生物化学酶知识考点整理
高三酶知识点总结
高三酶知识点总结酶是一种生物催化剂，它能够加速化学反应的速率，但并不参与或改变反应本身。
酶在我们身体内担任着重要的角色，参与调节和促进细胞内的各种生物化学过程。
在高中生物学中，酶也是一个重要的学习内容。
本文将对高三学习过程中的酶知识点进行总结。
一、酶的分类酶主要分为以下几类：1. 氧化还原酶：如过氧化物酶、脱氢酶等。
它们通过参与氧化还原反应来催化其他化学反应。
2. 水解酶：如淀粉酶、蛋白酶等。
它们通过水解反应将大分子物质分解成小分子物质。
3. 合成酶：如葡萄糖合成酶、核酸合成酶等。
它们通过合成反应将小分子物质合成为大分子物质。
4. 转移酶：如乙醛酸酶、氨基酸转移酶等。
它们通过转移化学基团来催化反应。
二、酶的特性酶具有以下几个特性：1. 高效性：酶能够以极高速率催化反应，使反应速率加快。
2. 选择性：酶对特定的底物具有选择性催化能力。
3. 可逆性：酶催化的反应可以向前或向后进行，形成平衡。
4. 受温度和pH值影响：酶的催化活性受环境条件的影响。
5. 酶活性受抑制：酶的活性可以被抑制剂或抑制物所抑制。
三、酶的活性调节酶活性可以通过以下几种方式进行调节：1. 温度调节：酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后会受到破坏。
2. pH值调节：不同的酶对pH值有不同的适应范围，超出适应范围会降低酶活性。
3. 底物浓度：酶活性随着底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后会达到饱和。
4. 激活剂和抑制剂：一些物质可以促进或抑制酶的催化活性。
四、酶的应用酶在生物技术和工业生产中有着广泛的应用：1. 酶在食品加工中的应用：如淀粉酶用于面包的软化和消化，脱氢酶用于脱色等。
2. 酶在制药工业中的应用：如合成酶用于药物的合成生产。
3. 酶在环保领域的应用：如生物在水处理中降解有机废物。
4. 酶在基因工程中的应用：如聚合酶链式反应（PCR）用于DNA的扩增。
综上所述，酶是一类重要的生物催化剂，在生物化学过程中起到了极为关键的作用。
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
高中生物中各种酶的考点归纳
高中生物中各种酶的考点归纳1 、高中生物学学科体系中的酶酶是由活细胞合成、在机体内行使催化功能的生物催化剂。
目前已发现的酶约有万余种，在高中生物学学科体系中常见的酶及功能概括如表1所示。
2、酶的化学本质一般认为，自然界绝大多数酶是蛋白质，仅有少数为RNA。
蛋白类的酶可分为单纯酶(其分子组成全为蛋白质)和全酶(含蛋白质和非蛋白质成分，图1)两种。
核酶是具有催化功能的RNA分子，大多数核酶具有剪切RNA的功能。
经过30多年的研究历程，科学家已证实自然发生的14种核酶(表2)。
在高中生物学学科体系中涉及的核酶主要有催化真核细胞核mRNA前体剪接的剪接体和催化蛋白质生物合成的核糖体。
3、酶作用的机制酶的作用机制是通过降低生化反应的活化能来提高反应速率。
目前该机制一般用中间产物学说来解释，其核心是酶在催化过程中首先与底物结合形成酶-底物中间复合物，发生化学反应后再分解成酶和产物，酶在反应前后数量和性质均不变。
4、酶的作用特点酶的作用具有高效性,与无机催化剂的反应相比，酶促反应的速率一般要高1010~1012倍，甚至更高（表3）。
酶的作用具有专一性，酶对底物的选择具有严格的专一性，即一种酶只能作用于一种或一类底物，使其发生特定类型的化学反应，并产生特定的产物。
酶的催化活性依赖其空间结构的完整，一旦变性则会失去催化能力。
高温、高压、极端pH和重金属盐等都容易使酶失去催化活性。
故酶促反应要求在比较温和的条件下进行，如常温、常压等。
核酶在发挥作用时与上述起催化作用的蛋白质具有相似的特征，也有专一性，高效性和对温度、pH敏感等。
5、关于酶专一性的假说酶作用的专一性源于酶在催化时存在活性中心与底物结合的过程。
酶的活性中心又称活性部位，是指酶分子中能直接同底物结合并起催化反应的空间部位（图2）。
5.1“锁钥”学说人教版高中生物学教材必修1“降低化学反应活化能的酶”一节课后习题中展示了酶作用专一性的“锁钥”学说。
其主要观点是底物的结构（形状、大小、电荷的分布等）必须与酶活性中心的构象非常吻合才能结合"。
酶的相关知识点总结
酶的相关知识点总结酶的种类生物体内有数以万计的酶，它们在生物体内执行各种各样的生化反应。
酶的种类多种多样，其主要可以分为六类：1.氧化还原酶：主要负责氧化还原反应，例如过氧化物酶、还原酶等。
2.转移酶：主要负责转移功能，例如葡萄糖转移酶、氨基转移酶等。
3.水解酶：主要负责水解反应，例如淀粉酶、脂肪酶等。
4.缩合酶：主要负责合成反应，例如脱氢酶、羧化酶等。
5.异构酶：能使底物分子发生构象变化，例如异构酶、光异构酶等。
6.水合酶：主要负责水合反应，例如碳酸脱水酶、水合酶等。
酶的结构酶是一种生物大分子，通常由多肽链构成，具有特定的空间结构。
酶的结构包括原核酶和蛋白质酶两种。
1.原核酶：由RNA组成，其代表是核糖体。
2.蛋白质酶：由氨基酸组成，其中催化活性部位主要由氨基酸残基组成。
酶活性的调节酶的活性受多种因素的调节。
1.温度：在一定的范围内，温度上升可以增加酶的活性，但过高的温度会破坏酶分子的结构，使其失活。
2.酸碱度（pH值）：pH值的改变会影响酶分子的电荷状态，从而影响其活性。
不同的酶对pH值的适应范围不同。
3.底物浓度：酶活性受到底物浓度的影响，通常情况下，酶活性与底物浓度呈正相关关系。
4.抑制物：有些物质可以抑制酶的活性，分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种。
5.激活物：有些物质可以激活酶的活性，提高酶的催化效率。
酶的应用酶在生物技术、医药、食品和环保等领域有广泛的应用。
1.生物技术：酶在DNA重组、基因工程、酶工程等领域的应用广泛。
2.医药：酶在疾病诊断、药物生产、治疗等方面有重要的作用。
3.食品：酶在食品加工、酿造、酶解等方面有广泛的应用。
4.环保：酶在废水处理、土壤修复、生物降解等方面有重要的应用。
酶在生物技术、医药、食品和环保等领域的应用为人类生产生活带来了巨大的便利和经济效益。
酶工程酶工程是利用基因重组技术和发酵工程技术对酶进行改造和生产，是将“天然酶”进行改造，以满足实际需要的技术。
