蛋白质知识点整理
高一蛋白质功能知识点总结
高一蛋白质功能知识点总结一、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构特点蛋白质是由氨基酸经脱水缩合作用而成的，其结构特点包括：（1）氨基酸残基的肽键连接；（2）多肽链折叠形成的二级结构；（3）多肽链在空间上的折叠和组装形成三级结构；（4）由多个多肽链组装成的蛋白质具有四级结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质在生物体内发挥的功能主要包括以下几个方面：（1）细胞结构和支持：细胞的骨架、细胞膜的受体和通道蛋白均由蛋白质构成，为细胞的结构和功能提供支持；（2）代谢调节：代谢酶和激素是蛋白质的重要功能，能够催化生物体内各种代谢活动；（3）免疫防御：抗体和抗原等免疫球蛋白是重要的免疫调节蛋白质，能够保护生物体免受病原体侵害；（4）运输调节：血红蛋白能够将氧气从肺部输送到身体各个组织细胞，从而维持生命活动；（5）肌肉收缩：肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩的重要蛋白质；（6）信号传导：激素和神经递质等信号传导物质也是蛋白质的一种。
二、蛋白质在生物体中的功能1. 细胞结构和支持蛋白质在细胞结构和支持方面的功能主要体现在以下几个方面：（1）细胞骨架：细胞内的骨架蛋白质能够维持细胞的形状和稳定性，同时也参与了细胞的分裂和运动；（2）细胞膜受体和通道蛋白：细胞膜上的受体蛋白和通道蛋白能够接收外界信号和将物质从细胞内外进行运输，是细胞与外界环境交换物质的重要通道。
2. 代谢调节蛋白质在代谢调节方面的功能是最为显著的，代谢酶作为蛋白质的一种，在生物体内催化了各种代谢反应，保持了生物体内各种代谢活动的正常进行。
而激素作为一种调节蛋白质，能够调节生物体内各种代谢活动和生理功能。
3. 免疫防御蛋白质在免疫防御方面的功能主要体现在两个方面：一是抗体，它是由B细胞产生的一种血液免疫球蛋白，能够识别和结合外来抗原，从而中和毒素和病原体；二是抗原，它是一切能够引起免疫系统产生免疫应答的物质，包括细胞表面的抗原和血清中的抗原。
4. 运输调节血红蛋白是一种蛋白质，它能够将氧气从肺部输送到身体的各个组织细胞，使得细胞能够进行呼吸和代谢活动。
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一蛋白质的知识点蛋白质是生物体内分布最广泛的一类有机化合物，具有非常重要的生物学功能，是细胞内的主要构建材料之一，是生命体系内信息流转、代谢调节和信号转导等基本过程的基础。
本文将从蛋白质的结构、合成、分类、功能、代谢等方面对蛋白质进行深入探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的共同特征在于都是由氨基酸组成的长链聚合物。
氨基酸是蛋白质的基本结构单元，由2种或多种不同的氨基酸分子通过肽键连接而成。
常见的氨基酸有20种，分为两大类：一类是可以由人体自行合成的，称为必需氨基酸；另一类是不能合成但又是生命必需的，称为非必需氨基酸。
蛋白质的结构形式包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中的氨基酸序列，即各个氨基酸之间的线性排列顺序；二级结构指的是蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式，通常包括α-螺旋、β-折叠、β-转角等；三级结构指链接氨基酸残基的二级结构以及构成活性蛋白质的其他结构元素，是蛋白质折叠的最低阶段；四级结构指的是不同的蛋白质具有不同的空间构型，包括同种蛋白质不同结构形态的多肽链组合成的立体构型，以及不同多肽链组合而成的超级复合物。
二、蛋白质的合成蛋白质的合成过程也称翻译（Translation），是生命活动的基本过程之一。
人体内DNA是作为基因载体的存储核酸，它的信息需要转化成蛋白质的结构和功能。
这种转化的过程主要由RNA介导，RNA根据DNA上的一段基因序列担任的是基因的传递体。
在过程中，DNA的一个基因先经转录形成RNA的复制品，即mRNA，然后mRNA转移至细胞质，并依据其所携带的信息使得氨基酸在RNA链上“逐一”组成蛋白质的氨基酸序列。
三、蛋白质的分类根据蛋白质之间的相似性，蛋白质可以分为同源蛋白、同源超家族蛋白、异源蛋白、复合蛋白等多种类型。
同源蛋白是指来自于同一个基因或者具有相似的序列，结构和功能的蛋白质。
例如，人体中的血红蛋白和肌红蛋白就是同源蛋白。
同源超家族蛋白是指序列或结构相似的蛋白质从进化上有共同的起源，但是它们的功能却具有很大差异。
高中化学蛋白质知识点总结
高中化学蛋白质知识点总结
1. 蛋白质的定义：具有生物活性的大分子有机化合物。
