蛋白质化学1(3.3)

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蛋白质的化学全合成

蛋白质的化学全合成1. 前言蛋白质是生命体中最为重要的大分子之一，在生命体的生存中发挥着至关重要的作用。

其结构多样性和复杂性使其成为生命科学中最为具有挑战性的研究领域之一。

在过去的几十年里，生物技术和化学技术等领域的不断发展和进步，使得蛋白质的化学全合成成为可能。

2. 蛋白质的化学全合成的原理蛋白质化学全合成指的是通过化学合成方法在旁路反应和选择性修饰的控制下一步步地合成出完整、具有生物活性的蛋白质的技术。

其原理主要是将氨基酸依次加入至聚合物上，以在无水条件下形成肽键，并不断组装连接，得到具有完整空间结构和功能的蛋白质分子。

3. 蛋白质化学全合成的步骤蛋白质化学全合成一般可以分为以下几个步骤：3.1. 保护群的引入和去除在化学合成肽链的过程中，为了防止氨基酸发生旁路反应，需要引入“保护群”。

保护群的引入方式包括固相合成和液相合成。

保护群去除环节也是必不可少的步骤。

3.2. 氨基酸的活化在成品肽的合成中，通常采用氨基酸二元法，首先要将氨基酸与活化剂（如DCC）反应生成氨基酸酰尿素中间体，再与下一个氨基酸进行缩合。

3.3. 肽链的组装和延伸通过将氨基酸分子依次组装连结，构建所需的蛋白质分子。

3.4. 连接和删除保护群氨基酸分子之间需要用活化剂和缩合剂反应，使它们形成新的肽键；之后需要在一定的条件下去除引入的保护基，使肽链不断延伸。

3.5. 溶液法和固相法的应用在蛋白质化学全合成中，通常会采用固相合成法和溶液相合成法两种方法来合成肽链。

4. 蛋白质化学全合成的限制因素蛋白质化学全合成虽然有其自身的优势，但同时也存在着各种限制因素。

例如，由于蛋白质复杂结构的存在，化学合成方法往往会受到质量控制、时间效率、中间体的制造和纯化等多种因素的限制；此外，缩合的情况还受到侧链和残基的种类、组合方式等角度的限制。

5. 结语蛋白质化学合成是现代化学和生物学交叉领域的研究热点之一。

虽然该技术受到了多种限制因素的制约，但在不断的技术创新和实现中，也为化学家和生物学家们提供了更广阔的切入点和研究空间，为相关理论的建树和实践应用的提升都提供了重要催化作用。

鲁科版(2019)必修第二册《3.3.3 糖类、油脂和蛋白质》练习卷(3)

鲁科版(2019)必修第二册《3.3.3 糖类、油脂和蛋白质》练习卷（3）一、单选题（本大题共10小题，共30.0分）1.东汉蔡伦总结前人经验，用树皮、破渔网、破布、麻头等作为原料，制造成较低成本的书写纸，史称“蔡侯纸”。

