牛奶中提取酪蛋白
牛奶中酪蛋白含量的测定
牛奶中酪蛋白含量的测定牛奶是一种营养丰富的饮品，其中富含多种蛋白质，而酪蛋白是牛奶蛋白质中的主要成分之一。
准确测定牛奶中酪蛋白的含量对于评估牛奶的质量、了解其营养价值以及在相关的食品加工和研究中都具有重要意义。
酪蛋白是一种磷蛋白，在牛奶中以胶束的形式存在。
它的性质相对稳定，在一定的条件下可以从牛奶中沉淀分离出来。
目前，测定牛奶中酪蛋白含量的方法主要有以下几种：一、等电点沉淀法酪蛋白在其等电点（pH 46 48）时溶解度最低，容易沉淀析出。
实验操作时，首先将新鲜牛奶用脱脂棉过滤，以去除其中的杂质。
然后将牛奶缓慢加入到预先调节好 pH 值至 46 48 的醋酸醋酸钠缓冲溶液中，并不断搅拌。
搅拌均匀后静置一段时间，使酪蛋白充分沉淀。
接着通过离心分离的方式将沉淀的酪蛋白收集起来，用蒸馏水多次洗涤，以去除残留的乳清蛋白和其他杂质。
最后将沉淀烘干至恒重，通过称重计算出酪蛋白的含量。
这种方法的优点是操作相对简单，成本较低。
但缺点是沉淀过程中可能会有少量的乳清蛋白一同沉淀下来，导致测定结果偏高。
二、盐析法盐析是指在蛋白质溶液中加入大量的中性盐，以破坏蛋白质的水化膜并中和其电荷，从而使蛋白质沉淀析出。
对于牛奶中酪蛋白的测定，可以使用硫酸铵等盐类进行盐析。
实验时，将牛奶与一定浓度的硫酸铵溶液混合，搅拌均匀后静置一段时间，使酪蛋白沉淀。
同样通过离心、洗涤、烘干等步骤，最终得到酪蛋白的质量并计算其含量。
盐析法的优点是沉淀效果较好，能够较为有效地分离酪蛋白。
但需要注意的是，盐的浓度和使用量需要严格控制，否则可能会影响测定结果的准确性。
三、电泳法电泳是指带电粒子在电场中向着与其所带电荷相反的电极移动的现象。
利用电泳技术可以分离和测定牛奶中的酪蛋白。
首先，对牛奶样品进行预处理，使其中的蛋白质溶解并带电。
然后将处理后的样品加入到电泳槽中，施加电场。
由于酪蛋白和其他蛋白质的带电性质、分子量等不同，它们在电场中的迁移速度也不同，从而实现分离。
牛奶中酪蛋白的提取
实验五牛奶中酪蛋白的提取
一、实验目的
学习从牛奶中制备酪蛋白的方法
了解从牛奶中制取酪蛋白的原理
二、实验原理
牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为3.5/100ml。
酪蛋白是含磷蛋白质的混合物，相对密度1.25~1.31，不溶于水、醇、有机溶剂，等电点为4.7利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的PH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀物，除去脂质杂质后便可得到纯的酪蛋白。
三、实验材料与仪器
纯牛奶、白醋、滤纸、被子、锅等
四、实验步骤
将250ml或200ml牛奶置于锅中，隔水水浴小火加热，不断搅拌，加热至沸腾时停止搅拌和加热。
在牛奶中加入少量盐，并慢慢加入白醋，并轻轻搅拌，观察到牛奶中开始有白色絮状沉淀出现后，停止搅拌和加醋，静置10min。
待上述悬浮液冷却至室温，用滤纸过滤，得到滤渣。
用水清洗滤渣3次，每次都过滤得滤渣。
滤渣再用白酒清洗3次，每次都过滤得滤渣。
将滤渣摊在滤纸上风干，得酪蛋白制品
称重并品尝酪蛋白制品
五、实验结果记录与分析
酪蛋白（g/100ml）=（酪蛋白（g）/200ml或250ml ）*100
得率=测得含量/理论含量*100%
酪蛋白=（13.3g/200ml）*100=6.65 g/ml
结论：闻起来有较大的奶香味和酒精味。
在过滤的过程中，粘在滤纸上跟纱布，抠不下来，所以数据应该会偏小了。
牛奶中酪蛋白含量的测定
牛奶中酪蛋白的提取及含量测定一、实验原理1、牛乳的主要成分：碳水化合物（5%）、脂类（4%）、蛋白质（3.5%）、维生素、微量元素（Ca、P等矿物质）、水（87%）牛奶中的糖主要是乳糖。
乳糖是一种二糖，它由D-半乳糖分子和D-葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而成。
乳糖溶于水，不溶于乙醇，当乙醇混入乳糖水溶液中时，乳糖会结晶出来，从而达到分离的目的。
牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白和乳清蛋白两种，其中酪蛋白占了牛乳蛋白质的80%。
酪蛋白是白色、无味的物质，不溶于水、乙醇等有机溶剂，但溶于碱溶液。
而乳清蛋白水合能力强，分散性强，在牛乳中呈高分子状态。
2、等电点沉淀法：在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。
酪蛋白的等电点为4.7左右（不同结构的酪蛋白等电点有所不同），本实验中将牛乳的pH调值4.7时，酪蛋白就沉淀出来。
市售牛奶通常会添加耐酸碱稳定剂来增加粘稠度，以致即使pH调至等电点酪蛋白也沉淀的很少，故实验时可将pH稍微调过多一点再调回等电点。
同时，市售牛奶由于生产过程通常导致酪蛋白组分发生变化，因而使pI偏离了4.7，通常偏酸。
3、酪蛋白的提纯根据乳糖、乳清蛋白等和酪蛋白的溶解性质差异，可以用纯水洗涤来除去乳糖、乳清蛋白等溶于水的杂质，再用乙醇除去脂类，然后过渡到用乙醚洗涤，由于乙醚很快挥发，最终得到纯粹的酪蛋白结晶。
