蛋白质组学期末复习题

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蛋白质工程部分期末习题

蛋白质工程部分期末习题

蛋白质工程期末复习题一、名词解释(每题4分,共20分)1、蛋白质的分子设计:从分子、电子水平上,通过数据库等大量实验数据,结合现代量子化学方法,通过计算机图形学技术等设计新的蛋白质分子。

2、蛋白质的化学修饰:通过各种方法使蛋白质分子的结构发生某些改变,从而改变蛋白质的某些特性和功能的技术过程称为蛋白质的化学修饰。

3、亲和标记:试剂对蛋白质分子中被修饰部位的专一性修饰,为亲和标记或专一性的不可逆抑制作用。

4、折叠病:蛋白质分子的氨基酸序列没有改变,只是其结构或者说构象有所改变引起的疾病。

如老年性痴呆症、帕金森氏症以及某些肿瘤。

5、透析:利用蛋白质等大分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其它小分子物质如无机盐单糖等分开。

二、单项选择题(每题2分,共30分)1、不属于蛋白质空间结构的基本组件的是(D)A α螺旋B β层C 环肽链D 结构域2、分子遗传学发展了以(B)为中心的基因操作技术,为通过基因修饰改造蛋白质提供了工具。

A PCR技术B 定点诱变C 分子克隆D 盒式突变3、下列不属于蛋白质结构测定的技术是(D)A X射线晶体衍射技术B 核磁共振波谱技术C 生物信息学预测蛋白质结构D缺失突变技术4、蛋白编码基因的定向诱变属于第(B )代基因工程A 一B二C三D四5、通过增加内氢键数目可以改善蛋白质设计的哪项目标(A )A 热稳定性B对氧化的稳定性C对重金属的稳定性 D pH稳定性6、蛋白质分子设计的关键是(B)A 建立所研究蛋白质的结构模型B 找出对所要求的性质有重要影响的位置C 预测突变体的结构D 定性或定量计算优化所得到的突变体结构是否具有所要求的性质7、蛋白质工程的最终目的是( C )A 开发新产品B 创造新理论C 制造具有新性能的新蛋白质结构D 研究蛋白质的氨基酸组成8、蛋白质分子的完全从头设计属于(C)A 小改B 中改C 大改D 没改9、TNBS(2,4,6-三硝基苯磺酸)是(B )的化学修饰常用试剂。

