蛋白质结构与功能实验课
高中生物_蛋白质的结构和功能教学设计学情分析教材分析课后反思
教学设计课前准备：用彩色硬纸板做成卡片，在卡片上分别写上C、-NH2、-COOH、-H、-CH3、-CH2SH、-CH2C00H等R基，在各个卡片后贴上双面胶，供学生拼接。
每个小组人均一个C、-NH2、-COOH、-H及一个R基，但所有基团以小组为单位混在一个袋子里，课上由学生自己挑选。
每个小组各分发若干吸铁石。
用玻璃珠和铁丝串成两条链。
教学过程：学情分析学生在日常生活中经常遇到有关蛋白质的问题，对蛋白质还是比较熟悉的，但由于学生缺乏有关氨基酸和蛋白质的化学知识，同时对于有机化学的知识还没有一定的基础，细胞的分子组成又是微观的内容，比较抽象。
所以在掌握起氨基酸结构和脱水缩合过程来有一定的难度。
学生基础薄弱，对甲烷共价键等知识都不掌握。
课前要求学生观看微视频，预习本节内容。
AB层次学生对脱水缩合的过程较难理解。
我校学生入学成绩偏低，主动学习能力和意识不强，对抽象的知识更是容易走神。
但他们有一定的责任感和集体荣誉感，动手亲自参与的活动喜欢参加。
效果分析1.本节课学生通过手工粘贴氨基酸的模型加深并巩固了对氨基酸的结构通式的理解记忆。
学生动手将氨基酸连接形成多肽的教学设计使学生亲身经历体会脱水缩合的过程，加深了对脱水缩合的理解。
本来抽象难懂的知识点变得具体化，有效的突破了难点，学生的学习兴趣很浓。
探究氨基酸如何连接形成多肽链的过程，学生积极思考，利用刚学的知识解决实际问题，锻炼了学生分析解决问题的能力。
本节课基本达到了预期的效果。
教材分析本节课是中图版必修一《分子与细胞》第二单元第一章第一节的内容。
高中生物必修1模块让学生从分子水平认识生命的物质基础和结构基础。
第二单元《细胞的自我保障》中首先介绍了蛋白质，是因为在细胞生命活动的舞台上蛋白质是主要执行者，对保障细胞功能的实现起着关键性作用，学好这部分内容对学生从分子水平理解细胞的物质基础和结构基础举足轻重，同时本节内容也为后续学习细胞代谢、遗传变异、生命活动调节等知识打下基础。
蛋白质的结构和功能(第一课时)教学设计.
“蛋白质的结构和功能”（第一课时）教学设计曙光中学白洁一、教学设计“蛋白质”的内容是高中生命科学中的重点也是难点，这部分内容预计用两课时完成，本节课是第一课时，完成”蛋白质的结构和功能”的教学。
本节课采用导学案的形式，先让学生在课下预习，找到一些简单的问题的答案，比如：氨基酸的种类，组成元素等，并对一些陌生的概念有初步的印象，如：氨基，羧基、肽键等。
本节课的重点之一氨基酸的结构特点以及氨基酸形成蛋白质的过程，由于学生有机化学还没有学，所以对氨基酸的教学通过让学生观察六种氨基酸分子的结构，来总结出氨基酸的结构通式，并通过不同方式的变化使学生理解氨基酸的结构特点。
对于氨基酸形成蛋白质的过程，教师演示二肽化合物的形成过程，让学生写出三肽的形成过程，通过自己的动手体验脱水缩合的过程。
本节课的另一个重点是蛋白质的结构和功能，在设计时按照构成脱水缩合盘曲折叠C、H、O、N ———→氨基酸————→肽链（一条或多条）————→蛋白质这样一条主线，由简单到复杂，将复杂的蛋白质逐步呈现给学生。
而对于蛋白质的功能，由于学生刚刚接触生命科学，很多内容都不知道，因此，在这部分教学时，通过一些文字材料引出蛋白质的功能，再举具体的实例，便于学生的理解。
二、教学目标1、知识与技能（1）知道氨基酸的结构通式及特点。
（2）氨基酸形成蛋白质的过程。
（3）理解蛋白质结构多样性的原因。
（4）知道蛋白质的功能。
2、过程与方法描述氨基酸形成蛋白质的过程。
构成脱水缩合盘曲折叠C、H、O、N ———→氨基酸————→肽链（一条或多条）————→蛋白质。
3、情感态度与价值观感受生物体结构和功能的统一性。
三、教学重点（1）氨基酸的结构特点（2）氨基酸形成蛋白质的过程。
（3）蛋白质的结构和功能。
四、教学难点（1）氨基酸形成蛋白质的过程。
（2）蛋白质的结构多样性的原因。
五、教学方法分析法讨论法六、教学准备PPT课件学案甲烷模型七、教学过程附录：典型例题1.判断下列分子是不是氨基酸？如果是的话，R基是什么？2、根据下列化合物的结构分析回答：（1）该化合物有个氨基和个羧基。
第三章课用蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的理化性质
