生物化学蛋白质结构与功能的关系
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同样是血红素，与不同的蛋白质结合后，具 有不同的功能，如在细胞色素C中，血红素起 可逆电子载体的作用，过氧化氢酶中，血红素 催化H2O2歧化成H2O和O2 。
肌红蛋白血红素 Fe原子的位移
肌红蛋白血红素在没有与O2结合时，铁原 子是向第 5 配位体方向（His F8）突出的。当 与O2结合时，铁原子被拉回到卟啉平面。
两边取对数得
lg(Y )lgp(O2)
1Y
K
lg(Y )lgp(O2)lgK 1Y
Hill作图
以
lg( Y ) 1Y
对
lg p(O2) 作图称为Hill作图，肌红
蛋白的Hill图是一条直线。当 Y 1 时（50%的肌红
1Y
蛋白结合了氧），lg( Y ) 0 ，这时 p(O2)KP50，
1Y
这一点的斜率称为Hill系数，肌红蛋白的Hill系数等
原肌 子红 的蛋 位白 移血
红 素
Fe
肌红蛋白结合氧的定量分析
肌红蛋白与O2结合的反应式为 MbO2
MbO2
其解离常数为K ,
K [Mb][O2] …………①
[MbO2 ]
令Y 为肌红蛋白的氧饱和分数，即 Y [MbO 2]
[MbO 2][Mb]
…………②
将①改写为 [Mb2]O[M]b[O2] …………③
O2和CO与肌红蛋白血红素 Fe（Ⅱ）的结合
Free heme with imidazole
Mb:CO Complex Oxymyoglobin
肌红蛋白的蛋白质部分的作用
通常情况下，O2分子与Fe（Ⅱ）紧密接触 会使Fe（Ⅱ）氧化成Fe（Ⅲ），溶液中游离的 亚铁血红素很容易被氧化成高铁血红素，但在 肌红蛋白中，由于血红素处于疏水环境中，血 红素Fe（Ⅱ）不容易被氧化。
于1，说明O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合。
氧与肌红蛋白结合的Hill图
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
线粒体中氧浓度为0～10 torr，静脉血氧浓度为 15 torr或更高些。肌红蛋白的P 50为2 torr，所以在 大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的贮 存库。如果由于肌肉收缩使线粒体中氧含量下降， 它就可以立即供应氧。
K
肌红蛋白结合氧的定量分析
[Mb][O2 ]
[O 2 ]
将③代入②得 Y
K
，Y K
[Mb][O2 ] [Mb]
[O 2 ] 1
K
K
Y [O2 ] …………④
[O2 ] K
根据henry定律，溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比，即
[O2]= A p(O2) …………⑤
在血红素结合O2的一侧，还有一个His残基， 即第64（或E7）位His残基，称为远侧His。由于 这个远侧His的存在，使得O2的结合受到空间位阻。 在氧合肌红蛋白中， O2的两个原子与Fe不成一条 直线，而是倾斜了30°。
远侧His 近侧His
6
铁氧
离合
子肌
的红
Biblioteka Baidu
个 配 体
蛋 白 中 血
红
素
CO的毒性作用
肌红蛋白的辅基血红素
protoporphyrin Ⅸ
heme
O2与肌红蛋白的结合
血红素中的铁的第5个配位键与珠蛋白的第93 （或F8）位His残基的咪唑基N结合，这个His称 为近侧His，而O2与Fe的第6个配位键结合。在肌 红蛋白没有结合O2时，这个部位是空的。高铁肌 红蛋白不能与O2结合，H2O分子代替O2成为第6个 配体。
1 Torr = 133 Pa = 1 mmHg
肌红蛋白的氧结合曲线
Y p(O2) p(O2) K
双曲线方程
Hill作图
Y 为氧结合肌红蛋白的分数与没有结合
1Y
氧的肌红蛋白的分数之比。
p(O2)
Y p(O2)K
p(O2)
p(O2)
1Y 1 p(O2) p(O2)Kp(O2) K
p(O2)K
一、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白
肌红蛋白（myoglobin，Mb）主要存在于 肌肉中，是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和 分配氧的蛋白质。肌红蛋白由一条多肽链和一 个辅基血红素（heme）构成，相对分子量16700， 含153个氨基酸残基。除去血红素后仅剩下的肽 链部分称为珠蛋白（globin），它和血红蛋白的 α、β亚基有明显的同源性，它们的构象和功 能也极为相似。血红素非共价地结合在珠蛋白 的疏水空穴中。
