《生化论述题汇总》word版

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生化论述题(生化)

1.球状蛋白质的极性氨基酸残基在pH7的水溶液中一般位于蛋白质分子表面，但Ser、Thr、Asn和Gln这些极性氨基酸却常常位于球状蛋白质分子内部，为什么？⑴Ser、Thr 、Asn和Gln都有不带电荷的极性侧链⑵在pH7的水溶液中不带电荷的极性侧链参与内部氢键形成⑶它们的极性被氢键中和。

2.试述蛋白质两性解离的机制及其意义？⑴机制：蛋白质是两性电解质①蛋白质分子中有可解离的氨基末端和羧基末端以及侧链上的某些基团②解离程度和性质取决于蛋白质分子中酸、碱性基团的多少和两者的相对比例以及所处溶液的pH③在酸性较强的溶液中，酸性基团的解离被抑制，蛋白质分子解离成正离子，带正电荷；反之，在碱性较强的溶液中，蛋白质带负电荷⑵意义：①用于蛋白质分离纯化：电泳；层析等②临床检验用三氯醋酸等制备无蛋白血滤液③临床用牛奶解救误服重金属盐的患者。

3.运用所学生化知识阐述蛋白质结构与功能的关系。

⑴蛋白质的一级结构是其高级结构与其功能密切相关⑵蛋白质的一级结构是其高级结构和功能的基础①一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处②蛋白质一级结构的细微变化影响蛋白质的功能活性⑶蛋白质一级结构并非是引起蛋白质高级结构和功能改变的唯一因素。

蛋白质一级结构虽无变化，但如果出现错误折叠可引起疯牛病、老年痴呆等蛋白质构象病。

4.是疏水环境还是亲水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成？为什么？⑴疏水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成⑵稳定a-螺旋的力是氢键⑶在疏水环境中很少有极性基团⑷亲水环境中存在较多的极性分子或极性基团⑸极性分子或极性基团影响氢键的形成或稳定。

6.试述DNA双螺旋结构模型的要点。

⑴DNA是反向平行的互补双链结构：双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合。

腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键；鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三各氢键。

每个DNA分子中的两条链互为互补链。

生化论述题

1. 什么是蛋白质变性？简单叙述变性与沉淀的关系。

在某些理化因素作用下，蛋白质的构象被破坏，失去其原有的性质和生物活性，称为蛋白质的变性。

当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时，蛋白质就会从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀。

变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性蛋白质容易沉淀。

2. 底物浓度对反应速度的影响答：在酶量恒定的情况下，酶促反应的速度主要取决于底物的浓度；底物浓度太低时，反应速度随着底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度缓慢，底物进一步增高，反应速度不在随底物浓度的增加而加快，达到最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱和。

3. 请简述一下苹果酸-天冬氨酸穿梭的过程。

胞浆中生成的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原成苹果酸，后者通过线粒体内膜上的苹果酸-α-酮戊二酸转运体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。

NADH进入NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化，生成2.5分子ATP。

线粒体内生成的草酰乙酸经天冬氨酸氨基转移酶的作用生成天冬氨酸，后者经谷氨酸天冬氨酸转运体运出线粒体再转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。

苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌组织中。

4. 糖异生过程是否为糖酵解的逆反应？为什么？糖异生不是糖酵解的逆反应。

糖酵解过程中有三步不可逆反应，在糖异生途径之中须由另外的反应和酶代替。

这三步反应是:①丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，有2个反应组成，分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化;②1，6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖，由果糖双磷酸酶催化③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖，由葡萄糖-6-磷酸酶催化5.什么是乳酸循环？乳酸循环的生理意义是？肌肉特别是在缺氧收缩时产生大量的乳酸,乳酸经血液运输到肝,在肝中进行经糖异生,再生成葡萄糖释入血液,可再回到肌肉,就构成乳酸循环。

乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。

生化论述题

一、试述呼吸链的组成成分，存在形式及排列顺序。

呼吸链的组成部分包括NADH、黄素蛋白、CoQ、铁硫蛋白和细胞色素体系。

大部分成员以复合体的形式镶嵌在线粒体内膜上,CoQ和Cytc游离存在于线粒体内膜。

FAD (FeS) ↓NADH →FP1(FMN)→CoQ→Cyt b→Cyt c1 →Cyt c→Cyt aa 3 →O2 (FeS)二、影响酶促反应速度的因素有哪些?各因素如何影响酶促反应速度？温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。

如温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。

三、机体剧烈运动后肌肉出现酸痛的生化机制是什么?休息一段时间后，酸痛会自然消失，解释其原因。

（1）当机体剧烈运动时:1肌肉局部血流相对不足,氧气缺乏,葡萄糖在缺氧条件下主要通过糖酵解提供能量,而糖酵解的终产物是乳酸,导致肌肉内乳酸过多;2肌肉内ATP含量很低,肌收缩几秒中即可耗尽,这时即使氧不缺乏,但因葡萄糖进行有氧氧化的反应过程比糖酵解长。

来不及满足需要,而通过糖酵解则可迅速产生ATP。

由于糖酵解过程加强,肌肉内产生乳酸过多,导致肌肉出现酸痛。

(2)机体剧烈运动时,通过糖酵解过程在肌肉内产生大量乳酸。

肌肉内糖异生活性低,所以乳酸进入血中运输至肝脏,在肝内乳酸异生成葡萄糖,葡萄糖再弥散入血,释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用,构成的循环过程称为乳酸循环。

休息一段时间后,肌肉内的乳酸通过乳酸循环逐渐被利用,故酸痛会自然消失。

四、什么是β-氧化，脂肪酸B氧化的具体过程是什么？？1mol硬脂酸（十八碳酸）彻底氧化可净产生多少molATP？（1）β氧化是代谢氧化的一个长链脂肪酸通过连续周期的反应在每一步的脂肪酸是缩短形成含两个原子碎片移除乙酰辅酶A （2）过程：脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。