The Physical and Chemical Characters of Protein
一、蛋白质具有两性电离的性质
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外， 氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条 件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成
蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互 缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋 白质发生沉淀，但并不变性。
▪ 常用沉淀方法 ： ⒈盐析法(salt-out)：中性盐（硫酸胺、硫酸钠和氯化钠）使蛋白质脱
去水化层而聚集沉淀。 ⒉有机溶剂沉淀： 甲醛、乙醇、丙酮，引起蛋白质脱去水化层，降低介
PrPc α-螺旋
PrPsc β-折叠
正常
疯牛病
▪老年痴呆症，又称阿尔茨海默 病 (Alzheimer's disease,AD) 是发生在老 年期及老年前期的一种原发性退行性脑 病，其特征性病理变化为大脑皮层萎缩， 并伴有β-淀粉样蛋白沉积，神经原纤维 缠结 ，记忆性神经元数目大量减少，以 及老年斑的形成。
第三章
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶 的一级结构
20世纪60年代初，美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸酶 的变性和复性实验，提出了蛋白质一级结构决定空间结构的 命题。
第01章蛋白质的结构与功能课件
蛋白质的分子结构包括:
第一章 蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。 有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有 两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级 结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章 蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空 间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间 结构者称多肽。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属 于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋 白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
蛋白质的结构与功能教案
蛋白质的结构与功能教案一、教学目标1. 让学生了解蛋白质的基本概念，知道蛋白质在生物体中的重要作用。
2. 使学生掌握蛋白质的结构特点，能够描述蛋白质的空间结构。
3. 培养学生理解蛋白质功能多样性与结构多样性的关系。
4. 引导学生运用所学的蛋白质知识解决实际问题，提高学生的科学素养。
二、教学内容1. 蛋白质的基本概念2. 蛋白质的结构特点3. 蛋白质的功能多样性4. 蛋白质结构与功能的关系5. 蛋白质在生物体中的重要作用三、教学方法1. 采用问题驱动的教学方法，引导学生主动探究蛋白质的结构与功能。
2. 利用多媒体课件，帮助学生直观地理解蛋白质的结构特点。
3. 结合实例，让学生了解蛋白质在生物体中的具体作用。
4. 开展小组讨论，培养学生合作学习的能力。
四、教学步骤1. 引入：通过提问方式引导学生回顾细胞中的有机化合物，为新课的学习做好铺垫。
2. 讲述：讲解蛋白质的基本概念，介绍蛋白质的结构特点。
3. 展示：利用多媒体课件展示蛋白质的结构模型，帮助学生直观地理解。
4. 分析：讲解蛋白质的功能多样性，引导学生认识蛋白质结构与功能的关系。
5. 实例：介绍蛋白质在生物体中的重要作用，如酶、抗体等。
6. 讨论：分组讨论蛋白质结构与功能的关系，鼓励学生提出自己的观点。
