生化期末复习要点
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化复习知识点
生化复习知识点定义题1.氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。
3.肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。
4.蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。
5.诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。
6.辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。
7.同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。
8.别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。
9.变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。
10.共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。
11.必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。
12.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
13.乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。
所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。
生化期末重点,老师画的
生化小结第一章1,生物氧化：糖脂肪蛋白质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水,并释放出大量能量的过程称为生物氧化。
2.糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖通过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程叫糖酵解，也叫糖的无氧氧化。
1. 糖酵解是生物界普遍存在的供能途径、2. 糖酵解是少数代谢活跃，耗能多的组织细胞的主要供能方式（如：视网膜、肾髓质、睾丸、成熟红细胞无线粒体）3. 糖酵解是剧烈运动时能量的主要来源3.糖的有氧氧化：在机体氧气供应充足时，葡萄糖彻底氧化生成水和二氧化碳，幷释放能量的过程。
是机体主要的功能方式。
4.糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、氨基酸）转变成葡萄糖和糖原的过程。
5．糖的分解代谢与合成代谢：糖的分解代谢：有三条途径1．糖酵解糖原或葡萄糖无氧分解成乳酸，并生成atp的过程称为糖酵解。
糖酵解的生理意义a．少数细胞，即是在氧供应正常的情况下，也需要从糖酵解获得能量：视网膜、白细胞、骨髓b．成熟的红细胞无线粒体，仅靠无氧酵解供能c．机体缺氧情况下，是供能的主要方式。
/ 且能迅速提供能量，对肌肉收缩很重要。
2.糖有氧氧化：有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成C02和H2O的过程称为糖的有氧氧化。
分为三个阶段：1.葡萄糖或糖原的葡萄糖单位转变为丙酮酸。
2.丙酮酸氧化生成乙酰CoA.在线粒体内膜进行3.乙酰CoA进入三羧酸循环完全氧化生成CO2和H2O.1生理意义：产生的能量多，是机体利用糖能源的主要途径在有氧情况下，由葡萄糖开始可释放能量生成38分子ATP，由糖原开始可释放能量生成39分子ATP，同一种代谢底物比糖酵解释能生成的ATP数目多得多，因此正常生理条件下，机体糖代谢以有氧氧化为主。
2三羧酸循环是体内糖、脂质和蛋白质3大代谢的中心环节三羧酸循环不仅是糖代谢的重要途径，同时也是脂质和蛋白质彻底氧化为CO2和H2O的必经之路。
3.其催化酶系在细胞胞浆与线粒体中，且糖有氧氧化途径也是沟通体内糖、脂类与蛋白质代谢途径的基础与联系枢纽。
生化期末考点总结
生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。
祝各位考试顺利！。
生化技术原理期末考试复习重点
14：从RNA除去混杂的DNA，可用DNAase将DNA降解掉。
⑶许多生物大分子一旦离开了生物体内的环境时就极易失活,因此分离过程中如何防止其失活，就是生物大分子提取制备最困难之处.
⑷生物大分子的制备几乎都是在溶液中进行的,温度、pH值、离子强度等各种参数对溶液中各种组成的综合影响，很难准确估计和判断。
2：生物大分子的制备通常可按以下步骤进行：
①确定要制备的生物大分子的目的和要求，是进行科研、开发还是要发现新的物质。
第二章
1:盐析法应用最广的还是在蛋白质领域，已有八十多年的历史,其突出的优点是:
①成本低，不需Байду номын сангаас特别昂贵的设备。
②操作简单、安全.
③对许多生物活性物质具有稳定作用。
2:硫酸铵盐析
固体法
盐析后要在冰浴中放置一段时间,待沉淀完全后再离心与过滤.在低浓度硫酸铵中盐析可采用离心分离，高浓度硫酸铵常用过滤方法.各种饱和度下需加固体硫酸铵的量。
②将混合物置于某一物相（大多数是液相）中，通过物理力场的作用，使各组分分配于不同的区域,从而达到分离的目的，如电泳、离心、超滤等。
目前纯化蛋白质等生物大分子的关键技术是电泳、层析和高速与超速离心。
5:需了解的生物大分子物理、化学性质，主要有:
1、在水和各种有机溶剂中的溶解性.
