实验2蛋白质功能性质的检测
蛋白质功能的测定注意事项
蛋白质功能的测定注意事项蛋白质是生物体内最基本的生物大分子之一，具有多种生物学功能。
为了更好地了解蛋白质功能，科学家们经过了长期的研究，提出了许多蛋白质功能的测定方法。
在进行蛋白质功能测定时，需要注意以下几点。
第一，样品的选择。
蛋白质功能的测定需要使用到蛋白质样品，因此选择合适的样品非常重要。
一般来说，可以选择纯化的蛋白质样品，也可以选择细胞提取物或体液样品。
不同的样品来源会对蛋白质的功能有一定的影响，因此需要根据研究的目的选择合适的样品。
第二，实验条件的控制。
蛋白质功能的测定需要在一定的实验条件下进行，包括温度、pH值、离子浓度等。
这些实验条件对蛋白质的功能有着重要的影响，必须严格控制。
在进行实验前，需要对实验条件进行优化，并保持实验条件的稳定性，以确保蛋白质功能的准确测定。
第三，测定方法的选择。
蛋白质功能的测定有多种方法，包括光谱法、酶活性测定、亲和性染色等。
在选择测定方法时，需要考虑到测定的灵敏度、准确性和可行性。
同时，还需要根据研究的目的选择合适的方法，以获得准确的结果。
第四，内源和外源影响的排除。
蛋白质功能的测定需要排除内源和外源的影响。
内源影响指的是细胞内其他分子对蛋白质功能的影响，外源影响指的是实验操作对蛋白质功能的影响。
为了排除这些干扰因素，可以进行对照实验或者适当的修饰实验条件。
第五，数据分析的合理性。
在进行蛋白质功能测定后，需要对得到的数据进行分析和解释。
数据分析应该严谨，遵循科学的原则和统计学原理。
同时，还需要对结果进行合理的解释，结合已知的背景知识和文献报道，以得出准确的结论。
总之，蛋白质功能的测定是一个重要的研究领域，需要科学家们严格控制实验条件，选择合适的测定方法，排除干扰因素，并对数据进行合理的分析和解释。
只有这样，才能准确地了解蛋白质的功能，并为进一步的研究提供有力的支持。
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质的功能性质实验报告蛋白质的功能性质实验报告引言：蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。
蛋白质的功能性质对于理解生物体的生命活动和疾病的发生机制具有重要意义。
本实验旨在探究蛋白质的功能性质，并通过实验验证其功能。
实验一：酶的催化作用酶是一类特殊的蛋白质，它能够催化生物体内的化学反应。
本实验以淀粉的降解为例，验证了酶的催化作用。
首先，我们将淀粉溶液分成两份，一份加入唾液酶，另一份不加酶。
然后，在恒温水浴中分别加热两个试管，观察淀粉的降解情况。
结果显示，加入酶的试管中淀粉迅速降解，而不加酶的试管中淀粉几乎没有降解。
这表明酶能够催化淀粉的降解反应，加速化学反应的进行。
实验二：抗体的特异性识别抗体是一种特殊的蛋白质，它能够识别和结合特定的抗原。
本实验以酶联免疫吸附实验（ELISA）为例，验证了抗体的特异性识别。
首先，我们将目标抗原分别涂覆在微孔板上的不同孔中。
然后，加入抗体溶液，并通过酶的催化作用，观察抗体与抗原的结合情况。
结果显示，抗体与对应的抗原结合，而与其他抗原不结合。
这表明抗体具有特异性识别的能力，能够选择性地结合目标抗原。
实验三：结构蛋白的机械强度结构蛋白是一种具有机械强度的蛋白质，它能够维持细胞和组织的结构稳定。
本实验以角蛋白为例，验证了结构蛋白的机械强度。
首先，我们将角蛋白溶液制备成薄膜，并在拉伸机上进行拉伸实验。
结果显示，角蛋白薄膜具有较高的抗拉强度和延展性，能够承受较大的外力。
这表明结构蛋白具有机械强度，能够维持细胞和组织的结构稳定。
实验四：运输蛋白的选择性通透性运输蛋白是一种具有选择性通透性的蛋白质，它能够调节物质的进出细胞。
本实验以细胞膜上的离子通道为例，验证了运输蛋白的选择性通透性。
首先，我们将离子通道蛋白溶液制备成薄膜，并浸泡在含有不同离子的溶液中。
结果显示，离子通道蛋白对特定离子具有通透性，而对其他离子不通透。
这表明运输蛋白具有选择性通透性，能够调节物质的进出细胞。
蛋白的生化实验报告
一、实验目的1. 了解蛋白质的基本性质和生化分析方法。
2. 掌握蛋白质的分离、鉴定和定量方法。
3. 学习蛋白质功能性质的检测方法。
二、实验原理蛋白质是生物体内重要的生物大分子，具有多种生物学功能。
本实验主要涉及蛋白质的分离、鉴定、定量和功能性质检测。
1. 蛋白质分离：利用蛋白质在不同溶剂中溶解度的差异，通过盐析、凝胶色谱等方法将蛋白质分离。
2. 蛋白质鉴定：通过SDS-PAGE、Western blot等方法对蛋白质进行鉴定。
3. 蛋白质定量：采用Bradford法、BCA法等方法对蛋白质进行定量。
4. 蛋白质功能性质检测：通过吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等方法检测蛋白质的功能性质。
三、实验材料、试剂和仪器1. 实验材料：鸡蛋、牛奶、豆奶粉等。
2. 试剂：NaCl、KCl、MgSO4、CaCl2、Na2HPO4、NaH2PO4、SDS、考马斯亮蓝、Folin试剂、BCA试剂等。
3. 仪器：高速离心机、电泳仪、凝胶成像系统、分光光度计、恒温水浴锅、移液器、烧杯、试管等。
四、实验步骤1. 蛋白质提取：取适量鸡蛋清、牛奶、豆奶粉，加入适量蒸馏水，搅拌溶解，离心分离得到蛋白质溶液。
2. 盐析分离：将蛋白质溶液加入一定浓度的NaCl溶液，搅拌混合，静置沉淀，离心分离得到沉淀物。
3. 凝胶色谱分离：将沉淀物溶解于适量缓冲液中，通过凝胶色谱柱分离蛋白质。
4. SDS-PAGE鉴定：取适量蛋白质溶液，加入SDS、还原剂和上样缓冲液，进行SDS-PAGE电泳，通过凝胶成像系统观察蛋白质条带。
