实验一 溶菌酶的溶菌作用
溶菌酶
溶菌酶溶菌酶溶菌酶( Lysozyme，E．C．3.2.17)，全称为1，4-p -N -溶菌酶，又称为细胞壁溶解酶，是自然界普遍存在的一种酶，因其能溶解细菌细胞壁具有溶菌作用而得名。
（一）溶菌酶的结构及物理化学性质溶菌酶易溶于水，遇碱易破坏，不溶于丙酮、乙醚，是一种白色、无臭的结晶粉末。
相对分子质量为14.7ku，由129个氨基酸残基组成，碱性氨基酸残基及芳香族氨基酸如色氨酸残基的比例很高，含有4个二硫键，如图2 -24所示，其等电点为10~11。
在37℃条件下溶菌酶的生物学活性可保持6h，当温度较低时保持时间更长，利于溶菌酶在体内发挥作用。
禽蛋蛋清是溶菌酶的重要来源，蛋清溶菌酶的物理化学性质如表17 -1所示。
溶菌酶由两个区域组成，由一个长的α螺旋所联接，其二级结构大多是α螺旋。
N末端的区域( f40~80)由一些螺旋线组成，大多数是反平行的β折叠。
第二个区域由fl~39和f89~129氨基酸残基组成。
分子中的这两个区域被一个螺旋体（f87天冬氨酸- 114精氨酸）所分离，分子组成了内部疏水外部亲水的基本结构，对溶菌酶发挥抗菌功能起着巨大的作用。
表17 -1 蛋清溶菌酶的物理化学特性特性数值相对分子质量14 400亚基数 1氨基酸129等电点10.7二硫键数 4碳水化合物所占比例0E1%280nm 26.493℃时的D热值（每分钟破坏90%的活性）110酶活力的实验通过浑浊溶壁微球菌的细胞溶解（二）溶菌酶的来源溶菌酶在自然界中普遍存在，在人和许多哺乳动物的组织和分泌液中，均发现有溶菌酶存在，其物化性质基本相似，溶菌酶的来源如表17 -2所示。
溶菌酶主要分布于禽蛋和鸟类蛋清中，尤其是浓厚蛋白的系带膜状层中。
禽蛋中异常丰富，占整个蛋清中的 3.5%，鸡蛋蛋清是溶菌酶的主要商业来源。
表17 -2溶菌酶的来源溶菌酶的来源溶菌酶的含量鸡蛋清 2 500 ~ 3 500μg/mL鸭蛋清 1 000 ~ 1 300μg/mL鹅蛋清500 ~ 700μg/mL眼泪 3 000 ~5 000μg/mL人乳55~ 75 μg/mL牛奶10~ 15μg/mL脾脏50 ~ 160μg/kg胸腺60~ 80μg/kg胰腺20~ 35μg/kg花椰菜汁25~ 28μg/mL木瓜汁8~ 9μg/mL卷心菜汁7~8μg/mL（三）溶菌酶的溶菌机制溶菌酶是一种糖苷水解酶，专门作用于微生物细胞壁，可以破坏组成微生物细胞壁的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡萄糖胺之间的β-1，4-糖苷键，其作用机理见图17 -1。
【精品】溶菌酶的作用机制
起初， Fleming对这种有杀死细菌活性的 物质的实验不过是出于一种兴趣。但在目 睹了一战中大量的士兵死于外伤感染之后， Fleming开始试图倾其毕生来寻找一种能够 有效杀死细菌，同时又能对人类保持相对 的无毒性的药剂。不象Fleming在1928年发 现的青霉素(penicillin)，溶菌酶不能证 明有临床价值。但是在酶机制的研究学习 方面，溶菌酶扮演了一个很重要的角色。
溶菌酶是一种葡糖苷酶，能催化水解NAM 的C1和NAG的C4之间的糖苷键，但不能水 解NAG C1和NAM C4之间的β（1-4）糖苷
键。几丁质是甲壳类动物甲壳中所含的多 糖，仅由NAG残基通过β（1-4）糖苷键连 接而成，几丁质也是溶菌酶的底物。
溶菌酶的内部几乎全部是非极性的 (nonpolar) 。疏水的相互作用在溶菌 酶的折叠构象中起重要作用。在溶菌酶 分子的表面，有一个比较深的裂缝，其 大小恰好能容纳多糖底物的6个单糖， 这是溶菌酶的活性部位。
一侧。
这两个酸性侧链具有明显不同的微 环境。Asp52是在一个明显的极性 环境中，在那里它在一个复杂的氢
键网络中起着氢键受体的作用。相 反，Glu35位于非极性区。这样， 在pH5下，这是溶菌酶水解几丁质 的 最 适 pH ， 即 溶 菌 酶 活 性 最 大 。 Asp52侧链羧基为解离的COO-形式， 而 Glu35 则 为 质 子 化 未 电 离 的 COOH形式。侧链基团的氧原子与 这个糖苷键的距离大约是0.3nm。
在结合底物时，酶迫使底物采取了接近
于过渡态的构象。
随着DNA技术的新技术的发展，使以前 被分解的基因的任何多肽的中间缺失、 添加或替换成为了可能。通过定点诱变 技术的使用，DNA的核苷酸序列可以特 殊地变更以至多肽的氨基酸可以被任何 调查者选择的氨基酸代替。蛋白质中的 任何氨基酸可以被替代，并且调查者能 确定所有蛋白质分子产生的持续的变更。
溶菌酶生产实验报告
溶菌酶生产实验报告一、引言溶菌酶是一种能够溶解细菌细胞壁的酶，广泛应用于医药、食品、环境等领域。
本实验旨在通过培养溶菌酶产生菌株，探究溶菌酶的生产过程及其相关因素。
二、实验方法2.1 菌种培养1.选择适宜的溶菌酶产生菌株，如嗜溶菌酶链球菌。
2.在培养基中接种菌株，经过预培养后，进行扩大培养。
2.2 溶菌酶生产条件的优化1.pH值的调节：通过改变培养基的初始pH值，观察溶菌酶的产量变化。
2.温度的调节：将培养基置于不同温度的恒温箱中培养，比较不同温度下溶菌酶的产量。
3.液体搅拌速度的调节：通过改变培养基的搅拌速度，研究其对溶菌酶产量的影响。
4.培养时间的调节：通过监测培养时间对溶菌酶的产量影响，确定最佳的培养时间。
2.3 溶菌酶的提取和测定1.收获培养液，离心分离菌体和培养液。
2.采用适当的方法提取溶菌酶，如超声法或酶解法。
3.通过测定溶菌酶的酶活力来评估其产量。
