生物化学实验简答题
生物化学必考大题-简答题28道
生物化学必考大题-简答题28道根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复。
DNA双螺旋模型要点(1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。
主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。
主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。
所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。
(2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。
同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。
配对碱基总是A与T和G与C。
碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。
(3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。
小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。
这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。
在大沟和小沟内的碱基对中的N和O原子朝向分子表面。
(4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。
生物学意义：揭示了DNA复制时两条链能够划分作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。
2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？（1）催化效力高：对于同一回响反映，酶催化回响反映的速率比非催化回响反映速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化回响反映的回响反映高10^7—10^13倍（2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。
（3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格（4）酶催化活性的可调节性：酶促回响反映或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。
生物化学实验问答题
8.双倒数法测定米氏常数的实验中，决定实验成败的因数有哪些？
答：1）实验应在初速度时间范围内进行；2)配置不同浓度的底物溶液浓度时应该用同一母液进行稀释，以保证底物浓度的准确性；3）各种试剂的加入时间，加入量应非常精确；4）要严格控制酶促反应时间做到准确无误；5）要将酶液稀释到恰当的浓度；6）作图要准确。
1.为什么提取酶液应该在0-4°C下进行？测定酶活力时为什么要在40-45°C条件下水解淀粉？
答：应为在0-4°C环境下酶能保持其活性。因为酶的最适温度区间是40-45°C，此时酶的活性最高，测得的酶活力是真正的酶活力。
2.小麦萌发过程中淀粉酶活性升高的原因和意义是什么？
答：温度与空气湿度使酶活力上升。意义：种子萌发产生酶使淀粉水解产生葡萄糖提供能量。
9.测定酶活力应该在酶促反应进程曲线的哪段时间范围内进行？为什么？
答：在初速度范围内进行。因为此时酶表现出最大活力，最能反映出酶的最大活力。
10.空白管中为什么最后才加酶液？你还可以设计出另一种空白管吗？
答：避免酶催化底物反应生成产物。可以先加酶液，再加Na2CO3（aq）,Folin-酚稀释溶液，最后再加磷酸苯二纳溶液。
答：说明其反应速率不断减慢。原因：1）随时间增加，酶活力降低。2）底物的量不断减少，减慢反应速率。3）产物浓度增加导致其反应增大。
6.加入Na2CO3的作用什么？
答：1）酶活力失去活性终止反应。2)为后面显色反应营造碱性环境。
7.为什么要用双倒数作图法而不是直接用米氏曲线来求米氏常数？
答：1）用米氏曲线作图所得Vmax为近似值，所得的Km为近似值不够准确。用双倒数做法作图可以准确计算出Vmax和Km的值；2取消其它试剂对实验结果的影响。
生物化学(简答题、问答题)
简答题、问答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