2、在不同温度、pH值和各种缓冲液中生物大分子的稳定性。
离子交换层析:带电性，静电引力
生化期末知识总结
生化期末知识总结生物化学作为生物学和化学的交叉学科，研究生物体内物质的组成、结构和特性，以及生物体内的化学反应和能量转化过程。
在生化学的学习中，我们需要掌握大量的知识点，包括有机化学、无机化学、酶学、代谢等内容。
下面是一篇生化期末知识总结，希望对你的学习有所帮助。
一、有机化学有机化学是生化学的基础。
有机分子是一类含有碳(C)原子的化合物，通常还含有氢(H)、氧(O)、氮(N)、磷(P)等元素。
在有机化学中，我们需要了解基本的有机化合物的命名、结构和性质。
以下是一些重要的有机化学知识点：1.有机化合物命名有机化合物的命名方法很多，主要有系统命名法和常用命名法。
在系统命名法中，根据化合物结构的不同特点，可以分为烷烃、烯烃、炔烃、醇、醚、酮、酸、酯等不同类别。
在常用命名法中，常用的有烷基、烯基、氨基等术语来修饰命名，如甲基(CH3)、乙基(C2H5)等。
2.有机化合物结构有机化合物的分子结构主要有分子式和结构式两种表示方法。
分子式是由化合物中各元素的符号和原子数量表示的，如甲烷(CH4)、乙醇(C2H5OH)等。
结构式是用连线和原子符号表示化合物中原子与原子之间的连接关系，如乙酸(CH3COOH)的结构式为CH3-COOH。
3.有机化合物性质有机化合物的性质与其结构有关，主要包括化学惰性、酸碱性、稳定性、溶解性和极性等。
化学惰性较强的有机化合物通常不容易发生化学反应，如饱和的烃类。
酸碱性取决于有机化合物中含有的酸基或碱基的性质，如羧基 (-COOH)是常见的酸基。
有机化合物的稳定性与它们的链长、官能团、分子结构等有关。
溶解性主要受到分子极性的影响，如极性物质易溶于极性溶剂。
二、无机化学无机化学主要研究无机物质的组成、结构和性质，也是生化学的一部分。
无机化学涉及的内容很广泛，包括无机元素、酸碱、锌、镁、铁、铜等。
以下是一些常见的无机化学知识点：1.无机元素无机元素是构成地球壳、大气和生物体的基本物质，根据元素的性质可分为金属元素和非金属元素。
生化期末复习资料
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生化期末复习
第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。
在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。
变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解，生物活性完全丧失，结晶能力消失。
应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。
第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算（A=T, G=C）3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。
主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。
③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。
第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。
第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
生化重点总结
11级预防4班生化期末复习资料第一章：蛋白质的结构与功能整理人:武挺名解:1．蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
2．肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit) 。
3．模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif) 。
模体是具有特殊功能的超二级结构。
4．锌指结构：常见的模体，此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。
它形似手指，具有结合锌离子的功能。
5．结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域(domain) 。
6．亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
7．蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
8．蛋白质组学：蛋白质组学是高通量，高效率的研究双向电泳分离样品蛋白质，蛋白质的定位、切取，蛋白质点的质谱分析。
简答及知识点:1.简述蛋白质的四级结构：⑴蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
⑵多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构⑶三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置⑷蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
2.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质: 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
