生物化学课后习题详细解答
生物化学第三版课后章习题详细解答
生物化学(第三版）课后--章习题详细解答————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学（第三版)课后3 －13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表３-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸（alanine) Ａla A 亮氨酸（lｅuciｎe) Lｅu L 精氨酸(ａrｇinine) AｒｇR 赖氨酸（ｌysiｎe）LyｓK天冬酰氨(aspａraｇines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methioｎｉne）Ｍet Ｍ天冬氨酸(aspartｉc aｃid) Asp Ｄ苯丙氨酸（pｈenylalaｎine）Phe F Asｎ和/或Asp Ａsｘ B半胱氨酸（ｃystｅinｅ) CyｓＣ脯氨酸(ｐrａｌine）PrｏP 谷氨酰氨（glｕtamine) Gｌn Q 丝氨酸（serｉne) Ｓer S 谷氨酸(ｇlutamic ａcid）Ｇlu Ｅ苏氨酸(thrｅonｉne) Ｔｈr ＴＧln和/或Ｇlu Ｇls Z甘氨酸(ｇｌｙcinｅ) Gly G 色氨酸（trypｔoｐhan) TｒｐＷ组氨酸(hiｓtidｉｎｅ) HiｓH 酪氨酸(ｔｙrosine) Tyr Ｙ异亮氨酸（isoleuｃinｅ）Ile I 缬氨酸（vaｌiｎe) Val V2、计算赖氨酸的εα-NＨ3+２0％被解离时的溶液PH。
［9．９]解:ｐH＝pKa +lg２0% pKａ= 10．5３（见表3-3,Ｐ133)pＨ＝10.53＋lg2０％=9．８3３、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[４.6]解:pH ＝pKａ+ lg2/3% pKa =4．2５ｐH = 4．25 + 0.176 ＝ 4.4264、计算下列物质0.3moｌ/L溶液的pＨ：(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐；(c）等电亮氨酸。
生物化学课后习题答案
⽣物化学课后习题答案第⼆章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
⼆羟酮糖没有⼿性中⼼。
（2）凡具有旋光性的物质⼀定具有变旋性，⽽具有变旋性的物质也⼀定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质⼀定具有变旋性：错。
⼿性碳原⼦的构型在溶液中发⽣了改变。
⼤多数的具有旋光性的物质的溶液不会发⽣变旋现象。
具有变旋性的物质也⼀定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱⽔缩合成苷。
如：果糖。
（4）⾃然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果⽤化学法测出某种来源的⽀链淀粉有57 个⾮还原端，则这种分⼦有56 个分⽀。
答：对。
2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。
答：戊醛糖：有3 个不对称碳原⼦，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。
如果包括α-异构体、β-异构体，则⼜要乘以2=16 种。
戊酮糖：有2 个不对称碳原⼦，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。
没有环状所以没有α-异构体、β-异构体。
3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分⼦的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的⼆糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷⼜是β苷。
两分⼦的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的⼆糖。
4 种连接⽅式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。
4、某种α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖平衡混合物的[α]25D 为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖的⽐率（纯α-D-⽢露糖的[α]25D 为+ 29.3°，纯β-D-⽢露糖的[α]25D 为-16.3°）；解：设α-D-⽢露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖的⽐率:67.5/32.5=2.085、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的结构式。
大学生物化学(第三版)课后习题解答
第一章糖类1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。
当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。
计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。
生物化学(三版)课后习题
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
生物化学(第三版)上版课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲醇）断酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生化第三版课后习题答案(3至13章)
