酶的特性

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酶的特性

酶的特性

酶的特性主要四点:1、酶具有高效率的催化能力;2、酶具有专一性;(每一种酶只能催化一种或一类化学反应。

)3、酶在生物体内参与每一次反应后,它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似);4、酶的作用条件较温和。

(1)酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。

(2)在最适宜的温度和PH条件下,酶的活性最高。

温度和PH偏高或偏低,酶活性都会明显降低。

一般来说,动物体内的酶最适温度在35~40℃之间;动物体内的酶最适温度在40~50℃之间;动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间,但也有例外,如胃蛋白酶的最适PH为1.5;植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。

(3)过酸、过碱或温度过高,会使酶的空间结构遭到破坏,使酶永久失活。

0℃左右时,酶的活性很低,但酶的空间结构稳定,在适宜的温度下酶的活性可以升高。

酶对化学反应的催化效率称为酶活性。

1.高度的催化效率一般而论,酶促反应速度比非催化反应高,例如,反应H2O2+H2O2→2H2O+O2在无催化剂时,需活化能18,000卡/克分子;胶体钯存在时,需活化能11,700卡/克分子;有过氧化氢酶(catalase)存在时,仅需活化能2,000卡/克分子以下。

2.高度的专一性一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。

受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。

酶对底物的专一性通常分为以下几种:(1)绝对特异性(absolute specifictity)有的酶只作用于一种底物产生一定的反应,称为绝对专一性,如脲酶(urease),只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解。

(2)相对特异性(relative specificity)一种酶可作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的专一性称为相对专一性。

如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪,也能水解简单的酯类;磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用,无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

酶的概念及本质

酶的概念及本质

酶的概念及本质
一、酶的概念
酶是由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂,具有高效性、专一性和作用条件温和的特性。

酶能够加速生物体内的化学反应,是维持生命活动不可或缺的重要物质。

酶的种类繁多,根据其作用可以分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、合成酶类等。

二、酶的本质
酶的本质是蛋白质,其分子结构由氨基酸组成,具有特定的空间构象和活性中心。

酶的活性中心是其与底物结合的部位,通常由少数几个氨基酸残基组成。

酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激活剂等因素的影响。

酶的催化作用实质上是降低化学反应的活化能,使反应更加容易进行。

综上所述,酶是一种生物催化剂,具有高效性、专一性和作用条件温和的特性,其本质是蛋白质。

酶在生物体内发挥着重要的催化作用,对于维持生命活动具有重要意义。

酶的特性课堂总结

酶的特性课堂总结

酶的特性课堂总结引言在生物学领域中,酶是一类催化化学反应的生物分子。

酶能够加速化学反应的速率,使得生物体内许多反应能够快速进行。

本文将总结酶的特性,包括其种类、结构、功能以及调节机制等方面的内容。

1. 酶的种类1.1 按反应类型分类酶根据它们所参与的反应类型,可以分为以下几类: - 氧化还原酶:参与氧化还原反应,如过氧化氢酶、乙醛脱氢酶等。

- 转移酶:参与物质的转移反应,如乙酰胆碱酯酶、DNA聚合酶等。

- 水解酶:参与水解反应,如蛋白酶、淀粉酶等。

-合成酶:参与物质的合成反应,如合成酶A、核酸合成酶等。

1.2 按底物分类酶还根据它们催化的底物类型,可以分为以下几类: - 氧化酶:催化氧化反应的酶,如葡萄糖氧化酶。

- 还原酶:催化还原反应的酶,如二氧化碳还原酶。

- 氨化酶:催化氨化反应的酶,如谷氨酰胺合成酶。

2. 酶的结构酶通常由蛋白质构成,其结构可以分为四个层次: ### 2.1 一级结构一级结构指的是酶由多个氨基酸残基组成的顺序。

不同的氨基酸序列会决定酶的特性和功能。

2.2 二级结构二级结构是指酶分子链内部的局部空间构型,主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。

