半胱氨酸Cys
半胱氨酸-银(I)反应的研究
半胱氨酸-银(I)反应的研究肖子丹;张朝平;湛雪辉【摘要】用UV-Vis光谱、荧光光谱和电泳等方法考察了半胱氨酸(Cys)同银(I)离子间的相互作用以及在微乳液体系中制备氨基酸-银固态物种,并用扫描电子显微镜(SEM)和EDS能谱进行了结构分析和表征.研究了介质的pH,各组分浓度,包括半胱氨酸、银(I)离子、甲醛、十二烷基硫酸钠(SDS)和Na_2B_4O_4以及温度、光照度和光照时间等对反应的影响.结果表明,半胱氨酸(Cys)与银(I)离子作用的最佳条件是pH=7.39左右,Cys浓度为2.4mmol·L~(-1),AS(NH_3)_2~+浓度为1.2 mmol·L~(-1),Na_2B_4O_7浓度为3.0 mmol·L~(-1),SDS浓度为0.4%,HCHO浓度为0.008%,反应时间为90 min,光照度>600 Lux.制备的氨基酸-银固态物种,各成分的理论含量与实测结果基本相吻合,其形貌主要为三棱柱和四面体,微粒粒径在1~100 μm之同.【期刊名称】《湖南师范大学自然科学学报》【年(卷),期】2009(032)004【总页数】6页(P66-71)【关键词】半胱氨酸(Cys);银(I)离子;UV/VIS光谱;荧光猝灭;光照度【作者】肖子丹;张朝平;湛雪辉【作者单位】长沙理工大学化学与生物工程学院,中国长沙 410076;贵州大学理学院,中国贵阳 550025;长沙理工大学化学与生物工程学院,中国长沙 410076【正文语种】中文【中图分类】O627近年来,国际上对金属离子与氨基酸作用的研究很广泛.用Nd-YAG激光烧蚀金属靶Ag和Cu,产生金属阳离子,使之与气态的甘氨酸发生反应而生成金属离子与甘氨酸的配合物,并用飞行时间质谱仪测得铜与甘氨酸为二配位,而银与甘氨酸为四配位[1].用快速原子轰击法[FAB]制备金属离子与氨基酸的配合物以及用γ-辐射制备银-(D)半胱氨酸,银-(L)半胱氨酸的纳米级微粒[2-3]以及纳米银/半胱氨酸修饰葡萄糖生物传感器的研究[4]等都有报道.氨基酸与银之间的反应涉及面很广泛,如银对蛋白质的染色[5];在生物大分子结构分析中应用[6]以及氨基酸在聚合物/银盐配合物膜上对促进石蜡运输的影响[7]等.有关用苯乙酸-Ag和α-苯基甘氨酸-Ag在D2O溶液中的拉曼和SERS(表面增强拉曼散射)光谱研究以及用X-衍射光电子能谱来检测固相化Ag(I)-氨基酸,氨基酸的亲和力大小等已有文章发表[8-9].我们曾报道用UV-Vis光谱、电导和电泳等方法研究明胶-银的胶态行为[10],赖氨酸-Ag的反应机理[11]以及血红蛋白-银的反应[12],氨基酸-银反应的光化学特点[13].在普通的氨基酸中,半胱氨酸是含巯基的氨基酸,与其他氨基酸-Ag(I)反应相对比,它有一定的特殊性,对半胱氨酸与银(I)离子反应机理的研究还较少.因此本文用UV-Vis光谱和荧光光谱研究了半胱氨酸在SDS-HCHO-水溶液中与银离子的反应机理,光化学特性,电动电位并制备和研究了半胱氨酸-银固态物种.从而为探测半胱氨酸与银(I)离子反应过程以及为载银抗菌材料的研究提供较充实的理论基础.1 实验部分1.1 仪器与试剂CS501型超级恒温器(重庆实验设备厂);UV-265型紫外分光光度计(日本岛津),Agilent8453紫外可见分光光度计(德国Agilent公司),RF-540荧光分光光度计(日本岛津);光源为150 W的氙灯,激发和发射狭缝宽度均为10 nm,扫描速度为快速;灵敏度:低;奥立能818型酸度计(美国Orion公司);TES-1330A数位式照度计(台北市泰仕电子工业股份有限公司).半胱氨酸(Cys)(层析纯,第二军医大学药学系合成药物研究室),硝酸银(分析纯,广州市金珠江化学有限公司立新化工厂),Na2B4O7(分析纯,北京化学试剂公司);十二烷基硫酸钠(SDS)(分析纯,重庆无机化学试剂厂);其他试剂均为分析纯.实验用水为二次蒸馏水.1.2 实验方法半胱氨酸浓度配制为0.02 mol·L-1;将AgNO3(AR)与NH3·H2O配制成0.03 mol·L-1的银氨溶液;Na2B4O7(AR)为0.02 mol·L-1;SDS(十二烷基硫酸钠,AR)为4%;HCHO(AR)为0.1%的水溶液;12%HOAc(醋酸)溶液.在10 mL刻度离心管中依次加入一定量的0.02 mol· L-1的半胱氨酸溶液, 0.03 mol· L-1的银氨溶液, 4%的SDS 溶液和0.1%的HCHO溶液.用0.02 mol·L-1的Na2B4O7缓冲液调节pH值,震荡均匀后,反应90 min.加1.5 mL12%的HOAC(醋酸)终止反应, 并使最后体积为10 mL,然后测其UV-Vis、荧光光谱.1.3 半胱氨酸-银固体样品的制备按水核半径(R =[H2O] / [SDS])=20,准确称(量)取一定量的SDS(4.33g),量取正庚烷(160 mL),正己醇(84 mL), Na2B4O7缓冲溶液(2.4 mL),半胱氨酸(1.21 g),在磁力搅拌器上乳化2~3 h,得到微乳液A;再准确称取一定量(1.06 g)的AgNO3溶于3.6 mL浓氨水中,配成银氨溶液,然后再将银氨溶液逐滴加入A中,反应2 h,得到半胱氨酸-银的固体样品,过滤,固体物质用丙酮洗4~5次,再用少量水冲下壁上物质,干燥,研磨,得产品.2 结果与讨论2.1 半胱氨酸(Cys)与银配合物的紫外光谱以及荧光光谱的分析半胱氨酸(Cys)的结构如图1.Cys-Ag体系的UV-Vis、荧光光谱示于图2,3.从图上可看出半胱氨酸本身在219.0 nm以及249.8 nm附近有吸收峰,但在半胱氨酸-银体系中,吸收峰分别位于242.8 nm和263.4 nm附近.而且在411.8 nm处出现了一个新的吸收峰,与单一的半胱氨酸相比,它的吸收峰发生了明显的红移,并在Soret带[14]附近(411 nm)出现了新的吸收峰,说明半胱氨酸与银反应产生了新的物种.从现象上看也确是如此,体系颜色从无色——橙红——棕红色转变.反应过程为银氨配离子与半胱氨酸反应生成新的配合物,然后银离子再被甲醛还原为超细银粒而被半胱氨酸所包裹,故400~500 nm区域的吸收呈现出宽而平滑的带.HCHO + 2Ag+ + H2O → HCOOH + 2Ag0 + 2H+.