(优选)食品化学八酶
食品工业中的酶
蛋白酶的分类
根据作用方式
– 内切酶 – 端解酶
氨肽酶 羧肽酶
根据活性中心的化学性 质
– – – – 丝氨酸蛋白酶 巯基蛋白酶 金属蛋白酶 酸性蛋白酶
根据最适pH 根据最适pH
– 酸性蛋白酶 – 碱性蛋白酶
根据来源
– 动物蛋白酶 – 植物蛋白酶 – 微生物蛋白酶
蛋白酶在食品工业中的应用
酶活力的测定方法
– 在最适条件下测定
影响酶促反应速度的因素
底物浓度 酶浓度 pH值 pH值 激活剂 温度
– 温度对酶的影响 – 温度对酶催化反应的 影响 – 酶在在部分冻结食品 中的变化
酶的抑制
不可逆抑制与可逆抑制 水分活度 物理因素
– 剪切作用 – 压力 – 辐射 – 界面失活 – 溶剂作用
食品加工中重要的酶及其作用 机制
食品工业中的酶
概述
酶的基本特征
– 酶的化学本质 – 酶催化作用特点
高效 专一 条件温和 EC 1. 10. 3. 3
酶委员会 大类码：“1”表示氧化还原酶 亚类码：“10”表示电子供体为抗坏血酸 次亚类码：分类和命名
– 习惯命名法和系统命名法
硫胺素酶
硫胺素酶Ⅰ 硫胺素酶Ⅰ，催化硫胺素的分解 硫胺素酶Ⅱ 硫胺素酶Ⅱ ，催化硫胺素的水解 存在与危害
植酸酶
广泛存在与植物中 植酸对植物性食物营养和质构的影响
酶活力及其测定
酶活力单位的定义
– 在特定条件下，每分钟催化1毫摩尔底物转 在特定条件下，每分钟催化1 化为产物所需要的酶量为1个单位（U 化为产物所需要的酶量为1个单位（U） – 1 Katal= 6*107U – 酶的比活力：U/(m)g蛋白质，U/ml酶液； 酶的比活力：U/(m)g蛋白质，U/ml酶液； – 对同一种酶，比活力越高，表示酶越纯。
食品化学
（4）将这方面的知识应用在解决食品配制、加工和贮藏中出现的
各种问题。
26
三、食品科学
3.1 内涵
食品科学的基础是基础科学知识或基础知识。基础知识包
括数学原理、物理现象的概念和化学结构与反应性。
肪、灰分和氮，氮乘6.25得蛋白质含量。
22
1871年Jean Baptiste Dumas提出：仅由蛋白质、碳水化合物和脂
肪组成的膳食不足以维持人类生命。
20世纪前半期已发现大部分基本的食用物质，并对它们的性质作 了鉴定。这些物质是维生素、矿物质、脂肪酸和一些氨基酸。 20世纪中期：日益广泛地使用化学物质帮助增长、制造和销售食 品是一个特别值得关注和有争议的事件。
21
19世纪中期英国的Arthur Hill Hassall将食品的微观分析提高至
重要地位，他和助手们绘制了一套比较详尽的显示纯净食品材
料和掺杂食品材料的微观形象示意图。 1860年在德国的Weede建立了第一个由政府资助的农业试验站。 W. Hanneberg和F. Stohman发展了一种用来常规测定食品中主要 成分的重要方法。将样品分为几个部分，测定其中的水、粗脂
多糖的合成； 糖酵解； 脂类水解 脂类氧化
蛋白质变性；
蛋白质交联； 蛋白质水解；
35
非酶促褐变； 酶促褐变； 天然色素的降解；
36
37
4.2 改变食品品质的一些反应及产生的效果
38
食品可能发生的二次变化及其产生的影响
39
40
食品中物质的变化可能对食品属性产生的影响
食品化学-酶
存在，及酶被底物饱和
精选课件
21
1/v
截距=1/vmax
斜率=Km/ vmax
精选课件
22
vmax的意义 在最适条件和被底物饱和时的理论上的最 高酶活力
Km的意义
v=vmax/2时，Km=[S] 当酶反应速度达到最高反应速度一半时的
反应进行 [S]下降 反应遵循一级动力学
dp dt k 0
反应速度常数
ddpt k1(SP)
底物浓度
精选课件
23
Km指示酶与底物的亲和力
较低Km，亲和力高，催化效率高
精选课件
24
二、酶浓度
当[E]＜＜[S]， 反应速度∝酶浓度
精选课件
25
长时间范围内
初速度保持不 变，然后下降
初速度保持的 时间与酶的种 类有关
酶活下降的原因
产物的抑制作 用
酶失活
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26
反应动力学
反应早期 [S]是一个常数 酶反应是零级反应
A、B：催化基团
C：结合基团
精选课件
6
三、酶的命名
习惯命名