生化生产实用工艺学简答题与论述题

酸解法：又称酸糖化法，是以酸为催化剂在高温下将淀粉水解转化为葡萄糖的方法。

酶解法：是利用专一性很强的的淀粉酶剂糖化酶将淀粉水解为葡萄糖的方法。

酸酶法：先将淀粉酸水解为糊精和低聚糖，然后再用糖化酶进一步水解为葡萄糖的工艺。

酶酸法：将淀粉乳先用淀粉酶液化到一定程度，再用酸水解成葡萄糖工艺。

复合反响：在淀粉酸水解过程中，水解生成的葡萄糖受酸和热的催化影响，能通过糖苷键的聚合，失掉水分子，生成二塘、三塘、和其他低聚糖等。

淀粉的糊化：指淀粉受热后，淀粉颗粒吸水膨胀，晶体结构消失，相互接触变成糊状液体，即使停止搅拌，淀粉也不会再沉淀的现象。

淀粉的老化：指分子间氢键已断裂的糊化淀粉又重新排列生成新的氢键的过程，也就是重结晶过程。

糖化：利用糖化酶将淀粉液化产物糊精和低聚糖进一步水解成葡萄糖的过程。

饱和溶氧浓度：在一定温度和压力下，空气中的氧在水中的溶解度。

(mol/m3)临界溶氧浓度：当培养基中不存在其他限制性基质时，不影响好氧性微生物生长繁殖的最低溶解氧的浓度。

(mol/m3)比耗氧速率〔呼吸强度〕：单位质量的干细胞在单位时间内消耗氧的量。

用Qo2摄氧率r：指单位体积培养液在单位时间内的消耗氧的量。

氧的满足度：溶解氧浓度与临界氧浓度之比生物反响过程：一般将由生物细胞或生物体的组成成分参与的生产过程。

全档板条件：指在搅拌发酵罐中增加挡板或其他附件时，搅拌功率不在增加，而漩涡根本消失。

发酵染菌：在发酵过程中，生产菌以外的其他微生物侵入了发酵液，从而使发酵过程失去了真正意义上的纯种培养。

“倒种〞：当种子受到杂菌污染又无备用种子时，为了保证发酵生产正常进展，从发酵罐内的发酵液中挑取一局部当作种子，接入到新的发酵罐进展发酵生产，叫“倒种〞。

设备渗漏主要是指发酵罐、补糖罐、冷却盘管、管道阀门等，由于化学腐蚀、电化学、磨蚀、加工制作不良等原因形成微小漏孔后发生渗漏染菌。

死角:是指由于操作、设备结构、安装与其他人为因素造成的屏碍等原因，引起蒸汽不能有效的到达预定的灭菌部位，从而不能达到彻地灭菌的目的。

生物化学简答题及论述题

试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。

答：1）蛋白质的一级结构：(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。

2）蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。

二级结构主要有α螺旋、β—折叠，β—转角和无规卷曲。

维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。

3）蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构主要有氢键，疏水作用，离子键和二硫键。

4）蛋白质的四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。

什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。

在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。

每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构上下方。

两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。

维持β-折叠构象稳定。

在球状蛋白质分子中，肽键主链出现180º回折，回折部分称为β-转角。

β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。

第二个残基常为脯氨酸。

无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。

Tm值：核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，、又称溶解温度（Tm）。

简述RNA与DNA主要不同点。

生物体内核酸主要有二大类，一类脱氧核糖核酸即DNA，另一类为核糖核酸即RNA，它们的区别应从以下几个方面考虑：①存在部位：DNA主要存在于细胞核，哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA，而RNA 的90%存在于细胞浆。