2. 蛋白质的组成：由氨基酸组成，通常包含20种氨基酸，其中9种人体无法自行合成，必须通过食物获得。
3. 蛋白质的分子量：蛋白质分子量巨大，一般在几千至几十万之间，例如肝素分子量可达100万以上。
4. 氨基酸：氨基酸是蛋白质的组成部分，具有一定的酸碱性特性。
5. 氨基酸的分类：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸，极性氨基酸可以进一步分为酸性氨基酸和碱性氨基酸。
6. 蛋白质的结构：蛋白质的结构可以分为四级结构，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
7. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体中具有非常重要的生物学功能，包括酶、激素、抗体、运输蛋白、结构蛋白等。
8. 蛋白质的合成：蛋白质是通过氨基酸的连接而形成，有三个重要的步骤，包括转录、翻译和折叠。
9. 蛋白质质量分析：常用的方法包括质谱法、光谱法、凝胶电泳、DNA测序等。
10. 蛋白质的应用：在食品工业、制药工业、医学、能源等领域都有广泛的应用。
例如乳清蛋白可以用于制作奶制品和蛋白质饮料，胰岛素可以用于治疗糖尿病等。
高中化学蛋白质的十个知识点
1.蛋白质是生命的存在形式。
没有蛋白质就没有生命。
2.蛋白质的组成元素必然有C.H.O.N，可能有S、P 等元素。
蛋白质含量高的物质蛋白质含量高的物质3.蛋白质通产含有羧基或者氨基残基，能与酸或者碱作用，是 两性 化合物。
4.蛋白质的形态差异很大，有易溶于水的，也有不溶于水的。
蛋白质形成的溶液不是真溶液，属于胶体。
5.蛋白质 水解 为肽，进一步最终水解为氨基酸。
6.蛋白质加入浓的无机盐（硫酸钠、硫酸铵等），可降低蛋白质的溶解度而析出，可用于分离和提纯蛋白质，一定条件下可逆的。
豆腐的点卤，豆浆加入酱油变成糊状等就与 盐析 有关。
7.蛋白质的 变性 ，在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。
这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质。
蛋白质的这种变化叫做变性。
典型的盐类有硫酸铜和硝酸铅等，乙醇等有机物也可以使蛋白质变性。
8.蛋白质可以跟许多试剂发生 颜色反应 ．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色。
这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质变紫。
9.蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味，利用这一性质可以鉴别蛋白质。
蛋白质的定量检测沿用凯氏定氮法。
10.有些蛋白质也是 酶 。
如猪肝（人血里面也有）里的过氧化氢酶，能高效催化分解过氧化氢。
小时候经常听到小孩子的丁丁被蚯蚓（蛐蟮）吹肿了，其实是小孩玩蚯蚓后，没有洗手去小便时，蚯蚓表面的一种蛋白质被带到丁丁表面引起了过敏，乡下的老人的做法是利用鸭子的唾液涂抹，丁丁立马好了。
鸭子的唾液里面就有一种分解蚯蚓蛋白质的蛋白质，这种蛋白质效率很高，其实就是一种酶。
蛋白质知识点整理
1 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸8 杂环亚氨基酸：脯氨酸9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。
10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。
蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。
11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。
蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。
具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。
12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数目众多。
自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。
13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其他氢键的形成。
14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。