1生物化学 简答题总结
1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
生物化学常用简答题
1、简述血氨的来源和去路。
(1)血氨来源：①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。
(2)血氨去路①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。
成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。
血糖是其唯一的能源。
红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。
成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。
通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。
4、血糖正常值是多少，机体是如何进行调节的。
3.89～6.11mmol/L7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？答：（1）在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，有还原型的辅酶Ⅰ供氢，还原成乳酸。
生物化学实验试题答案
生物化学实验试题答案一、选择题1. 生物化学中，下列哪项是蛋白质合成的主要场所？A. 线粒体B. 核糖体C. 内质网D. 高尔基体答案：B2. 酶的活性中心通常包含哪种化学基团？A. 磷酸基团B. 硫醇基团C. 氨基基团D. 羧基答案：B3. 在生物体内，三羧酸循环的主要功能是什么？A. 产生能量B. 合成蛋白质C. 合成核酸D. 合成脂类答案：A4. DNA复制过程中，哪个酶负责连接Okazaki片段？A. DNA聚合酶IB. DNA聚合酶IIIC. DNA连接酶D. DNA酶I答案：C5. 细胞呼吸的最终电子受体是什么？A. NAD+B. FADH2C. 氧气D. 二氧化碳答案：C二、填空题1. 蛋白质是由___________、___________、___________和___________四种氨基酸构成的20种标准氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。
答案：必需氨基酸、非必需氨基酸、编码氨基酸、非编码氨基酸2. 核酸可以分为两大类：一类是含有核糖的___________，一类是含有脱氧核糖的___________。
答案：RNA、DNA3. 糖酵解过程中，一分子葡萄糖分解成两个分子的___________，最终产生___________分子ATP（不考虑后期氧化过程）。
答案：丙酮酸、44. 生物体内的信号传导通常通过一系列的级联反应实现，这种级联反应被称为___________。
答案：信号转导途径5. 脂肪酸的β-氧化过程中，每次循环会释放一个___________分子，并缩短脂肪酸链两个碳原子。
答案：乙酰辅酶A三、简答题1. 请简述酶的动力学特性及其影响因素。
答：酶的动力学特性通常通过Michaelis-Menten动力学来描述，包括最大速率（Vmax）和Michaelis常数（Km）。
Vmax表示在饱和底物浓度下酶催化反应的最大速率，Km则是底物浓度在Vmax一半时的值。
酶活性受多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂的存在等。
基础生物化学考试简答题
生物化学简答题总结1.简述影响双螺旋结构稳定性的因素。
答：1）氢键，嘌呤和嘧啶之间的距离正好和一般氢键的键长相一致，加之供体氢原子和受体原子处于一条直线上，有利于氢键的形成。
2）碱基堆积力， DNA结构中存在亲水基团和和疏水基团，在水溶液中疏水基团自发聚集，而且在嘌呤环和嘧啶环的作用下导致范德华力的积累，易于形成碱基堆积力。
3）带负电荷的磷酸基团的静电斥力，有盐类存在时阳离子在磷酸基团周围形成的“离子云”屏蔽了磷酸基团间的静电斥力。
4）碱基分子内能，当碱基分子内能增加时，氢键和碱基堆积力减弱，破坏DNA双螺旋结构。
2.维持蛋白质构象的作用力有哪些？答：1）氢键，多发生在多肽链中负电性很强的氮原子、氧原子与N-H或O-H的氢原子之间。
2）范德华力，由于其加和性对蛋白质构象影响较大。
3）疏水作用，主要是介质水分子对疏水基团的推斥所致。
4）盐键，主要存在于蛋白质分子中某些氨基酸之间。