4、蛋白质含量的测定（考马斯亮蓝结合法）考马斯亮蓝能与蛋白质的疏水微区结合，这种结合具有高敏感性。
考马斯亮蓝G520的磷酸溶液呈棕红色，最大吸收峰在465nm。
当它与蛋白质结合形成复合物时呈蓝色，其最大吸收峰变为595nm。
在一定范围内，考马斯亮蓝G520-蛋白质复合物呈色后，在595nm下，吸光度与蛋白质含量呈线性关系，故可以测定蛋白质浓度。
实验报告-从牛奶中分离酪蛋白
实验报告一、实验名称：从牛奶中分离酪蛋白二、实验目的：1.学习从胶体中提取某一类物质的方法。
2.学习蛋白质的各种颜色反应及其原理。
三、实验原理：1.蛋白质是两性化合物，溶液的酸碱性直接影响蛋白质分子所带的电荷。
当调节牛奶的pH值达到酪蛋白的等电点（pl）4.8左右时，蛋白质所带正、负电荷相等，呈电中性，此时酪蛋白的溶解度最小，会以沉淀形式从牛奶中析出。
2.缩二脲反应原理：具有两个或两个以上肽键的化合物在碱性条件下与Cu2+反应,生成红紫色的络合物。
所有的蛋白质均有此显色反应。
3.蛋白黄色反应原理：硝酸将蛋白质分子中的苯环硝化，在加热状态下产生了黄色硝基苯衍生物，再加碱颜色加深呈橙黄色。
这是含有芳香族氨基酸特别是含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质所特有的颜色反应。
4.茚三酮反应原理：蛋白质与茚三酮共热，产生蓝紫色的还原茚三酮、茚三酮和氨的缩合物。
此反应为一切氨基酸及α-氨基酸所共有。
四、实验步骤及现象：1.取50mL脱脂牛奶于150mL烧杯中，用热水浴加热至40℃，维持此温度，边搅拌边加稀醋酸（1：9）溶液约2mL——有白色沉淀析出。
2.继续搅拌并使悬浊液冷却至室温，然后将混合物转入离心杯中，于3000r/min离心15min。
3.离心完毕后，上清液倒入乳糖回收瓶中，沉淀用95%的乙醇（20ml）搅匀，然后用布氏漏斗减压过滤，用乙醇-乙醚（1：1）混合液洗涤沉淀2次，每次约10ml，最后用5ml乙醚洗涤沉淀一次，减压过滤至干——得到干燥的白色固体。
4.将干粉铺于表面皿上，称量并计算牛奶中酪蛋白含量。
5.称取0.5g酪蛋白，溶解于0.4M氢氧化钠溶液的生理盐水（5mL）中，然后滴加3-4滴1%硫酸铜溶液，振荡试管——溶液变成紫色。
五、实验数据：空表面皿的质量m0 =28.15g表面皿与酪蛋白的总质量m1 =31.78g牛奶中酪蛋白的质量m= m1 - m0 =3.63g六、讨论与感想：1.牛奶是一种胶体，在正常情况下是均一稳定的，要想分离出其中的某一成分，就应该想办法使这种成分变成沉淀析出。
酪蛋白的制备实验报告
酪蛋白的制备实验报告
酪蛋白是一种重要的乳制品蛋白质，具有丰富的营养价值和广泛的应用价值。
本实验旨在通过酪蛋白的制备过程，掌握蛋白质的提取和分离技术，以及相关的实验操作技能。
首先，我们准备了酪蛋白的原料——牛奶。
将牛奶倒入一个干净的容器中，加
入适量的酸，如柠檬酸或醋酸，搅拌均匀后静置一段时间，待牛奶凝结成块状物质。
接下来，我们使用过滤纸和漏斗将凝结后的牛奶过滤，将固体和液体分离。
过
滤后的液体即为含有酪蛋白的乳清，而固体则是乳清中的酪蛋白。
然后，我们将得到的固体酪蛋白进行洗涤和纯化。
将酪蛋白固体放入洁净的容
器中，加入适量的蒸馏水，轻轻搅拌后静置，使酪蛋白充分溶解。
然后，用过滤纸和漏斗将酪蛋白溶液过滤，去除杂质。
过滤后的酪蛋白溶液即为纯化后的酪蛋白。
最后，我们对酪蛋白进行干燥和凝固。
将酪蛋白溶液倒入浅盘中，放置在通风
干燥的环境中，待其自然干燥凝固。
干燥凝固后的酪蛋白即可得到。
通过本次实验，我们成功地制备了酪蛋白，并掌握了相关的实验操作技能。
酪
蛋白在食品工业、生物工程等领域有着广泛的应用，本实验的成功对我们今后的学习和科研工作具有重要意义。
希望通过不断的实践和探索，能够进一步提高我们的实验技能，为将来的科研工作打下坚实的基础。
从牛奶中分离酪蛋白(实验原理及步骤)
从牛奶中分离酪蛋白
实验原理
牛奶中含丰富的蛋白质，其中主要是酪蛋白。
蛋白质在其等电点PI溶液中溶解度最低。
据此原理，将牛奶的PH调至 4.7，即酪蛋白的等电点时，酪蛋白即沉淀出来。
酪蛋白不溶于乙醇和乙醚，利用乙醇除去酪蛋白沉淀中不溶于水的磷脂类物质脂肪，用乙醚除去脂肪类物质，得到纯的酪蛋白。
实验步骤
1. 将100 mL牛奶和100 mL pH为4.7的乙酸-乙酸钠缓冲溶液加热至40-45℃，在搅拌下将缓冲溶液慢慢加至牛奶中，直到pH值达到4.7，可用精密pH试纸检查，此过程应保持温度在40-45℃。
将上述悬浊液冷却至室温，离心15min(3000r/min),弃去上层清液，得酪蛋白粗制品。
2. 向沉淀中加入10mL蒸馏水，用玻璃棒将沉淀充分搅匀，离心10 min(3000r/min)，弃去上层清液。
重复此过程一次。
3. 在沉淀中加入20mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
用乙醇-乙醚混合液（乙醇:乙醚=1:1 V/V）洗涤沉淀2次（每次加洗涤液10 mL，加洗涤液时将抽气系统断开）抽干，最后用乙醚洗涤沉淀2次，抽干。
4. 将沉淀摊开在表面皿上，风干，得酪蛋白纯品。
准确称重，计算含量。
牛奶中酪蛋白的提取实验报告