生化论述题

生化论述题生化论述题1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。

题解:1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。

2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。

3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。

2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。

题解：1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。

2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。

3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。

每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。

一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。

一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。

在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。

生化复习简答题与论述题

第一章1．何为蛋白质(de)变性作用其实质是什么答：在某些物理和化学因素作用下,其特定(de)空间构象被破坏,也即有序(de)空间构象变成无序(de)空间结构,从而导致其理化性质和生物活性(de)丧失.变性(de)实质是破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质(de)一级结构.2.何谓分子伴侣它在蛋白质分子折叠中有何作用答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构(de)一类蛋白质.它在蛋白质分子折叠中(de)作用是：（1）可逆地与未折叠肽段(de)疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误(de)聚集发生,使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集(de)肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对.3.试述蛋白质等电点与溶液(de)pH和电泳行为(de)相互关系.答：PI>PH时,蛋白质带净正电荷,电泳时,蛋白质向阴极移动；PI<PH时,蛋白质带净负电荷,电泳时,蛋白质向阳极移动；PI=PH是,蛋白质净电荷为零,电泳时,蛋白质不移动.4.试述蛋白质变性作用(de)实际应用答：蛋白质(de)变性有许多实际应用,例如,第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用,便于消化.第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中,则应避免蛋白质变性,以防止失去活性.第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）.第二章1.简述RNA(de)种类及其生物学作用.答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA(de)生物学作用：①mRNA是DNA(de)转录产物,含有DNA(de)遗传信息,从5’-末端起(de)第一个AUG开始,每三个相邻碱基决定一个氨基酸,是蛋白质生物合成中(de)模板.②tRNA携带运输活化(de)氨基酸,参与蛋白质(de)生物合成.③rRNA与蛋白质结合构成核糖体,核糖体是蛋白质合成(de)场所.2.简述tRNA二级结构(de)基本特点.答：tRNA二级结构为典型(de)三叶草形结构,其特点为：（1）氨基酸臂：3’-末端为-C-C-A-OH结构；（2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子；（4）TΨC环：环中含胸苷,假尿苷和胞苷；（5）附加叉：是tRNA分类标志.3.试述B-DNA双螺旋结构(de)要点.答：（1）DNA是一反向平行、右手螺旋(de)双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链(de)外侧,疏水性碱基位于双链(de)内侧,螺旋一周含对碱基,螺距,直径.（2）DNA双链之间形成了互补碱基对：两条链(de)碱基之间以氢键相连.腺嘌呤与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键（A=T）,鸟嘌呤与胞嘧啶配对,形成三个氢键（G≡C）.（3）疏水作用力和氢键共同维系DNA双螺旋结构(de)稳定：DNA双螺旋结构横向(de)稳定性靠两条链间互补碱基(de)氢键维系,纵向(de)稳定性则靠碱基平面间(de)疏水性碱基堆积力维持.4.何为增色效应为什么DNA变形后出现增色效应答：增色效应：核酸变性后,在260nm处对紫外光(de)吸光度增加,此现象为增色效应.原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键,因此对260nm波长(de)紫外光有最大(de)吸收峰,碱基平时在DNA双螺旋(de)内侧.当DNA变性后,氢键破坏,成为两股单链DNA,在螺旋内侧(de)碱基暴露出来,故出现增色效应. 5.试述真核生物mRNA(de)特点.答：成熟(de)真核生物mRNA(de)结构特点是：（1）大多数(de)真核mRNA 在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子(de)起始结构.这种结构称为帽子结构.帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质(de)过程中具有促进核糖体与mRNA(de)结合,加速翻译起始速度(de)作用,同时可以增强mRNA(de)稳定性.（2）在真核mRNA(de)3’末端,大多数有一段长短不一(de)多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾.一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成.因为在基因内没有找到它相应(de)结构,因此认为它是在RNA生成后才加进去(de).随着mRNA存在(de)时间延续,这段聚A尾巴慢慢变短.因此,目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质(de)转位及mRNA(de)稳定性有关.第三章1.简述Km和Vmax(de)意义.答：Km：（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时(de)底物浓度；（2）当ES解离成E和S(de)速度大大超过分解成E和P(de)速度时,Km值近似于ES(de)解离常数Ks.在这种情况下,Km值可用来表示酶对底物(de)亲和力.此时,Km值愈大,酶与底物(de)亲和力愈小；Km值愈小,酶与底物(de)亲和力愈大.Ks值和Km值(de)涵义不同,不能互相代替使用；（3）Km值是酶(de)特征性常数之一,只与酶(de)结构、酶所催化(de)底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关,与酶(de)浓度无关.各种酶(de)Km值范围很广,大致在10^-6——10^-2mol/L之间.Vmax（最大速度）：是酶完全被底物饱和时(de)反应速度.如果酶(de)总浓度已知,便可从Vmax计算酶(de)转换数.酶(de)转换数定义是：当酶(de)底物被充分饱和时,单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物(de)分子数.对于生理性底物,大多数酶(de)转换数在1——10^4/秒之间.2.举例说明竞争性抑制(de)特点和实际意义.答：竞争性抑制(de)特点：竞争性抑制剂与底物(de)结构类似：抑制剂结合在酶(de)活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂(de)抑制程度；Km增大,Vmax不变.如磺胺药与PABA(de)结构类似,PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）(de)原料,DHF可转变成四氢叶酸（THF）.THF是一碳单位代谢(de)辅酶,而一碳单位是合成核苷酸不可缺少(de)原料.由于磺胺药能与PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶(de)活性中心.DHF合成受抑制,THF也随之减少,使核酸合成障碍,导致细菌死亡.3.比较三种可逆性抑制作用(de)特点.（1）竞争性抑制：抑制剂(de)结构与底物结构相似,共同竞争酶(de)活性中心.抑制作用大小与抑制剂和底物(de)浓度以及酶对它们(de)亲和力有关.Km升高,Vmax不变.（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物(de)结构不相似或完全不同,只与酶活性中心以外(de)必需基团结合.不影响酶在结合抑制剂后与底物(de)结合.抑制作用(de)强弱只与抑制剂(de)浓度有关.Km不变,Vmax下降.（3）反竞争性抑制：仅与酶和底物形成(de)中间产物（ES）结合,使中间产物ES(de)量下降.这样,既减少从中间产物转化为产物(de)量,也同时减少从中间产物解离出酶和底物(de)量.Km减小,Vmax下降.第四章1.简述糖酵解(de)生理意义.答：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量,如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；（3）肌肉收缩情况下迅速供能.2.简述三羧酸循环(de)特点及生理意义.