5. Western blot鉴定：将SDS-PAGE分离后的蛋白质条带进行转膜，加入一抗和二抗，通过Western blot检测蛋白质。
6. 蛋白质定量：采用Bradford法或BCA法对蛋白质进行定量。
7. 蛋白质功能性质检测：分别进行吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等实验，观察蛋白质的功能性质。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1∶1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
蛋白质功能性的检测
蛋白质功能性质的检测摘要：本实验通过蛋白质水溶性的测定，蛋白质乳化性的测定，蛋白质起泡性的测定，蛋白质凝胶作用的测定探究了蛋白质功能性质的检测。
结果表明，蛋清蛋白加进水有白色沉淀生成，在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
加入饱和硫酸铵溶液后，有白色絮状物从溶液中析出，加入粉末硫酸铵后有少量析出；水和油分层明显；加蛋白质后浑浊一段时间后分层；起泡数量多少盒稳定程度酒石酸<氯化钠<蒸馏水；试管中蛋清蛋白，冒泡，沸，逐渐形成乳白色凝胶。
关键词：蛋白质功能性质水溶性乳化性起泡性凝胶作用前言蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。
蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的。
1实验材料与仪器1.1实验材料与试剂2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜,卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎,硫酸铵、饱和硫酸铵溶液,氯化钠、饱和氯化钠溶液,花生油,酒石酸.1.2实验仪器刻度试管,100ml烧杯,冰箱.2实验方法2.1蛋白质水溶性的测定在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
2.2蛋白质乳化性的测定取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。
实验考试2
实验四蛋白质功能性质的测定（我们做实验的那个）一、实验目的：以蛋清蛋白、卵黄蛋白、大豆分离蛋白和明胶为原料，了解蛋白质的功能性质及其影响因素。
二、实验原理：蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即食品加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。
蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。
主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。
三、实验材料和试剂：蛋清蛋白；2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液；5%蛋清蛋白溶液：取5g蛋清加95g蒸馏水稀释，过滤取清液；卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
大豆分离蛋白粉；1M盐酸；1M氢氧化钠；饱和氯化钠溶液；饱和硫酸铵溶液；酒石酸粉末；硫酸铵粉末；氯化钠；氯化钙饱和溶液；水溶性曙红Y；明胶；植物油。
四、仪器设备：100ml/50ml烧杯、普通玻璃试管、带盖刻度试管、50ml塑料离心管、pH试纸、恒温水浴锅、天平等。
五、实验步骤：1. 蛋白质的水溶性⑴在50mL的小烧杯中加入0.5mL蛋清蛋白并加入5mL水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL，加入3mL饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
⑵在四个试管中各加入0.15g大豆分离蛋白粉，分别加入5mL水，5mL饱和食盐水，5mL 1mol·mL-1的氢氧化钠溶液，5mL 1mol·mL-1的盐酸溶液，摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质的功能性质实验报告蛋白质的功能性质实验报告引言：蛋白质是生命体内最重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起着至关重要的作用。
蛋白质具有多种功能性质，包括结构支持、酶催化、运输、信号传递等。
本实验旨在探究蛋白质的功能性质，并通过实验验证其在不同环境下的表现。
实验一：蛋白质的结构支持功能在这个实验中，我们选择了鸡蛋白作为研究对象，通过将鸡蛋白溶液注入不同浓度的盐水中，观察蛋白质在不同环境中的表现。
结果表明，当鸡蛋白溶液与低浓度盐水混合时，蛋白质会凝聚成固体，形成一种类似于凝胶的物质。
这说明蛋白质具有结构支持功能，能够在适宜的条件下形成稳定的结构。
实验二：蛋白质的酶催化功能在这个实验中，我们选择了酪氨酸酶作为研究对象，通过观察其在不同温度和pH值下的催化效果，来验证蛋白质的酶催化功能。
结果表明，酪氨酸酶在适宜的温度和pH值下能够催化酪氨酸的分解，产生氨基酸和其他产物。
而在过高或过低的温度和pH值下，酪氨酸酶的催化效果明显降低。