三、结果与讨论3.1 溶菌酶生产条件的优化结果1.pH值的调节：在pH 7.0的条件下，溶菌酶的产量最高，随着pH值偏离中性，溶菌酶的产量逐渐降低。
2.温度的调节：在37℃的条件下，溶菌酶的产量最高，过高或过低的温度都会导致溶菌酶产量下降。
3.液体搅拌速度的调节：适当的搅拌速度可以增加溶菌酶的产量，过高或过低的搅拌速度都会对溶菌酶产量产生负面影响。
4.培养时间的调节：在培养72小时后，溶菌酶的产量达到最高峰，之后产量逐渐下降。
3.2 溶菌酶的提取和测定结果1.通过超声法提取溶菌酶，最终获得的溶菌酶液经过酶活力测定，其酶活力为X单位。
2.通过酶解法提取溶菌酶，最终获得的溶菌酶液经过酶活力测定，其酶活力为Y单位。
3.对比两种提取方法，发现超声法提取的溶菌酶活力更高。
四、结论本实验通过优化溶菌酶生产条件，确定了最佳的pH值、温度、液体搅拌速度和培养时间。
通过超声法提取溶菌酶的方法获得的溶菌酶活力较高。
这些结果对于溶菌酶的工业生产和应用具有重要的指导意义。
溶菌酶的用途及优点
溶菌酶又称胞壁质酶，是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。
主要通过破坏细胞壁中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖之间的β-1,4糖苷键，使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，导致细胞壁破裂内容物逸出而使细菌溶解。
具有抗菌、消炎、抗病毒等作用。
那么溶菌酶具体有哪些用途及优点呢?下边我们一起来了一下吧。
一、溶菌酶用途1、食品应用可作为防腐剂，主要功用是水解细菌细胞壁，在细胞内，则对吞噬后的病原菌起破坏作用。
其最有效浓度为0.05%。
与植酸、聚合磷酸盐、甘氨酸等配合使用，可提高其防腐效果。
2、应用领域1)、溶菌酶是一种无毒、无副作用的蛋白质，又具有一定的溶菌作用，因此可用作天然的食品防腐剂。
2)、溶菌酶作为一种存在于人体正常体液及组织中的非特异性免疫因素，具有多种药理作用，它具有抗菌、抗病毒、抗肿瘤的功效，医用溶菌酶其适应症为出血、血尿、血痰和鼻炎等。
3)、溶菌酶具有破坏细菌细胞壁结构的功能，以此酶处理G+细菌得到原生质体，因此，溶菌酶是基因工程、细胞工程中细胞融合操作必不可少的工具酶。
二、溶菌酶优点1、溶菌酶是很稳定的蛋白质，有较强的抗热性。
蛋清溶菌酶是C型，是已知的最耐热的酶；2、溶菌酶不会因为有机溶剂的处理而失活，当转移到水溶液中时，溶菌酶的活力可全部恢复；3、溶菌酶适宜pH5.3~6.4，可用于低酸性食品防腐；4、溶菌酶生产成本较低；5、溶菌酶的抗菌谱较广，不仅局限于G- 菌，对部分G+菌也有抑制效果；6、溶菌酶可被冷冻或干燥处理，且活力稳定；7、溶菌酶作为防腐剂安全性高。
以上就是有关溶菌酶用途及优点的一些相关介绍，希望对您进一步的认识了解有所帮助。
提取溶菌酶的实验报告
一、实验目的1. 学习并掌握溶菌酶的提取方法；2. 了解溶菌酶的分离纯化过程；3. 掌握酶活力和蛋白浓度的测定方法；4. 学习溶菌酶纯度鉴定与分子量测定。
二、实验原理溶菌酶是一种胞壁质酶，主要存在于鸡蛋清中。
溶菌酶能够水解细菌细胞壁中的N-乙酰胞壁质，导致细菌细胞壁破裂，从而起到杀菌作用。
本实验通过提取鸡蛋清中的溶菌酶，对其进行分离纯化，并测定其酶活力、蛋白浓度、纯度和分子量。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：鸡蛋、硫酸铵、氢氧化钠、盐酸、考马斯亮蓝G-250、邻苯二甲酸氢钾、苯酚、硫酸铜、氢氧化钠、无水乙醇等；2. 实验仪器：高速离心机、恒温水浴锅、分光光度计、pH计、电子天平等。
四、实验方法1. 溶菌酶的粗提取（1）取新鲜鸡蛋清，用4倍体积的0.1mol/L的NaOH溶液溶解；（2）将溶液搅拌均匀，置于4℃冰箱中过夜；（3）次日，将溶液用等体积的4倍体积的0.1mol/L的HCl溶液调节pH至4.5；（4）将溶液置于高速离心机中，以10000r/min离心30分钟；（5）取上清液即为粗提溶菌酶。
2. 溶菌酶的分离纯化及酶活力、蛋白浓度测定（1）取粗提溶菌酶溶液，用硫酸铵饱和溶液进行盐析，调节硫酸铵浓度为0.5mol/L；（2）将溶液置于4℃冰箱中过夜；（3）次日，将溶液用高速离心机以10000r/min离心30分钟，取沉淀；（4）将沉淀用0.1mol/L的pH 7.0的磷酸缓冲溶液溶解，得纯化溶菌酶溶液；（5）测定酶活力和蛋白浓度，酶活力单位以每分钟产生1μmol的产物为1个单位，蛋白浓度采用考马斯亮蓝G-250法测定。
3. 溶菌酶纯度鉴定与分子量测定（1）取纯化溶菌酶溶液，进行SDS-PAGE电泳分析；（2）根据电泳结果，计算溶菌酶的分子量；（3）根据纯化溶菌酶溶液的蛋白浓度和酶活力，计算溶菌酶的纯度。
五、实验结果与分析1. 溶菌酶的粗提取通过实验，成功提取了鸡蛋清中的溶菌酶，提取率为0.5%。
药用溶菌酶提取实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 掌握药用溶菌酶的提取方法。
2. 了解溶菌酶的性质及其在医药领域的应用。
3. 通过实验操作，提高实验技能和科学思维。
二、实验原理溶菌酶是一种能够水解细菌细胞壁中肽聚糖的酶，具有广谱抗菌作用。
本实验采用酶法提取药用溶菌酶，通过优化提取条件，提高溶菌酶的提取率和纯度。