这些结构对于酶的稳定性和活性起着重要作用。

2.3 三级结构三级结构是指酶的整体空间构型,其形态往往由不同的二级结构元素组合而成。

三级结构的稳定性能够决定酶的功能和底物的结合能力。

2.4 四级结构对于由多个蛋白子单位组成的复合酶而言,四级结构是指所有蛋白子单位之间的相对位置和空间排列。

这种结构将决定酶催化反应的效率。

3. 酶的功能酶的功能主要体现在以下几个方面:- 催化反应:酶能够加速化学反应的速率,使得生物体内的许多反应能够在生理条件下进行。

- 选择性催化:酶对于底物的选择性较高,只催化特定的底物。

- 底物转化:酶能够将底物转化为产物,并释放出来。

- 调节反应速率:酶的活性可以通过因子的改变而受到调节,实现对于生化反应速率的灵活控制。

酶的特性 教案优质课

酶的特性 教案优质课

一、教学目标:1. 让学生了解酶的概念,掌握酶的特性。

2. 培养学生运用酶的特性解决实际问题的能力。

3. 引导学生关注生物科技的发展,提高学生的科学素养。

二、教学重点与难点:重点:酶的概念,酶的特性。

难点:酶的高效性、专一性及作用条件的温和性。

三、教学方法:1. 采用问题驱动法,引导学生探究酶的特性。

2. 利用多媒体辅助教学,直观展示酶的作用过程。

3. 案例分析法,结合实际例子讲解酶的应用。

四、教学准备:1. 多媒体课件。

2. 酶的相关资料和案例。

3. 实验器材和试剂(如酶制剂、底物等)。

五、教学过程:1. 导入新课:通过播放酶制剂广告,引导学生关注酶的应用,激发学习兴趣。

2. 讲授新课:(1)介绍酶的概念,解释酶是一种生物催化剂。

(2)讲解酶的特性:a. 高效性:酶的催化效率远高于无机催化剂。

b. 专一性:一种酶只能催化一种或一类化学反应。

c. 作用条件的温和性:酶在最适宜的温度和pH条件下,能保持活性。

3. 案例分析:(1)举例说明酶在食品工业中的应用,如唾液淀粉酶催化淀粉水解。

(2)介绍酶在医学领域的应用,如胰蛋白酶用于治疗创伤。

4. 课堂互动:(1)提问:酶的特性有哪些?请举例说明。

(2)学生讨论:酶的作用条件为何要保持温和?5. 总结与作业:(1)总结酶的特性及其应用。

(2)布置作业:查阅资料,了解酶在其他领域的应用。

6. 板书设计:酶的特性一、概念:酶是一种生物催化剂二、特性:a. 高效性b. 专一性c. 作用条件的温和性六、课堂实验:1. 实验目的:验证酶的高效性和专一性。