答：特点：（1）细胞内定位：线粒体；（2）限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体；（3）需氧参与；（4）每循环一周：4次脱氢（3次NAD+、1次FAD）,2次脱羧生成2分子CO2(碳来自草酰乙酸),1次底物水平磷酸化,共生成10分子ATP；（5）草酰乙酸(de)主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成.意义：（1）是三大营养素彻底氧化(de)最终通路.（2）是三大营养素代谢联系(de)枢纽.（3）为其他合成代谢提供小分子前体.（4）为氧化磷酸化提供还原能量.3.简述糖异生(de)生理意义.答：（1）空腹或饥饿时,利用非糖化合物异生成葡萄糖,以维持血糖水平；（2）是肝脏补充或恢复糖原储备(de)重要途径；（3）调节酸碱平衡.4.试比较糖酵解和糖(de)有氧氧化(de)区别.答：第六章1．计算1分子甘油彻底氧化生成多少个ATPα-磷酸甘油NADH+H+磷酸二羟丙酮 3- NADH+H+1,3-二磷酸甘油酸A DP ATP 3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸在丙酮酸进入线粒体之前,消耗一个ATP,底物水平磷酸化产生2个ATP,2（NADP+ H+）经α-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生3或5个ATP,丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生个ATP,共计或个ATP.2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点答：例如糖和脂肪在体内外氧化.相同点：终产物都是CO2和H2O；总能量不变；耗氧量相同.不同于之处在于：体内条件温和,在体温情况下进行、pH近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是以光和热(de)是形式释放.在体内以有机酸脱羧(de)方式产生CO2,体外则碳与氧直接氧化合成CO2.体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水,体外使氢和氧直接结合成水.3.叙述影响氧化磷酸化作用(de)因素及其原理.答：（1）ADP(de)调节：正常生理情况下,氧化磷酸化(de)速率主要受ADP水平调节.当机体利用ATP增多时,ADP浓度增高,转运到线粒体加速氧化磷酸化(de)进行,如ADP不足,则氧化磷酸化速度减慢,这种调节作用可使机体能量(de)产生适应生理(de)需要.（2）抑制剂：A呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递(de)物质；B解偶联剂：使物质氧化与ADP磷酸化偶联过程脱离；C氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合,阻止H+经质子通道回流,抑制ATP生成.（3）甲状腺激素：其诱导细胞膜上Na+-ATP酶合成,加速ATP分解为ADP+Pi,促进氧化磷酸化进行.4.线粒体内膜上(de)电子传递链是如何排列(de),并说明氧化磷酸(de)偶联部位.答：（1）NADH氧化呼吸链：DNAH FMN CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(2)琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 FAD CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(3)三个偶联部位：NADH CoQ；CoQ Cytc； Cytaa3 02第七章1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何答：通过此循环,使肌中(de)氨以无毒(de)丙氨酸形式运输到肝,同时,肝又为肌提供了生成丙酮酸(de)葡萄糖.2.血氨有哪些来源和去路答：来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨,是体内血氨(de)主要来源；（2）肠道内产生(de)氨被吸收入血,它包括：a未被消化(de)蛋白质和未被吸收(de)氨基酸经细菌(de)腐败作用产生；b血中尿素渗入肠道被细菌体内(de)脲酶分解产生；（3）肾脏(de)肾小管上皮细胞内(de)谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨.去路：（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素,经肾脏排出,是血氨(de)主要去路；（2）在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒(de)谷氨酰胺；（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；（4）通过脱氨基作用(de)逆反应,再合成非必需氨基酸；（5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物(de)合成.3.论述脑组织中Glu彻底氧化分解(de)主要途径及生成多少个ATPGlu L-谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸α-酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酰CoANAD+ NH3+NADH HSCoA,NAD+ NADH琥珀酰CoA合成酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶延胡索酸+H2OPi+GDP GTP FAD FADH2苹果酸粒体苹果酸脱氢酶草酰乙酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇丙酮酸丙酮酸激酶丙酮酸入线粒体丙酮酸脱氢酶复合体 TAC丙酮酸乙酰CoA CO2+H2O能量：净生成分子ATP4.叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血(de)生化机理.答：在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位(de)转运,若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸(de)合成障碍,继而影响核酸与蛋白质(de)合成以及细胞(de)增殖.维生素B12是蛋氨酸合成酶(de)辅基,若体内缺乏维生素B12会导致N5–CH3-FH4上(de)甲基不能转移,减少FH4(de)再生,也影响细胞分裂,故产生巨幼红细胞性贫血.第八章1.说明氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、Ⅱ有何区别答：2.补救合成途径(de)生理意义.答：（1）可以节省从头合成时(de)能量和氨基酸(de)消耗；（2）体内某些组织器官如脑、骨髓等缺乏嘌呤醇与次黄嘌呤核苷酸(de)酶体系,只能依靠补救合成嘌呤核苷酸.3.体内脱氧核糖核苷酸是如何生成(de)答：体内脱氧核糖核苷酸所含(de)脱氧核糖是通过相应(de)核糖核苷酸(de)直接还原作用,以氢取代核糖分子中C2上(de)羟基而生成(de),此还原作用是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行(de)（这里N代表A；G；U；C 等碱基）,由核糖核苷酸还原酶催化,由NADPH+H+作为供氢体.脱氧胸腺嘧啶核苷酸（Dtmp）是由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化生成(de),反应由N5 ,N10-甲烯四氢叶酸提供甲基,由胸苷酸合成酶催化进行.4.试讨论各类核苷酸抗代谢物(de)作用原理及其临床应用.答：第九章1简述酶(de)化学修饰调节(de)特点.答：（1）酶蛋白(de)共价修饰是可逆(de)酶促反应,在不同酶(de)作用下,酶蛋白(de)活性状态可互相转变.催化互变反应(de)酶在体内可受调节因素如激素(de)调控；（2）与变构调节不同,酶(de)化学修饰调节是通过酶蛋白分子共价键(de)改变而实现,有放大效应；（3）磷酸化与脱磷酸化是最常见(de)化学修饰调节.2.根据受体存在(de)部位,激素分为哪几类.答：根据受体存在(de)部位,激素分为两类：（1）作用于细胞膜受体(de)激素；均为亲水激素.（2）作用于细胞内受体(de)激素,均为亲脂性激素.第十章1.何谓DNA(de)半保留复制简述复制(de)主要过程.答：DNA在复制时,亲代DNA两条链均可做模板,生成两个完全相同(de)子代DNA,每个子代DNA(de)一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成(de),称为半保留复制.复制(de)主要过程是：（1）拓扑异构酶松弛超螺旋；（2）解螺旋酶将两股螺旋打开；（3）单链DNA结合蛋白结合在每条单链上,以维持两条单链处于分离(de)状态；（4）引物酶催化合成RNA引物；（5）DNA 聚合酶Ⅲ催化合成新(de)DNA(de)领头链及冈崎片段；（6）RNA酶水解引物,DNA聚合酶催化填补空隙；（7）DNA连接酶Ⅰ将冈崎片段连接起来以完成随从链(de)合成.2.简述原核生物DNA聚合酶(de)种类和功能.答：大肠杆菌有三种DNA聚合酶,分别为DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ.DNA聚合酶Ⅰ(de)功能是填补空隙、切除引物、修复；DNA聚合酶Ⅱ(de)功能不清；DNA聚合酶Ⅲ是复制时(de)主要复制酶.3.简述DNA损伤(de)修复类型.答：修复是指针对已经发生(de)缺陷而实施(de)补救机制,主要有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复.光修复：通过光修复酶催化完成(de),需300~600nm波长照射即可活化,可使嘧啶二聚体分解为原来(de)非聚合状态,DNA完全恢复正常.切除修复：细胞内(de)主要修复机制,主要有核酸内切酶、DNA聚合酶及连接酶完成修复.重组修复：先复制再修复.损伤部位因无模板指引,复制出来(de)新子链会出现缺口,通过核酸酶将另一股健康(de)母链与缺口部分进行交换.SOS修复：SOS是国际海难信号,SOS修复是一类应急性(de)修复方式.