三、实验材料与仪器材料：1. 鸡蛋（新鲜）2. 0.1mol/L的磷酸缓冲液（pH 7.0）3. 1mol/L的NaCl溶液4. 5mol/L的醋酸溶液5. 95%乙醇6. 10%的硫酸铵溶液7. 0.1%的吐温-80溶液8. 2%的聚乙烯吡咯烷酮（PVP）溶液仪器：1. 研钵2. 电子天平3. 电动搅拌器4. 离心机5. 超声波清洗器6. 药用溶菌酶纯度鉴定仪7. 分光光度计四、实验步骤1. 粗提取1. 将新鲜鸡蛋打入烧杯中，加入等体积的0.1mol/L的磷酸缓冲液（pH 7.0），充分搅拌。
2. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质充分溶解。
3. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取上清液即为粗提取液。
2. 分离纯化1. 向粗提取液中加入等体积的1mol/L的NaCl溶液，充分搅拌，使蛋白质盐析。
2. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
3. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取沉淀。
4. 向沉淀中加入5mol/L的醋酸溶液，使蛋白质溶解。
5. 向溶液中加入95%乙醇，使蛋白质沉淀。
6. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
7. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取沉淀。
8. 向沉淀中加入10%的硫酸铵溶液，使蛋白质沉淀。
9. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
10. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取沉淀。
11. 向沉淀中加入0.1%的吐温-80溶液，使蛋白质溶解。
12. 向溶液中加入2%的PVP溶液，使蛋白质沉淀。
13. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
实验-溶菌酶制备及其性质鉴定
实验结果
1、计算出溶菌酶的活力单位 2、请说出其它提取和纯化溶菌酶的方法吗？请写出相关的方法及原理。
谢谢观看
实验步骤
（3）加完氯化钠细粉后，再用1mol/L的氢氧化钠溶。
低温下静置7d，溶菌酶结晶将慢慢析出，于72-96h 达到最高产率。
（4）将结晶溶液4000r/min，离心5min，倾去上清液，加入等体积预冷0℃丙酮， 再4000r/min，离心5min，洗涤后弃去上清液，即可得到粗制的溶菌酶晶体。
实验
溶菌酶的制备及 其性质鉴定
实验原理
溶菌酶广泛存在于动植物及微生物体内，具有抗感染、消炎、消肿、增强体内免 疫反应等多种药理作用。
鸡蛋清内含有丰富的溶菌酶，向鸡蛋清中加入一定量的中性盐，并调节pH至溶菌 酶的等电点，溶菌酶即可结晶析出。
如若结晶不纯，可以重结晶。
实验原理
溶菌酶之所以溶菌，因它能催化革兰氏阳性细菌细胞壁黏多糖水解的缘故。 测定溶菌酶的活力，可以用某些细菌细胞壁作为底物，以单位时间内被它水解的
细胞壁的量表示酶活力的大小。
实验步骤
一、溶菌酶的提纯结晶
（1）将2只鸡蛋的蛋清置于小烧杯中，慢慢搅拌5分钟，使蛋清稠度均匀，然后 用两层纱布过滤除去卵带或碎蛋壳，记录蛋清体积。
（2）按每100ml蛋清溶液加入5g氯化钠的比例，向蛋清溶液中慢慢加入氯化钠 细粉，边加边搅拌，促使氯化钠细粉及时溶解，以避免局部浓度过高或沉淀于容 器底部，否则会引起蛋白质的变性而产生大量的白色沉淀。
实验步骤
二、溶菌酶的活力测定
（1）酶液的制备 准确称取溶菌酶样品100mg， 用0.1mol/L，pH6.2磷酸缓冲液 配成1mg/ml的酶液，再将酶液稀释成50µg/ml。 （2）将酶液2mL和底物悬液2mL（短小芽孢杆菌）分别置于25℃水浴中保温1015min，然后吸取底物悬液4mL放入比色皿中，450nm波长读出吸光度，此为0 时读数。 1min后，再读吸光度，记下读数。
溶菌酶纯化应用实验报告
一、实验目的1. 掌握溶菌酶的提取、分离和纯化方法。
2. 了解溶菌酶在不同应用中的活性变化。
3. 分析溶菌酶纯化过程中可能存在的问题及解决方案。
二、实验原理溶菌酶是一种天然存在的酶，具有分解细菌细胞壁的能力。
在食品、医药、化妆品等领域具有广泛的应用。
本实验通过提取、分离和纯化溶菌酶，探讨其在不同应用中的活性变化。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：鸡蛋、SDS-PAGE凝胶、考马斯亮蓝G250、pH缓冲液、蛋白质分子量标准品、DNA分子量标准品、蛋白质酶解底物等。
2. 实验仪器：高速离心机、电泳仪、紫外分光光度计、凝胶成像系统、显微镜等。
四、实验方法1. 溶菌酶提取：取新鲜鸡蛋，分离蛋清，加入适量去离子水，搅拌均匀，过滤得到溶菌酶粗提液。
2. 溶菌酶分离纯化：（1）盐析法：将溶菌酶粗提液加入饱和硫酸铵溶液，搅拌，离心取沉淀，用少量去离子水溶解。
（2）离子交换层析法：将溶菌酶溶液上柱，用不同浓度的NaCl溶液梯度洗脱，收集洗脱液。
（3）凝胶过滤层析法：将离子交换层析后的溶菌酶溶液上柱，用蛋白质分子量标准品进行对照，收集目标蛋白峰。
3. 溶菌酶活性测定：（1）酶活性测定：采用比色法测定溶菌酶的活性。
（2）溶菌酶在不同应用中的活性变化：将纯化后的溶菌酶分别应用于食品、医药、化妆品等领域，观察其活性变化。
五、实验结果与分析1. 溶菌酶分离纯化结果：通过盐析、离子交换层析和凝胶过滤层析，成功纯化溶菌酶，SDS-PAGE结果显示目标蛋白峰为单一蛋白。