有文献[15]指出:Ag+-H2O配离子在320 nm有吸收峰,但我们未观察到,说明体系已无游离的水合银(I)离子存在.也有人研究[16]胶态Ag微粒在400 nm处有强吸收峰,我们也未观察到,说明体系非单一水凝胶Ag体系.图1 半胱氨酸(Cys)的结构在353.8 nm激发波长下半胱氨酸产生荧光(发射波长为449.9 nm),从图3中的a和b荧光光谱图看,SDS,Na2B4O7,HCHO的加入对半胱氨酸的荧光强度影响较小,但从图3中的b和c可看出,当Ag+与半胱氨酸反应生成配合物后发生了荧光猝灭现象,尽管Ag+也有可能与半胱氨酸发生动态荧光猝灭,但其猝灭程度较小.本实验现象属于静态荧光猝灭.1. Cys的水溶液 (以水为参比);2. Cys-Ag溶液(参比液成分CLys,SDS,Na2B4O7,HCHO,HAc) a. 参比液(含Cys,SDS,Na2B4O7,HCHO,HAc)b. Cys的水溶液 c. Cys-Ag溶液图2 半胱氨酸-Ag体系的UV-Vis光谱图3 半胱氨酸-Ag体系的荧光发射光谱2.2 pH值对半胱氨酸-Ag体系的影响对Cys-Ag体系而言,pH值对它的影响与本实验前面研究的几种氨基酸[11,17]都不同,从图4可以看出它有两个变化位置,当pH值在3.16增大到5.11时,Cys 在249.8 nm处出现的小肩发生了红移,但当pH值增加至6.18时,小肩处的吸收迅速增强并与240 nm处的吸收峰合并,这应该是Cys中的S原子与银(I)形成配合物所致,并于pH=6.18时达到饱和而且生成的配合物在此pH值下有可能产生水解.而在soret带的吸收也随之增大,并在pH=7.38时达最大值,说明Cys中有三个与银(I)结合的位置,在pH值较低时,主要是S原子和α-羧基氧的竞争,而当pH值较高时,S原子和α-羧基氧、α-氨基的氮都存在竞争.pH:1. 10.03; 2. 9.05; 3. 8.10; 4. 7.38;5. 6.18; 6. 5.11; 7. 4.36; 8. 3.16 半胱氨酸的浓度:1. 1.2 mmol·L-1,2. 2.4 mmol·L-1, 3. 3.6 mmol·L-1,4. 4.8 mmol·L-1,5. 6.0 mmol·L-1,6. 7.2 mmol·L-1,7. 8.4 mmol·L-1, 8. 9.6 mmol·L-1图4 不同pH下Cys-Ag体系的UV-Vis光谱图5 不同Cys浓度下Cys-Ag体系的UV-Vis光谱2.3 半胱氨酸浓度的影响从图5可以看出,首先Soret吸收带随Cys浓度增大而增大,当其浓度超过2.4 mmoL·L-1时,其UV-Vis吸收光谱随Cys浓度的增大而减小,这说明在浓度不大的情况下配合物是以—S、—COO—、—NH2与Ag+离子形成配合物,随着Cys 浓度的增大溶液中可与Ag(I)形成配合物的S原子也就增多,此时主要是由S原子和Ag(I)形成配合物,根据Pearson的软硬酸碱原理,对于一个硬金属离子,配体中的给体原子的结合顺序为:F>O>N>Cl>Br>I>C-S; 而对于一个软金属离子,其结合顺序正好相反,而Ag(I)属于软金属离子,所以它与S原子的结合能力大于与O、N原子的结合能力.和SDS浓度的影响对于Cys而言,首先随银氨离子浓度的增加其UV-Vis的最大吸收峰值增加,当其浓度超过2.4 mmol·L-1时,其最大吸收峰值又减小.说明开始银氨离子浓度的增加有利于反应进行,但当其浓度过大时由于配位剂Cys已达饱和,配合物不再生成,故吸收峰值减小;HCHO浓度和Na2B4O7浓度对此反应影响不大,通过电泳测定氨基酸的等电点可知,少量HCHO的加入对氨基酸的等电点几乎无影响.SDS既是表面活性剂又可减少半胱氨酸与银反应时银凝胶的聚沉,当SDS浓度达0.4%时,溶液很快就出现浅灰红色,有灰色夹带可能已有单质银被还原出来,红色为银与半胱氨酸配合物的颜色,这可能是由于SDS浓度太大时既促进了银单质的形成又促进了配合物的形成.2.5 光照以及温度的影响从表1可以看出,在不同光照度下半胱氨酸的荧光强度随光照度的增强而不断减小,荧光强度的变化也可说明光照度的增大有利于反应的进行.表1 不同光照度下半胱氨酸-银体系的发射荧光(time=90 min)光照度/lx022******* 0003 500发射波长/nm439.6440.5440.5437.5437.2433.0荧光强度/a.u18.417.812.47.66.53.7从表2可以看出,在不同光照时间下半胱氨酸的荧光变化,与参比液对比氨基酸体系的发射波长随光照时间的变化不大,但其体系的荧光猝灭程度却随光照时间的增加而不断增大,荧光猝灭程度的变化也可说明光照时间的增长有利于反应的进行.表2 不同光照时间的发射荧光光谱(lightness intensity:3 000±100 Lux )光照时间/min3045607590105发射波长/nm435.3438.4433.3432.6436.6437.7荧光强度/a.u8.84.93.32.61.91.5文献[13]已报导了氨基酸与银反应的光化学特点,这是一个光助化学反应,温度对体系的影响很小.2.6 双电层和ζ电位Cys-Ag体系带正电荷,在电场中向负极移动.用电泳法进一步测定了体系的电动电位(ζ),用下列公式计算ζ[18]:ζ=4πη/D·uL/E·9×104V.式中,D为分散介质水的介电常数(81);η为分散介质水的的黏度(η20=0.010 poise);E是加于电泳测定管两端的电压;u是在t(s)内电泳测定管中溶液界面在电场作用下移动距离(cm)之比;L是两电极间距离(m).结果列于表3.表3 半胱氨酸-银体系的电动电位(20 ℃)氨基酸电泳时间/s电压/V电极距离/m界面移动距离/mu/cm·s-1 ζ/VCys1501555.3×10-22.0×10-31.33×10-3+6.35×10-5这说明银与半胱氨酸之间已形成了双电层.2.7 半胱氨酸-银微粒的形貌半胱氨酸-银微粒的扫描电子显微镜(SEM)(图7)和 EDS能谱(图6).