是由于DNA损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂(de)反应.4.论述参与原核生物DNA复制过程所需(de)物质及其作用.答：（1）dNTP：作为复制(de)原料.（2）双链DNA：解开成单链(de)两条链都可作为模板指导DNA(de)合成.（3）引物：一小段RNA,提供游离(de)3’-OH.（4）DNA聚合酶：即依赖于DNA(de)DNA聚合酶,合成子链.原核生物中,DNA聚合酶Ⅲ是真正(de)复制酶,DNA聚合酶Ⅰ(de)作用是切除引物、填补空隙和修复.（5）其他(de)一些酶和蛋白因子：解链酶,解开DNA双链；DNA拓扑异构酶ⅠⅡ松弛DNA超螺旋,理顺打结(de)DNA双链；引物酶,合成RNA引物；单链DNA结合蛋白（SSB）,结合并稳定解开(de)单链；DNA连接酶,连接随从链中两个相邻(de)DNA片段.第十一章1．一条DNA单链3’……ACATTGGCTAAG……5’试写出：（1）复制后生成(de)DNA单链碱基顺序；（2）转录后生成(de)mRNA链(de)碱基序列.答：（1）复制后生成(de)DNA链为：5’-TGTAACCGATTC-3’转录后生成(de)mRNA链为：5’-UGUAACCGAUUC-3’2.简述真核生物tRNA转录后加工过程.答：（1）在细胞核内,由RNA聚合酸Ⅲ催化合成tRNA(de)初级产物,初级产物中有些中间插入碱基在加工过程中经剪接而除去；（2）生成各种稀有碱基.包括甲基化反应、还原反应、转位反应以及脱氨反应等；（3）3’末端加上CCA-OH.3.试述原核生物转录过程.答：分起始、延长、终止三个阶段.（1）起始：①在原核生物中,当RNA聚合酶(de)σ亚基发现其识别位点时,全酶就与启动子(de)一35区序列结合形成一个封闭(de)启动子复合物.②由于全酶分子较大,其另一端可到-10区(de)序列,在某种作用下,整个酶分子向-10序列转移并与之牢固结合,在此处发生局部DNA12-17bp(de)解链,形成全酶和启动子(de)开放性复合物.③在开放性启动子复合物中,起始位点和延长位点被相应(de)核苷酸前体充满,在RNA聚合酶β亚基催化下形成RNA(de)第一个磷酸二酯键.RNA合成(de)第一个核苷酸总是GTP或ATP,以GTP常见前面9个核苷酸(de)合成不需要RNA聚合酶移动.④σ亚基从全酶解离下来,靠核心酶在DNA链上向下游滑动,而脱落(de)σ亚基与另一个核心酶结合成全酶反复利用.（2）延长：当核心酶沿模板3’ 5’.（3）终止：当核心酶沿模板3’ 5’滑至终止信号区域,转录终止.DNA模板上(de)转录终止信号有两类：一类是不依赖蛋白质因子而实现(de)终止作用；另一类是依赖蛋白质辅因子才能实现终止作用,这种蛋白质辅因子称为释放因子,通常又称σ因子.4.试述真核生物mRNA转录后加工过程.答：（1）hnRNA(de)剪接：hnRNA是RNA(de)前体,通过多种核酸酶(de)作用将hnRNA中由DNA内含子转录(de)部分切去,将基因(de)外显子转录(de)部分拼接起来；（2）在mRNA3’端加上聚腺苷酸尾巴（polyA）.这一过程在细胞核内完成,在加入polyA之前,先由核酸外切酶切去3’末端一些过剩(de)核苷酸,然后在多聚苷酸聚合酶催化下,在3’末端加上polyA.（3）5’末端形成帽子结构.转录产物第一个核苷酸常是5’-三磷酸鸟苷pppG.mRNA在成熟过程中,先由磷酸酶把5’-pppG水解成5’-PG,然后5’起始部位与另一个三磷酸鸟苷pppG反应,生成三磷酸双鸟苷.在甲基化酶作用下,第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反应,形成帽子结构（GpppmG）.第十二章1.试述复制、转录、翻译(de)方向性.答：（1）复制(de)方向性：DNA复制(de)起始部位称复制子.每个复制子可形成两个复制叉,如模板单链DNA3’ 5’(de)方向与复制叉方向相同,则是连续复制；如果模板方向和复制叉方向相反,则DNA合成为不连续合成.（2）转录(de)方向性：DNA模板方向是 3’ 5’转录为RNA(de)方向是5’ 3’.（3）翻译(de)方向性：核蛋白体沿mRNA 从5’ 3’方向进行翻译,所合成(de)多肽链方向是由N 端指向C 端进行.2. 简述蛋白质生物合成(de)主要过程.答：蛋白质生物合成(de)主要过程分为以下三步：（起始阶段：起始复合物(de)形成；（2）延伸阶段：通过进位、成肽、转位三步反应,多肽按N端 C 端延伸；（3）终止阶段：当终止密码子出现在A 位时.肽链合成终止并从核蛋白体上释放下来,大、小亚基分离.3. 为什么说翻译后氨基酸(de)化学修饰与蛋白质总体构象(de)形成有关答：蛋白质总体构象取决于不同氨基酸之间氢键和疏水键形成(de)能力,以及侧链和其他基团对空间结构(de)影响,这些因素都与翻译后(de)加工有关.4. 真核生物与原核生物蛋白质合成过程中(de)不同点是什么答：第十三章1.简述原核基因转录调节特点.答：原核基因转录调节(de)主要环节在转录起始,其特点为：（1）σ因子决定RNA聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型(de)普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制(de)普遍性.第十五章1.按存在(de)部位,受体分哪些种类答：按受体存在(de)部位,受体分为膜受体和胞内受体.细胞膜受体接收水溶性化学信号分子,如肽类激素、细胞因子、粘附分子等、更具细胞膜受体(de)结构、接收信号(de)种类、转换信号(de)方式等,可分为环状受体（配体依赖性离子通道）、G蛋白偶联受体、单个跨膜α螺旋受体和具有鸟苷酸环化酶活性(de)受体.细胞内受体接收脂溶性化学信号分子,如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等.2.简述细胞内第二信使调控(de)蛋白激酶有哪些答：受细胞内第二信使调控(de)蛋白激酶有：（1）蛋白激酶A（受cAMP调控）；（2）蛋白激酶C（受Ca2+和DAG调控）（3）Ca2+-CaM激酶（受Ca2+调控）；（4）蛋白激酶G（受cGMP调控）.3.受体与配体结合有哪些特点答：受体与配体结合(de)特点有：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定(de)作用模式.4.试述肾上腺素调节糖原代谢(de)级联反应过程.答：肾上腺素调节糖原代谢(de)级联反应过程：见图肾上腺素+β受体肾上腺素-β受体复合物无活性(de)G蛋白活性G蛋白无活性AC 活性ACATP cAMP活性糖原合酶a无活性PKA 活性PKA 无活性糖原合酶b无活性磷酸化酶b激酶有活性磷酸化酶b激酶无活性磷酸化酶b 有活性磷酸化酶b糖原 G5.概述BGF受体介导(de)信号转导途径答：EGF受体介导(de)信号转导途径：EGF与受体结合使受体二聚体化, 并自身磷酸化接头蛋白Grb2 调控分子SOS与Grb2结合并活化活化Ras蛋白活化Raf（MAPKKK） MAPK 转位至细胞核使转录调控因子磷酸化调控基因表达.第十六章1.血红素合成(de)特点有哪些答：（1）主要部位：骨髓和肝；（2）原料:甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+；（3）起始和最终过程在线粒体中进行,其他中间步骤在胞液中进行.2.试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义.答：（1）成熟红细胞糖代谢特点：①糖酵解：1次糖酵解提供2个ATP；②2,3-BPG旁路：占糖酵解(de)15%~50%；2,3-BPG磷酸酶活性较低,2,3-BPG(de)生成大于分解,故红细胞内2,3-BPG升高,调节血红蛋白(de)供氧功能；③磷酸戊糖途径：与其他细胞相同,产生NADPH+H+.（2）红细胞内糖代谢(de)生理意义：①ATP(de)功能：维持红细胞膜上钠泵、钙泵(de)正常运行；维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中(de)脂质进行交换；少量ATP用于GSH、NAD+(de)生物合成；用于葡萄糖(de)活化,启动糖酵解过程；②2,3-BPG(de)功能：可与血红蛋白结合使血红蛋白分子(de)T构象更稳定,降低血红蛋白与O2(de)亲和力；当PO2较低时2,3-BPG(de)存在可使O2释放显着增加；③NADH和NADPH(de)功能：具有抗氧化作用,保护细胞膜蛋白、血红蛋白、酶蛋白(de)巯基不被氧化.第十七章1.简述胆汁酸(de)分类及生理功能.答：（1）分类：①按其来源分为：初级胆汁酸和次级胆汁酸.初级胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸；次级胆汁酸包括脱氧胆酸、石胆酸.②按存在形式分为：游离型胆汁酸和结合型胆汁酸.游离型胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸、石胆酸、脱氧胆酸；结合型胆汁酸包括以上游离胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合形成(de)各种结合型胆汁酸.（2）功能：①促进脂类(de)消化和吸收；②抑制胆汁中胆固醇(de)析出2.简述胆红素(de)来源和去路.答：来源：（1）80%来源于血红蛋白；（2）其他来自铁卟啉类去路：（1胆红素入血后与血清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；（2）被肝细胞摄取(de)胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄糖酸酯,称为肝胆红素（又称结合胆红素）；（3）肝胆红素随胆汁进入肠道,在肠道细菌作用下生成无色胆素原,大部分胆素原随粪便排出,小部分胆素原经门静脉重吸收入肝,大部分又被肝细胞再分泌入场,构成胆素原(de)肝肠循环；（4）重吸收(de)胆素原少部分进入体循环,经肾由尿排出.3.肝在胆红素代谢中有何作用答：（1肝细胞特异性膜载体从血浆中摄取未结合胆红素；（2）胆红素进入肝细胞与Y蛋白、Z蛋白结合.,运到内质网与葡萄糖醛酸结合转化为结合胆红素；（3）结合胆红素从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中,通过肝脏对胆红素(de)摄取、结合、转化与排泄,使血浆(de)胆红素能不断经肝细胞处理而被清除.4.结合胆红素与未结合胆红素有什么区别,对临床诊断有何用途。

