生物化学第6章蛋白质结构与功能的关系
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持,如细胞膜、细胞骨架 等,对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用,能够传递 外部刺激信号,调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程,如三羧酸循环和氧化磷酸化等
,为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式,如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体,如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者, 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运,将营养物质、氧气等 输送到细胞内,并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能,因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础,对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式,主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发,以治疗特定疾病的药物, 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质,以替代病变或缺失的蛋白 质,如治疗遗传性疾病的药物。
生物化学(第三版)第六章 蛋白质结构与功能的关系课后习题详细解答_ 复习重点
第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运,并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉,在其中央有一个铁原子。
亚铁(Fe2+)态的血红素能结合氧,但高铁(+3)态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链,含153个残基,外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋,共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内,它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His(H8)占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His(E7)降低在氧结合部位上CO的结合,并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说,被配体(如)O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数,如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基(多肽链)组成,每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白,具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质,Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在,称T(紧张)和R(松弛)态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的,它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一,血红蛋白的氧结合曲线是S形的,这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二,H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放,这是生理上的一个重要效应,它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的,O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质结构与功能的关系摘要:蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。
关键词:蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症;分子伴侣正文:1、蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功能,甚至造成分子病(molecular disease)。
例如镰状细胞贫血,就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时,容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。
另一方面,在蛋白质结构和功能关系中,一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失,则不会影响蛋白质的生物活性。
例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同,有种族差异,但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。
蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。
不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质,其一级结构往往相似,但也有时可相差很大。
如催化DNA复制的DNA聚合酶,细菌的和小鼠的就相差很大,具有明显的种族差异,可见生命现象十分复杂多样。
2、蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。
