蛋白质翻译及翻译后的调控
蛋白质翻译后修饰的机制和调控
蛋白质翻译后修饰的机制和调控随着生命科学的发展,研究人员逐渐关注蛋白质翻译后的修饰过程,这是一种重要的质量控制机制。
蛋白质修饰是指在多肽链合成后,蛋白质经历一系列化学反应,发生取代、添加或切断等变化,最终形成结构或功能上不同于原始多肽链的化合物。
蛋白质的修饰包括糖基化、磷酸化、甲基化、戊二酰化等,这些修饰过程是蛋白质功能的重要调节机制。
一、翻译后修饰的机制蛋白质翻译后修饰是指在蛋白质合成完成后,在蛋白质分子上进行的各种化学修饰反应。
这些修饰过程在细胞内部进行,是对蛋白质生命活动调控的重要因素。
1. 糖基化糖基化是指单糖残基在特定酰胺键上与蛋白质中的氨基酸残基发生共价键结合的过程。
这种修饰通常发生在腺苷酸二磷酸葡萄糖(UDP)和糖基转移酶的作用下。
糖基化主要影响蛋白质在细胞内、细胞外的定位、功能及稳定性等生物学特性。
2. 磷酸化磷酸化是一种在酸性条件下进行的化学反应,它涉及到给予一个磷酸团(-PO4)的物质对特定氨基酸残基的化学改变。
这种修饰反应通常影响蛋白质的功能和亲水性。
3. 甲基化蛋白质的甲基化是指通过向精氨酸残基和赖氨酸残基中的羧酸基添加一个甲基修饰。
该修饰通过影响蛋白质的结构和电荷状态,从而调节它们的功能。
甲基化是一种重要的蛋白质修饰形式,对许多生物过程的调节具有至关重要的作用。
4. 戊二酰化戊二酰化是指酰辅酶A和戊二酸基固定在L-赖氨酸残基上的一种新型修饰。
戊二酰化能够改变蛋白质的电荷、结构和亲水性,进而调节蛋白质的功能和稳定性。
二、翻译后修饰的调控蛋白质翻译后修饰是一个复杂的生物合成过程,这个过程涉及到多种因素的共同作用。
修饰的形成和调控是随着细胞内环境变化而进行的,常通过由磷酸转移酶、脱磷酸酶、葡糖基转移酶、去甲基化酶等酶催化的反应来实现对修饰的调控。
1. 转移酶的作用转移酶将基础基团(如例如磷酸基、糖基等)从给体(如ATP、UDP等) 转移到特定氨基酸残基的羧基上,从而实现蛋白质的修饰。
蛋白质翻译后修饰的分子机制和调控
蛋白质翻译后修饰的分子机制和调控蛋白质是构成生命体的重要分子之一,而蛋白质翻译后修饰则是蛋白质功能发挥的重要环节。
常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化、糖基化等,这些修饰可以改变蛋白质的结构和功能,从而调节基因表达、细胞周期和信号传导等生命活动。
蛋白质翻译后修饰的分子机制较为复杂,其中磷酸化是最为常见和重要的修饰形式之一。
磷酸化是向蛋白质分子中加入一个负电荷磷酸基团,使蛋白质分子带有电荷,从而改变分子的空间结构和功能。
磷酸化是由蛋白激酶、磷酸酰化酶、磷酸肽酶等酶催化的,这些酶在不同的细胞信号通路中发挥了重要作用。
例如,细胞周期中,CDK激酶和cyclin结合后可以磷酸化pRB蛋白,从而使其失去抑制作用,启动细胞进入有丝分裂期。
而P53蛋白在DNA受损时,ATM激酶可以磷酸化P53,使其起到维持基因组稳定性的作用。
乙酰化修饰是将乙酰基团加入到蛋白质分子的赖氨酸残基上,从而改变蛋白质的电荷状态和结构。
乙酰化修饰由组蛋白乙酰转移酶和去乙酰化酶等酶催化完成,常常参与染色质重塑和基因转录调控。
例如,组蛋白H3可以通过乙酰化修饰在启动子区域和增强子区域形成一个开放的染色质结构,从而让转录因子和RNA聚合酶进入DNA,启动基因转录。
甲基化修饰则是将甲基基团加在蛋白质分子的氨基酸残基上,从而不同程度改变蛋白质的活性和特异性。
甲基化修饰由甲基转移酶、甲基去除酶等酶催化完成,参与了基因表达、细胞周期控制和免疫调节等生命活动。
例如,DNA甲基化可以抑制基因转录,而细胞周期中某些细胞因子的甲基化修饰则可以促进细胞增殖和分化。
糖基化修饰是将糖基团加在蛋白质分子的羟基或氨基上,从而改变蛋白质的生物学功能和稳定性。
糖基化修饰由糖基转移酶、糖醛酸酶等酶催化完成,参与了免疫调节、细胞识别和信号转导等生命活动。
例如,IgG的糖基化状态可以决定其结合免疫细胞受体的亲和力和效力,从而调节免疫应答。
蛋白质翻译后修饰的调控非常重要,不同的酶家族、信号通路和细胞环境都可以影响蛋白质修饰的状态和效率。
蛋白质翻译后修饰的功能与调控
蛋白质翻译后修饰的功能与调控
蛋白质翻译后修饰是指在蛋白质合成完成后,通过一系列化学反应或酶催化作
用对蛋白质分子结构所作的改变。
这些修饰可以影响蛋白质的结构、功能、定位以及参与细胞信号传导、代谢调节和基因表达等生命功能的调控。
蛋白质翻译后修饰可分为多种类型,包括磷酸化、甲基化、糖基化、磷酸酰化、乙酰化、泛素化和磷脂化等。
其中,磷酸化是最常见的一种修饰方式,指的是在氨基酸侧链或主链上结合磷酸基团,大多数蛋白质可以被磷酸化修饰。
在蛋白质结构方面,磷酸化会影响其折叠、稳定性、荷电性及亲水性等。
此外,磷酸化还可以作为信号转导过程中的一种机制,将细胞内外部的信息传递到细胞内部,在调控基因表达和其他生物学功能中发挥重要作用。
另一个重要的蛋白质翻译后修饰类型是泛素化,它是将泛素(一种小分子)与
蛋白质共价结合的一种修饰方式。
这种修饰可以引导蛋白质定位到蛋白酶体中,进一步被降解或转移给其他分子进行功能调控。
此外,泛素化还可以调节蛋白质的激活状态、结构及功能等,参与一系列细胞进程的调控。
除了上述两种修饰方式,甲基化、糖基化、酰化和磷脂化等也是常见的蛋白质
翻译后修饰方式。
这些修饰方式都具有各自独特的影响,进一步调节蛋白质的生物学功能。
总的来说,蛋白质翻译后修饰是细胞生命过程中不可或缺的环节之一,通过修
