(2011)第二部分 酶化学A5
《酶学与酶工程》PPT课件
认为整个酶分子的天然构 象是具有刚性结构的，酶表面具有 特定的形状。酶与底物的结合如同 一把钥匙对应一把锁一样。
2、诱导契合模型(induced-fit model) 1958年由Koshland 提出。
第三个数字表示电子受体：NAD+
第四个数字表示此酶底物：乙醇。 前面三个编号表明这个酶的特性：反应性质、底物性
质（键的类型）及电子或基团的受体，第四个编号用
于区分不同的底物。
二、酶的组成和结构特点
（一）酶的化学本质
酶除了少数有催化活性的RNA分子外,几乎所有的酶都是蛋白质。具 有蛋白质的典型性质。同时具有自身的特性。
亲水基团在外表,而疏水基团向内。
三、酶的作用机制
（一）结合部位 Binding site
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
（二）催化部位 catalytic site
酶分子中 促使底物发生化 学变化的部位称 为催化部位。
酶的活性中心的概念
通常将酶的结合部位和催化部位总 称为酶的活性部位或活性中心。 ✓ 结合部位决定酶的专一性， ✓ 催化部位决定酶所催化反应的性质。
精品医学102中国国家级菌种保藏管理中心中国国家级菌种保藏管理中心中国农业微生物菌种保藏管理中心中国农业科学院土壤肥料研accc1980中国工业微生物菌种保藏管理中心中国食品发酵工业研究院cicc1979中国医学微生物菌种保藏管理中心中国药品生物制品检定所cmcc1979中国兽医微生物菌种保藏管理中心中国兽医药品检定所cvcc1979中国林业微生物菌种保藏管理中心中国林业科学研究院cfcc1985中国抗菌素菌种保藏管理中心中国医学科学院医药生物技术研究所cacc1979中国普通微生物菌种保藏管理中心中国科学院微生物研究所ccgmc1979精品医学103国外菌种中心国外菌种中心americantypeculturecollectionhttp
酶的结构名词解释
酶的结构名词解释酶是生物体内一类特殊的蛋白质催化剂，对于大多数生物体内化学反应的进行具有重要的作用。
酶的结构是其功能的基础，了解酶的结构对于深入理解其催化机制以及开发新的药物和工业化学品具有关键意义。
一、酶的基本结构酶的基本结构是由氨基酸残基所组成的长链状聚合物。
其具体的结构由二级结构、三级结构和四级结构组成。
1. 二级结构酶的二级结构是指由蛋白质中的氢键和范德华力相互作用所形成的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋状结构，由蛋白质链中的氢键稳定。
β-折叠由平行或反平行的多肽链排列形成，通常具有较高的稳定性。
2. 三级结构酶的三级结构是指由蛋白质链上不同区域之间的相互作用所形成的整体结构。
这些相互作用包括氢键、电荷相互作用、范德华力等。
三级结构决定了酶的空间构型和功能。
许多酶通过三级结构中的活性位点与底物结合并进行催化反应。
3. 四级结构酶的四级结构指的是由两个或多个蛋白质链相互组装而成的复合物。
这些蛋白质链可以是同源的，也可以是不同的。
四级结构的形成可以增加酶的稳定性，并参与其功能的调节。
二、酶的催化活性酶的催化活性是其最重要的功能之一。
酶能够在生理条件下促使化学反应以更高的速率进行，并在反应结束后保持不变。
1. 底物结合酶的催化活性通常涉及底物和酶之间的结合。
酶分子上的活性位点与底物结合，形成酶－底物复合物。
这种结合可以通过氢键、范德华力、电荷相互作用等力来稳定。
2. 催化反应一旦底物与酶结合，酶能够改变底物的能垒，促使反应以更快的速率进行。
酶通过提供适当的反应环境、调整底物的构象以及直接参与反应过程来实现催化作用。
3. 反应产物释放酶催化反应之后，产生的反应产物将从酶分子上释放出来。
这个步骤可以通过结构的构象变化、溶剂分子的介入等方式完成。
三、酶的功能多样性酶作为蛋白质催化剂，具有广泛的功能多样性。
不同类型的酶可以催化不同的反应，对生物体内的代谢过程和生化调控起着重要的作用。
酶的分类编号
酶的分类编号是一种具有高度特异性的有机分子，它可以激活、抑制和调节一系列生物反应。
由于其复杂的生物学功能，研究者们致力于系统地收集、分类和编号已知的酶类。
