生物化学,即生命的化学
(生物科技行业)生物化学的定义
第一章绪论本章主要介绍生物化学的定义、内容、目的及其与医学的关系第一节生物化学的定义生物化学（biochemistry）或生物的化学（biological chemistry）即生命的化学，是一门研究生物体的化学组成、体内发生的反应和过程的学科。
当代生物化学的研究除采用化学的原理和方法外，尚运用物理学的技术方法以揭示组成生物体的物质，特别是生物大分子(biomacromolecules)的结构规律。
并且与细胞生物学、分子遗传学等密切联系，研究和阐明生长、分化、遗传、变异、衰老和死亡等基本生命活动的规律。
Watson和Crick 于1953提出了DNA分子的双螺旋结构模型，在此基础上形成了遗传信息传递的“中心法则”，由此奠定了现代分子生物学(molecular biology)的基础。
分子生物学主要的研究内容为探讨不同生物体所含基因的结构、复制和表达，以及基因产物—蛋白质或RNA的结构，互相作用以及生理功能，以此了解不同生命形式特殊规律的化学和物理的基础。
可见，当今生物化学与分子生物学不能截然分割，后者是前者深入发展的结果。
总之，生物化学与分子生物学是在分子水平上研究生命奥秘的学科，代表当前生命科学的主流和发展的趋势。
第二节生物化学的内容医学生物化学研究的内容大致包括下列4个部分。
一. 化学组成—生物大分子在研究生命形式时，首先要了解生物体的化学组成，测定其含量和分布。
这是生物化学发展的开始阶段的工作，曾称为叙述生化。
现知生物体是由多种化学元素组成的，其中C、H 、O 和N四种元素的含量占活细胞量的99%以上。
各种元素进而构成约30种的小分子化合物，这些小分子化合物可以构成生物大分子，所以把他们称为生物分子(biomolecules)或构件分子（building block molecules）。
例如20种L-α-氨基酸是蛋白质的构件分子，4种核苷酸是核酸的构件分子，单糖可构建成多糖、脂肪酸组成多种脂类化合物。
生物化学名词解释
《生物化学》名词解释总结生物化学biochemistry生物化学即生命的化学，是一门研究生物体的化学组成、体内发生的反应和过程的学科。
肽键peptide bond蛋白质分子中的主要共价键，是连接两个氨基酸的酰胺键，由一个羧基和一个氨基脱水缩合而成肽peptide氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
一般含有几个到十几个以下的氨基酸组成的肽称为寡肽oligopeptide，由十几个以上的氨基酸组成的称为多肽poly peptide蛋白质的一级结构primary structure蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序，包括形成二硫键的半胱氨酸残基的位置。
一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础，但不是决定其空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构secondary structure蛋白质的二级结构是指多肽链中相邻的氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是主链原子的局部空间排列。
二级结构的形式包括α螺旋、β片层、β转角、π螺旋、随意卷曲等。
蛋白质的三级结构tertiary structure蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
蛋白质的四级结构quaternary structure蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构的多肽链再以各自特定的形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
超二级结构super secondary structure蛋白质分子中的一些二级结构单元，往往有规律地聚集在一起，形成相对稳定的超二级结构的基本形式（如αα、βββ、βαβ等），又称模体motif结构域structural domain单个或多个超二级结构进一步集结起来，形成的在蛋白质分子空间结构中明显可区分的区域，称为结构域，结构域同时又是蛋白质分子中分工的功能单位。
亚基subunit部分蛋白质分子由几条多肽链组成，每条多肽链都是其独立的三级结构，这些肽链再以各自特定形式接触排布后，形成蛋白质的四级结构，而这些具有独立三级结构的肽链称为亚基，亚基单独存在时不具有生物活性。
生物化学的概念
第五节
学习方法
1972 Berg（美）在基因工 程基础研究方面作出了杰出 成果，获1980年诺贝尔奖。 1973 Cohen等（美）用核 Paul Berg 酸限制性内切酶EcoR1，首 次基因重组成功。
Herbert Boyer Stanley Cohen
2001 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。
三、生物化学的分支
人们根据研究对象、目的和需要的不同，创立了 不同的生物化学学科分支。 1.依代谢过程分：静态生物化学、动态生物化学。 2.依研究对象分：植物生物化学、动物生物化学、 微生物化学、医用生物化学、病理生物化学、食品 生物化学。 3.依学科交叉又分：生物物理化学、量子生物学。
动
植
物 生物学 物
学
学
微生物学化学生物Fra bibliotek化生物学
学
第四节
生化魅力
有用
所有生物学科都不是孤立的，而是相互联系、 相互补充、相互渗透，其基础就是“生命的化 学语言”。换而言之，生物化学是联系生物学 科之间的桥梁。
有趣
可实现许多个人愿望。
可成名
20世纪Nobel生理学、化学奖中半数以上在生物 化学领域取得重大突破
可获利
1890－1902 Fischer（德）首次证 明了蛋白质是多肽；发现酶的专一 性，提出并验证了酶催化作用的 “锁-匙”学说；合成了糖及嘌呤。 1902年获诺贝尔奖。
生物化学的创始人埃米尔·费舍尔（Emil Fischer）.0-- -
1937年 Krebs（英） 发现三羧酸循环， 1953年获诺贝尔奖。