肽键是刚性的平面。
15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
高中生物蛋白质知识点
高中生物蛋白质知识点
高中生物蛋白质知识点如下：
一、化学元素组成
蛋白质主要由C、H、O、N四种化学元素组成。
很多重要的蛋白质还含有P、S两种元素，有的也含微量的Fe、Cu、Mn、I、Zn等元素。
二、相对分子质量
蛋白质是一种高分子化合物，相对分子质量从几千到100万以上不等。
三、基本组成单位——氨基酸
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且连在同一个碳原子上。
R基不同导致种类不同，组成蛋白质的氨基酸约20种。
四、分子结构的形成
多个氨基酸分子经过脱水缩合形成含多个肽键的化合物，
多肽呈链状。
氨基酸种类、数目、排列顺序的各不相同以及肽链空间结构的千差万别决定了蛋白质分子结构的多样性。
五、功能多样性
蛋白质分子结构的多样性，决定了功能的多样性。
六、有关蛋白质的计算
1、蛋白质形成过程中肽健、水分子的计算
由氨基酸分子脱水缩合可知，蛋白质形成过程中每形成一个肽键，同时失去一分子水，即形成的肽键数=失去的水分子数。
2、形成的蛋白质分子的相对分子质量
蛋白质分子的相对分子质量=氨基酸相对分子质量的总和-失去水分子的相对分子质量的总和。
高一生物蛋白质知识点
－肽键数 3．氨基酸平均相对分子质量与蛋白质相对分子质量关系 蛋白质相对分子质量＝氨基酸相对分子质量×氨基酸数目
－失去水分子数×水的相对分子质量。
思考：1、蛋白质分子多样性的直接原因、根本原因是什么？ 2、如何鉴定蛋白质？ 3、蛋白质合成、加工的场所在哪里？肽键如何表示？
2.下面是某蛋白质的肽链结构示意图(图1，其中数字为氨基酸 序号)及部分肽链的放大图(图2)。请据图判断，叙述中不正确 的是
A．该蛋白质中含有两条肽链49个肽键 B．图2中含有的R基是①②④⑥⑧
B
C．从图2可推知该蛋白质至少含有4个游离的羧基
D．控制该蛋白质合成的mRNA中至少含有51个密码子
❖二、核酸
❖一、蛋白质
结构通式
氨基酸：约 20 种 R基不同 例：丙氨酸
结
构
脱水缩合（场所：核糖体 ）一个氨基酸分子的羧基和另
一个氨基酸分子的氨基相连接，同时失去一分子的水
计算
1．氨基酸数、肽链数、失去水分子数、肽键数之间的关系
形成n条肽链时：肽键数＝失去水分子数＝氨基酸数－n
形成环肽时：肽键数=水分子数=？氨基酸数 2．氨基、羧基数与肽链、肽键的关系 (1)氨基数＝肽链数＋R基上的氨基数＝各氨基酸中氨基的总数
1．在下列物质中，若将其中能构成人体蛋白质的氨基酸通过脱水 缩合而形成1条肽链，则此肽链分子中所含有的羧基、氨基和肽键 的数目依次是
A．3、3、2 C．3、2、4
×
C B．4、3、3
D．2、2、2
结 ①组成各种蛋白质分子的氨基酸的种类、数 构 目和排列顺序不同 多 ②蛋白质分子的空间结构千差万别，造成蛋 样 白质的多样性 性
高中生物必修一蛋白质知识点
高中生物必修一蛋白质知识点蛋白质是生物体中最重要的生物大分子之一，它们在细胞的结构和功能中扮演着关键角色。
以下是高中生物必修一中关于蛋白质的一些重要知识点：1. 蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸组成，氨基酸是蛋白质的基本单位。
每个氨基酸分子由一个氨基（-NH2）、一个羧基（-COOH）和一个特定的侧链（R基）组成。
2. 氨基酸的种类：自然界中存在的氨基酸有20种，每种氨基酸的侧链不同，这决定了它们在蛋白质中的不同功能。
3. 蛋白质的合成：蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个步骤。
在转录过程中，DNA上的遗传信息被转录成mRNA。
在翻译过程中，mRNA上的遗传密码被翻译成特定的氨基酸序列。
4. 蛋白质的结构层次：蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构是氨基酸的线性排列；二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠；三级结构是蛋白质分子的整体折叠形态；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质复合体。
5. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体中承担多种功能，包括催化生化反应（酶）、传递信号（激素）、运输分子（载体蛋白）、提供结构支持（结构蛋白）等。
6. 蛋白质的变性：蛋白质的变性是指蛋白质分子结构的改变，导致其功能丧失。