饰蛋白质,细胞可以尽可能地调控其重要功能,包括蛋白质结构、亲水性、荷电性等。
蛋白质翻译后修饰与生物学、代谢、信号传递等一系列生命过程密切相关,其中的作用机制非常复杂,需要细致的研究和探讨,为理解生命现象的本质提供了有力支持。
蛋白质翻译的调控与机制
蛋白质翻译的调控与机制蛋白质是构成生命体的重要组成成分之一,它们具有多种功能,如酶催化、结构支持、传递信号等。
蛋白质的基本结构单元为氨基酸,通过蛋白质合成的过程将氨基酸连接起来形成具有特定功能的蛋白质分子。
这一过程被称为蛋白质翻译。
蛋白质翻译对于生命体的生长和发育至关重要。
如何控制和调节蛋白质翻译,成为了生命科学的热点领域。
本文将从蛋白质翻译的基本机制出发,探讨其调控与机制。
一、蛋白质翻译的基本机制蛋白质翻译是一个复杂的过程,需要多种分子组成一个复杂的系统,包括mRNA、tRNA、核糖体等。
其中,mRNA作为蛋白质信息的载体,tRNA作为氨基酸的运输者,核糖体作为蛋白质合成反应的主要催化剂。
在蛋白质翻译的过程中,mRNA的信息被解读为氨基酸的序列,具体来说,mRNA的信息被翻译成蛋白质的氨基酸序列。
这个过程需要依赖于tRNA的介入,tRNA的主要作用是将对应的氨基酸运输到核糖体上,核糖体则通过序列匹配的方式,在mRNA上“读取”出所需的氨基酸序列,最终合成成蛋白质分子。
二、蛋白质翻译的调控蛋白质翻译是一个复杂的过程,其中每个步骤都可以通过特定的调控机制来影响整个过程的速度和效率。
下面探讨几种常见的蛋白质翻译调控机制。
(一)转录后修饰转录后修饰是指生物体对于mRNA在转录后进行的一系列化学修饰,其主要目的是调控mRNA的稳定性和转化效率,从而影响蛋白质合成的水平。
例如,mRNA的5’端一般具有较长的帽结构,即m7GpppN(N 表示任意核苷酸)。
这个帽结构可以防止mRNA被核酸酶降解,同时也可以增强其在核糖体上的识别能力,从而提高蛋白质合成的效率。
此外,mRNA在转录后还经常发生剪切、修剪或尾修饰等化学修饰,这些修饰都可以影响mRNA的稳定性和激活程度,从而直接或间接地影响蛋白质的合成水平。
(二)翻译前调控翻译前调控是指在蛋白质翻译之前对mRNA和tRNA进行的调控,从而影响核糖体的识别、tRNA的结合以及有关反应的速率等。
蛋白质翻译后修饰的生物学功能及其调控
蛋白质翻译后修饰的生物学功能及其调控蛋白质是生命体中最基本的功能分子之一,而其生物学功能的多样性和复杂性与其修饰状态密不可分。
在生物体内,蛋白质在翻译后会发生各种各样的修饰,如磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化等,这些修饰可以改变蛋白质的结构、功能和相互作用,从而参与到种种生命过程中。
一、生物学功能1.磷酸化磷酸化是一种蛋白质常见的后转录修饰方式,其可以改变蛋白质的亲水性和电荷性质,从而影响其功能和相互作用。
如同样具有重要生物学功能的p53蛋白就是经常会被磷酸化修饰的,这些修饰对于p53的稳定性和转录因子活性都有着重要的影响。
此外,磷酸化还为细胞提供了一个快速响应的方式,如磷酸化可以调节离子通道、光合作用和细胞凋亡等重要生理活动。
2.泛素化泛素化是一种可以引起蛋白质降解的修饰方式,它主要是通过将泛素连接至被修饰蛋白的赖氨酸残基上来完成的。
这种修饰可以使蛋白质变得更稳定、更耐受,或者在蛋白质的特定部位上加大或减少泛素化程度可以影响其相互作用和转运速度,从而细胞存活、质量控制、信号传导、生殖等方面均有重要的生物学功能。
3.甲基化甲基化是利用S-腺苷甲硫氨酸这种小分子来修饰蛋白质,它主要是通过将甲基基团接在氨基酸侧链上,来改变蛋白质的空间构象和功能。
这种修饰有很多重要的生物学功能,其中最具代表性的蛋白质是组蛋白,组蛋白的甲基化在基因表达、染色质调控、癌症等方面都有着举足轻重的作用。
二、调控机制1.表观遗传调控蛋白质后转录修饰状态的改变对于基因表达调控具有关键作用,这是通过一类叫做表观遗传机制来实现的。
如磷酸化可以调节人类乳腺癌细胞的有丝分裂,乙酰化可以调节细胞周期中某些关键蛋白的稳定性和相互作用,甲基化则可以影响不同的转录因子作用和染色质起始活性。
这些修饰状态的改变可以通过某些特殊具有认识作用的蛋白质来实现,这些蛋白质就叫做读码酶(Epigenetic Writers and Readers),它们负责识别和解码特定的修饰信息。
蛋白质合成的翻译调控和调节因子
蛋白质合成的翻译调控和调节因子蛋白质合成是细胞内的一个重要过程,它直接影响细胞的生物学功能和表型。
在细胞内,蛋白质的合成受到严格的翻译调控和调节因子的控制。
本文将重点探讨蛋白质合成的翻译调控和调节因子的作用机制。
一、蛋白质翻译调控的基本原理蛋白质翻译调控是指通过调节蛋白质合成的速率和选择性,控制细胞蛋白质组合的过程。
这种调控可以在转录后的RNA水平或翻译过程中进行。
1. 转录后调控转录后调控指通过转录后修饰作用,调节mRNA的稳定性和翻译效率。
在这一过程中,包括miRNA、RNA结合蛋白和非编码RNA等多种调节因子的参与。
2. 翻译过程调控翻译过程调控主要是通过调节翻译起始复合体的形成、翻译速率和终止等环节来控制蛋白质合成。
这些调控机制包括启动子选择、引导RNA的结合和RNA修饰等。
二、蛋白质翻译调控因子蛋白质翻译调控因子是参与调节翻译过程的一类蛋白质或RNA分子。
它们通过与mRNA或核糖体上的特定结构相互作用,影响蛋白质的合成。