酶工程技术的应用为酶的生产提供了更多的选择，扩大了酶的用途范围和提高了酶的效率。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
高三生物关于酶的知识点
高三生物关于酶的知识点酶是生物体内一类特殊的蛋白质，具有催化生化反应的作用。
它们在生物体内发挥着至关重要的作用，控制和调节着各种代谢过程。
以下是关于酶的一些基本知识点：一、酶的定义酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，能够加速生物体内的化学反应速率，而在反应结束时不参与或发生改变。
酶能够降低活化能，使反应在生理条件下发生，实现高效率的生物转化。
二、酶的特点1. 酶具有高度的专一性，对于特定的底物具有选择性催化作用。
2. 酶在生物体内起到调节和控制的作用，能够在适宜的条件下催化反应，避免不必要的浪费。
3. 酶能够被底物所识别和结合，形成酶-底物复合物，通过调整空间构型来降低反应的活化能。
4. 酶具有催化作用后能够很快恢复原状，可多次进行反复催化。
三、酶的分类酶按照其催化反应类型和特定底物进行分类，常见的酶包括：1. 氧化还原酶：例如过氧化氢酶、脱氢酶等。
2. 转移酶：例如激酶、脱氨酶等。
3. 水解酶：例如淀粉酶、脂肪酶等。
4. 合成酶：例如核酸合成酶、蛋白质合成酶等。
四、酶的活性受到的影响酶的活性受到许多因素的影响，主要包括以下几个方面：1. pH值：每种酶都有适宜的pH值范围，超过或低于该范围都会影响酶的活性。
2. 温度：酶的活性随温度的变化而变化，过高或过低的温度都会导致酶的活性下降甚至失活。
3. 底物浓度：酶的活性会随着底物浓度的增加而增加，直至达到饱和状态。
4. 抑制物：某些物质可以抑制酶的活性，包括竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂等。
五、酶的应用由于酶具有高度的催化活性和专一性，因此在许多领域都有广泛的应用，如食品工业、医药工业和环境保护等方面。
1. 食品工业：酶可用于食品加工，如酶解淀粉制取糖浆，发酵生产乳制品等。
2. 医药工业：酶可用于药物合成和治疗，如酶促抗癌药物和酶替代治疗等。
3. 环境保护：酶可用于水处理和废物降解，如酶法处理废水和土壤修复等。
综上所述，酶作为一类特殊的生物催化剂，在生物体内发挥着关键的调节和控制作用。
高中生物酶的知识点总结
高中生物酶的知识点总结
酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，常见于生物体内，具有高效、特异性和可逆性等特点。
下面是高中生物酶的知识点总结：
1. 酶的性质：
- 酶分子激活能较低，催化反应速度快。
- 酶可以选择性地促进某种底物的反应，也可以受到抑制剂的影响。
- 酶催化的反应通常是可逆的。
在反应达到一定平衡时，产物和底物的浓度不再改变。
2. 酶的分类：
- 按照反应类型：氧化还原酶、转移酶、水解酶、脱羧酶等。
- 按照反应底物：蛋白酶、脂肪酶、糖苷酶等。
- 按照反应条件：酸性酶、碱性酶等。
3. 酶的影响因素：
- pH值：不同的酶对pH值的适应范围不同，酶活性在特定pH值区间内最高。
- 温度：酶活性在一定温度范围内最高，但超过一定温度会导致酶失活。
- 底物浓度：当底物浓度高于一定值时，反应速率不再随着底物浓度的增加而增加，因为酶的催化位点已全部占满。
4. 酶在生物体内的作用：
- 帮助生物体进行代谢活动，例如消化食物、合成有机物质。
- 调节代谢反应的速率，维持代谢平衡。
- 参与抵御病原微生物的攻击，例如生物体内的酶可低温杀菌。
5. 酶在实际应用中的应用：
- 酶技术广泛应用于食品、医药、纺织、制浆造纸等领域。
- 酶制剂也可用于环境保护，例如处理废水、垃圾等。
生物化学酶知识考点整理
生物化学酶知识考点整理●特点●易失活●效率高●邻近效应酶和底物形成中间复合物，↑反应有效浓度，↑反应V●定向效应催化基团和反应基团的正确取位●底物的形变和诱导契合发生酶和底物的构象变化，活化能降低●多元催化和协同效应●活性部位微环境的影响疏水环境、非极性环境使带电基团之间的静电作用更强●专一性●专一性假说●锁钥假说●诱导契合假说酶活性部位是柔软的●结构专一性●绝对专一性●相对专一性●基团（族）专业性●键专一性●立体专一性●旋光异构专一性L/D●几何异构专一性反式/顺式●活性可调节●酶浓度调节●激素调节酶活性●反馈抑制调节●抑制剂和激活剂●其他●别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变●别构剂（别构激活剂别构抑制剂）一般微小分子代谢物或辅因子●别构酶特点●多亚基（催化亚基调节亚基）●一般处于代谢开始或分支●不遵守米氏方程●动力学曲线（正协同→S型曲线/负协同→双曲线）●别构模型●齐变模型（WMC 模型）每个亚基→R型（+结合底物and 松弛）➕T型（不利于结合底物、紧张）●序变模型（KNF 模型）底物结合后触发T态→K态●典型例子：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC ase ）ATP（别构激活剂）、CTP（别构抑制剂）●酶原激活原蛋白质不具有生物活性，蛋白水解酶作用后，构象变化→活性蛋白不可逆●典型例子●胰蛋白酶原的激活肠激酶作用使活性中心暴露●胰凝乳蛋白酶原激活胰凝乳蛋白酶酶原被胰蛋白酶在精氨酸15和异亮氨酸16切开→胰凝乳蛋白酶●可逆的共价修饰●磷酸化与脱磷酸化ATP 或者GTP γ位的磷酸基转移到氨基酸残基●蛋白激酶●Ser /Thr 型（催化R基—OH 的磷酸基）●Tyr 型（酚羟基）●同工酶蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在差异，但能催化相同化学反应的一组酶●乳酸脱氢酶（5种同工酶）●本质●具有催化活性的RNA●单纯蛋白质●缀合蛋白质●脱辅酶辅酶结合松弛，可以用透析的方式除去●B族维生素●维生素B 硫胺素（硫胺素焦磷酸TTP ）→ 丙酮酸脱氢酶复合体脚气病、多发性神经炎●维生素PP 烟酸 + 烟酰胺→（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD ⁺，辅酶Ⅰ）（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP ⁺，辅酶Ⅱ）→ 电子载体受体/供体赖皮病、对称性皮炎●维生素B₂ 核黄素（黄素单核苷酸 FMN ）（黄素腺嘌呤二核苷酸FAD ）→氧化还原酶口角炎、皮炎、唇炎●维生素B₃ 泛酸（辅酶A CoA）（酰基载体蛋白 ACP ）→酰基传递作用●维生素B₆（磷酸吡哆醛 PLP ）（磷酸吡哆胺 PMP ）→转氨作用、脱羧作用、消旋作用、β和γ消除作用、羟醛反应●维生素B₁₂ 氰钴胺素（5’—脱氧腺苷钴胺素）（甲基钴胺素）→分子内重排作用、核苷酸变成脱氧核苷酸、甲基转移恶性贫血●生物素（生物胞素）→二氧化碳固定和羧化反应恶心 、呕吐 、厌食●叶酸（四氢叶酸THF /FH ₄）→一碳单位载体参与代谢反应巨红细胞性贫血●硫辛酸（硫辛酸、赖氨酸）●维生素C 抗坏血酸→ ①氧化还原反应②羟化反应其他功能：①防止贫血②促进铁吸收③改善变态反应④刺激免疫反应败血症●金属离子●金属酶结合非常牢固●细胞色素氧化酶（铁）●红素酶（铁）●含铜、锌、锰、钴等●金属激活酶结合松弛●脱辅酶辅基共价键结合●单体酶、寡聚酶、多酶复合体多条肽链组成、多个亚基组成、多种酶组成●分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂合酶类⑤异构酶类⑥连接酶类●反应动力学●米氏方程说明关系●[S]<<Km ，反应V → [S]成正比 [S]与[E]→一级动力学●[S]>>Km ，反应V→最大 [S]与[E]→在无关→零级动力学●[S]=Km ，反应V=V最大的一半●动力参数●Km酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度●Km越小，酶对底物的亲和力越大●与酶性质有关●可判断酶的专一性●推断反应的方向和途径（及优势途径、限速途径）●Kcat （催化常数）最大催化活力量度●Kcat /Km（催化效率）●影响因素●温度↗导致加快●PH酶空间结构酶与底物结合●激活剂：凡能提高酶活性的物质对酶的作用有一定选择性●无机离子或简单有机化合物●蛋白酶●酶的抑制●常见抑制剂●不可逆抑制剂●非专一性不可逆抑制剂有机磷化物、有机汞、烷化剂●专一型不可逆抑制剂Kcat 型、Ks型（亲和标记试剂）●竞争性抑制剂（抗代谢物）磺胺类药物、过渡态类似物●抑制作用类型●不可逆抑制作用●可逆抑制作用●竞争性抑制作用●I（抑制剂）存在时，Vm不变，Km↑●解除抑制：增加底物浓度●非竞争性抑制作用酶和抑制剂结合后还可以与底物结合，形成三元复合物后不能分解产物●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km不变●解除抑制：增加酶浓度●反竞争性抑制作用酶和底物结合后才和抑制剂结合●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km↓●活性部位指酶分子上结合底物将底物转化为产物的区域●特点占相当小的部分，三维实体在疏水区域，通过非共价键与底物结合具有柔性、可运动性●研究方法●酶分子侧链基团的化学修饰法●非特异性共价修饰酶活力丧失程度和修饰剂浓度成一定比例●特异性共价修饰特殊化学试剂专一修饰●亲和标记●动力学参数测定法●X射线晶体结构分析法●定点诱变法（常用）定点改变蛋白质基因中的DNA 顺序●催化反应机制●酸碱催化通过提供质子或者接受质子，降低活化能●共价催化使底物迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应活化能●亲核催化放出电子作用于底物缺电子中心●亲电子催化●金属离子的催化结合底物为反应定向金属离子氧化态和还原态的转换做酶的辅助因子传递电子●金属酶●金属———激活酶●催化反应机制实例●溶菌酶→杀菌作用→分解细菌细胞壁作用于β-1，4-糖苷键（酸碱催化）●丝氨酸蛋白酶家族→酸碱催化共价亲核催化胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶都有催化三联体●核糖核酸酶催化核酸水解→酸碱催化●酶活力●酶活力→ 催化某一化学反应的能力（IU）Katal●酶的比活力→ 酶的纯度（U/g或者U/mL）●测定方法●分光光度法简单迅速准确●荧光法灵敏度高●同位素测定法●电化学法●维生素一类参与生物生长发育以及代谢所需的微量有机物质●脂溶性维生素●维生素A（视黄醇）●分为维生素A₁，A₂●视黄醛前体物质，视黄醛合成视紫红质（感光物质）●夜盲症、干眼症、皮肤干燥●维生素D（抗佝偻病维生素）●分为D₁、D₄、麦角钙化醇（D₂）、胆钙化醇（D₃）→1-25-二羧维生素D₃（活性形式）●调节钙、磷代谢，促进成骨，脂质代谢有作用●佝偻病（儿童），软骨病（成人）●维生素E（生育酚、生育三烯酚）●抗氧化剂●促进性激素分泌，提高生育能力●促进血红素合成●保护生物膜结构和功能●肌肉萎缩、不育、贫血●维生素K（凝血维生素）●K₁，K₂，K₃●促进凝血酶原合成，调节骨代谢●影响血液凝固●水溶性维生素（见辅酶）●维生素B族●硫辛酸●维生素C。
生物化学第6章 酶化学
课外练习题一、名词解释1、酶：是活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的生物分子，包括蛋白质和核酸等，所以又称为生物催化剂。
2、辅酶：是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以非共价键的方式结合，结合比较疏松，可以用透析和超滤法除去。
3、酶的活性中心：在酶分子表面上由必须基团形成一定的空间结构，能与底物结合并将底物转变为产物，这个包括底物结合基团和催化基团的区域称为酶的活性中心。
4、同工酶：在同种生物体内，催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构和理化性质不同的一组酶。
5、诱导契合：酶活性中心的某些氨基酸残基或基团可以在底物的诱导下获得正确的空间定位，以利于底物的结合与催化。
二、符号辨识1、FMN：黄素单核苷酸；2、LTPP：焦磷酸硫胺素；3、THP：四氢叶酸；4、Km：米氏常数，酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度；5、IU：酶活性的国际单位；三、填空1、酶促反应具有高效性、专一性、（不稳定性）以及酶活性受到（调节和控制）的特点；2、酶作用的专一性有立体化学专一性和非立体化学专一性两种类型。
