生物化学简答题
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学简答题
1.比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。
不影响酶与底物的结合。
抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km值不变，Vm 下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。
Km，Vm均下降。
DNA复制与转录过程的异同点。
DNA的复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。
复制与转录的不同点：1 转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板2 转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物3 转录和复制体系中所用的酶体系不同4转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入（1）三羧酸循环在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为：1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。
柠檬酸合成酶。
2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。
顺乌头酸酶 3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
异柠檬酸脱氢酶4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
酮戊二酸脱氢酶5）琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。
延胡索酸酶8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。
生物化学简答题
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？α-螺旋，β -折叠，β- 转角和无规则卷曲四种。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有简述α- 螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。
简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。
功能：1、作为还原剂清除体内 H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。
2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。
1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α- 螺旋的形成。
哪些原因影响蛋白质α- 螺旋结构的形成或稳定？2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α -螺旋的形成。
3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。
酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S 型曲线酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH 等简述 Km 和 Vmax 的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2 ＞＞ K3，Km 可表示酶和底物的亲和力③ Km 值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH 、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义： Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
生物化学简答题
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。
3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。
4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。
这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H 2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。
c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。
d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。
1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学简答题
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径要紧有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的要紧途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化进程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反映，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，通过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这确实是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的进程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反映中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这确实是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一样化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改转变学放映速度，不能改转变学反映的平稳点，酶本身在化学反映前后也不改变；可降低化学反映的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调剂操纵，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发觉。
乙醛酸循环反映分为五步（略）。
总反映说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或变成葡萄糖乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变成糖的途径。
3. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
5．结构域：结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
生物化学简答题
1、酮体生成和利用的生理意义。
（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。
5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
生物化学简答题
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生物化学复习题简答题答案
生物化学复习题第一章绪论1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。
(P1)答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。
第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。
第三方面是组织和器官机能的生物化学。