不同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和生理功能。
如指甲和毛发中的角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋二级结构,因此性质稳定坚韧又富有弹性,这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构,使其性质稳定而具有强大的抗张力作用又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道,就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中,一侧多由亲水性氨基酸组成,而另一侧却多由疏水性氨基酸组成,因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点,几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道,而其疏水侧,即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。
生物化学蛋白质之三蛋白质结构与功能的关系
§2.4 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系 (一)、一级结构的变异与分子病 分子病(molecular disease):由于基因结构改变, 蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变,从而导致 蛋白质功能障碍的疾病。 【经典举例】镰形细胞贫血症:编码珠蛋白β链的结 构基因第六个密码子由CTT→CAT,相应的多肽序列中N 端的第六个氨基酸由Glu→Vla;其空间结构发生相应 改变,丧失运输氧的生物活性。
3.重金属盐沉淀 条件:pH 稍大于pI为宜; 机理:重金属盐加入之后,与带负电的羧基结合。 注意:蛋白质变性,长期从事重金属作业的人应多
吃高蛋白食品,以防止重金属离子被机体吸收后造成 对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法
条件:pH稍小于pI;生物碱试剂一般为弱酸性物质, 如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
(三)、一级结构的局部断裂与蛋白质激活: 胰岛素原一级结构与激活过程
二、蛋白质空间结构与功能的关系 (一)核糖核酸酶的变性与复性
牛核糖核酸酶的一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态, 有催化活性
尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态,无活性
注意:蛋白质的功能取决于特定的天然构象,而规定其 构象的信息包含在它的氨基酸序列中。
引起的一种人和动物神经退行性病变。
正常的PrP富含α-螺旋,称为PrPc。PrPc在某
种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的
PrPsc,从而致病。
PrPc α-螺旋
PrPsc β-折叠
正常
疯牛病
小结
一级结构
基 础
决定
功能
空间结构
直 接 体 现Biblioteka 注意:蛋白质的结构与功能是高度统一的。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级结构,其结构不同,生物功能也不同。
如加压素和催产素都是由垂体后叶分泌的九肽激素。
它们之间仅在分子中有两个氨基酸残基的差异,以异亮氨酸代替苯丙氨酸,以亮氨酸代替精氨酸。
加压素促进血管收缩、血压升高和促进肾小管对水的重吸收,起抗利尿作用,故又称抗利尿素;而催产素则刺激子宫平滑肌收缩,起催产作用。
2. 由较长肽链组成的蛋白质一级结构中,其中“关键”部分结构相同,其功能也相同:“关键”部分改变,其功能也随
之改变。
基因突变可能引起蛋白质的一级结构改变,导致功能改变而致病,如镰刀型贫血。
这是由于血红蛋白(HbA)中的β链N端第6个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸替代所引起的一种遗传性疾病。
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析蛋白质是生物体内最为重要的分子之一,它们不仅参与到细胞的结构和功能中,还承担着许多生物过程的调控和催化作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系,了解这种关系对于揭示生命的奥秘具有重要意义。
蛋白质的结构可以分为四级:一级结构是指由氨基酸残基的线性排列所组成的多肽链;二级结构是指多肽链中氢键的形成所导致的局部结构,如α螺旋和β折叠;三级结构是指多肽链的整体折叠方式,由各种非共价作用力如疏水作用、静电作用、范德华力等所维持;四级结构是指多肽链之间的相互作用形成的复合体,如蛋白质亚基之间的相互作用。
蛋白质的结构决定了它的功能。
一方面,蛋白质的结构决定了它的空间构型和表面特性,从而决定了它与其他分子的相互作用方式。
例如,酶作为一类特殊的蛋白质,通过其特定的结构能够与底物结合,并催化底物的转化反应。
酶的活性位点通常位于蛋白质的表面,通过与底物之间的非共价作用力如氢键、离子键等相互作用,实现了底物的定向结合和催化反应的进行。
另一方面,蛋白质的结构还决定了它的稳定性和折叠能力。
蛋白质的折叠状态直接影响其功能的发挥。
当蛋白质的结构发生改变时,如突变或热变性等,其功能往往会受到影响甚至完全丧失。
蛋白质的结构与功能之间存在着相互依赖的关系。
一方面,蛋白质的功能要求其结构的稳定性和精确性。
例如,抗体是一类具有高度特异性的蛋白质,其结构的稳定性决定了其能够特异地与抗原结合,并发挥免疫应答的作用。
另一方面,蛋白质的结构也受到其功能的影响。
例如,一些蛋白质在特定的环境条件下会发生构象改变,从而改变其功能。
这种构象变化常见于信号转导和调控蛋白,它们通过结构的变化来响应外界刺激,并传递信号进一步调控细胞的生理过程。
除了结构与功能之间的关系,蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响。