医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学

医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学

第四章蛋白质化学一、选择题A型题1.单纯蛋白质不含A CB HC ND OE S2.蛋白质的特征性元素是A CB HC ND OE P 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸4.各种蛋白质氮含量很接近,平均为A 6.25% B9% C16% D25% E36%5.选出亚氨基酸A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸6.不参与蛋白质合成的是A 半胱氨酸B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸7 .下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸8.根据元素组成的区别,从下列氨基酸中排除一种A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸9.关于氨基酸的错误叙述是A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D 酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸10.等电点最高的是A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸11.在生理条件下,带负电荷最多的是A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸12.两种蛋白质A和B,现经分析确知A的等电点比B高,所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多,它是A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸13.在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键A 1B 2C 3D 4E 514.在多肽链中,一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是A -C-N-Cα-B -Cα-C-N-C -Cα-N-C-D –N-C-Cα-E –N-Cα-C-15.人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16.蛋白质分子中的肽键A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D.肽键无双键性质E.以上均不是17.维持蛋白质分子一级结构的化学键是A.盐键B.二硫键C.疏水键D.肽键E.氢键18.维持蛋白质分子二级结构的化学键是A.肽键B.离子键C.氢键D.二硫键E.疏水键19.有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A.一般为左手螺旋B.螺距为5.4nmC.每圈包含10个氨基酸残基D.稳定键为二硫键E.氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是A.天然蛋白质分子均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维持D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21.蛋白质分子的元素组成特点是A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16%22.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L23.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A.高浓度HCl B.硫酸铵C.三氯醋酸D.氯化汞E.钨酸24.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸25.含有两个羧基的氨基酸是A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸26.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动?A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸27.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种?A.8种B.15种C.20种D.25种E.30种28.构成天然蛋白质的氨基酸A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码29.蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A.肽键B.盐键C.二硫键D.疏水键E.氢键30.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A.可使蛋白质表面的净电荷不变B.可使蛋白质表面的净电荷增加C.可使蛋白质稳定性增加D.可使蛋白质稳定性降低,易沉淀析出E.对蛋白质表面水化膜无影响31.等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液,在哪种pH条件下电泳分离效果最好?A.PH 3.5 B.pH 4.9 C.pH 5.9 D.pH 6.5 E.pH 8.632.蛋白质变性是由于A.蛋白质空间构象破坏B.蛋白质水解C.肽键断裂D.氨基酸组成改变E.氨基酸排列顺序改变33.变性蛋白质的主要特点是A.黏度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生活学活性丧失E.容易被盐析出沉淀34.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷B.去掉水化膜C.蛋白质变性D.中和电荷和去掉水化膜E.蛋白质凝固35.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为A.8B.>8 C.<8D.≤8E.≥836. 疯牛病的致病物质是A. α-螺旋朊蛋白B. β-折叠朊蛋白C. 变性的朊蛋白D. β-转角朊蛋白E. 以上都不是37. 蛋白质分子的肽键是A. 由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而形成的B. 由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的C. 由赖氨酸的氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水而形成的D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键E. 以上都不是38. 蛋白质的一级结构是指A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形状和大小D. 多肽链中氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键39. 含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH=9的环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是A. Ala,Cys,Lys,AspB. Asp,Cys,Ala,LysC.Asp,Ala,Lys,CysD. Cys,Lys,Ala,AspE. Lys,Ala,Cys,Asp41.Hb的氧解离曲线是S形的原因是A. Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C. Hb属于变构蛋白D. Hb存在于红细胞内E. 由于存在有2,3-BPG42.对于稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键A. 盐键B. 氢键C. 脂键D. 疏水键E. 范德华力43.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是A. 肽链B. 氢键C. 盐键D. 二硫键E. 疏水作用44.关于蛋白质二级结构的描述,错误的是A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B. 二级结构仅指主链的空间构象C. 多肽链主键构象由每个肽键的两个二面角所确定D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置E. 无规卷曲也属二级结构范围45.以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 苏氨酸D. 甲硫氨酸E. 酪氨酸46. 关于蛋白质分子三级结构的描述,错误的是A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 有三级结构的多肽链都具有生物学活性C. 三级结构的稳定性主要是电次级键维系的D. 亲水基团聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基47. 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置属于蛋白质的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 模体结构48.蛋白质的等电点是A. 蛋白质溶液为7时溶液的pHB. 蛋白质溶液为7.4时溶液的pHC. 蛋白质分子呈现正离子状态时溶液的pHD. 蛋白质分子呈现负离子状态时溶液的pHE. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH49.组成人体蛋白质的氨基酸有A. 10种B. 15种C. 20种D. 25种E. 30种50.经测定,一份血清标本的含氮量为10g/L,那么,蛋白质的浓度是A. 52.5g/LB. 57.5 g/LC. 62.5 g/LD. 67.5 g/LE. 72.5 g/L51.下列描述血红蛋白的概念,正确的是A. 血红蛋白含有铁卟啉的单亚基球蛋白B. 血红蛋白氧解离曲线为S形C. 一个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同52.镰状细胞贫血患者Hb分子中氨基酸替换及位置是A. α链第六位Glu-ValB. α链第六位Val-GluC. β链第六位Glu-ValD. β链第六位V al-GluE. 以上都不是53.盐析法沉淀蛋白质的原理是A. 降低蛋白质溶液的介电常数B. 无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C. 破坏蛋白质的一级结构D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 破坏水化膜,中和电荷54.下列叙述正确的是A. 变性的蛋白质一定沉淀B. 沉淀的蛋白质一定变性C. 沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D. 沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E. 盐析法使蛋白质变性55.蛋白质变性不包括A. 蛋白质空间构象破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质的水解D. 蛋白质一级结构的改变E. 辅基的脱落56.不使蛋白质变性的因素是A. 重金属B. 强酸,强碱C. 加热,振荡D. 有机溶液E. 盐析57.关于谷胱甘肽的叙述,正确的是A. 是体内重要的氧化剂B. 含有胱氨酸C. 其中的谷氨酸α-羧基是游离的D. C端羧基是主要的功能基团E. 所含的肽键均为α-肽键58.蛋白质的一级结构及高级结构取决于A. 分子中的氢键B. 分子中的盐键C. 分子中疏水键D. 氨基酸的组成及排列顺序E. 氨基酸残基的性质59.某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变,这个蛋白质的A. 功能不一定改变B. 功能一定改变C. 二级结构一定改变D. 二级结构一定不变E. 三级结构一定改变60.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 促甲状腺激素释放激素B. 血管紧张素C. 催产素D. 促肾上腺皮质激素E. 血红素61.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A. 盐键B. 疏水键C. 二硫键D. 氢键E. 范德华力62.蛋白质的最大吸收峰波长是A. 260nmB. 280nmC. 340nmD. 450nmE. 560nm63.关于蛋白质二级结构的下列叙述,正确的是A.局部主链的构象B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.亚氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局64.不属于蛋白质二级结构的是A. α螺旋B. β折叠C. β转角D.无规则卷曲E.右手双螺旋65.蛋白质二级结构中通常不存在的构象A. α螺旋B. β折叠C. α转角D.无规则卷曲E. β转角66.关于蛋白质分子中的α螺旋特点的下列叙述,正确的是A.呈左手螺旋B.靠盐键维持稳定C.氨基酸R基伸向外面D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含5.4个氨基酸残基67.蛋白质分子中α螺旋的特点是A.为左手螺旋B.结构中含有脯氨酸C.靠氢键维持的紧密结构D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.每个螺旋含3个氨基酸残基68.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构E.四级结构69.维持蛋白质三级结构的主要化学键A.氢键B.二硫键C.离子键D.范德华力E.疏水作用70.在蛋白质三级结构中,趋向于避开蛋白质分子表面的是A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.丝氨酸71.在但比啊之的三级结构中,主要位于蛋白质分子内部的是A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸E.天冬酰胺72.关于蛋白质结构的下列叙述,不正确的是A. α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.各种蛋白质都具有一~四级机构D.一级结构决定空间结构E.无规则卷曲是在一级结构基础上形成的73.氧在血中的主要运输形式是A.溶解氧B.水合氧C.碳酸氢根D.氧合血红蛋白E.氨基甲酸血红蛋白74.稳定蛋白质构象的化学键通常不包括A.氢键 B.盐键 C.酯键 D.范德华力 E.疏水作用75.下列试剂中,常用语还原二硫键的是A.尿素B.酚试剂C.双缩脲D.茚三酮E.巯基乙醇76.一分子血红蛋白分子中含有Fe2+的个数A.1B.2C.3D.4E.577.血红蛋白氧解离曲线呈S形的原因是A.Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C.Hb属于变构蛋白 E.存在有2,3-二磷酸甘油酸78.两种蛋白质A和B,现经分析确知A的等电点比B的高,所以A含下面一种氨基酸比B多A.蛋氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.天冬氨酸79.蛋白质溶液的主要稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度高B.蛋白质分子的疏水作用C.蛋白质溶液有分子扩散现象D.蛋白质在溶液中有布朗运动E.蛋白质分子表面有水化膜和同性电荷80.蛋白质变性是由于A.肽键断裂B.蛋白质水解C.氨基酸序列改变D.蛋白质构象破坏E.蛋白质组成改变81.蛋白质变性是不应出现的变化是A.溶解度降低B.天然构象破坏C.失去原有的生理功能D.分子中个别肽键被破坏E.分子中各种次级键被破坏81.关于蛋白质变性的下列叙述,错误的是A.球蛋白变性后水溶性降低B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时一级结构不受影响D.蛋白质变性时生物活性降低或丧失E.去除变性因素后,所有变性蛋白质都可以复性82.蛋白质变性的主要特点是A.活性丧失B.分子量降低C.溶解度增大D.共价键结构破坏E.不易被蛋白酶降解83.蛋白质盐析的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质的等电点发生变化C.使蛋白质变性,破坏空间结构E.中和蛋白质表面电荷破坏水其化膜84.向血清中加入等体积的饱和硫酸铵,可以析出的是A.白蛋白B.球蛋白C.球蛋白D.球蛋白原E.白蛋白和球蛋白85.某蛋白质的PI=8,在PI=6的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为A.不确定B.没有泳动C.向负极泳动D.向正极泳动E.向正负极扩散86.有一种蛋白质溶液,所含各种蛋白质的等电点是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。

生物化学-期末复习资料

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生物化学-期末复习资料一、判断题(每题1分,共15分)1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷( )2、糖类化合物都具有还原性( )3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。