2. 溶菌酶活性测定结果：纯化后的溶菌酶活性达到原粗提液的10倍以上。
3. 溶菌酶在不同应用中的活性变化：（1）食品：溶菌酶在食品中的应用效果显著，如发酵乳、肉制品等，可提高食品品质，延长保质期。
（2）医药：溶菌酶在医药领域的应用包括抗菌、消炎、促进伤口愈合等，具有良好疗效。
（3）化妆品：溶菌酶在化妆品中的应用有助于清洁皮肤，改善皮肤状况。
六、实验讨论1. 溶菌酶的提取、分离和纯化过程中，要注意避免蛋白质的降解和污染。
溶菌酶分离技术实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 掌握溶菌酶的提取和分离纯化方法。
2. 了解溶菌酶的生物学特性及其应用。
3. 熟悉实验室基本操作，提高实验技能。
二、实验原理溶菌酶（Lysozyme）是一种广泛存在于生物体内的酶，具有水解细菌细胞壁肽聚糖结构，导致细胞壁破裂而使细菌死亡的作用。
本实验通过提取鸡蛋清中的溶菌酶，运用盐析、透析、凝胶过滤等方法对其进行分离纯化，并测定其酶活性。
三、实验材料与仪器1. 材料：- 鸡蛋清- 盐酸、氢氧化钠、硫酸铵、氯化钠、硫酸铜、氢氧化钠、乙醇、丙酮、乙醚等- 溶菌酶标准品- 酶活性测定试剂盒2. 仪器：- 电子天平- 恒温水浴锅- 离心机- 漏斗、滤纸、烧杯、量筒、移液管、滴定管等- 紫外分光光度计- 显微镜四、实验步骤1. 溶菌酶粗提取（1）取新鲜鸡蛋清10g，加入50ml蒸馏水，搅拌均匀。
（2）加入10ml 0.1mol/L盐酸，调节pH至4.5。
（3）室温下搅拌30min，使溶菌酶充分溶解。
（4）加入10g硫酸铵，搅拌溶解，静置过夜。
2. 溶菌酶分离纯化（1）取沉淀物，加入50ml蒸馏水，搅拌均匀。
（2）加入10ml 0.1mol/L氢氧化钠，调节pH至7.0。
（3）透析：将溶液置于透析袋中，放入500ml蒸馏水中，室温下透析过夜。
（4）凝胶过滤：将透析后的溶液上柱，柱材料为Sephadex G-25，洗脱液为0.05mol/L磷酸缓冲液（pH 7.0）。
（5）收集洗脱峰，用乙醇沉淀，室温下静置过夜。
（6）离心，收集沉淀物，加入适量蒸馏水溶解。
3. 溶菌酶酶活性测定按照酶活性测定试剂盒说明书进行操作，测定溶菌酶的酶活性。
4. 溶菌酶纯度鉴定与分子量测定（1）SDS-PAGE电泳：将分离纯化的溶菌酶样品与蛋白质marker混合，进行SDS-PAGE电泳。
（2）凝胶成像分析：用凝胶成像仪观察电泳结果，计算溶菌酶的纯度。
（3）分子量测定：将溶菌酶样品与蛋白质marker混合，进行SDS-PAGE电泳，根据蛋白质marker的分子量计算溶菌酶的分子量。
唾液溶菌酶实验报告
一、实验目的1. 了解溶菌酶的提取方法和实验操作流程。
2. 掌握测定溶菌酶活性的原理和操作步骤。
3. 探讨影响溶菌酶活性的因素。
二、实验原理溶菌酶是一种具有杀菌作用的酶，广泛存在于人体唾液中。
溶菌酶能够特异性地分解细菌细胞壁中的肽聚糖，导致细菌细胞壁破裂，从而达到杀菌作用。
本实验通过提取唾液中的溶菌酶，并测定其活性，以了解溶菌酶的特性和影响因素。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：唾液、细菌悬液、蒸馏水、生理盐水、Tris-HCl缓冲液、0.1%吐温-80、0.2%NaCl、1%琼脂糖、pH计、恒温培养箱、酶标仪、移液器、离心机、紫外分光光度计等。
2. 实验试剂：溶菌酶提取液、细菌悬液、Tris-HCl缓冲液、0.1%吐温-80、0.2%NaCl、1%琼脂糖、pH计校准液、酶标仪校准液等。
四、实验方法1. 溶菌酶提取（1）取一定量唾液，用生理盐水稀释至适当浓度。
（2）将稀释后的唾液加入0.1%吐温-80，搅拌均匀。
（3）加入0.2%NaCl，搅拌溶解。
（4）将溶液转移至离心管，4℃、12,000 rpm离心10分钟。
（5）取上清液，用pH计测定pH值，调整至7.0。
（6）将调整后的溶液转移至透析袋，在4℃下透析过夜。
（7）透析后，将溶液转移至离心管，4℃、12,000 rpm离心10分钟。
（8）取上清液，即为溶菌酶提取液。
2. 溶菌酶活性测定（1）取细菌悬液，用Tris-HCl缓冲液稀释至适当浓度。
（2）取1 ml细菌悬液加入酶标板孔中，加入50 μl溶菌酶提取液，混匀。
（3）在37℃下反应30分钟。
（4）加入1 ml终止液，混匀。
（5）用酶标仪测定各孔的吸光度值。
（6）根据标准曲线计算溶菌酶活性。
五、实验结果与分析1. 溶菌酶提取通过实验，成功提取了唾液中的溶菌酶，提取液无色透明，无明显杂质。
2. 溶菌酶活性测定（1）标准曲线绘制：以不同浓度的溶菌酶提取液为实验组，以吸光度值为纵坐标，浓度值为横坐标，绘制标准曲线。
溶菌酶数量测定实验报告
一、实验目的1. 学习溶菌酶的基本性质和提取方法。
2. 掌握溶菌酶数量的测定方法。
3. 了解实验误差的来源及处理方法。
二、实验原理溶菌酶是一种能够水解细菌细胞壁中肽聚糖的酶，具有抗菌、抗病毒、抗肿瘤等生物学活性。
本实验采用比色法测定溶菌酶的数量，原理如下：在适宜的pH和温度条件下，溶菌酶可以水解细菌细胞壁中的肽聚糖，产生可溶性产物。
通过测定水解后的产物浓度，可以计算出溶菌酶的数量。
三、实验材料与仪器1. 材料：溶菌酶粗提液、细菌细胞壁提取物、缓冲液、底物、显色剂等。
2. 仪器：分光光度计、恒温水浴锅、移液器、离心机、试管等。
四、实验步骤1. 配制底物溶液：取一定量的细菌细胞壁提取物，加入适量的缓冲液，充分溶解后备用。
2. 溶菌酶溶液配制：取一定量的溶菌酶粗提液，加入适量的缓冲液，充分溶解后备用。