图6 Cys-Ag的EDS能谱分析测试表明:半胱氨酸-银(I)中,各元素组分的理论含量为(%):C:14.31,N:5.57,O:15.90,S:14.31,Ag:42.94,Na:4.57.图7 Cys-Ag(I)微粒的SEM实测结果是C:13.28,N:5.42,O:16.54,S:14.70,Ag:42.57,Na:5.42.其形貌主要为三棱柱和四面体,微粒粒径在1~100 μm之间.参考文献:[1] MASSAOUTI M, VELEGRAKIS M. Gas-phase Cu+-and Ag+-glycin complexes produced with a new source[J].International Journal of Mass Spectrometry, 2003, 225:89.[2] POLCE MJ, BERANOVA S, NOLD M J,et al.Characterization of neutral fragments in tandern mass spectrometry: A uniqe route to Mechanistic and structural informatioan[J]. Mass Spectron, 1996, 7(6):573.[3] CHOI S H, LEE S H, HWANG Y M, et al. Interaction between the surface of the silver nanoparticles prepared by Y-irradiation and organic molecules containing thiol group[J].Radiation Physics and Chemistry, 2003, 67:517. [4] 于敏,王会才,秦霞. 纳米银/半胱氨酸修饰葡萄糖生物传感器的研究[J] 传感器与微系统, 2008, 27(10):24-26.[5] INGE VAN OOSTVEEN, AXEL DUCRET, RUEDI AEBERSOLD. Colloidal silver staining of electroblotted proteins for high sensitivity peptide mapping by liquid chromatography-electrospray[J]. Ionization Tandem Mass Spectrometry ANALYTICAL BIOCHEMISTRY, 1997, 247:310-318. [6] CASTRO J L, LPEZ RAMREZ M R, LPEZ TOCN I,et al.Vibrational study of the metal-adsorbate interaction of phenylacetic acid and α-phenylglycine on silver surfaces[J]. Journal of Colloid and Interface Science,2003,263:357-363.[7] SANG W K, JONG H K, JONGOK W,et al. Effect of amino acids in polymer/silver salt complex membranes on facilitated olefin transport[J]. Journal of Membrane Science, 2005, 248:201-206.[8] CASTRO J L,LPEZ RAMREZ M R,LPEZ TOCN I,et al. Vibrational study of the metal-adsorbate interaction of phenylacetic acid and a-phenylgcine on silver surface[J].Journal of Colloid and Interface Science, 2003, 263:357.[9] GARCIA A A,KIM D H,MILES D R. Immobilization of silver and platinum ions for metal affinity chromatograph[J].Reactive Polymers, 1994, 23:249.[10] 申德君,张朝平. 明胶-银的胶态行为研究[J].化学物理学报,2001,14(1):100-105.[11] 肖子丹, 张朝平.赖氨酸-银反应机理的研究 [J].无机化学学报,2004,20(8):915-919.[12] 李丽,张朝平,申德君. 血红蛋白-银的反应及凝胶性能的研究[J].化学试剂,2002,24(4):196-198.[13] 肖子丹,张朝平,申德君. 氨基酸-银反应的光化学特点[J]. 感光科学与光化学,2005,23(3):209-217.[14] HARBURY H A,LOACH P A.Oxidation-linked proton function in heme octa and undec apeptides from mammalian cytochrome c[J].J Biol Chem,1960,235:3 640-3 645.[15] 张宗涛,赵斌,胡黎明.化学还原法制备纳米级Ag粉高分子保护机理的研究[J].化学学报,1996,54(4):379-384.[16] KIM K J,CHEN V,FANE A G. Some factors determining protein aggregation during ultrafiltration[J].Biotechnol Bioeng, 1993,42(2):260.[17] 申德君,张朝平,肖子丹.荧光和UV-Vis光谱法研究DL-天冬氨酸-Ag的反应[J].光谱实验室,2006,23(1):9-14.[18] JIA L D, LI D C, ZHANG L K, et al. An introduction to electrochemistry(下册)[M]. Beijing: Science Press, 1959.。