“蔡侯纸”的主要成分可能是()A. 淀粉B. 天然纤维C. 聚氯乙烯D. 二氧化硅2.下列物质属于酯的是()A. HCOOHB. HCOOCH3C. CH3COOHD. HOCH2CHO3.下列物质属于油脂的是()A. B.C. D.4.植物油厂为了提取大豆中丰富的油脂，下列实验方案设计合理的是()A. 将大豆用水浸泡，使其中的油脂溶于水，然后再分馏B. 先将大豆压成颗粒状，再用无毒的有机溶剂浸泡，然后对浸出液进行蒸馏分离C. 将大豆用碱溶液处理，使其中的油脂溶解下来，然后再蒸馏出来D. 将大豆粉碎，然后隔绝空气加热，使其中的油脂蒸发出来5.下列关于油脂的结构的说法正确的是()A. 油脂是高级脂肪酸与甘油生成的酯B. 若R1、R2、R3都是饱和烃基，称为简单甘油酯C. 若R1、R2、R3都是不饱和烃基，称为混合甘油酯D. 某油脂分子中，所含烃基有三种，但每一个油脂分子中所含这三种烃基都相同，而且排列结构也相同，则该油脂为混合物6.糖类、油脂、蛋白质都是与生命息息相关的物质，下列有关说法正确的是()A. 葡萄糖和蔗糖是同系物，淀粉和纤维素是同分异构体B. 淀粉、纤维素、油脂、蛋白质都是高分子化合物，都能发生水解反应C. 葡萄糖和蔗糖都能与新制Cu(OH)2悬浊液共热，产生砖红色沉淀D. 天然油脂没有固定的熔点和沸点，所以天然油脂是混合物7.下列物质属于油脂的是()A. B.C. D. 润滑油8.有机化合物A的分子量为100，其中碳的质量分数为60%，氢的质量分数为8%，其余为氧，那么A的分子式是()A. C7H16B. C5H8O2C. C4H4O3D. C6H12O9.中国文化中的“文房四宝”所用材料的主要成分为单质的是A笔B墨C纸D砚A. AB. BC. CD. D10.农业上用的杀菌剂波尔多液由硫酸铜和石灰乳按一定比例配制而成，它能防治植物病毒的原因是A. 硫酸铜使菌体蛋白质盐析B. 石灰乳使菌体蛋白质水解C. 菌体蛋白质溶解于波尔多液D. 铜离子和石灰乳使菌体蛋白质变性二、实验题（本大题共1小题，共10.0分）11.乙酸乙酯是重要的有机合成中间体，广泛应用于化学工业。

蛋白质结构

c. 链由141AA残基组成，链由146AA残基组成。
3.3.2 蛋白质的二级结构
• 指蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，它仅涉及肽链中主链的构象，并不涉及侧链的构象。 • 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
酰胺平面是构成主链构象的基本单元．
酰胺平面
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成
a .一条多肽链，153个氨基酸残基，一个血红素辅基，分子
量17600。折叠成8段较直的-螺旋体（A-H），最长的有23个氨基酸残基，最短的有7个氨基酸残基。拐弯处多由Pro、Ser、Ile、Thr等组成。
b.肌红蛋白的整个分子具有外圆中空的不对称结构，肽链共
c.具有极性侧链的氨基酸残基分布于分子表面，而带非极性
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
平行-折叠的结构比较
卵溶菌酶
黄素蛋白丙糖磷酸异构酶乳酸脱氢酶结构域1
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
(b)
next
木瓜蛋白酶
ห้องสมุดไป่ตู้
3.3.5.蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)
是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。即多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α －螺旋或β －折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构. 基本组合方式：α α ；β
αβ ； β β β

食品化学第3章蛋白质

• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与核酸结合。 • 糖蛋白类：与糖类结合。 • 脂蛋白类：与脂类结合。 • 色蛋白类：与色素结合。 • 磷蛋白类：与磷酸结合。 • 金属蛋白类：与金属结合。

生物化学课件3_蛋白质的共价结构

水解后的DNS-氨基酸不需要提取。
★DNFB法：Sanger试剂，DNP-多肽，酸水解，黄色DNP氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层析、薄层层析、液相等
★ PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸，
有机溶剂抽提，层析。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
3、测序前的准备工作
§3.3 肽
1、肽和肽键的结构
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§3.3 肽
1、肽和肽键的结构
★多肽链可以看成由Cα 串联起来的无数个酰胺平面组成
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§3.3 肽
2、肽的物理和化学性质
（1）、旋光性一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。（2）、酸碱性质短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－ COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。
Leu+ Pro0 Val-
此肽除Glx外，净电荷为0，可根据此肽的电
泳行为确定是Glu或是Gln。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
5、二硫键、酰胺及其他修饰基团的确定
（3）、糖、脂、磷酸基位置的确定
糖类通过Asn、Ser与蛋白质连接，-N-糖苷 -0-糖苷
脂类：Ser、 Thr、Cys 磷酸：Ser、 Thr、His 经验性序列：
§3.4 蛋白质一级结构测序
1、蛋白质测序的基本策略对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至 C端，目前能测100多个N端氨基酸。
（1）、直接法（测蛋白质的序列）两种以上特异性裂解法
N A 法裂解 A1 A2 B 法裂解 B1 B2