变性可以由多种因素引起，如高温、pH值变化、有机溶剂等。
7. 蛋白质的消化和吸收：在人体消化系统中，蛋白质首先被胃蛋白酶和胰蛋白酶等酶分解成多肽，然后进一步被肠肽酶分解成氨基酸，最后被吸收进入血液。
8. 蛋白质的合成调控：细胞通过多种机制调控蛋白质的合成，包括转录调控、翻译调控和翻译后修饰等。
9. 蛋白质的疾病关联：许多疾病与蛋白质异常有关，如遗传性疾病、神经退行性疾病和某些类型的癌症。
10. 蛋白质工程：通过基因工程技术，科学家可以改变蛋白质的结构，以提高其功能或创造新的功能。
了解这些蛋白质的基本知识对于理解生物体的复杂性和生物技术的应用至关重要。
在高中生物课程中，这些知识点将帮助学生构建对生命科学的基础理解。
生命活动的主要承担者—蛋白质 知识点总结与重难点
生命活动的主要承担者——蛋白质知识点一 蛋白质的结构、功能及相关计算1．组成蛋白质的氨基酸及其种类【知识巧记】“8种”必需氨基酸甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)。
2．蛋白质的合成及其结构、功能多样性(1)二肽的形成过程①过程a ：脱水缩合，物质b ：二肽，结构c ：肽键。
②H 2O 中H 来源于氨基和羧基；O 来源于羧基。
(2)蛋白质的结构层次氨基酸―――→脱水缩合多肽――――→盘曲、折叠蛋白质【特别提醒】蛋白质的盐析、变性和水解①盐析：是由溶解度的变化引起的，蛋白质的空间结构没有发生变化。
②变性：是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化，肽链变得松散，蛋白质丧失了生物活性，但是肽键一般不断裂。
③水解：在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。
水解和脱水缩合的过程相反。
3．蛋白质分子多样性的原因(1)氨基酸：①种类不同；②数目成百上千；③排列顺序千变万化。
(2)肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
4．蛋白质的功能(连线)【知识拓展】1．有关蛋白质结构的计算规律(1)假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n个氨基酸分别形成1条链状多肽或m条链状多肽：【特别提醒】①计算多肽的相对分子质量时，除了考虑水分的减少外，还要考虑其他化学变化过程，如肽链上出现一个二硫键(—S—S—)时，要再减去2(两个氢原子)，若无特殊说明，不考虑二硫键。
②若为环状多肽，则可将相对分子质量计算公式na－18(n－m)中的肽链数(m)视为零，再进行相关计算。
(2)利用原子守恒法计算肽链中的原子数：氨基酸的结构通式是解答此类题目的突破口。
在一个氨基酸中，若不考虑R基，至少含有2个碳原子、2个氧原子、4个氢原子和1个氮原子。
在脱水缩合形成多肽时，要失去部分氢、氧原子，但是碳原子、氮原子的数目不会减少。
其相关数量关系如下：①碳原子数＝氨基酸的分子数×2＋R基上的碳原子数。
高中生物蛋白质知识点总结
高中生物蛋白质知识点总结蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，是生命活动的基础。
下面是关于蛋白质的一些重要的知识点总结：1. 蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的长链多肽，每个氨基酸分子由一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸可以分为20种不同的种类。
蛋白质的氨基酸序列决定了它的结构和功能。
2. 蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个不同的层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 一级结构：指的是氨基酸的线性序列，即蛋白质的氨基酸顺序。
- 二级结构：指的是氨基酸链形成的局部结构，包括α-螺旋和β-折叠。
- 三级结构：指的是蛋白质的整体折叠形态，由多个二级结构单元组成。
- 四级结构：指的是多个蛋白质链相互组合而成的复合物，如多聚体。
3. 蛋白质的功能蛋白质在生物体内具有多种重要的功能：- 结构功能：蛋白质可以构成细胞骨架和组织结构，保持细胞的形状和稳定性。
- 酶功能：蛋白质可以作为酶催化生物体内的化学反应。
- 运输功能：蛋白质可以通过绑定其他分子来运输物质，如运输氧分子的血红蛋白。
- 免疫功能：蛋白质可以作为抗体参与免疫反应，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 调节功能：蛋白质可以参与调节细胞内物质的浓度和活动，如激素分子的结合和信号传递。
