生物化学思考题
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？O沉淀。
它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu24.何谓纸层析法？用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。
将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
生物化学实验思考题
⽣物化学实验思考题⽣物化学实验思考题1.可⽤何种颜⾊反应鉴别酮糖的存在？间苯⼆酚反应，在酸的作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的⽆机酸（硫酸、盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及其糠醛的衍⽣物，后者能与α—萘酚⽣成紫红⾊物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特⽒法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝还原成红⾊或者黄⾊的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？⽤滤纸作为惰性⽀持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中⼼的距离与原点到溶剂前沿的距离的⽐值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份⽔饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放⼊分液漏⽃中，与15ml⽔混合，充分振荡，静置后分层，放出下层⽔层，漏⽃中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作⽤是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同⽽进⾏分离。
8.通过蛋⽩质及氨基酸的呈⾊反应实验你掌握了⼏种鉴定蛋⽩质和氨基酸的⽅法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄⾊反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ ⽣成紫红⾊化合物，蛋⽩质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发⽣此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产⽣黄⾊物质外，所有α—氨基酸及⼀切蛋⽩质都能和茚三酮反应产⽣蓝紫⾊物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和⾊氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄⾊物质，该化合物在碱性溶液中进⼀步形成橙⾊的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红⾊和蓝⾊两种⾊调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红⾊；当它与蛋⽩质通过疏⽔作⽤结合后变为蓝⾊。
9.什么是酶的最适温度及其应⽤的意义？酶活性最⾼时的温度称为酶的最适温度。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验考试试题11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则①阴离子交换剂选用阳离子缓冲液（如氨基乙酸、铵盐、Tris等），阳离子交换剂选用阴离子缓冲液（如乙酸盐、磷酸盐等），以防缓冲离子参与交换过程，降低交换剂的交换容量。
②缓冲液pH值的选择要使被分离物质的电荷与平衡离子电荷的正负性相同。
③选用的缓冲系统对分离过程无干扰。
④要确定一定的离子强度。
12、离子交换层析的原理：离子交换层析法是以具有离子交换性能的物质作固定相,利用它与流动相中的离子能进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的一种方法。
13、亲和层析的原理：亲和层析是应用生物高分子与配基可逆结合的原理,将配基通过共价键牢固结合于载体上而制得的层析系统。
这种可逆结合的作用主要是靠生物高分子对它的配基的空间结构的识别。
14、吸附层析的原理：组份在吸附剂表面吸附固定相是固体吸附剂, 各能力不同而进行分离的方法。
15、试述凝胶层析原理，并列出常用凝胶名称凝胶层析柱装有多孔凝胶，当含有各组分的混合液流经凝胶层析柱时，各组分在层析柱内同时进行两种不同的运动。
一种是随着溶液流动而进行的垂直向下的移动，另一种是无定向的分子扩散运动。
大分子物质由于分子直径大，不能进入凝胶微孔，只能分布于凝胶颗粒的间歇中以较快速度流过凝胶柱。
较小的分子能进入凝胶微孔，不断进出一个个颗粒的微孔内外，因此流动速度较慢，从而使混合溶液中各组分按照相对分子量由大到小顺序先后流出层析柱得到分离。
常用凝胶：葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶。
16、说明纸层析和离子交换层析分离氨基酸混合物的方法是根据氨基酸的什么性质?纸层析是分配层析，利用分配系数不同，即氨基酸在两相中的溶解能力不同。
离子交换层析利用氨基酸是两性物质，在一定pH下不同氨基酸带电性质和带电量不同，因此交换能力不同。
17、简述薄层层析法分离糖类的原理?薄层层析的实质就是吸附层析，也就是在铺有吸附剂的薄层上，经过反复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1帽子结构（cap）：真核
