蛋白质分解原理及氨基酸代谢
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蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
精氨酸是AGA合成酶的激活剂
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。 高血氨症：肝功能严重损伤时 昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可与 谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮戊 二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。 降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药； 酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。
H2N
C
H2N
体内水循环迅速，NH3 浓度低，扩散流失快， 毒性小。 体内水循环较慢，NH3 浓度较高，需要消耗 能量使其转化为较简 单，低毒的尿素形式。
？
O
鸟类、爬虫排 尿酸
O
均来自转氨 不溶于水， 毒性很小， 合成需要 更多的能 量。
N
O
N N N
O
提问：为什么这类生物如此排氨？
水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
循环的特点：
1.
2. 3.
耗能: 消耗3个ATP中的４个高能磷酸键 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸
两个来源不同的氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
4.
5. 6. 7.
限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶 部位:反应在线粒体和胞浆 与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
第三十章 蛋白质的降解和氨基酸的分 解代谢
1. 蛋白质的降解 2. 氨基酸的分解代谢 3. 尿素的形成 4. 氨基酸碳骨架的氧化途径 5. 由氨酸酸衍生的其它重要物质 6. 氨基酸代谢缺陷症
一
蛋白质的降解
蛋白质新陈代谢的功能:
生物化学第12章、蛋白质的降解及氨基酸代谢
三、蛋白质降解的反应机制：
真核细胞对蛋白质的降解有二体系： 一是溶酶体系，即溶酶体降解蛋白质，是非选 种择性； 二是以细胞溶胶为基础的，依赖ATP机制，即 泛肽标记选择性蛋白质降解方式
四、机体对外源蛋白质的消化
（一）体内的蛋白酶系
1、 按存在部位分： （1）胃：胃蛋白酶 （2）小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白 酶、 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
五、生酮氨基酸和生糖氨基酸
一、生酮氨基酸
1、生酮氨基酸：有些氨基酸在分解过程中转变为 乙酰乙酰CoA，而乙酰乙酰CoA在动物的肝脏中 可变为酮体（乙酰乙酸和β-羟丁酸）。 2、种类：Leu、Lys、Trp、Phe、Tyr。
二、生糖氨基酸
1、生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、 琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸，它们都能导致生成 葡萄糖和糖原。 2、种类：15种
（2）外切酶：从氨基端或羧基端逐一的向内水 解肽链成氨基酸
氨肽酶：从N末端水解肽键； 羧肽酶A：水解除Pro、Arg、Lys外的C末端残基； 羧肽酶B：水解Arg、Lys为C末端的残基；
蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用， 最后全部转变为游离的氨基酸。
第二节、氨基酸的分解代谢
一、氨基酸降解
二、氨的代谢去路
氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的 脑对氨极为敏感。血液中1%的氨就可引起中枢 神经系统中毒。
1、 氨的转运
在血液中主要以谷氨酰胺（需谷氨酰胺合成酶） 形式转运到肝脏，形成尿素；
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH Glu
N H3
ATP
A D P+ P i
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
蛋白质降解氨基酸分解代谢
蛋白酶体
蛋白酶体是一个大的寡聚体结构，有一个中空 的腔。古细菌Thermoplasma acidophilum的蛋白酶 体为20S、700kD的桶状结构，由两种不同的亚基α 和β组成，它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个 桶有15nm高，直径11nm，中间有一个可分为3个区 域的空腔，蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的 α7环解折叠被降解的蛋白质，并将其送入中央的腔 内，而β亚基具有蛋白裂解活性。蛋白酶体降解蛋白 质的产物为7～9个氨基酸残基的寡肽。
通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中，氨可转变成尿素，从尿 液中排出。
∣
葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
（二）谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨（谷氨酸→ α酮戊二酸），该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时（α-酮戊二酸→谷氨酸）以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞 溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别 构激活。
PEST sequence
Certain amino acid sequences appear to be signals for degradation. One such sequence is known as the PEST sequence because short stretch of about eight amino acids is enriched with proline(P), glutamic acid(E), serine(S), and threonine(T). An example is the transcription factor Gcn4p. This protein is 281 amino acids in length and the PEST sequence is found at positions 91-106. The normal half-life of this protein is about 5 minutes. But if the PEST sequence (and only the PEST sequence) is removed, the half-life increases to 50 minutes.