- 运动功能：蛋白质可以参与肌肉收缩和运动过程。
4. 蛋白质的合成蛋白质的合成发生在细胞质的核糖体中，包括转录和翻译两个过程。
- 转录：DNA的信息被转录成mRNA，mRNA带着DNA的信息到达核糖体。
- 翻译：mRNA上的三个碱基的密码子被tRNA识别，tRNA带着对应的氨基酸到达核糖体，将氨基酸连接成多肽链。
5. 蛋白质的变性蛋白质的结构和功能可以通过一些外界条件的改变而被破坏，称为变性。
- 高温：高温会使蛋白质的二、三级结构发生改变，失去活性。
- 酸碱：酸碱性环境改变会使蛋白质的氢键断裂，造成蛋白质结构变性。
- 强氧化剂：强氧化剂会引起蛋白质的硫键断裂，使蛋白质变性。
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一中关于蛋白质的知识点如下：
1. 蛋白质的定义：蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，是生命体的重要构成成分之一。
2. 氨基酸：蛋白质由多个氨基酸组成，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
常见的氨基
酸有20种，其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。
3. 蛋白质的结构：蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是指氨基酸的线性排列顺序；二级结构是指氨基酸链的局部折叠形式，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是指全局折叠
形式；四级结构是指蛋白质由多个多肽链组成的复合物形式。
4. 蛋白质的功能：蛋白质具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输物质、免疫防御、激素作用等。
5. 蛋白质的合成和降解：蛋白质的合成通过蛋白质合成机器（核糖体）在细胞中进行，通过翻译过程将mRNA上的遗传信息转化为氨基酸序列。
蛋白质的降解则通过泛素-蛋白酶体系统等途径进行。
6. 蛋白质质量的检测方法：常用的蛋白质质量检测方法有SDS-PAGE凝胶电泳、西方
印迹、质谱等。
7. 蛋白质缺乏和过量对健康的影响：蛋白质是人体必需的营养素，缺乏蛋白质会导致
营养不良和免疫力下降；而摄入过量的蛋白质可能增加患病风险，如肾脏负担增加和
心血管疾病风险增加等。
以上是关于蛋白质的一些必修一中的知识点，希望对您有所帮助！。
生物蛋白质知识点总结
生物蛋白质知识点总结一、蛋白质的定义和作用蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的一类有机化合物，由氨基酸组成。
蛋白质在生物体中具有多种重要的功能，包括结构支持、传递信号、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列；二级结构是指蛋白质内氨基酸之间的氢键作用形成的α螺旋和β折叠结构；三级结构是指蛋白质的空间构象，由二级结构的不同排列组成；四级结构是指由多个蛋白质聚合而成的复合物。
三、蛋白质的合成蛋白质的合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA转录成mRNA 的过程，发生在细胞核中；翻译是指mRNA上的密码子被tRNA识别并与氨基酸结合，形成蛋白质的过程，发生在细胞质中的核糖体上。
四、蛋白质的分类按功能可分为结构蛋白质、调节蛋白质、酶类蛋白质、抗体和免疫蛋白质等。
按形态可分为纤维蛋白质、球蛋白质和膜蛋白质等。
五、蛋白质的性质蛋白质具有酸碱性、溶解性、折光性、电泳性和生物活性等特点。
蛋白质的性质与其氨基酸组成、序列、结构和环境条件等有关。
六、蛋白质的修饰蛋白质在合成过程中可能会经历修饰，包括磷酸化、甲基化、乙酰化、糖基化等。
这些修饰可以改变蛋白质的功能和稳定性。
七、蛋白质的折叠和失活蛋白质的折叠是指蛋白质在合成过程中从原始线性结构转变为最终的三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠异常可能导致失活或形成异常蛋白质，与一些疾病的发生相关。
八、蛋白质的降解蛋白质的降解是指蛋白质分子被降解酶降解为氨基酸或小肽的过程。
蛋白质的降解是维持细胞内蛋白质平衡的重要机制，与细胞的代谢调控密切相关。
九、蛋白质的功能研究方法蛋白质的功能研究常用的方法包括基因工程、蛋白质纯化、质谱分析、X射线晶体学、核磁共振等。
这些方法可以揭示蛋白质的结构和功能以及其与其他生物分子的相互作用。