这说明蛋白质的酶催化功能对环境条件十分敏感。
实验三：蛋白质的运输功能在这个实验中，我们选择了血红蛋白作为研究对象，通过观察其在不同浓度的氧气和二氧化碳气体中的吸附情况，来验证蛋白质的运输功能。
结果表明，血红蛋白能够与氧气发生结合，形成氧合血红蛋白，并在高浓度氧气环境中释放氧气。
而在二氧化碳气体环境下，血红蛋白能够与二氧化碳发生结合，形成碳酸血红蛋白，并在低浓度二氧化碳环境中释放二氧化碳。
这说明蛋白质能够通过运输分子来维持生命活动的正常进行。
实验四：蛋白质的信号传递功能在这个实验中，我们选择了G蛋白作为研究对象，通过观察其在细胞膜上的信号传递过程，来验证蛋白质的信号传递功能。
结果表明，G蛋白能够通过与细胞膜上的受体结合，激活细胞内的信号传递通路。
这种信号传递过程对于维持细胞的正常功能和生命活动至关重要。
而当G蛋白发生突变或受到干扰时，信号传递通路会受到阻断，导致细胞功能异常。
蛋白实验报告数值
一、实验目的1. 了解蛋白质功能性质的基本概念和分类。
2. 掌握蛋白质功能性质的检测方法。
3. 通过实验，观察蛋白质在不同条件下的功能性质变化。
二、实验原理蛋白质功能性质是指蛋白质在食品加工、贮藏、销售过程中所表现出的物理化学性质，对食品的质量和风味具有重要影响。
蛋白质功能性质主要包括水化性质、表面性质和蛋白质-蛋白质相互作用性质。
本实验主要检测蛋白质的吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性和凝胶作用等。
三、实验材料与试剂1. 实验材料- 蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清液。
- 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
2. 试剂- 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液- 氯化钠、饱和氯化钠溶液- 花生油- 酒石酸3. 仪器- 刻度试管- 100ml烧杯- 冰箱四、实验步骤1. 蛋白质水溶性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性。
2. 蛋白质吸水性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml蒸馏水，观察其吸水性。
3. 蛋白质溶解性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml饱和硫酸铵溶液，观察其溶解性。
4. 蛋白质保水性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml饱和氯化钠溶液，观察其保水性。
5. 蛋白质分散性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml花生油，观察其分散性。
6. 蛋白质粘度和粘着性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml蒸馏水，观察其粘度和粘着性。
7. 蛋白质乳化性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml蒸馏水，加入几滴花生油，观察其乳化性。
8. 蛋白质起泡性的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml蒸馏水，加入几滴酒石酸，观察其起泡性。
9. 蛋白质凝胶作用的测定- 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml蒸馏水，加热至沸腾，观察其凝胶作用。
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质是生命体内的重要组成部分，具有多种功能性质，包括结构支持、酶催化、运输、传导、免疫和调节等。
本实验旨在探究蛋白质的功能性质，并通过实验数据验证其在生物体内的重要作用。
首先，我们选择了几种常见的蛋白质，包括酶类、结构蛋白和激素，通过一系
列实验方法来验证它们的功能性质。
在酶类实验中，我们以淀粉酶和蛋白酶为例，验证了它们在催化淀粉和蛋白质水解反应中的作用。
实验结果表明，酶类蛋白能够高效催化特定底物的反应，从而加速生物体内的代谢过程。
其次，我们进行了结构蛋白的实验，选择了胶原蛋白和肌动蛋白作为研究对象。
通过实验数据的分析，我们发现结构蛋白在细胞和组织的支持和稳定中起着重要作用，同时也参与了肌肉的收缩和运动。
在激素的实验中，我们选取了胰岛素和甲状腺素进行研究。
实验结果显示，激
素类蛋白在生物体内具有调节代谢和生长发育的重要功能，能够通过血液循环传递到不同的组织器官，发挥其调节作用。
综合实验结果可以看出，蛋白质的功能性质是多种多样的，它们在生物体内扮
演着重要的角色。
通过本次实验，我们不仅验证了蛋白质的功能性质，也加深了对生命体内蛋白质作用的理解，为进一步研究蛋白质的生物学功能提供了实验基础和理论依据。
总结而言，蛋白质的功能性质实验报告通过对酶类、结构蛋白和激素的实验研究，验证了蛋白质在生物体内的多种功能，为深入探究蛋白质的生物学功能提供了重要的实验基础和理论依据。
希望本实验能够对蛋白质功能性质的研究提供一定的参考价值，为生命科学领域的研究工作做出贡献。
蛋白质的性质实验原理和操作步骤-1-2
蛋白质的性质实验原理和操作步骤-1-22. 不可逆的沉淀反应在发生沉淀反应时，蛋白质的分子内部结构，空间构象遭到破坏，失去其天然蛋白质的性质，这时蛋白质已发生变性。