2. 实验原理:(1)酶的高效性:与无机催化剂相比,酶的催化效率更高。

(2)酶的专一性:一种酶只能催化一种或一类化学反应。

3. 实验步骤:(1)准备两组试管,一组加入酶制剂,另一组加入等量无机催化剂。

(2)向两组试管中加入相同底物。

(3)观察并记录两组试管中反应的速率。

4. 实验结果:(1)酶制剂组反应速率较快,说明酶具有高效性。

新教材高中生物第5章第2课时酶的特性pptx课件新人教版必修1

新教材高中生物第5章第2课时酶的特性pptx课件新人教版必修1

【教材微点发掘】 1 . 阅 读 教 材 第 84 页 , 说 出 酶 制 剂 适 于 在 低 温 (0 ~ 4 ℃) 下 保 存 的 原 因 :
__________________________________________________________________ __________________________________________________________________ ______________________。 答案:在0 ℃左右时,酶的活性很低,但酶的空间结构稳定,在适宜的温度 下酶的活性可以升高
第2课时 酶的特性
学有目标——课标要求必明
记在平时——核心语句必背
1.酶具有高效性、专一性和作用条件的温和性 1.阐明酶的高效性、专一性和
2.酶具有高效性的原因:与无机催化剂相比,酶降 作用条件较温和
低活化能的作用更显著 2.通过相关的实验和探究,尝
3.过酸、过碱或温度过高都会使酶因空间结构遭到 试控制自变量、观察和检测
(2)设计方案ຫໍສະໝຸດ 项目 材料实验组对照组 等量的同一种底物
试剂
与底物相对应的酶 溶液
新知探究(一) 酶的高效性和专一性 【探究·深化】
[问题驱动] 1.验证酶的高效性 在比较肝脏研磨液(过氧化氢酶)和FeCl3对过氧化氢的 催化效率实验中(如图),试管甲产生的气泡比试管乙多, 说明 与无机催化剂相比,酶的催化作用具有高效性 。
2.验证酶的专一性 (1)实验验证:淀粉和蔗糖不是还原糖,但淀粉水解后会生成麦芽糖,蔗糖水 解后会产生葡萄糖和果糖,麦芽糖、葡萄糖、果糖都是还原糖。下表为比较新鲜 唾液(唾液淀粉酶)对淀粉和蔗糖的催化作用实验,请分析:
操作步骤 可溶性淀

《酶的特性》教案

《酶的特性》教案

《酶的特性》教案(经典版)编制人:__________________审核人:__________________审批人:__________________编制单位:__________________编制时间:____年____月____日序言下载提示:该文档是本店铺精心编制而成的,希望大家下载后,能够帮助大家解决实际问题。