( )4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。

( )5、ATP含有3个高能磷酸键。

( )6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。

( )7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。

( )8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。

( )9、血糖基本来源靠食物提供。

( )10、脂肪酸氧化称β-氧化。

( )11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。

( )12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。

( )13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。

( )14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。

( )15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物。

( )二、(学科教研组期末学业水平汇编)单选题(每小题1分,共20分)1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:( )A、麦芽糖B、蔗糖C、乳糖D、纤维素E、香菇多糖2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( )A、硬酯酸B、胆固醇C、胆酸D、醛固酮E、脂酰甘油3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个:( )A、多肽B、二肽C、L-α氨基酸D、L-β-氨基酸E、以上都不是4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( )A、能加速化学反应速度B、能缩短反应达到平衡所需的时间C、具有高度的专一性D、反应前后质和量无改E、对正、逆反应都有催化作用5、通过翻译过程生成的产物是: ( )A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( )A、1B、2C、3D、4.(学科教研组期末学业水平检测精选汇编)E、57、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( )A、1B、2C、3D、4E、58、下列哪个过程主要在线粒体进行( )A、脂肪酸合成B、胆固醇合成C、磷脂合成D、甘油分解E、脂肪酸β-氧化9、酮体生成的限速酶是( )A、HMG-CoA还原酶B、HMG-CoA裂解酶C、HMG-CoA合成酶D、磷解酶E、β-羟丁酸脱氢酶10、有关G-蛋白的概念错误的是( )A、能结合GDP和GTPB、由α、β、γ三亚基组成C、亚基聚合时具有活性D、可被激素受体复合物激活E、有潜在的GTP 活性11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( )A、氨基甲酰磷酸B、NH3C、天冬氨酸D、天冬酰胺E、谷氨酰胺12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )A、多巴→黑色素B、苯丙氨酸→酪氨酸C、苯丙氨酸→苯丙酮酸D、色氨酸→5羟色胺E、酪氨酸→尿黑酸13、胆固醇合成限速酶是: ( )A、HMG-CoA合成酶B、HMG-CoA还原酶C、HMG-CoA裂解酶D、甲基戊烯激酶E、鲨烯环氧酶14、关于糖、脂肪、蛋白质互变错误是: ( )A、葡萄糖可转变为脂肪B、蛋白质可转变为糖C、脂肪中的甘油可转变为糖D、脂肪可转变为蛋白质E、葡萄糖可转变为非必需氨基酸的碳架部分15、竞争性抑制作用的强弱取决于:( )A、抑制剂与酶的结合部位B、抑制剂与酶结合的牢固程度C、抑制剂与酶结构的相似程度D、酶的结合基团E、底物与抑制剂浓度的相对比例16、红细胞中还原型谷胱苷肽不足,易引起溶血是缺乏( )A、果糖激酶B、6-磷酸葡萄糖脱氢酶C、葡萄糖激酶D、葡萄糖6-磷酸酶E、己糖二磷酸酶17、三酰甘油的碘价愈高表示下列何情况 ( )A、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈高B、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈C、其分子中所含脂肪酸的碳链愈长D、其分子中所含脂肪酸的饱和程度愈高E、三酰甘油的分子量愈大18、真核基因调控中最重要的环节是 ( )A、基因重排B、基因转录C、DNA的甲基化与去甲基化D、mRNA的衰减E、翻译速度19、关于酶原激活方式正确是:( )A、分子内肽键一处或多处断裂构象改变,形成活性中心B、通过变构调节C、通过化学修饰D、分子内部次级键断裂所引起的构象改变E、酶蛋白与辅助因子结合20、呼吸链中氰化物抑制的部位是: ( )A、Cytaa3→O2B、NADH→O2C、CoQ→CytbD、Cyt→CytC1 D、Cytc→Cytaa3三、多选题(10个小题,每题1分,共10分)1、基因诊断的特点是:( )A、针对性强特异性高B、检测灵敏度和精确性高C、实用性强诊断范围广D、针对性强特异性低E、实用性差诊断范围窄2、下列哪些是维系DNA双螺旋的主要因素( )A、盐键B、磷酸二酯键C、疏水键D、氢键E、碱基堆砌3、核酸变性可观察到下列何现象 ( )A、粘度增加B、粘度降低C、紫外吸收值增加D、紫外吸收值降低E、磷酸二酯键断裂4、服用雷米封应适当补充哪种维生素( )A、维生素B2B、V—PPC、维生素B6D、维生素B12E、维生素C5、关于呼吸链的叙述下列何者正确? ( )A、存在于线粒体B、参与呼吸链中氧化还原酶属不需氧脱氢酶C、NAD+是递氢体D、NAD+是递电子体E、细胞色素是递电子体6、糖异生途径的关键酶是 ( )A、丙酮酸羧化酶B、果糖二磷酸酶C、磷酸果糖激酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、已糖激酶7、甘油代谢有哪几条途径( )A、生成乳酸B、生成CO2、H2O、能量C、转变为葡萄糖或糖原D、合成脂肪的原料E、合成脂肪酸的原料8、未结合胆红素的其他名称是 ( )A、直接胆红素B、间接胆红素C、游离胆红素D、肝胆红素E、血胆红素9、在分子克隆中,目的基因可来自( )A、基因组文库B、cDNA文库C、PCR扩增D、人工合成E、DNA结合蛋白10关于DNA与RNA合成的说法哪项正确: ( )A、在生物体内转录时只能以DNA有意义链为模板B、均需要DNA为模板C、复制时两条DNA链可做模板D、复制时需要引物参加转录时不需要引物参加E、复制与转录需要的酶不同四、填空题(每空0.5分,共15分)1、胞液中产生的NADH经和穿梭作用进入线粒体。

生物化学复习题

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生物化学期末复习资料(答案不一定保证正确)一、是非判断:1、Edmam降解反应中苯异硫氰酸(PITC)是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。

()2、蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。

蛋白质变形后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。

()3、如动物长期饥饿,就要动用体内的脂肪,这时分解酮体速度大于生成酮体速度。

()4、在天然氨基酸中只限于α-NH2能与亚硝酸反应,定量放出氨气。

脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨基,精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。

()5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。

()6、若双链DNA中的一条链碱基顺序为:pCpTpGpGpApC,则另一条链的碱基顺序为:pGpApCpCpTpG。

()7、奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。

()8、增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。

()9、酶被固定化后,一般稳定性增加。

()10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。

()11、胆固醇分子中无双键,属于饱和固醇。

()12、在三羧酸循环中,琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时,电子受体为FAD。

()13、蛋白质变形后,其氨基酸排列序列并不发生变化。

()14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸,需经1次脱氢,两次底物水平磷酸化过程,最终净生成2摩尔ATP分子。

()15、若没氧存在时,糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸,若有氧存在下,则NADH+H+进入线粒体氧化。

()二、单项选择:1、维生素PP是下列哪种辅酶的组成成分?(A)A、NAD+B、CoA-SHC、TPPD、FH42、用EDman降解法测某肽的N端残基时,未发现有游离的PTH——氨基酸产生,问下述四种推测中,哪一种是不正确的?(B)(A)其N端氨基酸被乙酰化(B)其N端氨基酸是Pro(C)此肽是环肽(D)其N端氨基酸是Gln3、1mol葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成的乙酰CoA:(B)A. 1molB.2molC.3molD.4molE.5mol4、DNA经紫外线照射后会产生嘧啶二聚体,其中主要的是(C)(A)CC (B)CT (C)TT5、在缺氧的情况下,糖酵解途径生成的NADH+H+的去路:(B)A、进入呼吸链氧化供应能量B、丙酮酸还原为乳酸C、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛D、醛缩酶的辅助因子合成1,6-双磷酸果糖E、醛缩酶的辅助因子分解1,6-双磷酸果糖6、脂肪酸分解产生的乙酰CoA去路:(E).脂肪酸分解产生的乙酰-CoA 在体内可以合成脂肪酸、酮体、胆固醇,也可以进入三羧酸循环氧化分解供能。