生化复习资料全
生化复习资料（一）1、糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的ＰＨ就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂．10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化：（也称代物连接的氧化磷酸化）代物脱氢后，分子部能量重新分布，使无机磷酸酯化。
15、顺反子：通过顺反试验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。
16、信号假说：分泌蛋白质Ｎ端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体膜外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ＡＴＰ的基本动力。
18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录：转录（Transcription）是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板，A、U、G、C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22.酶原激活：某些酶在细胞合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23.酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
生物化学期末复习资料
而被迫减慢速度甚至停顿下来，使与柠檬酸循环紧密联系的呼吸链也受 影响，从而使对O2浓度最敏感的中枢神经系统表现出缺氧。在病人肝脏 中，因柠檬酸循环的停顿而使脂类代谢中产生的乙酰辅酶A无法彻底氧 化分解，只能转变为酮体。酮体中多为酸性物质，若在血液中过量积 累，会使血液pH值下降，出现酸中毒现象。若将病人膳食中的蛋白质换 成必需氨基酸相应的α-酮酸，便可得到治疗。原因：α-酮酸与血液中 积累的氨结合，生成α-氨基酸，从而缓解了氨的高浓度积累。
基作用产生的。
2、尿素循环？
主要机理：排尿素动物在肝脏中合成尿素。由2分子α-氨基酸脱下的氨 基，即2分子氨，和1分子CO2经鸟氨酸循环，生成1分子尿素，反应需3 分子ATP参与。 尿素是无毒的近中性化合物，且为水溶性，可由血液循环经肾脏随尿排 出。
1． 合成氨甲酰基磷酸： 进入尿素循环的第1分子氨，一部分来自于肝脏线粒体中谷氨酸的氧化 脱氨基。 NH3与经柠檬酸循环生成的CO2在线粒体内氨甲酰磷酸合成酶的催化下， 生成氨甲酰磷酸。每生成1分子氨甲酰磷酸，需2分子ATP供能，所以反 应不可逆。 催化此反应的是位于线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ。该酶属于调节 酶，N-乙酰谷氨酸为其正调节物。 2．形成瓜氨酸： 氨甲酰磷酸极不稳定，易将氨甲酰基供给鸟氨酸，生成瓜氨酸。鸟氨酸 本在胞液中生成，经特殊内膜传递系统传递，进入线粒体内。瓜氨酸又 离开线粒体进入胞液。 3． 形成精氨琥珀酸： 第2分子氨由天冬氨酸的氨基提供。天冬氨酸在有ATP供能的条件下，以 其氨基与瓜氨酸的氨甲酰碳原子上烯醇式的羟基缩合且脱水，产生精氨 琥珀酸。 4． 形成精氨酸： 在精氨琥珀酸裂解酶作用下，精氨琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。 以上四步反应在所有生物体内均可进行。 5．形成尿素： 排尿素动物体内含大量精氨酸酶，此酶可将尿素从精氨酸分子上水解下 来，生成鸟氨酸。 鸟氨酸可重复进入鸟氨酸循环反应2，从而形成循环。 为何缺乏尿素循环酶类无法应用蛋白质：其蛋白质代谢中产生的氨无 法转化为尿素排出，只能以氨的形式积累在体内。 为何患者的中枢神经系统及肝脏易受到毒害：氨浓度较高时，线粒体 中发生：NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O；α-酮戊二酸 同时又是柠檬酸循环中反应（6）的底物。所以游离氨与柠檬酸循环争 夺α-酮戊二酸并占优势，使柠檬酸循环因缺乏中间产物：α-酮戊二酸
生化期末重点
第一章绪论一．.生物化学：又称生命的化学，主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学二．生化主要研究内容：1.生物体的化学组成及生物分子的结构与功能2.物质与能量代谢及其调节3.基因信息传递及其调控4.专题医药学生化：举例生化在医学中的应用（1）磺胺类药物抑制细菌的生长繁殖（2）别嘌呤醇竞争性抑制尿素生成治疗痛风（3）有机磷化合物抑制酶活性杀虫第四章蛋白质化学一．蛋白质元素组成C.H.O.N.其中含氮量约为16%。
生物样本中蛋白质克数=6.25*含氮克数二．蛋白质的基本组成单位：氨基酸（一）.结构（二）分类（根据R基是否电离及电离后的电性）：1.非极性中性氨基酸（亮氨酸）2.极性中性氨基酸（络氨酸）3.酸性氨基酸（谷氨酸）4.碱性氨基酸（赖氨酸）（三）理化性质：1.两性电离：氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱式电离的氨基，因此，氨基酸两性电解质，在一定PH的溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团等电点（PI）：氨基酸呈电中性时溶液的PH值2.茚三酮反应：生成蓝紫色化合物。
3.紫外线吸收性质：络氨酸，色氨酸的吸收峰为280nm苯丙氨酸的吸收峰为260nm。