例如,蛋白质的结构和功能受到其序列的限制。
蛋白质的氨基酸序列决定了其结构的可能性和稳定性,从而影响了其功能的发挥。
生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
1.9 蛋白质结构与功能的关系: P252,第六章从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。
脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用,肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。
一一一肌红蛋白(Mb)的结构与功能一1一三维结构:由一条多肽链和一个血红素辅基构成,相对分子量1670 0,含153个氨基酸残基。
分子中多肽链由8段α-螺旋组成,分子结构致密结实,带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面,疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部,见P253 图6-1。
一2一辅基血红素:由二价铁和原卟啉Ⅸ组成,原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成,见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
蛋白质提供疏水洞穴,固定血红素基,保护血红素铁免遭氧化,为氧提供一个结合部位。
结合氧只发生暂时电子重排。
一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能一1一血红蛋白由4个多肽链(亚基)组成,如α2β2(成人血红蛋白HbA),每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位,α-链有141个残基,β-链有146个残基,且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似(P259 图6-9)。
实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的,这表明蛋白质高级结构的保守性。
只要功能相同(都与氧结合),高级结构就相似,有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构,是四聚体,,而肌红蛋白只有三级结构。
因此血红蛋白运载氧能力增强,还能运载H+和CO2,在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。
且Hb为变构蛋白,可受环境中其他分子,如H+,CO2和2,3-二磷酸甘油酸(BPG)的调节。
一2一氧结合引起血红蛋白构象变化,氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同,发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的,具有正协同性同促效应,即一个氧分子与Hb结合,使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加,再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子,它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分,只有了解其结构,才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能,并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位,通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中,氨基酸序列可以有很大的变化,导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构:α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构,具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构,具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象,从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能,如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下,多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位,这种现象被称为四级结构。
例如,红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能,而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说,酶作为一类具有催化作用的蛋白质,其特定的结构使得它可以与底物结合,并通过催化反应来转化底物。
同样,抗体作为一种免疫分子,其特定的结构允许它与抗原结合,并发挥识别和中和作用。
总结起来,蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次,有助于我们更好地理解其功能的表现。
生物化学重要章节蛋白质结构与功能的关系教学反思
生物化学重要章节蛋白质结构与功能的关系教学反思生物化学是一门关于生物体内化学成分及其变化的科学。
蛋白质是生物体内最重要的有机化合物之一,它在生物体内担任着各种关键的功能角色。
因此,掌握蛋白质的结构与功能关系对于理解生物体的基本原理和进行相关研究至关重要。
在本次生物化学教学中,我们重点讲解了蛋白质结构与功能的关系。
通过课堂讲授、案例分析和实践操作等多种教学方法,我旨在帮助学生深入理解蛋白质结构与功能之间的紧密联系,并培养他们分析和解决蛋白质相关问题的能力。
首先,我引导学生了解了蛋白质的基本结构。
在教学中,我以图示、模型和动画等形式展示了蛋白质的四级结构:一级结构由氨基酸序列决定,二级结构包括α-螺旋和β-折叠等,三级结构是由氨基酸残基之间的非共价相互作用形成的,而四级结构则是多个蛋白质亚单位之间的相互作用。