为此，他们建立了一个称为“酶分类编号系统”的有序结构，以提供有关已知酶的有用信息。
酶分类编号系统的基本思想是，根据酶的功能、结构和调节特性，将酶聚类成一系列类别，并为每个类别赋予一个体系编号，以表示其特性和复杂性。
这个编号系统用一组数字、字母和符号组成，通常最多不超过8位，按照以下格式排列：数字X.X.X.X.X.X.X.X，其中每一位数字代表一个不同的类别或功能，每一位数字的含义如下：第一位（第一级）：表示酶的总类别，例如，1代表酶催化剂；2表示信号转导酶；6表示糖酶；7表示蛋白质酶；8表示核酸酶；9表示其他酶。
第二位（第二级）：表示酶的家族，例如，1代表酶I类；2表示酶II型；3表示酶III型；4表示酶IV型；5表示酶V型；6表示酶VI型；7表示酶VII型。
第三位（第三级）：表示酶的子家族，例如，1代表酶I类的第一子家族，2表示酶I类的第二子家族，以此类推。
第四位（第四级）：表示酶的子家族，例如，1代表酶I类第一子家族中第一类酶，2表示酶I类第一子家族中第二类酶，以此类推。
第五位（第五级）：表示酶的目的，例如，1表示激活酶；2表示抑制酶；3表示识别酶；4表示转移酶；5表示合成酶；6表示破坏酶；7表示维持酶。
第六位（第六级）：表示酶的物种来源，例如，1代表细菌；2表示古菌；3表示植物；4表示病毒；5表示真菌；6表示哺乳动物；7表示其他动物；8表示其他。
第七位（第七级）：表示酶的种类，例如，1表示糖基化酶；2表示水解酶；3表示还原酶；4表示氧化酶；5表示转基因酶；6表示酪氨酸酶；7表示其他酶。
第八位（第八级）：表示酶的特性，例如，1表示对氧化应激反应有效；2表示对pH变化有效；3表示对热处理有效；4表示对药物有效；5表示其他特性。
以上就是酶分类编号系统的基本架构，也是比较成熟的系统。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
谷胱甘肽过氧化物酶
谷胱甘肽过氧化物酶）和硒-P蛋白的重要组成部分，在体内起着平衡氧化还原氛围的作用，研究证明具有提高动物免疫力作用，在国际上硒对于免疫力影响和癌症预防的研究是该领域的热点问题，因此，硒可作为动物饲料微量添加剂，也在植物肥料中添加微量元素肥，提高农副产品含硒量。
硒已被作为人体必需的微量元素，目前，中国营养学会推荐的成人摄入量为每日50-250微克，而我国2/3地区硒摄入量低于最低推荐值，因此，中国是一个既有丰富硒资源，又存在大面积硒缺乏地区，这也是国际学者对中国感兴趣的原因。
硒与它的同族元素硫相比，在地壳中的含量少得多。
硒成单质存在的矿是极难找到的，目前全球唯一硒独立成矿的地区位于我国湖北恩施。
硒是从燃烧黄铁矿以制取硫酸的铅室中发现的，是贝齐里乌斯发现铈、钍后1817年发现的又一个化学元素。
他命名这种新元素为selenium。
他还发现了硒的同素异形体。
他还原硒的氧化物，得到橙色无定形硒；缓慢冷却熔融的硒，得到灰色晶体硒；在空气中让硒化物，自然分解，得到黑色晶体硒。
硒(Selenium) 亚硒酸钠(Sodium Selenite) 作用与应用：在体内硒和维生素E协同，能够保护细胞膜，防止不饱和脂肪酸的氧化。
微量硒具有防癌作用及保护肝脏的作用。
主要用于缺硒患者以及地方性疾病-克山病的防治，以及长时间依靠静脉高营养维持的缺硒患者。
由于无机硒盐毒性较大，在日本1993年已禁止在食品和饲料中添加，支持采用安全性更高的含硒蛋白、氨基酸等有机形态硒，或富含硒的农副产品。
用法用量：口服，成人每月需用量50～500 mg。
儿童10～50 mg。
硒的作用：硒的作用比较宽泛，但其原理主要是两个：第一、组成体内抗氧化酶，能提到保护细胞膜免受氧化损伤，保持其通透性；第二、硒-P蛋白具有螯合重金属等毒物，降低毒物毒性作用。
硒被科学家称之为人体微量元素中的“防癌之王”（原称“抗癌之王”）科学界研究发现，血硒含量的高低与癌的发生息息相关。
---酶----生物化学ppt课件
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
酶 知识点总结
酶知识点总结一、酶的分类根据酶的作用方式和反应类型，可以将酶分为六类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、异构酶和降解酶。