其中，立体化学专一性包括（立体异构）专一性和（几何异构）专一性，非立体化学专一性包括（键）专一性、（基团）专一性和（绝对）专一性。
3、酶的辅助因子包括（金属离子）、（小分子有机物）和（蛋白质辅酶）；4、辅酶是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（非共价键）的方式结合，结合比较（疏松），可以用透析和超滤法除去。
5、辅基是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（共价键）的方式结合，结合比较（紧密），不能用透析和超滤法除去。
6、完全由蛋白质组成没有辅助因子的酶是（单纯酶）。
如各种水解酶；7、酶蛋白只有一条多肽链，大多催化水解反应，这样的酶是（单体酶）；8、酶蛋白由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，这样的酶被称为（寡聚酶）；9、由几种酶彼此嵌合形成，有利于一系列反应连续进行的复合体被称为（多酶复合酶）；10、酶的系统命名法可以简单表示为：（底物）＋（反应性质）＋酶11、依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型，酶可分为6大类，即（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。
酶 知识点总结
酶知识点总结一、酶的分类根据酶的作用方式和反应类型，可以将酶分为六类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、异构酶和降解酶。
氧化还原酶是通过氧化还原反应来催化化学反应的酶，如过氧化物酶、还原酶等；转移酶是通过转移功能基团来催化化学反应的酶，如激酶、酯酶等；水解酶是通过水解反应来催化化学反应的酶，如葡萄糖苷酶、淀粉酶等；合成酶是通过合成反应来催化化学反应的酶，如聚合酶、缺氧酶等；异构酶是通过异构反应来催化化学反应的酶，如异构酶、畸形酶等；降解酶是通过降解反应来催化化学反应的酶，如蛋白酶、脂肪酶等。
二、酶的结构酶的结构通常由一个或多个蛋白质构成，如大肠杆菌在酶毒素设计中使用了一种特殊的蛋白酶以瞄准许多不同的靶标。
酶的结构通常由蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构组成。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，如甘氨酸-丙氨酸-赖氨酸等；蛋白质的二级结构是指氨基酸间的氢键作用形成的结构，如α-螺旋和β-折叠等；蛋白质的三级结构是指蛋白质整体所呈现的立体构象，如酶的活性中心，金属离子的配位作用等；蛋白质的四级结构是指蛋白质与其他蛋白质或非蛋白质结合形成的复合物结构，如多酶复合体和酶-底物复合物等。
酶的结构决定了其功能和催化活性，因此对酶的结构进行研究对于理解酶的功能和机制具有非常重要的意义。
三、酶的作用机制酶的作用机制通常包括底物结合、酶-底物复合物形成、催化作用和产物释放等步骤。
底物结合是指底物与酶的活性中心结合形成酶-底物复合物；酶-底物复合物形成是指酶与底物形成一个稳定的复合物结构；催化作用是指酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生；产物释放是指底物被催化转化成产物后，产物从酶的活性中心释放出来。
酶的作用机制是非常复杂的，涉及到多种相互作用和调控，因此对酶的作用机制进行研究可以帮助我们深入理解酶的功能和活性。
四、酶的应用酶在生物技术、食品工业、医药保健和环境保护等领域有着广泛的应用。
在生物技术中，酶被广泛应用于DNA重组、蛋白质工程、酶工程等领域，如限制性内切酶、DNA连接酶、聚合酶等；在食品工业中，酶被广泛应用于面包、酒、奶制品等食品的生产过程中，如淀粉酶、葡萄糖氧化酶、纤维素酶等；在医药保健中，酶被广泛应用于药物的制备和诊断试剂的开发中，如蛋白酶、转移酶、酯酶等；在环境保护中，酶被广泛应用于废水处理、土壤修复和固体废物降解等领域，如脱氮酶、脱磷酶、脂肪酶等。
生物化学大一酶知识点总结
生物化学大一酶知识点总结酶作为生物体内的催化剂，在生命体系中扮演着至关重要的角色。
了解和掌握酶的基本知识对于生物化学的学习至关重要。
本文将对大一生物化学中的酶知识点进行总结，并帮助读者全面了解酶的结构、功能以及与底物的相互作用。
以下是酶的相关知识点总结：1. 酶的定义和特性- 酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但在反应结束后酶本身不发生改变。
- 酶可以在更温和的条件下进行反应，促进底物分子之间的相互作用。
- 酶具有高度的反应特异性，因为其活性位点能够与特定的底物结合，而不影响其他分子。
2. 酶的分类- 酶可以根据底物的种类分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。
- 根据反应位置，酶可分为细胞质酶、溶液中酶和膜酶等。
- 酶还可以通过命名法分类，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。
3. 酶的结构- 酶通常由蛋白质组成，但也有一些例外，如核酸酶。
- 酶的结构包括原核生物酶和真核生物酶，其中原核生物酶结构较为简单。
- 酶的构象通常由原子团体组成，如氨基酸残基和辅助因子。
4. 酶的活性- 酶的活性受到环境因素的影响，如温度、pH值和底物浓度。
- 酶的最适温度和最适pH值可以通过对酶的研究和实验确定。
- 酶底物的浓度会影响酶的活性，过高或过低的底物浓度可能抑制酶的催化效果。
5. 酶的底物结合- 酶通过与底物的特异性相互作用来催化化学反应。
- 酶底物结合的过程可以通过解离常数（Km值）和最大反应速率（Vmax值）来描述。
- 酶底物复合物的形成可以通过米氏方程来表示，即v =Vmax*[S]/(Km+[S])。
6. 酶的抑制- 酶的活性可以被抑制剂所抑制，分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
- 竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合，降低反应速率。