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
肌红蛋白也有利于细胞内氧从细胞的内表面向 线粒体转运，因为这种运转是顺浓度梯度的，细胞 内表面的氧浓度约为10 torr（肌红蛋白的氧饱和度 约为80%），而线粒体内的氧浓度约为1 torr（肌红 蛋白的氧饱和度约为25%），肌红蛋白可以从细胞 内表面结合氧，而运到线粒体中释放氧。
第6个配位位置的空间位阻很重要。游离在溶 液中的铁卟啉结合CO的能力比结合O2强25000倍， 但在肌红蛋白中，血红素对CO的亲和力仅比对O2 的亲和力大250倍。肌红蛋白（还有血红蛋白）降 低对CO的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产 生的少量CO占据它们的O2结合部位。尽管如此， 当空气中CO的含量达到0.06%～0.08%即有中毒 的危险，达到0.1%则会导致死亡。
肌红蛋白的结构
myoglobin
辅基血红素
血红素由原卟啉Ⅸ（protoporphyrin Ⅸ）中 间结合一个Fe原子构成，原卟啉Ⅸ是由4个吡咯 环通过甲叉桥连接而成的扁平环状化合物。卟啉 环中央结合Fe原子，Fe原子通常是八面体配位， 应该有6个配位键，其中4个配位键与4个吡咯环 的N原子相连，另两个配位键分布在卟啉环的上 下。Fe原子可以是二价的或三价的，相应的血红 素称为[亚铁]血红素（ferroheme，heme）和高铁 血红素（ferriheme，hematin），相应的肌红蛋 白称为[亚铁]肌红蛋白（ferromyoglobin）和高铁 肌红蛋白（ferrimyoglobin，metmyoglobin）。
式中A 为比例系数，p (O2)为氧气的分压。
肌红蛋白结合氧的定量分析
将⑤代入④得 Y Ap(O2)
Ap(O2) K Y p (O2 )
p (O2 ) K A
Y p(O2) …………⑥
p(O2) K
肌红蛋白的氧结合曲线
实验中 p (O2) 可以测得，氧分压常用Torr为 单位。Y 值可用分光光度法测定，因为肌红蛋白 结合了O2 时会引起吸收光谱的改变。Y 对 p (O2) 作图所得的曲线称为氧结合曲线。
肌红蛋白血红素 Fe原子的位移
肌红蛋白血红素在没有与O2结合时，铁原 子是向第 5 配位体方向（His F8）突出的。当 与O2结合时，铁原子被拉回到卟啉平面。
两边取对数得
lg(Y )lgp(O2)
1Y
K
lg(Y )lgp(O2)lgK 1Y
Hill作图
以
lg( Y ) 1Y
对
lg p(O2) 作图称为Hill作图，肌红
蛋白的Hill图是一条直线。当 Y 1 时（50%的肌红
1Y
蛋白结合了氧），lg( Y ) 0 ，这时 p(O2)KP50，
1Y
这一点的斜率称为Hill系数，肌红蛋白的Hill系数等
原肌 子红 的蛋 位白 移血
红 素
Fe
肌红蛋白结合氧的定量分析
肌红蛋白与O2结合的反应式为 MbO2
MbO2
其解离常数为K ,
K [Mb][O2] …………①
[MbO2 ]
令Y 为肌红蛋白的氧饱和分数，即 Y [MbO 2]
[MbO 2][Mb]
…………②
将①改写为 [Mb2]O[M]b[O2] …………③
O2和CO与肌红蛋白血红素 Fe（Ⅱ）的结合
Free heme with imidazole
Mb:CO Complex Oxymyoglobin
肌红蛋白的蛋白质部分的作用
通常情况下，O2分子与Fe（Ⅱ）紧密接触 会使Fe（Ⅱ）氧化成Fe（Ⅲ），溶液中游离的 亚铁血红素很容易被氧化成高铁血红素，但在 肌红蛋白中，由于血红素处于疏水环境中，血 红素Fe（Ⅱ）不容易被氧化。
于1，说明O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合。
氧与肌红蛋白结合的Hill图
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
线粒体中氧浓度为0～10 torr，静脉血氧浓度为 15 torr或更高些。肌红蛋白的P 50为2 torr，所以在 大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的贮 存库。如果由于肌肉收缩使线粒体中氧含量下降， 它就可以立即供应氧。