三．肽键与肽1.肽键：由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基缩合失去一分子水形成的键。
2.肽：1.知道二肽等2.羧基端（C端）：多肽链的一个末端保留了游离的α—羧基氨基端（N端）：另一端保留了游离的α---氨基四．蛋白质的分子结构（一）一级结构：多肽链中氨基酸组成与排列顺序化学键：肽键，二硫键。
（二）二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象分类：α—螺旋，β—折叠，β—转角化学键：氢键。
（三）三级结构：在二级结构的基础上多肽链进一步盘绕形成特定的空间结构，包括主链侧链所有原子的空间排布。
化学键：氢键，疏水键，离子键，少量二硫键（四）四级结构：多个亚基通过非共价键聚合在一起，形成特定空间构象的，具有生物学功能的蛋白质（亚基：每一条具有三级结构的多肽链）化学键：疏水键，氢键五．蛋白质的理化性质1.紫外吸收：蛋白质280nm 肽键238nm2.两性电离和等电点：与氨基酸类似3.呈色反应：双缩脲反应：紫红色；酚试剂反应：钼蓝；米伦试剂：红色沉淀。
《生物化学》期末背诵重点总结
《生物化学》期末背诵重点总结(-)名词解释1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子C宀、C、0、N、H、位于同一平面，和C® 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2、分子伴侣(molecular chaperone): 一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
3、蛋白质的四级结构(quaternary)与亚基(subunit):体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
4、协同效应(cooperativity): 一个亚基与其配体(Hb中的配体为0?)结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
5、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、Motif (模体)：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
7、Domain (结构域)：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能，称为结构域。
8、pl (等电点)：在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
9、蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10、盐析：是将硫酸核、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化期末复习讲解
1、变旋现象许多单糖，新配置的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称为变旋。
环状单糖或糖苷的比旋光度由于其α-和β-端基差向异构体达到平衡而发生变化，最终达到一个稳定的平衡值的现象。
变旋现象往往能被某些酸或碱催化。
由于单糖溶于水后，即产生环式与链式异构体间的互变，所以新配成的单糖溶液在放置的过程中其旋光度会逐渐改变，但经过一定时间，几种异构体达成平衡后，旋光度就不再变化，这种现象叫变旋现象。
例如在不同条件下获得的D（+）-葡萄糖，其比旋值不同。
从低于30℃的乙醇中结晶的，熔点146℃，[α]D20=+112.2度，称为α－型；从98℃吡啶中结晶的，熔点148-155℃，[α]D20=+18.7度，称为β—型。
这两种晶体分别溶于水中，放置一定时间后，其比旋达到同一恒定值，+52.6度。
比旋是由于分子立体结构发生某种变化的结果。
2、单糖的氧化（1）氧化成醛糖酸：醛糖含游离醛基，具有很好的还原性。
碱性溶液中重金属离子（Cu2+，Ag+，Hg2+或Bi3+等）如Fehling试剂（酒石酸钾钠，氢氧化钠和CuSO4）或Benedict试剂（柠檬酸，碳酸钠和CuSO4）中的Cu2+是一种弱氧化剂，能使醛糖（还原剂）的醛基氧化成羧基，产物称醛糖酸，金属离子自身被还原。
能使氧化剂还原的糖称还原糖。
所有的醛糖都是还原糖；许多酮糖也是还原糖，例如果糖，因为它在碱性溶液中能异构化为醛糖。
（2）氧化成醛糖二酸如果使用较强的氧化剂如热的稀硝酸，醛糖的醛基和伯醇基均被氧化成羧基，形成的二羧酸称醛糖二酸或糖二酸，例如β-D-葡萄糖被氧化成D-葡糖二D-和L-葡萄糖经硝酸氧化，得到相应的D-和L-葡糖二酸，它们也可以分别从L-和D-古洛糖氧化获得；D-和L-甘露糖也分别给出有光学活性的甘露糖二酸；但D-和L-半乳糖给出同一的半乳糖二酸，也称粘酸，它是一个无光学活性的内消旋化合物，分子内存在一个对称面。
（3）氧化成糖醛酸某些醛糖在特定的脱氢酶作用下可以只氧化它的伯醇基而保留醛基生成醛酸，例如葡糖醛酸。
生化知识点重点章节总结
生化知识点重点章节总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的类大分子，其主要功能有结构支持、运输、储存、运动、免疫、酶和激素等。
蛋白质由氨基酸组成，具有20种氨基酸，其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。