氧化还原酶是通过氧化还原反应来催化化学反应的酶，如过氧化物酶、还原酶等；转移酶是通过转移功能基团来催化化学反应的酶，如激酶、酯酶等；水解酶是通过水解反应来催化化学反应的酶，如葡萄糖苷酶、淀粉酶等；合成酶是通过合成反应来催化化学反应的酶，如聚合酶、缺氧酶等；异构酶是通过异构反应来催化化学反应的酶，如异构酶、畸形酶等；降解酶是通过降解反应来催化化学反应的酶，如蛋白酶、脂肪酶等。
二、酶的结构酶的结构通常由一个或多个蛋白质构成，如大肠杆菌在酶毒素设计中使用了一种特殊的蛋白酶以瞄准许多不同的靶标。
酶的结构通常由蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构组成。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，如甘氨酸-丙氨酸-赖氨酸等；蛋白质的二级结构是指氨基酸间的氢键作用形成的结构，如α-螺旋和β-折叠等；蛋白质的三级结构是指蛋白质整体所呈现的立体构象，如酶的活性中心，金属离子的配位作用等；蛋白质的四级结构是指蛋白质与其他蛋白质或非蛋白质结合形成的复合物结构，如多酶复合体和酶-底物复合物等。
酶的结构决定了其功能和催化活性，因此对酶的结构进行研究对于理解酶的功能和机制具有非常重要的意义。
三、酶的作用机制酶的作用机制通常包括底物结合、酶-底物复合物形成、催化作用和产物释放等步骤。
底物结合是指底物与酶的活性中心结合形成酶-底物复合物；酶-底物复合物形成是指酶与底物形成一个稳定的复合物结构；催化作用是指酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生；产物释放是指底物被催化转化成产物后，产物从酶的活性中心释放出来。
酶的作用机制是非常复杂的，涉及到多种相互作用和调控，因此对酶的作用机制进行研究可以帮助我们深入理解酶的功能和活性。
四、酶的应用酶在生物技术、食品工业、医药保健和环境保护等领域有着广泛的应用。
在生物技术中，酶被广泛应用于DNA重组、蛋白质工程、酶工程等领域，如限制性内切酶、DNA连接酶、聚合酶等；在食品工业中，酶被广泛应用于面包、酒、奶制品等食品的生产过程中，如淀粉酶、葡萄糖氧化酶、纤维素酶等；在医药保健中，酶被广泛应用于药物的制备和诊断试剂的开发中，如蛋白酶、转移酶、酯酶等；在环境保护中，酶被广泛应用于废水处理、土壤修复和固体废物降解等领域，如脱氮酶、脱磷酶、脂肪酶等。
第二章 酶类
按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。
（1）氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等。是已发现的量最大的一类酶，其氧化、产能、解毒功能，在生产中的应用仅次于水解酶。需要辅因子，可根据反应时辅因子的光电性质变化来测定。按系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类：
2.单体酶、寡聚酶和多酶体系
由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。
有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；② 依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③ 超氧化物歧化酶活性。来自红色链孢霉的AROM多酶融合体是二聚体，每条肽链含五种酶活性，可催化莽草酸途径的第二至第六步反应，由于有中间产物的传递通道，使催化效率大为提高。
2一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化有关。
2磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋白酶也称为激酶（如肠激酶）。
酶化学PPT课件
多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合 体等。