通过直观的展示,学生们对蛋白质的结构有了更清晰的认识。
其次,我强调了蛋白质结构与功能之间的密切联系。
在教学中,我讲解了蛋白质的结构与其功能的关系,包括酶的催化作用、抗体的识别和结合以及膜蛋白的传递等。
通过具体的例子,我说明了不同的蛋白质结构对其功能的决定性作用,让学生们理解到了蛋白质结构与功能之间的紧密联系。
此外,我引导学生进行了案例分析,在实际问题中应用所学知识。
通过分析蛋白质的结构与功能关系,学生们可以更好地理解蛋白质的重要性以及其在生物体内的多种功能。
他们学会了如何利用蛋白质的结构信息来解释其生物学功能,并且能够根据不同的蛋白质结构特点预测其功能。
此外,我也充分利用实验室实践教学的机会,让学生亲自参与实验操作。
例如,通过分子模拟软件的应用,学生可以模拟蛋白质的结构和功能,进一步加深对蛋白质结构与功能关系的理解。
他们通过实践掌握了基本的生物化学实验技能,并且学会了如何使用相关工具和方法进行蛋白质相关研究。
通过本次教学,我发现学生们对蛋白质结构与功能的关系产生了浓厚的兴趣,并且他们的学习效果也得到了显著提升。
研究生入学考试动物生物化学蛋白质的结构与功能
(二)两面角(dihedral angle)
在多肽链里,Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽 平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键, 可以绕键轴旋转,其中以Cα-N旋转的角度称为ф,而以 Cα-C旋转的角度称为ψ、维持蛋白质分子构象的化学键
蛋白质分子构象主要靠非共价键维持
二) 蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能
变构作用(allosteric effect )是指对于多亚基的蛋白质或
酶,效应剂作用于某个亚基,引发其构象改变,继而引 起其他亚基构象的改变,导致蛋白质或酶的生物活性的 变化。 这样的效应剂也称变构剂。
血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧 分子与血红蛋白的一个亚基结合后,引起其构象发生改 变,这种变化在亚基之间传递,改变了其他亚基与氧的 结合能力。
第三节 蛋白质的化学结构
一、肽键和肽 二、蛋白质的一级结构 三、蛋白质的高级结构 (一)肽单位(酰胺平面) (二)非共价键(非共价相互作用力) (三)二级结构 (四)超二级结构 (五)结构域 (六)三级结构 (七)四级结构
一、肽键(peptide bond)和肽(peptide)
肽键:蛋白质分子中,由前一个氨基酸的-COOH和后
个别蛋白质含有:Zn, Fe, Cu 等金属元素
二、构成蛋白质的基本结构单位 ---氨基酸(Amino Acid)
(一)氨基酸的基本结构和构型
存在自然界氨基酸有300种,组成动物体氨基酸有20种
1、均为α-氨基酸(除脯氨酸) 2、均为L-氨基酸(除甘氨酸)
L-氨基酸通式
(二)氨基酸的分类
• 按R侧链极性和电荷不同,分为四大类 不带电荷极性氨基酸 :Gly, Ser,Thr, Cys,Thr,Asn,Gln 带负电荷极性氨基酸 :Asp,Glu 带正电荷极性氨基酸 :His,Arg,Lys 非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met
大学生物化学教案:蛋白质的结构与功能
大学生物化学教案:蛋白质的结构与功能第一部分:导言1.1 引言•蛋白质是生命体内最基本的分子,在维持生命活动中起着重要作用。
•本教案将介绍蛋白质的结构与功能,帮助学生全面理解蛋白质在生物体内的重要地位。
1.2 目标•了解蛋白质的基本概念和特点;•理解蛋白质多样性及其结构类型;•掌握蛋白质与功能之间的关系。
第二部分:蛋白质的基础知识2.1 蛋白质概述2.1.1 定义•蛋白质是由氨基酸组成的巨大有机分子,是生物体内最重要和最复杂的分子之一。
#### 2.1.2 功能•蛋白质可参与细胞结构形成、酶催化反应、信号传递等多种生物功能。
2.2 氨基酸与多肽链2.2.1 氨基酸分类•根据侧链的特性,氨基酸可分为极性、非极性和特殊氨基酸。
#### 2.2.2 蛋白质结构单元•多个氨基酸通过肽键连接形成多肽链,而多肽链组装在一起形成蛋白质。
2.3 蛋白质的结构级别2.3.1 一级结构:多肽链序列•一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
#### 2.3.2 二级结构:α-螺旋和β-折叠•α-螺旋由多个氨基酸残基沿着螺旋形排列而成;•β-折叠由相邻两条多肽链片段之间的氢键连接而成。
#### 2.3.3 三级结构:空间结构•蛋白质通过各种作用力(如静电相互作用、范德华力等)在三维空间中摆布而成。
#### 2.3.4 四级结构:亚单位•某些蛋白质由多个相同或不同的多肽链组装而成。
第三部分:蛋白质的功能与应用3.1 蛋白质的功能分类3.1.1 酶•酶是蛋白质中最常见的功能类别,用于催化生物体内的化学反应。
####3.1.2 结构蛋白•结构蛋白可以提供细胞和组织的支持和稳定性。
#### 3.1.3 运输蛋白•运输蛋白参与分子、离子等物质在生物体内的转运。
#### 3.1.4 抗体•抗体是免疫系统中的蛋白质,用于识别和消灭入侵的病原体。
#### 3.1.5 受体与信号传导蛋白•受体和信号传导蛋白参与细胞间的信号传递过程。
蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与功能的关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级 结构,其结构不同,生物功能也 不同. 2. 由较长肽链组成的蛋白质一级 结构中,其中“关键”部分结构 相同,其功能也相同;“关键” 部分改变,其功能也随之改变。
蛋白质空间橡象与功能活性的关系 < 一>
白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的 空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。 蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋 白质在复性后,构象复原,活性即能恢复。 在生物体内,当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合,触 发该蛋白质的构象发生一定变化,从而导致其功能活性的变化,这种现 象称为蛋白质的别构效应(allostery)。