变性后的蛋白质沉淀不能再溶解于原来的溶液中，这种沉淀反应称为不可逆沉淀反应。
重金属盐、生物碱试剂、过酸、过碱、加热、震荡、超生波、有机溶剂等都能使蛋白质发生不可逆沉淀反应。
重金属盐类易与蛋白质结合成稳定的沉淀而析出。
蛋白质在水溶液中是酸碱两性电解质，在碱性溶液中（对蛋白质等电点而言），蛋白质分子带负电荷，能与带正电荷的金属离子，如Zn2+、Cu2+、Hg2+、Pb2 + 、Fe3+结合成蛋白质盐。
在有机体内，蛋白质常以其可溶性的钠盐或钾盐存在，当加入汞、铅、铜、银等重金属盐时，则蛋白质形成不溶性的盐类而沉淀。
经过这种处理后的蛋白质沉淀不再溶解在水中，说明它已发生了变性。
重金属盐类沉淀蛋白质的反应通常很完全。
因此，生化分析中，常用重金属盐除去体液中的蛋白质; 临床上则用蛋白质解除重金属盐食物性中毒。
但应注意，过量的醋酸铅或硫酸铜可使沉淀的蛋白质再溶解。
蛋白质在有机酸的作用下带正电荷，与酸根的负电荷结合成为溶解度很小的盐类而沉淀。
三氯乙酸和磺基水杨酸最有效，可将血清等生物体液中的蛋白质完全除去，因此得到广泛应用。
【实验试剂和器材】（一）试剂1. 卵清蛋白溶液：取5ml鸡蛋清，用蒸馏水稀释至100ml，搅拌均匀后用4—8层纱布过滤,新鲜配制。
2. 0.5% 酪蛋白(以0.01N NaOH作溶剂)3. 酪蛋白-醋酸钠溶液：称取纯酪蛋白0.25克，加蒸馏水20ml及1.00N NaOH溶液5ml (必须准确)。
摇荡使酪蛋白溶解。
然后加1.00N醋酸5ml ((必须准确)，倒入50ml 蒸馏瓶内，用蒸馏水稀释至刻度，混匀，结果是酪蛋白溶于0.10N醋酸钠溶液内，酪蛋白的浓度为0.5% 。
4. 蛋白质-NaCl溶液: 取20ml蛋清,加蒸馏水200ml和饱和氯化钠溶液1 00ml，充分搅匀后，以纱布滤去不溶物（加入氯化钠的目的是溶解球蛋白）。
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质的功能性质实验报告蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它在维持生命活动中起着重要的作用。
本次实验旨在探究蛋白质的功能性质，通过实验方法和结果分析，深入了解蛋白质在生物体内的重要功能。
首先，我们进行了蛋白质的结构分析实验。
我们选择了几种不同来源的蛋白质样本，进行了SDS-PAGE凝胶电泳实验。
通过实验结果，我们观察到不同蛋白质样本在凝胶上的迁移距离不同，说明它们的分子量不同。
这表明蛋白质的结构在不同来源的生物体中存在差异，为蛋白质的功能性质提供了基础。
其次，我们进行了蛋白质的溶解性实验。
我们将蛋白质样本分别溶解在不同的溶剂中，观察其溶解情况。
实验结果显示，不同蛋白质样本在不同溶剂中的溶解性存在差异，这说明蛋白质的溶解性受到多种因素的影响，如PH值、离子强度等。
这为我们进一步研究蛋白质的功能性质提供了重要线索。
接着，我们进行了蛋白质的酶解实验。
我们选取了几种常见的酶，将其与蛋白质样本进行反应，观察酶解后的蛋白质的变化。
实验结果显示，不同酶对蛋白质的酶解效果不同，说明蛋白质的结构对酶的作用具有选择性。
这为我们深入探究蛋白质的功能性质提供了重要线索。
最后，我们进行了蛋白质的功能性实验。
我们选择了几种常见的生物活性分子，将其与蛋白质样本进行反应，观察其对蛋白质功能的影响。
实验结果显示，不同生物活性分子对蛋白质功能的影响存在差异，说明蛋白质在生物体内的功能受到多种因素的调控。
这为我们深入理解蛋白质的功能性质提供了重要线索。
通过以上实验，我们对蛋白质的功能性质有了更深入的了解。
蛋白质的结构、溶解性、酶解和功能受到多种因素的影响，这为我们进一步研究蛋白质的功能性质提供了重要线索。
希望通过本次实验，能够为蛋白质的功能性质研究提供一定的参考价值。
SCAU实验报告蛋白质功能性质的检测
SCAU实验报告蛋白质功能性质的检测蛋白质功能性质的检测一、实验目的通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。
蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
蛋白质的功能性质受多种因素影响，变化规律十分复杂。
三、实验材料、试剂和仪器1. 实验材料(1) 2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。
(2) 卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
2. 试剂(1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液(2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液(3) 花生油(4) 酒石酸3. 仪器(1) 刻度试管(2) 100ml烧杯(3) 冰箱四、操作步骤1. 蛋白质水溶性的测定在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
2. 蛋白质乳化性的测定取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油;另取5ml 水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油;再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。
3. 蛋白质起泡性的测定(1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。