5）二硫键，是很强的共价键，作用是将不同肽链或同一肽链的不同部分连接起来。
6）配位键，很多蛋白质中的金属离子与其他蛋白质间常以配位键连接。
3.简述糖酵解的生物学意义。
答：糖酵解在有氧、无氧条件下都能进行，是葡萄糖进行有氧或无氧分解的共同代谢途径。
1）通过糖酵解，生物体获得生命活动所需的部分能量，对于厌氧生物或供养不足的组织来说，糖酵解不仅是糖分解的主要途径，也是获得能量的主要方式。
2）糖酵解途径中形成的许多中间产物，可作为合成其他物质的原料，这样就使糖酵解与其他代谢途径联系起来，实现物质间的相互转化。
4.简述磷酸戊糖途径的生物学意义。
答：1）产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力。
2）磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料。
3）非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，故磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。
4）细胞内必须保持一定浓度的NADPH,以便形成还原性微环境，保护膜脂和其他生物大分子免遭活性氧的攻击。
生物化学简答题
生物化学简答题生物化学是研究生物体内的化学成分和生物体内化学反应过程的科学。
它涉及到很多重要的概念和原理，下面我将依次回答几个简答题，以帮助您更好地理解生物化学的基本知识。
1. 什么是酶？酶在生物体中起到什么作用？酶是一类催化生物化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，使反应达到生物体内所需的程度。
酶可以在非常温和的条件下，提高化学反应的速度。
生物体内的代谢、合成反应、分解反应等都离不开酶的催化作用。
2. DNA和RNA有什么区别？DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是生物体内两种重要的核酸分子。
它们在结构上和功能上存在着一些差异。
首先，在结构上，DNA是由两条螺旋结构的链组成，而RNA则是单链结构。
其次，在碱基组成上，DNA包含腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），而RNA则包含腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
此外，DNA在存储和传递遗传信息方面起到关键作用，而RNA则在蛋白质合成中发挥重要作用。
3. 核糖酸循环是什么？它在生物体内的作用是什么？核糖酸循环，也称为三羧酸循环或Krebs循环，是生物体内的一种重要的代谢途径。
它是将碳源分解为能够供应细胞产生能量所需的化合物的过程。
核糖酸循环主要发生在线粒体中，通过一系列的反应，将葡萄糖、脂肪酸等有机物分解为二氧化碳和水，并在此过程中产生三氧化磷（ATP）等高能化合物。
核糖酸循环是细胞内能量代谢的重要组成部分，也是产生细胞需要的能量的关键过程。
4. 蛋白质是生物体内重要的有机物质，它有什么功能和结构特点？蛋白质是生物体内功能最为多样复杂的有机分子，具有多种重要的功能。
首先，蛋白质是生物体内大部分酶的组成部分，能够催化和调控许多关键的生化反应。
其次，蛋白质在细胞结构和功能的维持中发挥着重要的作用，例如构成细胞骨架、参与免疫反应等。
此外，蛋白质还可以作为激素、抗体和运输分子等。
蛋白质的结构特点包括四级结构：一级结构指由氨基酸残基的线性序列组成；二级结构指由α螺旋和β折叠等基本结构单元组成；三级结构指蛋白质折叠成三维结构的形态；四级结构指多个蛋白质亚单位组合形成功能性蛋白质复合物。
生物化学简答题答案
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有2.5个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。
乙醛酸循环反应分为五步（略）。
总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。
乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。
4. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学必考大题——简答题38道
1酮体生成和利用的生理意义。
(1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。