生物体的化合物组成有：糖类、脂类、蛋白质、 核酸、维生素、激素、 水、无机盐等8类，。
《生物化学》课程思政教学案例(一等奖)
生物化学》课程思政教学案例（一等奖）一、课程简介《生物化学》是生命的化学，是自然生命科学领域进展最迅速、最具活力的前沿学科。
它主要从微观分子的角度来探讨生命的本质，研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递，通过揭示组成人体生物分子的结构与功能，及其在体内代谢变化的规律来认识疾病，从分子水平上探讨生命现象的本质。
生物化学是生物、临床、预防、影像、麻醉、口腔医学专业重要的专业基础课程，也是考研和医师资格考试的重要内容。
学生通过学习从分子水平认识正常与疾病状态时人体的结构与功能，认识疾病的发生和发展机制，将该课程的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，为基础医学其他课程和临床医学的学习奠定基础，并掌握该课程的理论知识和实验技能，培养科研和创新思维能力，为今后从事科学研究奠定基础。
适合学习这门课的人群有：1.本门课程主要适用于全国高等医学院校和综合院校医学类专业本科生的生物化学与分子生物学学习，如临床医学专业、基础医学专业、预防医学专业、影像医学、麻醉医学、口腔医学等；2.也可以作为硕士研究生和继续教育相关专业学生的辅助学习资料；对生物化学与分子生物学感兴趣的社会学习者也能进入学习。
二、教学目标（一）本讲的课程思政教学目标1.通过“融入案例教学，建立知识体系”（思政目标），指导学生进行糖无氧氧化概念、部位、过程、生理意义等的学习（教学目标），使学生能够认识生命的本质，培养学生分析问题、解决问题、创新思维、沟通表达能力，培养学生和而不同的和谐观，正直善良的价值观、爱岗敬业、遵纪守法的世界观。
2.通过“介绍中国贡献，培养家国情怀”、“普及科学历史，塑造价值观念”（思政目标），引导学生对糖无氧氧化代谢的思考，深入进行肿瘤细胞代谢状态的分析（教学目标）。
3.通过“健全学科素养，传播科学知识”，引导学生对日常生活运动中代谢过程的分析（教学目标），培养学生乐观向上的人生观，为学生的健康成长保驾护航。
生物化学名词解释
名词解释生物化学生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
分子生物学分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。
它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科学中的带头学科。
第一章糖的化学单糖凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。
寡糖寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。
多糖多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。
多糖有旋光性，但无变旋现象。
最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。
多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。
同聚多糖同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
杂聚多糖杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
粘多糖粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
结合糖结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
生物化学 名词解释
名词解释1 生物化学：即生命的化学，它是从分子的水平来研究生命体内的基本物质的化学组成，结构特征，理化性质，以及这些物质在生物体内进行化学变化的规律及其与生理功能之间的关系的一门学科。
2蛋白质等电点：蛋白质在溶液中解离成正负离子的趋势相等即静电荷为零时溶液的ph称为蛋白质的等电点。
3 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
4 酶原：无活性的酶的前体。
5 酶的活性中心：有些必需基因在一级结构上相距很远，但在形成特定空间结构时彼此靠近，形成具有特定空间构象的区域，该区域能与底物特异性结合并将底物转化为产物，称之为酶的活性中心。
6 米氏常数：Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
7 维生素：机体维持正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物。
8呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所组成的连锁反应体系逐步传递最终与氧结合生成水的链式连锁反应体系。
9 生物氧化：物质在生物体内进行氧化分解称为生物氧化。
10 糖酵解：是指葡萄糖或糖原在无氧情况下，经过一系列中间代谢分解成乳酸的过程。
11 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。
12 B-氧化：脂酰Co A进入线粒体基质，从脂酰基的B-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫解的连续反应。
13 联合脱氨基：L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶的联合，以及嘌呤核苷酸循环。
14 基因：染色体中携带有遗传信息的DNA片段，是遗传的功能单位。
15 半保留复制：DNA在复制时首先是两条链之间的氢键断裂两链分开，然后分别以每条链为模版各自合成一条新的DNA链，这样新合成的每个子代DNA分子中，一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制。
16 必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