关于蛋白质的一级结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的结构和功能
催化功能 调节功能 保护和支持功能 运输功能 储存和营养功能 收缩和运动功能 防御功能 识别功能 信息传递功能 基因表达调控功能 凝血功能 级键对于维系Hb分子空间构象 有重要作用,例如在四亚基间的8对 盐键(见前图—血红蛋白结构与亚基 间连接示意),它们的形成和断裂将 使整个分子的空间构象发生变化。
蛋白质的空间结构与功能的关系
生物化学—蛋白质的结构与功能
目的:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组 成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名 称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重 要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点 及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定 的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。 蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰 富碱或蛋白酶的作用下,最终 水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白 质组成单体或构件分子。存在于自然界中 的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基 酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是 天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨 酸(1938年)。
(2)多肽类激素和神经肽
人体内有许多激素属寡肽或多肽,如下丘脑—垂体分泌的催产素(9 肽)、加压素(9肽)、促肾上腺皮质激素(ACTH,39肽)等。催产素 和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同,前者使平滑肌收缩, 有催产和使乳腺泌乳的作用;后者能使小动脉收缩,增高血压,也有减 少排尿的作用。
(一)氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨
酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-
型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性, 是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋, (+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
生物化学课件-蛋白质结构与功能
1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration): 构型(configuration):立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏, 变会牵涉到共价键的形成和破坏,但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation):取代基团单键旋转时 : 构象 形成的不同的立体结构, 形成的不同的立体结构,这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏, 改变会牵涉到氢键的形成和破坏,但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同, 不相同,但结 三级) 构(三级)相 似,功能也相 载氧) 似(载氧) 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构:肽键、二硫键(都属于共价键) 一级结构:肽键、二硫键(都属于共价键) 二级结构:氢键(主链上 C=O C=O—和 H 二级结构:氢键(主链上—C=O 和N—H之 间形成) 间形成) 三、四级结构:次级键(氢键、疏水键、 四级结构:次级键(氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键) 离子键、范德华力、配位键)
(3)分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法: 端氨基酸分析法:
DNFB法 Edman法 氨肽酶法( DNFB法、Edman法、氨肽酶法(肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解) 酶,它能从多肽链的N-端逐个的向里水解)
C-端氨基酸分析法: 端氨基酸分析法:
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异(分子病) b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异(分子病) 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
生物化学重要章节“蛋白质结构与功能的关系”教学反思
第49卷第8期2021年4月广州化工Guangzhou Chemical IndustryVol.49No.8Apr.2021生物化学重要章节“蛋白质结构与功能的关系”教学反思*廖阳,闫荣玲(湖南科技学院化学与生物工程学院,湖南永州425199)摘要:打造一流本科课程,全面提升我国高等教育人才培养质量时代背景下,如何紧紧围绕“立德树人”和“以学生为中心”推进教学改革,提高课堂教学质量值得深入思考。