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第二节
与分类
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X-衍射证明酶与底物结合时，确有显著的构象变化
这个学说说明了在酶促反应中，酶与 底物是如何相互作用和结合的，也解 释了酶为什么具有专一性。
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（六）锁钥假说 Fisher提出“锁钥假说”来解释酶作用的专一性，认为底物分
子或底物分子的一部分象锁钥那样专一地契入到酶的活性中心。 也即底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需 基团具有紧密互补的关系。（酶作用专一性的假说）
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（五）诱导契合学说
▪Koshland提出“诱导契合假说”: 酶与底物给合时，酶构象发生改变的同时， 底物分子也发生形变，从而形成一个互相契合的酶-底物复合物，进一步转换成 过渡态，大大增加了酶促反应速率。该学说的主要内容如下： （1）在酶与底物结合之前，酶分子的构象不一定和底物互相吻合。
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5
活化能
◆活化能—反应需要克服的障碍能阈，分子由常态变 成活化态所需的能量。
◆活化分子—携带足够的能量，能够发生有效碰撞的分子。 ◆有效碰撞—能够使反应顺利进行的分子碰撞。
※酶作为催化剂只降低活化能，但反
应前后底物和产物能量差异不变，只 是改变反应速率，不改变反应性质、 反应方向和反应平衡点。
酶工程 第一章绪论 第三节酶的组成、分类与命名
裂合酶可脱去底物上某一基团而形成一个双键，或可 相反地在双键处加入某一基团，重要的有醛缩酶、水化酶、 脱氨酶等。
第三节 酶的组成、分类与命名
5.异构酶（isomerases）
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，其催化反应的通 式为
第三节 酶的组成、分类与命名
氧化还原酶在体内参与产能、解毒和某些生理活性物质 的合成。重要的主要有各种脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、 氧合酶等。
第三节 酶的组成、分类与命名
2.转移酶（transferases） 转移酶催化功能基团的转移反应，其催化反应的通式为
AB+C-→A+BC 这类酶的系统命名是“供体：受体某基团转移酶”，如丙 氨酸：酮戊二酸氨基转移酶（习惯名为谷丙转氨酶）
第三节 酶的组成、分类与命名
转移酶在体内将某基团从一个化合物转移到另一个化合物， 参与核酸、蛋白质、糖类以及脂肪的代谢与合成。重要的主要 有酰基转移酶、糖苷基转移酶、酮醛基转移酶、磷酸基转移酶、 含氮基转移酶、含硫基团转移酶等。
3.水解酶（hydrolases）
水解酶催化水解反应，其催化反应的通式为
第三节 酶的组成、分类与命名
2.寡聚酶 这类酶由若干相同或者不同的亚基组成，这些亚基一般没 有活性，必须相互结合后才有活性，其分子量从35000至几百 万，如3-磷酸甘油醛脱氢酶等。 3.多酶复合体 多酶复合体是指由多种酶彼此嵌合形成复合体进行连续反 应的体系。这种多酶复合体有利于一系列反应的进行，其分子
酶工程
第一章 绪论
第三节 酶的组成、分类与命名
一、酶的组成
除少数已经鉴定的具有催化活性的RNA分子外，几乎所有 的酶都是蛋白质，所以和其他蛋白质一样，酶也具有四级空间 结构形式。根据酶的组成成分可以将酶分为三类：
酶 可催化化学反应
酶可催化化学反应酶（enzyme）是生物体内催化化学反应的重要催化剂。
它们是大分子蛋白质，能够识别并结合反应物，并促进不同的化学反应。
酶具有高度的专一性和效率，能够使生物体在温和的条件下完成许多化学反应，是维持生命活动的关键因素之一。
酶的催化作用一般分为两个步骤。
第一步是反应物与酶的结合，形成酶-底物复合物。
酶的活性位点是复合物中反应物被催化的位置。