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酶的三个特点

酶的三个特点

酶的三个特点
1. 多酶的体外表现特征:
a) 抗酸性:多酶体外具有很强的抗酸性,即在某些强酸性溶液中,仍具备较好的活性。

b) 抗热性:多酶的活性在一定程度的高温(常在50-70℃)环境中也可正常发挥,是一种高热稳定性酶活性物质。

c) 抗折叠性:受热、酸性和胆盐影响时,多酶可以保持比较稳定的原激酶结构,不容易发生折叠和失活。

2. 多酶的体内表现特征:
a) 水溶性:多酶在生物体内可以迅速溶解,具有较强的水溶性。

b) 合成速率:细胞内多酶的合成容易即时开始,NAD+、ATP及其他激酶介质的添加可以使其合成水平大大提高。

c) 降解速度:多酶大多具备快速降解的特性,可以帮助细胞合成新的酶而发挥功能。

3. 多酶的调节特征:
a) 细胞内活性调节:多酶可以通过与不同激酶及含氧实体相互作用,影响原活性剂量。

b) 抑制性调节:多酶可能会受细胞内抑制剂的影响,减少其活性,从而调节酶活性。

c) 外界调节:多酶的活性可能会受 pH 值、温度、有机物浓度、时间等外界因素的影响,进行调节。

《酶的特性》 导学案

《酶的特性》 导学案

《酶的特性》导学案一、学习目标1、理解酶的高效性、专一性和作用条件较温和等特性。

2、通过实验探究,掌握控制变量的科学方法。

3、了解酶的特性在生产、生活中的应用。

二、学习重点1、酶的高效性和专一性。

2、影响酶活性的条件。

三、学习难点1、实验设计与变量控制。

2、酶作用条件较温和的理解。

四、知识回顾1、细胞代谢:细胞中每时每刻都进行着许多化学反应,统称为细胞代谢。

2、酶的作用:酶在细胞代谢中具有催化作用,能降低化学反应的活化能。

五、新课学习(一)酶的高效性1、实验:比较过氧化氢在不同条件下的分解实验目的:通过比较过氧化氢在不同条件下分解的速率,了解酶的高效性。

实验原理:过氧化氢在常温下分解缓慢,在加热、FeCl₃溶液和过氧化氢酶的作用下分解加快。

氧气的产生量可以通过观察产生的气泡数量或带火星的木条复燃程度来判断。

实验材料:新鲜的质量分数为 20%的肝脏研磨液、新配制的体积分数为 3%的过氧化氢溶液、质量分数为 35%的 FeCl₃溶液、量筒、试管、滴管、酒精灯、火柴等。

实验步骤:(1)取 4 支洁净的试管,分别编号为 1、2、3、4,向各试管内分别加入 2 mL 过氧化氢溶液。

(2)将 1 号试管放在常温下,观察气泡产生的情况。

(3)将 2 号试管放在 90℃左右的水浴中加热,观察气泡产生的情况,并与 1 号试管作比较。

(4)向 3 号试管内滴入 2 滴 FeCl₃溶液,观察气泡产生的情况。

(5)向 4 号试管内滴入 2 滴肝脏研磨液,观察气泡产生的情况。

(6)待 4 号试管反应结束后,将点燃但无火焰的卫生香分别放入 1、2、3、4 号试管内液面的上方,观察卫生香燃烧的情况。

实验结果:4 号试管产生的气泡最多,卫生香燃烧最剧烈;其次是3 号试管;1 号试管产生的气泡较少;2 号试管产生的气泡较少,卫生香燃烧不明显。

实验结论:与无机催化剂相比,酶具有高效性,能显著降低化学反应的活化能。

2、酶具有高效性的意义酶的高效性保证了细胞内化学反应的快速进行,使生命活动能够高效有序地进行。

酶的特性

酶的特性

五、酶活力的测定和分离纯化
(二)Enzyme分离和纯化
Enzyme的分离提纯 1、 选材; 2、破碎; 3、抽提; 4、分离及提纯; 5、结晶; 6、保存。 整个过程注意酶蛋白的变性与失活。
六、核酶(339页)
核酶(Ribozyme)
Cech 和Altman发现核酸分子也有酶活性,从根本上改变了以往认为只 有蛋白质才具有催化功能的概念。由此, Cech 和Altman获得了1989 年的诺贝尔化学奖。 意义:1、作为RNA的限制性内切酶

合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如,丙酮酸羧化酶催化的反应。


丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
一、酶的特性
(三)酶催化作用特性 4.酶活力可调节控制

如抑制剂调节、共价修饰调节、反 馈调节、酶原激活及激素控制等。
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基 及金属离子有关。
二、酶的化学本质及其组成
(一)Enzyme的化学本质
Enzyme的化学本质是蛋白质,具有蛋白质相同的理化性质。
(二)Enzyme的组成和分类
一、酶的特性
(三)酶催化作用特性
2、专一性或选择性

酶的专一性 Specificity 又称为特异性,是指酶在催化生化反应 时对底物的选择性
一、酶的特性
(三)酶催化作用特性
3.反应条件温和,容易失活


酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行, 反应温度范围为20-40C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引 起酶的失活(不稳定性)。