生物化学蛋白质教案

生物化学蛋白质教案
引言：
生物化学蛋白质是生命体内不可或缺的重要分子，在维持生命活动中具有重要的功能和作用。

了解蛋白质的基本结构、合成和功能对于学习生物化学至关重要。

本教案将介绍生物化学蛋白质的基本知识和相关实验技术，帮助学生更好地理解和掌握这一领域的知识。

一、蛋白质的基本概念和结构
1.1 蛋白质的定义和重要性
1.2 蛋白质的组成和结构层次
1.3 氨基酸的基本结构和分类
二、蛋白质的合成和调控
2.1 蛋白质的合成和转录
2.2 翻译的过程和机制
2.3 蛋白质的修饰和折叠
三、蛋白质的功能和作用
3.1 酶的作用和催化机制
3.2 结构蛋白的功能和作用
3.3 运输蛋白和信号蛋白的作用
四、常见的蛋白质实验技术
4.1 SDS-PAGE凝胶电泳
4.2 Western blotting
4.3 免疫共沉淀实验
4.4 质谱分析技术
五、蛋白质相关疾病和药物研发
5.1 蛋白质相关疾病的发生机制
5.2 药物研发中的蛋白质靶点
结语：通过学习生物化学蛋白质的基本知识和实验技术，学生将能够更好地理解蛋白质在生命活动中的重要性和作用。

掌握这些。

2020-2021鲁科版化学第二册课时3.3.3糖类、油脂和蛋白质含解析

2020-2021学年新教材鲁科版化学必修第二册课时分层作业：3.3.3糖类、油脂和蛋白质含解析课时分层作业(十九)(建议用时：40分钟)［合格过关练］1．糖类、油脂和蛋白质的共同特点是（)A．均是高分子化合物B．常温下，遇碘水均会显蓝色C．均只含有C、H、O三种元素D．均是生命活动必不可少的物质D［蛋白质不仅含有C、H、O，还含有N、S等元素,糖类是人体的主要供能物质，油脂是人体主要的储能物质，蛋白质是人体细胞的构成物质，故都是生命活动必不可少的物质。

] 2．现有下列物质：①纤维素、②甲酸甲酯（HCOOCH3)、③淀粉、④甲醛(HCHO)、⑤丙酸、⑥乙酸，其中符合C n(H2O)m的组成且不属于糖类的是(）A．①②④B．②④⑥C．①⑤⑥D．①③⑤B[①纤维素、③淀粉都为多糖，不符合题意；②甲酸甲酯分子式为C2H4O2，可写作C2（H2O）2，但不属于糖类，符合题意；④甲醛分子式为CH2O，可写作C（H2O)，但不属于糖类，符合题意;⑤丙酸分子式为C3H6O2，不符合C n（H2O）m组成，不符合题意;⑥乙酸分子式为C2H4O2，可写作C2(H2O)2,但不属于糖类,符合题意；所以②④⑥符合,B正确。

]3．下列说法正确的是()A．凡符合C n（H2O)m通式的化合物一定属于糖类,不符合此通式的不属于糖类B．凡能溶于水且具有甜味的化合物都属于糖类C．葡萄糖是能水解的最简单糖类D．淀粉是绿色植物光合作用的产物，是动植物所需能量的重要来源D[如HCHO、CH3COOH等都符合C n（H2O)m的通式,但不是糖类,不符合此通式的也可能是糖类，如鼠李糖(C6H12O5)，A不正确；能溶于水且具有甜味的化合物不一定是糖类，糖类物质不一定具有甜味,如淀粉,B不正确；葡萄糖是一种单糖，它不能再水解为更简单的糖，C不正确.]4．某糕点的营养成分如下表所示：A．淀粉和纤维素属于糖类，且互为同分异构体B．维生素是一种基本营养物质C．淀粉、油脂、蛋白质都由碳、氢、氧三种元素组成D．淀粉、油脂、蛋白质都为有机高分子化合物B[淀粉和纤维素的聚合度不同，因此不互为同分异构体,A错误;维生素是一种基本营养物质，B正确;淀粉、油脂都由碳、氢、氧三种元素组成,而蛋白质至少含有碳、氢、氧、氮四种元素，C 错误；油脂的相对分子质量较小，不是有机高分子化合物,D错误.］5．下列关于油和脂肪的比较,错误的说法是(）A．油的熔点低,脂肪的熔点高B．油含不饱和烃基的相对量比脂肪少C．油和脂肪都不易溶于水，易溶于汽油、酒精、苯等有机溶剂D．油和脂肪都能发生水解反应B[油脂是高级脂肪酸的甘油酯，根据常温下的状态分为固态的脂肪和液态的油，其中脂肪中烃基饱和程度高，熔点高,油含不饱和烃基的相对量较多,熔点低，在一定条件下，油和脂肪都能水解。