蛋白质降解和氨基酸分解代谢
COOH
H2N (CH2)3 CH
NH 2
L-鸟氨酸
CO2
H2N (CH 2)3 CH 2 NH 2
腐胺
腺苷
S+ CH3 脱羧SAM
（CH2）3NH 2
H2N
(CH2)4 NH (CH2)3 NH 2
腺苷
S+ CH 3 （CH2）3NH 2
精脒
脱羧SAM
H2N (CH2)3 NH (CH2)4 NH (CH2)3 NH 2
组氨酸和精氨酸. 注：蛋白质不能储备：进入机体内的蛋白质作为氮源和能源
进行代谢.
6、蛋白质的消化和吸收：
三、氨基酸的分解代谢
● 氨基酸的分解代谢产物
α- 酮酸： ● 氧化：CO2、H2O、ATP. ● 提供可转化为G（燃料）
的3碳和4碳单位.
NH4 + ： ●再利用生成氨基酸. ● 排泄：NH4+ 、尿素、尿
②
丙氨酸
◆查肝功抽血化验转氨酶指数的意义：
● 肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍. ● 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能：
肝组织受损破裂. ● 结合乙肝抗原等指标进一步确定原因.
（2）葡萄糖-丙氨酸循环：重要.
肌肉组织中有一种重要的转氨酶，不是以α- 酮戊 二酸(α-KG)作为氨基接受体，而是以α- 丙酮酸作
丙酮酸
乙酰CoA 草酰乙酸
乙酰乙酰CoA
天冬酰胺
异柠檬酸
谷氨酸
异亮氨酸
甲硫氨酸
α-酮戊二酸 缬氨酸
苯丙氨酸
谷氨酰胺
酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸 色氨酸
苹果酸
三羧酸循环
琥珀酰CoA
延胡索酸
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的降解与氨基酸代谢
4.1 尿素循环的发现
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
脂肪族氨基酸羧基形成的肽键 羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键 羧肽酶B :赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键 氨肽酶: 氨基末端的肽键
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普 遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 ： 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨： 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全， 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻，某些敏感器
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普 遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 ： 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨： 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全， 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻，某些敏感器
蛋白质分解成氨基酸
蛋白质分解成氨基酸蛋白质是构成生物体的基本组成部分之一，它们在细胞中起着至关重要的作用。
然而，要想真正理解蛋白质的作用和功能，我们需要了解蛋白质是如何分解成氨基酸的。
让我们回顾一下蛋白质的结构。
蛋白质由一系列氨基酸残基组成，这些氨基酸残基通过肽键连接在一起，形成多肽链。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸的顺序决定了蛋白质的功能和特性。
在生物体内，蛋白质的分解是通过蛋白酶这类酶催化下进行的。
蛋白酶能够识别特定的氨基酸序列，并切断肽键，将蛋白质分解成氨基酸。
这个过程被称为蛋白质的降解。
蛋白质的降解在生物体内是非常重要的。
首先，降解过程能够回收和循环利用废弃的或老化的蛋白质。
其次，降解还能够提供生物体所需的氨基酸，以供合成新的蛋白质。
这种平衡的降解和合成过程被称为蛋白质的代谢。
蛋白质的降解过程是一个复杂而精确的过程。
首先，蛋白酶与目标蛋白质结合，并通过特定的酶活性位点将肽键切断。
随后，蛋白质的多肽链被进一步切断，直到最终分解成氨基酸。
这些氨基酸将被转运到细胞质中，并参与其他生物化学过程，如核酸合成和能量代谢。
需要注意的是，蛋白质的降解过程是高度调控的。
生物体能够根据需要调整蛋白质的降解速率，以保持细胞内蛋白质的稳态。
这种调控是通过信号通路和调控因子来实现的，它们能够识别细胞内的代谢需求，并在必要时促进或抑制蛋白质的降解过程。
总结起来，蛋白质的分解是一个复杂而精确的过程，它在维持生物体内蛋白质稳态和提供氨基酸方面起着重要的作用。
通过蛋白酶的催化作用，蛋白质被分解成氨基酸，并参与其他生物化学过程。
这一过程的调控是通过信号通路和调控因子来实现的，以满足细胞内的代谢需求。
蛋白质的降解过程对于维持生物体的健康和正常功能至关重要。
生物化学蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
Restriction point A cell that passes this point is committed to pass into S phase.