生物化学期末考试复习题

生物化学期末考试复习题

生物化学期末考试复习题一、名词解释(查书):同工酶、酮体、必需脂肪酸、必需氨基酸、氧化磷酸化、底物磷酸化、限速酶、关键酶糖异生作用、LDL HDL VLDL CM二、单选题:1、ATP含有几个高能磷酸键( )A、1个B、2个C、3个D、4个2、糖酵解途径中的最主要的限速酶是()A、磷酸果糖激酶B、己糖激酶C、葡萄糖激酶D、丙酮酸激酶3、一分子乙酰CoA彻底氧化可产生 ( )ATPA、12个或10个B、38个或36个C、15或13个D、20个或18个4、血浆脂蛋白中的高密度脂蛋白是指()A、CMB、VLDLC、LDLD、HDL5、下列哪种脂蛋白中胆固醇和胆固醇酯含量高()A、VLDLB、LDLC、IDLD、CM6、体内酮体合成的原料是( )A、胆固醇B、甘氨酸C、乳酸D、乙酰CoA7、降低血糖的激素是指()A、胰高血糖素B、肾上腺素C、胰岛素D、生长素8、下列哪种脂蛋白具有抗动脉粥样硬化作用()A、LDLB、HDLC、VLDLD、CM9、氨的贮存及运输形式是()A、谷氨酸B、天冬氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺10、血氨的主要代谢去路是()A、合成尿素B、合成谷氨酰胺C、合成嘌呤D、合成嘧啶11、ADP中含有几个高能磷酸键()A、1个B、2个C、3个D、4个12、一分子12碳的脂肪酸彻底氧化可产生()ATPA、96个B、38个C、12个D、130个13、血浆脂蛋白中的极低密度脂蛋白是指( )A、CMB、VLDLC、LDLD、HDL14、下列哪种脂蛋白是转运内源性胆固醇/酯的()A、VLDLB、LDLC、HDLD、CM答案:BAADB DCBDA AABB三、填空题:1、维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键;2、体内碱性最强的氨基酸是精氨酸;3、磷酸戊糖途径主要生理作用是提供了NADPH+H+和磷酸核糖;4、一分子丙酮酸彻底氧化可产生15 ATP;5、乙酰CoA在体内可合成脂肪(酸)、胆固醇、酮体等化合物;6、体内胆固醇合成的原料是乙酰辅酶A ,限速酶是HMGCoA 还原酶;7、八种必需氨基酸是苏氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸;8、体内胆固醇可转变成为胆汁酸(盐)、类固醇激素、VitD3等化合物;9、体内的主要供氢体是NADPH+H+ ,高能磷酸键的供体是ATP 。

蛋白质与酶工程总题(制药09复习用)

蛋白质与酶工程总题(制药09复习用)

蛋⽩质与酶⼯程总题(制药09复习⽤)皖西学院10–11学年度第2学期期末考试试卷(A 卷)化⽣系专业本科) 蛋⽩质与酶⼯程课程⼀.选择题:1.影响蛋⽩质化学修饰反应的主要因素有:()2. 蛋⽩质化学修饰有以下作⽤(以酶为例),请指出错误的⼀条: ( ) 3.蛋⽩质侧链上的巯基在进⾏烷基化修饰时,常⽤的烷基化试剂是:() 4. 下⾯哪⼀项叙述是错误的:()5. ⼈类基因组计划的启动和草图完成时间在:() 6. ⼈类基因组计划的启动到⼈类基因组序列图测序完成时间在: ( ) 7. 通过⽐较两个或多个蛋⽩质序列的相似区域和保守性位点,确定相互间具有共同功能的序列模式和分⼦进化关系,进⼀步分析其结构和功能。

此⽅法为: ( ) 8. 通过对⽬标蛋⽩质进⾏定位突变或化学修饰改变其结构和功能,为蛋⽩质分⼦设计中的:() 9. 通过对来源于不同蛋⽩质的结构域进⾏拼接和组装,为蛋⽩质分⼦设计中的:() 10. 完全从头设计出⼀种具有特异结构与功能的全新蛋⽩质,为蛋⽩质分⼦设计中的:() 11 下⾯哪⼀条不是真核基因在原核中正确表达的必备条件:() 12 外源基因在⼤肠杆菌()⾼效表达时,常会发⽣⼀种特殊的⽣理现象,形成包涵体。

13 由欧洲⽣物信息学研究所进⾏维护和管理的SWISS-PROT 数据库:() 14 核酸序列数据库GenBank 是由:() 15 通过改变某些条件或添加某种试剂,使酶的溶解度降低,⽽从溶液中沉淀析出,与其他溶质分离的技术,为:() 16 酶反应器类型很多,不同的反应器特点各不相同。

对于那些有⽓体参与的酶催化反应,可选择:() 17 酶反应器类型很多,不同的反应器特点各不相同。

对于那些产量有限、价格昂贵的酶,酶的回收利⽤特别重要,可选择:() 16 酶反应器类型很多,不同的反应器特点各不相同。

对于⼀些耐⾼温酶(如耐⾼温α-淀粉酶),可选择:() 17 采⽤物理吸附法固定化酶有以下特点:() 18 采⽤包埋法固定化酶有以下特点:() 19 采⽤共价结合法固定化酶有以下特点:()20 酶反应器与化学反应器和发酵罐的区别是:() 21 采⽤磷酸钙共沉淀法将重组载体导⼊受体细胞的⽅法属于:()22 采⽤花粉管通道法将重组载体导⼊受体细胞的⽅法属于:()23 采⽤基因枪法将重组载体导⼊受体细胞的⽅法属于:()24 利⽤免疫学⽅法可以筛选重组⼦,其筛选过程主要是检测:() 25 利⽤抗药性⽅法可以筛选重组⼦,其筛选过程主要是检测:()26 利⽤蓝⽩斑⽅法可以筛选重组⼦,其筛选过程主要是检测:()27 下列对氨基酸分类正确的是:() 28 下列哪项称述是错误的:()⼆.判断题:三.填空题:四.名词解释:1. ⽣物信息学:2. 定点突变:3. 蛋⽩质的化学修饰:4. 基因融合技术:5. 报告基因:6.蛋⽩质芯⽚:7. 噬菌体展⽰技术:8. 细菌表⾯展⽰技术:9. 酵母表⾯展⽰技术: 10. 蛋⽩质组: 11 蛋⽩质组的时空性:12 ⼆维凝胶电泳技术:13 酶反应器:14 酶传感器:15 固定化酶:16 固定化细胞:17 传感器:18 ⽣物传感器:20 酶基因的克隆:21 融合酶:22 蛋⽩质⼯程:23 酶⼯程:24 肽键:25 蛋⽩质的⼆级结构:26 蛋⽩质的结构域:27 蛋⽩质变性:28 蛋⽩质复性:29 分⼦伴侣:30 第⼆遗传密码:31 ⽣物柴油:五.简答题:1. 蛋⽩质化学修饰的反应类型有哪些?主要修饰部位是什么?2. 基因突变的种类有⼏种?各⾃的特点是什么?3. 为什么要发展基因融合技术?4 简述⼤肠杆菌表达外源基因的优势与不⾜。