生化论述题汇总-07影像班整理

1.论述各糖代谢途径相互联系，关键酶代谢调节方式答：关系主要：（1）糖酵解的中间产物可进入糖的磷酸戊糖途径，而磷酸戊糖途径的产物可通过基因转移后进入糖酵解途径。

如,糖酵解的中间产物6-磷酸葡萄糖。

（2）糖酵解途径合成的丙酮酸课进入线粒体进行有氧氧化，生产乙酰CoA进行三羧酸循环和氧化磷酸化。

（3）糖原分解产物葡萄糖课做为糖原合成原料，糖异生产物葡萄糖是糖酵解的底物，它们之间是相互抑制，促进协调的。

（4）糖异生与糖酵解的多数反应是共有的可逆反应，只有少数不可逆的反应需要各自特定的关键酶催化转化，（5）糖的有氧氧化抑制乳酸酵解。

综上所述，糖的各种代谢途径相互作用，使机体的糖代谢处于平衡状态。

关键酶及代谢调节方式主要有：（1）糖酵解途径的关键酶为6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶和己糖激酶，主要通过别构调节和共价调节来进行调节的。

①6-磷酸果糖激酶-1的别构激活剂有：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P。

别构抑制剂为柠檬酸，A TP（高浓度）。

6-磷酸果糖激酶-2（PFK-2）可在激素作用下以共价修饰的方式调节酶活性来调节F-2,6-2P。

②丙酮酸激酶的别构激活剂为1，6-双磷酸果糖，别构抑制剂为ATP、丙氨酸。

依赖cAMP的蛋白激酶和依赖Ca+,钙调蛋白的蛋白激酶可使丙酮酸激酶磷酸化失活。

③己糖激酶受到6-磷酸葡萄糖的反馈抑制和长链脂肪CoA的别构抑制。

（2）糖有氧氧化关键酶是丙酮酸脱氢酶复合体，有别构调节和共价修饰调节。

别构激活剂为：AMP，ADP，NAD+；抑制剂为：乙酰CoA，NADH，ATP。

丙酮酸脱氢酶复合体可被激素调节磷酸化和去磷酸化来调节其活性。

（3）磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶，受NADPH/NADP+比值调节，比值升高，抑制；比值降低，激活。

（4）糖原合成和分解的关键酶分别是糖原合酶和糖原磷酸化酶。

糖原合酶受共价修饰和别构调节，激活剂为A TP，6-磷酸葡萄糖，抑制剂为AMP。

生化论述题总编

第一篇：生物大分子1.简述蛋白质的一至四级结构定义及维持的力一级结构：氨基酸的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。

二级结构：蛋白质中多肽链主链的局部空间构象，即蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间排列位置，不涉及氨基酸碱基侧链的构象，维持的力为氢键。

三级结构：整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键——疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。

四级结构：蛋白质中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。

2、以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能关系，并解释协同效应与变构效应？血红蛋白分子具有四级结构，是由四个亚基组成的四聚体。

1、血红蛋白含有血红素辅基，由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形，亚铁离子居于环中央。

亚铁离子有6个配位键，其中4个与吡咯环的N配位结合，1个配位键与血红蛋白结合，氧则与亚铁离子可逆的结合形成第6个配位键。

2、血红蛋白的构象变化影响着与氧的结合能力，血红蛋白能够可逆的结合氧，但血红蛋白各亚基与氧的结合存在着正协同效应。

3、血红蛋白的空间构象改变也会引起疾病，如疯牛病。

协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合能力的现象称为协同效应。

变构效应：配体与蛋白质结合后引起亚基构象变化的现象称为变构效应。

3．何为蛋白质的变性？有哪些特征？蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性。

引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。

绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的，少数变性程度较低的蛋白质在一定条件下可复性。

实质：二硫键和非共价键被破坏，而一级结构不改变。

变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。

4. 比较蛋白质α-螺旋与DNA双螺旋的结构蛋白质α螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。

(完整word版)生化习题(附答案)

第一章蛋白质结构与功能一、选择题1.组成蛋白质的氨基酸是（CD）A、γ—氨基丁酸B、瓜氨酸C、天冬氨酸D、半胱氨酸E、β—丙氨酸2.下列哪些氨基酸属于碱性氨基酸(BD）A、丝氨酸B、组氨酸C、蛋氨酸D、精氨酸3.下列含有两个羧基的氨基酸是（C)A、苯丙氨酸B、赖氨酸C、天冬氨酸D、苏氨酸4.若样品蛋白质中含氮量为32克,则该样品的蛋白质含量为(D）A、100克B、32克C、72克D、200克E、50克5.测得某一蛋白含氮量是0。

2克，此样品的约含蛋白质多少克？（B）A、1。

00克B、1。

25克C、1。

50克D、 3.20克E、6.25克6.处于等电点状态的蛋白质（A)A、分子不带净电荷B、分子带的电荷数最多C、电泳时泳动最快D、最不易沉淀7.下列关于蛋白质的叙述正确的是(D）A、均由20种L—α-氨基酸组成B、均有一个N—端和一个C端C、均有一、二、三级结构D、二硫键参与维持空间结构8.蛋白质的变性是由于?（D）A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构想的破坏E、蛋白质的水解9.谷胱甘肽分子中不包括下列那种氨基酸（C）A、GluB、GlyC、AlaD、Cys10.某种蛋白质分子结构分析具有一个N端和一个C端，该蛋白质的最高级结构是（ C)A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构11.关于肽键叙述正确的是（B）A、可自由旋转B、肽单元处于一个平面C、键能最高D、为非共价键12.维持蛋白质三级结构的最重要的化学键是BA。

氢键 B. 疏水键 C。

二硫键 D. 肽键13.维系蛋白质四级结构的化学键是（ABCD）A、氢键B、疏水键C、离子键D、范德华力14.分离纯化蛋白质的方法可依据（ABCD）A、分子大小和形状不同B、电荷不同C、溶解度不同D、蛋白质密度和形状15.维持蛋白质二级结构的主要化学键是：EA．盐键 B．疏水键C．肽键 D．二硫键 E．氢键16.蛋白质变性是由于：DA．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏 E．蛋白质的水解17.于280 nm 波长处有吸收峰的氨基酸是D:A．丝氨酸和亮氨酸B．谷氨酸和天冬氨酸 C．蛋氨酸和赖氨酸D．色氨酸和酪氨酸 E．精氨酸和组氨酸18.测得某一蛋白含氮量是0.2克，此样品约含蛋白质多少克？（ B )A. 1。

生化论述题(生化)

3.运用所学生化知识阐述蛋白质结构与功能的关系。

蛋白质一级结构虽无变化，但如果出现错误折叠可引起疯牛病、老年痴呆等蛋白质构象病。

6.试述DNA双螺旋结构模型的要点。

⑴DNA是反向平行的互补双链结构：双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合。

腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键；鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三各氢键。

每个DNA分子中的两条链互为互补链。

简答题与论述题生化

简答题与论述题生化1.蛋白质二级结构的主要形式及其结构特征是什么？D：主要形式有α-螺旋和β-折叠。

①α-螺旋结构特征：多肽链围绕中心轴盘成右手螺旋；螺旋一圈含3.6个氨基酸残基；每个肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键维持稳定。

②β-折叠的结构特征：多肽链主链伸展成锯齿状结构；若干肽段的锯齿状结构平行排列；相邻锯齿肽段间形成氢键维持稳定。

2.什么是酶原激活？举例说明酶原激活的生理意义？D：①酶原在一定条件下，可转变成有活性的酶。

②意义（生理）：避免细胞内产生的蛋白酶进行自身消化，使酶在特定部位发挥作用，保证代谢正常进行；可以视为酶的储存形式。

3.详述三羧酸循环有何生理意义？D：①三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路；4次脱氢反应，3次由NAD+接受即3NAD+→3（NADH+H+），经NADH电子传递链氧化为H2O，产生2.5×3=7.5分子ATP，加上底物水平磷酸化生成的一个高能酸键，共生成10个ATP。

②三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的通路；例如糖转变为脂肪，乙酰CoA由线粒体转移至细胞液需先与草酰乙酸合成柠檬酸至胞浆，然后再裂解为乙酰CoA。