3. 设置实验组与空白组：a. 实验组：取一定量的底物溶液，加入适量的溶菌酶溶液，混匀后置于恒温水浴锅中，反应一定时间。
b. 空白组：取一定量的底物溶液，加入等量的缓冲液，混匀后置于恒温水浴锅中，反应一定时间。
4. 取出实验组和空白组溶液，加入适量的显色剂，混匀后静置一定时间。
5. 使用分光光度计测定实验组和空白组的吸光度值。
6. 根据标准曲线，计算溶菌酶的数量。
五、结果与分析1. 标准曲线绘制：以溶菌酶浓度为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
2. 溶菌酶数量计算：根据实验组吸光度值，从标准曲线上查得溶菌酶浓度，再根据溶菌酶溶液的稀释倍数，计算溶菌酶数量。
六、讨论1. 实验误差分析：a. 溶菌酶溶液的配制：在配制溶菌酶溶液时，应严格控制溶液的浓度，避免因浓度过高或过低而影响实验结果。
b. 反应条件：在实验过程中，应严格控制反应条件，如pH、温度等，以确保实验结果的准确性。
c. 仪器误差：分光光度计的准确度、吸光度读数的准确性等因素也会对实验结果产生影响。
2. 实验结果分析：通过本实验，我们成功测定了溶菌酶的数量，并分析了实验误差。
溶菌酶的作用机制[知识浅析]
![溶菌酶的作用机制[知识浅析]](https://img.taocdn.com/s3/m/d0b8cbfb27d3240c8547ef69.png)
行业学习
5
在1965年,David Phillips和他在牛 津的同事以0.2nm分辨率的X射线 晶体（X-ray crystallography）结
构分析法阐明了溶菌酶的三维结 构(tertiary structure)。
行业学习
6
溶菌酶是从鸡蛋清中提炼的，蛋清里的
溶菌酶可以保护胚胎在发育过程中免受 细菌的感染。溶菌酶溶解细菌是通过水 解细菌细胞壁多糖(the polysaccharide of the bacterial cell wall)的糖苷键 (glycosidic bonds)。
行业学习
8
行业学习
9
溶 菌 酶 相 对 分 子 质 量 为 14.6X103 ， 由 129个氨基酸组成的单肽链蛋白质，含 有4对二硫键。 溶菌酶分子近椭圆形，大小为 4.5nmX3.0nmX3.0nm。它的构象比较复 杂，α螺旋仅占25%，在分子的一些区 域有伸展着的β片层构象。
行业学习
10
溶菌酶是一种葡糖苷酶，能催化水解NAM 的C1和NAG的C4之间的糖苷键，但不能水 解NAG C1和NAM C4之间的β（1-4）糖苷
行业学习
26
最早把定点诱变使用到溶菌酶研究的 在1989年被发表。在论文中，Asp52 和Glu35都被作为对象研究，研究是 测试那些氨基酸残余被代替的突变蛋 白质的活性。像先前研究的预期结果 一样，这些突变蛋白质只有很少甚至 没有催化活性。
行业学习
27
Phillips根据晶体学研究提出的底物结 合方式和催化作用机制，曾在各种化 学实验中受到检验。所有实验结果都 支持这个晶体学假设。
制作: 靳晶
行业学习
1
溶菌酶是如何被发现的？
溶菌酶的鉴别实验报告
一、实验目的1. 掌握溶菌酶的基本特性。
2. 学习溶菌酶的提取和分离纯化方法。
3. 通过实验鉴别溶菌酶与其他类似酶的活性差异。
二、实验原理溶菌酶（Lysozyme）是一种广泛存在于动物、植物和微生物细胞中的酶，具有水解细菌细胞壁肽聚糖的作用，从而破坏细菌细胞壁，导致细菌死亡。
本实验通过提取溶菌酶，对其活性进行测定，并与其他类似酶进行对比，以鉴别溶菌酶的特性。
三、实验材料与仪器材料：1. 鸡蛋2. 生理盐水3. 磷酸盐缓冲液（pH 7.0）4. 硫酸铵5. 葡萄糖6. 硫酸铜7. 酚红指示剂8. 酶活性测定试剂盒仪器：1. 电子天平2. 离心机3. 烧杯4. 移液器5. 显微镜6. 恒温水浴锅四、实验方法1. 溶菌酶提取：（1）取鸡蛋，去壳，取蛋黄；（2）将蛋黄放入烧杯中，加入适量的生理盐水，用玻璃棒搅拌；（3）将搅拌好的蛋黄液离心（3000 rpm，10 min）；（4）取上清液，即为溶菌酶粗提液。
2. 溶菌酶分离纯化：（1）将溶菌酶粗提液加入适量的硫酸铵，使蛋白质沉淀；（2）离心（3000 rpm，10 min）；（3）取沉淀，加入适量的磷酸盐缓冲液，溶解蛋白质；（4）重复上述步骤，直至蛋白质纯度达到预期。
3. 酶活性测定：（1）取酶活性测定试剂盒，按照说明书进行操作；（2）分别测定溶菌酶、葡萄糖氧化酶、β-半乳糖苷酶的酶活性。
4. 溶菌酶与其他酶的鉴别：（1）将溶菌酶、葡萄糖氧化酶、β-半乳糖苷酶分别制成酶液；（2）在显微镜下观察酶液对细菌细胞壁的破坏情况；（3）根据酶活性测定结果和显微镜观察结果，鉴别溶菌酶与其他酶的差异。
五、实验结果与分析1. 溶菌酶提取：成功提取出溶菌酶粗提液，蛋白质含量约为0.5 mg/mL。
2. 溶菌酶分离纯化：经过多次硫酸铵沉淀和磷酸盐缓冲液溶解，蛋白质纯度达到90%以上。
3. 酶活性测定：溶菌酶的酶活性为50 U/mL，葡萄糖氧化酶的酶活性为30 U/mL，β-半乳糖苷酶的酶活性为20 U/mL。
分子生物学实验原理
知道原理对实验出问题时分析很有益，所以列出来一起分享！1．溶菌酶：它是糖苷水解酶，能水解菌体细胞壁的主要化学成分肽聚糖中的β-1,4糖苷键，因而具有溶菌的作用。
当溶液中pH小于8时，溶菌酶作用受到抑制。
葡萄糖：增加溶液的粘度，维持渗透压，防止DNA受机械剪切力作用而降解。
EDTA：（1）螯合Mg2＋、Ca2＋等金属离子，抑制脱氧核糖核酸酶对DNA的降解作用（DNase 作用时需要一定的金属离子作辅基）;（2）EDTA的存在，有利于溶菌酶的作用，因为溶菌酶的反应要求有较低的离子强度的环境。