生物化学期末复习题

生物化学期末复习题

考核人数______ 考核班次_______________ 任课教员_________ 出题教员签名________ 任课教研室主任签名_______日期_______ 队别__________ 教学班次___________ 学号___________ 姓名____________…………………………密………………………………封………………………………线………………………………………沈阳师范大学《生物化学》期末复习题一、名词解释(100小题,每小题2分,共200分)1、右旋糖酐2、同多糖(同聚多糖)3、糖苷及糖苷键4、凝集素5、糖肽键6、α-或β-异头物7、旋光率8、转化糖9、钙调蛋白(CaM) 10、脑苷脂 11、皂化作用 12、盐溶 13、β-折叠 14、复性 17、分子病18、结合蛋白质 19、陪伴蛋白 20、球蛋白21、必需激活剂 22、齐变模型 23、混合抑制 24、绝对专一性 27、共价修饰调节 28、非必需激活剂 29、比活力 30、不可逆抑制 31、抗体酶 32、核酶 33、非竞争性抑制 35、反义 37、调节基因 38、RNA 组学 39、三叶草结构 40、DNA 变性和复性 41、染色体考核人数______ 考核班次_______________ 任课教员_________ 出题教员签名________ 任课教研室主任签名_______日期_______ 队别__________ 教学班次___________ 学号___________ 姓名____________…………………………密………………………………封………………………………线………………………………………43、Western 印迹 44、反密码子 45、中心法则 46、Southern 印迹 48、聚合酶链式反应 49、发夹结构 50、维生素 51、脂溶性维生素 52、维生素缺乏症 53、质子梯度 54、底物水平磷酸化 56、氧化磷酸化抑制剂 57、偶联反应 58、氧化磷酸化59、解偶联剂与解偶联蛋白 60、3-磷酸甘油穿梭 61、回补反应 63、磷酸戊糖途径 64、巴斯德效应65、肉毒碱穿梭系统67、ω-氧化 69、差向异构酶 70、α-氧化 73、生糖氨基酸 76、核苷酸补救合成途径 77、别嘌呤醇 78、核酸外切酶 81、直接修复 82、随从链 83、半不连续复制 84、端粒 85、前导链 86、复制体 87、切除修复 88、超螺旋 89、SOS 反应 90、转录单位 91、逆转录 92、RNA 复制 93、初级转录本考核人数______ 考核班次_______________ 任课教员_________ 出题教员签名________ 任课教研室主任签名_______日期_______ 队别__________ 教学班次___________ 学号___________ 姓名____________…………………………密………………………………封………………………………线………………………………………94、TATA 框 96、信号肽 97、密码子 98、同工tRNA99、反馈二、问答题(100小题,每小题5分,共500分)1、简述肝素抗凝血的作用原理。

生化期末复习资料

生化期末复习资料

第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S(P7)2、定氮法:样品中含蛋白质克数=样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键,是蛋白质分子中的主要共价键,性质比较稳定。

(P11)4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物,蛋白质不完全水解的产物也是肽。

10个以下氨基酸组成成寡肽,10个以上氨基酸组成称多肽。

(P11)5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。

(P11)6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸(残基)从N端到C端的排列顺序,即氨基酸序列。

主要化学键为肽键。

(P12)7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。

主要化学键为氢键。

(P13)8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括主链和侧链在内所形成的空间结构。

主要化学键为疏水键。

(P15)9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。

(P16)10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后,结集在此蛋白质最高层次空间结构。

在此空间结构中,各具独立三级结构的多肽链称亚基。

主要化学键为疏水键,氢键,离子键。

(P16)第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同,但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。

亚基:骨骼肌形和心肌形。

组成的五种同工酶:LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M4)、LDH4(HM3)、LDH5(M5)。

(P40)2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。

(P41)第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应,整个过程均在胞质中完成,无需氧的参与,终产物是乳酸;反应中适放能量较少,一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。

【食化期末复习题】必考题整理第四章

【食化期末复习题】必考题整理第四章

第四章蛋白质一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、必须氨基酸3、等电点4、氨基酸的疏水性5、蛋白质的变性6、蛋白质的功能性质7、胶凝8、持水力9、蛋白质的组织化10、食品泡沫二、填空题1.蛋白质分子中含量多时易变性凝固。

2.蛋白质分子中含量多时不易变性凝固。

3.食品中的蛋白质通过消化器官可以水解为简单的营养成分。

4.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。

5. 蛋白质按组分可分为、和。

6.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。

7.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。

8.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。

9.影响蛋白质变性的主要因素有和_ 。

10.变性后的蛋白质主要性质有:、和。

11.蛋白质的功能性质主要有、、和。

12.蛋白质的一级结构是。

13.蛋白质的二级结构是。

14.稳定蛋白质构象的作用力包括、_ 、和等。

15.蛋白质溶解度主要取决于、和。

16.影响蛋白水合性质的环境因素有、、、、和。

17.蛋白质在等电点时,溶解度 _,在电场中。

18.蛋白质的变性分为和两种。

19.蛋白质的变性只涉及到结构的改变,而不变三、单选题1.下列氨基酸中必需氨基酸是( )。

A.谷氨酸B.异亮氨酸C.丙氨酸D.精氨酸E.丝氨酸2.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。

A.蛋氨酸B.半胱氨酸C.缬氨酸D.苯丙氨酸E.苏氨酸3. pH值为()时,蛋白质显示最低的水合作用。

A、pIB、大于pIC、小于pID、pH9~104.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。

A.肽键B.二硫键C.氢键D.疏水键E.碱基堆积力5.对面团影响的两种主要蛋白质是( )A麦清蛋白和麦谷蛋白B麦清蛋白和麦球蛋白C麦谷蛋白和麦醇溶蛋白 D 麦球蛋白和麦醇溶蛋白6.赖氨酸为碱性氨基酸,已知pKa1=2.18 pKa2=8.95 pKa3=10.53 则赖氨酸的等电点pI为()。

A.5.57B.6.36C.9.74D.10.537、美拉德反应不利的一面是导致氨基酸的损失,其中影响最大的人体必需氨基酸:( )A、Lys B 、Phe C 、Val D、Leu8、在人体必需氨基酸中,存在ε-氨基酸是()A、亮氨酸B、异亮氨酸C、苏氨酸D、赖氨酸四、多选题1.可引起蛋白质变化的物理因素有()。

生化试题详解

生化试题详解

生物化学期末考试复习试题1.蛋白质空间结构与功能的关系,试举一例说明。

答:体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系。

例如角蛋白含有大量α-螺旋结构,与富含角蛋白组织的坚韧性并富有弹性直接相关;而丝心蛋白分子中含有大量β-折叠结构,致使蚕丝具有伸展和柔软的特性。

以下以血红蛋白为例,阐述蛋白质空间结构和功能的关系:血红蛋白(Hb)具有四个亚基组成的四级结构,每个亚基结构中间有一个疏水局部,可结合1个血红素并携带1分子氧,因此一分子Hb共结合4分子氧。

成年人红细胞中的Hb主要由两条α肽链和两条β肽链(α2β2)组成,α链含141个氨基酸残基,β链含146个氨基酸残基。

Hb亚基之间通过8对盐键,使四个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。

Hb与O2结合的S型曲线提示Hb的4个亚基与4个O2结合时平衡常数并不相同,而是有4个不同的平衡常数。

Hb最后一个亚基与O2结合时其平衡常数最大,从S型曲线的后半部呈直线上升可证明此点。

根据S型曲线的特征可知,Hb中第一个亚基与O2结合以后,促进第二个及第三个亚基与O2的结合,当前三个亚基与O2结合后,又大大促进低四个亚基与O2结合,这种效应称为正协同效应。

根据Perutz等利用X线衍射技术分析Hb和氧合Hb结晶的三维结构图谱,提出了解释O2与Hb结合的正协同效应的理论。

未结合O2时,Hb的α1/β1和α2/β2呈对角排列,结构较为紧密,称为紧张态(T态),T态Hb与O2的亲和力小。

随着O2的结合,4个亚基羧基末端之间的盐键断裂,其二级、三级和四级结构也发生变化,使α1/β1和α2/β2的长轴形成15°的夹角,结构显得相对松弛,称为松弛态(R态)。