α-淀粉酶、纤维素酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白 酶、过氧化物酶或过氧化氢酶
商品名称 系统命名
4位数字组成的酶委员会编号（EC number）
精选课件
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酶的系统命名的原则
第一位数字（大类） 反应本质 1．氧化还原酶 电子转移
2．转移酶
基团转移
和手性的位置
被合成的键:C-C、 底物S1、底物S2、第三
C-O、C-N 等
底物（共底物）几乎总是
食品酶学整理
食品酶学整理绪论酶的分类和命名一、根据酶催化的化学反应性质分类(1)氧化还原酶类：AH2 ＋B === A＋BH2(2)转移酶类：A－R＋B ==== A＋B－R(3)水解酶类：A－B ＋H OH ==== A OH ＋BH(4)裂合酶类：裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
(5)异构酶类：催化各种同分异构体的相互转化(6)连接酶类：A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi二、根据酶的来源和作用底物分类(1)动物酶又可将酶在动物细胞内所处位置划分，如唾液淀粉酶、胰蛋白酶等(2) 植物酶又可以按植物种类划分，如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等(3) 微生物酶又可按微生物种类划分，如细菌淀粉酶、霉菌淀粉酶酶的国际系统命名法以酶所催化的整体反应为基础，明确标明酶作用的底物及催化反应的性质。
当酶作用的底物有两个时，要同时列出，并以“：”分开。
若其中一种底物为水，则可省略。
比如：L－抗坏血酸＋1/2 O2 L－脱氢抗坏血酸＋H2O习惯命名：抗坏血酸氧化酶系统命名：L－抗坏血酸:氧氧化还原酶酶编号：EC 1.10.3.3酶应用知识解决生活问题1.人感冒发烧时，常食欲不佳，体力不支，原因是什么？温度过高降低酶的活性2.采取什么水可使加酶洗衣粉达到最佳洗涤效果？温水3.口腔里有唾液淀粉酶，为什么塞进牙缝里的肉丝两天后还没被消化?酶具有专一性4.冰箱冷藏食物可保鲜的原理是什么？温度低，酶的活性降低，从而食物细胞的呼吸作用减弱5胃蛋白酶为何不分解胃？有胃粘膜保护6.唾液随食物进入胃能继续参与食物的消化分解吗？pH=2的酸性环境,淀粉酶不能发挥作用酶分子的组成酶单纯酶结合酶辅因子辅酶辅基金属激活剂酶蛋白结合松散结合紧密金属离子作为辅因子酶学和食品科学的关系：酶学是生物科学和食品科学的基础，懂得酶学才能理解酶在酶在动植物原料及其加工过程中的变化和作用，才能理解食物在体内的生理作用和营养功能。
食品化学：酶
• 六、酶制剂 酶制剂—酶的工业化制剂。酶制剂应
用方便，易获得。
七 酶的分类
1971年国际生化协会酶命名委员会根据酶所催化 的反应类型将酶分为六大类，即氧化还原酶类、转移 酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类， 分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示，再根据底物 中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚 类，每个亚类可再分若干个亚-亚类，仍用1、2、 3、……编号。故每一个酶的分类编号由用“．”隔 开的四个数字组成。编号之前是酶学委员会的缩写EC。 酶编号的前三个数字表明酶的特性：反应性质、反应 物（或底物）性质、键的类型，第四个数字则是酶在 亚-亚如类乙醇中脱的氢顺酶 序号。
根据组成酶蛋白分子的肽链数量及其组装特点， 又可将酶分为三类：
单体酶 单体酶只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般都
是催化水解的酶，分子量在13 000~35 000之间，如溶菌 酶、胰蛋白酶等
寡聚酶 寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相
同的多肽链，也可以是不同的多肽链。亚基之间不是共价 结合，彼此很容易分开。
食品中的酶能影响食品品质，在食 品加工中要使用酶。 • 三、本质 具有催化作用的蛋白质、酶具有活 性中心。