实验报告的格式和内容可以根据具体实验的目的和方法进行调整，下面是一个关于牛奶中酪蛋白提取的实验报告的基本结构和内容示例：实验目的：本实验旨在通过对牛奶的处理和分离，提取酪蛋白并观察其性质和特点。
实验原理：牛奶中含有丰富的酪蛋白，可以通过酸性条件下的凝乳反应来提取。
酸性条件会导致酪蛋白失去带电性而凝聚成固体，可以通过离心等分离技术获得酪蛋白沉淀。
实验材料和仪器：牛奶样品稀盐酸（HCl）离心机试管、移液器、滤纸等常用实验器材实验步骤：取适量牛奶样品，加入少量稀盐酸，使其呈微酸性。
缓慢搅拌牛奶样品，观察是否出现凝块现象。
将混合物放入离心机，以适当的速度和时间离心。
倒掉上清液，收集酪蛋白沉淀。
用纯净水洗涤酪蛋白沉淀，去除杂质。
通过滤纸将酪蛋白沉淀转移到干净的容器中。
对提取的酪蛋白进行性质观察和测试，如溶解性、凝固性等。
实验结果与分析：观察到牛奶样品在酸性条件下发生凝块现象，表明酪蛋白成功被提取。
经离心分离、洗涤和滤纸转移后，获得了纯净的酪蛋白沉淀。
酪蛋白在水中具有良好的溶解性，且可以通过加热使其凝固。
实验结论：本实验成功提取了牛奶中的酪蛋白，并验证了其在酸性条件下的凝乳性质。
酪蛋白是牛奶中的主要蛋白质成分，具有重要的营养和功能特点。
实验中可能存在的误差和改进：实验过程中的温度、酸度和离心条件等参数对结果可能产生影响，可以进一步优化和控制实验条件。
酪蛋白的提取效率和纯度可以通过其他方法和技术进行定量和定性分析，以获得更准确的结果。
以上是关于牛奶中酪蛋白提取实验的一个示例报告，具体报告内容和格式可以根据实验的具体要求和实验室的规范进行调整。
酪蛋白提取实验报告
酪蛋白提取实验报告酪蛋白提取实验报告引言：酪蛋白是一种重要的蛋白质成分，存在于牛奶等乳制品中。
本实验旨在通过提取酪蛋白，探索其在食品工业和医药领域的应用潜力。
通过实验过程的详细描述和结果的分析，我们将深入了解酪蛋白提取的方法和效果。
实验材料与方法：1. 材料：牛奶、氯化钙、硫酸、酒精、磷酸盐缓冲液等。
2. 方法：a. 酪蛋白的沉淀：将牛奶加热至80°C，加入少量氯化钙搅拌，冷却后加入硫酸沉淀酪蛋白。
b. 酪蛋白的溶解：将酪蛋白沉淀加入磷酸盐缓冲液，搅拌溶解。
c. 酪蛋白的纯化：将溶解的酪蛋白加入酒精，离心沉淀，去除杂质。
实验过程：1. 酪蛋白的沉淀：将适量牛奶加热至80°C，加入少量氯化钙搅拌，冷却后加入硫酸，酪蛋白逐渐沉淀。
2. 酪蛋白的溶解：将沉淀后的酪蛋白加入磷酸盐缓冲液，搅拌溶解，形成均匀的溶液。
3. 酪蛋白的纯化：将溶解的酪蛋白加入酒精，离心沉淀，去除杂质，得到纯净的酪蛋白。
实验结果与讨论：通过实验，我们成功地提取到了酪蛋白，并进行了初步的纯化。
在实验过程中，我们观察到牛奶在加热后出现了沉淀，这是因为加热使酪蛋白发生凝聚而形成的。
随后，我们通过加入磷酸盐缓冲液将酪蛋白溶解，得到了均匀的溶液。
最后，通过加入酒精并进行离心，我们成功地去除了酪蛋白溶液中的杂质，得到了纯净的酪蛋白。
酪蛋白作为一种重要的蛋白质成分，具有广泛的应用潜力。
在食品工业中，酪蛋白可用于制作奶酪、酸奶等乳制品，增加其营养价值和口感。
此外，酪蛋白还可以作为食品添加剂，提高食品的稳定性和质感。
在医药领域，酪蛋白具有抗菌、抗病毒等生物活性，可以应用于药物的载体材料和生物医学领域。
然而，本实验中的提取方法仅是初步的纯化过程，酪蛋白的纯度还有待进一步提高。
在实际应用中，需要根据具体需求选择更加精细的提取和纯化方法，以获得更高纯度的酪蛋白。
此外，酪蛋白的稳定性也需要进一步研究，以确保其在不同环境条件下的应用效果。
从牛奶中提取酪蛋白实验报告
从牛奶中提取酪蛋白实验报告实验目的：通过牛奶中的酪蛋白提取实验，学习酪蛋白的结构、性质和提取方法，掌握酪蛋白的分离技术和纯化技术，进一步了解蛋白质的基本研究方法。
实验原理：酪蛋白是牛奶中的主要蛋白质成分，它具有重要的营养和功能作用。
酪蛋白是一种具有多种构象和功能的复合蛋白质，在水溶液中可形成多种不同类型的聚集体，如微胶粒、聚集和凝胶，这些聚集类型与酪蛋白的结构和功能密切相关。
酪蛋白具有一定的疏水性，分子内具有四个疏水和一个亲水的疏水环和亲水链结构，酪蛋白还含有大量的氨基酸残基，其中包括5%左右的带电氨基酸。
牛奶中的酪蛋白可以通过离心、酸沉淀、盐析和凝胶过滤等方法进行分离和纯化。
酸沉淀法是目前常用的分离和提取方法，其原理是在酸性条件下，酪蛋白分子失去电荷平衡，发生凝固，形成凝胶状物，从而与其他物质分离。
实验步骤：1、准备工作(1) 将所有试剂和设备准备好，并洗涤干净。
(2) 将牛奶样品加热至80℃，进行杀菌处理。
2、酸沉淀法提取酪蛋白(1) 取适量的牛奶样品置于容器中，加入适量的盐酸调节至pH值为4.6，搅拌均匀。
(2) 加入同等体积的乙醇，混合均匀。
(3) 离心分离出沉淀，用纯净水洗涤数次，使沉淀中的酸性物质除去。
(4) 将沉淀转移到干燥皿，放置于低温干燥箱中干燥。
(5) 称取干燥后的酪蛋白样品重量，计算得到收率。
3、检测酪蛋白的含量和纯度(1) 构建标准曲线，按照酪蛋白样品体积一定比例浓度溶液进行稀释，分别取10μl、20μl、30μl、40μl、50μl的样品，加入PBS缓冲液中，浓度从高到低依次用Bradford 法进行检测吸光度，并通过标准曲线计算出待测样品的酪蛋白含量。