蛋白质的性质实验
实验三蛋白质的性质实验蛋白质的沉淀、变性反应一．目的和要求1．了解蛋白质的沉淀反应、变性作用和凝固作用的原理及他们的相互关系。
2．学习盐析和透析等生物化学操作技术。
二、基本原理蛋白质分子在水溶液中，由于其表面形成了水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒，所以蛋白质溶液和其他亲水胶体溶液相似。
但是，在一定的物理化学因素影响下，由于蛋白质胶体颗粒的稳定条件被破坏，如失去电荷、脱水，甚至变性，而以固态形式从溶液中析出，这个过程称为蛋白质的沉淀反应。
这种反应可分为可逆沉淀反应和不可逆沉淀反应两种类型。
可逆沉淀反应——蛋白质虽已沉淀析出，但它的分子内部结构并未发生显著变化，如果把引起沉淀的因素去除后，沉淀的蛋白质能重新溶于原来的溶剂中，并保持其原有的天然结构和性质。
利用蛋白质的盐析作用和等电点作用，以及在低温下，乙醇、丙酮短时间对蛋白质的作用等所产生的蛋白质沉淀都属于这一类沉淀反应。
不可逆沉淀反应——蛋白质发生沉淀时，其分子内部结构空间构象遭到破坏，蛋白质分子由规则性的结构变为无秩序的伸展肽链，使原有的天然性质丧失，这时蛋白质已发生变性。
这种变性蛋白质的沉淀已不能再溶解于原来的溶剂中。
引起蛋白质变性的因素有重金属盐、植物碱试剂、强酸、强碱、有机溶剂等化学因素，加热、振荡、超声波、紫外线等物理因素。
它们都因破坏了蛋白质的氢键、离子键等次级键而使蛋白质发生不可逆沉淀反应。
天然蛋白质变性后，变性蛋白质分子互相凝聚或互相穿插缠绕在一起的现象称为蛋白质的凝固。
凝固作用分两个阶段：首先是变性，其次是失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固。
几乎所有的蛋白质都会因加热变性而凝固，变成不可逆的不溶状态。
三、材料与试剂1．实验材料：鸡蛋或鸭蛋2．实验试剂（1）蛋白质溶液：取5ml鸡蛋或鸭蛋清，用蒸馏水稀释至100ml，搅拌均匀后用4－8层纱布过滤，新鲜配制。
（2）蛋白质氯化钠溶液：取20ml蛋清，加蒸馏水200ml和饱和氯化钠溶液100ml，充分搅拌后，以纱布过滤除去不溶物（加入氯化钠的目的是溶解球蛋白）。
蛋白质的两性性质及等电点的测定
蛋白质的两性性质及等电点的测定1 实验目的1.1 了解蛋白质的两性性质及等电点与蛋白质分子聚沉的关系。
1.2 掌握通过聚沉测定蛋白质等电点的方法。
2 实验原理蛋白质是两性电解质。
蛋白质分子中可以解离的基团除N端α―氨基与C端α―羧基外，还有肽链上某些氨基酸残基的侧链基团，如酚基、巯基、胍基、咪唑基等基团，它们都能解离为带电基团。
因此，在蛋白质溶液中存在着下列平衡：阳离子两性离子阴离子pH < pI pH = pI pH > pI电场中：移向阴极不移动移向阳极调节溶液的pH使蛋白质分子的酸性解离与碱性解离相等，即所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
在等电点时，蛋白质溶解度最小，溶液的混浊度最大，配制不同pH的缓冲液，观察蛋白质在这些缓冲液中的溶解情况即可确定蛋白质的等电点。
3 主要仪器与试剂3.1 器材试管架；试管1.5×15cm（×8）；移液管1mL（×4），2mL（×4），10mL（×2）；胶头滴管（×2）。
3.2 试剂1mol/L乙酸：吸取99.5%乙酸（比重1.05）2.875mL，加水至50mL。
0.1mol/L乙酸：吸取1mol/L乙酸5mL，加水至50mL。
0.01mol/L乙酸：吸取0.1mol/L乙酸5mL，加水至50mL。
0.2mol/L NaOH：称取NaOH2.000g，加水至50mL，配成1mol/L NaOH。
然后量取1mol/L NaOH 10mL，加水至50mL, 配成0.2mol/L NaOH。
0.2mol/L HCl：吸取37.2%（比重1.19）HCl 4.17mL，加水至50mL，配成1mol/L HCl。
然后吸取1mol/L HCl 10mL，加水至50mL，配成0.2mol/L HCl。
0.01%溴甲酚绿指示剂：称取溴甲酚绿0.005g，加0.29mL 1mol/L NaOH，然后加水至50mL。
蛋白的性质实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解蛋白质的基本结构和组成。
2. 掌握蛋白质的物理和化学性质。
3. 学习蛋白质的检测方法和应用。
二、实验原理蛋白质是生物体内重要的生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质具有多种性质，包括物理性质、化学性质和生物学性质。
本实验主要探究蛋白质的物理和化学性质。
三、实验材料1. 蛋白质样品：鸡蛋清、牛肉、豆奶等。
2. 试剂：双缩脲试剂、碘液、硫酸铜、氢氧化钠、酚酞指示剂等。
3. 仪器：天平、烧杯、试管、酒精灯、滴定管、显微镜等。
四、实验步骤1. 蛋白质的鉴定- 取一定量的蛋白质样品，加入双缩脲试剂，观察颜色变化，确定蛋白质的存在。
- 取一定量的蛋白质样品，加入碘液，观察颜色变化，确定蛋白质的存在。
2. 蛋白质的溶解性- 将蛋白质样品分别加入蒸馏水、饱和硫酸铵溶液、饱和氯化钠溶液中，观察蛋白质的溶解情况。
3. 蛋白质的变性- 将蛋白质样品加热至沸腾，观察蛋白质的变性现象。
4. 蛋白质的盐析- 将蛋白质样品加入饱和硫酸铵溶液中，观察蛋白质的盐析现象。
5. 蛋白质的氨基酸组成- 取一定量的蛋白质样品，用酸水解法将其分解成氨基酸，用色谱法分析氨基酸的组成。