2.简述生物化学的发展概况(了解)答：生物化学经历了静态生化—动态生化—机能生化这几个历程。
生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来，以生物大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。
现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述生物化学与其他学科的关系。
(了解)答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。
4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提高饲料营养作用的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。
第二章蛋白质1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)答：1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。
(完整word版)生物化学简答题
描述DNAA的双螺旋结构提出的依据,模型特点并分析说明这一结构所包含的重要的生物学意义.答：DNA双螺旋结构提出的主要依据:1.chargaff规则。
Chargaff规则指出所有生物的DNA中，不考虑种属，嘌呤的总数与嘧啶的总数总是相等，即A+G=T+C。
该规则是建立在DNA三维结构的关键，提供了线索去探寻DNA遗传信息是如何被编码的以及如何从亲代传递到子代的.2.DNA特异X线衍射图谱.Rosalind Franklin 和Maurice Wilkins 采用X射线分析DNA,通过图谱推测,分子是双螺旋，在其长轴的方向上，两个碱基的距离为0。
34nm,双螺旋的螺距为3.4nm.双螺旋结构模型特点:1。
两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为右手螺旋，螺旋表面具有大沟和小沟,螺旋直径为2nm2.磷酸与脱氧核糖在外侧,DNA形成分子的骨架结构，嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋内侧，碱基平面与纵轴近似垂直，糖环的平面与纵轴平行。
3.碱基平面之间相距0。
34nm,两个核苷酸之间的夹角为36度，则中心轴每旋转一周有10.5个核苷酸，每一转的高度为3.4nm4。
两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键结合在一起。
A与T配对，形成两个氢键，G与C配对，形成三个氢键。
因此之间的链接较稳定.5.碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
但根据碱基配对原则，一条多核苷酸链的序列被确定后,另一条互补链序列也就确定了.生物学意义:1.说明了遗传信息是由双螺旋结构碱基的序列所携带.2.两条链严格的碱基互补配对暗示了遗传信息精确传递的方式—-半保留复制。
简述底物水平磷酸化和氧化磷酸化的区别答1。
底物水平磷酸化是有机物质在分解代谢过程中形成的高能中间产物促使ADP生成ATP的过程，与氧的存在与否无关。
它也是厌氧生物获取能量的唯一方式。
2.电子传递体系磷酸化是电子经呼吸链传递到达氧而生成水时，所释放的能量偶联ADP磷酸化生成ATP 过程，是需氧生物生成ATP的主要方式。
关于生物化学简答题
生化习题简答题1.试简三羧酸循环的意义是氧化功能的主要代谢途径，是三大物质（糖，脂肪，氨基酸）代谢相互联系的枢纽，是三大物质代谢最终的共同通道。
2.与酶高效催化作用有关的因素有哪些？1）.邻近定向效应2）.底物的形变和诱导契合3）.亲核催化/亲电催化（共价催化4）.酸碱催化5）.微环境的影响3.酶的辅因子按照化学本质可分哪几类,请举例说明？1)无机金属元素，如镁离子，己糖激酶的辅因子2)小分子有机物，如NAD+,脱氢酶的辅因子3)蛋白质类辅酶，如硫氧还蛋白，而磷酸核糖核苷酸还原酶的辅因子4.请列举遗传密码的基本特点，并分别予以解释。
1)连续性:mRNA的读码方向从5'端至3'端方向，两个密码子之间无任何核苷酸隔开。
mRNA链上碱基的插入、缺失和重叠，均造成框移突变。
2)简并性:指一个氨基酸具有两个或两个以上的密码子。
密码子的第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。
3)摆动性:mRNA上的密码子与转移RNA（tRNA)J上的反密码子配对辨认时，大多数情况遵守间几乎不配对原则，但也可出现不严格配对，尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补，这种现象称为摆动配对。
4)通用性:不论高等或低等生物，从细菌到人类都拥有一套共同的遗传密码5.真核细胞与原核细胞DNA复制过程的主要区别有哪些？1）真核生物有多个复制起始位点——复制原点，而原核只有一个复制原点。
2）真核生物复制一旦启动，在完成本次复制前，不能在再启动新的复制，而原核复制起始位点可以连续开始新的复制，特别是快速繁殖的细胞。
3）真核生物和原核生物的复制调控不同。
原核生物的调控集中在复制子（一个复制单位）水平的调控，而真核生物不但有复制子水平的调控还有染色体水平的调控和细胞水平的调控。
4）原核的DNA聚合酶III复制时形成二聚体复合物，而真核的聚合酶保持分离状态。
5）真核生物的聚合酶没有5'-3'外切酶活性，需要一种叫FEN1的蛋白切除5'端引物，原核的DNA聚合酶I具有5'-3'外切酶活性。
生物化学简答题整理
生物化学简答题一、糖类化合物1、糖类物质在生物体内起什么作用？（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。
（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。
2、血糖正常值是 3.89～6.11mmol/L ，机体是如何进行调节的？⑴肝脏调节：用餐后血糖浓度增高是，肝糖原合成增加，是血糖水平不致因饮食而过度升高；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁食，肝脏的糖异生作用加强，提供葡萄糖。
⑵肾脏调节：肾小管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。
⑶神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，血糖升高；用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经时，肝糖原合成增加，血糖浓度升高。
⑷激素调节：若是血糖浓度过高，则胰岛素起作用，若血糖浓度过低，有肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素等起作用。
3、简述血糖的来源和去路。
⑴血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生⑵血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。
⑴成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。
血糖是其唯一的能源。
红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。
成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。
⑵通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。
生物化学常用简答题
生物化学简答题细胞传导信号的基本方式：改变细胞内各种信号转导分子的构象，改变信号转导分子的定位，促进各种信号转导分子复合物的形成或结聚，改变小分子信使的细胞浓度或分布。
蛋白激酶C（pkc）的作用：1、对代谢的调节：PKC被激活后可引起一系列靶蛋白的丝残基发生磷酸化，改变靶蛋白的活性和性质，影响细胞内信息的传递，启动一系列生理生化反应。
2、对基因表达的调节：PKC能使立早基因的反式作用因子磷酸化，加速立早基因的表达。
立早基因的表达产物具有跨越核膜传递信息的功能，又称第三信使。
第三信使受磷酸化修饰后，可活化晚起反应基因并导致细胞增生或核型变化。
蛋白激酶对代谢和对基因表达调节的异同？相同点：①均为激素水平的调节；②均以激素-受体复合物形式参与信号转导。
不同点：尿液生成的基本过程尿生成包括三个过程：（一）肾小球的滤过血液流经肾小球时，血浆中水、无机盐和小分子有机物在有效滤过压的推动下，透过滤过膜进入肾小囊生成滤液，即原尿。