7. 总结：对本节课的内容进行归纳总结，强调蛋白质在生物体中的重要性。
8. 作业：布置相关练习题，巩固所学知识。
五、教学评价1. 观察学生在课堂上的参与程度，了解学生对蛋白质结构与功能的掌握情况。
2. 分析学生的作业完成情况，评估学生对课堂所学知识的掌握程度。
3. 通过课后访谈或小组讨论，了解学生对蛋白质知识在实际生活中的应用能力。
4. 综合评价学生的学习效果，为后续教学提供参考。
六、教学内容1. 蛋白质的组成元素2. 蛋白质的基本单位——氨基酸3. 氨基酸的分类及特点4. 氨基酸的脱水缩合反应5. 蛋白质的合成——翻译过程七、教学方法1. 采用问题驱动的教学方法，引导学生主动探究蛋白质的组成元素。
中图版必修一蛋白质的结构与功能课件(16张)
二、蛋白质的结构
血红蛋白的结构层次
思考血红蛋白结构中，脱水数、肽键数、氨基酸 数、肽链数之间的关系。 肽键数=脱水数=氨基酸数—肽链数
二、蛋白质的结构
据图分析蛋白质结构多样性的原因
氨基酸数目不同
氨基酸种类不同
氨基酸排列顺序不同
肽链空间结构不同
三、小结 结构
决定
功能
资料1：镰刀型细胞贫血症是20世纪初才被人们发 现的一种遗传病。经研究发现，患者血红蛋白中 一个谷氨酸被缬氨酸替代导致。 必修二 资料2：不少动物的胰岛素关键序列和人胰岛素相 似，故可一定程度上代替人胰岛素使用。 选修三
问题1：这类化合物为什么叫氨基酸？
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题2：氨基酸结构有什么共同点？ 至少 有一个氨基和一个羧基 连在同一个碳原子上
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题3：氨基酸中彼此不同的部分称为R基 （用“—R”来表示），请找出各氨基酸中的R基， 并写出氨基酸的结构通式。
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸 结 构 通 式
任务：组装氨基酸模型
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱掉一 个水分子形成化合物的反应称为缩合。
二肽
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 任务1：连接氨基酸模型，明确氨基酸在连接前 二肽 后的变化。 R1 O H H R2 C H COOH C H
欢迎走进生物课堂
§2-1-1 蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的功能
60秒记忆大考验
胃蛋白酶
多样性
抗体
1
2
3
4
5
催化 调节 结构 运输 运动
《蛋白质的结构和功能》说课稿
《蛋白质的结构和功能》说课稿《蛋白质的结构和功能》说课稿一、说教材《蛋白质的结构和功能》是必修1第2章第2节的内容，属于“课程标准”必修部分——生物1：分子与细胞的相关内容。
《蛋白质的结构和功能》一课的内容主要包括了蛋白质的元素组成，基本组成单位氨基酸、氨基酸的结构通式、脱水缩合方式、蛋白质的功能等内容。
在本节课之前，学习了糖类和脂质，以及元素的相关知识，为本节课的学习打下了基础。
另外，本节课的学习又为后面学习核酸、酶的相关知识做铺垫。
因此本节课起到了承上启下的作用。
二、说学情高中学生已具备了一定的观察和认知能力，分析思维的目的性，连续性和逻辑性也已初步建立，但还很不完善，对事物的探索好奇，又往往具有盲目性，缺乏目的性，并对探索科学的过程与方法及结论的形成缺乏理性的思考。
因此，对于本节课抽象的知识的学习有一定难度。
在教学过程中应采用一些图片等直观的教学方式，帮助学生对本节课知识的理解和掌握。
三、说教学目标1.理解DNA半保留复制实验，概述DNA分子的复制。
2.通过讨论交流DNA半保留复制的实验和DNA复制过程，提高语言表达能力和逻辑思维能力。
3.探讨DNA复制的生物学意义;体会证明半保留复制的实验的巧妙之处。
四、说教学重难点基于以上对教材、学情的分析和教学目标的设立，我将本节课的教学重点确定为说出氨基酸的结构特点;概述蛋白质的结构与功能。
其中说明氨基酸的脱水缩合方式是本节课的难点。
五、说教法学法为了突出重点，突破难点，顺利达成教学目标，我将采用直观教学法、讨论法、讲授法相结合的教学方式来激发学生对新知的学习兴趣。