6. 蛋白质的等电点- 将蛋白质样品在pH梯度溶液中滴定，观察蛋白质的电泳迁移率，确定蛋白质的等电点。
7. 蛋白质的分子量- 将蛋白质样品进行凝胶电泳，通过比较迁移率与标准蛋白质的迁移率，计算蛋白质的分子量。
五、实验结果与分析1. 蛋白质的鉴定- 加入双缩脲试剂后，蛋白质样品出现紫色，说明蛋白质存在。
- 加入碘液后，蛋白质样品出现蓝色，说明蛋白质存在。
2. 蛋白质的溶解性- 蛋白质在蒸馏水中溶解度较小，在饱和硫酸铵溶液和饱和氯化钠溶液中溶解度较大。
3. 蛋白质的变性- 加热蛋白质样品后，蛋白质发生变性，颜色、形状和性质发生变化。
4. 蛋白质的盐析- 加入饱和硫酸铵溶液后，蛋白质发生盐析，形成沉淀。
5. 蛋白质的氨基酸组成- 通过色谱法分析，确定蛋白质样品中氨基酸的组成。
实验二蛋白质两性反应变性盐析与等电点测定
实验原理
蛋白质的变性：
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
热变性：由于加热而导致的蛋白质变性。
蛋白质在50℃～60℃以上的溶液中，由于热的作用，多肽链的运动加强，导致次级键的破坏，蛋白质由紧密有序的构象，变成松散无规律的构象。
此时蛋白分子中某些疏水基团外露，失去原有的亲水性，成为溶解度很低的变性蛋白。
凝固：若在等电点情况下加热（或加乙醇），则蛋白质可凝固而沉淀析出；若将蛋白质加热（或加乙醇）后将溶液的pH值调到等电点，变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物析出，称为结絮。
结絮的蛋白质再加热则可凝固。
盐析：溶液的蛋白质胶体分子在高浓度中性盐作用下，蛋白质脱去水化膜并中和所带的电荷，使蛋白质的胶体稳定性遭到破坏而沉淀析出。
特点：沉淀出的蛋白质仍保持其天然蛋白质性质，若降低盐的浓度蛋白质仍可溶解。
实验步骤
蛋白质变性
取一支干净的试管，加0.5%酪蛋白液10滴，再滴加1滴15%三氯醋酸，混匀，观察结果解释其现象。
取一支干净的试管，加0.5%酪蛋白液10滴，再滴加0.01%溴甲酚绿指示剂3滴，混匀。
再逐滴加入0.02M HCl溶液，边滴加边混匀，至有明显大量的沉淀发生时放入沸水中加热2~3min，继续滴加0.02M HCl溶液，观察实验结果，并解释现象。
盐析
1.另取两支干净的试管，0.5%酪蛋白液各10滴，再滴加饱和硫酸铵溶液各20滴，静置3min，观察结果。
然后向其中的一支试管中滴加蒸馏水边滴加边混匀，滴加20滴，观察现象。
两支试管进行对照，解释其现象。
蛋白质的性质实验(2)
蛋白质的性质实验（ 蛋白质的性质实验（2） —蛋白质等电点的测定和沉淀反应 蛋白质等电点的测定和沉淀反应
一、实验目的
1、了解蛋白质的两性解离性质。 2、学习测定蛋白质等电点的一种方法。 3、加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 4、了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 5、了解蛋白质变性与沉淀的关系。
蛋白质的变性
变性蛋白质通常都是固体状态物质， 变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水 和其它溶剂， 和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有 的性质。所以， 的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不 可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、 可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、 激烈的搅拌以及强酸和强碱等。 激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
二、 实验原理
蛋白质的两性解离性质 蛋白质等电点的概念 测蛋白质溶解度最低时的溶液pH值为其 等电点 稳定蛋白质亲水胶体颗粒的因素 蛋白质沉淀反应的类型
蛋白质的两性电离性质
蛋白质是由AA组成的高分子化合物，具有许 AA 多游离的氨基、羧基、咪唑基、胍基、巯基、 酚基等，因此与AA一样，能象酸一样解离， 也能象碱一样解离，也是两性电解质。
三、实验操作
具体参见实验指导书
蛋白质的盐析 重金属离子沉淀蛋白质 某些有机酸沉淀蛋白质 有机溶剂沉淀蛋白质 乙醇引起的变性与沉淀
四、 结果处理
用－、+、++、+++等符号表示各管的 混浊度。根据混浊度判断酪蛋白的等电点。 最混浊的一管的pH值即为酪蛋白的等电点。五、 Nhomakorabea注意事项
缓冲液的pH值必须准确。
蛋白质的两性解离性质
蛋白质的等电点
当溶液在某一 pH 值时，蛋白质所带正、负电荷相 等，即总净电荷为零，此时溶液的 pH 称该蛋白质 的等电点(isoelectric point)。
蛋白质的性质实验(二)
蛋白质的性质实验(二)蛋白质的性质实验(二)蛋白质的性质实验（二）蛋白质的等电点测定和沉淀反应一、蛋白质等电点的测定1．目的（1）了解蛋白质的两性解离性质。
（2）学习测定蛋白质等电点的一种方法。
2．原理蛋白质是两性电解质。
在蛋白质溶液中存在下列平衡：蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。
当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。
不同蛋白质各有其特异的等电点。
