生物化学课件—第五章酶
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学05.第五章 酶
2.有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
《生物化学》-第五章 酶化学
亲核基团
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
5酶
酶和一般催化剂的共性
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
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R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
2. 酶的分类
(2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxi dase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
。
CH3CHCOOH
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
CH3
NH NC
O
(2)核黄素和 FAD和FMN
传 原 功 • FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷
递反能 体应：
酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物，
作中在
用，脱
OH OH
。起氢
着酶
OHOHOH O
电催
子化
和的
CH3
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O N
NH2
CONH2
N
O- O-
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
(2)核黄素（VB2)
• 核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两 部分组成。
• 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口 腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
(1) 维生素PP
• 菸酸和菸酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。 • 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N
CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
• NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶 I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又 称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，
第五章 酶化学
5.1 酶的命名及分类
1.酶的命名
• (1)习惯命名法: • 1,根据其催化底物来命名； • 2,根据所催化反应的性质来命名； • 3,结合上述两个原则来命名， • 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它
特点。
(2)国际系统命名法
• 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 • 例如：
5.2.1水溶性维生素与辅酶
• 某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协 同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基 ）。
• 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。 参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转 移反应。
• 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。 许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。
BB BBB
3'
3'
3'
3'
3'
P
P
P
P
P
P
5'
5'
5'
5'
5'
B BB
P
3'
P
3'
P
3'
OH
+
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
5.2 维生素与辅酶
• 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。
• 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代 谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
形 成 代 谢
• 辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶 ，它的前体是维生素(B3)泛酸。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C NH CH2CH2SH
CH3
O
NH2
O P OH N
O
O
P
O
CH2
N O
OH
N N
O HO P O OH
OH
(4) 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)
辅酶coenzyme和金属离子
• 根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类： • 单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质. • 结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，
其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分. • 结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白
质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofacto r)。 • 酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。 单纯的酶蛋白无催化功能.
NN
OH
CO
N
N N
质氧
CH3
NH
子化
NC
NH2
的还
O
FMN
FAD
(3) 泛酸和辅酶A(CoA)
• 维生素(B3)-泛酸是由，-二羟基--二甲基丁 酸和一分子- 丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOH
OH CH3
(3) 泛酸和辅酶A(CoA)
中功 间能 产： 物是 的传 重递 要酰 辅基 酶， 。是
O
NH2
2. 酶的分类
(4) 裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 • 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
2. 酶的分类
(5) 异构酶 Isomerase
• 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
2. 酶的分类
(1) 水解酶 hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 • 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
2. 酶的分类
(3) 转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
• A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
2. 酶的分类
(7) 核酸酶（催化核酸） ribozyme
• 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA
，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆
反应。
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
2. 酶的分类
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C -N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与AT P分解反应相互偶联。
2. 酶的分类
(2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxi dase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
。
CH3CHCOOH
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
CH3
NH NC
O
(2)核黄素和 FAD和FMN
传 原 功 • FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷
递反能 体应：
酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物，
作中在
用，脱
OH OH
。起氢
着酶
OHOHOH O
电催
子化
和的
CH3
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O N
NH2
CONH2
N
O- O-
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
(2)核黄素（VB2)
• 核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两 部分组成。
• 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口 腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
(1) 维生素PP
• 菸酸和菸酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。 • 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N
CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
• NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶 I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又 称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，
第五章 酶化学
5.1 酶的命名及分类
1.酶的命名
• (1)习惯命名法: • 1,根据其催化底物来命名； • 2,根据所催化反应的性质来命名； • 3,结合上述两个原则来命名， • 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它
特点。
(2)国际系统命名法
• 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 • 例如：
5.2.1水溶性维生素与辅酶
• 某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协 同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基 ）。
• 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。 参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转 移反应。
• 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。 许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。
BB BBB
3'
3'
3'
3'
3'
P
P
P
P
P
P
5'
5'
5'
5'
5'
B BB
P
3'
P
3'
P
3'
OH
+
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
5.2 维生素与辅酶
• 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。
• 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代 谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
形 成 代 谢
• 辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶 ，它的前体是维生素(B3)泛酸。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C NH CH2CH2SH
CH3
O
NH2
O P OH N
O
O
P
O
CH2
N O
OH
N N
O HO P O OH
OH
(4) 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)
辅酶coenzyme和金属离子
• 根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类： • 单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质. • 结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，
其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分. • 结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白
质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofacto r)。 • 酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。 单纯的酶蛋白无催化功能.
NN
OH
CO
N
N N
质氧
CH3
NH
子化
NC
NH2
的还
O
FMN
FAD
(3) 泛酸和辅酶A(CoA)
• 维生素(B3)-泛酸是由，-二羟基--二甲基丁 酸和一分子- 丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOH
OH CH3
(3) 泛酸和辅酶A(CoA)
中功 间能 产： 物是 的传 重递 要酰 辅基 酶， 。是
O
NH2
2. 酶的分类
(4) 裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 • 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
2. 酶的分类
(5) 异构酶 Isomerase
• 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
2. 酶的分类
(1) 水解酶 hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 • 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
2. 酶的分类
(3) 转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
• A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
2. 酶的分类
(7) 核酸酶（催化核酸） ribozyme
• 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA
，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆
反应。
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
2. 酶的分类
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C -N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与AT P分解反应相互偶联。