3试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
4酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。
一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。
根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。
如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。
生物化学考试简答题
生化简答题比较酶与一般催化剂的异同点答：相同点：①化学反应前后，质和量不变；②只催化热力学允许的化学反应；③只能加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；④降低反应的活化能。
不同点：①酶促反应具有极高的催化效率；②酶促反应具有高度的特异性；③酶促反应的可调节性；④酶活性的不稳定性。
什么是酶的活性中心？它包括哪些基团？答：酶的活性中心是由必需基团组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
它包括结合基团和催化基团，前者主要是与底物结合，后者则影响底物中某些化学键的稳定性。
结合酶是由哪几部分组成的？每一部分所起的作用是什么？答：结合酶是由蛋白质和非蛋白质部分组成。
蛋白质部分为酶蛋白，它决定反应的特异性；非蛋白质部分是辅助因子，它决定反应的种类与性质，其中小分子有机物主要参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。
而金属离子的作用是作为酶活性中心的催化基团参与反应传递电子，作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物的作用，此外金属离子还可稳定酶分子的空间构象，中和阴离子，降低反应的静电斥力。
只有酶蛋白和辅助因子同时存在时酶才有催化作用。
酶促反应的机制是什么？正确答案：答：（1）邻近效应与定向排列。
酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。
实际是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而大大提高反应速率。
（2）多元催化。
酶是两性电解质，同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。
（3）表面效应。
疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触。
影响酶促反应的因素有哪些？答：影响酶促反应速度的因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等。
（1）底物浓度：在其他因素不变的情况下，底物浓度与反应速度作图呈矩形双曲线。
（2）酶浓度：［S］》［E］时，v正比于［E］。
生物化学实验试题及答案
生物化学实验试题及答案一、选择题（每题2分，共10分）1. 下列哪种物质不是蛋白质的组成成分？A. 氨基酸B. 核苷酸C. 肽键D. 碳链答案：B2. 酶的活性中心通常包含哪种金属离子？A. 铁离子B. 铜离子C. 锌离子D. 钠离子答案：C3. 以下哪种物质不是脂质？A. 甘油三酯B. 胆固醇C. 磷脂D. 葡萄糖答案：D4. DNA复制过程中，哪个酶负责解开双螺旋结构？A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. DNA解旋酶D. DNA限制酶答案：C5. 细胞呼吸过程中，哪种化合物是最终的电子受体？A. 氧气B. 二氧化碳C. 水D. 葡萄糖答案：A二、填空题（每空1分，共10分）1. 蛋白质的基本组成单位是________。
答案：氨基酸2. 脂肪酸根据饱和程度可以分为________和不饱和脂肪酸。
答案：饱和脂肪酸3. 糖酵解过程中，第一个不可逆反应是由________催化的。
答案：己糖激酶4. 在DNA复制过程中，________酶负责合成新的DNA链。
答案：DNA聚合酶5. 线粒体是细胞内的能量工厂，它主要负责________过程。
答案：细胞呼吸三、简答题（每题10分，共20分）1. 描述一下细胞色素c在电子传递链中的作用。
答案：细胞色素c在电子传递链中起着电子传递的作用。
它能够从复合体III接收电子，并将电子传递给复合体IV，即细胞色素氧化酶。