生化名词解释
1、生物化学P1也称生命的化学，是研究生物机（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门学科。
2、碱基堆积力（碱基平面堆积力）P18是由芳香族碱基π电子之间相互作用而引起的。
3、 DNA三级结构P20指DNA双螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。
4、结构域P50对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体，这种紧密球状结构被称为结构域。
5、核酸变性P30是指核酸在高温、酸、碱或一些变性剂（如尿素等）的作用下，其氢键被破坏，导致有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律“线团”的过程。
6、分子杂交P31把不同来源的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把变性的DNA与RNA放在一起，只要它们之间的某些区域有碱基配对的可能，一旦进行退火处理，它们之间就可形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA杂合体双链，这一过程称为分子杂交。
7、等电点P40在某一PH值的溶液中，若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，氨基酸带有数量相等的正负两种电荷，即静电荷等于零，此时溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点。
8、超二级结构P49在蛋白质中，某些相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲)常常相互靠近、彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体，充当更高层次结构的构件，该二级结构的聚合体就称为蛋白质的超二级结构。
9、变构效应(变构作用)P59是指寡聚蛋白质分子中，一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化，引起分子构象和功能的改变，并引起相邻亚基的分子构象和功能也发生改变。
10、全酶(结合酶)P70酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子,这类酶统称为结合酶或全酶.11、辅酶、辅基P71辅酶是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。
名词解释
名词解释1.生物化学也称为生命的化学。
是运用化学、物理学的原理和方法来研究生命体的化学组成、物质结构、性质、功能、及其变化规律的科学。
2.酶是具有极高的催化效率，高度的专一性，易失活，其活性受调控的生物催化剂。
3.多肽由两个以上的氨基酸通过肽键连接而成的肽。
4.生物氧化生物细胞将糖，脂，蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成CO2和H20释放出能量，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为生物氧化。
5.激素由多细胞生物分泌细胞产生，经体液运输到特定部位，起重要生理生化功能的微量有机物质。
6.脂肪酸的α-氧化a-氧化作用是以具有3~18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由a碳原子开始氧化，氧化产物是D--a--羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。
7.转氨基作用指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
8.密码子的简并性编码相同氨基酸的几个不同密码子。
9.双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。
10.酶原一些与凝血和消化作用有关的酶，最初是以没有活性的前体形式合成和分泌的，这种前体称为“酶原”。
11.脂肪酸β-氧化指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂肪酸CoA进入线粒体基质后，在酶催化下依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子少两个碳的脂酰CoA。
由于反应均为脂酰CoA的a,B碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化为酰基，所以称为B-氧化。
12.逆转录作用以RNA为模板在逆转录酶的催化作用下合成与其碱基互补的DNA的过程。
13.酶的诱导当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。
14.酶活性中心酶的催化功能只局限在酶分子的一个特定区域，只有少数氨基酸残基参与底物的结合及催化。
这个与酶活力直接相关的区域称为酶的活性中心。
15.转录以DNA为模板，按碱基互补配对原则形成一条与DNA互补的mRNA链的过程。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
一生物化学研究的内容
第一章绪论一生物化学研究的内容1生物化学：生物化学(biochemistry)是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中的化学变化规律的一门科学，即研究生命活动化学本质的学科。
所以生物化学可以认为就是生命的化学。
生物化学利用化学的原理与方法去探讨生命，是生命科学的基础。
它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