在学法上，我贯彻的指导思想是“教师为主导，学生为主体”，把“学习的主动权还给学生”。
所以我采用的学习方法是：自主探究法、合作交流法、观察归纳法。
六、说教学过程1.导入新课首先是导入环节，采用复习导入的方式导入。
引导学生思考以下问题：1.前面学过的糖类由哪些元素组成?可分为几类?有什么功能?2.脂质有哪些种类和功能?学生通过思考得出答案。
高中生物-蛋白质的结构与功能教学设计学情分析教材分析课后反思
《蛋白质的结构与功能》教学设计生物组一、教材分析:本节是中图版高中生物必修一第二单元第一章第一节, 是学生在学习了细胞的基本结构和化学组成的基础上进一步学习蛋白质这一重要生物大分子的知识。
蛋白质是细胞的重要组成成分, 参与细胞内各种各样的生命活动, 是一切生命活动的主要承担者, 没有蛋白质就没有生命。
对本节课的学习, 有利于学生认识生命现象的本质。
同时蛋白质的结构和功能也是学习酶和激素有关内容以及遗传与进化知识的必要前提。
1、二、教学目标:2、知识目标（1）说明氨基酸的结构特点, 以及氨基酸形成蛋白质的过程。
（2）概述蛋白质的结构与功能。
3、能力目标（1）通过氨基酸结构通式的推导, 提高学生分析归纳的能力；（2）通过利用球棍模型组装氨基酸和模拟氨基酸的缩合过程, 提高学生的动手操作能力；（3）通过建立数学模型, 提高学生解决问题的能力。
3.情感目标（1）通过研究蛋白质营养与健康的关系, 确立积极的生活态度和健康的生活方式。
（2）通过分析蛋白质结构多样性与功能多样性, 形成生物体结构和功能相统一的观点。
三、教学重点氨基酸的结构特点、缩合反应及相关计算、蛋白质分子结构多样性的原因。
四、教学难点缩合反应及相关计算, 蛋白质结构多样性的原因五、教法学法美国未来学家阿尔文托夫勒说过: 未来的文盲不再是不识字的人, 而是没有学会学习的人。
因此培养学生的自主学习能力教师需要重点考虑的。
同样建构主义理论认为学生是学习的主体, 学习不是知识由教师向学生的传递, 而是学生自己建构知识的过程, 这种建构是不能被替代的。
在这一理念的指导下, 更多是做为学生兴趣的激发者, 潜能的挖掘者, 学习活动的组织者、引导者、促进者。
基于以上的理论指导, 根据本节课的教学目标、教材特点和学生身心特征我采用指导探究为主的教学方法, 同时用多媒体、教具辅助教学。
通过布置任务, 及时评价来调动学生的积极性, 使学生参与到学习活动中来, 在轻松愉快的氛围中获取知识, 突破难点。
《蛋白质的结构和功能》说课
以对 于碳 的化 学性质 以及 有机 化 学基 团 的联系 在理 解上 有 障碍 。
因此 对 于 氨基 酸 结 构 通 式和 氨 基 酸 缩 合 反应 的理 解 有 一 定 的难 度 。在 这里 ，我 们可 以请 教化 学 教师 ，想 办法 用简 洁 的语言 和方 式 让 学生理解 。 三、说教 学 目标 结 合高一年 级学 生 的认知 结构 ，我制 定 了以下教 学 目 ： 标 １ 知识 目标 ： 简 述氨 基酸 的基 本 结构 ，结 构通 式 ，氨 基 酸 的 ． 一 脱 水缩 合 反应 ；解释 蛋 白质分 子 结构 的多样 性 ，理解 结 构与 功能 的关系 ；概述 蛋 白质 的功 能 。 ２ 能力 目标 ：通 过探 究 归纳 出氨 基酸 的基 本结 构 ，培养 学 生 ． 的观察 、分 析 、抽象 思维 能力 ； 学生 归纳 蛋 白质 的知识 体泵 ，进 步培养 学生 的归纳 综合 能力 。 。 ３情感 与价值观 目 ：通过体验 蛋 白质 的化学结构和 空间结构 ． 标 及 其成因 ，培养 学生 的动手 、动脑 能力和 团结协 作的 团队精 神 ，使 学 生建立结构 与功 能相适应 的观点 ，深刻 地认识 生命 的物质 性。
教 育科 学
２１（ ２ ０－ 期 １－ ￣ 第
理 论 研 究
《 蛋白质的结构和功能》说课
管金凤 （ 山东省济南市济钢高中
一
、
说教材
主题 ，还 可为 后面 蛋 白质功 能 的学 习打下 基础 ，做 到首 尾呼 应 ， ２ 学导 结质 的结 构 与 功 能 》是 中 图版 必 修 一第 二 单元 第 一 章 节省时间。 蛋
蛋白质结构与功能的生物信息学研究课案
实验名称：蛋白质结构与功能的生物信息学研究实验目的：1.掌握运用BLAST工具对指定蛋白质的氨基酸序列同源性搜索的方法。