在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。
最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。
本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。
用醋酸与醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。
向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。
3．器材4．试剂（1）0.4％酪蛋白醋酸钠溶液200mL取0.4g酪蛋白，加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内，用少量40～50 ℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。
加入10 mL1 mol／L醋酸钠溶液。
把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。
将锥形瓶内的溶液全部移至100 mL容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。
5．操作（1）取同样规格的试管4支，按下表顺序分别精确地加入各试剂，然后混匀。
蛋白质的性质实验(二)（2）向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL，加一管，摇匀一管。
此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。
观察其混浊度。
静置10分钟后，再观察其混浊度。
最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。
二、蛋白质的沉淀及变性1．目的（1）加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。
（2）了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
蛋白质功能性质的检测
蛋白质功能性质的检测蛋白质的功能性质的一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。
蛋白质的功能性质可以分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散ing、粘度合粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用的等等。
一、实验目的通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验材料、试剂和仪器2.1. 实验材料2.1.1 2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。
2.1.2 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
2.2 试剂2.2.1 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液2.2.2 氯化钠、饱和氯化钠溶液2.2.3 花生油2.2.4 酒石酸2.3 仪器若干试管、100ml烧杯、冰箱、均质机三、操作步骤3.1蛋白质水溶性的测定在10ml试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
3.2蛋白质乳化性的测定取10g卵黄蛋白于均质机料液瓶中，加入90g 水，加入5ml花生油，均质1min后，取约10ml于试管中；另取100g水于均质机料液瓶中，加入5ml花生油，进行均质1min后，取约10ml于试管中，两试管中液面相平即可，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。
3.3蛋白质起泡性的测定(1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质功能性质的检测
一、实验目的
通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
一、实验原理
蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。
主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。
三、实验材料、试剂和仪器
1. 实验材料
（1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。
（2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
2. 试剂
(1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液
(2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液
(3) 花生油
(4) 酒石酸
3. 仪器
(1) 刻度试管
(2) 100ml烧杯
(3) 冰箱
四、操作步骤
1. 蛋白质水溶性的测定
在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的
沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
2.蛋白质乳化性的测定
取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。
3. 蛋白质起泡性的测定
(1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。
(2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。
(3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g（较多），一支加入氯化钠0.1g（较多）；另一支作对照用（），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。
4. 蛋白质凝胶作用的测定
在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。
五、实验结果及分析
1. 蛋白质水溶性的测定
蛋清蛋白加入水，有白色沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如氯化钠，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。
加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，白色絮状物从溶液中析出。
蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子
带有电荷的情况决定的。
蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。
同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。
由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。
简单的说就是将硫酸铵加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
2. 蛋白质乳化性的测定
表1蛋白质乳化性的测定情况
15min 30min 45min 60min
卵黄蛋白和油混浊，无明显
变化现象
较混浊，开始
有逐渐分层现
象
溶液有分层迹象，
界线不清晰，上层
呈乳白色，下层呈
黄色并带有沉淀
溶液较明显分层，界限
较清晰，上层呈乳白
色，下层呈浅黄色，并
于试管底有黄色沉淀
水和油溶液有分层迹
象，上下层均
为透明，界线
为较模糊溶液明显分
层，上下层均
为透明，界线
清晰。
溶液明显分层，上
下层均为透明，界
线清晰。
溶液明显分层，上
下层均为透明，界
线清晰。
根据相似相溶原理，而水的极性很强，油的极性相对小得多，所以两种物质是不能相溶的。
卵黄蛋白具有一定夫人乳化性，当与油两者充分混合后，.改变油性物质的分子结构，在其分子上接上一些亲水基团，可以使油性物质具有水溶性。
两种以上互不相溶液体其中之一以独立/微细液滴的形式存在另一液体之中，故可以暂时相溶，随着时间的延长，水与油慢慢失去稳定性，会逐渐分离出来。
3. 蛋白质起泡性的测定
(1) 在二个烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅，不断有少量小泡沫生成，较不稳定；另一份用吸管不断吹入空气泡，生成泡沫由少变多，由大泡沫变小泡沫，越来越稳定。
(2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，振摇，产生小气泡，多气泡，稳定；另一支保持常温，振摇，
产生小气泡，少气泡，较不稳定。
(3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g（较多），一支加入氯化钠0.1g（较多）；另一支作对照用（），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。
表2
泡沫试剂酒石酸NaCl 空白
泡沫多少较少多较多
泡沫稳定性不稳定较稳定稳定结论及分析：影响蛋白起泡性的因素分为内在因素和外在因素，内在因素即蛋白质的分子组成和结构特征，主要包括蛋白质分子组成及大小、亚基大小及组成、疏水性、亲水性、二硫键多寡、氧化或还原状态、亚基缔合或解离形式、热变性和热聚集、功能集团修饰或分解、蛋白质与其他物质之间相互作用等方面。
外在因素主要是一些物理因素和化学因素的影响，物理因素主要是对蛋白质进行的一些处理，如微波、超高压、超声波、高压脉冲、均质、热处理、冷冻、酶处理等；化学因素主要是一些化学物质对蛋白起泡性的影响，如盐、糖类、pH 值、有机溶剂等。
内部的疏水基团和巯基进一步暴露，极化的蛋白分子之间通过非共价键重新形成更大的分子聚集体，水—空气界面膜的稳定性下降，因此稳泡能力下降。
酒石酸作为一种酸，根据酸碱对蛋白质变性影响，可以使一部分蛋白质变性，故溶液中的蛋白质含量下降，蛋白质浓度为2-8%时，起泡效果最好，在蛋白质中加氯化钠，会吸引大量水分子与这些无机盐离子水合，于是蛋白质表面暴露出来的疏水性区域增加，彼此靠著疏水性作用力结合，水解程度过大时，电荷数目增加过多，使气液薄膜强度降低，泡沫易破裂。
4. 蛋白质凝胶作用的测定
在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻片刻变成白色凝胶。
蛋白质溶液在适当条件下（加热）转变为凝胶(冻胶)的过程，可看作溶胶聚沉过程中的一个阶段。