总结：蛋白质是生物体中功能最为复杂和多样的一类有机化合物，具有结构支持、传递信号、催化化学反应、运输物质、免疫防御等重要功能。
蛋白质知识点
必修一1、蛋白质的基本单位_氨基酸, 其基本组成元素是C、H、O、N2、氨基酸的结构通式：R 肽键：—NH—CO—︳NH2—C—COOH︱H3、肽键数=脱去的水分子数=_氨基酸数—肽链数4、多肽分子量=氨基酸分子量x氨基酸数—x水分子数185 、核酸种类DNA：和RNA；基本组成元素：C、H、O、N、P6、DNA的基本组成单位：脱氧核苷酸；RNA的基本组成单位：核糖核苷酸7、核苷酸的组成包括：1分子磷酸、1分子五碳糖、1分子含氮碱基。
8、DNA主要存在于中细胞核，含有的碱基为A、G、C、T；RNA主要存在于中细胞质，含有的碱基为A、G、C、U；9、细胞的主要能源物质是糖类，直接能源物质是ATP。
10、葡萄糖、果糖、核糖属于单糖；蔗糖、麦芽糖、乳糖属于二糖；淀粉、纤维素、糖原属于多糖。
11、脂质包括：脂肪、磷脂和固醇。
12、大量元素：C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg（9种）微量元素：Fe、Mn、B、Zn、Cu、Mo（6种）基本元素：C、H、O、N（4种）最基本元素：C（1种）主要元素：C、H、O、N、P、S（6种）13、水在细胞中存在形式：自由水、结合水。
14、细胞中含有最多的化合物：水。
15、血红蛋白中的无机盐是：Fe2+，叶绿素中的无机盐是：Mg2+16、被多数学者接受的细胞膜模型叫流动镶嵌模型17、细胞膜的成分：蛋白质、脂质和少量糖类。
细胞膜的基本骨架是磷脂双分子层。
18、细胞膜的结构特点是：具有流动性；功能特点是：具有选择透过性。
19、具有双层膜的细胞器：线粒体、叶绿体；不具膜结构的细胞器：核糖体、中心体；有“动力车间”之称的细胞器是线粒体；有“养料制造车间”和“能量转换站”之称的是叶绿体；有“生产蛋白质的机器”之称的是核糖体；有“消化车间”之称的是溶酶体；存在于动物和某些低等植物体内、与动物细胞有丝分裂有关的细胞器是中心体。
与植物细胞细胞壁形成有关、与动物细胞分泌蛋白质有关的细胞器是高尔基体。
高中生物蛋白质知识点总结
高中生物蛋白质知识点总结1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
2.原子数由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。
分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸 6信使RNA中的核苷酸 3蛋白质中氨基酸 13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在， 6.25常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
4.蛋白质性质蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
高中化学蛋白质知识点
高中化学蛋白质知识点(2)组成元素：C、H、O、N、S等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物.(3)性质：①水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸.②盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出.③变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结.说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解.④颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3作用后，呈黄色.例如，在使用浓HNO3时，不慎将浓HNO3溅到皮肤上而使皮肤呈现黄色.⑤灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO2和H2O).蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。
1.一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：(2)一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
(3)蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。
