西医综合知识考点：生物化学重点笔记

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完整版)生物化学知识点重点整理

完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。

本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。

包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。

本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。

本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。

本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。

DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。

在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。

复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。

RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。

在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。

转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。

蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。

蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。

翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。

以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。

深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。

本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。

本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。

德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。

英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。

佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。

1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。

蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。

单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。

生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。

新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。

生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。

生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。

蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。

随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。

于吉人西医综合笔记---生物化学篇

当前位置：网站首页→医学综合→西医综合于吉人西医综合笔记---生物化学篇发布时间:2007-06-10 浏览次数:4260生物化学结构理化性质功能Chapter 1蛋白质一、分子组成：1、特别元素N：每g氮=6.25g蛋白质基本组成单位：aaNH2︱氨基酸：R-C-COOH︱H①带-OH的aa：丝、苏、酪、（化学修饰）②含疏基的aa：半胱氨酸（酶的活性中心、有保护作用）（谷胱期太）③酸性aa：天冬氨酸、谷氨酸（带负电荷）④碱性aa：精、赖、组（解离带正电荷）二、aa的理化性质：①两性解离：aa的等电点（PI） PH＜PI，解离为阳离子PH=PI，成为兼性离子，是电中性PH＞PI，解离为阴离子举例PI1=4.0 PI2=7.8的两种氨基的电泳分离时，分离液PH值介于两个之间②茚三酮反应570nm③紫外吸收280nm三、aa的生理功能：①多肽链、蛋白质的主键是肽键，其余为次级键②多肽链有方向性，由N端→C端（α-氨基，α-羧基）例：小肽 NH2-精一天冬-甘-谷-COOH 室全不同的肽链NH2-谷-甘-天冬-精-COOH③肽键平面：四、蛋白质的分子结构1、一级结构aa的组成及排列顺序，最重要的结构，基因序例由遗传信息决定一级结构2、二级结构：一级结构折叠盘旋、表现为α-螺旋，β-折叠β-转角无规卷曲、除肽键以外的次级键：氢键。

3、三级结构：特点为（1）形状呈现椭圆形、球形（2）空间维持的次级键主要为疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与（3）使疏水集团位于内部，亲力集团位于外部，使稳定存在于水中，折叠盘旋后形成数个结构域4、四级结构：两个（或以上）是有三级结构的多肽链组成的结构，即不同的蛋白质的亚基，不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源，具有三级或四级结构才具有生物活性，但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级（或以上）的结构。

五、蛋白质的理化性质：两性触离：兼性、同样有PI紫外线吸收：入=280nm有最大吸收值，测蛋白质含量大分子物质沉淀和变性次级键断裂，主键未断裂：蛋白质从溶液中析出来称为沉淀，Pr在水中的两个稳定因素：水合膜和表面电荷。

(完整版)生物化学知识点重点整理

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。

以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单位。

人体中有 20 种常见的氨基酸，它们的结构通式为一个中心碳原子连接着一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团。

根据侧链基团的性质，氨基酸可以分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。

2、蛋白质的结构蛋白质具有四级结构。

一级结构是指氨基酸通过肽键连接形成的线性多肽链，其序列决定了蛋白质的性质和功能。

二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。

三级结构是多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。

四级结构是指由两条或多条多肽链通过非共价键结合形成的具有特定功能的蛋白质复合物。

3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。

变性是指蛋白质在某些物理和化学因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。

复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们是遗传信息的携带者。

1、 DNADNA 是由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成的双螺旋结构。

其碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），A 与 T 配对，G 与 C 配对。

DNA 具有自我复制、转录和遗传信息传递等功能。

2、 RNARNA 包括信使 RNA（mRNA）、核糖体 RNA（rRNA）和转运RNA（tRNA）等。

mRNA 是从 DNA 转录而来的，携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

rRNA 是核糖体的组成部分，参与蛋白质的合成。

《生物化学基础》重点笔记(完整版)

绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。

技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。

因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。

生物化学是一门医学基础理论课。

二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。

蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。

研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。

3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。

三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。

本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。

五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。

2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。

3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。

4．学习后及时做好复习，整理好笔记。

5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。

6．实验实训课是完成本课程的重要环节。

亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。

第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。

了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。

西综知识点总结生化

西综知识点总结生化生化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。

它主要包括细胞生物化学、蛋白质生化、酶学、代谢生物化学、基因工程等方面的内容。

本文将对这些生化学知识点进行总结。

一、细胞生物化学1. 细胞的结构和功能细胞是生物体组成的基本单位，它具有多种结构和功能。

细胞内含有细胞核、细胞质和细胞膜等组成结构，其中细胞核是调控细胞代谢和遗传信息传递的中心，细胞质是细胞内各种代谢酶和物质的主要位置，细胞膜是维持细胞内外环境平衡的重要结构。

2. 糖代谢的生物化学过程糖是细胞内的主要能量来源，它通过糖酵解和氧化磷酸化途径产生ATP，为细胞提供能量。

糖代谢的主要中间产物包括葡萄糖、果糖、葡萄糖酸、乳酸、丙酮酸等。

3. 脂肪代谢的生物化学过程脂肪是生物体内的主要能量储备物质，它通过脂肪酸氧化途径产生ATP，为细胞提供能量。

脂肪代谢的主要中间产物包括甘油、脂肪酸、三酰甘油等。

4. 蛋白质合成和降解的生物化学过程蛋白质是生命体内组织结构和功能的主要物质，它通过蛋白质合成途径合成，通过蛋白质降解途径降解。

蛋白质合成的主要过程包括转录、翻译和后转录修饰等，蛋白质降解的主要过程包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体途径等。

5. 细胞信号转导的生物化学过程细胞通过一系列信号转导过程调控细胞的生长、分化、凋亡和代谢等功能。

信号转导的主要分子包括受体、信号分子、信号传导通路和效应分子等。

二、蛋白质生化1. 蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最基本的功能分子，它具有多种结构和功能。

蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，它的功能包括酶、结构蛋白、抗体和激素等。

2. 蛋白质的组成和合成蛋白质由20种氨基酸通过肽键连接而成，它通过基因转录和翻译合成。

蛋白质合成的主要过程包括转录、翻译和后转录修饰等。

3. 蛋白质的结构测定和功能研究蛋白质的结构可以通过晶体衍射、核磁共振和电子显微镜等技术进行测定，它的功能可以通过酶活性、亲和力和特异性等特性进行研究。

西综考研考点速记：生物化学

考研复习，首先得看一下试题，了解考察的题型和分值分布，进而针对命题的特点来合理的规划各部分的复习。

下面考研分享2019西综考研考点速记：生物化学，大家注意了解。

西综考研历年试题“定义型”考点速记：生物化学【生物化学】26.食物蛋白质营养价值指的是一蛋白质在体内的利用率。

(2017)27在生物氧化中P/O的含义是—生成ATP数与消耗L/2O2的比值。

(2017)28酶活性中心的某些基团可以参与质子的转移,这种作用称为一一般酸碱催化作用。

(2010)29.K。

值的概念应是一是达到1/2V的底物浓度。

(1993)30.糖有氧氧化抑制糖酵解的作用称为一一巴斯德效应。

(2010)31.冈崎片段是指—DNA半不连续复制时出现的DNA片段。

(2006)32.DNA上的外显子(exon)是—被转录也被翻译的序列。

(1993)33.DNA上的内含子( Intron)是—被转录,但不被翻译的序列。

(1991)34. Ribozyme的本质是—核糖核酸。

(2007)35.遗传码的简并性是指—多个码子可代表同一氨基酸。

(2005)36.组成性基因表达的正确含义是—在大多数细胞中持续恒定表达。

(2010)37.基因启动子是指—RNA聚合酶初与DNA结合的那段DNA序列。

(2007)38.基因组是指——种生物体具有的所有遗传信息的总和。

(2007)39.G蛋白是指—鸟苷酸结合蛋白。

(2002)40生物转化是指一外源化学物在机体内经多种酶催化的代谢转化。

(1990)41.基因表达的细胞特异性是指—同一基因在不同细胞表达不同。

(2012)42.关于PTEN的叙述正确的是—抑癌基因产物。

(2012)43.“不同蛋白质有不同的空间构象”所指的含义是——一级结构决定级结构。

(2013)44.DNA理化性质中的“Tm。

”值所表达的含义是—50%双链被打开时的温度。

(2013)45.酶Km值的大小所代表的含义是—酶对底物的亲和力。

(201346.糖酵解途径所指的反应过程是—葡萄糖转化成丙酮酸。

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

4.甘油醛是最简单的单糖。

5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。

同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。

糖原分为肝糖原和肌糖原。

11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

3. 脂肪又称甘油三酯。

下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。

以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。

氨基酸的结构通式为：一个中心碳原子连接一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。

根据侧链的性质，氨基酸可分为极性（亲水）和非极性（疏水）两大类。

2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构：指氨基酸在多肽链中的排列顺序，通过肽键连接。

二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等。

α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构，每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。

β折叠则是肽链伸展形成的片状结构，通过链间氢键维持稳定。

三级结构：是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。

四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。

3、蛋白质的性质两性解离和等电点：在不同的 pH 条件下，蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子，当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。

胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间，属于胶体溶液，具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。

变性和复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物学活性丧失，称为变性。

变性后的蛋白质若去除变性因素，有可能恢复其原有的结构和功能，称为复性。

二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。

1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成。

碱基分为嘌呤碱（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G）和嘧啶碱（胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U）。

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）：（一）生物大分子的结构和功能Unit 1★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸]★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。

★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读”★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天”★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来”★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书”★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr）紫外线最大吸收峰：280nm★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键；维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力）维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。

变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。

★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯Unit 2★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同）★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。

生物化学重点笔记(基本知识)

生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

医学生物化学重点总结

医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。

等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。

3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。

5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。

它涵盖了广泛的领域，从分子水平理解生命现象，对于医学、农业、食品科学等众多领域都具有重要意义。

以下是一些生物化学的重点知识。

一、蛋白质蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。

（一）结构1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

通过肽键连接氨基酸，形成线性的链状结构。

2、二级结构：包括α螺旋、β折叠等。

α螺旋是通过氢键维持稳定的右手螺旋结构；β折叠则是伸展的多肽链通过氢键形成的片层结构。

3、三级结构：是指整条多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维空间结构。

主要的化学键包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。

4、四级结构：对于由多条多肽链组成的蛋白质，各条多肽链之间的相对空间位置关系即为四级结构。

（二）功能1、催化功能：如酶。

2、结构支持：如胶原蛋白构成结缔组织。

3、运输功能：如血红蛋白运输氧气。

4、免疫功能：例如抗体。

（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质会带上正电荷或负电荷。

2、沉淀反应：通过加入盐、有机溶剂等可使蛋白质沉淀。

3、变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失活性；在一定条件下，变性的蛋白质有可能复性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

（一）DNA1、结构：双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成。

2、功能：携带遗传信息，是遗传物质。

3、复制：半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。

（二）RNA1、种类：包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。

2、 mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

3、 tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。

4、 rRNA：参与核糖体的组成。

三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

（一）特性1、高效性：能显著加快反应速度。

2、专一性：对特定的底物和反应具有高度的选择性。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。

以下是为您整理的生物化学重点笔记。

一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。

结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。

2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。

胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。

变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。

3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。

层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。

电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。

二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。

结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。

2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。

转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。

3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。

tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。

rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。

三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。

特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。

2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。

医学生物化学重点知识总结

医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。

以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。

- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。

- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。

- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。

- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。

2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。

- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。

- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。

- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。

3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。

- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。

- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。

- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。

- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。

4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。

- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。

- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。

- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。

5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。

- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。

- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。

以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。

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