血清半胱氨酸蛋白酶抑制剂C(Cys-C)检测对诊断早期肾功能损害的价值
[麻 醉方法 对腹腔镜 手 术患者 的皮质醇与醛固酮水 平的影 响 [ J ] . 临床麻 醉学 杂志 ,
2 0 0 4, 2 0 ( 3 ) : 1 8 1 . [ 2 ] 李永来 , 刘焕军 , 李
贺. 腹腔镜下疝囊高位结 扎术与传
统术式 比较 [ J ] . 中国微创外科 杂志 , 2 0 0 7, 7 ( 4 ) : 3 7 6 . [ 3 ] 文建 国. 腹腔镜在小 儿外科 的应 用 [ J ] . 中华 小儿外科 杂志 , 2 0 0 1 , 2 2 ( 3 ) : 1 8 3 . [ 收稿 日 期: 2 0 1 3 — 0 1 — 0 9 编校 : 郑英善 ]
多 。 在进行腹 腔镜 的手术治疗中 , 常采用全身麻醉 的方法 , 但
综上所述 , 在腹腔镜下进行t l - , J 1 . , 疝囊 高位 结扎 手术治疗 , 采用全身麻 醉联合硬膜外麻 醉能有效地提高麻醉效果、 降低术 中用药剂量 , 安全性较高 , 适宜依据患儿情况进行应用治疗 。
之一 。
[ 关键词 】 半胱氨酸 ; 蛋白酶抑制剂 C 评价 肾功能的指标主要包括血清肌酐 、尿素 和内生肌 酐 清除率 ( C c r )和血清半胱氨 酸蛋 白酶抑 制剂 C ( C y s —C) 。 笔者 旨在探讨血清半胱氨酸蛋白酶抑制剂 c ( C y s —c )水 平
体情况报告如下 。
1 资 料 与 方 法
1 . 1 一般 资料 : 选择 2 0 0 6年 2月 一 2 0 0 7年 1月我院 收治 的 糖尿病 、 高血压病、 肾病患者合计 1 2 2例 。其 中 糖 尿 病 组
3 5例 , 男2 2例 , 女 1 3例 , 年龄最 小为 3 2岁 , 最 大为 7 6岁 ; 高 血压病组 4 2 例, 男2 5例 , 女1 7例 , 年龄 3 5—7 8岁 ; 肾病患者
血清胱抑素C的临床意义
表2:肝硬化肾小球功能损害旳阳性率 血清Cys C、 Ure 、 Scr三项指标中,Cys C诊疗旳敏感度高。 用Cys C来鉴别肝硬化患者肾功能正常或轻度受损是很好旳指 标。
① 对肾脏疾病旳肾功能评价
Cys C旳生物学特征使它成为基本满足理想内源性GFR标志物要求旳内源性物质。大量研究证明Cys C是优于Scr旳内源性标识物。 胱抑素C和血清肌酐反应GFR旳比较
GFR
血肌酐
Cys C
89-71ml/min
全部正常
45%-70%正常
70-61ml/min
内生肌酐清除率(Ccr):一直被以为是反应GFR很好旳指标,临床最常用旳评估GFR旳指标。 不足: 二十四小时连续收集尿液标本,这给护理人员带来很大旳工作量; 而且经常收集不全,这会造成份析误差; 能从肾小球滤过也能从近端肾小管分泌 ,肾小管旳排泌会干扰Ccr旳测定,引起Ccr假性增高。
血清肌酐(Scr):作为肾功能主要评判指标已经有40余年,检测简便和费用低廉,基本符合内源性GFR标志物旳要求; 不足: 当GFR下降接近二分之一时,血清肌酐才有明显旳变化; 其血清含量受年龄、性别、饮食、体重、肌肉量等原因旳影响。 目前国内外仍用血清肌酐作为临床常规评估肾 小球滤过功能受损旳指标。
尿素氮(Urea) :首先被作为肾功能评价指标 不足: 肾小球滤过率降低到正常值旳40%此前,尿素氮浓度升高缓慢; 其血清浓度受饮食、水钠潴留、消化道出血、发烧、感染、大面积烧伤、创伤、营养不良、高分解状态等众多疾病旳影响; 肾小管对尿素氮有明显旳被动重吸收。 所以尿素氮不符合G优越性
Cys C是迄今基本满足理想内源性GFR标志物要求旳内源性物质。是新近发展起来旳评估肾功能旳一种敏感性好、特异性高旳指标。 能够替代: ① 复杂旳全血检测; ② 二十四小时小便搜集; ③ 体表面积和肌酐清除率旳计算; ④ 患者受放射物质旳照射。
胱抑素C
胱抑素C一简介胱抑素C( cystatin c Cys-C): 也被称为γ-微量蛋白及γ-后球蛋白。
Cys-C是低分子量非糖化碱性蛋白质,是半胱氨酸蛋白酶抑制剂中的一种,为122个氨基酸组成的非糖化基蛋白,其分子量为13.3 KD,能在所有的有核细胞内以恒定速度持续转录与表达,无组织特异性,故可在体内以恒定速度产生,它是一种分泌性蛋白,广泛存在于各种体液中,以脑脊液和精液中水平最高,尿液中水平最低,可调节半胱氨酸蛋白酶活性,参与细胞外基质(ECM)产生和降解的动态平衡,参与细胞内外蛋白水解的调控,保护细胞免受不适当的内源性或外源性蛋白酶水解。
产生速率恒定,不受年龄、体重、性别、肿瘤、内分泌疾病、炎症等因素影响。
二生理特性胱抑素C分子量小,其等电点高,在血液环境中带正电荷,故不受肾小球滤过膜的孔径屏障和电荷屏障的影响,可自由通过肾小球滤过膜而被清除,完全被近曲小管上皮细胞重吸收,并在细胞内降解,不重新回到血液中,同时肾小管上皮细胞也不分泌Cys-C到管腔内,因此其血清浓度主要由肾小球滤过率(GFR)决定。
三临床价值血清Cys-C是理想的反映GFR的内源性标志物。
正常情况下Cys-C在血清含量为<1.55 mg /L,当肾功能受损时,Cys-C在血液中浓度随GFR的变化而变化。
Cys-C唯一的排泄器官是肾脏,具有经肾小球自由滤过,在近曲小管被重吸收并分解代谢,而不被肾小管分泌的特点,所以Cys-C成为较理想的评价肾小球滤过功能的内源性标志物,对于评价肾小球滤过功能起着重要作用,当肾脏出现轻微损伤时Cys-C就会升高,所以Cys-C是反映GFR的理想内源性标志物。
BUN首先被作为肾功能的评价指标,但它不符合内源性GFR标志物的要求,当GFR减少到正常值的40%以前,BUN水平升高缓慢,并且与外源性(来源于蛋白质摄入)及内源性(来源于感染、肾上腺皮质激素的应用、胃肠出血等)的尿素负荷大小有关。
BUN是蛋白质代谢产生的氨在肝脏经鸟氨酸循环生成的代谢产物,经肾小球滤过,并且40%~60%被肾小管重吸收入血,只有当60%~70%肾单位功能受损时,BUN才会明显升高。