2 生物化学研究的主要方面：（1）生物体的物质组成高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质，如维生素、激素、氨基酸、多肽、核苷酸及一些分解产物（2）物质代谢生物体与其外环境之间的物质交换过程就称为物质代谢或新陈代谢。
物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质物质代谢调控，能量代谢几方面的内容。
（3）生物分子的结构与功能根据现代生物化学及分子生物学研究还原论的观点，要想了解细胞及亚细胞的结构和功能，必先了解构成细胞及亚细胞的生物分子的结构和功能。
因此，研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。
二生物学的发展（－）静态生物化学阶段大约从十八世纪中叶到二十世纪初，主要完成了各种生物体化学组成的分析研究，发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成。
（二）动态生物化学阶段大约从二十世纪初到二十世纪五十年代。
此阶段对各种化学物质的代谢途径有了一定的了解。
其中主要的有：1932年，英国科学家Krebs 建立了尿素合成的鸟氨酸循环；1937年，Krebs又提出了各种化学物质的中心环节——三羧酸循环的基本代谢途径；1940年，德国科学家Embden和Meyerhof 提出了糖酵解代谢途径。
(三、)分子生物学阶段从1953年至今。
以1953年，Watson和Crick提出DNA的双螺旋结构模型为标志，生物化学的发展进入分子生物学阶段。
生化复习资料
生化复习资料1.一．名词解释生物化学：又称生命的化学，是研究生命机体（微生物，植物，动物）的化学组成和生命现象中的化学变化规律的一门科学。
生物大分子：是分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。
DNA的二级结构：构成DNA的多糖脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象，其结构形式是右手双螺旋结构。
核酸的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子中的碱基堆积力和氢键被破坏，空间结构受到影响并引起DNA分子理化性质和生物学功能的改变，这种现象称为核酸的变性。
增色效应：DNA变性时，双链发生解离，共轭双键更充分暴露，在260nm处对紫外光的吸收增加，这种现象称为增色效应，可用于判断天然DNA是否发生变性。
6Tm：通常把核酸加热变性过程中紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，又称熔点，融点或熔融温度。
7核酸探针：用放射性同位素或其他标记物标记的核酸片段，该片段具有特异序列，能与互补连结合，它可以是寡核苷酸片段，全基因或其一部分，也可以是RNA，可用于特定基因的鉴定，疾病诊断，进化分析等方面。
稀有蛋白质氨基酸：在某些蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，他们没有遗传密码，都是常见蛋白质氨基酸参与多肽链后经酶促修饰而形成的，称为稀有氨基酸，也称修饰氨基酸。
蛋白质一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，即氨基酸序列。
维持蛋白质一级结构的化学键主要是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
蛋白质三级结构：是指单条肽链蛋白质的所有原子在三维空间的排布情况，既包括主链原子，也包含侧链原子三级结构是蛋白质发挥功能所必需的蛋白质四级结构：是指含两条或多条肽链的蛋白质分子中，各亚基间通过非共价键彼此缔合在一起而形成的特定的三维结构。
分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构的变异，进而导致蛋白质生物动能的下降或丧失，并引起疾病，这类疾病统称为分子病，例如镰刀行红细胞贫血病就是由于血红蛋白一级结构变异而导致的一种分子病。
《医学生物化学》课程教学大纲
第二节 转录合成的基本过程 一、起始阶段 二、延长阶段 三、终止阶段
第三节 转录后的加工 一、信使 RNA（mRNA）的加工
9
国家开放大学
医学生物化学
二、转运 RNA（tRNA）的加工 三、核糖体 RNA（rRNA）的加工 【教学要求】 掌握：转录的原料、模板、酶及转录的基本过程。 熟悉：转录后 RNA 加工的方式。 第十一章 蛋白质的生物合成—翻译 第一节 蛋白质生物合成体系 一、mRNA 与遗传密码 二、氨基酸的“搬运工具”—tRNA 三、肽链合成的“装配机”—核糖体 第二节 蛋白质的生物合成过程 一、氨基酸的活化与转运 二、翻译起始 三、翻译延长 四、翻译终止 五、蛋白质空间构象折叠与其翻译后的加工 第三节 蛋白质合成与医学 一、分子病 二、抗生素对蛋白质合成的影响机制 【教学要求】 掌握：1.蛋白质生物合成的概况和原料；2.三类 RNA 在蛋白质合成中的作用；3.遗传密 码的概念及其特点。 熟悉：1.蛋白质合成的基本过程；2.氨基酸的活化与转运；3.肽链的起始、延长及终止； 4.核糖体循环；5.翻译后加工的方式。 了解：1.分子病；2.抗生素对蛋白质合成的影响。 第十二章 肝脏生物化学 第一节 肝脏在物质代谢中的作用 一、肝脏在糖代谢中的作用 二、肝脏在脂类代谢中的作用 三、肝脏在蛋白质代谢中的作用
第一章 绪论 第一节 医学生物化学的概念及重要性 一、医学生物化学的概念 二、医学生物化学的重要性 第二节 医学生物化学课结构与功能 二、物质代谢及其调节 三、遗传信息的传递与调控简述
1
国家开放大学
医学生物化学
第三节 医学生物化学的学习方法与要求 一、医学生物化学内容的抽象性 二、医学生物化学课程的系统性和关联性
1绪论
绪论
一、名词解释
1.生物化学:生命的化学，运用化学、物理学等原理和方法，并融入生理学、微生物学、
遗传学和免疫学等学科的理论和技术，从分子水平和化学变化规律上探讨生命现象本质的一门基础生命科学。
2.生物大分子：生物大分子是指分子量多数大于104
3.新陈代谢是生物体的基本特征，即生物个体与外环境不停地进行物质交换，
摄入营养物质排出废物，以维持机体内环境的相对稳定。