1. 首先是启动子选择因子启动子选择因子参与选择性启动子的识别和结合,从而调节蛋白质的合成。
其中,最为典型的启动子选择因子是eIF4E,它与m7G帽结构相互作用,并与eIF4G和eIF4A形成复合体。
这种复合体在翻译起始复合体的形成中起到重要作用。
2. 其次是引导RNA结合因子引导RNA结合因子主要通过与引导RNA相互作用,影响翻译过程中核糖体的选择和位点的识别。
其中,最为典型的引导RNA结合因子是tRNA和rRNA。
3. 最后是RNA修饰因子RNA修饰因子可以通过改变mRNA的结构和稳定性,从而影响蛋白质的合成。
它们包括m6A甲基化酶、m5C甲基转移酶和m7G甲基转移酶等。
三、蛋白质翻译调控和调节因子的作用机制蛋白质翻译调控和调节因子通过与mRNA或核糖体等结构相互作用,影响蛋白质的合成。
1. 翻译起始复合体的形成启动子选择因子eIF4E与m7G帽结构相互作用,形成起始复合体。
蛋白质的翻译和翻译后修饰
蛋白质的翻译和翻译后修饰生命是由许许多多的分子组成的,而蛋白质是其中最为重要的一种。
蛋白质是由一串氨基酸组成的长链,这一长链需要经过翻译才能够转化为具有生物学功能的分子。
蛋白质的翻译和翻译后修饰是生命过程中最为重要的一环。
一、蛋白质的翻译大多数蛋白质翻译是在细胞的核内进行的,当DNA信息需要被转录成RNA信息时,核糖核酸(RNA)由RNA聚合酶开始合成。
生物体内细胞所合成的蛋白质大多是由核内DNA转录所得到的信息指令,它们之间的转化是通过RNA来实现的。
RNA只能单链存在,而DNA是双链的,因此DNA需要转录为RNA。
RNA与DNA之间的差别在于它们的碱基和糖分子不同,RNA的糖分子是核糖糖,而DNA的糖分子是脱氧核糖糖。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA三种类型。
其中,mRNA是单链的,又称为信使RNA,它携带着从DNA中转录来的信息,将这些信息传递到细胞质中的核糖体。
tRNA是转运RNA,它具有一定的三维结构,能够识别对应的氨基酸并将其运输到正在合成蛋白质的核糖体处。
rRNA是核糖体RNA,是组成核糖体的重要组成部分。
mRNA的翻译是通过核糖体完成的。
核糖体是由rRNA和蛋白质组成的复合物,每个核糖体可以同时合成一条蛋白质链。
当mRNA被核糖体识别后,它将被解码以便识别并对应一个氨基酸,这一过程是由tRNA完成的。
tRNA上有一个“反密码子”,它与mRNA相对应的“密码子”匹配,从而指示该tRNA上的氨基酸在蛋白质链的什么位置插入。
每次合成一个氨基酸后,核糖体会相对移动一个密码子,并等待下一个tRNA的到来。
这样反复进行直到整个蛋白质链合成完成。
在蛋白质链合成的过程中,核糖体会自动将一条完整的蛋白质链连在一起。
经过长时间的重复,整个蛋白质链就被合成出来了。
二、蛋白质翻译后修饰在蛋白质合成完成后,蛋白质还需要一些修饰才能够发挥其生物学功能。
蛋白质的修饰分为多种类型,包括切割、糖基化、磷酸化、酰化等,都是通过进一步地化学反应来修改已合成的蛋白质分子结构。
蛋白质翻译后修饰与功能调控机制
蛋白质翻译后修饰与功能调控机制蛋白质是生物体中最重要的分子之一,具有多种生物学功能。
然而,蛋白质在合成后并不是最终的活性形式,常常需要通过一系列的修饰过程来调节其结构和功能。
这些后修饰事件可以改变蛋白质的稳定性、局域性以及相互作用能力,从而调控细胞内信号传导、代谢途径、细胞结构和功能等生物学过程。
一、磷酸化修饰磷酸化是最常见的蛋白质后修饰方式之一。
这个修饰过程通过添加磷酸基团到特定的蛋白质残基上,通常通过激酶酶催化反应完成。
磷酸化修饰可用于激活或抑制蛋白质的功能,也可以影响它们的稳定性、互作能力和局域性。
二、甲基化修饰甲基化修饰通常通过甲基转移酶将甲基基团添加到蛋白质的氨基酸残基上。
这种修饰可以改变蛋白质的电荷状态、空间构象和稳定性。
甲基化修饰对于调控蛋白质的转录活性、DNA结合能力、蛋白质-蛋白质相互作用具有重要作用。
三、糖基化修饰糖基化是一种广泛存在于动植物蛋白质上的修饰方式。
这一修饰过程通常涉及糖基转移酶将糖基团附加到特定的蛋白质残基上。
糖基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、折叠状态以及相互作用能力。
此外,糖基化修饰还可以作为蛋白质在细胞内的定位信号,参与细胞信号传导和互作等生物学过程。
四、乙酰化修饰乙酰化修饰是通过乙酰化酶将乙酰基团添加到蛋白质的氨基酸残基上。
这种修饰方式通常发生在赖氨酸残基上,并可改变蛋白质的电荷状态和折叠构象。
乙酰化修饰对于调控染色质结构、DNA修复和转录调控等生物学过程具有重要作用。
五、泛素化修饰泛素化是一种通过调控蛋白质的降解和功能的重要机制。
这种修饰方式涉及到泛素连接酶系统在蛋白质上附加泛素分子。
泛素化修饰可作为蛋白质降解的信号,参与调控细胞周期、DNA修复、蛋白质合成等生物学过程。
六、其他修饰方式除了上述提及的修饰方式外,蛋白质还可以通过糖酵素化修饰、硝化修饰、戊二酰化修饰等其他修饰方式调控其结构和功能。
这些修饰方式的存在丰富了蛋白质修饰的多样性,使得蛋白质能够更加精确地参与细胞内的生物学过程。
分子生物学知识:蛋白质翻译的过程及调控
分子生物学知识:蛋白质翻译的过程及调控蛋白质是生物体内最重要的基本分子之一,翻译是蛋白质合成的第二步,是DNA变成蛋白质的过程,也是分子生物学领域研究的一个重要方向。
本文将详细介绍蛋白质翻译的过程和调控机制。