- 非竞争性抑制剂通过与酶的其他部位结合而不是活性位点，影响酶的构象。
7. 酶与温度的关系- 温度是影响酶活性的重要因素，酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后酶的构象可以被破坏。
生化酶
生物化学酶集锦（期末考试要求）一、糖代谢1、磷酸葡萄糖激酶PEK：参与糖降解，限速酶。
AMP是PEK的变构激活剂；柠檬酸是变构抑制剂；NADH和脂肪酸也是抑制剂；PH下降时抑制PEK活性，糖降解速率降低。
相对应的糖异生酶是二磷酸果糖磷酸激酶。
2、己糖激酶：参与糖降解，将葡萄糖转化为6--磷酸葡萄糖。
高能荷抑制、高柠檬酸水平抑制。
相对应的糖异生酶为6-磷酸葡萄糖磷酸酯酶。
3、丙酮酸激酶：将PEP转化为丙酮酸或草酰乙酸，参与糖降解，高能荷抑制、高乙酰辅酶A抑制。
相对应的糖异生酶为PEP羧激酶。
4、丙酮酸羧化酶：丙酮酸羧化为草酰乙酸，以生物素为辅酶，辅助因子乙酰辅酶A和镁离子。
5、丙酮酸脱氢酶系：将丙酮酸催化成乙酰辅酶A，有丙酮酸脱氢酶（E1）、二氢硫辛酸转乙酰酶（E2）和二氢硫辛酸脱氢酶（E3）含有硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、CoASH 、FAD、NAD、Mg2+ 等 6种辅助因子。
ATP、NADH、乙酰CoA 和脂肪酸能抑制酶活性。
使E1的一个亚甲基磷酸化而失活；CoA抑制E2，NADH 抑制E3。
AMP、NAD、CoASH能别构激活酶的活性。
6、柠檬酸合酶：草酰乙酸与乙酰CoA合成柠檬酸，三羧酸循环的限速酶。
ATP、NADH和琥珀酰CoA是抑制剂；ADP是激活剂。
此外，草酰乙酸与乙酰CoA浓度对其有影响。
7、异柠檬酸脱氢酶：异柠檬酸先脱氢成草酰琥珀酸再脱羧成α--酮戍二酸。
有两种酶，一种以NAD为辅酶，另一种以NADP为辅酶。
对NAD专一的酶位于线粒体中，是三羧酸循环重要的酶。
受ＡＴＰ抑制。
8、α--酮戍二酸脱氢酶复合酶：α--酮戍二酸脱氢为琥珀酰-CoA。
由α--酮戍二酸脱氢酶、转琥珀酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成。
也需要硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、CoASH 、FAD、NAD、Mg2+ 等 6种辅助因子。
同样受到产物NADＨ、琥珀酰--CoA及ATP、ＧＴＰ的反馈抑制。
9、琥珀酰--CoA合成酶：由琥珀酰--CoA生成琥珀酰。
生物化学知识点与题目 第六章 酶
第六章酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基二、酶促反应动力学及酶活力测定米氏动力学方程，米氏常数的意义，米氏常数的求法温度对酶作用的影响PH对酶作用的影响酶浓度对酶作用的影响：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加，两者成正比例关系激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响：不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制对动力学常数的影响酶活力，酶活力单位，比活力，酶活力测定中需要注意的问题三、酶的作用机制及药物分子的设计：磺胺类药物酶的多样性：固定化酶，寡聚酶，核酶，同工酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基名词解释：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基酶的专一性诱导契合全酶 RNA酶过渡态填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
6．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
选择题：1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能2．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶3．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体4．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心5．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平6．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响7．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A8．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
酶 知识总结
酶知识总结酶是一类生物大分子催化剂，能够加速化学反应的速率，并在反应过程中不发生永久性的改变。
酶广泛存在于生物体内，对于维持生命活动起着至关重要的作用。
以下是对酶的知识总结。
一、酶的基本特性1. 酶的分类：酶可以根据其作用类型和催化反应进行分类。
常见的分类包括氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。
2. 酶的结构：酶通常由蛋白质组成，具有特定的三维结构。
酶的活性部位是催化反应的关键部位。
3. 酶的底物特异性：酶对底物具有高度的特异性，只能催化特定的底物反应。
4. 酶的温度和pH值敏感性：酶活性受温度和pH值的影响，适宜的温度和pH值可以使酶的活性最大化。
二、酶的催化机制1. 底物与酶的结合：底物与酶的活性部位形成底物-酶复合物。
2. 酶的亲和力：酶通过非共价作用力与底物结合，并使底物分子结构发生变化。
3. 酶的催化：酶通过降低活化能，加速反应速率，使底物转化为产物。
4. 酶的解离：产物与酶分离，酶重新回到可再生的状态。
三、酶的调控1. 酶的活性调控：酶活性可以通过底物浓度、产物浓度和酶浓度的变化来调节。