在这个过程中，电子的传递伴随着质子的泵出，为ATP的合成提供能量。
2. 解释一下为什么说DNA是遗传信息的载体。
答案：DNA是遗传信息的载体，因为它包含了构成生物体所需的所有遗传指令。
DNA分子由四种核苷酸组成，这些核苷酸按照特定的顺序排列，形成了基因。
基因中的核苷酸序列决定了蛋白质的氨基酸序列，而蛋白质是细胞功能和结构的基本单位。
因此，DNA中的遗传信息通过指导蛋白质的合成来控制生物体的发育和功能。
四、实验操作题（每题15分，共30分）1. 描述一下如何使用SDS-PAGE电泳分离蛋白质样品。
生物化学实验试题及答案
生物化学实验试题及答案一、选择题1. 酶的催化作用机制中，以下哪一项不是酶催化的特点？A. 高效性B. 特异性C. 需要高温D. 可逆性答案：C2. 以下哪种物质不是核酸的组成成分？A. 磷酸B. 核苷C. 氨基酸D. 碱基答案：C3. 蛋白质的四级结构是指：A. 氨基酸的线性排列B. 肽链的折叠C. 多肽链的盘曲D. 多条肽链的聚集答案：D二、填空题1. 酶的活性中心通常含有________，它们对酶的活性至关重要。
答案：必需氨基酸残基2. DNA的双螺旋结构是由________和________两条链构成的。
答案：互补碱基对3. 蛋白质的合成过程是________，而蛋白质的降解过程是________。
答案：翻译；水解三、简答题1. 简述酶的催化作用机制。
答案：酶的催化作用机制通常涉及到酶的活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物。
这种结合降低了反应的活化能，从而加速了反应速率。
酶在催化反应后，其结构和性质不发生变化，可以反复使用。
2. 描述DNA复制的基本原理。
答案：DNA复制是一个半保留的过程，即每个新合成的DNA分子都包含一个原始的链和一个新合成的链。
DNA聚合酶在模板链的指导下，按照碱基配对原则，将游离的核苷酸连接起来，形成新的互补链。
四、实验操作题1. 设计一个实验来验证酶的专一性。
实验步骤：a. 准备两种不同的底物溶液，例如淀粉和蔗糖。
b. 准备一种特定的酶溶液，例如淀粉酶。
c. 将酶溶液分别加入两种不同的底物溶液中。
d. 观察并记录反应的结果，如淀粉是否水解产生糖。
预期结果：淀粉酶只能催化淀粉水解，而对蔗糖无催化作用。
2. 描述如何通过凝胶电泳来分离DNA片段。
实验步骤：a. 准备含有不同大小DNA片段的样品。
b. 将样品加入凝胶孔中。
c. 通电，使DNA片段在凝胶中迁移。
d. 观察凝胶上的DNA条带，根据迁移距离判断DNA片段的大小。
五、论述题1. 论述蛋白质结构与功能的关系。
生物化学简答题汇总
生物化学简答题汇总
1. 什么是生物化学？
生物化学是研究生物体内化学反应和化学组成的学科。
它探讨了生物体内各种分子的结构、功能和相互关系，从而揭示了生命现象的化学基础。
2. 生物大分子有哪些类别？
生物大分子主要包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
3. 什么是酶？
酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应速度。
它们通常是蛋白质，具有高度特异性和高效率。
4. DNA和RNA有什么区别？
DNA是脱氧核糖核酸，而RNA是核糖核酸。
它们在化学组成上的主要差异在于核糖的氧原子数目不同，以及DNA中的胸腺嘧啶（T）替代了RNA中的尿嘧啶（U）。
5. ATP是什么？有什么功能？
ATP是腺苷三磷酸，是细胞内广泛存在的一种高能化合物。
它储存并释放细胞所需的能量，参与许多生命活动和代谢过程。
6. 什么是基因？
基因是生物体中遗传信息的基本单位，由DNA编码。
它传递遗传信息，决定了生物体的遗传特性和功能。
7. 糖酵解是什么过程？主要产物是什么？
糖酵解是一种产生能量的代谢过程，将葡萄糖分解为产生ATP 的有机酸，并释放二氧化碳和水。
主要产物包括乳酸或乙醛、丙酮酸和ATP。
8. 光合作用是什么过程？主要产物是什么？
光合作用是植物等自养生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物（如葡萄糖）的过程。
主要产物是葡萄糖和氧气。
以上是对生物化学简答题的汇总，希望对您有所帮助。
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生物化学实验简答题1 简述透析的原理，影响透析的因素及透析的应用。
透析是一种利用小分子能通过，大分子不能通过半透膜的原理把它们分开的一种重要手段。