一、蛋白质翻译的基本过程蛋白质翻译是利用mRNA编码信息合成相应氨基酸序列的核糖体的过程。
它包括:识别mRNA上的起始密码子,启动翻译,不断读取mRNA 上的密码子,带有相应氨基酸的tRNA进入到核糖体中,形成肽键,不断合成肽链,显示蛋白质的三维结构,合成终止信号序列,终止翻译。
蛋白质翻译的过程是一个高度精密和高效的生物学过程,涉及到多个组分的协同作用。
其中,核糖体大小会影响识别mRNA上的起始密码子,载体和氨基酸修饰酶与氨基酸配对会影响tRNA的选择,异戊二烯基腺嘌呤和三磷酸腺苷在翻译的实时调控中扮演重要角色,参与调控的成分还包括反式作用元件,转录因子和小分子抑制剂等。
二、蛋白质翻译的调控1.核糖体大小有些原核生物通过改变核糖体大小来对蛋白质翻译进行调控。
多种感受器和蛋白质参与这一过程,如当环境营养缺乏时,Hfq蛋白可促进核糖体70S向50S的转化,从而抑制蛋白质合成。
此外,原核生物还能利用梭菌素等类似物质的抗生素来抑制蛋白质的合成。
2.tRNA的选择tRNAs中含有反式作用元件,这类元件会抑制或促进某些tRNA和核糖体间的接合。
例如ppGpp可作为氨基酸饥饿的信号,抑制酰-tRNA 合成酶,并促进详尽起始密码子使用不同的tRNA。
3.氨基酸与酰化酶配对氨基酸合成的过程包括转化、进入、修饰、以及由活化氨基酸转化而成的酰化实体等,这一过程中,一些特殊酰化实体可作为信号调控翻译速度,例如当丙氨酸浓度较低的时候,一些细菌会使用一个二氢叶酸-腰凝酶作为丙氨酸,同时可以调控不同tRNA对于不同氨基酸的选择。
4.mRNA的选择mRNA上的核糖体启动区,其中以AUG国际起始密码子为中心的25个核苷酸序列,是蛋白质翻译始动的重要标志。
蛋白质翻译过程的分子机制和调控
蛋白质翻译过程的分子机制和调控蛋白质翻译过程是细胞中最为重要且基础的生物学过程之一,也是一种高效而复杂的分子机制。
它以核糖体为中心,通过一系列的生物转化反应,将基因组中的信息转化为具有生物功能的蛋白质,进而控制和调节细胞生命活动。
蛋白质翻译过程不仅涉及到RNA、核糖体以及氨基酸等分子,在过程中还存在着各种转录后的调控机制和生物学效应。
本文将就蛋白质翻译这复杂的生物过程展开分析,重点探讨它的分子机制以及相关调控因素。
一、蛋白质翻译的分子机制1.1 核糖体的结构和功能核糖体是蛋白质合成过程中不可或缺的蛋白质-RNA复合体,由小亚单位和大亚单位组成。
小亚单位主要由核糖体RNA和蛋白质组成,而大亚单位仅由核糖体RNA构成。
小亚单位主要与氨基酸接受体及mRNA联系,而大亚单位主要负责催化核苷酸酯键的形成,即将氨基酸逐一加入肽链。
核糖体的构建和形成需要通过一系列的启动、中间和终止等过程来完成。
在翻译过程中,核糖体会选择mRNA上的AUG编码氨基酸的启动密码子,指定初始位置,并沿着mRNA逐一扫描,依次将氨基酸加入肽链中。
1.2 tRNA的识别与配对tRNA是与氨基酸配对的RNA分子,它能够与核糖体和mRNA密切配对,从而使得氨基酸能够精确地定位到新生的肽链上。
在蛋白质翻译的过程中,tRNA的运输和识别至关重要。
tRNA的结构可划分为三部分:氨基酸基、折叠区和TψC环。
其中氨基酸基与tRNA合成酶结合,折叠区与其他RNA交互,TψC环则包含甲基化修饰,参与识别和连接。
tRNA识别和配对主要靠tRNA合成酶介导。
在细胞内,每一种氨基酸都需要特定的tRNA才能较好地识别和结合。
tRNA合成酶的主要作用是完成氨基酸和tRNA之间的正确配对。
tRNA合成酶可将tRNA与氨基酸结合, catalyzing the attachment of amino acids to tRNA at the 3’ end的表现为让tRNA的氨基酸与mRNA上的相应的密码子进行互补配对,实现氨基酸与肽链的链接。
蛋白质的翻译后修饰和调控
蛋白质的翻译后修饰和调控蛋白质是生命活动中最为重要的分子之一,它们既可以是细胞的结构组成,也可以作为代谢酶、激素、调节因子等生物分子的重要载体。
蛋白质的结构和功能不仅与其天然的氨基酸序列有关,还与其经过多种酶催化的修饰过程密切相关。
这些修饰包括:翻译后修饰、翻译后超表达、裂解和脱附等。
本文将重点探讨蛋白质的翻译后修饰和调控。
一、蛋白质翻译后修饰敲蛋白质的翻译过程通常被认为是从N-到C-端,从氨基基团到羧基,由核酸和翻译机械制成。
生物细胞内的合成蛋白质,则需要进行多种酶的修饰,以使其最终呈现出所要求的生物活性和三维结构。
1. 磷酸化磷酸化是蛋白质修饰的最为普遍的一种方式,通常是由一些酪氨酸或苏氨酸上的酸性侧链上结合的磷酸基所完成。
磷酸化可以使蛋白质结构和荷电特性发生改变,进而影响蛋白质的结合和催化活性。
2. 糖基化蛋白质上的糖基化通常是由一种糖基转移酶催化的,常见的糖基包括N-糖基、O-糖基和C-糖基等。
这些糖基化行为通常可以增强蛋白质的稳定性和生物学活性,还可以改变蛋白质的质量和凝聚性质。
3. 甲基化和乙酰化蛋白质上还经常会发生一些特定结构上的编辑修饰,如甲基化和乙酰化等。
这些修饰可以影响某些细胞稳定性和外界刺激对蛋白质的响应。
二、蛋白质翻译后调控蛋白质合成不仅受制于基因表达水平和翻译效率,还受到各种内部和外部因素的调控。
下面分别分析各种调控因素。
1.蛋白酶降解蛋白质的稳定性一般由蛋白酶进行去催化。
当细胞感觉到一定的环境刺激,如氧化应激或低钙离子等,在一个较短的时间内,通常会发生蛋白酶催化或蛋白利氧化等情况。
2.磷酸酶反应蛋白质的翻译后编辑修饰中,蛋白酶对蛋白质的磷酸化处于一种动态调控周期。