蛋白质结构包括初级、二级、三级和四级结构，其中三级结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递和蛋白质合成的分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是遗传物质的主要携带者，其分子结构是由磷酸、脱氧核糖和四种碱基组成的双螺旋结构。
RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA三种类型，分别参与基因转录、翻译和蛋白合成。
3.多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物，包括淀粉、糖原、纤维素和果胶等。
多糖在生物体内具有储存能量、结构支持、细胞识别和免疫等重要功能。
4.脂质脂质是生物体内最常见的生物大分子，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的组成和结构中发挥重要作用，同时也是储存和传递能量的重要物质。
二、酶学1.酶的作用机理酶是生物体内的生物催化剂，能够加速生物反应的速率。
酶与底物之间形成酶底物复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
酶的活性受到温度、pH值、离子强度和底物浓度等影响。
2.酶的分类根据酶的催化反应和底物类型，酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶和同化酶等。
不同类型的酶对底物的选择性和催化效率有所差异。
3.酶的调控酶的活性可以受到底物浓度、反馈抑制、蛋白激酶和蛋白酶等多种因素的调控。
此外，酶的合成和降解也会对其活性产生影响。
三、代谢途径1.糖代谢糖代谢是生物体内糖类物质参与能量产生和生物合成的过程，包括糖解和糖异生两个方面。
在糖解过程中，葡萄糖通过糖酵解或线粒体氧化途径分解产生ATP，而在糖异生过程中，非糖类物质通过逆糖解途径合成葡萄糖。
2.脂肪酸代谢脂肪酸代谢包括脂质的降解和合成两个过程。
脂肪酸通过β氧化途径在线粒体内被分解成辅酶A和乙酰辅酶A，再进入三羧酸循环产生ATP。
医学生化考试重点知识点总结
医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。
2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。
3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。
4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。
5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。
二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。
2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。
3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。
4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。
三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。
2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。
3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。
四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。
4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。
五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。
2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。
3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。
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10临床康复-生化期末复习要点第三章蛋白质1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。
3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。
4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。
5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6、蛋白质各级结构主要的化学键：一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。
二级结构：氢键是维持其主要的化学键。
三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。
第四章核酸1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。
2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。
3、tRNA的二级结构为三叶草形。