第二步是酶催化反应，使化学反应快速进行，产生产物，并释放酶。
这个过程还可细分为两步。
第一步是酶与底物之间的结合形成酶-底物复合物，此时酶通过识别并结合反应物将其定位到酶的活性位点上。
第二步是酶促使底物分解成产物，并释放酶。
酶的催化作用是特异性的，即不同的酶只催化特定反应物之间的特定化学反应。
这种选择性是基于酶的分子结构和组成的，因为酶分子的三维结构决定了其活性位点的性质和位置。
此外，酶在反应体系中通常是高效的催化剂，因为它们能够提高活化能，从而使反应速率增加。
在生物体内，酶是帮助维持生命活动的重要因素之一。
当体内代谢和生物合成需要大量分子产生时，酶可以极大地加速反应。
例如，酶催化的消化过程可以帮助人类将食物中的营养成分吸收到血液中。
此外，酶在抵御外界病原体方面也起到了重要的作用。
例如，当您感染细菌时，免疫系统将释放酶来摧毁入侵的细菌，从而减轻疾病的发生。
除了在生物体内，酶还可以在实验室中用于促进特定化学反应的发生。
这种应用被称为酶催化反应。
酶催化反应通常比传统的化学反应更具有特异性和效率，并且更适合在温和的条件下进行。
例如，酶催化可以用于生产食品、药品和化妆品。
然而，酶也有其缺点。
一种常见的问题是，在某些情况下酶的催化活性受到环境因素的影响。
这些因素包括温度、酸度、碱度、离子浓度等。
此外，在使用酶催化反应时，通常需要使用专门的反应体系来保护催化剂免受外界影响。
总之，酶是生物体内催化化学反应的关键因素之一，具有高度的特异性和效率。
酶催化已被广泛应用于食品制造、药品生产和化妆品产业等领域。
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核酶(ribozyme)
脱氧核酶(deoxyribozyme)
二 酶催化剂的特点：
1、与一般催化剂的共性
① 催化效率高，用量少（细胞中含量低)。
② 加快反应速度但不改变化学反应平衡点（不改变平 衡常数）。只加快正反应速度吗 ？ ΔG°=-RTlnKeq`= -nFΔE° ` ③ 降低反应活化能。 活化能：在一定的温度下，1mol分子全部进入其活 化态所需要的自由能。 正 V 10→100 逆 V 5→50
在相互作用；
② 不仅在功能上相互有联系，在结构上也有相互联系， 形成复合体； ③ 上述两种情况都存在。
中国科学院2002年
多酶体系（multienzyme system）是：在完整细胞内的
某一代谢过程中，由几个酶形成的反应体系。多酶体系与多
酶复合体概念相同!（2版生化）
多酶复合体
上海交通大学2000
酶的化学组成
酶蛋白：决定反应的专一性和催化机制：量多 全酶
辅助因子：传递电子、原子或某些化学基团的作
用，决定酶促反应的类型和反应的 性质：量少
辅 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析或超过 助 滤除去。 （例如：NAD NADP） 因 子 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。不可
大肠杆菌的DNA聚合酶Ⅰ
多酶复合体:丙酮酸脱氢酶复合体.催化丙酮酸生成乙酰 CoA的反应.含3个酶,五个辅酶.包括丙酮酸脱氢酶,二氢硫辛酸 乙酰转移酶及二氢硫辛酸脱氢酶.参与的辅酶有TPP,硫辛 酸,FAD,NAD+,辅酶A.(3分) 多功能酶: DNA聚合酶Ⅰ为一条多肽链上具有三种酶的 活性.其大片段称为Klenow片段,具有两种催化活性,一为5′→3′ 的DNA聚合功能,另一为3′→5′外切酶的活性,从3′端水解DNA 产生3′单核苷酸,这种3′→5′外切酶活性对保证DNA复制的真 实性具有重要的意义.小片段则具5′→3′外切酶的活性,它能从 5′→3′方向一个挨一个切除,产物为5′单核苷酸,或跨过若干个 核苷酸再进行酶解,从5′末端释放一寡核苷酸.可除去冈崎片段 5′端的RNA引物和在DNA损伤修复中起重要的作用.(3分)
合成途径的前三个酶和后两个酶各为 一个多功能酶,更有利于以均匀的速度 合成UMP
Debranching Enzyme
大肠杆菌的DNA聚合酶Ⅲ
1. DNA聚合酶工、Ⅱ、Ⅲ都属于多功能酶。 ( 是非题 )
南京大学2000年
2.