DBRP及其识别序列
Cyclin 细胞周期蛋白
CDK
Cyclin-dependent protein kinase
Destruction box of cyclin
S Phase DNA synthesis doubles the amount of DNA in the cell. RNA and protein also synthesized.
M Phase Mitosis (nuclear division) and cytokinesis (cell division) yield two daughter cells.
第30章 蛋白质降解和氨基酸的 分解代谢
(Protein degradation and amino acids catabolism)
一、蛋白质的降解 二、氨基酸的分解代谢 三、尿素的形成 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、由氨基酸衍生的其他重要物质 七、氨基酸代谢缺陷症
通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中，氨可转变成尿素，从尿 液中排出。
∣
葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
（二）谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨（谷氨酸→ α酮戊二酸），该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时（α-酮戊二酸→谷氨酸）以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞 溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别 构激活。
蛋白质分解和氨基酸代谢
作为能量来源
1
在某些情况下，氨基酸可以作为能量来源，例如 在饥饿或疾病状态下，氨基酸可以通过脱氨基作 用释放出所储存的能量。
2
氨基酸分解产生的能量主要以ATP的形式被细胞 所利用，对于维持生物体的正常生理活动具有重 要意义。
3
不同氨基酸的分解代谢途径和能量产生效率不同， 有些氨基酸在分解过程中还会产生一些有害物质， 如氨和酮酸等。
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激素对氨基酸代谢具有重要调节作用，如胰岛素、胰高血糖 素、生长激素和甲状腺激素等。这些激素通过与细胞表面的 受体结合，激活或抑制相关信号通路，影响氨基酸的摄取、 合成和分解。
例如，胰岛素可以促进氨基酸进入细胞，刺激蛋白质合成， 同时抑制蛋白质水解。而胰高血糖素则相反，它促进氨基酸 分解供能，同时抑制蛋白质合成。
VS
储存
在动物体内，氨基酸主要存在于肌肉中， 以肌蛋白的形式储存。
04
氨基酸与疾病的关系
氨基酸与营养不良
总结词
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对于维持 人体正常生理功能至关重要。营养不良时， 氨基酸的摄入不足会导致机体缺乏必要的营 养物质，影响生长发育和健康。
详细描述
营养不良时，机体无法从食物中获取足够的 氨基酸，导致蛋白质合成减少，影响身体的 正常代谢和生理功能。长期营养不良还可能 导致免疫系统功能下降、伤口愈合缓慢、肌 肉萎缩等问题。
氨基酸与肾脏疾病
总结词
肾脏疾病时，肾小球滤过率下降，导致氨基 酸从尿液中大量流失，同时机体对氨基酸的 利用也受到影响。
详细描述
肾脏疾病时，肾小球滤过率下降，导致氨基 酸从尿液中大量流失，血浆中氨基酸浓度降 低。此外，肾脏疾病还可能影响机体对氨基 酸的利用，导致蛋白质合成减少。对于肾脏 疾病患者，需注意补充适量的氨基酸，以维
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
体内蛋白质分解代谢的最终产物
体内蛋白质分解代谢的最终产物一、概述蛋白质是构成生物体的重要组成部分，它们参与到体内的许多重要生理活动中。
蛋白质分解代谢是蛋白质在体内被分解并代谢的过程，其最终产物对人体健康至关重要。
本文将介绍体内蛋白质分解代谢的最终产物及其对人体健康的影响。
二、蛋白质分解代谢的过程1. 蛋白质分解蛋白质在体内首先被水解酶分解成氨基酸，这是蛋白质分解代谢的第一步。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，其在体内具有多种重要生理功能。
2. 氨基酸代谢氨基酸在体内经过一系列酶促反应，被转化为其他物质，包括能量物质和合成物质。
其中重要的产物包括尿素、谷氨酸、丙酮酸等。
三、体内蛋白质分解代谢的最终产物1. 尿素尿素是氨基酸代谢的最终产物之一，它由肝脏合成，并通过肾脏排出体外。
尿素的主要作用是将体内产生的过量氨基酸转化为较为稳定的尿素，从而维持体内氮平衡。
2. 谷氨酸谷氨酸是氨基酸代谢的重要产物，它参与到体内许多代谢途径中，包括糖异生、丙酮酸循环等。
谷氨酸还是脑内的重要神经递质，对维持神经系统的正常功能至关重要。
3. 丙酮酸丙酮酸是氨基酸代谢的重要产物之一，它可用于肌肉运动时的能量供应，也可以通过丙酮酸循环转化为葡萄糖，参与到血糖的调节过程中。