K
肌红蛋白结合氧的定量分析
[Mb][O2 ]
[O 2 ]
将③代入②得 Y
K
，Y K
[Mb][O2 ] [Mb]
[O 2 ] 1
K
K
Y [O2 ] …………④
[O2 ] K
根据henry定律，溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比，即
[O2]= A p(O2) …………⑤
在血红素结合O2的一侧，还有一个His残基， 即第64（或E7）位His残基，称为远侧His。由于 这个远侧His的存在，使得O2的结合受到空间位阻。 在氧合肌红蛋白中， O2的两个原子与Fe不成一条 直线，而是倾斜了30°。
远侧His 近侧His
6
铁氧
离合
子肌
的红
Biblioteka Baidu
个 配 体
蛋 白 中 血
红
素
CO的毒性作用
肌红蛋白的辅基血红素
protoporphyrin Ⅸ
heme
O2与肌红蛋白的结合
血红素中的铁的第5个配位键与珠蛋白的第93 （或F8）位His残基的咪唑基N结合，这个His称 为近侧His，而O2与Fe的第6个配位键结合。在肌 红蛋白没有结合O2时，这个部位是空的。高铁肌 红蛋白不能与O2结合，H2O分子代替O2成为第6个 配体。
1 Torr = 133 Pa = 1 mmHg
肌红蛋白的氧结合曲线
Y p(O2) p(O2) K
双曲线方程
Hill作图
Y 为氧结合肌红蛋白的分数与没有结合
1Y
氧的肌红蛋白的分数之比。
p(O2)
Y p(O2)K
p(O2)
p(O2)
1Y 1 p(O2) p(O2)Kp(O2) K
p(O2)K
一、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白
肌红蛋白（myoglobin，Mb）主要存在于 肌肉中，是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和 分配氧的蛋白质。肌红蛋白由一条多肽链和一 个辅基血红素（heme）构成，相对分子量16700， 含153个氨基酸残基。除去血红素后仅剩下的肽 链部分称为珠蛋白（globin），它和血红蛋白的 α、β亚基有明显的同源性，它们的构象和功 能也极为相似。血红素非共价地结合在珠蛋白 的疏水空穴中。
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
肌红蛋白也有利于细胞内氧从细胞的内表面向 线粒体转运，因为这种运转是顺浓度梯度的，细胞 内表面的氧浓度约为10 torr（肌红蛋白的氧饱和度 约为80%），而线粒体内的氧浓度约为1 torr（肌红 蛋白的氧饱和度约为25%），肌红蛋白可以从细胞 内表面结合氧，而运到线粒体中释放氧。
第6个配位位置的空间位阻很重要。游离在溶 液中的铁卟啉结合CO的能力比结合O2强25000倍， 但在肌红蛋白中，血红素对CO的亲和力仅比对O2 的亲和力大250倍。肌红蛋白（还有血红蛋白）降 低对CO的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产 生的少量CO占据它们的O2结合部位。尽管如此， 当空气中CO的含量达到0.06%～0.08%即有中毒 的危险，达到0.1%则会导致死亡。
肌红蛋白的结构
myoglobin
辅基血红素
血红素由原卟啉Ⅸ（protoporphyrin Ⅸ）中 间结合一个Fe原子构成，原卟啉Ⅸ是由4个吡咯 环通过甲叉桥连接而成的扁平环状化合物。卟啉 环中央结合Fe原子，Fe原子通常是八面体配位， 应该有6个配位键，其中4个配位键与4个吡咯环 的N原子相连，另两个配位键分布在卟啉环的上 下。Fe原子可以是二价的或三价的，相应的血红 素称为[亚铁]血红素（ferroheme，heme）和高铁 血红素（ferriheme，hematin），相应的肌红蛋 白称为[亚铁]肌红蛋白（ferromyoglobin）和高铁 肌红蛋白（ferrimyoglobin，metmyoglobin）。
式中A 为比例系数，p (O2)为氧气的分压。
肌红蛋白结合氧的定量分析
将⑤代入④得 Y Ap(O2)
Ap(O2) K Y p (O2 )
p (O2 ) K A
Y p(O2) …………⑥
p(O2) K
肌红蛋白的氧结合曲线
实验中 p (O2) 可以测得，氧分压常用Torr为 单位。Y 值可用分光光度法测定，因为肌红蛋白 结合了O2 时会引起吸收光谱的改变。Y 对 p (O2) 作图所得的曲线称为氧结合曲线。