4.试述磷酸戊糖途径的生理意义？D：①产生磷酸戊糖为核酸的合成提供原料。

②产生NADPH+H+：可为体内脂肪酸，胆固醇的合成提供氢；GSSG→2GSH,NADPH+H+→NADP+。

③羟化酶的辅酶。

5.说明血浆脂蛋白的分类方法及类型。

D：①电泳法：α-脂蛋白，前β-脂蛋白，β-脂蛋白，CM。

②超速离心法：HDL，LDL，VLDL，CM。

6.血氨的来源和去路有哪些？D：来源：①aa脱氨基作用②肠道吸收③肾小管上皮细胞中Gln水解。

去路：①肝中合成尿素②合成Gln③用于合成非必需aa和其他含氮化合物④肾小管分泌NH3.7.简述遗传信息传递的中心法则。

8.从下列几个方面比较复制、转录、翻译过程的异同。

（原料、模版、主要酶及因子、产物、产物生成方向、方式、配对关系、加工过程、进行部位）D：复制：dNTP，DDDP，拓扑异构酶；DNA的两条链；解螺旋酶，单链DNA结合蛋白，引物酶，连接酶等；子代DNA；5’-3’；半保留复制，半不连续；A-T,G-C；无；细胞核。

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第一章：蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象 2．构型 3．氨基酸的等电点 4．二面角 5．肽单位 6．蛋白质一级结构 7．蛋白质二级结构 8．蛋白质三级结构 9．蛋白质四级结构10．超二级结构 11．结构域 12．蛋白质的等电点 13．盐溶 14．蛋白质的变性作用 15．蛋白质的复性 16．盐析 17．蛋白质的变构效应 18．沉降系数 19．电泳 20. 偶极离子二、填空题1.肽链的N末端可以用（）法、（）法、（）法和（）法测定，而（）法和（）法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。

2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有（）、（）和（）。

3.确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用（），然后用（）技术分离水解后的混合肽段。

4.因为（），（）和（）等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有（）氨基酸与（）氨基酸两类，其中前者包括（）、（）后者包括（）、（）、（）。

6.在蛋白质元素组成中，氮的含量相当恒定，平均为（）%。

7.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸以（）离子形式存在。

8.氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被（）滴定，又可被（）滴定。

丙氨酸的PKα-COOH=2.34，PKα-NH3+=9.69，其pI=（），在pH=7时，在电场中向（）极方向移动。

9．有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N-末端，用SDS电泳显示两条带，说明此蛋白质含有（）个（）亚基；另一蛋白质用巯基乙醇处理后，SDS电泳显示一条带，则该蛋白质的结构特点是（）。

10.我国科学家于1965年首次用（）方法人工合成了（）蛋白质。

11.蛋白质中存在（）种氨基酸，除了（）氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的（）基及一个自由的（）基。

12.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行。

生化论述题(10道)别班资料

1、论述各糖代谢途径的相互联系、关键酶及代谢调节的方式糖的分解代谢分为无氧代谢和有氧代谢2种：缺氧状态下进行糖酵解生成乳酸，氧气充足状态下进行有氧氧化彻底氧化生成CO2和H2O。

此外葡萄糖也可进入磷酸戊糖途径进行分解代谢。

葡萄糖也可经合成代谢合成糖原，储存于肝或肌组织。

有些非糖物质如乳酸、丙酮酸还可经糖异生途径转变为葡萄糖或糖原。

糖酵解是在缺氧条件下，葡萄糖分解成乳酸的过程。

有氧氧化是有氧条件下,葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O,并伴有能量释放的过程。

为机体主要供能方式。

分3个阶段：①糖酵解生成丙酮酸；②丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA；③三羧酸循环及氧化磷酸化。

磷酸戊糖途径是不依赖于有氧或无氧的葡萄糖分解途径，分两个阶段：氧化阶段——产生NADPH2、CO2和磷酸戊糖；非氧化阶段——包括一系列的基因转移。

糖异生是指从非糖物质（甘油、乳酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。

糖异生途径则是指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。

错误！未找到引用源。

各糖代谢途径相互联系如下：三个交汇点：第一个交汇点：6-磷酸葡萄糖第二个交汇点：3-磷酸甘油醛第三个交汇点：丙酮酸错误！未找到引用源。

糖酵解途径关键酶：己糖激酶/葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-Ⅰ、丙酮酸激酶有氧氧化关键酶：己糖激酶/葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-Ⅰ、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、 -酮戊二酸脱氢酶复合体磷酸戊糖途径关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶糖原合成和分解的关键酶分别为糖原合酶和磷酸化酶。

糖异生途径的关键酶为：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶、果糖双磷酸酶-1、葡萄糖-6磷酸酶③代谢调节方式：糖酵解：己糖激酶/葡萄糖激酶：G-6-P 反馈抑制、长链CoA 变构抑制6-磷酸果糖激酶-Ⅰ：变构抑制剂为柠檬酸、高浓度ATP ；变构激活剂为AMP 、ADP 、F-1,6-P 、F-2,6-P ；共价修饰丙酮酸激酶：变构抑制剂为ATP ；变构激活剂为F-1,6-P ；共价修饰为蛋白激酶A （PKA ）、钙调蛋白（CaM ）有氧氧化：除上述外还有：丙酮酸脱氢酶复合体：变构抑制剂为乙酰CoA 、NADH 、ATP ；变构激活剂为AMP 、ADP 、NAD+2.试述糖酵解、有氧代谢和糖异生等代谢过程的生理意义，并结合短期饥饿和长期饥饿状态给予进一步论述。

生化简答题及论述题

简答题及论述题1、请描述沃森和克里克在1953年提出的DNA双螺旋结构模型1、两条反平行链，右手螺旋；碱基在链内侧，戊糖磷酸在外侧，碱基垂直于螺旋轴，碱基与糖垂直。

10个核苷酸形成一个螺旋，螺距3.4nm。

碱基互补配对，一个A对应一个T，一个G对应一个C。

2、某些金属和非金属离子以及一些有机小分子对酶的结构和功能有何影响？2、（1）通过结合底物为反应定向。

（2）通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。

（3）通过静电效应稳定或屏蔽负电荷。

（4）作为辅酶或者辅基起到电子或原子的传递作用。

3、使酶活力降低或丧失的可能因素有哪些？3、（1）温度升高（2）酸碱变化（3）有机溶剂或重金属离子4、试比较酶的变性与失活有什么异同4、酶是由蛋白质组成的，所以具有蛋白质的性质。

即在高温、过强的酸、碱环境下会发生组成或是结构的改变，这就是变性。

由于组成或者结构改变，酶的功能也会受到破坏。

酶的变性往往是不可逆的。

当温度或者酸碱度达到一个程度时，酶的活性持续下降，当把条件恢复到初始状态时，酶活并没有恢复，这说明酶已失活。

但是酶的结构或组成没有发生改变。

在经过特殊处理后，酶活能够得到恢复。

5、试列举五种测定蛋白质分子量的方法5、渗透压法、化学组成法、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法。

6、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种形式？6、蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为蛋白质的二级结构。