半胱氨酸和谷氨酸的二肽-概述说明以及解释
半胱氨酸和谷氨酸的二肽-概述说明以及解释1.引言1.1 概述半胱氨酸和谷氨酸的二肽是一类结构特殊的化合物,由半胱氨酸和谷氨酸两种氨基酸通过肽键连接而成。
这些二肽在生物体内具有广泛的生物功能和重要的生理作用。
半胱氨酸的二肽是指由半胱氨酸与其他氨基酸形成的二肽化合物。
半胱氨酸是一种含有硫氨基酸,它的特殊结构使其在生物体内具有独特的功能。
半胱氨酸的二肽与抗氧化、解毒、细胞信号传导等许多生物过程密切相关,因此对它们的研究具有重要的科学意义和应用价值。
谷氨酸的二肽是由谷氨酸与其他氨基酸形成的二肽化合物。
谷氨酸是一种氨基酸,在体内广泛存在,并参与多种物质的代谢过程。
谷氨酸的二肽不仅在蛋白质的合成中发挥作用,还在细胞生长、免疫调节、神经传递等生理活动中发挥重要作用。
本文将深入探讨半胱氨酸和谷氨酸的二肽的定义、特点以及它们在生物体内的生物功能和作用。
通过对相关研究的综述和分析,我们希望能够揭示这些二肽的重要性,并展望未来对它们的进一步研究方向。
这将有助于我们更好地理解生物分子的结构与功能关系,为药物研发和治疗疾病提供新的思路和方法。
文章结构部分的内容可以如下所示:1.2 文章结构本文将以以下结构展开对半胱氨酸和谷氨酸的二肽进行探讨:2.正文2.1 半胱氨酸的二肽2.1.1 定义和特点2.1.2 生物功能和作用2.2 谷氨酸的二肽2.2.1 定义和特点2.2.2 生物功能和作用3.结论3.1 总结半胱氨酸和谷氨酸的二肽的重要性和作用3.2 对未来研究的展望通过以上结构,将对半胱氨酸和谷氨酸的二肽进行全面的介绍和分析,从定义和特点到生物功能和作用进行逐一探讨。
最后,针对本研究的重要性及其对未来研究的启示进行总结和展望。
通过这种结构,读者将能够全面了解并深入探索半胱氨酸和谷氨酸的二肽的相关知识。
目的部分的内容可以根据你的实际需要进行编写。
以下是一个可能的内容示例:1.3 目的本文旨在研究和探讨半胱氨酸和谷氨酸的二肽在生物系统中的重要性和作用。
半胱氨酸
半胱氨酸科技名词定义中文名称:半胱氨酸英文名称:cysteine;Cys定义:学名:2-氨基-3-巯基丙酸。
一种脂肪族的含巯基的极性α氨基酸,在中性或碱性溶液中易被空气氧化成胱氨酸。
L-半胱氨酸是蛋白质合成编码氨基酸,哺乳动物非必需氨基酸和生糖氨基酸。
D-半胱氨酸存在于萤火虫的萤光素酶中。
符号:C。
所属学科:生物化学与分子生物学(一级学科);氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科)本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布百科名片半胱氨酸,一种生物体内常见的氨基酸,人体必须的氨基酸之一。
分子式:cysteine HSCH2CH(NH2)COOH,为含硫α-氨基酸之一,遇硝普盐(nitroprusside)呈紫色(因SH而显色),存在于许多蛋白质、谷胱甘肽中,与Ag+,Hg+,Cu+等金属离子可形成不溶性的硫醇盐(mercapti-de)。
即R -S-M′, R-S-M″-S-R(M′,M″各为1价、2价金属)。
目录基本信息使用说明技术指标合成过程代谢过程相关产品基本信息半胱氨酸cysteine(Cys)1名称:cysteine2缩写:Cys3分子量:157.5一种生物体内常见的氨基酸,可由体内的蛋氨酸(甲硫氨酸,人体必需氨基酸)转化而来,可与胱氨酸互相转化。
HSCH2CH(NH2)COOH,(C3H7NSO2)为含硫α-氨基酸之一,遇硝普盐(nitroprusside)呈紫色(因SH而显色),存在于许多蛋白质、谷胱甘肽中,与Ag+,Hg+,Cu+等金属离子可形成不溶性的硫醇盐(mercapti-de)。
即R-S -M′, R-S-M″-S-R(M′,M″各为1价、2价金属)。
半胱氨酸是属于非必需氨基酸。
在动物体内是从蛋氨酸和丝氨酸经过胱硫醚而合成。
无机硫黄(来自硫酸盐)导入到半胱氨酸,在植物和细菌中,从硫酸经过3'-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸和亚硫酸还原生成的硫化氢通过和O- 乙酰丝氨酸或丝氨酸反应而生成。
二十种基本氨基酸简写符号
二十种基本氨基酸简写符号二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gin 谷氨酸Glu组氨酸His异亮氨酸Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸 Phe 脯氨酸 Pro 丝氨酸 Ser 苏氨酸 Thr 色氨酸 Trp 酪氨酸 Tyr 缬氨酸 Val1. 等电点:在某一特定pH 值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH 值称为该氨基酸的等电点。
2. 杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3. 复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4. 蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5. 糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15 个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。
6. 糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸 -己糖胺】n,n 随种类而异,一般在 20到 60之间。
7. 复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8. 必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。