T态转变成R 态是逐个结合O2而完成的。

在脱氧Hb中,Fe2+半径比卟啉环中间的孔大,因此Fe2+高出卟啉环平面0.075nm,而靠近F8位组氨酸残基。

当第1个O2与血红素Fe2+结合后,使Fe2+的半径变小,进入到卟啉环中间的小孔中,引起F肽段等一系列微小的移动,同时影响附近肽段的构象,造成两个α亚基间盐键断裂,使亚基间结合松弛,可促进第二个亚基与O2结合,依此方式可影响第三、四个亚基与O2结合,最后使四个亚基全处于R态。

生化期末复习题及答案

生化期末复习题及答案

生化期末复习题及答案一、名词解释1、同聚多糖:由一种单糖组成的多糖,水解后生成同种单糖,如淀粉、纤维素等2、氧化磷酸化;在真核细胞的线粒体或细菌中,物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP 的偶联反应。

3、多酶复合体: 几种功能不同的酶彼此嵌合在一起构成复合体,完成一系列酶促反应4、限制性内切酶;一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。

Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解5、结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区域,它是相对独立的紧密球形实体,称为结构域6、脂肪酸ω-氧化:脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基,再进一步氧化成ω-羧基,形成α、ω-二羧脂肪酸,以后可以在两端进行α-氧化而分解。

7、戊糖磷酸途径:又称为磷酸已糖支路。

是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。

该途径包括氧化和非氧化两个阶段,在氧化阶段,葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2,并生成两分子NADPH;在非氧化阶段,核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。

( 是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变,最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程)8、竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。

这种抑制剂使Km增大而υmax不变。

9、肉毒碱穿梭作用:活化后的脂酰CoA是在线粒体外需要一个特殊的转运机制才能进入线粒体内膜。

在膜内外都含有肉毒碱,脂酰CoA和肉毒碱结合,通过特殊通道进入膜内然后再与肉毒碱分离(脂酰CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。

)10、呼吸链:又称电子传递链,是由一系列电子载体构成的,从NADH或FADH2向氧传递电子的系统11 增色效应;当双螺旋DNA熔解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。

生化期末复习

生化期末复习

第一章一、名词解释:蛋白质变性二、主要知识点:1.蛋白质的元素组成特点,如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征(酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等)3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用(pI与pH之间的关系)三、简答题:什么是蛋白质变性?变性蛋白质有何性质改变?在医学上有何应用?试举一例子说明。

在某些理化因素作用下,使蛋白质的空间结构被破坏,从而引起其理化性质和生物功能丧失,这一现象称为蛋白质变性。

变性蛋白质的性质改变:溶解度降低,易于凝集沉淀,易被消化酶水解,生物活性完全丧失,结晶能力消失。

应用:临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌,就是这些理化因素引起菌体蛋白变性,丧失致病能力。

第二章一、主要知识点:1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算(A=T, G=C)3.真核染色质的基本结构单位是什么?其结构如何?4.三种RNA的结构特点二、简答题:简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。

主要特点:①反向平行的右手双螺旋结构;②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。

③双链之间形成碱基配对;④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定;生物学意义:揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中,又是如何得以传递和表达的,由此揭开了现代分子生物学发展的序幕,对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。

第三章一、主要知识点:1.各种维生素的生理作用,特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基;2.各种维生素在体内的活性形式;3.各种维生素的缺乏症,包括临床表现。

第四章一、名词解释:Km二、主要知识点:1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。

生物化学大学期末复习

生物化学大学期末复习

⽣物化学⼤学期末复习⽣物化学课后题总结蛋⽩质化学1. 下列氨基酸中含有两个羧基的是()A.Arg B.Lys C.Glu D.Tyr3.下列氨基酸中在紫外区有光吸收的是()。

A. HisB. CysC. Trp的吲哚基D. Arg5. 在⽣理pH条件下,具有缓冲作⽤的氨基酸残基是()。

A. TyrB. TrpC. HisD. Gly6.下列氨基酸中侧链含有羟基的是()A.Gly B.Glu C.Lys D.Thr2. 下列氨基酸中属于酸性氨基酸的是()A.Phe B.Glu C.Lys D.His4. 下列氨基酸中,侧链含有杂环的是()A.Ala B.Pro C.Phe D.Thr7. 下列氨基酸中不含⼿性碳原⼦的是()A.Ala B.Gly C.Cys D.Phe8. 氨基酸不具有的化学反应是()A.双缩脲反应B.茚三酮反应C.Sanger反应D.Edman反应名词解释1. 蛋⽩质等电点:氨基酸分⼦静电荷为零时的PH定义为氨基酸的等电点。

2. 必需氨基酸:⼈体⾃⾝不能合成的,必须从⾷物中摄取的氨基酸。

简答题:1.简述氨基酸的两性性质对于⼀氨基、⼀羧基氨基酸,在完全解离时,α-氨基质⼦化带⼀个正电荷(-NH3+),α-羧基处于解离状态⽽带⼀个负电荷(-coo-),整个分⼦为偶极离⼦或兼性离⼦。

(氨基酸在不同PH下表现出不同的解离状态,其解离状态是PH 的⼀个函数,可以随环境PH的变化⽽变化)1.在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳时,⽤()还原⼆硫键。

A. 尿素B. 巯基⼄醇C. 过甲酸D. SDS2.2.在蛋⽩质⼀级结构中相邻氨基酸残基之间的连接键是()A.氢键B.肽键C.⼆硫键D.盐键3.蛋⽩质变性时,下列化学键不发⽣变化的()A.氢键B.离⼦键C.肽键D.次级键4. 经典的α螺旋是()。

A. 2.610螺旋B. 3.013螺旋C. 3.610螺旋D. 3.613螺旋名词解释1.肽:⼀个氨基酸的氨基与另⼀个氨基酸的羧基可以缩合成肽,形成的酰胺基在蛋⽩质化学中称为肽键2. 结构域:在⽐较⼤的蛋⽩质三级结构中,往往出现⼀个以上相对独⽴的紧密结构区域,成为结构域。

生化期末复习重点

生化期末复习重点

生化复习1、蛋白质一级结构:蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。

2、DNA半不连续复制:半不连续复制是指DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。

3、DNA半保留复制;在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA,每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。

4、糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。

6、DNA变性;是指核算在一定的物理和化学因素作用下,核算双螺旋区氢键断裂,变成单链DNA的过程。

7、蛋白质的等电点:当溶液在某个PH时,蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等,净电荷为零,在电场中不移动,此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。

8、同工酶:催化同一化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。

9、反转录:以RNA为模板,按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反,故称为逆转录。

10、PCR:聚合酶链式反应。

聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术,它可看作是生物体外的特殊DNA复制,PCR的最大特点,是能将微量的DNA大幅增加。

11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。

12、蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的构象被破坏,导致其理化性质的改变和生活活性的丧失,称为蛋白质的变性。

13、脂肪酸β-氧化:脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下,从脂酰基的β-碳原子开始,经过脱氢(辅酶为FAD)、加水、再脱氢(辅酶为NAD+)、硫解四步连续反应,生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。

14、核酶:具有自身催化作用的RNA。

15、氨基酸等电点:某种氨基酸以两性离子形式存在,正、负电荷数相等,净电荷为零,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动。