2.蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。
以下两方面均可说明这种相关性。
(1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。
蛋白质知识点整理
1 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸8 杂环亚氨基酸：脯氨酸9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。
10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。
蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。
11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。
蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。
具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。
12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数目众多。
自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。
13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其他氢键的形成。
14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。
肽键是刚性的平面。
15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺
6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸
7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸
8 杂环亚氨基酸：脯氨酸
9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。
10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。
蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。
11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。
蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。
具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。
12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数目众多。
自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。
13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其
他氢键的形成。
14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。
肽键是刚性的平面。
15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。
四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。
氨基酸序列影响α螺旋稳定性。
脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。
17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。
18 β构象使多肽链折叠成片状结构。
锯齿状的多肽链并排排列，形成一系列的片层结构，这种排列叫β-折叠片。
氢键在多肽链的相
对节段间形成。
β转角在蛋白质中普遍存在。
有紧凑折叠结构的球蛋白中，在多肽链转向处的转角或突环上的氨基酸残基数几乎占了1／3，它们是连续出现的α-螺旋或β-构象的连接要素。
特别普遍的是β-转角，它连接反平行β-折叠片的两个相邻节段的末端，这结构是一个包含四个氨基酸残基的180°的转角。
甘氨酸和脯氨酸经常出现在β-转角中，这是因为甘氨酸小而灵活，而脯氨酸的亚氨基氮形成的肽键容易呈弯曲构象，这种形式特别有利于形成稳定的转角，但是，它们却很少出现在α-螺旋中。