2. 酶的抑制剂：抑制剂可以降低或完全抑制酶的活性，常见的抑制剂包括竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂等。
3. 酶的诱导和抑制：某些物质可以诱导或抑制酶的合成或活性，影响酶的表达水平。
四、酶在生物体内的作用1. 消化酶：消化酶帮助分解食物中的大分子，使其转化为小分子，以满足生物体的能量需求。
2. 代谢酶：代谢酶参与细胞内的代谢反应，包括能量产生、有机物合成、废物分解等过程。
3. 信号转导酶：酶在细胞内传递信号，参与细胞内的信号传导和调节。
4. 药物代谢酶：药物代谢酶参与药物的代谢和解毒，影响药物在体内的浓度和作用时间。
总之，酶是生物体内一类重要的催化剂，对于生物体的正常功能和生命活动至关重要。
通过了解酶的基本特性、催化机制、调控方式以及在生物体内的作用，可以更好地理解和研究生物过程，并有助于开发新型药物和工业生产中的应用。
酶的高考知识点总结
酶的高考知识点总结酶是一类能够加速化学反应速度的生物催化剂，在人们的日常生活和科学研究中都扮演着重要角色。
在高考生物考试中，酶作为一个重要的知识点经常被提及。
下面就让我们来总结一下酶的高考知识点。
一、酶的基本概念酶是一类大分子蛋白质，由氨基酸组成，具有特定的空间结构。
酶能够通过与底物结合形成酶底物复合物，通过改变反应的活化能降低反应速率，并且在反应结束后酶可以再次利用。
酶对于生物体内的代谢、调节以及生命活动至关重要。
二、酶的命名和分类酶按照其功能和反应类型可以分为氧化酶、还原酶、转移酶、加水酶等多种类型。
酶的命名通常以底物名加上后缀“酶”构成，例如乳糖酶、脱氧核糖酶等。
有些酶还根据它们的催化机制来命名，例如蛋白酶、酯酶等。
三、酶的结构与功能酶的功能与其结构密切相关。
酶的结构可以分为四个层次，即初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，三级结构对于酶的功能起着关键作用。
酶底物结合位点称为活性位，酶与底物之间的结合方式可以是键合、静电作用或者疏水力等。
四、酶的工作原理酶的催化作用主要通过两种机制来实现：一是酶与底物结合后通过空间构象改变底物的构象从而降低活化能；二是通过酶提供的亲合合适环境，例如特定的pH、温度和离子浓度，来促进反应的进行。
五、酶的影响因素酶的活性受到多种因素的影响。
温度是其中非常重要的一个因素，因为酶活性随着温度的升高而增强，但过高温度会破坏酶的结构。
pH 值也是影响酶活性的重要因素，因为酶在不同的 pH 值下具有最适合的活性。
此外，底物浓度、抑制剂和激活剂等都能够对酶的活性产生影响。
六、酶的应用领域由于酶在催化反应中的高效性和选择性，它们在工业生产、生物学研究和医学等领域都有广泛的应用。
例如，酶在食品加工中可用于酿酒、酵母发酵等；在医学领域，酶可以用于临床分析、酶联免疫吸附实验等。
总结：酶作为高考生物考试中的重要知识点，我们应该对其有清晰的认识和理解。
对于酶的基本概念、命名和分类、结构与功能、工作原理、影响因素以及应用领域等方面，我们需要掌握并理解透彻。
生物化学-知识点_酶、维生素整理
酶、维生素1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。
酶的化学组成：酶的活性中心：1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。
2)位于酶分子表面。
3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。
4)必需基团：结合基团、催化基团2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。
酶原激活的生理意义：1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。
2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。
3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。
3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。
酶促反应动力学：酶浓度对速度的影响：底物浓度对速度的影响：米氏方程：米氏常数Km的意义：Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关v=1/2Vm时，Km=[S]。
Km与酶和底物的亲和力成反比。
4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：I与S结构类似,竞争酶的活性中心抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除动力学，v降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶糖代谢1．糖的无氧酵解定义、反应过程、生理意义。
1.1 无氧酵解的概念：在相对缺氧的条件下，Glc或Gn分解为乳酸，并释放能量，反应过程类似酵母生醇酵，故称之为无氧酵解。
1.2 反应场所：细胞浆1.3 反应过程：1.3.1己糖磷酸化：己糖激酶（Hexokinase，H K）：关键酶6-磷酸果糖激酶-1（6-phosphofructokinase-1，P F K1）：糖酵解过程中的主要限速酶1.3.2一分子磷酸己糖裂解为两分子磷酸丙糖：1.3.3两分子磷酸丙糖氧化为两分子丙酮酸.1.3.4丙酮酸还原为乳酸（无氧条件）1.4 生理意义：1.4.1缺氧状态下，迅速供能1.4.2少数组织仅以此途径获能---红细胞1.4.3有些组织即使在有氧条件下也以此1.4.4途径获部分能量---白细胞、视网膜1.4.5有氧氧化的前段过程。
生物必修一酶知识点
生物必修一酶知识点酶是生物体内最为重要的催化物质之一，它们是生化反应的催化剂，能加速化学反应的速度，而不改变反应本身的性质和结果。
在生物体内，酶从合成、降解大分子物质、合成能量分子以及保持细胞功能和结构的角度起着巨大的作用。
生物必修一中，酶是重点对象之一，本文主要介绍生物必修一酶知识点。
一、酶的特点酶具有以下特点：1.催化活性高：只需很少的酶就能催化大量的反应。
2.选择性强：酶的活性具有高度的选择性，只对特定的底物反应，不作用于其他的物质。