2011版高中化学全程学习方略课件：3.3.4《蛋白质》(鲁科版必修2)

蛋白质
脂肪
—COOH、—NH2
实验室用燃烧法测定某种氨基酸（CxHyOzNp）的分子组
成。取W g该种氨基酸放在纯氧中充分燃烧，生成CO2、
H2O和N2。现按如图所示装置进行实验（铁架台、铁夹、酒精灯等未画出）。
请回答下列有关问题：（1）实验开始时，首先要通入一段时间的氧气，其理由是______________。
1.（2010·郑州高二检测）下列过程涉及化学变化的是 ( A.升华 B.分馏 C.盐析 D.变性 )
【解析】选D。盐析、变性都是蛋白质的性质，盐析是
物理变化，是可逆过程；变性是化学变化，是不可逆过
程；升华、分馏是物理变化。
2.欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性质，应加入 ( )
A.福尔马林溶液
3.蛋白质是一切生命的物质基础，是维持人体健康和促
进身体发育的先决条件，补充优质蛋白质更可帮助体弱者直接增强抵抗力，维护身体健康。下列关于蛋白质的叙述不正确的是( )
A.所有蛋白质遇到浓硝酸后都会变黄 B.蛋白质溶液中加入硫酸铵饱和溶液，蛋白质析出，加水又溶解
C.蛋白质能透过滤纸，但不能透过半透膜
）
C.乙酸、油脂都能与NaOH溶液反应
D.乙醇、乙酸、乙酸乙酯都能发生取代反应，乙酸乙酯中的少量乙酸可用饱和Na2CO3溶液除去
【解析】选A。乙烯使溴水退色的原理是加成反应，苯使溴水退色的原理是萃取，故A错；淀粉水解的最终产物是葡萄糖，蛋白质水解的最终产物是氨基酸，故B正确；乙酸与NaOH发生酸碱中和，油脂在碱性条件下能水
A.生成二氧化碳气体的质量
B.生成水的质量 C.通入氧气的体积 D.氨基酸的相对分子质量
【解析】观察装置图可知，该实验是通过测定氨基酸在纯氧中燃烧后生成H2O的质量（被B中浓H2SO4吸收）， CO2的质量（被C中碱石灰吸收），及N2的体积（即F中排

蛋白质变性ppt课件

在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。
30
胰岛素的一级结构
31
32
3. 三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。
稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力。
肌球素的三级结构
肌球素的三级结构
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55
（4）费林反应: 含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂
中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物。利用这一反应定量测定Pr。
56
蛋白质的二、三、四级结构的构象不稳定，在某些物理或化学因素作用下，发生不同程度的改变称为变性。变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括：
些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动物的物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。
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3．核蛋白：由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞
核及核糖体中。
11
4.非极性氨基酸：具有一个疏水性侧链，在水中的溶解度比极性氨基酸低。共有：甘氨酸，丙氨酸、缬氨酸，亮氨酸、甲硫氨酸和异亮氨酸(蛋氨酸)．
12
1. 旋光性：除甘氨酸外，氨基酸的碳原子均是手性碳原子，所以具有旋光性。旋光方向和大小取决于其侧链R基性质，也与水溶液的pH有关。
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2. 紫外吸收：20种AA在可见区内无吸收，但在紫外光区酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波 λman分别为278nm、279nm和259nm，故此利用此性质对这三种氨基酸进行测定。酪氨酸、色氨酸残基同样在280nm处有最大的吸收，可用紫外分光光度法定量分析蛋白质。