(2) 通过SDS-PAGE方法检测酪蛋白的纯度和电泳图谱。
将待测样品和已知浓度的酪蛋白标准品一同进行SDS-PAGE电泳，经过染色和脱色处理后，观察分离出的蛋白条带，利用比色、图像分析软件等工具进行定量测定，并计算出待测样品中酪蛋白的纯度和分子大小。
牛奶中提取酪蛋白的实验报告
牛奶中提取酪蛋白的实验报告牛奶中提取酪蛋白的实验报告一、引言牛奶是我们日常生活中常见的饮品，而酪蛋白则是牛奶中的重要营养成分之一。
酪蛋白是一种高质量的蛋白质，对人体具有重要的营养和生理功能。
提取牛奶中的酪蛋白并对其进行实验分析具有重要的理论和应用意义。
本文将从实验方法、实验步骤、实验结果以及个人理解等方面进行深入探讨。
二、实验目的本次实验的主要目的是通过简单的化学方法，从牛奶中提取酪蛋白，并对其进行分析和检测。
通过实验，我们旨在掌握酪蛋白的提取方法，加深对其性质和结构的理解，同时培养实验操作的能力和科学精神。
三、实验方法1. 实验仪器：酪蛋白提取仪、离心机、紫外-可见分光光度计等。
2. 实验试剂：硫酸、乙醇、盐酸、酚酞指示剂等。
3. 实验步骤：（1）取适量牛奶，加入盐酸搅拌，使牛奶凝固。
（2）用离心机离心，将凝固的混合物分离。
（3）将分离得到的固体与乙醇反复洗涤。
（4）用酚酞指示剂检测酪蛋白。
四、实验结果通过实验操作，我们成功地从牛奶中提取得到了酪蛋白的固体物质，并经过乙醇洗涤后，得到了较纯净的酪蛋白样品。
经过紫外-可见分光光度计检测，酪蛋白在特定波长下呈现出明显的吸收峰，证明其成功提取。
经过比色法测定，我们得到了酪蛋白的溶液浓度，为XX mg/L。
五、个人理解通过本次实验，我深刻理解了酪蛋白在牛奶中的提取方法和技术，并对其在生物学和营养学领域的重要作用有了更加深入的认识。
酪蛋白的提取实验也启发我对科学研究的兴趣，我希望能在未来的学习和实验中进一步探索酪蛋白的性质和功能，为人类健康和营养贡献自己的一份力量。
六、总结本次实验通过从牛奶中提取酪蛋白的过程，让我们更加直观地了解了酪蛋白的存在和特性。
实验结果也验证了酪蛋白的成功提取，并为我们以后的相关研究提供了基础和参考。
希望通过今后的努力，能进一步挖掘和应用酪蛋白这一珍贵的营养成分。
在本文中，我们根据提供的内容和主题，详细介绍了牛奶中提取酪蛋白的实验过程和结果，同时分享了个人对这一实验的理解和展望。
从牛奶中提取酪蛋白
实验二从牛奶中提取酪蛋白一、实验目的要求1.学习从牛乳中制备酪蛋白的方法。
2.了解从牛奶中制取酪蛋白的原理。
二、实验原理牛乳中的主要蛋白质是酪蛋白，含量约为3.5g/100ml。
酪蛋白是含磷蛋白质的混合物，相对密度1.25-1.31，不溶于水、醇、有机溶剂，等电点为4.7.利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH值调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀物，除去脂质杂质后便可得到纯的酪蛋白。
三、原料与器材鲜牛奶、恒温水浴锅、台式离心机、抽滤装置。
四、试剂1.95%乙醇2.无水乙醚3.0.2mol/l的醋酸-醋酸钠缓冲液A液（0.2mol/l的醋酸-醋酸钠溶液）：称取NaAc.3H2O54.44g，定容至2000ml。
B液（0.2mol/l的醋酸-醋酸钠溶液）：称取优级纯醋酸（含量大于99.8%）12.0g，定容至1000ml。
取A液1770ml与B液1230ml混合即得pH4.7的醋酸-醋酸钠缓冲液3000ml。
4.乙醇-乙醚混合液乙醇：乙醚=1：1（体积比）。
五、操作步骤1.将5ml牛奶置试管或小烧杯中，在水浴中加热至40℃，在搅拌下漫漫加入预热至40℃（应注意两种液体都应先预热至40℃再用），pH4.7的醋酸-醋酸钠缓冲液5ml，用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7(用1%NaOH或10%醋酸溶液进行调整)。
观察牛奶开始有絮状沉淀出现后，保温一定时间使沉淀完全。
将上述悬浮液冷却至室温。
离心分离8min（8000r/min）或15min（2000r/min），弃去上清液，得到酪蛋白粗制品。
2.用蒸馏水洗涤沉淀3次（洗涤时将沉淀颗粒用干净吸管吹开或用毛细管的封闭一端搅开，充分洗涤），离心5min（12000r/min）或10min（3000r/min），弃去上清液。
3.在沉淀中加入3ml95%的乙醇，搅拌片刻，将全部悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
用乙醇-乙醚混合液洗涤沉淀2次，最后用乙醚洗涤沉淀2次，抽干。
牛奶中酪蛋白的提取与分析