“蛋白质结构与功能的关系”是生物专业基础必修课生物化学的重要节段,本文在精心组织实施完成课前教学设计基础上,课后从教学理念、教学方法、教学过程、课程思政等几个方面对本节教学进行了认真的反思,所得的一些经验与体会可供同行交流和为团队进一步提高本节教学效果提供参考。
关键词:高级结构;初级结构;蛋白质;生物化学;教学方法;教学反思中图分类号:G642文献标志码:A文章编号:1001-9677(2021)08-0211-03 Teaching reflection on Important Section of"Relationship betweenProtein Structure and Function n in Biochemistry Course*LIAO Yang9YAN Rong-ling(College of Chemical and Biological Engineering,Hunan University of Science and Engineering,Hunan Yongzhou425199,China)Abstract:"The relationship between protein structure and function”is an important section in the chapter of protein chemistry in Biochemistry,which is a basic and compulsory course of Biology related majors.Under the background of first-class undergraduate courses building and personnel training quality improving of higher education,it is a valuable topic of thinking about how to promote the teaching reform and improve the classroom teaching quality from teaching concept,teaching method,teaching process,and coursing ideological and political education centered the idea of u strengthening morality education n and u student centered n.A teaching reflection of"the relationship between protein structure and fimction”with the intent was reviewed to get a further improvement of the teaching effect for this section in the future,and a peer communication and discussion for college teachers was provided.Key words:senior structure;primary structure;protein;Biochemistry;teaching method;teaching reflection“蛋白质结构与功能的关系”是生物及相关专业必修课程“生物化学”中“蛋白质化学”的一个重要节段。
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肌红蛋白的辅基血红素
protoporphyrin Ⅸ
heme
O2与肌红蛋白的结合
血红素中的铁的第 5 个配位键与珠蛋白的第 93 (或 F8)位His残基的咪唑基 N结合,这个His称为近 侧His,而O2与Fe的第6个配位键结合。在肌红蛋白没 有结合O2时,这个部位是空的。高铁肌红蛋白不能与 O2结合,H2O分子代替O2成为第6个配体。 在血红素结合 O2 的一侧,还有一个 His 残基,即 第64(或E7)位His残基,称为远侧His。由于这个远 侧 His 的存在,使得 O2 的结合受到空间位阻。在氧合 肌红蛋白中, O2的两个原子与 Fe不成一条直线,而 是倾斜了30°。
第6章 蛋白质结构与功能的关系
(The relation between structure and function of proteins)
一、肌红蛋白的结构与功能 二、血红蛋白的结构与功能 三、血红蛋白分子病 四、免疫系统和免疫球蛋白 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩 六、蛋白质的结构与功能进化
p (O2 ) Y p (O2 ) K
…………⑥
肌红蛋白的氧结合曲线
实验中 p (O2) 可以测得,氧分压常用Torr为 单位。 Y 值可用分光光度法测定,因为肌红蛋白 结合了O2 时会引起吸收光谱的改变。Y 对 p (O2) 作图所得的曲线称为氧结合曲线。 1 Torr = 133 Pa = 1 mmHg
细胞中,它的主要功能是在血液中结合并转
运氧气,它在肺中与氧气结合,运输到全身
各处组织中,再释放出氧气。
人体内有正常功能的血红蛋白
发育阶段 胚胎 胎儿 出生到死亡
血红蛋白 名称
α链或 α样链
ζ
β链或 β样链
亚基组成 ζ 2ε
2
ε
γ β
HbF HbA
α α
α 2γ
2
α 2 β2
出生到死亡
HbA2
α
δ
α 2 δ2
血红蛋白 α 链、 β 链及肌红蛋白链的三级结 构非常相似,但这三种肽链的氨基酸序列有很大 不同,141个氨基酸残基位置中只有27个位置的残 基在这三种肽链中是相同的。
Mb
Hbα
Hbβ
不同物种血红蛋白氨基酸 序列的比较
比较了多种(从七腮鳗到人)不同的血红蛋
白的氨基酸序列,证明序列中有 9 个位置的残基 是所有研究过的血红蛋白所共有的,这些称为高 度保守的残基。 血红蛋白内部的非极性残基可以换成另一种 非极性残基而功能不变。
肌红蛋白的结构
myoglobin
辅基血红素