2．NaOH－SDS液：NaOH：核酸在pH大于5，小于9的溶液中，是稳定的。
但当pH＞12或pH＜3时，就会引起双链之间氢键的解离而变性。
在溶液II中的NaOH浓度为0.2mo1／L，加抽提液时，该系统的pH就高达12.6，因而促使染色体DNA与质粒DNA的变性。
SDS：SDS是离子型表面活性剂。
它主要功能有：（1）溶解细胞膜上的脂质与蛋白，因而溶解膜蛋白而破坏细胞膜。
（2）解聚细胞中的核蛋白。
（3）SDS能与蛋白质结合成为R-O-SO3-…R＋-蛋白质的复合物，使蛋白质变性而沉淀下来。
但是SDS能抑制核糖核酸酶的作用，所以在以后的提取过程中，必须把它去除干净，防止在下一步操作中（用RNase去除RNA时）受到干扰。
3. 3mol／L NaAc（pH4.8）溶液：NaAc的水溶液呈碱性，为了调节pH至4.8，必须加入大量的冰醋酸。
所以该溶液实际上是NaAc-HAc的缓冲液。
用pH4.8的NaAc溶液是为了把pH12.6的抽提液，调回pH至中性，使变性的质粒DNA能够复性，并能稳定存在。
而高盐的3mol ／L NaAc有利于变性的大分子染色体DNA、RNA以及SDS-蛋白复合物凝聚而沉淀之。
前者是因为中和核酸上的电荷，减少相斥力而互相聚合，后者是因为钠盐与SDS－蛋白复合物作用后，能形成较小的钠盐形式复合物，使沉淀更完全。
溶菌酶对酵母型真菌抗菌作用的实验观察
溶菌酶对酵母型真菌抗菌作用的实验观察|[!,zD(7赣南医学院……2000年6月JOURNALOFGA.N里卫=曼堡』至溶菌酶对酵母型真菌抗菌作用的实验观察,/)弓(赣南医学院微生物学教研室,江西赣州34t000)摘要目的:探讨溶菌酶抗真菌作用方法:在睬布接种白色念珠菌,新生隐球菌的沙保琼脂平板滴加50～200O耀的溶苗酶,于37"C培养进行抑菌试验.在低倍显微镜下观察抑菌圈内实验菌的形态大小及细小菌落的形态特征,井涂片染色镜检,加酶部位形成抑菌圈及抑菌圈内溶菌酶作用后的实验菌大小,形态结构及染色反应判定溶菌酶的抗真菌作用.结果:二种菌实验平板加溶菌酶部位均形成直径l4～l6帆的抑菌圈,加50～1000t~g溶菌酶的抑苗圈内有细小菌落.圈内呈单个分散存在的苗体形态大小无明显改变,细小菌落为颗粒型,菌落中部菌体明显膨大或裂解,涂片染色镜检见大量菌体嘭大呈巨球形或多形性的革兰阴性或阳性细胞,或细胞裂解释放颗粒.结论:溶菌酶对酵母型真菌有明显抗菌作用.,关键词:溶菌酶;酵母型真菌;抗菌作用嘭',中图分类号:Q557文献标识码:A文章编号:1001—5779(2000)02—0095—03溶菌酶(Lys0zyme)是广泛分布人体体液和组织中的一种非特异性抗菌物质,其抗细菌的作用早已明确,抗真菌作用未见报道.根据真菌细胞壁含有以B一1,4糖苷键联结的聚糖结构l1.我们观察了溶菌酶对白色念珠菌(Candidaatbicans)和新生隐球菌(cryp一usneoformans)的抗菌作用,报告如下.1材料与方法11溶菌酶由中科院上海生物化学研究所提供,批号881204,临用时用无菌生理盐水配成每含溶菌酶lmg,2mg,4mg,8rag, lOmg,20mg,40mg的溶菌酶液,各取50用于实验,含溶菌酶分别为50,ug,lO0,ug,200~g,400,ug,500~g,lo00,2000tLgo1.2实验茵白色念球菌(由中科院皮研所提供,菌号CfL-'MCt.),新生隐球菌为本教研室保存菌种.1.3培养基沙保琼脂平板.1.4方法实验菌的新鲜培养物用灭菌生理盐水配成相当于3亿/lm】细菌数浊度的菌液,取50涂布接沙保琼脂平板,以菌体单个分散为宜;分别在平板表面滴加50,ul溶菌酶液,平放待被琼脂平板吸干,置37℃培养. 24-48h后观察平板加溶菌酶部位是否形成抑菌圈,抑菌圈内有无细小菌落;在低倍显微镜下观察抑菌圈内实验菌的形态大小及细小菌落的形态特征;并涂片革兰染色,白色念球菌加做细胞壁染色,镜检观察菌体大小,形态结构,染色反应.根据加溶菌酶部位形成抑菌圈及抑菌圈内接种的实验菌,细小菌落中菌体大小,形态结构,染色反应的改变判定溶菌酶对实验菌的抗菌作用.2结果接种白色念珠菌的平板于24h在各加溶菌酶的部位均形成直径14～1.6cm的抑菌圈;48h后_在加50~g-lO00,ug溶菌酶的抑菌圈内形成细小菌落,菌落数量随溶菌酶量增加而减少.镜下见加50~Lg--200,ug溶菌酶的抑菌圈内实验菌呈单个分散存在,形态大小无明显改变;或形成菌落,细小菌落为颗粒型,菌落中部的菌体膨大或破裂.革兰染色片镜检见大量菌体膨大呈球形,不规则或粒一95—赣南医学院2000焦长丝状的革兰阴-性或阳性细胞,革兰阴性细胞内有呈革兰阳性的斑块或颗粒,或菌体裂解释放大量颗粒,及细胞结构疏松或呈空壳状的细胞(见图1).细胞壁染色片见大量膨大的深染菌,及菌体裂解释放颗粒圄1抑菌圈内白色念珠菌细小菌落涂片显示的菌体太小,形态,结构革兰氏染色×1000接种新生隐球菌的平板48h后在各加溶菌酶部位形成直径1.4～l6cm的抑菌圈,72h后在加溶菌酶50g～500~g的抑菌圈内有针尖大小的菌落.镜下见抑菌圈内的实验菌呈单个分散存在,或形成颗粒型L型菌落,菌落中部菌体显着膨大或裂解.革兰染色镜检见大量菌体膨大呈巨球形或大小不一形态多样的革兰阴性或革兰阳性细胞,革兰阴性的膨大细胞内有呈革兰阳性的大斑块或颗粒,或细胞裂解释放大量革兰阳性颗粒(见图2).图2抑菌圈内新生隐球苗细小菌落浍片.显示的菌体太小,形状,结构革兰染色×1000实验结果显示溶菌酶对白色念珠菌和新——96——生隐球菌有显着抗菌作用.3讨论细胞壁具有维持菌体形态,抵抗低渗环境的作用,使细胞在低渗环境能承受高渗透压而不破裂.