4.生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含
有一些低分子物质。
5.物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢
过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
6.细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，
从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
7.生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
8.遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重
要内容。
二、问答题
1．生物化学的研究内容主要包括哪些？
答：主要包括蛋白质、核酸、多糖和复合脂类。
生物化学名词解释
名词解释生物化学生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
分子生物学分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。
它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科学中的带头学科。
第一章糖的化学单糖凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。
寡糖寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。
多糖多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。
多糖有旋光性，但无变旋现象。
最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。
多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。
同聚多糖同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
杂聚多糖杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
粘多糖粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
结合糖结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
江南大学801生物化学总结---名词解释
江南大学801生物化学总结---名词解释（章节版）第0章绪论1、生物化学Biochemistry：可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
第1章糖类Carbohydrates1、糖类Carbohydrates：多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2、手性碳原子：又称不对称碳原子(asymmetric carbon atom)是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心，常用C*表示。
3、旋光性optical activity：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力，又称为光学活性或旋光度。
4、旋光异构体optical isomers：是一组至少存在一对不可叠合的镜像体的立体异构体。
5、构型Configuration：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团特有的、固定的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
6、差向异构体epimer：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
如葡萄糖,甘露糖,半乳糖7、异头碳原子anomeric C1：羰基碳原子变成的不对称碳原子称异头碳原子。
也就是半缩醛碳原子。
异头物 anomer：羰基碳上形成的两种差向异构体称异头物。
α-型异头物：异头碳羟基与C n-1*-OH在同侧；β-型异头物：异头碳羟基与C n-1*-OH在相反侧7.1、α-和β-异头物：葡糖糖分子形成环状半缩醛之后，C1原子也变成了不对称碳原子，半缩醛羟基可产生两种不同的排列方位，因此形成了α-和β-两种异头物，α-型的羟基位于决定构型的羟基的同侧，α-型则位于相反的一侧。
8、变旋现象mutarotation：在新配置的单糖溶液中，由于α-型与β-型可通过开链结构相互转化，从而引起溶液旋光性改变的现象。
9、哈沃斯式结构Haworth Projections：1926年Haworth提出用透视式表达糖的环状结构，透视式中省略了构成环的碳原子，原向右的羟基处于平面下，向左羟基处于平面上；透视式中，D、L和α、β的确定分别是以C5上羟甲基和C1半缩醛羟基在含氧环上的排布而确定的。
初探形成性评价在医学生物化学教学中的应用
初探形成性评价在医学生物化学教学中的应用【摘要】医学生物化学是指与医学相关联的生物化学，内容相对枯燥，如何提高教学效果迫在眉睫。
形成性评价的发展即为教学探索道路提供了一个新的方向，将其引入生物化学教学有利于提高学生学习的主动性、理解力及综合分析能力。
【关键词】生物化学；形成性评价；医学教学生物化学（biochemistry）即生命的化学，是研究生物体内分子与化学反应的基础生命科学，是在分子水平上研究生物体生命现象化学本质的一门科学。
医学生物化学是指与医学相关联的生物化学，内容着重于人体的循环代谢，细胞的讯息传导，酶的催化作用，能量的代谢，疾病的生物化学原理等相关内容。
由于大部分内容较抽象，和临床病例联系较少，许多学生学起来一头雾水，很难将其真正融会贯通，进而使学生学习生物化学只是为了应付考试而死记硬背，这就失去了学习生物化学的意义及目的。