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1.帽子结构（Cap）：真核生物mRNA5′－端有m7G5ppp5′Nm2′pNp…的特殊结构，它抗5′～核酸外切酶的降解，与蛋白质合成的正确起始作用有关。
这一特殊结构称为帽子结构。
2. 反义RNA（Anti～sense RNA）：反义RNA是指与有意义链互补，并能通过互补的碱基序列与特定的mRNA相结合，从而抑制或调节其翻译功能的一类RNA。
3. DNA限制性内切酶图谱（DNA restrictionmap）：各种限制性内切酶切点在DNA分子或其片段上的线性排列，称限制性内切酶图谱，或称物理图谱，切点间的距离用碱基对表示。
4. Tm(熔解温度)(Melting temperature)：双链DNA或双链RNA热变性(即解链)时的温度；通常以其物化特性，例如OD260增色效应达1/2 增量时的温度代表Tm值。
5．限制性内切酶：能专一性地识别和切断双键DNA分子上特定的碱基序列内的酯键，使双键DNA产生切口的内切酶。
6. 中心法则（central dogma）：在遗传过程中，DNA一方面进行自我复制，另一方面作为模板合成mRNA。
mRNA又作为模板合成蛋白质。
在某些病毒和少数正常细胞中也能以RNA为模板合成DNA。
可把这些遗传信息的流向归纳为一个式子：此即中心法则。
7. 减色效应(Hypochromic effect)：在变性核酸的复性过程中，其A260光吸收值逐渐降低，最后回复至变性前的水平，这种现象称为减色效应。
8. 信号肽(Signal peptide)：分泌蛋白和膜内在蛋白新生肽的N?末端均含一肽段，其作用是引导正合成的肽链跨过内质网膜，过膜后信号肽被信号肽酶水解掉。
9. 超二级结构(super secondary structure)：①在球状蛋白质分子里，相邻的二级结构常常在三维折叠中互相靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构聚合体，这就是超二级结构。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题Document serial number【NL89WT-NY98YT-NC8CB-NNUUT-NUT108】生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的CuO沉淀。
24.何谓纸层析法用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值影响Rf值的主要因素是什么纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。
将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法他们的原理是什么四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学实验思考题及答案
实验二酵母核糖核酸的水解及组分鉴定原理：酵母核酸中RNA含量较多。
加硫酸煮沸可使RNA水解，可以生成戊糖，碱基和磷酸。
各种成分以下列反应鉴定1,核糖与苔黑酚试剂反应呈鲜绿色。
脱氧核糖与二苯胺试剂反应生成蓝色化合物，而核糖无此反应。
2,嘌呤碱与硝酸银能产生白色的嘌呤银化物沉淀。
3,磷酸与钼酸铵试剂作用能产生黄色的磷钼酸铵沉淀。
思考题（2）现有三瓶未知溶液，分别是蛋白质，糖和RNA，常用什么试剂或方法进行鉴定？糖应该是用斐林试剂会出现砖红色沉淀；蛋白质是双缩脲试剂会出现紫色反应RNA是用吡罗红检测的会出现红色反应实验三天然产物中重要营养功能成分的提取和测定原理：在强碱性溶液中，双缩脲与硫酸铜形成紫色的络合物，称为双缩脲反应。
凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能通过一个中间碳原子相连的肽键，这类化合物都具有双缩脲反应。
蛋白质含有两个以上的肽键，因此有双缩脲反应。
其颜色的深浅与蛋白质分子量级氨基酸成分无关，故可用来测定蛋白质含量。
思考题（1）怎样分离卵磷脂和简单脂可以用丙酮分离卵磷脂和简单脂，因为卵磷脂溶于有机溶剂但不溶于丙酮。
（2）写出卵磷脂的结构式，指出哪一部分是极性部分，哪一部分是非极性部分？（3）OHlR-CH-O-P=OlOR（4）为什么卵磷脂是良好的乳化剂？卵磷脂属于一种混合物，是存在于动植物组织以及卵黄之中的一组黄褐色的油脂性物质，其构成成分包括磷酸、胆碱、脂肪酸、甘油、糖脂、甘油三酸酯以及磷脂。
卵磷脂有时还是纯磷脂酰胆碱的同义词。
从化学名称可见卵磷脂主要成分为纯磷脂酰胆碱，是一种含有两亲基团的离子型表面活性剂，亲油端为长链的油脂、磷脂、脂肪酸、甘油、糖脂、甘油三酸酯等，亲水端为胆碱的部分基团，胆碱在化学上为（β-羟乙基）三甲基氨的氢氧化物。
胆碱胆碱呈无色味苦的水溶性白色浆液，有很强的吸湿性，暴露于空气中能很快吸水。
胆碱是季胺碱。
符合表面活性剂中乳化剂的条件。
实验四温度和调节剂对酶活性的影响原理：酶促反应开始时，反应速度随温度升高增快。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学思考题
• 答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分 解成1mol甘油和3mol辛酸。甘油氧化成CO2 和H2O时，可净产生18.5mol ATP，3 mol辛 酸经活化消耗3×2 mol ATP，后经3×3次β氧化，生成3×3 mol NADH+H+、3×3 mol FADH2和3×4 mol乙酰CoA。3mol辛酸： 3×【1.5×3+2.5×3+10×4-2】=150mol ATP， 1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP。
7、激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感 会消失，利用生化机制解释该现象。