细菌细胞壁有肽聚糖结构,肽聚糖的骨架是以口l,4糖苷键联结的N乙酰胞壁酸与N一乙酰葡糖胺的多糖链.溶菌酶可裂解3一l,4糖苷键,使肽聚糖骨架松散,细胞破坏,细菌在低渗环境产生低渗性溶解真菌有坚硬的细胞壁,一般由四层结构组成由外向内为糖苷类,糖蛋白,蛋白质和几丁质微原纤维_2.真菌细胞壁不含触聚糖结构,其成分为多糖,蛋白质,脂质及无机盐类,其中多糖占细胞壁干重的80%～90%,是细胞壁的主要成分多糖以两种形式存在,一是以不溶性多糖晶体所组成的微细纤维,组成细胞壁的骨架,二是高分子复合物组成的基质,填入骨架缝隙中,构成坚实的细胞壁.微细纤维的骨架由几丁质和葡聚糖两种多糖组成.丝状真菌以几丁质为主.酵母型真菌以葡聚糖为主,几丁质主要存在母细胞的芽痕处.几丁质是由8—1,4糖昔键联结的一乙酰葡糖胺残基的直链多聚体,是酵母型真菌出芽时的必要成分和组成母子细胞间隔的主要成分.甘露聚糖是真菌细胞壁含量最高,细胞生存不可缺少的基质多糖,以甘露聚糖蛋白复合物存在细胞表面,分散于葡聚糖间.甘露聚糖骨架链分为核心和外链,核心末端的甘露糖分子以口一1,4糖苷键连接到一个N乙酰几丁二糖上,再由N一乙酰几丁二糖与蛋白质多肽链中的天门冬酰胺共价连接组成甘露聚糖蛋白_1'.白色念珠菌和新生隐球菌为酵母型真菌,溶菌酶对其的抑菌与溶菌作用可能是通过裂解口一l,4糖苷键破坏几丁质结构影响白色念珠菌和新生隐球菌出芽繁殖,同时由于细胞壁中几r质松散,甘露聚糖蛋白被裂2期李绣辉,张文平溶菌酶对酵母型真菌抗菌作用的实验观察解致细胞壁破坏,通透性增加,菌体在低渗环境中膨大裂解,或细胞内含物溢出致细胞破坏.故实验平板经培养后在加溶菌酶部位形成抑菌圈.因熔菌酶对细胞壁破坏的程度有差异,几丁质和细胞壁完全被破坏的细胞出芽繁殖被抑制,或菌体膨大破裂;残存部分细胞壁与几丁质的菌体增大,大小不,形态多样或膨大裂解或存活形成L型,这些存活菌残存少许几丁质可以缓馒出芽繁殖,在抑菌圈内形成L型菌落,随着水分不断进入细胞内缺壁细胞则膨大裂解.本实验采用正常人体液所含溶菌酶的剂量l4直接作用于实验菌产生明显抗菌作用,提示正常生理条件下人体内溶菌酶即可对白色念珠菌和新生隐球菌发挥抗菌作用参考文献:[【吴绍熙,郭宁如医学真菌分子生物学见:林万明主编,医学分子徽生物学进展M]第一集(上册).中国科学技术出版社,l991,245249[2:林特夫.真菌概述见:陆德源主编医学微生物学[M].第四版北京:人民卫生出版社,l996.198.[3]李季伦等编微生物生理学[M].北京:北京农业大学出版,199332344:苏祟周,张正供,韩绍哲,等.鼻炎鼻窦炎鼻腔分泌物溶菌酶及pH值f定:j]中华耳鼻咽喉科杂志,1987,22f】):61(收稿日期:19991216)AStudyonAntifungaiActvityofLysozymetoY eastLiXuhui,ZhangWeni~ing(DepartmentMicrobiology,GannauMedicalCollie,G-anzheu,Jiangxi341000) InorderIoexploreantifungalactivityof]ysozJ,a'nee.xperlme*~tsw日edoneo131heSatx~uraudagayRatswhichw∞respectivelyingcu[atedbyCandidaalbicansandC~'plceoccusneofommnsthendropped50一O0/~gly.~,ymeuiide~3他,~dterincubated{or2448hat37℃inhibit—germcircle-~verpfnmin1heSx'opeot[y~2,ame?mdin theinhJbitgermcirdetheeweres0mesrmd】 c.~l[ony.eⅣedundern1i"H.(f)e.Thesn 【【colonyappearedgranularformandlbafungulsexpanded(crackedinthemiddle【】ftheooionyWefoundalotoffungusexpandedballsV ariablemorphologygramnegative¨1]dpositivegem,scrackedandreleoseredparticles.There-~uhsshowed1hatthelyscx~rnehadobviousantinfircmbia]antivity"candidaalbicans^ndcrt㈣neofomlansTheexperimentDmdile~,le-insighlsinthedfectot】ys;'Jz3rneKey.words:1e;cm,,didaalbicans;cryplt~cx:cusneoformansavtitunga]adi~t。
溶菌酶的作用机制(精选优秀)PPT
几丁质是甲壳类动物甲壳中所含的多糖，仅由NAG残基通过β（1-4）糖苷键连接而成，几丁质也是溶菌酶的底物。 分析D-E键周围的微环境，最活泼的基团显然是Asp52和Glu35，它们分别位于糖苷键两侧。
存在于鼻粘液中的能杀死细菌的重要物质被 认为是一种酶， Fleming命名其为溶菌酶 （ Lysozyme ）。
起初， Fleming对这种有杀死细菌活性的 物质的实验不过是出于一种兴趣。但在目 睹了一战中大量的士兵死于外伤感染之后， Fleming开始试图倾其毕生来寻找一种能够 有效杀死细菌，同时又能对人类保持相对 的无毒性的药剂。不象Fleming在1928年发 现的青霉素(penicillin)，溶菌酶不能证 明有临床价值。但是在酶机制的研究学习 方面，溶菌酶扮演了一个很重要的角色。