实验报告酶的特性

实验报告酶的特性

一、实验目的通过本实验,了解酶的特性和作用机理,掌握酶的催化活性、专一性、温度和pH 值对酶活性的影响,以及酶的激活剂和抑制剂对酶活性的影响。

二、实验原理酶是一种生物催化剂,具有高效性、专一性和可调节性等特点。

酶的催化活性受多种因素影响,如温度、pH值、底物浓度、激活剂和抑制剂等。

本实验通过观察不同条件下酶的催化活性变化,探讨酶的特性。

三、实验材料与仪器1. 实验材料:(1)淀粉溶液、蔗糖溶液、酵母浸膏、酶提取液(2)碘液、班氏试剂、氢氧化钠、盐酸、硫酸铵、氯化钠、硫酸铜(3)恒温水浴锅、试管、试管架、滴管、显微镜等2. 实验仪器:(1)恒温水浴锅:用于控制实验温度(2)试管、试管架:用于盛装实验试剂(3)滴管:用于移取试剂(4)显微镜:用于观察酶活性变化四、实验方法与步骤1. 酶的催化活性实验(1)取两只试管,分别加入0.5%淀粉溶液和0.5%蔗糖溶液(2)向两只试管中分别加入等量的酶提取液(3)将两只试管放入恒温水浴锅中,分别在37℃和50℃下反应30分钟(4)取出试管,加入碘液,观察颜色变化2. 酶的专一性实验(1)取两只试管,分别加入0.5%淀粉溶液和0.5%蔗糖溶液(2)向两只试管中分别加入等量的唾液淀粉酶(3)将两只试管放入恒温水浴锅中,分别在37℃下反应30分钟(4)取出试管,加入班氏试剂,观察颜色变化3. 温度对酶活性的影响实验(1)取三只试管,分别加入0.5%淀粉溶液(2)向三只试管中分别加入等量的酶提取液(3)将三只试管分别放入0℃、37℃和50℃的恒温水浴锅中,反应30分钟(4)取出试管,加入碘液,观察颜色变化4. pH值对酶活性的影响实验(1)取三只试管,分别加入0.5%淀粉溶液(2)向三只试管中分别加入等量的酶提取液(3)向三只试管中分别加入不同pH值的缓冲溶液(4)将三只试管放入恒温水浴锅中,分别在37℃下反应30分钟(5)取出试管,加入碘液,观察颜色变化5. 激活剂和抑制剂对酶活性的影响实验(1)取两只试管,分别加入0.5%淀粉溶液(2)向两只试管中分别加入等量的酶提取液(3)向其中一只试管中加入适量的激活剂硫酸铵,另一只试管中加入适量的抑制剂氯化钠(4)将两只试管放入恒温水浴锅中,分别在37℃下反应30分钟(5)取出试管,加入碘液,观察颜色变化五、实验结果与分析1. 酶的催化活性实验在37℃下,淀粉溶液加入酶提取液后颜色变蓝,说明酶具有催化活性;在50℃下,淀粉溶液加入酶提取液后颜色变浅,说明高温抑制了酶的活性。

酶的基本特性及应用

酶的基本特性及应用

酶的基本特性及应用酶是一类生物催化剂,具有高效、高选择性、温和操作条件等特点。

其基本特性可以从结构特点、催化机制、催化特性和应用等方面进行描述。

首先,酶的结构特点使其具有一定的催化能力。

酶一般由蛋白质构成,具有特定的三维空间结构。

这种结构通过氢键、离子键、疏水作用等相互作用力使得酶能够与底物结合形成酶底物复合物,并通过特定的催化位点对底物进行催化转化。

酶的结构可以分为原核酶和真核酶,不同的酶结构决定了其具有不同的特性和催化能力。

其次,酶的催化机制是酶能够发挥催化作用的基础。

酶的催化机制主要包括酶的亲和力和过渡态稳定两个方面。

酶通过与底物的结合形成酶底物复合物,使底物分子进入到酶的活性位点,通过特定的氨基酸残基对底物发生催化作用,催化底物转化为产物。

酶可以通过降低活化能、提高反应速率、增强催化效率等方式来促进化学反应的进行。

第三,酶具有特异性和选择性。

酶作为生物催化剂,具有非常高的特异性和选择性。

酶通常只对特定的底物或反应具有催化能力,对其他分子则无作用。

这种特异性主要是由于酶的活性位点对特定底物具有亲和力,而对其他底物具有排斥作用。

酶的选择性可以通过控制酶的结构和环境条件等来实现,使其具有广泛的应用价值。

酶的应用范围非常广泛,可以广泛应用于工业、医药、食品、生物燃料等领域。

在工业上,酶可以用于生物催化反应,取代传统的化学催化反应,从而降低能耗和产生少量的副产品。

例如,酶在食品加工中可以用于酿酒、制醋、发酵等过程,提高产品的质量和口感。

在医药领域,酶可以用于制药工艺中的合成和分离等过程,提高药物的纯度和产率。

在能源领域,酶可以用于生物燃料电池中,将生物废弃物转化为能量,并减少环境污染。

此外,酶还可以用于环境保护、生物传感器、生物修复等领域。

酶可以用于废水处理和空气净化等过程,有效降解有机污染物。

酶也可以作为生物传感器的敏感元件,用于检测特定物质的浓度和活性。

酶还可以用于生物修复,对石油污染和土壤重金属等污染进行生物降解和修复。

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取3支试管,编号后按下表加入试剂:
管号
1
2
3
淀粉溶液(mL)
稀释唾液(mL)
煮沸过的.5
1
-
1.5
-
1
摇匀后,将1、3号两试管放入37℃恒温水浴中,2号试管放入冰水中。10分钟后取出(将2号管内液体分为两半),用碘化钾一碘溶液来检验1、2、3号管内淀粉被唾液淀粉酶水解的程度。记录并解释结果,将2号管剩下的一半溶液放入37℃水浴中继续保温10分钟后,再用碘液实验,观察并记录结果如何?