蛋白质化学

蛋白质
3.3.3 蛋白质的二级结构
肽链中的会与位置合适的＞NH形成氢键，从而使肽链不是完全伸展的直链，而是成为〆－螺旋形或β一片层形。
蛋白质的二级结构
蛋白质
蛋白质的结构
其中型为同一多肽链内的结合，而型为不同肽链的结合，此即蛋白质的二级结构。
蛋白质
3.3.4 蛋白质的三级结构
O NH2 CH C R1 N CH COOH H R2
O C N H
此反应产物称为肽，由两个氨基酸组成的肽称为二
肽，二肽中的游离氨基和羧基又可与另外的氨基酸的氨基及羧基作用，形成三肽、四肽、以至高分子
多肽。
氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的多肽链称为蛋白质的一级结构。
蛋白质
目前有许多更复杂的蛋白质的一级结构已经被确定
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。不同氨基酸的△G′值如下表所示。

氨基酸侧链的疏水性（乙醇→水，kJ/mol）
氨基酸甘氨酸(Gly) 组氨酸(His) 异亮氨酸(Ile) 亮氨酸(Leu) 赖氨酸(Lys) 蛋氨酸(Met) 苯丙氨酸(Phe) △G′ 0 2.09 12.54 9.61 － 5.43 10.45 氨基酸脯氨酸(Pro) 丝氨酸(Ser) 苏氨酸(Thr) 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 缬氨酸(Val) △G′ 10.87 -1.25 1.67 14.21 9.61 6.27
His
10
Leu Val Glu
Ala
Leu
15
Tyr
Leu Val
Cys
Glu Asn Val NH2 NH2

3.3.2 蛋白质的三、四级结构

基础生物化学Basic Biochemistry3 蛋白质（Protein）化学3.1 氨基酸3.2 肽3.3 蛋白质的分子结构3.4 蛋白质结构与功能的关系3.5 蛋白质的重要性质、分类蛋白质的超二级结构(super-secondary structure)和结构域（Domain）☐超二级结构和结构域都是介于蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。

⑴超二级结构(super-secondary structure)超二级结构是多肽链内顺序上相互邻近的若干二级结构单元在空间折叠中靠近，相互作用形成规则的在空间上能辨认的结构组合体(combination)锌指(Zine finger,ZF) 亮氨酸拉链(Leucine Zipper)EF手(EF-hand)⑵结构域(domain)多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。

小分子蛋白质的结构域和三级结构往往是同一个意思。

由4个βαβ组成的α/β桶结构域免疫球蛋白(IgG)由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。

蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是多肽链在各种二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用，借助次级键维系，进一步盘绕折叠形成具有一定规律的三维空间结构。

稳定蛋白质三级结构的主要是次级键，包括：氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。

这些次级键可存在于一级结构序列相隔很远的氨基酸残基的R基团间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基侧链间的结合。

氢键范德华力疏水作用盐键次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。

二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。

蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。

侧链构象主要是形成结构域。

3.3 蛋白质的二级结构

常见超二级结构类型

发卡

超二级结构的主要类型（1）αα 是一种α螺旋束，如由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋（coiled coil）或称超螺旋；是α-角蛋白（纤维蛋白原）、肌球蛋白、原肌球蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是变性。

他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链）几乎垂直于折叠片平面。

蛋白质化学与蛋白质组学-概述说明以及解释

蛋白质化学与蛋白质组学-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着关键作用。

蛋白质化学研究了蛋白质的结构、性质和功能，是生物化学领域中的重要分支。

而蛋白质组学则是通过对整个蛋白质组的研究，来揭示生物体内蛋白质组成和功能的研究领域。

本文将对蛋白质化学和蛋白质组学的概念和应用进行深入探讨，并探讨它们之间的关系。

1.2 文章结构文章结构部分的内容可以包括对整篇文章的章节安排和内容概述。

可以简单介绍每个章节将会涉及的主题和重点内容，以及它们之间的内在联系。

例如：在本文中，我们将首先介绍蛋白质化学的基础知识，包括蛋白质的结构和功能。

接着，我们将探讨蛋白质组学在生物科学领域的广泛应用，以及它对医学和生物工程的影响。

最后，我们将讨论蛋白质化学与蛋白质组学之间的密切关系，以及它们在科学研究中的重要性和互补作用。

通过这些内容的详细阐述，我们将会全面展示蛋白质化学与蛋白质组学在科学研究中的重要性和前景。

1.3 目的：本文旨在介绍蛋白质化学与蛋白质组学的基础知识，探讨它们在生物学和医学领域中的重要性和应用。

通过深入剖析蛋白质化学的基本概念和蛋白质组学的应用，旨在帮助读者更清晰地理解蛋白质的结构、功能和相互作用，以及蛋白质组学在疾病诊断、药物研发和生物学研究中的潜在价值。