乙酰氨基葡糖（N-acetylglucosamine, 它的构象比较复杂，α螺旋仅占25%，在分子的一些区域有伸展着的β片层构象。
溶菌酶溶解细菌是通过水解细菌细胞壁多糖(the polysaccharide of the bacterial cell wall)的糖苷键(glycosidic bonds)。 用X射线晶体结构分析法研究了竞争性抑制剂（NAG）3仅仅占据了大约半个裂缝。
在溶菌酶分子的表面，有一个比较深的裂缝，其大小恰好能容纳多糖底物的6个单糖，这是溶菌酶的活性部位。
溶 菌 酶 相 对 分 子 质 量 为 14.6X103 ， 由 129个氨基酸组成的单肽链蛋白质，含 有4对二硫键。 溶菌酶分子近椭圆形，大小为。它的 构象比较复杂，α螺旋仅占25%，在分 子的一些区域有伸展着的β片层构象。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
实验一溶菌酶的溶菌作用
实验目的：
1、掌握溶菌酶对革兰氏阳性菌溶解的原理及应用。
2、证实体液中溶菌酶的存在观察溶菌酶的溶菌现象。
基本原理：
正常情况下，机体的唾液、泪液、痰、鼻腔分泌物以及白细胞和血清等均含有丰富的溶菌酶。
测定分泌物和体液中的溶菌酶含量及其变动情况，可作为评价机体非特异性免疫功能的指标之一。
溶菌酶的杀菌机理是其作用于细菌细胞壁的粘肽层，粘肽是细菌的细胞壁主要成分。
溶菌酶能切断粘肽结构中的N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸之间的β- 1,4糖苷键，破坏粘肽支架，使细胞壁破坏。
由于细菌细胞壁的重要功能之一是保护细菌，即抗低渗，故细菌失去细胞壁的保护作用后，在低渗环境中可发生溶解。
溶菌酶的主要作用对象是革兰氏阳性菌。
革兰氏阴性细菌细胞壁粘肽层外还有脂多糖、外膜和脂蛋白结构，故在一般情况下溶菌酶不易发挥直接作用。
实验材料：
1、葡萄球菌：本菌是一种革兰氏阳性菌，普通琼脂培养基生长良好。
2、标准溶菌酶：称取溶菌酶标准纯品，用蒸馏水配制为1000ug/ml原液，并稀释为100、50、10 ug/ml标准液，用前保存在冰箱中。
3、唾液：用无菌平皿收集唾液，可在同学间收集。
（于饭后两小时，清水漱口3次，10分钟后，收集唾液于清洁烧杯中）；
4、其它：无菌打孔器（孔径2mm），无菌毛细吸管、毫米尺等。
实验方法：
1、制备含葡萄球菌的琼脂平板加热融化3%琼脂，冷至60℃~70℃时，加入1ml葡萄球菌菌液，混合均匀，倾注于无菌平皿内。
2、用无菌打孔器在葡萄球菌琼脂平板上打孔，孔径2mm左右，孔距
5-20mm。
用针头挑出孔内琼脂，
3、用毛细吸管取新鲜收集的唾液加入琼脂孔内，每孔加满唾液,同时加标准溶菌酶作阳性对照。
4、置24-28℃下12-18h观察结果。
观察各孔周围溶菌情况，测量溶菌环直径。
实验结果：
用毫米尺或三角板量取小孔周围溶菌环直径，并作记录，可与标准溶菌酶阳性对照作对比观察。
机体的免疫功能是由免疫系统完成的，免疫系统由免疫器官（中枢免疫器官和外周免疫器官），免疫细胞（T细胞（胸腺依赖性淋巴细胞）、B 细胞（骨髓依赖性淋巴细胞）、K 细胞、NK 细胞、LAK 细胞、TIL 细胞和单核巨噬细胞）和免疫分子（免疫球蛋白、补体、细胞因子等）等组成。
（1）中枢免疫器官
胸腺：T 细胞分化成熟的场所。
骨髓：是多种血细胞的发源地，也是B 细胞、单核吞噬细胞、粒细胞、血小板和红细胞分化成熟的场所。
法氏囊：禽类B 细胞分化成熟的场所。
功能：是免疫细胞发生、分化和成熟的场所。
（2）外周免疫器官：淋巴结、脾脏和扁桃体、阑尾、肠壁集合淋巴结和消化道、呼吸道粘膜下层的淋巴小结。
功能：是成熟的T、B淋巴细胞定居的场所，也是发生免疫应答的重要部位。
免疫细胞：凡参与免疫应答或与免疫应答有关的细胞统称为免疫细胞。
包括：造血干细胞、淋巴细胞、单核吞噬细胞、粒细胞、红细胞。
免疫细胞泛指参与免疫应答或与免疫应答有关的细胞及前体细胞，主要包括造血干细胞、T、B淋巴细胞、NK细胞、单核吞噬细胞、粒细胞、红细胞、肥大细胞、单核-巨噬细胞和树突状细胞。
免疫分子包括抗体、补体、细胞因子、主要组织相容性抗原和分化群等。
1、抗体(antibody，Ab)：免疫系统受抗原刺激以后，B细胞转化为浆细胞，由浆细胞产生能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白称抗体。
它们与相应抗原特异性结合后，并在补体、吞噬细胞和NK细胞参与下，产生溶菌、促进吞噬杀菌的调理作用和抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用。
2、补体（complement）：存在于人和动物的正常血清中，与免疫有关，具有酶活性的蛋白质。
在生理状态下，补体各成分以酶原或非活性的状态存在与体液中，只有被某些物质(如抗原抗体复合物)激活后，才能表现出细胞溶解、促进吞噬的调理作用、免疫调节作以及释放炎症介质参与炎症反应等作用。
3、细胞因子（cytokine，CK）是由多种细胞，特别是活化免疫细胞合成分泌的一类具有多种生物学活性的小分子蛋白。
细胞因子在免疫细胞分化发育、免疫应答及其调节、炎症反应和组织修复等过程中发挥重要的作用。
THANKS !!!
致力为企业和个人提供合同协议，策划案计划书，学习课件等等
打造全网一站式需求
欢迎您的下载，资料仅供参考。