9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10. 活化能:指在一定温度下,1mol 底物全部进入活化态所需要11. 过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。
12. 全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
半胱氨酸(Cys)检测
半胱氨酸(Cys)检测
半胱氨酸(Cysteine, Cys)即L-半胱氨酸,是脂肪族含巯基的极性α-氨基酸,是人体的条件必需氨基酸和生糖氨基酸,可由体内的蛋氨酸(甲硫氨酸)转化
而来,可与胱氨酸互相转化。
主要用于医药、化妆品、生化研究等方面。
迪信泰检测平台采用高效液相色谱(HPLC)和液质联用(LC-MS)法,可高效、精准的检测半胱氨酸的含量变化。
此外,我们还提供其他氨基酸及其代谢物检测服务,以满足您的不同需求。
HPLC和LC-MS测定半胱氨酸样本要求:
1. 请确保样本量大于0.2g或者0.2mL。
周期:2~3周
项目结束后迪信泰检测平台将会提供详细中英文双语技术报告,报
告包括:
1. 实验步骤(中英文)
2. 相关质谱参数(中英文)
3. 质谱图片
4. 原始数据
5. 半胱氨酸含量信息
迪信泰检测平台可根据需求定制其他物质测定方案,具体可免费咨询技术支持。
LC-MS氨基酸测定项目样本报告,点击查看>。
各种氨基酸缩写及作用
各种氨基酸缩写及作用丙氨酸 A Ala 能促进血液中酒精的代谢(分解)作用增强肝功能,有保肝护肝作用。
半胱氨酸 C Cys 有治疗脂肪肝和解毒效果;治疗皮肤的损伤,对病后、产后脱发有疗效。
天冬氨酸 D Asp 降代血氨,对肝有保护作用;对肌肉有保护作用,可治疗心绞痛,对心肌梗塞等有防治效果;增加鲜味,促进食欲。
谷氨酸 E Glu 降低血氨,有解氨毒的作用;参与脑的蛋白和塘代谢,促进氧化改善中枢神活动,有维持和促进脑细胞功能的作用,促进智力的增加;对严重肝功能不全,肝昏迷,酸中毒,癫痫精神分裂症、神经衰弱等有治疗效果;对治疗胃溃疡、胃液缺乏、消化不良、食欲不振有效果;保护皮肤湿润,防治干裂,如配制的洗涤剂、化妆品,对皮肤、粘膜元刺激,适于幼儿及皮肤病患者使用。
苯丙氨酸 F Phe 在机体内转变为酪氨酸,促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成甘氨酸 G Gly 降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压;降低血液中的血糖值,防治糖尿病;能防治血凝、血栓;提高肌肉活力,防止胃酸过多。
组氨酸 H His 参与血球蛋白合成,促进血液生成; 促进腺体分泌,对过敏性疫病有效果;产生组氨、促进血管扩张,增加血管壁的渗透性;医治胃病、十二指肠等有特效;可治疗消化性溃疡、发育不良等症状;对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关湿关节炎有效果。
异亮氨酸I Ile 能维持机体平衡,治疗精神障碍;有促进食欲的增加和抗贫血的作用;缺乏时,会出现体力衰竭,昏迷等症状。
赖氨酸K Lys 参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成,并保持正常的渗透性;可增加食欲促进胃蛋白酶的分泌,增强免疫能力,改善发育迟缓,防止蛀牙,促进儿童生长。
亮氨酸L Leu 降低血液中的血糖值,对治疗头晕有作用;促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用;缺乏时,会停止生长,体重减轻。
甲硫氨酸M Met 参与胆碱的合成,具有去脂的功能,防治动脉硬化高血脂症;有提高肌肉活力的功能;促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成。
二十种基本氨基酸简写符号
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸Lys 甲硫氨酸Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。
7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。
9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。
L_半胱氨酸作为化妆品美白添加剂的作用机理_杨美花(1)
ro om ty ro sinase
2 .3 L-Cy s 对小鼠 B16 细胞粗提液酪氨酸酶 活力的影响
研究 L-Cy s 对小 鼠 B16 细胞中酪氨酸酶活力的 影响 , 含有 0 .5 mmo l/ L L-DOPA 为底物 、不同浓度的 L-Cys 为效 应物 的测 活体系 中 , 加入 恒定 量的 小鼠 B16 细胞酶提取液 , 30 ℃下测定波长为 475 nm 的光密 度值随时间的变化曲线 , 结果见图 3a .当反应体系中 加入了 L-Cy s 时 , 酶反应 的动 力学曲 线发 生了 改变 (图 3a 曲线 1 ~ 6), 表现为迟滞时间的延长和初始稳 态速度的下降 .测定不同浓度的 L-Cy s 对酶反应的迟
影响 曲线 1 ~ 6 对 应 的 L-Cys 浓 度 分 别为 0, 2 , 3 , 4 , 5 , 6 μmol/ L
F ig .1 Effect of L-Cy s o n the absorbance spectr a of the
product o f L-DO P A o xidized by ty rosinase
2 .2 L-Cy s 对蘑菇酪氨酸酶活力的影响
研究 L-Cy s 对蘑菇酪氨酸酶活力的影响 , 在含有 0 .5 m mol/ L L-DOPA 的测活体系中 , 加入不同浓度 的 L-Cy s为 效应 物 , 研 究其 对 酶活 力 的影 响 .结 果
图 1 L-Cy s 对酪 氨酸 酶氧 化 L-DO P A 产 物的 吸收 光谱 的