三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反密码子臂、D臂、氨基酸臂。
4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。
5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。
其组成：DNA和组蛋白两种成分。
6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端大多数为G。
tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。
tRNA的三级结构特点：倒L形。
mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。
7、简述三种主要的RNA的生物功能。
mRAN：合成蛋白质的直接模板。
tRAN：携带转运氨基酸。
rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。
8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。
第五章维生素与微量元素1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量的有机物质。
2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。
生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。
缺乏病：夜盲症，干眼病。
3、简述维生素D的生化功能及缺乏病生化功能：促进胃肠对钙的吸收；增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；促进胃脏对钙、磷的重吸收。
缺乏病：儿童课引起佝偻病，成人可引起软骨病。
4、简述维生素C的生化功能及缺乏病生化功能：参与羟化反应，促进胶原蛋白合成；参与氧化还原与解毒作用；抗肿瘤作用。
缺乏病：坏血病4、维生素B族——要求掌握其活性形式和缺乏病。
课本P64第六章酶1、酶:是由活细胞产生的具有高效和特异催化作用的蛋白质。
2、酶的活性中心：在酶分子中，某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上却彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转变为产物的特定空间区域，这一区域称为酶的活性中心。
3、同工酶：指能催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和生物活性不同的一组酶。
4、酶促反应的特点：酶的催化效率极高；对底物具有高度的专一性；酶促反应的可调节性；酶活性的不稳定性。
5、底物浓度对酶促反应速度的影响：酶促反应中，如果（S）>>(E)，则随着酶浓度的增加，酶促反应的速度也相应增大，成正比关系。
米式方程：V= Vmax·[S]/ （Km+ [S]）Km的定义：对某一特定酶来说，米氏常数Km是特征性物理常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半是的底物浓度。
6、掌握不可逆性抑制作用的例子。
课本P797、竞争性抑制作用的特点：抑制剂结构与底物相似；抑制剂结合的部位是酶的活性中心；抑制作用的大小取决于抑制剂与酶的亲和力与底物浓度的相对比例8、简述酶原激活的机理及其生理意义酶原激活是指无活性的酶原在一定条件下转变为活性的酶的过程。
其机制是在转一的蛋白酶的作用下，酶原分子内肽链的某一肽段被切除后，使分子构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，是指具备了酶的催化能力。
其生理意义是：对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。
此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。
有多种酶类以酶原的形式在血液循环中进行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
9、乳酸脱氢酶（LDH）是由骨骼肌型和心肌型两种亚基构成的四聚体。
第七章糖代谢1、糖的无氧分解（糖酵解）定义：葡萄糖或糖原在缺氧条件下分解为乳酸的过程。
部位：胞浆关键酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
能量：1mol葡萄糖经过糖酵解途径两次底物水平磷酸化能产生4molATP，减去消耗2molATP，可净生成2molATP。
在抗体缺氧情况下迅速提供能量。
2、糖的有氧氧化定义：在有氧条件下，葡萄糖或糖原彻底氧化分解为CO2和H2O，并产生大量ATP的过程称为糖的有氧氧化。
部位：胞浆和线粒体。
关键酶：有左列3个酶及丙酮酸脱氢酶系，异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶。
能量：1mol葡萄糖净得36或38molATP。
生理意义：是机体获得能量的主要方式。
3、简述三羧酸循环的要点及生理意义。
1）TAC有4次脱氢，2次脱羧及1次底物水平磷酸化。
2）TAC中有3个不可逆反应，三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶）。
3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在起着催化剂的作用。