实验题目：牛奶中酪蛋白的提取与分析实验材料：牛奶小组成员：实验时间：一：实验题目：牛奶中酪蛋白的提取与分析二：报告撰写者三、小组成员实验仪器 温度计、布氏漏斗（*）、pH 试纸（*）、抽滤瓶（*）水浴锅、烧杯、量筒、表面皿（*）、电子天平（*）、2个1000ml 的容量瓶（*）、2张醋酸纤维薄膜（2cm ×8cm 厚度120nm ）成品（*）、培养皿9—10cm （*）、毛细管（*）、尺子、铅笔、单面刀片（*）、镊子、普通滤纸（*）、电泳槽、玻璃板8cm ×12cm （*）、752型分光光度计（*）、细布（*）0.5ml 、1.0ml 、2.0ml 、5.0ml 的移液管、试管、试管架、 四、实验材料牛奶（蒙牛特仑苏和伊利金典） 五、实验试剂 特仑苏400ml 、金典200ml 、1.66g 巴比妥（*）、12.76g 巴比妥钠（*）、0.5g 氨基黑10B （*）、50ml 甲醇AR （*）、100ml 冰醋酸AR （*） 、95%的乙醇250ml （*)、95%的乙醚100ml （*）、0.2mol/L 的乙酸100ml （*）、0.2mol/L 的乙酸钠100ml （*）、25g 氢氧化钠固体（*）标准酪蛋白、15mg 五水硫酸铜（*）、60mg 酒石酸钾钠（*） 所需试剂配制方法：乙醇乙醚混合液的配制： 10ml95%的乙醇10ml95%的乙醚乙醇钠缓冲液的配制： 0.2mol/L 的乙酸51ml0.2mol/L 的乙酸钠49ml 巴比妥钠缓冲液的配制： 巴比妥1.66g巴比妥钠12.76g染色液的配制： 0.5g 氨基黑10B 50ml 甲醇AR 10ml 冰醋酸AR 漂洗液的配制： 45ml95%乙醇AR 5ml 冰醋酸AR 蒸馏水透明液的配制： 25ml 的冰醋酸AR 75ml 的无水乙醇AR0.05mol/L 氢氧化钠溶液的配制： 16g 的氢氧化钠固体定容至1000ml 10%氢氧化钠溶液的配制： 5g 的氢氧化钠固体定容至50ml 双缩脲试剂的配制：15mg 五水硫酸铜60mg 酒石酸钾钠标准酪蛋白溶液A 的配制（10mg/ml ）： 用0.05mol/L 氢氧化钠溶液配制10ml从特仑苏和金典中提取的酪蛋白样品液1、2的配制（2-9mg/ml ）：配制巴比妥钠缓冲液（pH8.6,0.06mol./L ）,将上述二者混合后定容于1000ml+40ml 蒸馏水，混匀既得染色液配制乙醇乙醚1:1的混合液配制pH4.6的乙酸钠缓冲液（0.2mol/l ）混匀得染色液混匀得透明液溶于5ml 蒸馏水，在搅拌情况下，加入10%氢氧化钠溶液3ml ，用蒸馏水稀释到10ml ，用棕色瓶避光保存用0.05mol/L氢氧化钠溶液配制10ml标准酪蛋白溶液B的配制（1500μg/ml）：用0.05mol/L氢氧化钠溶液配制从特仑苏和金典中提取的酪蛋白样品液3、4的配制（50-1500μg /ml）：用0.05mol/L氢氧化钠溶液配制七、实验目的1.掌握从牛奶中提取酪蛋白的方法2.了解蛋白质分离纯化的基本办法3.学习电泳的基本原理及掌握醋酸纤维素薄膜电泳分离酪蛋白的具体操作4.掌握双缩脲法和紫外吸收法测定蛋白质含量的原理及操作方法并比较两种方法5.熟悉分光光度计的原理和操作6.比较特仑苏与金典中的酪蛋白含量八、实验原理酪蛋白在其等电点时静电荷为零，同种电荷的相互排斥作用消失，溶解度很低，利用这一性质，将牛乳调节到PH4.6，酪蛋白就可以从牛乳中分离出来。
从牛奶中分离酪蛋白(实验原理及步骤)
从牛奶中分离酪蛋白
实验原理
牛奶中含丰富的蛋白质，其中主要是酪蛋白。
蛋白质在其等电点PI溶液中溶解度最低。
据此原理，将牛奶的PH调至 4.7，即酪蛋白的等电点时，酪蛋白即沉淀出来。
酪蛋白不溶于乙醇和乙醚，利用乙醇除去酪蛋白沉淀中不溶于水的磷脂类物质脂肪，用乙醚除去脂肪类物质，得到纯的酪蛋白。
实验步骤
1. 将100 mL牛奶和100 mL pH为4.7的乙酸-乙酸钠缓冲溶液加热至40-45℃，在搅拌下将缓冲溶液慢慢加至牛奶中，直到pH值达到4.7，可用精密pH试纸检查，此过程应保持温度在40-45℃。
将上述悬浊液冷却至室温，离心15min(3000r/min),弃去上层清液，得酪蛋白粗制品。
2. 向沉淀中加入10mL蒸馏水，用玻璃棒将沉淀充分搅匀，离心10 min(3000r/min)，弃去上层清液。
重复此过程一次。
3. 在沉淀中加入20mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
用乙醇-乙醚混合液（乙醇:乙醚=1:1 V/V）洗涤沉淀2次（每次加洗涤液10 mL，加洗涤液时将抽气系统断开）抽干，最后用乙醚洗涤沉淀2次，抽干。
4. 将沉淀摊开在表面皿上，风干，得酪蛋白纯品。
准确称重，计算含量。
牛奶中酪蛋白含量的测定
在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负 电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相 互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点 时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。酪蛋白的等电点为左右（不同结构的酪蛋 白等电点有所不同），本实验中将牛乳的 pH 调值时，酪蛋白就沉淀出来。
称取的酪蛋白样品质量为，稀释倍数为 500 倍。 =
=%
五、误差分析与讨论
1、本次制备实验中得到的蛋白质量较多，但纯度较低，分析原因如下： 1）得到的蛋白质略呈黄色，且有些发粘，说明可能脱脂不彻底，蛋白质产品中 含有脂质。 2）考马斯亮蓝 G520 染液中有沉淀，最后影响考马斯亮蓝-蛋白质复合物溶液的 吸光度。 3）配制标准溶液时操作上可能有误差，如往试管中加入溶液时挂在管壁，且最 终也没有与下方溶液混合均匀，导致标准溶液的浓度可能不准，致使标准曲线不 准，数据处理时也发现数据线性并不好，尤其是浓度较大时，虽然可能是超出考 马斯蓝线性范围，但不能排除操作失误的可能。 2、注意事项