2 实验结果
十种基本氨基酸简写符号
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸Lys 甲硫氨酸Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。
7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。
9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。
半胱氨酸(cysteine,Cys)含量测定试剂盒说明书
货号:MS1905 规格:100管/96样半胱氨酸(cysteine,Cys)含量测定试剂盒说明书微量法注意:正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义:蛋白质含有三种含硫氨基酸:甲硫氨酸、胱氨酸和Cys。
其中,Cys是唯一一种含有巯基的含硫氨基酸,从甲硫氨酸转化而来,并且可与胱氨酸互相转化。
Cys参与蛋白质二硫键的形成,经常是蛋白质活性中心的组成部分,还可以为其它生理生化反应提供巯基。
此外,Cys大量积聚在皮肤和粘膜表面,在角蛋白生成中维持重要的巯基酶的活性,并且补充巯基,以维持皮肤的正常代谢,调节表皮最下层的色素细胞生成的底层黑色素。
具有美白、解毒、改善炎症和过敏性皮肤等作用。
测定原理:Cys还原磷钨酸生成钨蓝,在600nm处有吸收峰;通过600nm吸光度,计算Cys含量。
自备实验用品及仪器:低温离心机、可调式移液枪、可见分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96孔板、磷酸和蒸馏水。
试剂组成和配制:试剂一:液体×1瓶,4℃保存。
试剂二:液体×1瓶,4℃保存。
试剂三:粉剂×1瓶,4℃保存。
用前1天,向试剂三中加2.5mL蒸馏水充分溶解,再加磷酸0.625mL,混匀后盖紧(防止水分散失)沸水浴2h;冷却后加10mL蒸馏水,4℃可保存2周。
标准品:液体×1瓶,1μmol/mL标准液,4℃保存。
半胱氨酸提取:1、液体样品中半胱氨酸提取:取0.1mL液体样品,加试剂一0.9mL,充分混匀,8000g4℃离心10min,取上清液,待测。
2、组织中半胱氨酸提取:按照组织质量(g):试剂一体积(mL)为1:5~10的比例(建议称取约0.1g组织,加入1mL试剂一)进行冰浴匀浆,8000g 4℃离心10 min,取上清液待测。
3、细菌或培养细胞:先收集细菌或细胞到离心管内,离心后弃上清;按照细菌或细胞数量(104个):试剂一体积(mL)为500~1000:1的比例(建议500万细菌或细胞加入1mL试剂一),超声波破碎细菌或细胞(冰浴,功率20%或200W,超声3s,间隔10s,重复30次);8000g 4℃离心10min,取上清,置冰上待测。
二十种基本氨基酸简写符号
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸Lys 甲硫氨酸Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。
7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。
9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。
氨基酸缩写转换
氨基酸缩写转换
氨基酸缩写转换是指将氨基酸的三字母缩写转换为一字母缩写,或将一字母缩写转换为三字母缩写。
这种转换主要是为了方便在蛋白质序列中表示氨基酸。
下面是一些常见氨基酸的三字母和一字母缩写:
氨基酸三字母缩写一字母缩写
丙氨酸 Ala A
半胱氨酸 Cys C
天冬酰胺 Asn N
谷氨酰胺 Gln Q
谷氨酸 Glu E
缬氨酸 Ile I
亮氨酸 Leu L
赖氨酸 Lys K
蛋氨酸 Met M
苏氨酸 Ser S
色氨酸 Trp W
酪氨酸 Tyr Y
缬氨酸 Val V
可以通过这些缩写来表示蛋白质中的氨基酸序列,例如:Leu-Glu-Val-Ala-Cys 可以表示为LEVAC。
而LEVAC也可以还原
为Leu-Glu-Val-Ala-Cys。
半胱氨酸、蛋氨酸对体外培养绒山羊次级毛囊生长及毛乳头细胞增殖的影响
半胱氨酸、蛋氨酸对体外培养绒山羊次级毛囊生长及毛乳头细胞增殖的影响康佳;段香茹;尹雪姣;杨若晨;李太春;单新雨;陈美静;张英杰;刘月琴【期刊名称】《畜牧兽医学报》【年(卷),期】2024(55)2【摘要】旨在探讨半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)对体外培养燕山绒山羊次级毛囊(SF)生长及毛乳头细胞(DPCs)增殖凋亡的影响。
本研究选取1只1周岁左右健康雄性燕山绒山羊皮肤若干,完整分离的次级毛囊随机分成Cys试验组和Met试验组,每组各浓度3个重复,每个重复8根毛囊,Cys试验组添加浓度分别为0、40、80、120、160和200μg·mL^(-1);Met试验组添加浓度分别为0、10、15、20、25和30μg·mL^(-1)。
毛囊培养7 d,每隔24 h观察毛囊生长形态并测量毛囊生长长度。
从燕山绒山羊次级毛囊中提取、纯化DPCs,细胞计数并绘制DPCs生长曲线,将DPCs随机分为Cys试验组和Met试验组,每组各浓度6个重复,Cys试验组添加浓度分别为0、20、40、60、80、100μg·mL^(-1);Met试验组添加浓度分别为0、2、4、6、8、10μg·mL^(-1)。
培养2 h后用CCK-8试剂盒进行细胞增殖活力测定,确定燕山绒山羊DPCs中Cys和Met的最适培养浓度,利用qRT-PCR技术检测不同浓度Cys和Met的DPCs增殖相关基因(PCNA、CCND1、CDC42、CDK 4)、凋亡相关基因(P21、P53、Bax、Caspase-3、Bcl-2)、皮肤细胞分化相关基因(IVL)及角蛋白相关基因(K10、K 14)mRNA表达水平。