血红素由原卟啉Ⅸ(protoporphyrin Ⅸ)中 间结合一个 Fe 原子构成,原卟啉Ⅸ是由 4 个吡咯 环通过甲叉桥连接而成的扁平环状化合物。卟啉 环中央结合Fe原子,Fe原子通常是八面体配位, 应该有 6 个配位键,其中 4 个配位键与 4 个吡咯环 的 N 原子相连,另两个配位键分布在卟啉环的上 下。Fe原子可以是二价的或三价的,相应的血红 素称为[亚铁]血红素(ferroheme,heme)和高铁 血红素( ferriheme , hematin ),相应的肌红蛋 白称为[亚铁]肌红蛋白(ferromyoglobin)和高铁 肌红蛋白(ferrimyoglobin,metmyoglobin)。
血 铁红 原蛋 子白 的氧 移合 动时
去氧血红蛋白中 各亚基间的盐桥
血红蛋白的别构效应
血红蛋白是一个四聚体蛋白,它与肌红蛋白相
比,出现了一些新的性质。血红蛋白的氧合具有正
协同同促效应,即一个 O2 的结合促进同一分子其
它亚基与 O2 的结合。具有这种性质的蛋白质称为
别构蛋白(其它蛋白质也有负协同效应的)。
血红蛋白的实际氧合曲线
推导氧合曲线 实际氧合曲线
图中的n为 Hill系数
血红蛋白推导氧合曲线 误差的原因
血红蛋白结合 O2并不是“全或无”的,各个亚
基结合O2是依次进行的,并且前面亚基结合了 O2对 后面亚基与O2的结合有促进作用。实际测定的n=2.8,
若n=1,则无协同作用,若n >1则有正协同作用。对
血红蛋白Байду номын сангаас氨基酸组成
α 链或 α 样链由 141 个氨基酸残基组成, β
链或 β 样链由 146 个氨基酸残基组成,而肌红蛋
白的肽链由153个氨基酸残基组成,它们都叫珠
蛋白。同一类型不同希腊字母代表的链有个别
氨基酸残基不同。
血红蛋白的三维结构
β2 β1
α2
α1
Hb的α链、β链和Mb链构 象的相似性
Y (50%的肌红蛋白结合了氧), lg( ,这 )0 1Y 时 p (O2 ) K P50 ,肌红蛋白的氧结合曲线上这一点
Y 1 时 1Y
的斜率称为 Hill系数。肌红蛋白的 Hill系数等于1(与 Hill图直线的斜率相同),说明O2分子彼此独立地与 肌红蛋白结合。
氧与肌红蛋白结合的Hill图
血红蛋白的协同性氧结合
假设O2与Hb的结合是一种“全或无”的方式,
其结合反应式为 Hb(O2 ) 4
Hb 4O2
[ Hb][O2 ]4 …………⑦ 则解离常数 K 为 K [ Hb (O2 ) 4 ]
按照前面肌红蛋白结合O2的定量分析的推导
方法,Hb的氧饱和分数Y 的表达式为
p 4 (O2 ) …………⑧ Y 4 p (O2 ) K
2,3-二磷酸甘油酸
2,3-bisphosphate glycerate,BPG
Bohr效应
组织中代谢作用产生H+和CO2,代谢越旺盛的 组织,需要的 O2 越多,产生的 H+ 和 CO2 也越多。 CO2在体内被水合成碳酸。
CO2水合的结果,使组织中pH下降,即[H+]上 升。 O2 与血红蛋白的结合受 pH和 CO2浓度的影响。 去氧血红蛋白对H+的亲和力比氧合血红蛋白大。因 此,增加H+浓度将促进O2的释放。 HbO2 +H+ HbH++O2
通常情况下,O2分子与Fe(Ⅱ)紧密接触会使 Fe(Ⅱ)氧化成Fe(Ⅲ),溶液中游离的亚铁血红 素很容易被氧化成高铁血红素,但在肌红蛋白中, 由于血红素处于疏水环境中,血红素Fe(Ⅱ)不容 易被氧化。
同样是血红素,与不同的蛋白质结合后,具有 不同的功能,如在细胞色素 C中,血红素起可逆电 子载体的作用,过氧化氢酶中,血红素催化H2O2歧 化成H2O和O2 。
根据henry定律,溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比,即 [O2]= A p (O2) …………⑤
式中A 为比例系数,p (O2)为氧气的分压。
肌红蛋白结合氧的定量分析
A p (O2 ) 将⑤代入④得 Y A p (O2 ) K
Y p (O2 ) K p (O2 ) A
于血红蛋白来说,当 n=4 时正协同作用最大,即当
1 个 O2 与 1 个亚基结合后,另外 3 个亚基也同时与 O2
结合。实际情况是n=2.8。这样,Hb对第4个O2的亲 和力约为对第1个O2亲和力的300倍。
血红蛋白运输氧的效率
在肺泡中,氧分压为100 torr,工作肌肉的毛
细血管中约为20 torr,血红蛋白在肺泡中Y是0.97,
肌红蛋白血红素 Fe原子的位移
肌红蛋白血红素在没有与 O2结合时,铁原
子是向第 5 配位体方向(His F8)突出的。当
与O2结合时,铁原子被拉回到卟啉平面。
肌 红 原蛋 子白 的血 位红 移素
Fe
肌红蛋白结合氧的定量分析
肌红蛋白与O2结合的反应式为 MbO2 其解离常数为K ,
Mb O2
血红蛋白氧合时亚基的移动
血红蛋白分子中,αβ亚基的接触有两类,一 类是 α1β1 接触和 α2β2 接触,这类接触称为装配 接触;另一类是 α1β2 接触和 α2β1 接触,这类接 触称为滑动接触。氧合时,每个αβ二聚体半分子 (原体)作为一个刚体移动,这两个原体彼此滑动。 我们将其中一个原体看作不动,另一个原体将绕一 个设想的偏心轴旋转15°,并平移0.08nm。
两边取对数得
p (O2 ) Y lg( ) lg 1Y K
Y lg( ) lg p (O2 ) lg K 1Y
Hill作图
Y lg( ) lg p (O2 ) lg K 1Y
Y ) 对 lg p (O2 ) 作图称为Hill作图,肌红 以 lg( 1Y
蛋白的Hill图是一条直线,其斜率为1。当
远侧His
近侧His
氧 铁合 离肌 子红 的蛋 6 白 个中 配血 体红 素
CO的毒性作用
第6个配位位置的空间位阻很重要。游离在溶 液中的铁卟啉结合 CO 的能力比结合 O2 强 25000 倍, 但在肌红蛋白中,血红素对CO的亲和力仅比对O2
的亲和力大250倍。肌红蛋白(还有血红蛋白)降
低对CO的亲和力,可以有效地防止代谢过程中产
[ Mb][O2 ] K …………① [ MbO2 ]
[ MbO2 ] [ MbO2 ] [ Mb]
令Y 为肌红蛋白的氧饱和分数,即 Y
…………②
[ Mb ][ O2 ] …………③ 将①改写为 [ MbO 2 ] K
肌红蛋白结合氧的定量分析
[ Mb][O2 ] [O2 ] K K Y Y 将③代入②得 , [ Mb][O2 ] [O2 ] [ Mb] 1 K K [O2 ] …………④ Y [O2 ] K
肌红蛋白的氧结合曲线
p (O2 ) Y p (O2 ) K
双曲线方程
Y 为氧结合肌红蛋白的分数与没有结合 1Y
Hill作图
氧的肌红蛋白的分数之比。
p (O2 ) p (O2 ) K p (O2 ) p (O2 ) Y p (O2 ) 1Y p (O2 ) K p (O2 ) K 1 p (O2 ) K