分子生物学期末考试题目及答案

分子生物学期末考试题目及答案

分子生物学复习纲要一.名词解说(1) Ori :原核生物基因质粒的复制开端位点,是四个高度守旧的19bp构成的正向重复序列,只有 ori 能被宿主细胞复制蛋白质识其余质粒才能在该种细胞中复制。

ARS:自主复制序列,是真核生物DNA复制的起点,包含数个复制开端一定的守旧区。

不一样的 ARS 序列的共同特色是一个被称为 A 区的 11bp 的守旧序列。

(2)Promoter:启动子,与基因表达启动有关的顺式作用元件,是构造基因的重要成分,它是位于转录开端位点 5’端上游区大概 100~200bp 之内的拥有独立功能的 DNA 序列,能活化 RNA 聚合酶,使之与模板DNA正确地相结归并拥有转录开端的特异性。

( 3) -independent termination不依靠因子的停止,指在不依靠因子的停止反响中,没有任何其余因子的参加,中心酶也能在某些位点停止转录。

(强停止子)(4)SD sequence:SD序列(核糖体小亚基辨别位点),存在于原核生物开端密码AUG上游7~12个核苷酸处的一种4~7个核苷酸的守旧片段,它与16SrRNA3’端反向互补,所以能够将 mRNA 的 AUG 开端密码子置于核糖体的适合地点以便开端翻译作用。

Kozak sequence:存在于真核生物 mRNA 的一段序列,核糖体能够辨别 mRNA 上的这段序列,并把它作为翻译开端位点。

(5)Operator:操控基因,与一个或许一组构造基因相周边,而且能够与一些特异的隔绝蛋白互相作用,进而控制周边的构造基因表达的基因。

Operon:操控子,是指原核生物中由一个或多个有关基因以及转录翻译调控元件构成的基因表达单元。

包含操控基因、构造基因、启动基因。

( 6) Enhancer:加强子,能加强转录开端的序列的为加强子或加强子Silencer:缄默子,可降低基因启动子转录活性的一段DNA 顺式元件。

与增强子作用相反。

(7)cis-acting element :顺式作用元件,存在于基因旁侧序列中能影响基因表达的序列,包含启动子、加强子、调控序列和可引诱元件,自己不编码任何蛋白质,只是供给一个作用位点,与反式作用因子互相作用参加基因表达调控。

2021年高一生物下学期期末复习专题11 基因指导蛋白质的合成(人教版必修2)(Word学生考试版)

2021年高一生物下学期期末复习专题11 基因指导蛋白质的合成(人教版必修2)(Word学生考试版)

专题11 基因指导蛋白质的合成1.RNA 的结构与分类 (1)RNA 与DNA 的区别物质组成结构特点 五碳糖 特有碱基 DNA 脱氧核糖 T(胸腺嘧啶) 一般是双链 RNA核糖U(尿嘧啶)通常是单链(2)基本单位:核糖核苷酸。

(3)种类及功能⎩⎪⎨⎪⎧信使RNA mRNA :蛋白质合成的模板转运RNA tRNA :识别并转运氨基酸核糖体RNA rRNA :核糖体的组成成分2.遗传信息的转录(1)概念:在细胞核中,以DNA 的一条链为模板合成RNA 的过程。

(2)过程(如图)3.翻译 (1)概念场所 细胞质的核糖体上模板 mRNA 原料 20种氨基酸产物具有一定氨基酸顺序的蛋白质(2)密码子:mRNA 上361种。

(3)反密码子:位于tRNA 上的与mRNA 上的密码子互补配对的3个碱基。

4、DNA 和RNA 的区分技巧 (1)DNA 和RNA 的判断①含有碱基T 或脱氧核糖⇒DNA ;②含有碱基U 或核糖⇒RNA 。

(2)单链DNA 和双链DNA 的判断①若:⎭⎪⎬⎪⎫A =T ,G =C 且A +G =T +C ⇒一般为双链DNA ; ②若:嘌呤≠嘧啶⇒单链DNA 。

(3)DNA 和RNA 合成的判断用放射性同位素标记T 或U ,可判断DNA 和RNA 的合成。

若大量消耗T ,可推断正发生DNA 的合成;若大量利用U ,可推断正进行RNA 的合成。

5、巧辨遗传信息、密码子和反密码子(1)界定遗传信息、密码子(遗传密码)、反密码子(2)辨析氨基酸与密码子、反密码子的数量关系①每种氨基酸对应一种或几种密码子(密码子简并性),可由一种或几种tRNA 转运。

②一种密码子只能决定一种氨基酸,一种tRNA 只能转运一种氨基酸。

③密码子有64种(3种终止密码子和61种决定氨基酸的密码子);反密码子理论上有61种。

一、选择题1.下列有关RNA 的叙述中错误的是( ) A .有些生物中的RNA 具有催化作用 B .密码子有64种,反密码子也有64种 C .组成转运RNA 的碱基不仅仅有三个 D .RNA 不是细菌的遗传物质2.如图是真核细胞中三种生命活动的示意图,关于下图的叙述错误的是( )A.①②③过程都有碱基互补配对B.①②③过程都有酶参与催化C.只有②过程一定发生在细胞溶胶D.①②③过程不一定都只发生在间期3.心肌细胞不能增殖,ARC基因在心肌细胞中特异性表达,转录形成mRNA,可形成凋亡抑制因子,抑制其细胞凋亡,以维持正常数量。

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蛋白质组学相关试题及答案解释1. Proteome(蛋白质组):由一个细胞或者组织的基因组所表达的全部相应的蛋白质,称为蛋白质组。

2. Proteomics(蛋白质组学):指应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴学科,即研究细胞在不同生理或病理条件下蛋白质表达的异同,对相关蛋白质进行分类和鉴定。

更重要的是蛋白质组学的研究要分析蛋白质间相互作用和蛋白质的功能.3. Mass Spectrometer(质谱仪):质谱仪是一个用来测量单个分子质量的仪器,但实际上质谱仪提供的是分子的质量与电荷比(m/z or m/e)。

分离和检测不同同位素的仪器。

即根据带电粒子在电磁场中能够偏转的原理,按物质原子、分子或分子碎片的质量差异进行分离和检测物质组成的一类仪器。

质谱仪最重要的应用是分离同位素并测定它们的原子质量及相对丰度。

4. Proteome sample holographic preparation(蛋白组样品的全息制备):(1)keep protein information(2)adapted to separation and identification methods(3)different samples,different extraction.蛋白质样品制备是蛋白质组研究的第一步,也是最关键的一步。

因为这一步会影响蛋白质产量、生物学活性、结构完整性。

因此要用最小的力量使细胞达到最大破坏程度同时保持蛋白质的完整性。

原则是,保持蛋白质的所有信息;选择合适的分离和鉴定方法;对于不同的样品要用不同的提取方法。

5. Post translational modification(蛋白质翻译后修饰)肽链合成的结束,并不一定意味着具有正常生理功能的蛋白质分子已经生成。

已知很多蛋白质在肽链合成后还需经过一定的加工(processing)或修饰,由几条肽链构成的蛋白质和带有辅基的蛋白质,其各个亚单位必须互相聚合才能成为完整的蛋白质分子。