在细胞中,有一类蛋白质酶能够催化磷酸化的去除,并且有很好的选择性。
这意味着当细胞需要调节某些类型蛋白质的磷酸化状态时,通过控制这些蛋白质磷酸酶反应来实现。
3.转录因子转录因子是一些能够识别DNA序列的特异性蛋白质,它们可以促进或阻止基因的转录。
蛋白质翻译的过程与调控
蛋白质翻译的过程与调控蛋白质翻译是生物体内重要的生物化学过程之一,它在维持细胞功能和机体生命活动中起着重要的作用。
蛋白质翻译的过程涉及到多种生物分子的相互作用和调控,使得细胞能够根据需要合成适量的特定蛋白质。
在这篇文章中,我们将探讨蛋白质翻译的过程以及它的调控机制。
一、蛋白质翻译的过程蛋白质翻译是将基因信息转化为蛋白质的过程,它主要包括三个阶段:初始化、延伸和终止。
1. 初始化初始化是蛋白质翻译的第一个阶段,它涉及到启动子、核糖体和氨基酸tRNA的相互作用。
在这一阶段,启动子序列位于mRNA的开头部分与核糖体结合,通过识别mRNA上的起始密码子,选择适当的氨基酸tRNA进入翻译复合体。
2. 延伸延伸是蛋白质翻译的第二个阶段,它涉及到肽链的不断延伸。
在这一阶段,核糖体将位于mRNA上的三联密码子与适当的氨基酸tRNA 配对,通过肽键的形成将氨基酸连接成多肽链。
这一过程不断重复,直到遇到终止密码子终止翻译。
3. 终止终止是蛋白质翻译的最后一个阶段,它涉及到终止密码子与释放因子的结合,使翻译复合体解离。
当核糖体遇到终止密码子时,特定的释放因子(RF)结合到终止密码子上,导致蛋白质链从tRNA上释放出来,翻译过程结束。
二、蛋白质翻译的调控蛋白质翻译的调控是指细胞在不同生理和环境条件下对蛋白质合成速率和特定蛋白质合成的调节。
调控机制可以通过多个层面来实现,从转录水平的调控到翻译水平的调控。
1. 转录水平的调控转录水平的调控是指通过调控mRNA的合成和降解来调控蛋白质翻译的过程。
这可以通过调节转录因子的活性、调控RNA聚合酶的结合和启动子的可及性来实现。
例如,某些转录因子的结合可以促进启动子的转录,从而增加mRNA的合成量。
此外,miRNA和siRNA等小RNA分子也可以通过与mRNA结合,抑制其在翻译过程中的参与。
2. 翻译水平的调控翻译水平的调控是指通过调控翻译复合体的组装和运动来调控蛋白质翻译的过程。
蛋白质的翻译和翻译后修饰
蛋白质的翻译和翻译后修饰蛋白质是细胞中最基本的生物大分子,参与了生物体内几乎所有的生命活动。
蛋白质的合成涉及到翻译过程和翻译后修饰两个主要步骤。
一、蛋白质的翻译蛋白质的翻译是指将mRNA上的遗传信息转化为氨基酸序列的过程。
这一过程主要发生在细胞质中的核糖体上。
1. 启动子与小核仁RNA(rRNA)的结合:翻译开始前,mRNA的5'端结合到核糖体小亚基上的小核仁RNA,形成启动复合体。
这一步骤确保正确的起始点和适当的翻译框架。
2. 外显子剪接和核糖体扫描:mRNA经过剪接后,转录内含子被去除,形成成熟的mRNA转录本。
核糖体扫描该mRNA,寻找起始密码子(AUG),确定翻译开始位置。
3. 起始复合物形成:核糖体识别起始密码子并与亚单位Met-tRNAiMet结合,形成起始复合物。
这一复合物包含大、小核糖体亚基以及tRNAiMet。
4. 转移rna(tRNA)结合:核糖体在mRNA上滑动,直到识别到一个新的密码子。
合适的tRNA通过抗密码子与mRNA上的密码子配对,保证正确的氨基酸被加入到蛋白质链上。
5. 肽键形成和elongation:肽键的形成是翻译的关键步骤,它由蛋白合成酶催化,将新到达的氨基酸与蛋白质链上的上一氨基酸连接起来。
步骤重复进行,直到到达终止密码子。
6. 翻译终止:终止密码子标志着蛋白质链的结束。
在终止密码子到达时,核糖体与复合物解离,蛋白质链被释放,并经过后续的修饰和折叠。
二、蛋白质的翻译后修饰蛋白质翻译后经历一系列修饰过程,使其成为活性蛋白质并能够履行其功能。
1. 氨基酸修饰:氨基酸修饰包括磷酸化、甲基化和乙酰化等。
这些修饰可以改变蛋白质的稳定性、活性以及与其他分子的相互作用。
2. 糖基化修饰:糖基化修饰是将糖基添加到蛋白质上,形成糖蛋白。
糖蛋白在细胞识别、细胞黏附和信号传导等过程中起着重要作用。
3. 蛋白质折叠:翻译后的蛋白质链通常处于未折叠的状态,需要经过蛋白质折叠过程才能形成稳定的三维结构。
蛋白质翻译及翻译后的调控1
1. 磷酸化--加入磷酸根至丝氨酸(S)、酪氨酸(Y)、苏氨酸 (T)。由多种蛋白激酶催化。
丝氨酸
酪氨酸
2. 糖化--将糖基加入天冬酰胺(N)、羟脯氨胺、丝氨酸(S) 或苏氨酸(T),形成糖蛋白。所有的分泌蛋白和膜蛋白 几 乎都是糖基化蛋白。
天冬酰胺
羟脯氨胺
丝氨酸
3. 甲基化--烷基化中常见的一种,在赖氨酸(K)、精氨酸 (R)等的侧链氨基上加入甲基。
赖氨酸
精氨酸
翻译起始因子的作用与调控 Function and Regulation of Protein Translation Initiation Factor
原核生物的起始因子有3 种(IF-1~3),真核生物 的有6种(eIF-1~6)
elF-2 复合物包含 α,β, γ 3 个亚基,是典型的 GTP 结合蛋白,能与 GTP、Met-tRNAi 结合形 成 Met-tRNA· elF-2· GTP 三元复合物。该复合物 与游离的 40S 核糖体小 亚基结合后再与 mRNA 的 5'端相结合,是真核 生物蛋白质合成最重要 的调节位点之一。
翻译及翻译后的调控
2017.2.15
目录
•引言 •翻译起始因子的作用与调控 •翻译后修饰对蛋白质功能的调节