四、体内蛋白质分解代谢产物对人体健康的影响1. 尿素及氮平衡尿素的产生和排泄对维持体内氮平衡起着重要作用，它能够帮助人体排出多余的氮负荷，维持血液中氨基酸的平衡。
如果氮平衡失调，可能导致氮中毒等健康问题。
2. 谷氨酸及神经系统功能谷氨酸是体内重要的神经递质之一，它参与到神经系统的正常功能中。
如果谷氨酸代谢失调，可能导致神经系统功能异常，出现头晕、记忆力下降等症状。
3. 丙酮酸及能量供应丙酮酸作为能量供应物质，如果其产生不足或过多，可能导致人体能量供应不足或代谢异常，从而影响体内代谢平衡。
五、结语体内蛋白质分解代谢的最终产物对人体健康有着重要影响，其平衡与否关系着人体的正常生理功能。
通过了解体内蛋白质分解代谢的最终产物及其影响，可以更好地维护人体健康。
册05-蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
18
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行， 有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a 氧化）。
19
（2）非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下，一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨，生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键，将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
9
二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
10
α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外， 还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接 排出体外，需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小 肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行， 有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a 氧化）。
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（2）非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下，一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨，生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键，将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
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二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
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α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外， 还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接 排出体外，需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小 肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、 苯丙氨酸、苏氨酸
蛋白质的营养价值～
01
必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例
02
具有与人体需求相符的AA组成，其被消化后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
03
食物蛋白质的互补作用
必需氨基酸相互补充 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
（二）联合脱氨基作用
04
01
03
02
*
2、转氨偶联AMP循环脱氨作用
存在于骨骼肌、心肌、肝脏、脑组织
α-氨基酸
α-酮戊二酸
α-酮酸
L-谷氨酸
天冬氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
延胡索酸
AMP
IMP
NH3
*
三 氨的转运
*
（一）谷氨酰胺
谷氨酰胺也是合成反应的氨基供体
谷氨酰胺向肝肾运输无毒的氨
谷氨酰胺合成酶广泛存在
氨基酸代谢库
食物蛋白质
消化吸收
组织 蛋白质
分解
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