1）试管提前一周清洗干净并晾干，否则制作标准曲线时无法保证各管浓度。并 且不干净的试管在加溶液时容易挂管壁，不利于控制标准蛋白液浓度。 2）在配制不同浓度标准蛋白液时，各组分的体积要准确移取，特别是量较少的 标准蛋白液，只要稍微洒出一点就会导致较大的相对误差 3）蛋白质粗品的洗涤一定要按照规范做，每一次离心洗涤时要将搅匀，在布氏 漏斗上洗涤时要先微接抽气管，待洗出液缓慢流出后，再接紧橡皮管抽干。
牛奶鉴定实验报告
1. 学习从牛奶中提取酪蛋白的方法。
2. 了解从牛奶中制取酪蛋白的原理。
3. 验证蛋白质的双缩脲反应性质。
4. 学习蛋白质双缩脲反应的原理和方法。
二、实验原理酪蛋白是牛奶中主要的蛋白质，占牛奶蛋白质总量的80%以上。
本实验采用酸性沉淀法提取牛奶中的酪蛋白，并利用双缩脲反应对其进行鉴定。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：牛奶、盐酸、双缩脲试剂、蒸馏水、试管、移液管、烧杯、磁力搅拌器等。
2. 实验仪器：分析天平、pH计、紫外-可见分光光度计、离心机等。
四、实验步骤1. 准备工作：将实验室用具清洗干净，准备好所需试剂和设备。
2. 制备牛奶样品：取适量牛奶，用移液管移取一定体积的牛奶样品至试管中。
3. 酪蛋白提取：向试管中加入适量的盐酸，搅拌均匀，静置一段时间，使酪蛋白沉淀。
4. 酪蛋白沉淀分离：将混合液离心，取上清液。
5. 酪蛋白溶解：将沉淀用蒸馏水溶解，配制成一定浓度的酪蛋白溶液。
6. 双缩脲反应：取一定体积的酪蛋白溶液，加入双缩脲试剂，观察颜色变化。
7. 结果分析：比较实验组与阴性对照组的颜色变化，判断酪蛋白是否被提取。
五、实验结果与分析1. 酪蛋白提取：实验成功提取了牛奶中的酪蛋白，沉淀呈白色。
2. 双缩脲反应：实验组溶液加入双缩脲试剂后，颜色发生变化，说明酪蛋白被提取。
通过本实验，成功从牛奶中提取了酪蛋白，并利用双缩脲反应对其进行了鉴定。
实验结果表明，酸性沉淀法是提取牛奶中酪蛋白的有效方法。
七、实验注意事项1. 实验过程中应严格控制pH值，以确保酪蛋白的沉淀效果。
2. 实验过程中应注意安全操作，避免试剂溅入眼睛或皮肤。
3. 实验结束后，应将实验器材清洗干净，以备下次实验使用。
牛乳中酪蛋白的制备
牛乳中酪蛋白的制备实验原理:牛乳中主要含有酪蛋白和乳清蛋白两种蛋白质。
其中酪蛋白占了牛乳蛋白质的80%。
酪蛋白是白色、无味的物质。
不溶于水、乙醇及有机溶剂，但溶于碱溶液。
牛乳在pH4.7时酪蛋白等电聚沉后剩余的蛋白质统称乳清蛋白。
乳清蛋白不同于酪蛋白，其粒子的水合能力强、分散性高，在乳中呈高分子状态。
本法利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。
酪蛋白含量约为35g/L。
试剂和器材一、试剂95%乙醇；无水乙醚；乙醇—乙醚混合液(V/V=1∶1) 。
0.2mol/L pH4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL：A液：称取NaAc?3H2O 54.44g，定容至2000mL。
B液：称取优级纯醋酸（含量大于99.8%）12.0g定容至1000mL。
取A液1770mL，B液1230mL混合即得pH4.7的醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL。
二、材料牛奶。
三、器材离心机，抽滤装置，精密pH试纸或酸度计，电炉，烧杯，温度计。
操作方法1．将25mL牛奶加热至40℃。
在搅拌下慢慢加入预热至40℃、pH4.7醋酸缓冲液25mL。
用精密试纸或酸度计调pH值至4.7。
将上述悬浮液冷却至室温。
离心15min(3000r/min)。
弃去清液，得酪蛋白粗制品。
2．用水洗沉淀三次，离心10min(3000r/min)，弃去上清液。
3．在沉淀中加入约10mL乙醇，搅拌片刻，将全部的悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2 次。
最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。
4．将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯品。
5．准确称重，计算酪蛋白含量（g/100mL牛乳）, 并和理论含量为3.5g/100mL牛乳相比较，求出实际得率。
制备酪蛋白实验报告
一、实验目的1. 了解酪蛋白的化学性质和生理功能。
2. 掌握从牛奶中提取酪蛋白的方法。
3. 学习蛋白质的等电点沉淀法。
二、实验原理酪蛋白是牛奶中含量最高的蛋白质，约占牛奶蛋白质总量的80%。
酪蛋白是一种含磷蛋白质，具有等电点，当pH值等于等电点时，酪蛋白的溶解度最低，会以沉淀形式从牛奶中析出。
本实验采用等电点沉淀法从牛奶中提取酪蛋白。
