生化期末复习要点

10临床康复-生化期末复习要点

第三章蛋白质

1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨

酸、苏氨酸、酪氨酸。

2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。

3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结

构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。

4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。

5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶

液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

6、蛋白质各级结构主要的化学键：

一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。

二级结构：氢键是维持其主要的化学键。

三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。

第四章核酸

1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。

2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。

3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反

密码子臂、D臂、氨基酸臂。

4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。

5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、

H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。

6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端

大多数为G。

tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。

tRNA的三级结构特点：倒L形。

mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。

7、简述三种主要的RNA的生物功能。

mRAN：合成蛋白质的直接模板。

tRAN：携带转运氨基酸。

rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。

8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如

粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。

第五章维生素与微量元素

1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物

供给的一组低分子量的有机物质。

2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。

生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。

缺乏病：夜盲症，干眼病。

3、简述维生素D的生化功能及缺乏病

生化功能：促进胃肠对钙的吸收；增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；促进胃脏对钙、磷的重吸收。

缺乏病：儿童课引起佝偻病，成人可引起软骨病。

4、简述维生素C的生化功能及缺乏病

生化功能：参与羟化反应，促进胶原蛋白合成；参与氧化还原与解毒作用；抗肿瘤作用。

缺乏病：坏血病

4、维生素B族——要求掌握其活性形式和缺乏病。课本P64

第六章酶

1、酶:是由活细胞产生的具有高效和特异催化作用的蛋白质。

2、酶的活性中心：在酶分子中，某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构

上却彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转变为产物的特定空间区域，这一区域称为酶的活性中心。

3、同工酶：指能催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和生物活性不同的一组酶。

4、酶促反应的特点：酶的催化效率极高；对底物具有高度的专一性；酶促反应的可调节性；

酶活性的不稳定性。

5、底物浓度对酶促反应速度的影响：

酶促反应中，如果（S）>>(E)，则随着酶浓度的增加，酶促反应的速度也相应增大，成正比关系。

米式方程：

V= Vmax·[S]/ （Km+ [S]）

Km的定义：对某一特定酶来说，米氏常数Km是特征性物理常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半是的底物浓度。

6、掌握不可逆性抑制作用的例子。课本P79

7、竞争性抑制作用的特点：抑制剂结构与底物相似；抑制剂结合的部位是酶的活性中心；

抑制作用的大小取决于抑制剂与酶的亲和力与底物浓度的相对比例

8、简述酶原激活的机理及其生理意义

酶原激活是指无活性的酶原在一定条件下转变为活性的酶的过程。其机制是在转一的蛋白酶的作用下，酶原分子内肽链的某一肽段被切除后，使分子构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，是指具备了酶的催化能力。其生理意义是：对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。有多种酶类以酶原的形式在血液循环中进行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

9、乳酸脱氢酶（LDH）是由骨骼肌型和心肌型两种亚基构成的四聚体。

第七章糖代谢

1、糖的无氧分解（糖酵解）

定义：葡萄糖或糖原在缺氧条件下分解为乳酸的过程。

部位：胞浆

关键酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。

能量：1mol葡萄糖经过糖酵解途径两次底物水平磷酸化能产生4molATP，减去消耗2molATP，可净生成2molATP。

在抗体缺氧情况下迅速提供能量。

2、糖的有氧氧化

定义：在有氧条件下，葡萄糖或糖原彻底氧化分解为CO2和H2O，并产生大量ATP的过程称为糖的有氧氧化。

部位：胞浆和线粒体。

关键酶：有左列3个酶及丙酮酸脱氢酶系，异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶。

能量：1mol葡萄糖净得36或38molATP。

生理意义：是机体获得能量的主要方式。

3、简述三羧酸循环的要点及生理意义。

1）TAC有4次脱氢，2次脱羧及1次底物水平磷酸化。

2）TAC中有3个不可逆反应，三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶）。

3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成。

生理意义：是三大营养素彻底氧化的最终代谢途径；是三大营养素的代谢联系的枢纽；

为其他合成代谢提供小分子前体；为氧化磷酸化提供氢。

4、磷酸戊糖途径的生理意义。

1）提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料。

2）提供NADPH，参与合成代谢，生物转化反应及维持谷胱甘肽的还原性。

3）为机体提供各种糖。

5、糖原合成：关键酶为糖原合酶和磷酸化酶

糖原的合成与分解的生理意义：在于当机体糖供应充足是，肝、肌肉等组织将多余的葡萄糖合成糖原储备起来；而空腹时将机体储存的糖原分解，为组织细胞提供能源。

6、糖异生：

定义：机体把非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程

原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油丙酮酸

部位：肝、肾

限速酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的反应过程。

生理意义：

维持血糖浓度的相对恒定：空腹或饥饿是利用氨基酸、甘油等异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；

补充肝糖原：糖异生是肝补充或恢复糖原储备的重要途径，这在饥饿后进食更为重要。

调节酸碱平衡：长期饥饿时，肾糖异生增加，有利于维持酸碱平衡。

协助氨基酸代谢：血浆氨基酸增多，糖异生作用增强。

第八章脂类代谢

1、脂肪动员：脂肪组织中的三酰甘油在脂酶的作用下逐步水解生成甘油和游离脂酸，并释

放入血供其他组织利用的过程。

2、软脂酸的能量计算（16C）

1分子软脂酸经7次β氧化可产生7分子FADH2、7分子NADH和8分子乙酰CoA。

每分子乙酰CoA彻底氧化可产生12分子ATP、FADH2和NADH通过呼吸链可产生2分子和3分子ATP。所以共生成的ATP有131分子，但软脂酸的活化过程中消耗2分子