3.反应速度快：酶作用下反应速度可提高1~10万倍。
4.具有可逆性：酶催化反应产物形成后有时能反作用于酶使其变原状态，达到可逆效果。
二、酶的分类酶分为四类：氧化酶、还原酶、转移酶和水解酶。
1.氧化酶：催化氧化反应，将化合物的氧化态由低转高，同时伴随能量释放并转化为其他形式。
2.还原酶：与氧化酶相反，催化还原反应，将化合物的氧化态由高转低，同时在反应中吸收外界能量进行新的化合键的形成。
3.转移酶：催化化合物之间的基团转移反应，将某个化合物中的基团转移至另一个化合物上。
4.水解酶：主要作用是催化水解反应，将复杂大分子在水的存在下分解成较小或较单纯的化合物。
三、酶的结构酶是蛋白质质体的一种，有三级结构，即一级、二级和三级结构。
1.一级结构：蛋白质分子中所有氨基酸残基的线性序列，不稳定，可被酶解成小片段。
2.二级结构：蛋白链序列局部折叠而成的稳定结构，具有α螺旋和β折叠两种形态。
3.三级结构：二级结构在空间上的组装所形成的最终结构，是蛋白质的功能单位，含有多种氨基酸残基单元。
四、酶的活性酶活性受到所处环境的影响，主要体现在温度、pH值、化合物浓度等方面。
1.温度：手性和结构都是与温度密切相关的重要参数。
酶活性可随着温度的升高而增加，在理想温度下达到最大值，此后随着温度的升高而下降。
2.pH值：酶活性随酸碱度变化呈现不同的活性，酶活性随pH值的变化规律也较为复杂。
在特定的pH值下，酶活性能达到最大值。
(完整版)生物化学酶
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
生物化学总结 酶
一、酶的概论1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。
2.酶作为生物催化剂的特点：a.酶具有很高的催化效率。
b.酶具有高度专一性。
c.酶易失活。
d.酶活性受到调节和控制。
3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。
4.酶的化学组成：5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。
6.六大酶类：二、酶的催化原理1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。
2.酶与底物复合物的形成：。
3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点（高效性、专一性）。
活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。
特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。
b.酶的活性部位具有三维立体结构。
c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。
d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。
e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。
f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。
4.影响酶催化效率的因素：（改变反应途径降低活化能）非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理论)。
共价作用：酸碱催化、共价催化、金属离子催化。
(1).邻近效应：酶与底物结合以后，使原来游离的底物集中于酶的活性部位，从而减小底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离，提高底物有效浓度，使反应更容易进行，增加反应速率的一种效应。
定向效应：反应物的反应基团之间、以及酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位和取向产生的效应。
(2).当酶与底物结合后，酶与底物之间的非共价作用可以使底物分子围绕其敏感键发生形变，从而促进底物过渡态的形成，反应活化能被降低，反应速率得以加快。
酶与底物结合时，在底物发生形变的同时，酶活性部位的构象也在底物的影响作用下发生改变，二者的形变导致酶与底物更好地结合，形成一个互相契合的酶－底物复合物。
(3).结合能与过渡态理论：结合能来自酶与底物之间的非共价作用。
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生物化学酶知识考点整理●特点
●易失活
●效率高
●邻近效应
酶和底物形成中间复合物，↑反应有效浓度，↑反应V
●定向效应
催化基团和反应基团的正确取位
●底物的形变和诱导契合
发生酶和底物的构象变化，活化能降低
●多元催化和协同效应
●活性部位微环境的影响
疏水环境、非极性环境使带电基团之间的静电作用更强
●专一性
●专一性假说
●锁钥假说
●诱导契合假说
酶活性部位是柔软的
●结构专一性
●绝对专一性
●相对专一性
●基团（族）专业性
●键专一性
●立体专一性
●旋光异构专一性
L/D
●几何异构专一性
反式/顺式
●活性可调节
●酶浓度调节
●激素调节酶活性
●反馈抑制调节
●抑制剂和激活剂
●其他
●别构调节
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变
●别构剂（别构激活剂➕别构抑制剂）
一般微小分子代谢物或辅因子
●别构酶特点
●多亚基（催化亚基➕调节亚基）
●一般处于代谢开始或分支
●不遵守米氏方程
●动力学曲线（正协同→S型曲线/负协同→双曲线）
●别构模型
●齐变模型（WMC 模型）
每个亚基→R型（+结合底物and 松弛）➕T型（不利于结合底物、紧
张）
●序变模型（KNF 模型）
底物结合后触发T态→K态
●典型例子：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC ase ）
ATP（别构激活剂）、CTP（别构抑制剂）
●酶原激活
原蛋白质不具有生物活性，蛋白水解酶作用后，构象变化→活性蛋白不可逆
●典型例子
●胰蛋白酶原的激活
肠激酶作用使活性中心暴露
●胰凝乳蛋白酶原激活