0.5
(四)、酶的专一性
(1)淀粉酶的专一性
管号
1
2
3
4
5
6
1%淀粉溶液(滴)
4
1
4

4

2%蔗糖溶液(滴)

4

4

4
稀释唾液(mL)


1
1


煮沸过的稀释(mL)






蒸馏水(mL)
1



1
1
37℃恒温水浴15分钟
Benedict试剂(mL)
1
1
1
1
1
1
沸水浴2~3分钟
观察现象。
(四)、酶的专一性
酶具有高度的专一性。本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖的作用为例,来说明酶的专一性。
淀粉和蔗糖无还原性,唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性的麦芽糖,但不能催化蔗糖的水解。蔗糖酶能催化蔗糖水解产生还原性葡萄糖和果糖,但不能催化淀粉的水解。用Benedict试剂检查糖的还原性。
【实验器材】
淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称,按照其水解淀粉的作用方式,可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种,存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中,而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。
α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性
(3)0.1mol/L磷酸氢二钠溶液600 mL
(4)0.1mol/L柠檬酸溶液400 mL
(5)碘化钾-碘溶液50 mL
(6)pH试纸pH=5、pH=5、pH=6.8、pH=8四种
(三)、唾液淀粉酶的活化和抑制
1、器材
(1)恒温水浴
(2)试管及试管架
2、试剂和材料
(1)0.1%淀粉溶液150 mL
蓝色
黄色
黄色
黄色
(3)、唾液淀粉酶的活化和抑制
编号
1
2
3
4
条件
37℃恒温水浴、保温10分钟
碘化钾-碘溶液(滴)
2~3
2~3
2~3
2~3
现象
深蓝色
无色
浅蓝
蓝色
(四)、酶的专一性
(1)淀粉酶的专一性
编号
1
2
3
4
5
6
第一步
37℃恒温水浴15分钟
第二步Benedict试剂(mL)
1
1
1
1
1
1
第三步
沸水浴2~3分钟
现象
浅蓝色
浅蓝色
砖红色沉淀
浅蓝色
浅蓝色
浅蓝色
(2)蔗糖酶的专一性
编号
1
2
3
4
5
6
第一步
37℃恒温水浴15分钟
第二步Benedict试剂(mL)
1
1
1
1
1
1
第三步
沸水浴2~3分钟
现象
浅蓝色
浅蓝色
浅蓝色
浅蓝色
砖红色沉淀
浅蓝色
【实验结论】
通过几个实验的实验结果,我们可以知道:
(1)温度能够影响酶的活性,在一定温度范围内,酶的活性会随温度升高而升高,但是一旦温度过高,酶的活性就会散失。
无水硫酸铜17.4g溶于100 mL热水中,冷却后稀释到150 mL。取柠檬酸钠173g,无水碳酸钠100g和600 mL水共热,溶解后冷却并加水至850 mL。再将冷却的150 mL硫酸铜溶液倾入。本试剂可长久保存。
【实验步骤】
(一)、温度对酶活力的影响
淀粉和可溶性淀粉遇碘呈蓝色。糊精按其分子的大小,遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色或红色。最简单的糊精遇碘不呈颜色,麦芽糖遇碘也不呈色。在不同温度下,淀粉被唾液淀粉酶水解的程度可由水解混合物遇碘呈现的颜色来判断。
(2)稀释200倍的新鲜唾液150 mL
(3)1%氯化钠溶液50 mL
(4)1%硫酸铜溶液50 mL
(5)1%硫酸钠溶液50 mL
(6)碘化钾-碘溶液100 mL
(四)、酶的专一性
1、器材
(1)恒温水浴
(2)沸水浴
(3)试管及试管架
2、试剂和材料
(1)2%蔗糖溶液150 mL
(2)溶于0.3%氯化钠的1%淀粉溶液(需新鲜配制)150 mL
(1)、温度对酶活力的影响
编号
1
2
3
2#
条件
37℃恒温水浴10分钟
冰水浴10分钟
37℃恒温水浴10分钟
先冰水浴10min,再37℃恒温水浴10分钟
现象
黄色
蓝色
深蓝色
黄色
(2)、pH对酶活性的影响
编号
1
2
3
4
条件
37℃恒温水浴10分钟
37℃恒温水浴10分钟
37℃恒温水浴10分钟
37℃恒温水浴10分钟
现象
(2)蔗糖酶的专一性
管号
1
2
3
4
5
6
1%淀粉溶液(滴)
4