• 答：激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不 足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸，会感 到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转变成葡 萄糖等其他物质，或彻底氧化为CO2和 H2O，因乳酸含量减少酸痛感会消失。
8、1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O 时，可净产生多少摩尔ATP? （假设在线粒体外生 成的NADH都穿过苹果酸穿梭系统进入线粒体）
9、为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍最重要的 一条途径？
• 答：糖酵解是指葡萄糖酶促降解成丙酮酸 并伴随产生ATP的过程。这条途径不仅在 动物、植物体内存在，而且在许多微生物 中也存在。该途径在有氧或无氧条件下都 能进行，只是产生的丙酮酸在不同的条件 下有不同的去向。它是生物的最基本的能 量供应系统，因为它能保证生物或某些组 织在缺氧条件下为生命提供能量。
思考题
• 1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。 • 2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识，如何理解核苷三磷 酸化合物在生物体的能量代谢中起着重要的作用？ • 3、试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少 糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、 主要反应、关键酶） • 4、为什么说脂肪酸的生物合成不是它的β-氧化的简单逆 转？ • 5、简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
还原成醇
成脎
发酵
还原金属离子，糖本身被氧化成糖酸或其他产物
和苯肼作用成脎
通过烯醇化发酵产生乙醇
羟基
成酯
成苷
脱水
氨基化
脱氧
与酸反应
半缩醛羟基的-H可被烷基或其他基团取代产生糖苷
C-2、C-３的－ＯＨ被－ 取代经氧化酶作用产生脱氧糖。
5.什么叫脂和酯，生活中遇到的事物中有哪些与脂质有关？
β—折叠有两种类型：
一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。
14、蛋白质的二级结构与三级结构的区别在什么地方？
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，从而形成有规律的构象。
三级结构是描述带有二级结构的肽链，如何进一步通过氨基酸残基的R基团的相互作用，产生三维空间结构等。两者之间的区别如下：
纤维素， -D葡萄糖以1,4- 苷键平行排列，呈带状，链间通过形成片层结构不与典显色，不溶于水，形成胶体溶液。
10.在糖、脂质好氨基酸分子结构中都有所谓的 --结构，他们各指什-OH与半缩醛羟基同侧为 -型，异侧为 -型。
脂质：脂酰基连在甘油碳链的3好碳上为 -型，连在2好碳上为 -型。
氨基酸：氨基与羧基同连在一个C原子上的氨基酸为 -氨基酸，距-COOH的第二个碳上连着氨基酸的为 -氨基酸。
11.甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？
甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质。
1.糖的D-型和L-型是如何决定的？
看单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子的-ＯＨ的空间排布。若－ＯＨ在不对称碳原子右边，即为Ｄ－型。若－ＯＨ在不对称原子左边，即为Ｌ－型。
2. --型是怎样决定的，与D-及L-型的决定有和异同？
凡糖分子的半缩醛羟基（即C-1上的-OH基在碳链同侧的称 -型，在异侧的称 -型。
15.某氨基酸溶液溶于PH7的水中，所得氨基酸溶液的PH为6,问此氨基酸的PI是大于6，等于6还是小于6？小于6.氨基酸放出H离子的倾向大于它接受H原子的趋势，即氨基酸的羧基解离度大于氨基，必须加适量酸才能使PH达到氨基酸的PI，所以、
其不同点是：甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
OH
脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。
羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。
7．有什么办法可防止油脂的水解、氧化和酸败？在中性、常温下存放可防止水解，密封存放，避免与空气接触可防止氧化，将脂氧化可防止酸败。
8.支链淀粉与糖原的异同点？
同：1.有D-葡萄糖，直链由 -1,4-苷键连接形成；2.无还原性，有旋光性且均为右旋，不能与苯肼成脎；3.支链以 -1,6-苷键连接；4.为机体生物活动提供能量
二级结构是蛋白质分子中多肽链的主链构象的结构单元，不涉及氨基酸残基的侧链构象。维系二级结构的力是氢键。而三级结构是在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团的相互作用，并在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构，或者说三级结构是指多肽链中所有原子的排布。维系三级结构的力有疏水作用（疏水效应）、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
都是以分子末端- OH基邻近不对称碳原子的-OH基的位置坐依据。
3.单糖为什么都有旋光性？新配置葡萄糖液的比旋光度最初随时间而改变，随后即不再改变而达一恒定比旋光度，为什么？
一切单糖都含有不对称碳原子，所以都有旋光的能力。一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是糖从一种结构变到另一种结构，即 --型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。