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学第三版课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后习题详细解答
生物化学课后习题详细解答生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。
pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后习题答案
生物化学课后习题答案生物化学课后习题答案生物化学是研究生物体内各种化学反应和物质转化的科学。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，对于理解生命现象和生物体的功能至关重要。
在学习生物化学的过程中，习题是检验自己理解程度和巩固知识的重要途径。
下面将针对一些常见的生物化学习题给出详细的解答。
一、简答题1. 什么是酶？酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，但自身并不参与反应，也不被反应消耗。
酶在生物体内起到了极为重要的作用，例如帮助消化食物、合成新的分子以及调节代谢过程等。
2. 什么是DNA？DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内存储遗传信息的分子。
它由两条互补的链组成，每条链上的碱基通过氢键连接在一起。
DNA的结构类似于一个螺旋梯子，其中的碱基序列决定了生物体的遗传特征。
3. 什么是蛋白质？蛋白质是生物体内最基本的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种功能，例如构建细胞结构、催化化学反应、传递信号等。
4. 什么是代谢？代谢是生物体内发生的化学反应的总称。
它包括两个方面：合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指通过化学反应合成新的分子，例如合成蛋白质和核酸。
分解代谢则是将复杂分子分解为简单分子，例如消化食物和降解废物。
二、计算题1. 计算DNA的GC含量。
GC含量是DNA中鸟嘌呤（Guanine）和胞嘧啶（Cytosine）的比例。
首先计算DNA中GC碱基的个数，然后除以总碱基数再乘以100%即可得到GC含量的百分比。
2. 计算酶的催化效率。
酶的催化效率可以通过计算单位时间内酶催化的底物转化量来衡量。
将底物转化的量除以酶的浓度和反应时间即可得到酶的催化效率。
三、应用题1. 请解释酸碱平衡对生物体的重要性。
酸碱平衡是指生物体内酸性和碱性物质的浓度保持在一定范围内的状态。
生物体内许多生化反应和酶的催化都需要适宜的酸碱环境。
酸碱平衡的失调会导致生物体功能异常，甚至危及生命。
生物化学（第三版）课后3-13章习题详细解答
⽣物化学（第三版）课后3-13章习题详细解答⽣物化学（第三版）课后3 -13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。
[9.9]解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算⾕氨酸的γ-COOH三分之⼆被解离时的溶液pH。
[4.6]解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5,(c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、⾕氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的⽢氨酸溶液加⼊0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加⼊0.3mol NaOH 以代替HCl 时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加⼊过量的甲醛，当所得溶液⽤碱反滴定⾄Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离⼦形式的浓度（mol/L）。
黄卓烈《生物化学》课后习题答案
黄卓烈《生物化学》课后习题答案第一章绪论1．生命是生物化学?生物化学研究哪些内容?生物化学是以生物体为对象，从化学的观点研究生命本质的科学。
它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中的变化规律。
2．维系生物分子结构稳定的次级键有哪些?a 离子键b 氢键c 范德华力d 疏水相互作用e 位阻作用3．为什么说水是生命的基本介质?a．生物分子的合成需要有水的参与；b．生物体内有机物的代谢过程也会产生水；c．在细胞内水是各种有机物质和无机物质的介质；d．细胞与细胞之间充满水分，血液中也含有大量水分；ee．水分参与能量的传递；f．水有润滑作用．4．细胞中有哪些缓冲系统?a．碳酸氢盐系统 b．磷酸盐系统 c．蛋白质系统第二章核酸化学1．名词解释增色效应：DNA 由双链变成单链的变性过程会导致溶液紫外光吸收的增加，此现象称为增色效应。
减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少。
变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象被称为“减色效应”。
DNA 复性：变性 DNA 的两条链通过碱墓配对重新形成双螺旋的过程称为复性分子杂交（hybridization）：不同来源的核酸链（ DNA 或 RNA ），根据它们的顺序互补性，在“退火”之后形成双螺旋的过程称为分子杂交。
回文结构（ palindrome）：所谓回文顺序，就像一个单词、一个词组或一个句子，它们从正方向阅读和反方向阅读，其含义都一样。
例如： ROTATOR 和 NURSESRUN 。
这个名词被用于描述碱基顺序颠倒重复，因而具有二倍对称的 DNA 段落。
镜像结构：如果颠倒重复发生在同一条链上，则这种顺序叫镜像重复，在同一条链内不具有链内互补顺序，因而不能形成发卡结构和十字架结构。