如何探究一条让学生感兴趣又不失掌握知识的方法迫在眉睫。
形成性评价的诞生与发展即为教学探索道路提供了一个新的方向。
斯克瑞文在1967年提出了“形成性评价”和“总结性评价”的概念[1]，其目的是用来指导课程和教材的开发过程。
它是对学生学习过程的表现、所取得的成绩以及所反映出的情感、态度、策略等方面的发展做出的评价[2]。
形成性评价的重要作用就在于能够让学生认识自我，从而实现自主学习、自主发展。
国内外对于形成性评价尚没有规范的认定标准，美国教育学家bloom认为形成性评价就是在教学过程中，为了获得有关教学的反馈信息改进教学，是学生对所学知识达到掌握的程度所进行的系统性评价[3]。
tyler 认为形成性评价的过程实质上就是一个确定教学课程与教学计划实际达到预期教育目标程度的过程[4]。
而国内的医学教育工作者认为形成性评价就是教学过程中通过诊断教学方案与计划、教学过程与活动中存在的问题，为正在进行的教学活动提供反馈信息，以提高实践中正在进行的教育活动质量为目的的评价。
鉴于形成性评价对于在教学过程中的作用，笔者试将其引入生物化学的教学过程中，以调动学生在课堂中思考问题、讨论和回答问题的主动性，促进学生课后花更多的时间去查阅资料，多角度理解各章节的内容，融会贯通知识间的联系，切实加强学生的综合思维分析能力。
中国药科大学初试710真题2022年
中国药科大学初试710真题2022年第一章绪论1.生物化学：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学，它是从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动变化中的化学变化规律及复杂生命现象本质的一门学科。
2.新陈代谢：生物体不断与外环境进行有规律的物质交换。
是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二章糖的化学4.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
5.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
6．寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。
7．多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。
8.粘（黏）多糖：粘多糖是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸和氨基已糖或其衍生物，有的含有硫酸。
如透明质酸，硫酸软骨素，肝素等。
（07年药综二真题）9.结合糖：是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
10.糖脂：糖和脂类以共价键结合成的复合物，组成和总体性质以脂为主，糖类通过其还原末端的糖苷键与脂连接。
11.糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
12．脂多糖：是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13.糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基、氨基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
14．Smith降解：将过碘酸氧化产物进行还原，进行酸水解或部分酸。
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要了解出题老师或院校的侧重点.最好亲自去往报考院 校,找到上一级的师兄师姐宿舍楼,前去打探. 本 专业上届的师兄师姐,最了解本专业考研的内幕,还是成 功人士,经验弥足珍贵!专业课历年试卷,很多学校并不 提供,师兄那里很可能有.各校出题迥异,同样一门考试, 在北大和清华可能出题规律截然不同.历年专业课试卷是 非常重要的参考资料,务必搞到,不能盲目复习,否则极 可能南辕北辙,多年心血,付之东流,悔之晚矣! 通过师兄师姐,最好认识导师及出题老师.研究生最了 解导师的出题风格和近期关注点.最好亲自去导师家中拜 望,建立良好的个人关系. 考研同学都这么大了,应该 亲身接触社会了.有的导师在笔试前,就把制定参考书告 诉你,甚至把题目和答案都告诉自己的嫡系门生,也是有 的.
另外,应将所学的基础理论知识应用到 实际中,做到理论联系实际.如应用酶促 反应动力学和维生素等章节的基础理论知 识解释磺胺药物的作用机理;应用糖代谢 等章节的基础理论知识解释糠尿病的发病 机理和临床上的"三多一少"症状;应用 维生素和核酸代谢等章节的基础理论知识 解释为什么缺乏叶酸和维生素B12会导致 巨幼红细胞贫血:应用酶学等章节的基础 理论知识解释酶原激活和同工酶的生理意 义等.
还要注意: 考研需要了解的潜规则 公共课当然需要死磕,专业课和录取全程都有很多说法,假 设你是一位导师,肯定也喜欢录取自己熟悉的同学,这是人之常 情.所以首先需要搞清楚:你所报考的专业有无内定,如果已经 内定,无论如何你也是考不上的.再就是导师一般喜欢录取本校 的同学,教了几年,了解每个学生的特点,尤其喜欢聪明上进, 善解人意的弟子.不是有人经常说:研究生就是导师的马仔.假 设今天导师告诉你:家里的孩子没人照看,赶快放下手头的实验, 帮导师带孩子,你必须马上去.和导师搞好关系,对于将来毕业, 就业都有莫大的好处.导师在录取时,自然喜欢录取听话的学生 (但也喜欢聪明,伶俐,技术过硬的学生),如果从未见过你, 当然没有把握
如果导师决定录取你,只要你公共课过关,专业 课很容易给你提分.别的考生统统压低分,给你 一支独秀,自然脱颖而出,这种情况屡见不鲜. 面试时,那更是导师的天下,总有笔试第一,面 试刷掉的新闻,司空见惯. 当然,考研还是比较公正的(何种导师都不愿 失去好学生),上述情况可能只是个别情况.90% 的考生还是靠实力考研成功.如果你实在没有精 力去建立这种关系,那就踏踏实实复习吧! 最后,送给大家两句话:轻松,专注,高效 率! 命由天,事在人为!