四、特性 • 1高效性
为一般催化剂的1000万倍～10万亿倍。 • （2）专一性(specificity)
酶对底物具有高度专一性。（绝对、 相对、立体）
• 五、酶的辅助因子
许多酶在作用时，需要一个非蛋白 质组分，酶的这个非蛋白质组分称为酶 的辅助因子。
反应速率 的因素
8.1酶的化学本质： 酶的化学组成主要是蛋白性成分。 根据其化学组成可将酶分为：
简单蛋白酶 即那些只需要其蛋白质部分就具有催化功能的酶。
食品加工中重要的酶
第二节食品加工中重要的酶一、淀粉酶凡催化淀粉水解的酶，称为淀粉酶。
淀粉酶是糖苷水解酶中最重要的一类酶。
因水解淀粉的方式不同，可将淀粉酶分为四类：α-淀粉酶、β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶和脱支酶。
（一）α-淀粉酶α-淀粉酶广泛存在于动物、植物和微生物中。
在发芽的种子、人的唾液、动物的胰脏内含量甚多。
现在工业上已经能利用枯草杆菌、米曲霉、黑曲霉等微生物制备高纯度的α-淀粉酶。
天然的α-淀粉酶分子中都含有一个结合得很牢固的Ca2＋，Ca2＋起着维持酶蛋白最适宜构象的作用，从而使酶具有高的稳定性和最大的活力。
α-淀粉酶是一种内切酶，以随机方式在淀粉分子内部水解α-1,4糖苷键，但不能水解α-1,6糖苷键。
在作用于淀粉时有两种情况：第一种情况是水解直链淀粉，首先将直链淀粉随机迅速降解成低聚糖，然后把低聚糖分解成终产物麦芽糖和葡萄糖。
第二种情况是水解支链淀粉，作用于这类淀粉时终产物是葡萄糖、麦芽糖和一系列含有α-1,6糖苷键的极限糊精或异麦芽糖。
由于α-淀粉酶能快速地降低淀粉溶液的黏度，使其流动性加强，故又称为液化酶。
不同来源的α-淀粉酶有不同的最适温度和最适pH。
最适温度一般在55～70 ℃，但也有少数细菌α-淀粉酶最适温度很高，达80 ℃以上。
最适pH一般在4.5～7.0之间，细菌中α-淀粉酶的最适pH略低。
（二）β-淀粉酶β-淀粉酶主要存在于高等植物的种子中，大麦芽内尤为丰富。
少数细菌和霉菌中也含有此种酶，但哺乳动物中还尚未发现。
β-淀粉酶是一种外切酶，它只能水解淀粉分子中的α-1,4糖苷键，不能水解α-1,6糖苷键。
β-淀粉酶在催化淀粉水解时，是从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个个麦芽糖单位，并将切下的α-麦芽糖转变成β-麦芽糖。
β-淀粉酶在催化支链淀粉水解时，因为它不能断裂α-1,6糖苷键，也不能绕过支点继续作用于α-1,4糖苷键，因此，β-淀粉酶分解淀粉是不完全的。
β-淀粉酶作用的终产物是β-麦芽糖和分解不完全的极限糊精。
8 酶_4368
应用1：氨基酰化酶（Aminoacylase）
世界上第一种工业化生产的固定化酶。
缺点 反应条件较激烈，易影响酶的空间构象而影 响酶的催化活性。
三、交联法（crosslinking）
借助双功能试剂使酶分子之间发生交联的固定化方法。 常用的双功能试剂：戊二醛
戊二醛有两个醛基，均可与酶或蛋白质的游离氨基反 应,使酶蛋白交联。 与共价偶联法的区别：交联法不使用载体。
缺点 (1)反应条件激烈，酶分子的多个基团被交联， 酶活力损失大。 (2)制备的固定化酶颗粒较小，给使用带来不 便。
合成聚合物
载体
纤维素 葡聚糖凝胶 琼脂糖
聚苯乙烯 尼龙
特点
亲和性好 机械性能差
机械性能好， 但有疏水结构
共价偶联法常用方法: 重氮化法、叠氮法、溴化氰法、烷基化法等
偶联成功因素: 载体：功能基团：芳香氨基，羧基，羧甲基等。 酶分子:侧链非必需基团：羧基，巯基，羟基，酚基，咪唑基。
共价偶联法特点
优点 （1）酶与载体结合牢固，不会轻易脱落； （2）可连续使用。
l
l 酶制剂 酶制剂—酶的工业化制剂。酶制剂应
用方便，易获得。
l pH的影响 大多数酶的活力最大时最适pH在 4.5～8 间
l pH影响酶活力的原因: (1) pH引起酶变性而失活 (2) pH改变酶蛋白分子的电离状态 (3)pH改变底物的电离状态
l 温度的影响 一般最适温度 动物细胞酶 37～50 ºC 植物细胞酶 50～60 ºC（以上）
凝胶
天然凝胶 合成凝胶
琼脂、 海藻酸钙 角叉菜胶
明胶 聚丙烯酰胺 光交联树脂
包埋条件 温和
酶活性 不变