通过本文的阐述，希望读者能够对蛋白质化学和蛋白质组学有更深入的了解，并对其未来发展趋势有所展望。

2.正文2.1 蛋白质化学基础蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞功能、结构和代谢中起着关键作用。

蛋白质由氨基酸组成，氨基酸之间通过肽键连接而成。

氨基酸是一类具有氨基和羧基的有机化合物，其结构中还包含一个侧链基团，不同的氨基酸由于侧链基团的不同而具有不同的性质和功能。

蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构即氨基酸的线性排列方式，二级结构是氨基酸间的局部空间排列方式，三级结构是蛋白质整体的三维空间结构，四级结构是多个蛋白质相互作用形成的复合物。

(鲁科版)高中化学必修二：3.3(4)蛋白质ppt课件

②盐析出的蛋白质加水后能溶解，保持原蛋白质的生理活
性。
化学必修2
第3章重要的有机化合物
自主预习区互动探究区巩固训练区课时作业
3．变性
紫外线照射、加热或加入重金属盐 (1)概念：蛋白质在__________________________________
等作用下，其性质改变而聚沉的过程。不可逆过程。 (2)特点：①是__________ ②变性后的蛋白质加水不溶解，失去了原蛋白质的生理活性。
化学必修2
第3章重要的有机化合物
自主预习区互动探究区巩固训练区课时作业Leabharlann 互动探究区化学必修2
第3章重要的有机化合物
自主预习区互动探究区巩固训练区课时作业
一、蛋白质的盐析与变性比较
盐析变性
蛋白质在加热、酸、碱、重金蛋白质在某些盐的浓溶液中因概念属盐等条件下性质发生改变而溶解度降低而析出凝结起来特征实质可逆溶解度降低，物理变化不可逆结构性质改变，化学变化
3．通过关注食品中的营养成分，激发学生对物质的组
成、结构、性质等知识的学习和探究的兴趣。 4．通过观察思考，培养观察能力、思维能力和设计能力。
化学必修2
第3章重要的有机化合物
自主预习区互动探究区巩固训练区课时作业
一、蛋白质的存在和组成
[填一填]
1．存在
生物体内，是组成_____ 细胞广泛存在于_______ 的基础物质。 2．组成
C．淀粉
答案：A
D．蚕丝
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第3章重要的有机化合物
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二、蛋白质的性质
[填一填]

食品化学之蛋白质讲学

2.引起蛋白质变性的因素

3.3 蛋白质的功能性质
功能性质：
在食品加工、保藏、制备和消费期间影响
蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物
理和化学性质。
水化性质、表面性质、结构性质、感观性质
1）蛋白质的胶凝作用
是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。
按形成条件的差异，食品蛋白凝胶可分为以下四种类型：
麦谷蛋白麦醇溶蛋白
面筋蛋白质中含有的化学键
氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合。二硫键：使面团坚韧。

面团的形成过程
小麦蛋白质中约80%为水不溶性的面筋蛋白：麦醇溶蛋白和麦谷蛋白。面筋蛋白富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15～20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，使面筋蛋白有极强的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%～200%)，有粘性；含约30%的非极性氨基酸，使水化面筋蛋白质相互聚集、有粘弹性，并与脂肪有效结合；含2-3%的半胱氨酸、胱氨酸，易于形成链内、链间二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应并增强了疏水相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用，从而形成面团结构。
Chapter 5 氨基酸、肽、蛋白质
3.1 蛋白质的结构
1、蛋白质的元素组成
所有蛋白质均含有： C 50%-55% H 6%-8% O 20%-23% N 15%-17% 某些蛋白质含有： S 0.3%-2.5% 以及P 少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素蛋白质中N的平均含量约16%，因此食物与饲料中蛋白质的含量可以通过凯氏定N（Kjeldahl 法）进行大致估计。