草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成。
生理意义：是三大营养素彻底氧化的最终代谢途径；是三大营养素的代谢联系的枢纽；为其他合成代谢提供小分子前体；为氧化磷酸化提供氢。
4、磷酸戊糖途径的生理意义。
1）提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料。
2）提供NADPH，参与合成代谢，生物转化反应及维持谷胱甘肽的还原性。
3）为机体提供各种糖。
5、糖原合成：关键酶为糖原合酶和磷酸化酶糖原的合成与分解的生理意义：在于当机体糖供应充足是，肝、肌肉等组织将多余的葡萄糖合成糖原储备起来；而空腹时将机体储存的糖原分解，为组织细胞提供能源。
6、糖异生：定义：机体把非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油丙酮酸部位：肝、肾限速酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的反应过程。
生理意义：维持血糖浓度的相对恒定：空腹或饥饿是利用氨基酸、甘油等异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；补充肝糖原：糖异生是肝补充或恢复糖原储备的重要途径，这在饥饿后进食更为重要。
调节酸碱平衡：长期饥饿时，肾糖异生增加，有利于维持酸碱平衡。
协助氨基酸代谢：血浆氨基酸增多，糖异生作用增强。
第八章脂类代谢1、脂肪动员：脂肪组织中的三酰甘油在脂酶的作用下逐步水解生成甘油和游离脂酸，并释放入血供其他组织利用的过程。
2、软脂酸的能量计算（16C）1分子软脂酸经7次β氧化可产生7分子FADH2、7分子NADH和8分子乙酰CoA。
每分子乙酰CoA彻底氧化可产生12分子ATP、FADH2和NADH通过呼吸链可产生2分子和3分子ATP。
所以共生成的ATP有131分子，但软脂酸的活化过程中消耗2分子ATP，因此，净生成的A TP有129分子。
作为了解：计算依据/产能部位：3、酮体代谢酮体组成：乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮代谢特点：肝外被利用，肝内合成。
生理意义：酮体合成是肝向外输出脂肪酸类能源物质的形式；保证脑组织和红细胞对葡萄糖的需要；酮体的生成与利用，一直肌肉蛋白质的分解，防止蛋白质过多消耗。
4、甘油磷脂的合成原料：甘油、脂酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、蛋氨酸。
5、三酰甘油合成部位：主要是肝脏和脂肪组织。
原料：甘油、脂酸。
6、试述人体胆固醇的合成部位、来源、器官及其转变。
部位：成人除脑组织和成熟红细胞外，全身各组织均可合成胆固醇，以肝脏合成最旺盛，其次是小肠。
原料：乙酰CoA、NADPH、H、供氢体、A TP供能。
转变：1）胆汁酸2）类固醇激素3）胆固醇酯4）维生素D37、血浆脂蛋白的分类和生理功能。
8、血糖的来源与去路以及其调节激素。
血糖的来源：（1）食物经消化吸收的葡糖糖。
（2）肝糖原分解。
（3）糖异生。
血糖的去路：（1）氧化供能。
（2）合成糖原。
（3）转变为脂肪及其某些非必须氨基酸。
（4）转变为其他糖类物质。
调节激素：胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素。
第九章生物氧化1、生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终形成CO2和水，同时逐步释放能量的过程。
2、图示NADH氧化呼吸链的排列顺序及产能部位。
答：如图：排列顺序，产能部位3、图示琥珀酸氧化呼吸链的排列顺序、产能部位及各种抑制剂作用部位。
4、底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程。
5、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢\电子经呼吸链传递到氧生成水时，所释放的能量使ADP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。
6、抑制剂对氧化磷酸化地影响：（1）呼吸链抑制剂（2）解偶联剂熟悉几个抑制剂的名称。
第十章氨基酸的代谢1.氮平衡：指摄入氮与排出氮之间的平衡关系。
（1）氮的总平衡：摄入氮=排出氮（2）氮的正平衡∶摄入氮＞排出氮（3）氮的负平衡：摄入氮＜排出氮生理意义：可以反映蛋白质在体内代谢概况。
2.必需氨基酸：在体内需要而自身又不能合成的，必需由食物供给的氨基酸称必需氨基酸包括:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
3.蛋白质腐败：肠道细菌对部分来消化的蛋白质及部分消化产物所进行的代谢作用，称之为蛋白质腐败。
4.氨基酸的脱氨基作用：1）氧化脱氨基2）转氨基作用两个转氨酶（氨基酸转移酶、转氨酶）3）联合脱氨基作用5.试述血氨的来源与去路及高血氨症的中毒机制。
（1）来源：a.氨基酸及其他含氧化合物在组织内脱氨基形成的内源性氨。
b.肠道产氨：大肠下端细菌代谢；食物蛋白质的腐败作用；血中的尿素渗入肠道，在经细菌或尿素酶分解。
c.肾脏产氨：在肾小管上皮细胞中分解谷氨酰胺生产氨。
（2）去路：a.在肝内合成尿素，这是最主要的去路。
b.合成非必须氨基酸及其他含氮化合物。
c. 合成谷氨酰胺。
d.肾脏泌氨与H结合，以NH4形式排出体外。
（3）机制：氨中毒又称肝昏迷。
肝病变导致氨生成尿素的途径受阻，氨是脂溶性强的物质，可自由通过血脑屏障进入脑细胞。
在脑组织中可与酮戊二酸减少，则三羧酸循环速率降低，A TP的生产量减少，引起大脑功能障碍。