2.掌握用不同的工具分析蛋白质的氨基酸序列的基本性质3掌握蛋白质的氨基酸序列进行三维结构的分析4.熟悉对蛋白质的氨基酸序列所代表蛋白的修饰情况、所参与的代谢途径、相互作用的蛋白，以及与疾病的相关性的分析。
实验方法和流程：一、同源性搜索同源性从分子水平讲则是指两个核酸分子的核苷酸序列或两个蛋白质分子的氨基酸序列间的相似程度。
BLAST工具能对生物不同蛋白质的氨基酸序列或不同的基因的DNA序列极性比对，并从相应数据库中找到相同或相似序列。
对指定的蛋白质的氨基酸序列进行同源性搜索步骤如下：↓登录网址/blast/↓输入序列后,运行blast工具↓序列比对的图形结果显示序列比对的图形结果：用相似性区段（Hit）覆盖输入序列的范围判断两个序列的相似性。
如果图形中包含低得分的颜色（主要是红色）区段，表明两序列的并非完全匹配。
↓匹配序列列表及得分备注: Clustal是一款用来对()的软件。
可以用来发现特征序列，进行蛋白分类，证明序列间的同源性，帮助预测新序列二级结构与三级结构，确定PCR引物，以及在分子进化分析方面均有很大帮助。
Clustal包括Clustalx和Clustalw(前者是图形化界面版本后者是命令界面)，是生物信息学常用的多序列比对工具。
该序列的比对结果有100条，按得分降序排列，其中最大得分2373，最小得分分为1195.↓详细的比对序列的排列情况Score表示打分矩阵计算出来的值，由搜索算法决定的，值越大说明匹配程度可选择不同的比对工具各序列得分第一个序列的匹配率为100%越大。
Expect是输入序列被随机搜索出来的概率，该值越小越好。
Identities是相似程度，即匹配率，100%表示序列全部匹配。
Method:代表不同的打分矩阵方法，选择不同的打分矩阵会得到不同的打分结果。
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也可用TMHMM分预测P14136是否存在跨膜区 http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM-2.0/
P14136：GFAP
P14136预测结果
牛视紫红质蛋白（SwissProt/TrEMBL AC:P02699)存在7 个跨膜区,其跨膜区预测位置和 TMpred预测结果基本吻合。
蛋白质疏水区域可作为评判潜在跨膜区的依据，但预 测得到的疏水区并不一定就是跨膜区域。对于多次 的跨膜区，则以亲水残基区和较长的疏水残基区交 替出现；膜内外交界处多出现色氨酸，酪氨酸和苯 丙氨酸；胞外端末端多出现Asp、Ser、Pro；胞内末 端多出现Lys和Arg。
TMpred为EMBnet 开发的在线分析蛋白质跨膜区软 件. /software/TMPRED_fo rm.html 它基于对TMbase数据库的统计分析来预测蛋白质 跨膜区和跨膜方向。
UniProKB界面简介
实例： 对GFAP人胶质纤维酸性蛋白 （glial fibrillary acidic protein) 进 行结构与功能预测
网址：
点击Resource A...Z
点击UniPro
或直接点UniPro
输入 GFAP
选择物种：人
点击进入
命名与起源
或直接输入 /protscale/
GFAP亲疏水性分布图，横坐标为序列位置，纵坐标为氨基酸的标度值。 Hphob.kyte&Doolittle 标度（default)定义疏水性氨基酸较高的打分 值（>0值表示疏水性,<0值表示亲水性）构域与功能分析
结构域（domain）是蛋白质序列功能、结构和进化的
单元，通常由50-300个氨基酸组成，有空间构象特异 性。
4.1 Pfam是大规模收集蛋白质家族的数据库，网址 为
4.2 Prosite（/)
P14136无代谢通路注释
牛视紫红质蛋白（Unipro:P02699)代谢通路图
二、蛋白质一级结构分析
2.1 Blast ：序列比对，得到同源蛋白
BLAST是基本局部比对搜索工具（basic local
alignment search tool）的缩写。
是对生物不同蛋白质的氨基酸序列或不同的基因的DNA
序列极性比对。并从相应数据库中找到相同或相似序 列。