4.勤于动手,联系实际 勤于动手,
这是由"学懂"转向"会做"的桥梁和提高考生在考试中应试能力的 重要保证.不少人在考试中常常是教材内容确实都弄懂了,但一上考 场应试,做起来就感十分吃力,甚至头脑发涨,手足无措,原因就是 平时只"看"不"练".其实,"学懂"和"会做"并不完全是一回 事.一般来说,要想在考试中对考题应付自如,必须具备以下几点: ①真正掌握所学过的知识和内容; ②能在短时间内理清思路,分清层次,确定具体的解题方法和步骤, 组织好解题语言; ③掌握必要的答题技巧. 后两点只有靠大量的习题练习才能解决,这就要求学习者和考生 在平时的学习中勤于动手,强化解题训练.只有这样,才能巩固教材 内容,缩短教材与试题间的知识损耗;才能在模拟的情境和规定的时 间内体验应考实战所需要的生理与心理承受力.
3.懂得记忆法,学会记忆 懂得记忆法,
学习生物化学时,学生反映最多的问题是记不住学过的内 容.关于此问题我的建议是: 首先分清楚那些需要记忆,那些根本就不需要记忆. 如氨基酸的三字母和单字母符号,一些关键词的缩写,氨 基酸和碱基的结构等是需要记的,而有些生物分子的结构 式如维生素B12等并不需要记; 式如维生素B12等并不需要记; 其次明白理解是记忆之母,因此对各章内容,必须先 对有关原理理解透,然后再去记忆; 第三,记忆要讲究技巧,多想想方法,注意前后关联, 不要前后脱节. 另外,理解和记忆都是掌握知识的基本保证,记忆应 该建立在理解的基础之上,并且也只有在理解的基础上记 忆,才能记得牢,记得准.然而,有些学生和考生习惯于 死记硬背,这是许多人考试失败,特别是对一些灵活性较 大的问题不能应付自如的重要原因.
一,关于考研的几个问题
考研应考虑的几个问题 1 为什么考研 2 决心和勇气 选择学校与专业: 3 选择学校与专业:好学校与好专业的关 系,兴趣与热门的关系 4 一定要研究选择学校和专业的往年录取 情况 做到知己知彼 少而精( 5 选参考书一定要慎重 少而精(注意报 考学校要求) 考学校要求) 6 复试前要找导师或相关人员沟通 记住要 找对人 找有决定权的人 一句顶一万句
2.抓住主线,由表及里,循序渐进 抓住主线,由表及里,
根据研究内容,生物化学可分为以下几部分: ①重要生物分子的结构和功能:着重介绍蛋白质,核酸,酶,维生素, 激素和抗生素等的组成,结构与功能.重点掌握生物分子具有哪些基 本的结构? 本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能之间有什么关系等 问题,同时要随时将它们进行比较.这样既便于理解,也有利于记忆. ②物质代谢及其调节:主要介绍糖代谢,脂类代谢,能量代谢,氨基 酸代谢,核苷酸代谢,以及各种物质代谢的联系和调节规律.此部分 内容是传统生物化学的核心内容.学习这部分内容时,应注重学习各 种物质代谢的基本途径,特别是糖代谢途径(糖酵解,三羧酸循环途 径,糖异生途径等);脂肪酸分解与合成和酮体代谢途径;氨基酸的 脱氨基及氨的代谢;能量生成方式等;各代谢途径的关键酶及生理意 义;各代谢途径的主要调节环节及相互联系等问题. ③分子生物学基础:重点介绍了 DNA复制, DNA转录和翻译.学习 DNA复制, DNA转录和翻译.学习 这部分内容时,应重点学习复制,转录和翻译的基本过程,并从必要 条件,所需酶及特点等方面对三个过程进行比较. 在理顺本课程的基本框架后,就应全面,系统,准确地掌握教材的基 本内容,并且找出共性,抓住规律,学会抓住线条,围绕主线向外扩 展和上下联系的方法.