α-酮酸
脱氨基作用
酮体
氧化供能
糖
胺类
脱羧基作用
氨
尿素
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
合成
*
一、氨基酸的转氨基作用
一种氨基酸的α-氨基经转氨酶催化转移给α-酮酸的作用；原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。催化转氨基作用的酶为转氨酶。
*
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
*
四、尿素的合成(urea cycle 鸟氨酸循环 )
蛋白质的营养价值～
01
必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例
02
具有与人体需求相符的AA组成，其被消化后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
03
食物蛋白质的互补作用
必需氨基酸相互补充 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
（二）联合脱氨基作用
04
01
03
02
*
2、转氨偶联AMP循环脱氨作用
存在于骨骼肌、心肌、肝脏、脑组织
α-氨基酸
α-酮戊二酸
α-酮酸
L-谷氨酸
天冬氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
延胡索酸
AMP
IMP
NH3
*
三 氨的转运
*
（一）谷氨酰胺
谷氨酰胺也是合成反应的氨基供体
谷氨酰胺向肝肾运输无毒的氨
谷氨酰胺合成酶广泛存在
氨基酸代谢库
食物蛋白质
消化吸收
组织 蛋白质
分解
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
α-酮酸
脱氨基作用
酮体
氧化供能
糖
胺类
脱羧基作用
氨
尿素
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
合成
*
一、氨基酸的转氨基作用
一种氨基酸的α-氨基经转氨酶催化转移给α-酮酸的作用；原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。催化转氨基作用的酶为转氨酶。
*
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
*
四、尿素的合成(urea cycle 鸟氨酸循环 )
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R1R1 H
R2O
H2N CH 胰C 蛋N白C酶H 原C
糜O 蛋白R酶2 原
肠激RR酶37或胰蛋H 白R8酶
CH
N二肽酶
N
C
CH
O R15R5
R1H6
C胰蛋白C酶H+六肽N
N
C
COOH CH
H
O OR4 糜蛋H白酶+2O个二肽R6
弹性芳蛋香白族氨酶氨基原酸基酸碱+性氨胰H基蛋酸2N白-酶脂C肪H族-氨C基-N酸弹H性-C蛋H白-C酶OOH
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-谷上氨的酰载半体胱蛋氨酸白转运AD吸P+收Pi。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ-氨谷基氨酸酰转载肽体酶蛋白目前有④6肽种酶。
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶（一）主动⑥转谷胱运甘吸肽收合成酶 蛋白质分解原理及氨基酸代谢
三、蛋白质的腐败
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
非必需氨基酸是指体内需要的，但不是必须要从食物中摄 取，可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。
食物蛋白质的营养价值的高低，主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。
实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含 量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（一）脱羧基生成胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
R
组氨酸 赖氨酸
C CO 氨基酸脱羧酶 R
尸胺
酪氨酸 降压 色氨酸
CH2 N H2
酪胺 升压 色胺
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（二）肠道细菌产生氨
R C CO 肠 菌 HN OH 2H H2
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（三）蛋白质的互补作用
多种食物蛋白质混合食用时，其所含氨基酸之间可 取长补短，发挥互补作用，称为食物蛋白的互补作 用。 发挥蛋白质的互补作用遵循原则：①各种食物的生 物化学属性相距越远越好；②搭配的食物种类越多 越好；③各种食物同时食用。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（四）临床应用上静脉补液的氨基酸制剂