强度 差
聚合反应 部分失活 高
溶菌酶等8种食品添加剂
附件1溶菌酶等8种食品添加剂一、溶菌酶英文名称：Lysozyme功能：防腐剂。
1.使用范围、用量2.来源自鸡蛋清提取。
3.生产工艺用离子交换树脂从鸡蛋清中提取溶菌酶，然后经洗脱、离心过滤、低压反渗透过滤、巴氏杀菌制得液体型溶菌酶产品；将液体型溶菌酶进行喷雾干燥制得粉末型溶菌酶产品。
4.性状白色至淡黄色粉末，或浅黄色至深褐色液体。
5.技术要求5.1理化指标备注：酶活性规格除以上规定外，还可按实际需要执行。
5.2微生物指标二、DL-苹果酸钠英文名称：DL-Disodium malate功能：酸度调节剂。
1.使用范围及用量各类食品中按生产需要适量使用。
2.生产工艺通过苹果酸和氢氧化钠反应后生成苹果酸钠，然后精制浓缩、结晶干燥后制得。
3.性状白色至黄白色结晶粉末或颗粒，无臭、略有咸味。
4.技术要求4.1理化指标三、羰基铁粉英文名称：Carbonyl Iron功能：营养强化剂。
1.使用范围和用量按照GB14880规定的铁盐使用范围及用量。
2. 生产工艺以海绵铁为原料，与一氧化碳羰基合成为五羰基铁、经蒸发提纯、热分解成铁粉、初级羰基铁粉钝化、还原、研磨制得高纯元素铁粉。
3.技术要求3.2理化指标四、L-酪氨酸英文名称：L-Tyrosine 功能：营养强化剂。
1.使用范围和用量2.来源非动物源性原料。
五、L-色氨酸英文名称：L-Tryptophan 功能：营养强化剂。
1.使用范围和用量2. 来源非动物源性原料。
3.技术要求六、天门冬酰苯丙氨酸甲酯乙酰磺胺酸英文名称：Aspartame-Acesulfame Salt 功能：甜味剂。
1.使用范围和用量2.生产工艺以乙酰磺胺酸钾和天门冬酰苯丙氨酸甲酯为原料，经生成反应，冷却，离心，干燥，包装五个步骤完成。
3.性状白色结晶粉末，溶于水微溶于酒精。
4.技术要求七、焦糖色（苛性硫酸盐法）英文名称：Caramel Colour class Ⅱ- caustic sulfite 功能: 着色剂。
食品化学的名词解释
食品化学的名词解释近年来，随着人们对食品安全和营养健康的关注度不断提高，食品化学作为一门关乎食品品质、食品加工和食品安全的学科，备受瞩目。
食品化学涵盖了众多名词和概念，为了更好地了解这些术语，本文将逐一解释。
1. 蛋白质：蛋白质是一种重要的营养物质，是构成人体细胞和组织的基础。
在食品中，蛋白质被广泛存在于肉类、鱼类、奶制品、豆类等食材中。
蛋白质由许多氨基酸链接而成，不同的蛋白质由不同的氨基酸组合形成，具有不同的功能和生物活性。
2. 碳水化合物：碳水化合物是人体能量的重要来源。
它们主要存在于谷类、米面类、蔬菜、水果等食物中。
碳水化合物是由碳、氢和氧原子组成的化合物，可以分为单糖、双糖和多糖。
多糖经过消化后会转化为葡萄糖，供给人体各个组织和器官使用。
3. 脂肪：脂肪是一类广泛存在于食物中的有机化合物。
它们是食品中的重要能源供应者，同时也起到维持正常生理功能和保护内脏器官的作用。
脂肪可以分为饱和脂肪、不饱和脂肪和转脂肪。
饱和脂肪酸主要存在于动物性油脂和坚果等食物中，摄入过多可能增加心血管疾病的风险。
4. 维生素：维生素是人体所需的微量营养素，具有调节身体新陈代谢、促进生长发育、预防疾病等重要作用。
常见的维生素包括维生素A、维生素B、维生素C、维生素D 等，它们广泛存在于水果、蔬菜、肉类、鱼类等食材中。
维生素一般不能被人体自行合成，必须通过食物摄入。
5. 抗氧化剂：抗氧化剂是一种能够延缓或抑制氧化反应的化学物质。
在食品中，抗氧化剂被广泛应用于保持食品的品质和延长食品的保鲜期。
常见的抗氧化剂有维生素C、维生素E、多酚类物质等，它们可以帮助抵抗自由基的损伤，保护人体细胞免受损害。
6. 防腐剂：防腐剂是一类能够抑制微生物生长和延长食品保质期的食品添加剂。
在食品加工工业中，防腐剂被广泛使用，以防止食品腐败变质和细菌的滋生。
常见的防腐剂包括硫酸盐、亚硝酸盐、苏打等，但长期食用过量会对健康产生一定的影响。
7. 酶：酶是一类能够促进化学反应发生的生物催化剂。
8酶法分析
下图是根据反应前后酶反应体系的吸光度或荧光 强度的总变化，测定产物（或底物）的量。 （1） CA、CB和CC 3个底物浓度对吸光度 变化的影响，吸光度最 初变化快，以致反应在 几分钟内即可完成。此 方法仅需知道最初和最 终吸光度； （2）根据（1）中的数 据，得到底物浓度和吸 光度总变化的相关图