何谓多酶复合体和多功能酶 试举例阐明两种酶的结构 体内有些酶彼此聚合在一起,组成一个物理的结合体,此
酸的反应。由于抗生物素因子可与生物素特异性高效结合，
从而会阻断糖异生的过程。
三、 酶的化学本质及其组成
（一）酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质
证据 （1）酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解失活； （2）具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白质变性的因 素都能使酶变性；（具有蛋白质的颜色反应）。 ������ 少数酶是RNA（核酶：ribozyme ）
F. 酶可以降低底物向产物转化的活化能 G. 酶在反应过程中会被消耗。
2009，2010浙江大学生物化学
抗生物素蛋白
丙酮酸羧化酶
苹果酸酶
丙酮酸羧化酶
-ATP
抗生物素蛋白
奇数碳脂肪酸的氧化
丙酰CoA羧化酶
反刍动物
需要两种维生素:生物素和B12
抗生物素蛋白
乙酰CoA羧化酶
脂肪酸合成的限速步骤
选择丙二酸单酰CoA的意义？
习惯名称:谷丙转氨酶
系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
酶的国际系统分类法及编号（EC编号）
类 别
水解酶 hydrolases 氧化还原酶 oxidoreductases 转移酶 transferases
占总酶比例%
26 27 24
利用率%
65 25 5
裂合酶 lyases 异构酶 isomerases
思
考
常吃生鸡蛋有害身体健康，说明其中的原因？
解析：因为生物素可作为羧化酶的辅酶。生鸡蛋的蛋清中含 有抗生物素蛋白质（因子），它能抑制脂肪酸酸合成的限速 酶，即乙酰辅酶A羧化酶的活性，因为该酶需要生物素作为 辅助因子。如果细胞内脂肪酸合成受阻，会导致乙酰辅酶A 积累，从而转而生成酮体，产生轻度酮体症。当抗生物素因 子被降解后或排出后，一切恢复正常。 另外，在糖异生过程中，生物素是丙酮酸羧化酶的辅酶，丙 酮酸羧化酶催化糖异生的第一个反应，即丙酮酸生成草酰乙
透析或超过滤除去（FAD） 一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合同种辅助 因子可与不同的酶蛋白结合
全酶才有催化活性
酶蛋白或辅助因子单独存在时都不具有活性，
只有两者结合 组成全酶才有催化活性。一种酶蛋
白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶，而一
种辅助因子可以与多种酶蛋白结合成不同的特异酶。
辅助因子
常温、常压，中性pH环境。
（4） 活性可调节
别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。 一些蛋白质可作抑制剂：豆类中的胰蛋白酶抑制剂(对 豆类本身蛋白质分解无关)，鸡蛋里面的抗生物素蛋白
（5）酶的催化活性需要辅酶、辅基、金属离子
酶催化剂的特点(续)
1. 酶的催化效果是由于（ ） 单选或多选
2010浙江大学生物化学
举例(两个或以上)说明多 酶复合体中"长的灵活的臂"
模式在催化中的作用
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
4、多酶融合体（多功能酶、串联酶）
一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，往往 是基因融合的产物。生物进化中,外显子跳动产生的结果.有 利于酶的协同作用,提高催化效率. 例如：糖原分解过程中的脱支酶 a. 大肠杆菌聚合酶Ⅰ b. 哺乳动物脂肪酸合酶 c. 哺乳动物乙酰-辅酶A羧化酶 d. 嘧啶合成的个别酶:真核生物中,
（Enzyme Commission，EC）提出了系统命名法。
系统命名
系统名应包括底物名称,反应性质以及反应名称,最后加 “酶”字。若作用的底物有两种,则须同时列出,并用":"将其
隔开;若作用物之一为水,则可略去.底物的名称必须确切,L,D