影响透析的因素主要有膜、溶剂（水溶液、大分子溶液）、物理条件（温度、压力）、董南膜平衡等。
透析主要用于将大分子物质和小分子物质分开，如蛋白质的分离纯化。
2 请设计一项实验，分离并鉴定某一微生物中的游离氨基酸。
如何分析未知样品的氨基酸成分？利用纸层析法分离鉴定该微生物中的游离氨基酸。
实验所需器材包括层析缸、毛细管、喷雾器、培养皿和层析滤纸，实验所需试剂包括扩展剂、氨基酸溶液（各标准氨基酸溶液和待测氨基酸溶液）和显色液（0.1%水合茚三酮正丁醇溶液）。
实验操作步骤如下一取层析滤纸一张，在纸的一端距边缘1.5-2cm处用铅笔划一条直线，在此直线上以相同间距作出记号。
二点样用毛细血管将各氨基酸样品分别点在所作记号的位置上，待干燥后，可重复点3次。
三扩展用线将滤纸缝成筒状，将滤纸直立于盛有扩展剂的培养皿中扩展。
待溶剂上升至距滤纸上端边缘1cm时，取出滤纸，用铅笔描出溶剂前沿界限，自然干燥或吹风机热风吹干。
四显色用喷雾器均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液，用热风吹干显出层析斑点。
五计算各氨基酸Rf值。
滤纸上的层析斑点图即是对氨基酸分离的结果，通过比较各标准氨基酸Rf值和待测氨基酸的Rf值即可鉴别待测的游离氨基酸。
3 层析技术包括哪几类？请简要介绍凝胶层析的原理。
层析技术包括吸附层析、离子交换层析、分配层析、薄层层析、凝胶层析和亲和层析。
凝胶层析的基本原理是用一般的柱层析方法使相对分子质量不同的溶质通过具有分子筛性质的固定相（凝胶），从而使物质分离。
固定相是凝胶，各组分分子的大小不同，而在凝胶上受阻的程度不同，从而分层。
大分子物质沿凝胶颗粒间隙随洗脱液移动，移动速度快，先被洗出层析柱；小分子物质可通过凝胶网孔进入颗粒内部，然后再扩散出来，流程长，移动速度慢，最后被洗出层析柱。
4 简述测定氨基酸含量的原理及注意事项。
甲醛滴定法注意事项：1 标准NaOH溶液应在使用前标定，并在密封瓶中保存，不可使用隔日贮存在微量滴定管中的剩余氢氧化钠。
2 中性甲醛应在临用前配制，若已放置一段时间，使用前应重新中和。
3 本实验为定量实验，甘氨酸和氢氧化钠的浓度要严格标定，加量要准确，全部操作案分析化学要求进行。
5 核酸的检测方法有哪些？并简述各个方法的原理。
一定磷法RNA 和DNA中都含有磷酸，根据元素分析获知RNA的平均含磷量为9.4%，DNA的平均含磷量为9.9%。
因此，可从样品中测得样品中的含磷量来计算RNA 或DNA的含量。
用强酸将核酸样品消化，使核酸分子中的有机酸转变为无机酸，无机酸与钼酸生成磷钼酸，磷钼酸在还原剂作用下生成钼蓝。
可用比色法测定样品中的含磷量。
二定糖法RNA含有核糖，DNA含有脱氧核糖，根据这两种糖的颜色反应可对RNA 和DNA进行定性和定量测定。
RNA分子中的核糖与浓盐酸或浓硫酸作用脱水生成糠醛，糠醛与某些酚类化合物缩合而生成有色化合物。
如糠醛与3,5-二羟甲苯反应生成深绿色化合物，反应产物在660nm有最大吸收，并且与RNA 的浓度成正比。
DNA分子中的脱氧核糖和浓硫酸作用，脱水生成ω-羟基-γ-酮基戊醛，与二苯胺反应生成蓝色化合物。
反应产物在595nm有最大吸收，并且与DNA的浓度成正比。
三紫外吸收法核酸组分嘌呤环、嘧啶环具有紫外吸收的特性。
用这种方法在测定核酸含量时，通常规定在260nm，测得样品RNA 或DNA溶液的A260值，即可计算出样品中核算含量。
6 请列举出2种以上将蛋白质和小分子物质分开的方法，并对其原理进行简要说明。
一透析法透析法是利用蛋白质大分子对半透膜的不可透过性而与其他小分子物质分开。
二超滤法其原理是利用超滤膜在一定的压力或离心力的作用下，大分子物质被截留而小分子物质则过滤排出。
三分子排阻层析其原理是利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。
四密度梯度离心蛋白质颗粒的沉降速度取决于它的大小和密度。
当其在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒比质量和密度小的颗粒沉降得快，并且每种蛋白质颗粒沉降到与自身密度相等的介质梯度时，即停滞不前，可分步收集进行分析。
7 纸层析、柱层析和薄层层析各有什么特点？纸层析是一种以滤纸作为支持物的分配层析法。
组成滤纸的纤维素是亲水物质，能形水相和展层溶剂的两相系统，被分离的物质在两相中的分配保持平衡关系。
纸层析法用于分析简单的混合物时可作单向层析，对于复杂的混合物，可作双向层析。
柱层析则是将固定相装在柱管内，以液体作为流动相，流动相带着样品在柱内由上往下移动而使混合组分分离，即使样品沿一个方向移动而分离。