例如 TTAGCAC CACGATT AATCGTG GTGCTAAWatson－Crick配对：Hoogsteen配对：参与Watson－Crick碱基配对的核苷酸碱基还能形成一批额外的氢建，特别是在大沟里的功能基团，如一个质子化的C能和GC碱基对中的G配对，T和 A＝T中的A配对，这些参与在三链DNA中形成氢键的位点叫Hoogsteen位置。
《生物化学》课后答案
第十三章 酸碱平衡
一、单项选择题
1.A 2.B 3.C 4.B 5.B
6.A 7.D 8.A 9.C 10.A
第十四章 酸碱平衡
一、单项选择题
1. B 2. A 3. C 4. A 5. C
6. B 7. D 8. C 9. B 10.B
第十五章 酸碱平衡
一、单项选择题
《生物化学》课后答案
第一章 蛋白质
一、单项选择题
1.E 2.A 3.C 4.B 5.A
6.D 7.D 8.B 9.C 10.C 11.D
第二章 核酸
一、单项选择题
1. D 2.C 3. C 4. D 5. C
6. A 7.A 8. C 9. C 10. C
11.A 12.C
第三章 酶
一、单项选择题
1. D 2. A 3.B 4.C 5.D
6.B 7.C 8.A 9.B 10.D
第四章 维生素
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.B 5.A
6.B 7.D 8.C 9.C 10.D
11.B 12.A
第五章 糖代谢
一、单项选择题：
1.B 2.D 3.A 4.A 5.B
6.B 7.A 8.C 9.B 10.D
11.D 12.C 13.C 14. B 15.D
第十章 物质代谢的练习与调节
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.A 5.B 6.D
第十一章 肝的生物化学
一、单项选择题
1. A 2. B 3. B 4. C 5. C
6. D 7. C 8. A 9. D 10. C
第十二章 水和电解质的代谢
一、单项选择题
生物化学课后作业答案
（7）1. 在细胞内加入少量的丙二酸，会有哪些影响2. 你认为哪些物质可以解除巴斯德效应，为什么？3. 乙酰COA, 在动物体内是不能参与糖异生的，但用14C标记动物细胞的乙酰COA的甲基碳，却发现标记会出现在葡萄糖分子内。
这是为什么？4. 氨基酸代谢与糖代谢、脂代谢的关系是怎样的5. 脂肪代谢和糖代谢之间有哪些联系，如何促进机体消耗脂肪？1、糖代谢三羧酸循环中：琥珀酸 延胡索酸，琥珀酸脱氢酶催化，辅基是FAD，丙二酸是该酶的竞争性抑制剂，含铁硫中心，参入线粒体内膜，因而加入少量丙二酸会减慢三羧酸循环的速率由丙二酸构成的丙二酰辅酶A是脂肪酸合成的活性形式。
脂肪合成时丙二酸单酰CoA的生成：脂肪合成时，乙酰CoA是脂肪酸的起始物质，只有一个乙酰CoA参与，其余的都以丙二酸单酰CoA的形式参与合成。
加入丙二酸会促进脂肪的合成。
2、巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。
即呼吸抑制发酵的作用。
解除巴斯德效应，只要促进糖酵解效应即可，可以糖酵解三种主要控制酶入手。
a果糖磷酸激酶。
ATP/AMP比值对该酶活性调节意义重大。
AMP积累，酶活性恢复。
还原氢含量高会一直其酶活性。
柠檬酸亦会促进ATP对酶的一直作用。
果糖6-磷酸能够消除ATP 对酶的抑制作用，使酶活化。
b 己糖激酶 G-6-p是该酶的别构抑制剂，其如果积累，会使酵解作用减弱。
c丙酮酸激酶果糖-1,6-二磷酸是该酶的激活剂，加速糖酵解速度。
丙氨酸是该酶的别构抑制剂，抑制酶活性。
ATP，乙酰CoA也抑制该酶活性，减弱糖酵解。
3、乙酰CoA在动物体内不能转变为丙酮酸，所以不能参与糖异生，但在植物、微生物体内可通过乙醛酸循环生成草酰乙酸。
但是乙酰CoA参与三羧酸循环，形成草酰乙酸，草酰乙酸参与糖异生过程。
也就是说，乙酰CoA间接参与了糖异生过程41）糖与氨基酸代谢的相互联系：a大部分氨基酸脱氨基后，生成相应的α-酮酸，可转变为糖。
生物化学(第三版)课后习题详细解答 上册
生物化学（第三版）课后习题详细解答上册生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后习题答案
第二章2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答：（1） 血红蛋白： 55.8100100131000.426⨯⨯=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量（2）酶：因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。
()r 2131.11100159001.65M ⨯⨯=≈最低()r 3131.11100159002.48M ⨯⨯=≈最低3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr ，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/L HCl β-巯基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。
若有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；β-巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr ；（6）胰蛋白酶。
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生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。
pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine)亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine)精氨酸(arginine)赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine)S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid)苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或WGGlyTrp(tryptophan)(glycine)甘氨酸色氨酸 1 Y Tyr His H (tyrosine) 酪氨酸组氨酸(histidine)VIleValI(valine)异亮氨(isoleucine)缬氨+ [9.9]PHα-NH。
20%被解离时的溶液2、计算赖氨酸的ε3 P133)3-3，pKa = 10.53 (见表解：pH = pKa + lg20%pH = 10.53 + lg20% = 9.83[4.6]pH。
、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液3 pKa = 4.25 解：pH = pKa +lg2/3%pH = 4.25 + 0.176 = 4.4261.46,(b)[(a)约(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；4 约6.05]约11.5, (c)值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
值，计算下列氨基酸的pI、根据表3-3中氨基酸的pKa5 [pI:6.02;5.02;3.22;10.76] pKa1+ pKa2）解：pI = 1/2（）= 6.02pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 5.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78= 3.22（2.19+4.25）pI(Glu) = 1/2 = 10.76（9.04+12.48）pI(Ala) = 1/2是多少？如果加入pH的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的6、向1L1mol/L 9.23]2.71；时，HClpH将是多少？[pH：0.3mol NaOH以代替，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴pH8.0400ml）调节到7、将丙氨酸溶液（[4.45g]问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？250ml。
时，消耗0.2mol/L NaOH溶液定至Ph8.0+2+-4His1.78×10时各种离子形式的浓度（mol/L）。
[His，为的组氨酸溶液在8、计算0.25mol/LpH6.4-40 ]2.8×为0.071，His10为1mol/L KOH和咪唑基pKa=6.0）说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐9、（相对分子质量=209.6；352ml 1mol/L 加入取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[配制1L]KOH，用水稀释至、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？10（其反应化学式见氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，α-解：茚三酮在弱酸性溶液中与从而计算出参加反应的氨基酸量。
CO可用测压法测量，），其中，定量释放的P1392亮氨L-旋光管中测得的旋光度为+1.81o。
计算3.0g/50ml L-亮氨酸溶液（6mol/L HCl）在20cm11、o][[a]=+15.16mol/L HCl中的比旋（[a]）。
酸在3-15][参考图）构型名称。
个光学异构体的（12、标出异亮氨酸的4R，S中BA4BA13、甘氨酸在溶剂中的溶解度为在溶剂中的倍，苯丙氨酸在溶剂中的溶解度为溶剂 2 的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸为81mg ，试回答下列问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe]解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd = C/C = 4 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/5 + 4/5) BA3=1/125+2/125+48/125+64/125 （1/5 + 4/5）4个分溶管分溶3次：对于Phe：Kd = C/C = 2 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/3 + 2/3) BA3=1/27+6/27+12/27+8/27 1/3 + 2/3）4个分溶管分溶3次：（故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg第3管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala,Ser, His.[Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His]解：根据P151 图3-25可得结果。
15．将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys]2+)>中性氨左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A解：在pH3A+0)(A(。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性)>酸性氨基酸基酸氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：Asp, Thr, Gly,Leu, Lys。
3第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。