6. De novo sequencing(从头测序)从头测序为蛋白质组研究提供了一种不用借助于任何蛋白质序列数据库信息,直接解读串联质谱数据的方法。

其基本算法主要由4个部分组成:质谱图的构建、离子类型的确定、测序算法以及打分算法。

7. Tandem mass spectrometry(串联质谱)串联质谱法是指用质谱作质量分离的质谱方法。

它还有几种名称,如质谱-质谱法、多级质谱法、二维质谱法和序贯质谱法。

作用:1、诱导第一级质谱产生的分子离子裂解,有利于研究子离子和母离子的关系,进而给出该分子离子的结构信息。

2、从干扰严重的质谱中抽取有用数据,大大提高质谱检测的选择性,从而能够测定混合物中的痕量物质。

s8.Peptide mass fingerprint(肽指纹谱)peptide molecular weight肽指纹图谱,PMF,peptide mapping fingerprint,蛋白酶解后产生多个肽片断,然后利用质谱(通常用MALDI-TOF)测量这些肽段的分子量,然后上网进行蛋白谱库搜索,以确认此蛋白是何种蛋白,此为PMF。

这些肽段就像蛋白的指纹一样,有了这些肽段,就可以确认蛋白了。

9. Collision-induced dissociation(CID)(碰撞诱导解离):离子经过电喷雾源在进入质量检测器前,施加一定的电压,使离子的运动速度大大提高,当离子与中性分子撞击时,发生如下反应:A++N→(A+)*→B++C++D+ 10. Peptide sequence tag 肽序列标签:将蛋白质进行酶切降解做电喷雾质谱产生包括多电荷峰在内的肽质量指纹谱,选择有一定丰度的双电荷峰经气体碰撞活化池碰撞后产生碎片,其中包含着结构信息,由这些信息可以推出蛋白质的某一肽段的部分氨基酸序列测定出的部分氨基酸序列和其序列两段的质量称为肽序列标签。

11. Phage display technology(噬菌体展示技术):To allow the presentation of large peptideand protein libraries on the surface of filamentous phage,which leads to the selection of peptides and proteins。

噬菌体展示技术是一种基因表达产物和亲和选择相结合的技术,他以改构的噬菌体为载体,把待选基因片段定向插入噬菌体外壳蛋白质基因区,使外源多肽或蛋白质表达并展示于噬菌体表面,进而通过亲和富集法表达有特异肽或蛋白质的噬菌体12. Two-dimensional Gel Electrophoresis双向凝胶电泳(2-DE):即双向凝胶电泳(2-DE),该技术是根据蛋白质的等电点和分子量的差异,连续进行垂直方向的两次电泳而将待测蛋白质进行分离。

第一向为等电聚焦(IEF)电泳,其基本原理是利用蛋白质分子的等电点的不同进行蛋白质的分离。

第二向为十二烷基硫酸钠一聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE),其基本原理是利用蛋白质分子量大小的不同进行蛋白质分离,从而把复杂蛋白质混合物在二维平面上分开。

该技术是目前蛋白质组学研究中分辨率最高,信息量最大的分离技术,是比较蛋白质组学研究中也是不可取少的手段。

13. Structural biology(结构生物学):is a branch of molecular biology, biochemistry, and biophysics concerned with the molecular structure of biological macromolecules, especially proteins and nucleic acids, how they acquire the structures they have, and how alterations in their structures affect their function. 以生物大分子的特定空间结构及结构的特定运动与其生物学功能的关系为基础,阐明生命现象的学科。

研究特殊分子的性质以及分子间的相互作用,如膜蛋白的拓扑学、蛋白质的二级结构中残基的接近和移动以及蛋白质的三级折叠等。

14. Protein-protein interaction(蛋白质互作):(1)Proteins might interact for a long time to form part of a protein complex(2)a protein may be carrying another protein (3)a protein may interact briefly with another protein just to modify it 蛋白质之间的相互作用。

蛋白质之间的相互作用是蛋白质发挥调节作用的重要方式。

15. Yeast Two-Hybrid Assays(酵母双杂交分析):a molecular biology technique used to discover protein-protein interactions by testing for physical interactions (such as binding) between two proteins 酵母双杂交系统利用杂交基因通过激活报道基因的表达探测蛋白-蛋白的相互作用。

主要有二类载体: a 含DNA -binding domain的载体; b 含DNA-activating domain 的载体。

上述二类载体在构建融合基因时,测试蛋白基因与结构域基因必须在阅读框内融合。

融合基因在报告株中表达,其表达产物只有定位于核内才能驱动报告基因的转录。

16. Matrix-assisted laser desorption/ionization基质辅助激光解吸电离技术 (MALDI) 是以激光脉冲照射在固定于平面电极上的蛋白质分子,经平行电场加速,再由质谱仪进行分析。

以波长337nm的氮气激光脉冲击打固定于基质上的蛋白质分子,使得蛋白质从基质上游离并带上微弱的正电荷。

此时再经由高能平行电场加速提高核质比,进入质谱仪进行分析,此方式能分析带电量低的分子,以及含有许多不同种类分子的混合物17. Subproteomics:亚蛋白质组学Proteins located in subcellular structure亚细胞结构, such as membrane proteome亚细胞蛋白质组学是以亚细胞结构如亚细胞区室、特定蛋白质组分、细胞器等所包含的所有蛋白质为研究对象的一个蛋白质组学的分支学科。

亚细胞结构在细胞的生命活动中都与特定的细胞功能相联系。

分离、鉴定其在不同生理状态下的蛋白质表达情况对于全面了解细胞的功能具有重要意义。

由于亚细胞蛋白质组学研究的着眼点在蛋白质组的特定成分,而非整个蛋白质组,就有效的能够有效弥补目前蛋白质组研究方法学上的不足。

即一方面可以为我们提供更多生命活动的本质、细胞功能紊乱的分子机制等信息。

另一方面多种疾病相关的基因表达产物与某些特定的细胞器相关联,直接分析这些细胞器的蛋白质表达变化,能够更容易、更快速地寻找到有诊断、治疗价值的信息。

18. ICAT: Isotope-Coded Affinity TagsDetermine differences in protein expression by measuring relative TOF MS intensities of light vs. heavy MS/MS and sequence tag searching同位素标记的亲和标签(ICATs)是一种免费方法凝胶定量蛋白质组学上依赖化学标记试剂。

[1] [2]这些化学探针元素一般包括三个:一组定义能够反应标签的氨基酸侧链(例如,碘乙酰胺修改半胱氨酸残基),一同位素编码的连接器和一个标签(例如,生物素肽)的蛋白质/亲和隔离标记。

对于两个蛋白质组定量比较,一个样品的同位素标记光(第0)探针和与同位素重(D8的)版本等。

为了尽量减少错误,然后合并两个样本)消化蛋白酶(如胰蛋白酶,并受到素亲和层析分离试剂标记同位素标记肽编码。

然后分析这些肽是由液相色谱质谱(LC - MS法)。

大规模的差异标记肽对信号强度的比率量化来确定两个样本的蛋白质的相对水平。

19. MALDI TOF MS即基质辅助激光解析离子化/飞行时间质谱,是近年来发展起来的一种新型的软电离生物质谱,仪器主要由两部分组成:基质辅助激光解析电离离子源(MALDI)和飞行时间质量分析器(TOF)。

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