第三章蛋白质化学

第三章蛋白质化学一、填空题1、当氨基酸处于等电点时，主要以＿＿＿＿离子存在，其溶解度最＿＿＿＿。

2、维持蛋自质一级结构的共价键有＿＿＿＿＿键和＿＿＿＿＿键。

3、蛋白质二级结构包括＿＿＿＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿和＿＿＿＿结构4、在多肽链的α-螺旋中，每＿＿个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上升高＿＿＿nm。

天然蛋白中α-螺旋大部分都是＿＿＿手螺旋。

5、在β-折叠片层中，多肽链间依靠相邻肽链间形成的＿＿键来维持结构的稳定性。

6、β-转角结构是由第一个氨基酸残基的 C＝O 与第＿＿＿个氨基酸残基的 N-H 之间形成氢键而构成的。

7、具有四级结构的蛋白质分子中，每一条肽链称为一个＿＿＿＿＿。

8、维持蛋白质构象的作用力有＿＿＿＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿和＿＿＿＿。

9、蛋白质变性后的最显著特征是＿＿＿＿＿＿丧失。

10、生物物种的亲缘关系越远，则同一功能的蛋白质(如细胞色素C)的一级结构差异越＿＿，反之，亲缘关系越近，则一级结构差异越＿＿＿。

二、判断题（用”对”或“错”回答以下问题，如果是错还须说明理由）11、Edman 降解反应中PITC 是与氨基酸的α-羧基形成PTC-氨基酸。

12、在2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应中，氨基酸的α-氨基与DNFB 反应形成黄色的DNP-氨基酸。

该反应可用于肽链的C-未端氨基酸的鉴定。

13、肽键-CO-NH-中的C-N 键可以自由旋转，而使多肽链出现多种构象。

14、六肽（Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp）在pH11时向正极迁移。

15、透析和盐析的原理是相同的。

16、蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。

17、蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。

蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。

18、蛋白质溶液遇浓硝酸时产生黄色沉淀，该反应是含亮氨酸的蛋白质所特有的反应。

19、用凝胶过滤层析（分子筛层析）分离蛋白质时，总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。

3.4.1 蛋白质结构与功能的关系

基础生物化学Basic Biochemistry3 蛋白质（Protein）化学3.1 氨基酸3.2 肽3.3 蛋白质的分子结构3.4 蛋白质结构与功能的关系3.5 蛋白质的重要性质、分类3.5 蛋白质结构与功能的关系蛋白质的顺序异构现象是蛋白质生物功能多样性和种属特异性的结构基础。

蛋白质的结构决定功能，功能反映结构。

生命科不同生物的胰岛素分子中氨基酸残基的差异部分☐一级结构的种属差异与分子进化同源蛋白质(homologous protein)的种属差异与生物进化同源蛋白质是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。

同源蛋白质的氨基酸顺序中有许多位置的氨基酸对所有的种属是相同的，称不变残基(invariant residue)；而其它位置的氨基酸对不同的种属有相当大的变化，称可变残基(variable residue)；同源蛋白质的氨基酸顺序中这样的相似性称为顺序同源(sequence homology)。

不同种属来源的细胞色素c（Cytc）分子中Aa序列变化CytC分子中Aa残基的差异数目及分歧时间不同种属氨基酸残基差异数目分歧时间（百万年）人-黑猩猩人-恒河猴人-马人-狗011210450-6070-7570-75马-牛360-65哺乳类-鸡10-15280哺乳类-猢17-214000脊椎动物-酵母43-4811000进化位置上相距愈远，则氨基酸顺序之间的差别愈大。

蛋白质一级结构与功能之间的关系在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，该蛋白质的功能也会受到明显的影响。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础蛋白质高级结构与功能的关系1972四个亚基α2β2聚合成具有四级结构的血红蛋白分子。

肌红蛋白与血红蛋白的结构血红蛋白的亚基之间相互作用形成稳定的四级结构，使其中的血红素与O2的结合能力降低，而当血红蛋白分子中一个亚基的血红素与O2结合后，立即引起该亚基的构象发生变化，这种构象变化随即通过亚基间的次级键引起另外3个亚基的构象改变，结果改变了整个分子的构象，使所有亚基都变成适宜与O2结合的构象，从而使血红蛋白的氧合速度大大加快。