三、实验材料与仪器1. 材料：新鲜牛奶、95%乙醇、无水乙醚、0.2mol/L pH4.7醋酸-醋酸钠缓冲液、精密pH试纸、离心机、烧杯、温度计等。
2. 试剂：NaAC·3H2O、优级纯醋酸、蒸馏水。
四、实验步骤1. 配制醋酸-醋酸钠缓冲液取NaAC·3H2O 54.44g，定容至2000mL，得到0.2mol/L醋酸钠溶液（A液）。
取优级纯醋酸12.0g，定容至1000mL，得到0.2mol/L醋酸溶液（B液）。
取A液1770mL，B液1230mL混合，得到3000mL 0.2mol/L pH4.7醋酸-醋酸钠缓冲液。
2. 酪蛋白的粗提取100mL新鲜牛奶，加热至40℃，在搅拌下慢慢加入100mL预热至40℃的醋酸-醋酸钠缓冲液，用精密pH试纸或pH计调节pH至4.7。
将混合液冷却至室温，转入离心杯中，以3000r/min离心15min。
弃去清液，得到酪蛋白粗制品。
3. 酪蛋白的纯化用水洗涤沉淀3次，离心10min，弃去上清液。
在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌，悬浊液转移至布氏漏斗中抽滤。
用乙醇-乙醚混合液清洗沉淀2次。
最后用乙醚清洗沉淀2次，抽干。
五、实验结果与分析1. 酪蛋白的提取根据实验步骤，成功从牛奶中提取了酪蛋白，观察到沉淀的形成。
2. 酪蛋白的纯化通过乙醇、乙醚混合液和乙醚的清洗，得到较为纯净的酪蛋白。
六、实验结论1. 成功从牛奶中提取了酪蛋白。
2. 掌握了等电点沉淀法提取蛋白质的方法。
3. 酪蛋白在牛奶中的含量较高，具有重要的生理功能。
从牛奶中分离酪蛋白和乳糖
从牛奶中分离酪蛋白和乳糖一、引言牛奶中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/l。
酪蛋白在乳中是以酪蛋白酸钙-磷酸钙复合体胶粒存在，胶粒直径约为20～800纳米，平均为100纳米。
在酸或凝乳酶的作用下酪蛋白会沉淀，加工后可制得干酪或干酪素。
本实验利用加酸，当达到酪蛋白等电点PH=4.7时，酪蛋白沉淀。
脱脂乳中除去酪蛋白后剩下的液体为乳清，在乳清中含有乳白蛋白和乳球蛋白，还有溶解状态的乳糖，乳中糖类的99.8%以上是乳糖，可通过浓缩、结晶制取乳糖。
二、实验材料和试剂脱脂乳或脱脂奶粉。
醋酸-醋酸钠缓冲溶液（PH=4.7），95%乙醇，乙醚，碳酸钙粉末，苯肼试剂。
三、实验步骤1. 从牛奶中分离酪蛋白在烧杯中加入2g脱脂奶粉，再加入40ml40℃，PH=4.7的醋酸-醋酸钠缓冲溶液40ml，用PH精密试纸检验液体的PH值。
静置冷却至室温，倾去上层清液（留作分离乳糖用），剩下的悬浮液分别装入两支离心试管中，用转速为2000转/分离心分离3～5分钟，倾出上层清液，（合并于上一清液中），得酪蛋白粗品。
于离心管中加入5ml蒸馏水，用玻棒充分搅拌，洗涤除去其中的水溶性杂质（如乳清蛋白，乳糖以及残留的缓冲溶液），离心后弃去上层液，再用蒸馏水洗一次。
于试管中加入5ml95%乙醇，充分搅拌，离心后弃去乙醇溶液，用乙醇洗涤主要是除去磷脂类物质。
最后再用5ml乙醚以同样方法洗涤，以除去脂肪类物质。
将酪蛋白沉淀物凉干，称重、并计算得率。
2. 从牛奶中分离乳糖在除去酪蛋白的乳清中，加入1.5g CaCO3粉末，搅拌均匀后加热至沸。
加CaCO3的目的一方面是中和溶液的酸性，防止加热时乳糖水解，另方面又能使乳白蛋白沉淀。
过滤除去沉淀，在滤液中加入1～2粒沸石，加热浓缩至3～5ml，加入10ml 95%乙醇（注意离开火焰）和少量活性炭，搅拌均匀后在水浴上加热至沸腾，趁热过滤，滤液必须澄清。
加塞放置过夜，乳糖结晶析出，抽滤，用95%乙醇洗涤产品。
实验报告从牛奶中分离酪蛋白
实验报告-从牛奶中分离酪蛋白实验报告-从牛奶中分离酪蛋白1.实验目的本实验的主要目的是通过酸沉淀法从牛奶中分离酪蛋白，理解酪蛋白的性质和用途。
通过实验，我们希望能够掌握以下内容：•牛奶的成分及其特性•酸沉淀法的基本原理和应用•酪蛋白的分离和纯化过程•实验参数对酪蛋白产率和质量的影响2.实验原理牛奶是一种复杂的液体，含有多种蛋白质，如血清蛋白、免疫球蛋白、乳球蛋白、乳蛋白等。
这些蛋白质的含量和性质受奶源、饲料、奶牛的健康状况等多种因素的影响。
其中，酪蛋白是牛奶中最主要的蛋白质，含量约为3.5-4.5%。
酸沉淀法是利用酸性条件下，牛奶中的蛋白质会逐渐沉淀，最终形成凝胶状物质的过程。
通过控制pH值，可以使得酪蛋白率先沉淀，从而达到与其他蛋白质分离的目的。
3.实验步骤（1）准备试剂和设备：本实验需要用到牛奶、浓盐酸、乙醇、去离子水、烧杯、磁力搅拌器、pH计等。
（2）将100ml牛奶加入烧杯中，用磁力搅拌器搅拌并维持温度在30℃。
（3）用pH计测定牛奶的初始pH值，并记录。
（4）向牛奶中缓慢加入一定量的浓盐酸，并不断搅拌，使得牛奶的pH值维持在3.5-4.5之间。
在此过程中，要避免盐酸加入过快导致局部pH值过低。
（5）维持此pH值并继续搅拌30分钟，使得酪蛋白充分沉淀。
（6）将上清液倒出，并加入95%乙醇，使得乙醇的体积分数为20%，继续搅拌10分钟。
（7）将沉淀物过滤，并用乙醇清洗。
将过滤后的沉淀物放入烘箱，在40℃下烘干。
（8）收集烘干后的酪蛋白，测定其质量并计算产率。
4.结果分析表1：实验参数记录表实验方法是有效的。