4

4

2%蔗糖溶液(滴)

4

4

4
蔗糖酶溶液(mL)


1
1


煮沸过的蔗糖酶溶液(mL)




1
1
蒸馏水(mL)
1
1




37℃恒温水浴5分钟
Benedict氏试剂(mL)
1
1
1
1
1
1
沸水浴2~3分钟
观察现象。
【实验结果与数据处理】
【实验原理】
本实验由温度对酶活力的影响;PH对酶活力的影响;酶的激活剂及抑制;酶的专一性4组实验组成。
(一)、温度对酶活力的影响
酶的催化作用受温度的影响。在最适温度下,酶的反应速度最高。大多数动物酶的最适温度为37~40℃,植物酶的最适温度为50~60℃。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关。有些酶的干燥制剂,虽加热到100℃,其活性并无明显改变,但在100℃的溶液中却很快地完全失去活性。
化学与生物工程学院生物工程系
生物化学实验报告
课程名称:生物化学
实验项目:酶的特征
实验室名:生物化学实验室
实验时间:2012-11-8
任课老师:杨艳
专业班级:生物工程1142学生姓名:髙晔
学号:2组别:第五组
实验内容
【实验目的】
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白,几乎所有的生化反应都离不开酶的催化,所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色,因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数,反映的是酶的催化能力,因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征,通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到
3
7.72
2.28
6.8
4
9.72
0.28
8.0
从4个锥形瓶中各取缓冲液3 mL,分别注入4支带有号码的试管中,随后于每个试管中添加0.5%淀粉溶液2 mL和稀释200倍的唾液2mL。向各试管中加入稀释唾液的时间间隔各为1分钟。将各试管中物质混匀,并依次置于37℃恒温水浴中保温。
待向第4管加入唾液2分钟后,每隔1分钟由3管取出一滴混合液,置于白瓷板上,加1小滴碘化钾一碘溶液,检验淀粉的水解程度。待混合液变为棕黄色时,向所有试管依次添加1~2滴碘化钾一碘溶液。添加碘化钾-碘溶液的时间间隔,从第1管起,亦均为1分钟。
(2)PH能够影响酶的活性,只有在最适的PH条件下,酶的活性才是最好的,一旦超过某个范围,酶就会失活。
(3)加入一些金属离子或者一些阴离子会抑制和活化酶的活性。
酶是具有专一性的。
指导教师批阅意见:
成绩评定:
指导教师签字:
年月日
(3)稀释200倍的新鲜唾液100 mL
(4)蔗糖酶溶液100 mL
将啤酒厂的鲜酵母用水洗涤2~3次(离心法),然后放在滤纸上自然干燥.取干酵母100g,置于乳钵内,添加适量蒸馏水及少量细沙,用力研磨提取约1小时,再加蒸馏水使总体积约为原体积的10倍。离心,将上清液保存于冰箱中备用。
(5)Benedict氏试剂
低温能降低或抑制酶的活性,但不能使酶失活。
(二)、pH对酶活性的影响
酶的活力受环境pH的影响极为显著。不同酶的最适pH值不同。本实验观察pH对唾液淀粉酶活性的影响,唾液淀粉酶的最适pH约为6.8。
(三)、唾液淀粉酶的活化和抑制
酶的活性受活化剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的活化剂,铜离子为其抑制剂。
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