就选择题,填空题等客观性试题而言,应注意以下几 就选择题,填空题等客观性试题而言, 仔细审题.审题对于回答各类试题都是首要的, 点:①仔细审题.审题对于回答各类试题都是首要的,但对 于选择题,填空题而言,由于答案迷惑性大, 于选择题,填空题而言,由于答案迷惑性大,题干约束条件 严格,其意义尤其重要.在填写答案之前, 严格,其意义尤其重要.在填写答案之前,一定要逐字逐句 地弄清题目的含义,以做到思考答案时目标正确. 地弄清题目的含义,以做到思考答案时目标正确.②要注意 答案与答案,答案与题干联系起来内容是否完全一致. 答案与答案,答案与题干联系起来内容是否完全一致.如果 填空, 填空,选择在选取答案后不能独立和合乎逻辑地表达某种意 则答案可能就是错误的,应重新考虑和推断. 义,则答案可能就是错误的,应重新考虑和推断.③先自我 思考,后筛选排误.这一方法尤其适用于选择题. 思考,后筛选排误.这一方法尤其适用于选择题.在选择时 可先不看给出的备选答案, 可先不看给出的备选答案,根据题干要求自己思考应选什么 或应选的范围,然后再与给出的备选答案一一对比. 或应选的范围,然后再与给出的备选答案一一对比.先找出 明显正确的和相近的答案,剔除与题干明显不符的答案, 明显正确的和相近的答案,剔除与题干明显不符的答案,然 后再将相近答案与题干要求严格对号,选定正反鸢浮④ 后再将相近答案与题干要求严格对号,选定正反鸢浮④要善 于将学过的知识联系起来加以应用或思考. 于将学过的知识联系起来加以应用或思考.
二,如何学习生物化学
生物化学 是在分子水平上研究生物体的 组成与结构,代谢及其调控的一门科学, 组成与结构,代谢及其调控的一门科学,它 是一门具有先进性,科学性和系统性的学科, 是一门具有先进性,科学性和系统性的学科, 并以众多相关学科为基础. 并以众多相关学科为基础.由于其在生物等 学科的重要性而使内容逐渐增多, 学科的重要性而使内容逐渐增多,且发展速 度快,新知识,新进展不断涌现, 度快,新知识,新进展不断涌现,有大量需 要记忆和思考的内容, 要记忆和思考的内容,因此学好它不是一件 容易的事情. 容易的事情.下面就如何学好生物化学这门 课程以及在应试复习,考研中应注意的问题, 课程以及在应试复习,考研中应注意的问题, 根据本人的教学经验谈一谈浅见, 根据本人的教学经验谈一谈浅见,希望能对 学习和应试生物化学者有所帮助. 学习和应试生物化学者有所帮助. 生物化学者有所帮助
6.了解题型,知己知彼 了解题型,
目前生物化学的考试题型包括单选题,多 选题,填空题,名词解释,简答题,综合 问答题和实验设计等.各类题型在试卷中 所占的比重在不同学校的命题中是不一样 的,所以考生在应试前要充分了解报考学 校出题的思路和方向,做到知己知彼,百 战不殆.但不管什么类型的问题,都要仔 细审题,不要轻易下笔填写答案.
5.紧扣大纲,突出重点 紧扣大纲,
大纲对考试内容从能力层次上提出不同要求,即"了解" 大纲对考试内容从能力层次上提出不同要求,即"了解", "熟悉"和"掌握"三个层次.要求掌握的内容:能对内容融 熟悉" 掌握" 会贯通,并灵活运用;要求熟悉的内容:对内容能深刻理解, 并能用自己的语言对其叙述;要求理解的内容:对所学过的内 容基本能理解,并能模仿记忆.一般在考试中各层次所占的比 例分别为:"掌握" 60-70%,"熟悉" 20-30%, 例分别为:"掌握",60-70%,"熟悉",20-30%, "了 解",10%(各校重点稍有出入).复习时紧扣大纲,明确要 10%(各校重点稍有出入).复习时紧扣大纲,明确要 求,突出重点,强化难点,可以收到事半功倍的效果.另外, 重点与一般的关系处理不当是许多考生学习和考试效果不佳的 一个重要根源.有的考生在学习中图省劲,只注意死抠几个重 点章节,甚至只围绕重点内容猜,押几个重点题.这样既不能 全面掌握知识,又与目前考试内容覆盖面大的特点相悖,因此 极易失败.有的考生则相反,在学习中不注意把握重点,觉得 每章,每节和每个问题都很重要,从而在学习中面面具到,结 果下功夫不小,效果却不好.所以,在学习中必须区分重点和 一般的关系,突出重点,兼顾一般.所谓重点,是指那些在整 个内容体系中占有重要位置的章节和问题,就是要在这些章节 和问题上多下些功夫,真正学深学透,弄懂弄通.