结果表明,与对照组相比,添加80和120μg·mL^(-1) Cys与10、15、20和25μg·mL^(-1) Met均可显著影响次级毛囊生长速率和累计生长长度(P<0.01),且120μg·mL^(-1) Cys和20μg·mL^(-1) Met促生长效果最好;添加20、40和60μg·mL^(-1) Cys可以显著影响DPCs增殖(P<0.05),添加40μg·mL^(-1) Cys显著上调PCNA、CCND1、CDK4、Bcl-2、K10、K 14和IVL基因mRNA表达量(P<0.05);添加6μg·mL^(-1) Met可以显著影响DPCs增殖(P<0.05),并显著上调PCNA、CCND1、CDK4、P21、Bcl-2、K 10和K 14基因mRNA表达量(P<0.05)。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
半胱氨酸Cys
学名:2-氨基-3-巯基丙酸。
一种脂肪族的含巯基的极性α氨基酸,在中性或碱性溶液中易被空气氧化成胱氨酸。
L-半胱氨酸是蛋白质合成编码氨基酸,哺乳动物非必需氨基酸和生糖氨基酸。
D-半胱氨酸存在于萤火虫的萤光素酶中。
符号:C。
半胱氨酸,一种生物体内常见的氨基酸,人体必须的氨基酸之一。
分子式:cysteine HSCH2CH(NH2)COOH,为含硫α-氨基酸之一,遇硝普盐(nitroprusside)呈紫色(因SH而显色),存在于许多蛋白质、谷胱甘肽中,与Ag+,Hg+,Cu+等金属离子可形成不溶性的硫醇盐(mercapti-de)。
即R -S-M′, R-S-M″-S-R(M′,M″各为1价、2价金属)。
半胱氨酸
cysteine(Cys)
1名称:cysteine
2缩写:Cys
3分子量:157.5
一种生物体内常见的氨基酸,可由体内的蛋氨酸(甲硫
氨酸,人体必需氨基酸)转化而来,可与胱氨酸互相转化。
HSCH2CH(NH2)COOH,(C3H7NSO2)为含硫α-氨基酸之一,遇硝普盐(nitroprusside)呈紫色(因SH而显色),存在于许多蛋白质、谷胱甘肽中,与Ag+,Hg+,Cu+等金属离子可形成不溶性的硫醇盐(mercapti-de)。
即R-S -M′, R-S-M″-S-R(M′,M″各为1价、2价金属)。
半胱氨酸是属于非必需氨基酸。
在动物体内是从蛋氨酸和丝氨酸经过胱硫醚而合成。
无机硫黄(来自硫酸盐)导入到半胱氨酸,在植物和细菌中,从硫酸经过3'-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸和亚硫酸还原生成的硫化氢通过和O- 乙酰丝氨酸或丝氨酸反应而生成。
半胱氨酸的分解是在厌氧条件下通过脱硫氢酶的作用分解成丙酮酸和硫化氢和氨,或是通过转氨基作用,经由中间产物β-巯基丙酮酸分解成为丙酮酸和硫黄,在氧化条化条件下,氧化成半胱氨酸亚硫酸后,可经转氨基作用分解成为丙酮酸与亚硫酸,以及由脱羧基作用分解成为亚牛磺酸、牛磺酸等。
此外,[1]
是不稳定的化合物,容易氧化还原,与胱氨酸相互转换。
还可与有毒的芳香族化合物缩合成硫醚氨酸(mercapturic acid)而起解毒作用。
半胱氨酸
半胱氨酸是一种天然产生的氨基酸,在食品加工中具有许多用途,它主要用于焙烤制品,作为面团改良剂的必需成分
半胱氨酸是一种还原剂,它可以促进面筋的形成,减少混合所需的时间和所需药用的能量,半胱氨酸通过改变蛋白质分子之间和蛋白质分子内部的二硫键,减弱了蛋白质的结构,这样蛋白质就伸展开来。
L-半胱氨酸是一种具有生理功能的氨基酸,是组成蛋白质的20多种氨基酸中惟一具有还原性基团巯基(-SH)的氨基酸,目前已在医药、食品添加剂和化妆品中广泛应用。
2002年全世界对半胱氨酸的需求达到4400-4600吨,而且以每
年2-3%速度递增。
其中西欧需求的递增速度达到3-4%,日本则为2%。
国
内目前,L一半胱氨酸的生产主要依靠人或动物的毛发经酸水解或碱水解提取L-胱氨酸后,再经过电解还原制得L一半胱氨酸。
该方法收率低,能耗高,水解过程产生大量刺激性气体,废酸处理困难,对环境污染严重。
随着L一半胱氨酸生产技术的发展,微生物转化法制生产L-半胱氨酸逐渐取代了毛发水解制备L-半胱氨酸。
微生物转化法制备工艺以其反应条件温和、专一性强、对环境友好等优点而日益受到重视。
德国的WACKER公司已经成功的进行商业化生产发酵法
L-半胱氨酸,其年产量已经达到世界总产量的30%,相信在不久的将来,在国内
占主导地位的水解法L-胱氨酸生产L-半胱氨酸的会成为历史.
此外,半胱氨酸是一种天然产生的氨基酸,在食品加工中具有许多用途,它主要用于焙烤制品,作为面团改良剂的必需成分。
半胱氨酸是一种还原剂,它可以促进面筋的形成,减少混合所需的时间和所需药用的能量,半胱氨酸通过改变蛋白质分子之间和蛋白质分子内部的二硫键,减弱了蛋白质的结构,这样蛋白质就伸展开来。
L-胱氨酸同时也是生产肉味香精所必须的原材料,其反应原来为美拉德反应,肉味香精广泛的应用于薯条,医药,火腿肠等领域.
生理功能:
1、在生物体内具有抱合作用等, 故对范围广泛的毒物如甲醛、乙醛、氯仿、四氯化碳、铅、镉、氯甲汞、过氧化脂、PCB、河豚毒、酒精等具有有效的解毒作用, 这些都已被实验所证明。
2、有效地预防和治疗放射性伤害。
3、在皮肤蛋白的角蛋白生成中维持重要的琉基酶的活性, 并且补充硫基, 以维持皮肤的正常代谢,调节表皮最下层的色素细胞生成的底层黑色素, 是种非常理想的自然美白化妆品。
它可以除去皮肤本身的黑色素, 改变皮肤本身的性质, 使皮肤变得自然的美白。
4、每当出现炎症、过敏使胆磷醋酶等的琉基酶降低时, 补给L-半胱氨酸可维持琉基酶的活性, 改善炎症和过敏的皮肤症状。
5、具有溶解角质的作用, 所以对角质肥厚的皮肤病也有效。
6、具有防止生物体衰老的功能。
7、主要分布在肝、脾、肾中外, 还大量积聚在人体表面包括皮肤、粘膜、消化器表面等, 在异物包括经口摄取的、从大气吸入的、与皮肤接触侵入的异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。