同源性(homology)： 指从一些数据中推断出的两个基因或蛋白质序列具而共同 祖先的结论，属于质的判断。说A和B的同源性为80％都是 不科学的。 相似性(similarity)： 是指一种很直接的数量关系。比如说，A序列和B序列的 相似性是80％，或者4/5。 序列的相似性和序列的同源性有一定的关系，一般来说序 列间的相似性越高的话，它们是同源序列的可能性就更高， 所以经常可以通过序列的相似性来推测序列是否同源。 正因为存在这样的关系，很多时候对序列的相似性和同源 性就没有做很明显的区分，造成经常等价混用两个名词。 所以有出现A序列和B序列的同源性为80％一说。
蛋白质属性
OMIM链接
注释
序列相似性家族
细胞组分 编码序列多样性 翻译后修饰
完整的GO分析
基因本体（Gene Ontology，GO）数据库旨在建立注
释基因和蛋白质知识的标准词汇体系，涵盖基因细胞 组分（cellular component）、分子功能（molecular function）、生物学过程（biological process）3方面 信息。
建模部分结果
Anolea：以原子经验平均力势计算 每个氨基酸和周围环境的相互作用 能量，能量越高越不稳定（为正值， 红色表示），反之亦然（为负值， 绿色表示）。 Gromos：反映氨基酸位点的能量， 同样低能量对结构稳定性有利。
模板搜索结果：同源建模核心是参考模板蛋白的结 构信息来构建未知蛋白的结构，合适的模板增加预 测结构的可靠性
预测结果
三、蛋白质二级结构分析
蛋白质二级结构是指氨基酸残基形成的α -helix、β -
sheet、coil和motif等组件
常用软件：PSIPRED
/psipred/
KEGG数据库中对P14136 motif 分析 （可以直接从unipro找kegg链接）
也可以直接输入 /blast/
2.2 ProtParam：蛋白质理化性质分析
ProParam是计算氨基酸理化参数常用的工具，提供计
算蛋白质的分子量、理论等电点、氨基酸组成、原子 组成、消光系数（extinction coefficient）、半衰期、 不稳定系数、脂肪系数和总平均疏水性（GRAVY）等。
总结：GFAP为一中等分子量的酸性蛋白，分子中含有较多的Glu，每个 分子大约带9个负电荷。该蛋白无跨膜区域，并且亲水，不是膜蛋白。 GFAP是一种结构蛋白，属于IF家族，主要参与中间纤维的构成，在神 经元内环境的维持和血脑屏障中起着重要作用。到目前为止，该蛋白 的空间结构尚未完全解析出来，有待于进一步研究。
Protsite数据库是基于对蛋白质家族中同源序列多重序列
比对得到的保守性区域，这样区域通常与生物学功能有关， 例如酶的活性位点、配体或金属结合位点等。 Prosite数据库实际上是蛋白质序列功能位点数据库。通过 对Prosite数据库的搜索，可判断该序列包含什么样的功能 位点，从而推测其可能属于哪一个蛋白质家族。
TMpred分析预测结果
SignalP:预测蛋白质序列中信号肽的剪切位点 http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/
信号肽作用：引导新合成的蛋白质进入内质网腔．而
信号肽序列则在信号肽酶的作用下被切除 。 信号肽结构：信号肽位于分泌蛋白的N端。一般由15～ 30个氨基酸组成。包括三个区：一个带正电的N末端， 称为碱性氨基末端；一个中间疏水序列．以中性氨基 酸为主，它是信号肽的主要功能区；一个较长的带负 电荷的C末端，含小分子氨基酸，是信号序列切割位 点．也称加工区。 SignalP的功能是预测给定的氨基酸序列中是否存在潜 在的信号肽剪切位点及其所在，原核生物和真核生物 都可以进行预测。
ISOFORM 比对信息
序列注释（特征）
多态性，SNP位点
三维结构分析
蛋白与蛋白相互作用数据库
翻译后修饰数据库
KEGG日本京都基因和基因组百科全书
全球影响力最大的代谢数据库之一，它的生物学途径 （pathway）数据库有细分成代谢（metabolism）、遗 传信息处理（genetic information processing）、环境 信息处理（environmental information processing）细 胞代谢（cellular process）和人类疾病（human disease） 5个方面
理论模式 [IV]-{K}-[TACI]-Y-[RKH]-{E}-[LM]-L-[DE] I - A -T -Y- R - K – L -L- E 实际序列 Examples : [AC]-x-V-x(4)-{ED} This pattern is translated as: [Ala or Cys]-any-Valany-any-any-any-{any but Glu or Asp}