型及a,b型均应列
例如：
-酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
(1) 80年代初,Thomas Cech 四膜虫L19RNA具有生物催化功能,催化rRNA前体的剪接 (2) 1983年 Altman和Pace E.Coli RNase P中的RNA具有加工tRNA前体的催化功能
（二） 酶的化学组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类 (simple enzyme)： 酶蛋白（脱辅酶)） 结合蛋白质酶类
若干个功能相关的酶缔合形成的结构和功能实体。
其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成
一个代谢途径或代谢途径的一部分。有利于化学反应的 进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
如：脂肪酸脱氢酶系、丙酮酸脱氢酶系
多酶复合体
所谓“多酶体系”是指一个代谢过程中几个酶形成一
个反应链体系，多酶体系中的酶通常具有以下性质。 （ ） ① 只是在功能上相互有联系，在结构上互不相关，不存
别名
硫胺素 核黄素 遍多酸 尼克酸和尼 克酰胺 吡哆醛、 吡哆胺 维生素H
辅酶
TPP FMN、FAD HSCoA NAD+、NADP + 磷酸吡哆醛、磷 酸吡哆胺 THFA
主要生理功能
参与α-酮酸氧化脱羧 氢载体 酰基载体 氢载体 参与AA转氨、脱羧 羧化酶的辅酶 一碳基团载体 氧化还原作用 酰基载体、氢载体
单链
酶的分类
2、寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶
亚基之间以非共价键结合。
①含相同亚基的寡聚酶：苹果酸脱氢酶（鼠肝） 2个 ②含不同亚基的寡聚酶：乳酸脱氢酶 4个亚基
★大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。
天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）
酶的分类
3. 多酶复合体（multienzyme complex） ：
2009浙江大学生物化学
名词解释: HSCoA
Coenzymes & Metabolism
四、酶的命名和分类
（一）酶的分类
单体酶
按亚基组成
寡聚酶 多酶复合体
多酶融合体
1、单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子
牛胰RNase
鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 a.a
129 a.a 三条肽链
单链
特点及其在代谢中的作用.(10分) 结合体称为多酶复合体.若把多酶复合体解体,则各酶的催化 活性消失.(2分)。一个酶分子中存在多种催化活性部位的酶 称为多功能酶.多功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有
优越性,因为相关的化学反应在一个酶分子上进行,比多酶复
合体更有效.(2分)
上海交通大学医学院2007-2008学期
金属离子:
– –
金属酶: 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
金属激活酶: 金属离子与酶结合得疏松。
金属离子的作用：
– – – –
a. 传递电子； b. 在酶与底物之间起连接作用；
c. 维持酶分子的活性构象；
d. 中和阴离子。
某些维生素与辅酶
名称
维生素B1 维生素B2 泛酸 维生素PP 维生素B6 生物素 叶酸 维生素C 硫辛酸 抗坏血酸
一级反应速率常数,催化常数
酶被饱和时，每秒钟，每个酶分子转换底物的分子数(微
摩尔数），或每秒钟每摩尔酶转换底物的摩尔数(微摩尔数） 。
பைடு நூலகம்
酶催化剂的特点(续)
（2）专一性高
是酶对底物的一种选择性 是酶和一般催化剂最重要的差别 决定于酶活性中心的催化部位或全酶的脱辅酶部分