小麦高分子量谷蛋白亚基研究进展

小麦高分子量谷蛋白亚基研究进展

一、现状

小麦是世界上最重要的粮食作物之一，全球大约35%的人口已之为主食，它提供人类食用蛋白质总量的20%以上，超过其他任何一种作物。我国是世界小麦生产和消费第一大国，经过20多年的改革开放，我国小麦生产取得了巨大的成就，供给充足，小麦品质不断提高，一大批优秀品种被培育并推广种植，如京冬8号、烟优361、藁城8901、郑9023、舜麦1718等，这些品种均为高产、稳产、广适的优质种质，可作为面包专用粉搭配使用，其中山西省农科院棉花研究所选育的舜麦1718更是综合了1,17+18,5+10优质亚基，突破了黄淮主栽品种中无亚基17+18的历史。但是我国优质小麦总体品质水平仍低于国外品种，能达到国外同类优质小麦标准的品种仅3~4个，不能满足加工生产的需求。

研究表明，小麦加工品质主要由高分子量谷蛋白亚基，低分子量谷蛋白亚基和醇溶蛋白的组成和数量共同决定的，其中小麦高分子量谷蛋白亚基是决定小麦品质的关键因素，对面团的弹性和强度有重要影响[1~4]。某些特定的亚基(如优质亚基5+10) 与好的烘烤品质有关,而有些亚基(如null、2+12) 则与较差的品质相关

[5~11]，对我国主栽品种研究发现，我国小麦品种的蛋白质含量并不低, 但是蛋白质组成较差，尤其2*及5+10等一些优质亚基的频率很低，造成我国小麦品质普遍较差[12~14]。所以，研究小麦品质问题，明确小麦品质改良的途径，已成为小麦工作者急需解决的

问题。本文对高分子量谷蛋白亚基的基因定位，分子结构，遗传及其与小麦品质的关系进行评述，并对其在小麦育种的应用做出展望，旨在为小麦品质育种提供理论依据。

二、基因定位

国内外大量研究表明，谷蛋白是小麦贮藏蛋白的主要成分, 决定着面团的弹性, 与面包烘焙品质有着密切的关系[15,16]。小麦高分子量谷蛋白亚基分别由位于第一同源组群染色体长臂的

glu-a1、glu-b1和glu-d1位点的基因(统称glu-1)编码[17,18]。每个基因位点都有两个相距很近紧密连锁的基因，根据两者编码亚基分子量的不同，分别命名为x-型亚基和y-型亚基，x-型亚基的分子量大于y-型亚基的分子量。因此在sds-page(十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳)中，x-型亚基迁移慢，y-型亚基迁移快。

从理论上讲普通六倍体小麦应含有6条hmw-gs,但是由于部分基因不表达或处于沉默状态, 多数小麦品种仅含3~5条带。在何中虎[19]对205个中国小麦品种进行检测,payne[7]对84个英国小麦品种进行检测,lawrence[20]对106个澳大利亚小麦品种进行检测, odean[21]对70个加拿大小麦品种进行检测后,发现glu-a1位点编码一个亚基(x型亚基) 或不编码, glu-b1位点编码一个或两个亚基, glu-d1位点编码两个亚基。这可能是由于染色体部分缺失或基因发生突变即dna调控序列和/或编码区的微小缺失及其他变化而导致的。glu-a1位点上的y-型亚基基因一般是沉默不表达的，但margiotta 等[22]于1996 年在瑞典面包小麦系中检测到1ay亚基

的存在，这也是1ay首次被检测到。

各位点存在大量的变异，这些位点的变异以及不同亚基组合都会导致小麦加工品质的变异。glu-a1位点有5种等位基因，较为常见的亚基有null，1,2*；glu-b1位点有16种等位基因，较为常见的亚基有7+8,7+9,17+18,20,13+16,14+15;glu-d1位点有18种等位基因，较为常见的亚基有2+12,5+10。

三、分子结构

目前许多编码hmw-gs的基因已经从小麦中分离出来[23~26]。通过比较，shewry等结合生物物理学方法提出了hmw-gs的结构模型（图1-1），他们认为小麦高分子量谷蛋白亚基是由3个区域组成的，包括一个保守的n-末端、c-末端和一个大的中部重复区域[6]。

无重复结构的n-末端由81~104 个氨基酸残基组成，其中x-型亚基包含有8l~89个氨基酸残基，而y-型亚基包含104个氨基酸残基；c-末端也为无重复结构，且无论是x-型还是y-型亚基均由42个氨基酸残基组成；中部重复区由400~670个氨基酸组成，其中含量较高的氨基酸残基为谷氨酰胺(q)，脯氨酸(p)，甘氨酸(g)和丝氨酸(s)，它们的存在可影响小麦面筋蛋白质的水吸收能力和面筋蛋白粘着性质 ,从而影响小麦面粉的加工品质。这些氨基酸由六肽(pgqgqq)和九肽(gyyptsp/lqq)组成，它们总共占氨基酸残基总数的70％以上，六肽以串联重复的形式出现，而九肽分散存在于六肽中。三肽(gqq)重复模块仅存在于x-型亚基中，这种三肽仅与六肽串联形成次级九肽。中部重复区的氨基酸序列尤其是各重复模块的

数目变异较大。d‘ovidio等采用pcr技术研究发现hmw-gs大小的差异主要是由于基因中部重复序列大小及重复次数不同所引起（尤其是六肽和三肽的数量不同引起），变异也是由该区域内dna序列的插入或缺失产生[27,28]。

无重复的n-末端和c-末端的氨基酸残基形成球状α-螺旋结构；中部重复区的氨基酸以有规律重复的β-转角结构排列，进一步形成β-螺旋结构，对面筋的弹性起重要作用[29]，这些β-螺旋结构最后以延伸的棒状蛋白形式存在，棒状结构的直径约为1.95nm,螺间距为1.49nm。不同的亚基氨基酸组成不同，因而形成的β-折叠不同。n-末端和c-末端是半胱氨酸集中区,表现出很强的亲水性, 有利于半胱氨酸残基之间连接形成分支，多个亚基通过二硫键形成纤维状的谷蛋白分子同样使面团具有很强的弹性。n-末端包含较多的半胱氨酸残基（x-型亚基有3-4个半胱氨酸残基，y-型亚基有5个半胱氨酸残基），c-末端包含较少的半胱氨酸残基（x-型亚基和y-型亚基各有1个半胱氨酸残基），这样的分子结构有利于链间形成二硫键 ,从而使hmw-gs以网状而又稳定的多聚体形式存在于小麦种子中，并且决定蛋白质的水溶性[6]。

四、遗传

利用sds-page对普通小麦研究发现，不同小麦品种的麦谷蛋白亚基组成和数目存在较大差异，这些差异受遗传控制并具有品种稳定性，不因环境和栽培条件不同而改变[6,18,30,31]。赵和等[32]的研究发现，开花后9~13天的小麦中可用sds-page检测出hmw-gs