为下面的每段话从中选择一个合适的点。
并加以说明。
（1）甘氨酸主要以H3N-CH2-COOH的形式存在。
（2）甘氨酸的净电荷是+½。
（3）一半的氨基是离子化的。
（4）此时的pH等于羧基的pKa值。
（5）此时的pH等于氨基的pKa值。
（6）甘氨酸具有最大的缓冲能力。
（7）甘氨酸的净电荷是零。
（8）羧基完全被滴定。
（9）甘氨酸完全被滴定。
（10）甘氨酸主要以H3N+-CH2-COO-的形式存在。
（11）甘氨酸的净电荷是+1。
（12）甘氨酸以50：50比例的H3N+-CH2-COOH和H3N+-CH2-COO-形式存在。
（13）等电点。
（14）最差的pH缓冲点。
（15）滴定的终点。
22. 在纯化的酶的过程中，研究者意外地发现，在进行完某一步纯化步骤后，酶的总活力单位比酶的粗提取物还高。
请解释酶的总活力单位怎么可能会增加？23. 过氧甲酸裂解胱氨酸二硫键，巯基氧化为磺酸基团，然后不能再形成二硫键。
分析以下实验：怀疑一个包含三个半胱氨酸残基的蛋白质中有一个单一的二硫键。
用胰蛋白酶降解样品，水解的混合物进行单向电泳。
采用过氧甲酸处理后，旋转90度后进行双向电泳，然后用茚三酮染色。
如果样品中不包含任何二硫键，实验结果如何？如果包含一个二硫键，实验结果又如何？设计一个实验，来确定哪些半胱氨酸残基形成二硫键。
24. 在蛋白质进化中甘氨酸是一个高度保守的氨基酸残基。
为什么？25. 蛋白质是相当稳定的。
肽键在水溶液的寿命接近1000年。
然而，肽键的水解自由能却是负的，而且相当大。
你如何解释虽然肽键水解能释放出很多的能量但是肽键却非常稳定？26.磷酸吡哆醛（PLP）是鸟氨酸转氨酶的辅酶。
鸟氨酸转氨酶分别从培养基缺乏PLP的细胞和含有PLP的细胞中分离纯化。
将酶都保温在37℃，测定酶的稳定性。
实验结果如下所示：（1）、为什么酶活力随保温时间增加而下降？（2）、为什么没有PLP的酶活性下降的更快？27．下图表示血红蛋白的氧解离曲线。
假设曲线3表示PH 7.0时，CO2和2,3BPG的生理浓度下，血红蛋白的氧饱和曲线。
哪一条曲线代表下列条件变化时的曲线？（1）.CO2浓度下降；（2）. 2,3-BPG浓度增加；（3）. PH升高；（4）. 血红蛋白失去四级结构28．2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）位于血红蛋白四级结构的中央空穴内，稳定血红蛋白的T型结构。
如果血红蛋白发生突变2,3-BPG 结合在血红蛋白的表面，将出现什么情况？29. 在多肽晶体的x-射线研究中，鲍林和克里发现，肽键的长度（1.32 Å）介于C-N单键（1.49 Å）和C=N双键（1.27Å）之间。
他们还发现，肽键具有平面性（所有四个原子连接的C-N小组在同一平面上），而且两个Cα处于反式：(1)、根据肽键的键长推测肽键的键能。
(2)、依据鲍林和克里的观测结果预测肽键旋转情况。
30. 丙氨酸的滴定曲线显示其有两个可解离基团羧基和氨基，其pKa值分别为2.34和9.69。
二聚，三聚和多聚丙氨酸的滴定曲线也显示它们有两个可解离基团，它们的pKa值如下表所示：(1)写出Ala-Ala-Ala的结构式，并标明其pKa值。
(2)解释为啥pK1的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而增加？(3) 解释为啥pK2的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而下降？二、是非题1.所有单糖都具有还原性。
2.具有相同氨基酸正常的蛋白质并不一定具有相同的构象。
3.脂类物质是酯类物质的通称。
4.天然蛋白质和肽类中的所有氨基酸都是L-构型。
5.疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增，因此在溶液中蛋白质可自发折叠。
6.蛋白质是两性电解质，核酸不是两性电解质。
7.辅基是酶的组成部分，总是参与酶的活性部位。
8.天然核苷酸中碱基与糖连接的糖苷键既有C-C键，又有C-N 键。
9.由于DNA的两条链互补，所以两条链的（G+C）%含量是相同的。
10.酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。
11.环状DNA的复性速度是与同样长度的线性DNA相同的。
精品文档12.Km值是所有酶的特征常数，不随酶的浓度和底物浓度的变化而变化。
13.酶分子的活性部位中只有可解离的氨基酸残基直接参与酶的催化作用。
14.某些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。
15.当同一种酶对几种底物都有作用时，Km最小的底物为最适底物。
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