引言
蛋白质的生物合成,即翻译,是将四种脱氧核苷酸序列编码的 遗传信息通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20 种氨基酸的排列顺序。 蛋白质合成的调节主要通过起始因子的磷酸化进行,真核细胞 翻译最重要的调节位点是翻译起始因子eIF-2和 eIF-4。 新生的多肽链大多数是没有功能的,必须经过加工修饰才能转 变为有活性的蛋白质。蛋白质翻译后修饰几乎参与了细胞所有 的正常生命活动,并发挥十分重要得调控作用,目前已经成为 国际上蛋白质研究的重要领域。
蛋白质的翻译和修饰
蛋白质的翻译和修饰蛋白质是生物体中重要的分子,在维持细胞结构和功能方面起着关键的作用。
蛋白质的翻译和修饰是指蛋白质从基因信息中转录出的mRNA经过翻译过程后,进一步修饰成最终的功能蛋白质。
这个过程包括翻译过程中的翻译后修饰和在翻译结束后的蛋白质修饰。
下面将介绍蛋白质翻译和修饰的细节。
1. 蛋白质的翻译蛋白质的翻译是将mRNA上的核苷酸序列翻译成氨基酸序列的过程。
这个过程是通过核糖体完成的,核糖体由多个核糖核蛋白组成。
在翻译开始之前,mRNA上的起始密码子(通常为AUG)被辨认并与特定的tRNA结合,这个tRNA上携带着与起始密码子对应的氨基酸甲硫氨酸。
接着,核糖体逐渐移动,将mRNA上的下一个密码子与相应的tRNA结合,并用脱氨酰tRNA的方式将氨基酸串联起来,最终形成蛋白质的链。
2. 翻译后修饰翻译后修饰是指蛋白质在翻译结束后,通过一系列的化学反应和修饰酶的作用,对蛋白质进行化学改变和修饰。
这些修饰包括磷酸化、甲基化、乙酰化、糖基化等。
这些修饰的目的是为了赋予蛋白质更多的功能和活性,同时还可以调控蛋白质的稳定性、定位和相互作用。
3. 蛋白质修饰方式蛋白质修饰有多种方式,下面介绍一些常见的修饰方式:3.1 磷酸化磷酸化是通过酶催化将磷酸基团连接到蛋白质上的氨基酸残基上。
这个修饰方式可以调控蛋白质的活性、稳定性和相互作用。
磷酸化的氨基酸残基包括丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸。
3.2 甲基化甲基化是指通过甲基转移酶将甲基基团连接到蛋白质上的氨基酸残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷、形状和相互作用,从而影响蛋白质的功能。
3.3 乙酰化乙酰化是指通过酰基转移酶将乙酰基团连接到蛋白质上的赖氨酸残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷和相互作用,从而调控蛋白质的稳定性和功能。
3.4 糖基化糖基化是指通过糖转移酶将糖基团连接到蛋白质上的羟基或氨基残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷、稳定性和相互作用。
糖基化的蛋白质通常被称为糖蛋白。
蛋白质后翻译修饰的生物学功能及其调控
蛋白质后翻译修饰的生物学功能及其调控蛋白质后翻译修饰是维持生命活动的重要机制之一,通过修饰蛋白质的结构和功能,调控着细胞的各种代谢、信号传导和基因表达等生物学过程。
本文将从磷酸化、泛素化、糖基化和乙酰化四个方面介绍蛋白质后翻译修饰的生物学功能及其调控。
一、磷酸化修饰磷酸化是蛋白质后翻译修饰中最常见的一种,其通过酶催化使蛋白质上的特定氨基酸残基(如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸等)与磷酸基团结合,从而改变蛋白质的结构和功能。
在细胞中,磷酸化修饰参与调控的过程极为广泛,如调节离子通道的通透性、激活酶的活性、启动蛋白质转录和基因表达等。
此外,磷酸化修饰还能影响蛋白质的稳定性、互作、运输和分解等。
磷酸化修饰是一个高度动态的过程,其调控与多个蛋白质激酶和磷酸酶的作用有关。
激酶通过将ATP磷酸化成ADP同时将磷酸基团转移到特定的蛋白质上,从而实现磷酸化修饰。
而磷酸酶则通过水解磷酸酯键来去除蛋白质的磷酸化修饰。
此外,还有许多蛋白质和配体能够影响磷酸化修饰的过程,如磷酸化酪氨酸和缺氧诱导因子HIF-1的结合可以增强后者的稳定性和活性。
二、泛素化修饰泛素化是一种通过连接小分子泛素到目标蛋白质上来调节蛋白质结构和功能的修饰过程。
泛素化修饰主要发生在蛋白质N端、C端或内部的赖氨酸残基处,也可以是与另一个泛素分子的羧基端相连。
泛素化修饰对于蛋白质的维持稳定性和清除老化、损坏、失活蛋白质具有重要的作用,同时还参与DNA修复、基因转录、免疫应答等多种生物学过程的调控。
泛素化修饰的过程是一个级联反应,其涉及众多的泛素连接酶(E1、E2、E3酶)和酶标记桥接因子。
泛素E1酶能够将自身与ATP结合并活化泛素单元,然后将泛素转移至E2酶上,最后由E3酶催化将泛素连接到底物蛋白上。
不同的E3酶具有不同的底物特异性,从而实现对目标蛋白质的选择性修饰。
三、糖基化修饰糖基化修饰主要发生在蛋白质表面的糖基上,其包括N-糖基化和O-糖基化两种类型。
这种修饰方式可以影响蛋白质的结构、稳定性、互作、运输和分解等生物学过程,同时还与免疫应答、信号转导、病毒感染和肿瘤发生等多种生理和病理过程有关。
蛋白质合成与翻译后修饰的关系翻译后修饰对蛋白质功能的调控作用
蛋白质合成与翻译后修饰的关系翻译后修饰对蛋白质功能的调控作用蛋白质合成与翻译后修饰的关系及翻译后修饰对蛋白质功能的调控作用蛋白质是生物体内重要的基本分子,它们在维持生命的过程中扮演着关键角色。