临床上在治疗因各种原因如烧伤、摄食困难、严重 腹泻或外科手术等引起的低蛋白质血症时，为保证 氨基酸的需要，常可经静脉补充氨基酸制剂。 临床比较常用的氨基酸制剂包括：14氨基酸-800、 6氨基酸-520等。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
第二节
蛋白质的消化、吸收 与腐败
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
一、蛋白质的消化
羧基肽酶原
蛋白质分解R原理＇及氨基酸代R谢羧＂基肽酶（A及B）
（二）γ-谷氨酰基循环
氨基酸
二、氨基酸的吸收
②
氨基酸
γ-谷氨酰氨基酸
5-氧脯氨酸
蛋①白质的消化产物主要是游离氨半基胱酸氨及酸 一些小肽（主要ATP
谷胱甘肽是被遗二肽传细胞膜肽酶学谷和水、胱三解转甘肽为运半肽胱）游实AD氨，离验P酰+可氨和P甘i被基分A氨T小酸子P酸甘肠）克⑥氨粘。隆酸膜研④所究吸证收明⑤（ ：在氨小基谷肠酸氨粘主酸③膜要中通ADP+Pi
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
二、蛋白质的营养作用
（一）氮平衡和蛋白质的需要量
人体必须经常补充足够质和量的蛋白质才能维持正常的生 理活动，常用于确定人体蛋白需要量的方法为氮平衡法。 氮平衡是指摄入蛋白质的含氮量与排泄物（主要是粪便和 尿）中含氮量之间的关系，它反映体内蛋白质的合成与分 解代谢的情况。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
R CH2 CO + OH NH3
H2 C NH 尿素酶
N O2
H2O
CO + 2 2NH3
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（三）腐败作用产生其他有害物质
O
O
O
O
H
H
H
H
脱羧基
脱氨基
氧化
CH
2
CHNH
2
COO H
CH
CH
2
3
CHNH
2
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
第三节
蛋白质的降解
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
腐败作用是指食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基 酸和小肽在大肠下部受肠道细菌的作用，发生一些化学变 化、产生一系列产物的过程。 腐败作用是细菌本身对氨基酸及蛋白质的代谢作用。 腐败产物中有些是有一定营养价值的，如维生素K、泛酸、 生物素、叶酸等；其他大多数腐败产物对人体有害，如胺 类、酚类、吲哚、硫化氢、氨等。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（二）营养必需氨基酸与蛋白质的营养价值
必需氨基酸是指体内需要，但人体本身不能合成或合成速 度不足以满足需要，必须由食物蛋白质提供的氨基酸，包 括缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨 酸、苯丙氨酸和色氨酸等8种。 组氨酸和精氨酸（酪氨酸）在婴幼儿和儿童时期因其体内 合成量常不能满足生长发育的需要，也必须由食物提供， 称为半必需氨基酸。
一、体内蛋白质的转换更新
氮平衡的几种类型：
氮的总平衡：摄入氮＝排出氮，即摄入蛋白质的量等于蛋白质的 排出量称为氮的总平衡，反映正常成人的蛋白质代谢状况； 氮的正平衡：摄入氮＞排出氮，此种氮平衡情况常见于婴幼儿、 青少年、孕妇、乳母以及病后恢复期的患者; 氮的负平衡：摄入氮＜排出氮，常见于膳食中蛋白质的质欠佳或 量不足，或体内长期大量耗损，如饥饿、营养不良、消耗性疾病、 大面积烧伤及大量失血等情况。
外肽酶
外肽酶
（蛋氨白基质肽的酶）消化是指蛋内白肽质酶在胃及肠道（羧内基经肽多酶种）蛋白酶及肽
酶协O同作用水解为氨O基酸及小肽后再被O吸收的过程。
H2N氨-胃C基H肽蛋酶-C白-酶NH原糜-蛋C白H酶H··C··l·或H胰胃N蛋蛋-白C酶白H酶-C-弹N性胃H蛋蛋-白C酶白H·酶···羧·N基H肽酶-CH-C-NH-
所谓蛋白质代谢，即为蛋白质的周转，包括蛋白质的分 解代谢和蛋白质的合成代谢。 蛋白质的分解代谢是指蛋白质分解为氨基酸及氨基酸继 续分解为含氮的代谢产物、二氧化碳和水并释放出能量 的过程。 人体利用外源氨基酸及自身合成的氨基酸在遗传信息的 指导下生成蛋白质的过程即为蛋白质的生物合成。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
第一节
蛋白质的生理功能 和营养作用
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
一、蛋白质在生命过程中的主要生理功能
维持组织的结构、生长、更新和修补有重要作用； 代谢中可以产生一些生理活性物质，参与接受和传递信 息、调节机体的生长和分化； 某些蛋白质具有特殊的生理功能； 某些蛋白质可以起到生物催化作用和免疫保护作用； 蛋白质也可以提供能量。