胰凝乳蛋白酶酶原被胰蛋白酶在精氨酸15和异亮氨酸16切开→胰凝
乳蛋白酶
●可逆的共价修饰
●磷酸化与脱磷酸化
ATP 或者GTP γ位的磷酸基转移到氨基酸残基
●蛋白激酶
●Ser /Thr 型（催化R基—OH 的磷酸基）
●Tyr 型（酚羟基）
●同工酶
蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在差异，但能催化相同化学反应的一组酶
●乳酸脱氢酶（5种同工酶）
●本质
●具有催化活性的RNA
●单纯蛋白质
●缀合蛋白质
●脱辅酶➕辅酶
结合松弛，可以用透析的方式除去
●B族维生素
●维生素B 硫胺素（硫胺素焦磷酸TTP ）→ 丙酮酸脱氢酶复合体
脚气病、多发性神经炎
●维生素PP 烟酸 + 烟酰胺→（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD ⁺，辅酶Ⅰ）
（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP ⁺，辅酶Ⅱ）→ 电子载体受体/供
体
赖皮病、对称性皮炎
●维生素B₂核黄素（黄素单核苷酸 FMN ）（黄素腺嘌呤二核苷酸FAD ）
→氧化还原酶
口角炎、皮炎、唇炎
●维生素B₃泛酸（辅酶A CoA）（酰基载体蛋白 ACP ）→酰基传递作
用
●维生素B₆（磷酸吡哆醛 PLP ）（磷酸吡哆胺 PMP ）→转氨作用、脱
羧作用、消旋作用、β和γ消除作用、羟醛反应
●维生素B₁₂氰钴胺素（5’—脱氧腺苷钴胺素）（甲基钴胺素）→分子
内重排作用、核苷酸变成脱氧核苷酸、甲基转移
恶性贫血
●生物素（生物胞素）→二氧化碳固定和羧化反应
恶心 、呕吐 、厌食
●叶酸（四氢叶酸THF /FH ₄）→一碳单位载体参与代谢反应
巨红细胞性贫血
●硫辛酸（硫辛酸、赖氨酸）
●维生素C 抗坏血酸→ ①氧化还原反应②羟化反应
其他功能：①防止贫血②促进铁吸收③改善变态反应④刺激免疫反应败血
症
●金属离子
●金属酶
结合非常牢固
●细胞色素氧化酶（铁）
●红素酶（铁）
●含铜、锌、锰、钴等
●金属激活酶
结合松弛
●脱辅酶➕辅基
共价键结合
●单体酶、寡聚酶、多酶复合体
多条肽链组成、多个亚基组成、多种酶组成
●分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂合酶类⑤异构酶类⑥连接酶类●反应动力学
●米氏方程说明关系
●[S]<<Km ，反应V → [S]成正比 [S]与[E]→一级动力学
●[S]>>Km ，反应V→最大 [S]与[E]→在无关→零级动力学
●[S]=Km ，反应V=V最大的一半
●动力参数
●Km
酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度
●Km越小，酶对底物的亲和力越大
●与酶性质有关
●可判断酶的专一性
●推断反应的方向和途径（及优势途径、限速途径）
●Kcat （催化常数）
最大催化活力量度
●Kcat /Km（催化效率）
●影响因素
●温度
↗导致加快
●PH
酶空间结构酶与底物结合
●激活剂：凡能提高酶活性的物质
对酶的作用有一定选择性
●无机离子或简单有机化合物
●蛋白酶
●酶的抑制
●常见抑制剂
●不可逆抑制剂
●非专一性不可逆抑制剂
有机磷化物、有机汞、烷化剂
●专一型不可逆抑制剂
Kcat 型、Ks型（亲和标记试剂）
●竞争性抑制剂（抗代谢物）
磺胺类药物、过渡态类似物
●抑制作用类型
●不可逆抑制作用
●可逆抑制作用
●竞争性抑制作用
●I（抑制剂）存在时，Vm不变，Km↑
●解除抑制：增加底物浓度
●非竞争性抑制作用
酶和抑制剂结合后还可以与底物结合，形成三元复合物后不能分解产物
●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km不变
●解除抑制：增加酶浓度
●反竞争性抑制作用
酶和底物结合后才和抑制剂结合
●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km↓
●活性部位
指酶分子上结合底物将底物转化为产物的区域
●特点
占相当小的部分，三维实体在疏水区域，通过非共价键与底物结合具有柔性、可运动性
●研究方法
●酶分子侧链基团的化学修饰法
●非特异性共价修饰
酶活力丧失程度和修饰剂浓度成一定比例
●特异性共价修饰
特殊化学试剂专一修饰
●亲和标记
●动力学参数测定法
●X射线晶体结构分析法
●定点诱变法（常用）
定点改变蛋白质基因中的DNA 顺序
●催化反应机制
●酸碱催化
通过提供质子或者接受质子，降低活化能
●共价催化
使底物迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应活化能
●亲核催化
放出电子作用于底物缺电子中心
●亲电子催化
●金属离子的催化
结合底物为反应定向金属离子氧化态和还原态的转换做酶的辅助因子传递电子
●金属酶
●金属———激活酶
●催化反应机制实例
●溶菌酶→杀菌作用→分解细菌细胞壁
作用于β-1，4-糖苷键（酸碱催化）
●丝氨酸蛋白酶家族→酸碱催化➕共价亲核催化
胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶都有催化三联体
●核糖核酸酶催化核酸水解→酸碱催化
●酶活力
●酶活力→ 催化某一化学反应的能力（IU）Katal
●酶的比活力→ 酶的纯度（U/g或者U/mL）
●测定方法
●分光光度法
简单迅速准确
●荧光法
灵敏度高
●同位素测定法
●电化学法
●维生素
一类参与生物生长发育以及代谢所需的微量有机物质
●脂溶性维生素
●维生素A（视黄醇）
●分为维生素A₁，A₂
●视黄醛前体物质，视黄醛合成视紫红质（感光物质）
●夜盲症、干眼症、皮肤干燥
●维生素D（抗佝偻病维生素）
●分为D₁、D₄、麦角钙化醇（D₂）、胆钙化醇（D₃）→1-25-二羧维生素
D₃（活性形式）
●调节钙、磷代谢，促进成骨，脂质代谢有作用
●佝偻病（儿童），软骨病（成人）
●维生素E（生育酚、生育三烯酚）
●抗氧化剂
●促进性激素分泌，提高生育能力
●促进血红素合成
●保护生物膜结构和功能
●肌肉萎缩、不育、贫血
●维生素K（凝血维生素）
●K₁，K₂，K₃
●促进凝血酶原合成，调节骨代谢
●影响血液凝固
●水溶性维生素（见辅酶）
●维生素B族
●硫辛酸
●维生素C。