消光系数—反映了蛋白在特定波长下吸收可见光或不
可见光的能力，可用来测蛋白浓度 不稳定系数—预测对应蛋白质在试验中稳定性。 小于40时，预测蛋白稳定 大于40时，预测蛋白不稳定 脂肪系数—计算球状蛋白脂肪族氨基酸侧链所占相对 体积，反映了蛋白质的热稳定性。
或直接输入 /protparam/
蛋白质的疏水性预测可以根据gravy值来预测。GRAVY值的范围在2 与2之间，正值表明此蛋白为疏水性蛋白，负值表明为亲水蛋白。疏水性 信息可被用于跨膜螺旋的预测，
2.3 ProtScale 蛋白质亲疏水性分析
蛋白质亲疏水性氨基酸的组成是蛋白质折叠的主要驱动力。 蛋白质折叠时会形成疏水内核和亲水表面，同时在潜在跨 膜区出现高疏水值区域，据此可以测定跨膜螺旋等二级结 构和蛋白质表面氨基酸的分布。
5、蛋白质三维结构分析 /
同源建模是蛋白质三维预测的主要方法。 对蛋白质数据库PDB分析可以得到这样的结论：任 何一对蛋白质，如果两者的序列等同部分超过30%
（序列比对长度大于80），则它们具有相似的三 维结构，即两个蛋白质的基本折叠相同，只是在 非螺旋和非折叠区域的一些细节部分有所不同。 这是同源建模方法预测蛋白质结构方面成功的保 证。
作业
MELAALCRWGLLLALLPPGAASTQVCTGTDMKLRLPASPETHLDMLRHLYQGCQVVQGNL ELTYLPTNASLSFLQDIQEVQGYVLIAHNQVRQVPLQRLRIVRGTQLFEDNYALAVLDNG DPLNNTTPVTGASPGGLRELQLRSLTEILKGGVLIQRNPQLCYQDTILWKDIFHKNNQLA LTLIDTNRSRACHPCSPMCKGSRCWGESSEDCQSLTRTVCAGGCARCKGPLPTDCCHEQC AAGCTGPKHSDCLACLHFNHSGICELHCPALVTYNTDTFESMPNPEGRYTFGASCVTACP YNYLSTDVGSCTLVCPLHNQEVTAEDGTQRCEKCSKPCARVCYGLGMEHLREVRAVTSAN IQEFAGCKKIFGSLAFLPESFDGDPASNTAPLQPEQLQVFETLEEITGYLYISAWPDSLP DLSVFQNLQVIRGRILHNGAYSLTLQGLGISWLGLRSLRELGSGLALIHHNTHLCFVHTV PWDQLFRNPHQALLHTANRPEDECVGEGLACHQLCARGHCWGPGPTQCVNCSQFLRGQEC VEECRVLQGLPREYVNARHCLPCHPECQPQNGSVTCFGPEADQCVACAHYKDPPFCVARC PSGVKPDLSYMPIWKFPDEEGACQPCPINCTHSCVDLDDKGCPAEQRASPLTSIISAVVG ILLVVVLGVVFGILIKRRQQKIRKYTMRRLLQETELVEPLTPSGAMPNQAQMRILKETEL RKVKVLGSGAFGTVYKGIWIPDGENVKIPVAIKVLRENTSPKANKEILDEAYVMAGVGSP YVSRLLGICLTSTVQLVTQLMPYGCLLDHVRENRGRLGSQDLLNWCMQIAKGMSYLEDVR LVHRDLAARNVLVKSPNHVKITDFGLARLLDIDETEYHADGGKVPIKWMALESILRRRFT HQSDVWSYGVTVWELMTFGAKPYDGIPAREIPDLLEKGERLPQPPICTIDVYMIMVKCWM IDSECRPRFRELVSEFSRMARDPQRFVVIQNEDLGPASPLDSTFYRSLLEDDDMGDLVDA EEYLVPQQGFFCPDPAPGAGGMVHHRHRSSSTRSGGGDLTLGLEPSEEEAPRSPLAPSEG AGSDVFDGDLGMGAAKGLQSLPTHDPSPLQRYSEDPTVPLPSETDGYVAPLTCSPQPEYV NQPDVRPQPPSPREGPLPAARPAGATLERPKTLSPGKNGVVKDVFAFGGAVENPEYLTPQ GGAAPQPHPPPAFSPAFDNLYYWDQDPPERGAPPSTFKGTPTAENPEYLGLDVPV