二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起以及无规则卷曲。

7、什么是抗体？简述其结构特点（可用简图表示）7、机体是在抗原物质刺激下，由B细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。

抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链)；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。

链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。

8、简述从蛋白质与氨基酸的混合物中分离和鉴定氨基酸的方法8、分配柱层析、纸层析、离子交换层析、薄层层析等，具体见书151到153页。

生化考试试题汇总

生化考试试题汇总生化考试试题汇总生化考试是生物学和化学学科的重要组成部分，对于医学、药学、食品科学等相关领域的学习和研究也具有重要意义。

本文将汇总一些常见的生化考试试题，并给出相应的解析和答案，以帮助读者更好地理解和掌握生化知识。

一、试题分类生化考试试题按照考试形式和内容，可以分为选择题、填空题、判断题、简答题和综合题等。

其中，选择题和填空题主要考察学生对基本概念和理论的理解和记忆；判断题和简答题则要求学生具备一定的分析和解决问题的能力；综合题则更加注重学生的知识综合运用能力和实验设计能力。

二、试题解析与答案1、选择题例1：下列哪个器官不属于人体代谢最为旺盛的器官？（） A. 肝脏 B. 心脏 C. 肺 D. 骨骼肌答案：B. 心脏解析：肝脏是人体代谢最为旺盛的器官之一，负责糖、脂肪、蛋白质的代谢和转化，以及药物的解毒等；心脏的主要功能是泵血，不属于代谢最为旺盛的器官；肺是人体呼吸系统的重要器官，代谢也较为旺盛；骨骼肌是运动系统的重要组成部分，代谢也较为旺盛。

2、填空题例2：丙酮酸脱氢酶系是一种多酶复合体，其中的辅酶有____________和____________。

答案：辅酶B（或辅泛辅酶）；辅酶A解析：丙酮酸脱氢酶系是一种重要的酶系，催化丙酮酸脱羧生成乙酰CoA。

该酶系中的辅酶包括辅酶B和辅酶A。

3、判断题例3：DNA的变性是指在高温下，DNA双链解开为单链的过程。

（）答案：正确解析：DNA的变性是指在高温下，DNA双链解开为单链的过程，这一过程通常伴随着氢键的断裂。

变性的DNA双链结构变得松散，不再具有天然的双螺旋结构。

4、简答题例4：请简述Krebs循环的过程。

答案：Krebs循环是指三羧酸循环，是生物体内能量代谢的重要过程之一。

具体过程如下：首先，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后在柠檬酸合酶的作用下，加上CoA 并释放出磷酸基团，形成磷酸柠檬酸。

接着，磷酸柠檬酸在ATP和磷酸果糖激酶的作用下释放出磷酸基团，形成α-酮戊二酸。

生化论述题

生化论述题(共10页) --本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--生化论述题生化论述题1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。

题解:1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。

2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。

3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。

2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。

题解：1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。

2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。

3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。

每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。

生物化学简答题和论述题

生物化学简答题和论述题1.比较蛋白质和DNA的分子组成、一、二级结构和主要生理功能。

蛋白质和DNA都含有碳、氢、氧、氮元素，但蛋白质还含有硫元素，基本组成单位分别是氨基酸和脱氧核糖核苷酸。

它们都含有一、二级结构，蛋白质的一级结构是氨基酸排列顺序，二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，还含有三、四级结构；DNA的一级结构是碱基序列，二级结构是双螺旋结构，还有超螺旋结构。

蛋白质具有多种生理功能，如催化作用、代谢调控功能、物质转运功能、运动功能、抗体具有免疫功能、凝血功能、调节血液酸碱平衡功能等等；DNA是生物遗传信息的载体，为基因复制和转录提供了模板，用来保持生物体系遗传的相对稳定性，是遗传信息的物质基础。

DNA通过转录、翻译合成蛋白质。

2.简述DNA双螺旋结构模式的要点。

DNA是平行反向、右手螺旋结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。

遵守碱基互补原则：T—A，G—C。

DNA双螺旋结构稳定，横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

3.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

与一般催化剂相比，酶具有高效性、特异性、可调节性和不稳定性。

4.磺胺是抗菌药物，试述磺胺抗菌的机理。

磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作用。

磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似，竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心，抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸合成，干扰一碳单位代谢，进而干扰核酸合成使细菌的生长受到抑制。

5.人体生成ATP的方式有哪几种？请举例说明。

人体生成ATP的方式有氧化磷酸化（偶联磷酸化）和底物水平磷酸化。

例如，在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，是机体内ATP生成的主要方式；在糖酵解过程中，磷酸甘油酸激酶催化1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸，利用代谢物分子中的能量使ADP磷酸化生成ATP。

生化题目汇总

第一章蛋白质名解：肽平面模序（体）结构域蛋白质变性问答：试述蛋白质结构与功能的关系第二章核酸名解：Tm DNA变性核酸分子杂交问答：比较DNA和蛋白质二级结构的异同比较三种主要RNA结构和功能的异同第三章酶名解：酶的活性中心酶促反应动力学Km 可逆性抑制不可逆性抑制竞争性抑制酶原问答：试述酶的调节试述影响酶酶促反应速度的因素第四章糖代谢名解：糖酵解糖有氧氧化三羧酸循环糖异生问答：试述糖分解代谢的主要途径试述血糖得人来源和去路第五章脂类代谢名解：脂肪动员β—氧化酮体血浆脂蛋白载脂蛋白VLDL问答：酮体是如何产生和利用的?有何生理意义?血浆脂蛋白有几类？各类脂蛋白的主要生理功能是什么？胆固醇在体内可转变为哪些物质?简述长期饥饿时为什么会发生酸中毒？.第六章生物氧化名解：呼吸链氧化磷酸化底物水平磷酸化P/O比值问答：1.物质在体内氧化和体外氧化有何异同?2.呼吸链由哪些组分构成?其排列顺序是什么?3.举例说明维生素在生物氧化中的作用。

4.试述体内ATP生成方式及部位。

5.何谓穿梭系统?体内有哪些重要穿梭系统?有何重要性?第七章氨基酸代谢名解：氨基酸代谢库腐败作用联合脱氨基作用一碳单位生糖氨基酸问答：血氨的来源和去路如何？乌氨酸循环的特点和生理意义是什么？一碳单位代谢有何生理意义？试述谷氨酰胺的生成和生理作用？试述糖、脂、蛋白质三大物质代谢的相互关系第八章核苷酸代谢名解：核苷酸的从头合成途径核苷酸的补救合成途径核苷酸的抗代谢物问答：试述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成途径的特点及意义？哪些抗代谢物影响嘌呤和嘧啶核苷酸的合成，举例说明其作用机理。

嘌呤和嘧啶分解代谢的终产物是什么？别嘌呤醇药物的作用机理是什么？第九章胆汁酸和胆色素的代谢名解:初级胆汁酸次级胆汁酸游离型胆汁酸结合型胆汁酸问答:1.简述胆汁酸的生理功能2.简述胆色素的正常代谢。

说明三种类型黄疸产生的原因。

3.说明严重肝病患者可能有以下表现的生化原因。