滤过膜具有较大的通透性和有效面积，而滤过的原动力为较高的肾小球的毛细血管血压，减去血浆胶体渗透压和囊内压的阻力，即有效滤过压。
在正常的肾血浆流量和有效滤过压的驱使下，每日可生成原尿约180升。
（二）肾小管和集合管的重吸收原尿进入肾小管后成为小管液。
小管液经小管细胞的选择性重吸收，将对机体有用的能源物质如葡萄糖、氨基酸等全部重吸收；水、Na+、Cl-、HCO3-等大部分重吸收，对尿素等小部分重吸收；对机体无用的肌酐等代谢物质不被重吸收，反被分泌。
重吸收的物质，进入小管周围毛细血管，再入血循环。
在水和离子的重吸收中，ADH和醛固酮等体液因子其重要调节作用。
（三）肾小管和集合管的分泌和排泄由肾小管分泌的物质有H+、K+和NH3等；排泄的物质有肌酐、对氨基马尿酸以及进入机体的某些药物如青霉素、酚红等。
由肾小球滤出的原尿，经肾小管和集合管的重吸收和分泌，使原尿的质和量都发生了很大变化，最后形成终尿排出。
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体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸
的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点，
服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用
：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变
并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中
心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种
意义：
①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构
具有不同的代谢特征。例如：
LDH1 和 LDH5 分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同
阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的
方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈
S 型曲线
酶和一般催化剂比较有何异同：
相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低
反应活化能而增加反应速率的
不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，
酶的催化作用多受多种因素调节
④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、
简述何谓酶原与酶原激活的意义
：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为
酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶
原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特
诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后
3~6 小时血中 CK2 活性升高， 24 小时酶活性到达顶峰， 3 天内恢复正常水平
金属离子作为辅助因子的作用有哪些
：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密
切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？
蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有
α -螺旋， β -折叠， β - 转角和无规则卷曲四种。
简述 α - 螺旋结构特征： 1、在 α -螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔
3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺距
1、作为还原剂清除体内
H2O2 ，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。
2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，
保护核酸和蛋白质免遭损害。
哪些原因影响蛋白质 α - 螺旋结构的形成或稳定？ 1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍
α - 螺旋的形成。
2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响
游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成
α -螺旋。
α -螺旋的形成。 3 、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了
酶的化学修饰的特点是什么：
①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸
化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应
酶的变构调节特点是什么
定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶
原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用
举例说明什么是同工酶，有何意义
：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶
pH 等
简述 Km 和 Vmax 的意义 ： Km 的意义：① Km 等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的
K2 ＞＞ K3 ， Km 可表示酶和底物
的亲和力③ Km 值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、
pH 、离子强度等有关，而与酶浓度无关
Vmax
的意义： Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率
酶的必需基团有哪几种，各有什么作用
：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有
结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基
团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间
pH 通过改变酶和
底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率
举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：
以磺胺类药物为例： ①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，
不能直接利用环境中的叶酸，
而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前
构象所必需
何谓酶促反应动力影响酶促反应速率各因素的科学，影响
酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、
pH 、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影
响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，
酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④
为 0.54nm2 、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持
α
- 螺旋稳定。
简述常用蛋白质分离、纯化方法：
盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。
简述谷胱甘肽的结构和功能：
组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能：