蛋白质的合成涉及到两个主要的过程:蛋白质的合成和翻译后修饰。
这两个过程密切相关,彼此相互作用,对蛋白质的结构和功能产生重大影响。
第一节:蛋白质的合成过程蛋白质的合成是遵循中心法则的一个过程。
首先,基于DNA模板,转录过程产生一条单链的mRNA(信使RNA)分子。
mRNA分子上的三个核苷酸(称为密码子)组成了一段跟随DNA上三个核苷酸(称为密码子)的信息。
然后,在蛋白质合成过程中,mRNA进入到细胞质中的核糖体,与适配体和氨基酰tRNA结合。
适配体将氨基酸与tRNA连接起来,并将其运输到核糖体的A位点,与mRNA上的密码子匹配。
核糖体移动到mRNA上的下一个密码子,tRNA上的氨基酸被附加到正在合成的蛋白质链上,直到出现终止密码子。
随后,蛋白质链从核糖体上释放下来,进入细胞中的细胞器进行进一步的修饰。
第二节:翻译后修饰的类型蛋白质的合成过程只是蛋白质生物合成的第一步,翻译后修饰是进一步调控蛋白质结构和功能的重要过程。
翻译后修饰包括多种类型,如糖基化、磷酸化、乙酰化、甲基化等。
1. 糖基化糖基化是指一种在蛋白质上连接糖基的修饰过程。
这种修饰通过酶的作用,将糖基连接到蛋白质特定的氨基酸残基上。
糖基化可以改变蛋白质的稳定性、折叠状态和活性,影响蛋白质与其他分子的相互作用。
2. 磷酸化磷酸化是通过酶的催化作用,在蛋白质上加入磷酸基团。
这种修饰可以改变蛋白质的电荷分布,从而影响其结构和功能。
磷酸化在信号转导和细胞增殖等生物过程中起着重要作用。
3. 乙酰化乙酰化是一种在蛋白质上添加乙酰基团的修饰过程。
这种修饰可以调节蛋白质的稳定性、活性和亚细胞定位。
乙酰化在染色质结构和转录调控中扮演着重要角色。
4. 甲基化甲基化是通过酶的催化作用,在蛋白质上引入甲基基团的修饰过程。
蛋白质翻译后修饰与调控
蛋白质翻译后修饰与调控蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一,其功能的复杂性和多样性决定了蛋白质的修饰在生物学中的地位。
除了基本的氨基酸组合外,蛋白质还存在一系列的化学修饰,这些修饰可以改变蛋白质的结构、活性、亲和性等性质,从而实现蛋白质的多样化功能。
此外,这些修饰也可以作为信号传递过程中的调节机制,参与到生命体内的方方面面中。
一、翻译后修饰大多数蛋白质的翻译后修饰包括:磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。
这些翻译后修饰都是通过酶的催化作用而实现的。
1.磷酸化磷酸化是蛋白质翻译后最为常见的修饰方式之一。
通过将磷酸基团催化转移到氨基酸的羟基或氨基上,从而改变蛋白质的电荷、空间构象和亲和性等。
磷酸化在信号转导通路的调控中具有重要的作用,如细胞周期控制、细胞增殖、细胞凋亡等。
2.甲基化甲基化通常发生在蛋白质N端或侧链上的赖氨酸、精氨酸、组氨酸等氨基酸上,具有一定的稳定性,可以影响蛋白质的结构和功能。
其中蛋白质赖氨酸N-甲基化过程由一类酶——N-甲基转移酶完成。
3.乙酰化乙酰化是指通过将乙酰基团催化转移到蛋白质N-端或侧链的赖氨酸上而形成的修饰方式。
这种修饰方式通常发生在组蛋白、转录因子和转录调节因子等蛋白质上,并且与某些重要基因的转录和表达相关。
4.泛素化泛素化是一种将泛素蛋白修饰的目标蛋白质及其临近氨基酸链催化结合,目的是解耦完成生理功能后的废弃蛋白质和新生产的蛋白质。
目前已经发现泛素化与许多关键的生命过程有关,如细胞周期、转录、DNA修复和蛋白质降解等。
二、调控机制修饰过程中不同的化学结构也能作为彼此信号传递和调控的媒介,进而影响下游生理过程。
1.蛋白酪氨酸磷酸酶蛋白酪氨酸磷酸酶是一种可以催化氨基酸上的磷酸基团去除反应的酶类,这种去除反应在信号转导中通常被称为去磷酸化。
蛋白酪氨酸磷酸酶的作用机制受多种信号调控,如还原型和氧化型环氧类等代谢产物、离子等。
2.磷酸酯酶磷酸酯酶是将磷酸团从蛋白质上去除的酶类,与去除酪氨酸上的磷酸一样,这种去除反应在信号传递中也扮演着重要的角色。
翻译和翻译后的调控
4、在果蝇胚胎发育中也存在着一个囊胚中期转折点,此时 由母体效应因子RAN和蛋白质控制的发育转向胚胎基因 组表达产物的调控。这种转化最早发生在第10次核分裂 后出现。典型例子是在果蝇胚轴形成中母源性效应因子 (BICOID、 HUNCHBACK、NANOS和CAUDL)对胚 胎基因组基因如(缺口基因)的激活,后引起一系列核 基因组(如成对控制基因、体节极性基因、同源异型基 因等)开始转录。
2、不同动物早期胚胎发育中,由母性调控转向合子型调控 的时间和速度不同:大多数动物在胚胎发育早期由母体 效应因子调控而胚胎基因组失活,但有些动物在受精后 胚胎基因组立即开始转录。
3、在爪蟾的的胚胎发育中,整个卵裂期(直到囊胚中期) 依赖于母源储存物的调控,但第十二次卵裂是一个转折 点,这时开始胚胎基因组的转录。研究发现,各种基因 激活的时间不同,最早的基因由卵母细胞的母体效应因 子激活。如OZ-1蛋白是发育中卵母细胞产生的第一种转 录因子,能与一种14bp的DNA序列结合(存在与转折点 上几个基因启动子中)开启核基因转录。这种在囊胚中 期转折点胚胎基因组由母体效应因子激活的观点得到美 西螈O基因突变研究结果的支持。
2、卵源mRNA对胚胎发育的调控
3、卵源mRNA分布特点及作用方式
二、卵源mRNA翻译调控机制
三、胚胎基因组的激活