薄层层析是在玻璃片、金属箔或塑料片上铺上一层约1~2mm的支持物，如纤维素、离子交换剂、硅胶、氧化铝或聚酰胺等，根据需要做不同类型的层析。
薄层层析是一一种微量快速的层析方法，它较纸层析的优越在于分辨率高，层析时间短。
8 酶的Km值是否可以作为鉴定酶的一种手段，为什么？米氏常数Km在实际应用中有何意义？可以，因为Km值对某一个特定酶来说是个常数，只与酶的性质、酶催化的底物和酶促反应条件（如温度、有无抑制剂）等有关。
酶的种类不同，Km值不相同；同一种酶与不同的底物作用时，Km值也不相同。
米氏常数Km在实际应用中的意义有：一反映酶的种类二反映酶与底物的亲和力一般用1/Km近似地表示酶对底物亲活力的大小，1/Km越大，表示酶对该底物亲活力越大，酶促反应易于进行。
三计算底物浓度和相对速度四识别反应激活剂或抑制剂的存在9 试述实验中测定米氏常数(Km)的原理和方法。
酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示：V[S]v=————Km+[S]式中：υ为反应初速度；V为最大反应速度；[S]为底物浓度；Km 为米氏常数，其单位为摩尔浓度。
Km 值是酶的一个特征性常数，一般说来，Km 可以近似地表示酶与底物的亲和力。
双倒数作图法是测定Km 值的最常用的方法，将米氏方程改写成倒数形式：1 Km 1 1—= —— (——) + ——v V [S] V实验时选择不同的[S] ，测定相对应的V 。
求出两者的倒数，以1 /υ对1/[S]作图，则得到一斜率为“Km / V”的直线。
将直线外推与横轴相交，其横轴截矩为-1/[S]=1/V由此求出Km 值。
在实验过程中，我们需在不同底物浓度下进行酶促反应，并根据反应特点以相应的方法判定酶促反应的初速度。
如在胰蛋白酶消化酪蛋白的实验中，蛋白质水解生成自由氨基，可用甲醛滴定法判断氨基增加的数量而跟踪反应，求得初速度。
10 简述脂肪酸的β-氧化的原理。
脂肪酸的氧化分解是在脂肪酰基的β-碳原子上发生的，每进行一次，断裂两个碳原子，故称之为β-氧化。
在线粒体基质中，脂酰CoA在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基β-碳原子开始，过程包括脱氢、加水、再脱氢、硫解4个连续反应。
经过一次β-氧化产生比原来少2个碳原子的脂酰CoA，如此反复进行β-氧化，最终可完全氧化为乙酰CoA。
两分子乙酰辅酶A可再缩合成乙酰乙酸。
在肝脏内，乙酰乙酸可脱羧生成丙酮，也可还原生成β-羟丁酸。
11 抽滤和过滤操作应该有哪些注意事项？过滤操作的注意事项：过滤时，漏斗应放在漏斗架上，其漏斗柄下端要紧贴承接容器内壁，滤纸应紧贴漏斗内壁，滤纸边缘应低于漏斗边缘5mm，事先用蒸馏水润湿使不残留气泡。
倾入分离物时，要沿玻璃棒引流入漏斗，玻璃棒与滤纸三层处紧贴，分离物的液面要低于滤纸边缘。
漏斗内的沉淀物不得超过滤纸的高度，便于过滤后洗涤沉淀。
漏斗不能直火加热。
若需趁热过滤时，应将漏斗置于金属加热夹套中进行。
若无金属夹套，可事先把漏斗用热水浸泡预热方可使用。
抽滤操作的注意事项：（1）使用布氏漏斗进行减压过滤时，要在漏斗底上平放一张比漏斗内径略小的圆形滤纸，使底上细孔被全部盖住。
事先用蒸馏水润湿，特别要注意滤纸边缘与底部贴紧。
（2）布氏漏斗要用一个大小相宜的单孔橡胶塞紧套在漏斗颈上与配套使用的吸滤瓶相连。
（3）安装时，布氏漏斗的颈的斜口要远离且面向吸滤瓶的抽气嘴，抽滤速度要慢且均匀，滤液不能超过抽气嘴。
（4）在抽滤过程中，若漏斗内沉淀物有裂纹时，要用玻璃棒及时压紧消除，以保证吸滤瓶的低压，便于吸滤。
12 简述离心机的使用方法及注意事项离心机的使用方法：1 将离心机安装在坚实的水平桌面上，安装合适的离心转子。
2 将离心样品称量平衡后，对称放入转子中，盖严离心机盖。
3 接通电源，打开开关4 按“设置”键，用“▲”或“▼”键选择与转子匹配的转子号，按“ENTER”键确认。
5 按“设置”键，用“▲”或“▼”键选择所需转速，按“ENTER”键确认。
6 按“设置”键，用“▲”或“▼”键选择所需离心时间，按“ENTER”键确认。
7 按下“启动”键，离心机开始工作。
8 待离心机转速显示为“0”后，取出离心管，将转子擦拭干净，切断电源。
离心机使用的注意事项：1 离心机应水平放置，保持良好的通风环境，避免阳光和热源直接照射2 禁止离心机不加转子空转且确认转子是否放稳。
一定要选择适宜的转子。
3 离心管要对称放置，离心样品在离心前一定要平衡。
4 离心机工作前一定要检查离心机盖是否盖严。
5 在使用过程中，若发现声音不正常，应立即停机。
6 长期不使用，应将转子取下擦拭涂油并妥善保管。