常见二级结构都有典型的键角和氨基酸成分。
甘氨酸残基能够参与许多构象的形成。
19 蛋白质中所有原子的整体三维排列方式称为蛋白质的三级结构。
二级结构则是指一级结构中相邻氨基酸残基的空间排列方式，三级结构涉及更大范围的氨基酸序列。
20 蛋白质分成两组：纤维蛋白，多肽链排列成长绳状或片层状，通常主要由一种二级结构组成，组成给脊椎动物提供支持、定形和保护作用的结构，α-角蛋白、胶原蛋白和丝心蛋白，纤维蛋白都不溶于水，这种性质由蛋白质内部和表面的高浓度疏水氨基酸残基所赋予；
球蛋白，多肽链折叠成球形，一条肽链或多条肽链的不同节段相互折叠，通常包含几种类型二级结构，许多酶（细胞色素C、溶菌酶、核糖核酸酶）和调节蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白等。
纤维蛋白适合于结构性功能，α-角蛋白中稳定四级结构的是二硫键。
胶原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的，而每条α-链却是左
手螺旋。
随着年龄增加，胶原纤维共价交联累积，结缔组织的刚性和易脆性不断增加。
胶原蛋白带来独特螺旋结构的甘氨酸-X-脯氨酸的重复结构。
丝心蛋白多肽链主要是β-构象，其整个结构是由每个β-折叠片中多肽链的所有肽键广泛参与形成的氢键和片层之间范德华力的最大化来稳定的。
肌红蛋白是一条序列已知的由153个氨基酸残基组成的肽链和一个铁原卟啉或血红素基团组成的。
21 超二级结构也叫模体，或简单地称为折叠。
由几百个以上氨基酸残基组成的多肽链通常折叠成两个或两个以上稳定的球状单元，称为结构域。
22 一系列的β-α-β环这样的排列使得β链排布形成一个桶状结构，产生了一个特别稳定、常见的模体，叫做α／β桶。
蛋白质模体是蛋白质结构分类的基础。
23 四类蛋白质结构：全α、全β、α／β（α和β节段分散或交替出现）、α﹢β（α和β有某些程度的分离）。
24 一级结构序列极其相似或／和在结构和功能上也表现出相似的蛋白质，被认为属于同一个蛋白质家族。
一个蛋白质家族通常存在明显的强的进化关系。
珠蛋白家族中有许多不同的蛋白质，其结构和序列都与肌红蛋白相似。
多亚基蛋白质也称多聚体。
只有几个亚基的多聚体通常也叫寡聚体。
大多数多聚体有相同的亚基或由不同的亚基组成的重复性的亚组
织，通常对称排列，此种多聚体蛋白中的重复结构单元，无论是单个亚基还是一组亚基，都叫做原体。
血红蛋白有四条多肽链和四个血红素辅基，血红素辅基中的铁原子处于二价状态，其蛋白质部分叫做珠蛋白。
寡聚体有旋转对称和螺旋对称。
单个亚基可以绕着一个或多个旋转轴旋转从而与其他亚基重叠。
螺旋对称的蛋白质趋向于形成更具开放末端的结构。
所有蛋白质在核糖体上都是以线性排列的氨基酸残基开始出现的。
蛋白质的结构已经进化到能在特定的细胞环境中行使其功能。
环境条件的改变会引起蛋白质结构或大或小的变化，三级结构改变到一定程度，就会导致其功能的丧失，此即为变性。
变性的状态并不一定等同于蛋白质完全解折叠和构象的完全随机化。
加热变性—氢键；有机溶剂、尿素、去污剂主要是通过破坏构成球蛋白稳定核心的疏水相互作用来起作用的；极端pH改变蛋白质的静电荷，造成静电排斥和一些氢键的破坏。
氨基酸序列决定蛋白质的三级结构。
有些蛋白质的变性是可逆的，某些经过加热、极端pH或变性试剂变性的球蛋白，如果回到使其天然构象保持稳定的条件下，可以恢复其天然构象和生物活性，这个过程叫复性。
多肽链的迅速折叠是一个渐进的过程。
由多肽链自发塌陷形成密实状态引发的折叠，并由非极性残基之间的疏水相互作用介导，此“疏水塌陷”产生的这种状态，可能有大量的二级结构，但是许多氨
基酸侧链并没有完全固定，这种塌陷状态被称为熔球。
并非所有蛋白质都是自发折叠，有的需要特异蛋白质的促进。
分子分子伴侣是与部分折叠或不正确折叠的多肽链相互作用的蛋白质。
它有助于纠正折叠途径或提供正确折叠发生的微环境。
分子伴侣包括两类型：第一是称为Hsp70的蛋白质家族第二是伴侣素。
许多蛋白质的折叠路径中都需要两个催化异构化反应的酶的参与：蛋白二硫键异构酶（PDI），催化二硫键的变换或位置的改变，直到天然构象的二硫键的形成。
PDI的功能之一就是催化去除具有不合适的二硫键的折叠中间物。
肽脯氨酰顺反异构酶（PPI）催化脯氨酸肽键的顺反异构体的相互转换，这在某些含有顺式构象的肽键的蛋白质的折叠中是一个缓慢的步骤。
蛋白质的结构是由多种弱相互作用所稳定的，疏水相互作用对稳定大多数可溶性球蛋白结构起主要作用；氢键和离子相互作用在热力学上最稳定形式的特异结构中达到最优化。
肽键表现出部分双键性质使得整个肽基团保持刚性的平面构型。
如果多肽链节段中所有氨基酸残基的Ψ和ψ都已知，则二级结构就完全确定了。
二级结构：α-螺旋、β-构象、β-转角。