1、动物胚胎发育的进程快慢在不同类型动物中差异很大: 如同样受精24h,果蝇已孵化并忙碌进食、两栖类处于 原肠晚期或神经胚早期、海胆才到达囊胚晚期或原肠胚 早期、哺乳类的小鼠刚完成第一次卵裂、而人类在受精 后30才完成第一次卵裂。
第三节 幼体和成体基因的翻译调控
翻译水平的调控是发育基因表达调控的一个重要机制,而 且广泛地分布于许多动物的多种基因表达之中:如离子结合蛋 白、血红蛋白等。
蛋白质翻译前及后修饰的作用研究
蛋白质翻译前及后修饰的作用研究蛋白质是细胞中最重要的分子之一,其结构和功能对于维护细胞的生命活性至关重要。
蛋白质的生物合成涉及到多个环节,其中最为重要的为翻译。
然而,在蛋白质翻译过程中,还存在着翻译前和翻译后的修饰,这些修饰对于蛋白质的结构和功能影响极大,并且也是调控蛋白质活性的重要手段。
翻译前修饰指在蛋白质翻译之前对RNA进行修饰的过程。
在此过程中,RNA 会在其3’端接受一个带有3’-O甲基化的核苷酸(Cap)和一个聚A尾(尾巴),这些修饰有利于mRNA稳定性、核糖体的招募和总体翻译效率的提高。
另一种重要的翻译前修饰是剪切。
在真核生物的DNA翻译过程中,需要通过剪切过程将RNA转录本切割成含有外显子(exon)的、编码蛋白质的区域,除此之外也包含了不含有编码蛋白质的内含子(intron)区域。
众所周知的是,在不同细胞类型和状态的情况下,剪切过程发生改变往往会影响到基因表达的调节。
因此,剪切也是一种对蛋白质调控的关键手段。
除此以外,在翻译前修饰的过程中,还存在着一些其他的修饰,例如RNA编辑、RNA间隔去除等。
这些修饰方式较为罕见,然而它们对于蛋白质的表达和调控也有着重要意义。
相对于翻译前修饰,翻译后修饰更加普遍也更加多样。
在完成蛋白质翻译后,它们将会经过各种特定的修饰过程,这些修饰可以进一步改变蛋白质的性质,例如它们的稳定性、活性、功能等。
其中最常见的修饰方式是蛋白质的磷酸化,它利用磷酸基团或者酰基等对蛋白质分子进行修饰,从而改变蛋白质的稳定性、位置和其他的性质。
磷酸化修饰被广泛的应用在信号传导通路以及其他的一些调节系统上,它可以对蛋白质的活性和功能进行调节,同时也能够响应周围环境的变化。
除了磷酸化之外,糖基化也是一种常见的修饰方式。
糖基化修饰通常发生在蛋白质表面的附属糖基之上,这些糖基不仅能提供蛋白质所需的保护层,而且还可以增加蛋白质的生物识别,使其与其他分子进行特异性的相互作用。
这种修饰方式更多的也是用于细胞功能和调节的场合下,例如蛋白质的调节、信号传导和免疫与炎症反应等等。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
原核生物的起始因子有3 种(IF-1~3),真核生物 的有6种(eIF-1~6)
elF-2 复合物包含 α,β, γ 3 个亚基,是典型的 GTP 结合蛋白,能与 GTP、Met-tRNAi 结合形 成 Met-tRNA·elF-2·GTP 三元复合物。该复合物 与游离的 40S 核糖体小 亚基结合后再与 mRNA 的 5'端相结合,是真核 生物蛋白质合成最重要 的调节位点之一。
新生的多肽链大多数是没有功能的,必须经过加工修饰才能转 变为有活性的蛋白质。蛋白质翻译后修饰几乎参与了细胞所有 的正常生命活动,并发挥十分重要得调控作用,目前已经成为 国际上蛋白质研究的重要领域。
翻译起始因子的作用与调控 Function and Regulation of Protein
Translation Initiation Factor
无活性的蛋白质前体 加工的类型是多种多 样的,一般分为以下 几种:N-端fMet或Met 的切除、二硫键的形 成、化学修饰和剪切。
化学修饰主要是指官 能团的加入,如:甲 基化、烷基化、乙酰 化和糖基化等。
1. 磷酸化--加入磷酸根至丝氨酸(S)、酪氨酸(Y)、苏 氨酸(T)。由多种蛋白激酶催化。
• Protein Kinase RNA (PKR)
• PKR-like ER Kinase (PERK)
• General control nonderepressible 2 (GCN2)
翻译后修饰对蛋白质功能的调节 Regulation on the Protein Function of
Posttranslational Modification
丝氨酸
酪氨酸
2. 糖化--将糖基加入天冬酰胺(N)、羟脯氨胺、丝氨酸(S) 或苏氨酸(T),形成糖蛋白。所有的分泌蛋白和膜蛋白 几 乎都是糖基化蛋白。
天冬酰胺
羟脯氨胺
丝氨酸
3. 甲基化--烷基化中常见的一种,在赖氨酸(K)、精氨酸 (R)等的侧链氨基上加入甲基。-亚基磷酸化 • 不能使GDP →GTP • 阻止三元复合物的形成 • 而与eIF2B形成非活性复
合物影响蛋白质合成
• 例外情况是多个起始位点 分别与磷酸化和未磷酸化 的eIF2结合 酵母 GCN4 哺乳动物 ATF4
例外!
4类激酶介导eIF2α的磷酸化
• Heme-regulated inhibitor Kinase (HRI)
翻译及翻译后的调控
2017.2.15
目录
•引言 •翻译起始因子的作用与调控 •翻译后修饰对蛋白质功能的调节
引言
蛋白质的生物合成,即翻译,是将四种脱氧核苷酸序列编码的 遗传信息通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20 种氨基酸的排列顺序。
蛋白质合成的调节主要通过起始因子的磷酸化进行,真核细胞 翻译最重要的调节位点是翻译起始因子eIF-2和 eIF-4。