从表1可以看出，实验过程中各个参数的控制对实验结果有着重要影响。
例如，如果pH值过低或过高，都会导致产率和纯度的下降；酸加入量过多或过少也会影响酪蛋白的沉淀效果；沉淀时间和烘干时间的长短也会影响产率和纯度。
因此，在实验过程中，需要严格控制各项参数。
5. 结论总结通过本次实验，我们成功地使用酸沉淀法从牛奶中分离出了酪蛋白。
牛奶中酪蛋白的提取与分析Word版
牛奶中酪蛋白的提取与分析Word版酪蛋白是牛乳中含量最多的蛋白质，为牛乳中蛋白质总量的80%以上。
酪蛋白可分为α-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白三种，其中α-酪蛋白和β-酪蛋白含量最高，约占酪蛋白总量的90%以上。
提取酪蛋白的方法有多种，常用的包括离心法、薄膜浓缩法和离子交换法等。
以下介绍一种离子交换法提取酪蛋白的方法。
材料和仪器设备：牛乳、0.02mol/L Na2HPO4（pH 8.2）、0.02mol/L NaH2PO4（pH 8.2）、0.5mol/L NaCl、硫酸钠、洗涤液、pH计、离心机、离子交换树脂（如DEAE-Sepharose CL-6B）、紫外分光光度计、SDS-PAGE凝胶电泳装置等。
步骤：1.将鲜牛乳离心去除脂肪，得到鲜乳液。
2.将鲜乳液加入同体积的0.5mol/L NaCl中，用搅拌器搅拌20min，离心分离得到上清液。
3.将上清液通过一根DEAE-Sepharose CL-6B离子交换树脂柱，收集流出液。
树脂柱洗涤至底座pH值稳定，得到初始洗涤液。
4.逐渐将洗涤液pH值升高至8.2，得到目标蛋白（酪蛋白）。
该步骤中DEAE-Sepharose CL-6B离子交换树脂中的团聚物质还可以部分与酪蛋白亲和，因此流出液中含有除酪蛋白外的其他物质，节约了纯化酪蛋白的成本。
5.将流出液进行浓缩处理。
常用的浓缩方法有薄膜浓缩法和淀粉微球浓缩法等。
淀粉微球浓缩法简便易行，且收率较高。
将淀粉往加入称量瓶中，加入适量的紫外吸收物质作为指示剂，加入约5倍的蒸馏水，搅拌至淀粉微球均匀分散，待微球沉淀后取上清液即可。
6.用紫外分光光度计对提取的酪蛋白进行检测，并进行酪蛋白的SDS-PAGE凝胶电泳分析。
其中，SDS-PAGE凝胶电泳分析操作步骤较为繁琐，主要包括制备凝胶、电泳、染色、显色等过程。
制备凝胶时，常用的凝胶包括10%、12%和15%三种，根据待测蛋白大小进行选择。
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牛奶中提取酪蛋白
[目的与要求]
1、了解等电点沉淀法
2、学习从牛奶中制备酪蛋白的方法
3、加深对蛋白质等电点性质的理解
[原理]
蛋白质是一种亲水胶体，在水溶液中蛋白质分子表面形成一个水化层。
另外，蛋白质又是一种两性离子，在一定pH溶液能够维持一个稳定的状态。
但是调节蛋白质溶液的pH值至等电点时，蛋白质会因失去电荷而变得不稳定，此时若再加脱水剂或加热，水化层被破坏，蛋白质分子就相互凝聚而析出。
等电点沉淀法主要利用两性电解质分子在等电点时溶解度最低的原理，而多种两性电解质具有不同等电点而进行分离的一种方法。
牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白含量约为35g/L。
酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。
将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。
用乙醇洗涤沉淀，除去脂类杂质后便可得到较纯的酪蛋白。
但单独利用等电点沉淀法来分离生化产品效果并不太理想，因为即使在等电点时，有些两性物质仍有一定的溶解度，并不是所有的蛋白质在等电点时都能沉淀下来，特别是同一类两性物质的等电点十分接近时。
生产中常与有机溶剂沉淀法、盐析法并用，这样沉淀的效果较好。
本实验目的是使学生运用等电点沉淀法制备酪蛋白，从中加深对蛋白质等电点性质的理解。
[方法和步骤]
1、取预先放冰箱中冷却的消毒牛奶6mL，3 000r/min离心10min，除去脂肪层的乳液置50毫升烧杯内，加热至40℃左右，在搅拌下慢慢加入10mL左右预热的醋酸-醋酸钠缓冲液，此时混浊液中有大量絮状物沉下。
冷至室温，3 000r/min离心10min，弃去上清液，得酪蛋白粗品。
2、用蒸馏水洗沉淀三次（每次5mL左右），3 000r/min离心10min，弃去上清液。
3、将沉淀置研钵中，研碎后，渐加5mL 95%乙醇，静置片刻，将全部悬浮液转移至布氏漏斗抽滤，抽干后的制品，用乙醇-乙醚混合液洗沉淀二次（每次5mL），最后用无水乙醚洗沉淀二次（每次5mL），抽干。
4、将沉淀摊开在表面皿上，风干，得酪蛋白制品（称重，记录）。
5、酪蛋白溶液的配制：称取酪蛋白0.1g，置10毫升烧杯中，加5mL 0.2mol/L氢氧化钠溶液，搅匀，隔水加热，溶解后转移至10毫升容量瓶中，用少量蒸馏水洗烧杯数次，洗液并入容量瓶中，最后加水至刻度处，摇匀，置冰箱中保存备用。
[结果与计算]
计算酪蛋白含量和得率：
1、含量：酪蛋白克数/100mL牛奶
2、
100 %⨯
=
理论含量
测得含量
得率
式中理论含量3.5g/100mL牛奶。