终点法的优点
•
该法的原理是
SOD亚硫酸 盐氧化酶
存84天。
通过酶反应循环系统的高 灵敏度测定法
8.2.2
A＋B C＋D A＋Y C＋X • 如果待测底物Ａ的量极微，无法直接测定时，可 将以上两式偶联，构成一个酶反应循环系统，将 Ａ的产物Ｃ再变成Ａ，如此经过多次循环，产物 Ｄ的量将随反应时间不断积累而增多；如果选择 适当的反应条件，在一定时间后使循环反应停止 时，Ｄ的生成量将与被测物质Ａ的最初浓度成比 例。对于不能直接测量的微量物质Ａ，经过循环 反应后，通过测量Ｄ就能定量微量的Ａ。
（4）选用乙酸萘酯作为底物
• a-乙酸萘酯＋水
胆碱酯酶 有机磷农药
萘酚＋乙酸 固蓝B 显色产物
• 在680nm波长处测定吸光度。检出限在 mg/kg级别。不可检出氨基甲酸酯类农药。
酶法分析技术的种
类及其基本原理
龙肇. 马硕
8.2 酶法分析技术
8.2.1 多酶偶联测定法 8.2.2 通过酶反应循环系统的高灵敏度测定法 8.2.3 放射性同位素测定法 8.2.4 酶标免疫检测法 8.2.5 酶联免疫吸附检测法
食品酶学分析中采用终点法所需 要的某些酶的浓度
底物 葡萄糖 甘油 尿酸 延胡索酸 酶 已糖激酶 甘油激酶 尿酸氧化酶 延胡索酸酶 Km 1.0×10-4(30℃) 5.0×10-5(25℃) 1.7×10-5(20℃) 1.7×10-6(21℃) 酶浓度 /(IU/L) 1.67 0.83 0.28 0.03
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0.5
0 10 20 30 40 50 60
温度 ºC
温度对淀粉酶活性的影响
pH的影响
1.最适pH
表现出酶最大活力的pH值
酶
2.pH稳定性
活
在一定的pH范围内酶是稳定的 性
胃蛋白酶 淀粉酶
胆碱酯酶
pH对酶作用的影响机制：
1.环境过酸、过碱使酶变性失 活；
2.影响酶活性基团的解离；
0
3.影响底物的解离。
八十年代以前: 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的
特殊蛋白质。 八十年代以后: 酶是一类由活性细胞产生的生物大分子，又称催化剂。
蛋白质 核糖酶：RNA、DNA
2、酶分子的组成和结构
据酶 蛋白 结构 特征 分类
只有一条具有活性部位的多肽链，
单体酶 即仅由单一的三级结构蛋白质构成。
本章内容
概述 酶的固定化 酶促褐变 酶在食品加工中的应用
第一节 概述
酶对食品科学的重要性
控制着所有重要的生物大分子和小分子的合成、分解 食品加工的主要原料是生物材料, 生物材料中含有大量的酶 酶的作用
有益的：蛋白酶 有害的：果胶酶、脂酶 有效地使用和控制内源酶和外源酶
1、酶的化学本质
——通常为水解酶类。
寡聚酶
由多个具有三级结构的亚基聚合而成， 亚基聚合时有活性，解聚后失活。
多酶复。
2、酶分子的组成和结构
据酶 分子 组成 分类
单纯蛋白酶： 仅由蛋白质组成，水解---氨基酸
酶蛋白 （蛋白质部分）
决定反应专一性
结合蛋白酶
（全酶）
辅助因子
内在因素 酶的浓度 底物的浓度
环境条件 pH 温度 水分活度 激活剂或抑制剂
底物浓度对酶促反应的影响
在酶浓度，pH，温度等条件不 变的情况下研究底物浓度和反 应速度的关系。如右图所示：
n 在低底物浓度时, 反应速度与 底物浓度成正比，表现为一级 反应特征。
n 当底物浓度达到一定值，几乎 所有的酶都与底物结合后，反
酶通过扩散而损失的可能性还是存 在的。
胶囊包合
类似载体截留法，形成很小的颗 粒或胶囊
硝酸纤维素或尼龙 只适合低MW底物
共价连接
化学试剂 优点：
共价键牢固，酶不易泄漏 缺点：
一部分酶起着载体的作用而失 去了催化能力，因此用交联法 固定的酶活力较低。
对于价格昂贵的酶，不经济。
3.酶的催化作用特点
高效性：反应速度是普通催化剂的107～1013； 反应条件温和：pH5-8，20-40°C； 酶活力条件可控：生成与降解量的调节，催化效力的调节，改
变底物浓度对酶进行调节等；
专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。
绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应，而不作 用于任何其它物质。
优点： 操作简便、条件温和，不会引起 酶的变性失活，载体价廉易得， 而且可反复使用。
缺点： 由于是靠物理吸附作用，结合力 较弱，酶与载体结合不太牢固而 易脱落。
载体截留
凝胶（聚丙烯酰胺）
特点：
低MW底物可通过扩散自由进入凝胶 颗粒，酶和高MW的终产物不能从凝 胶颗粒中渗漏出去。
局限：
只能适用于低MW底物。食品体系常 常有大分子。
小分子有机化合物
（非蛋白质部分） 金属离子
决定反应性质
二者缺一不可,否则不具有催化特性 全酶才有催化活性
辅助因子分类——按其与酶蛋白结合的紧密程度
辅酶 (co-enzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基(prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
应速度达到最大值（Vmax），
此时再增加底物浓度，反应速 度不再增加，表现为零级反应。
v
Vmax
一级反应 v = k [S]
零级反应 v = k [E]
[S]
酶浓度的影响
底物充足,其它因素不变时： 反应速率与酶浓度成正比； 底物浓度不足或酶浓度过高、
产物积累对反应有抑制作用， 会妨碍反应速率； 实际生产中，酶浓度如过高， 既浪费又影响产品质量。
固定化酶
将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高 分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶 活性的一种酶制剂形式，称固定化酶。
优点 酶的稳定性提高 易分离，酶能反复多次使用，可连续化、自动化 操作 产物中不含酶，不需要采用热处理灭酶，有助于 提高食品的质量
酶的固定方法
吸附
将酶吸附在氧化铝、有机聚合物、 玻璃、无机盐或硅胶等材料上
激活剂对酶的作用具有一定的选择性，使用不当，会适得其 反，激活剂之间有时存在拮抗现象。
激活剂的浓度有一定的范围，超出此范围，会得到相反的效 果。
抑制剂的影响
——使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而 降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂
酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相 似。 b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳 定的复合体或结合物。
2
4
6 8 10 pH
pH对某些酶活性的影响
Aw 的影响
一般而言，酶活力随Aw 的升高而增大。
食品原料中的水分含量 必须低于1%～2%，才能 抑制酶活力
激活剂的影响
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。
如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr2+、Fe2+ 、Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO4-等；
温度的影响
最适温度：酶促反应速度最快时 的环境温度。 动物细胞酶 37～50 ºC 植物细胞酶 50～60 ºC
双重影响
TºC＜Tº最适C：温度升高， 酶促反应速度升高
TºC＞Tº最适C：由于酶的本 质是蛋白质，温度升高，可 引起酶的变性，从而反应速 度降低。
酶 2.0 活 性 1.5
相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键的 专一性和基团的专一性。
立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构型起作用，而不催 化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
活性中心以外 的必需基团
维持酶活性 中心应有的 空间构象
结合基团
底物
催化基团
催化底物转 变成产物
活性中心
4.影响酶催化反应速度的因素