南京大学2002生物化学与分子生物学
考试科目名称及代码生物化学二
适用专业生物化学与分子生物学
注意：1.所有答案必须在”南京大学研究生入学考试答题纸”上，写在试卷和其他纸上无效。
2.本科目不允许使用无字典存储和编程功能的计算器。
一. 是非题（对的画”+”,错的画”-“,每题1分，共20分。答错一题，倒扣0.5分，不答者不倒扣）
1. 假尿苷分子中的碱基不是真正的尿嘧啶，而是尿嘧啶的衍生物。
2. 腺嘌呤核苷酸是辅酶A，NAD+和FAD的组成成分。
3. 维生素B5和维生素B6都是吡啶的衍生物。
4. 茚三酮试剂能测定蛋白质中的肽键的数量。
5. DNA是生物的遗传物质，而RNA则不是遗传物质。
6. 胶原蛋白是一种糖蛋白。
7. 用甲醛滴定法测定氨基酸的含量时，甲醛的作用是使氨基酸的-NH3+酸性增强。
8. 一种糖的D-型和L-型是对映体。
9. 固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。
10. 在结构上与底物无关的各种代谢物有可能改变一些酶的Km值。
11. 生长因子的受体都具有酪氨酸蛋白激酶的活性。
12. 脂溶性激素的受体实际上是一种反式作用因子
13. 促黑激素和褪黑激素的本质上都是多肽
14. NAD+在340nm处有吸收，NADH没有，利用这个性质可将NADH与NAD+区分开来。
15. 琥珀酸脱氢酶的辅基FAD与酶蛋白之间与共价键结合，
16. 嘧啶合成所需的氨甲酰磷酸合成酶与尿素循环所需要的氨甲酰磷酸合成酶是同一个酶。
17. 羧化酶都需要生物素(Biotin)作为辅基。
18. DNA聚合酶I，II和III都属于多功能酶。
19. HIV的基因组实际上是一种多顺反子mRNA。
二选择题（以下各题均有一个正确答案，错答不倒扣，每小题1分，共18分）
1. 从一种动物病毒中分离得到的DNA，显示Chargaff碱基组成规律，并且能抗外切核酸酶，则此DNA为：
（1）单链线状（2）单链环状（3）双链线状（4）双链环状
2. 蛋白质的热变性主要是：
（1）破坏氢键（2）破坏离子键（3）破坏疏水键（4）破坏水化层
3. R-A-G在PH7.0时所带的净电荷为：
（1）-1 （2）0 （3）+1 （4）+2
4. 当[S]=Km时，游离[E]和[ES]复合物浓度的关系为：
（1）2[E]=[ES] （2）[E]=3[ES] （3）[E]=[ES] （4）1/2 [E]=[ES]
5．热变性DNA具有下列那种特性？
（1）核苷酸间的磷酸二酯键断裂
（2）260nm处的光吸收下降
（3）GC对的含量直接影响Tm值
（4）形成三股螺旋
6．下列那种原因中，哪个会导致Hb与氧亲和力下降？
（1）一分子氧和脱氧Hb分子四个结合部位中的一个结合
（2）一分子氧和脱氧Hb分子中α亚基结合
（3）红细胞内DPG浓度下降
（4）提高CO2的水平
7. 下列有关胆固醇的叙述，哪个是错误的？
（1）有李一伯（Libermann-Burchard）反应
（2）是不饱和固醇
（3）是所有类固醇激素的前体
（4）胆固醇是脂类化合物，分子中含有脂酸基
8．下列关于肌红蛋白的叙述，哪个是错误的？
（1）肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的
（2）肌红蛋白含有高比例的α螺旋
（3）血红素位于两个His残基之间
（4）大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水
9．能保护疏基酶不被氧化的物质是
（1）GSH （2）尿素（3）SDS （4）FDNB
10．蛋白质分子典型的α-螺旋，螺距为
（1）0.15nm (2) 0.34nm (3) 0.45nm (4) 0.54nm
11．NO作为一种信息分子，它在体内是由哪一种氨基酸转变而来？
（1）Lys （2）Arg (3) Gln (4) Asn (5) His
12. 某一家族的与G蛋白偶联的腺苷酸环化酶的基因有缺陷，试问下面哪一种激素的功能将会受到影响？
（1）甲状腺素（2）皮质醇（3）胰岛素（4）肾上腺素（5）ANF
13.Leland H.Hartwell, R.timothy Hunt 和Paul M.Nurse三位科学家因在什么领域上的杰出贡献而荣获2001年度的诺贝尔医学和生理学奖
(1)信号肽学说 (2)氧化磷酸化 (3)第二信使学说 (4)癌基因学说(5)细胞周期
14 苍术苷能够抑制氧化磷酸化是因为它直接作用
(1)复合体I (2)复合体II (3)复合体III (4)复合体IV (5) ADP/A TP交换体
15 大量口服Ile 可影响到小肠上皮细胞对哪一种氨基酸的吸收。
(1)Asp (2) Lys (3) Gly (4)Pro (5) V al
16 尿嘧啶糖苷酶的功能是
(1)去除嘧啶二聚体(2)切除RNA分子的尿嘧啶 (3)切除DNA分子中的尿嘧啶
(4)切除DNA分子中的尿苷酸 (5)切除RNA分子中的尿苷酸
17 雌激素反应元件（ERE）的一致序列为AGGTCAnnnTGACCT。如果将议该序列方向改变，则依赖雌激素的基因转录将受到什么样的影响？
（1）只有3'-端的基因将被关闭
（2）只有5'-端的基因将被关闭
（3）5'-端3'-端基因都将被关闭
（4）对5'-端和3'-端基因都没有什么影响
（5）由ERE编码的所有氨基酸都将改变
18 使用(UAG)作为模板在无细胞翻译系统中进行翻译，可得到几种多肽？
1、0种
2、1种 3 、2种 4 、3种5、4种
三填充题
1.常见的蛋白质的超二级结构有____,_____,_____,-___,,_____,和______
2.测定蛋白质一级结构时，常用的N端分析方法有( )( )( )和( )法。
3.酶高效催化的假设有( )( )( )( )和( )
4.雌激素的受体除了应具有与激素结合部位以外，还应该具有( )( )两个功能部位
5.GTP的类似物GTP(γ)CH2能够延长肾上腺素的作用时间是因为
6.OAA的P/O值( )
7.( )酶的缺乏可导致人患严重的复合性免疫缺陷症(SCID)，使用( )治疗可治愈此疾病
8.体内DNA复制主要使用( )作为引物，而在体外进行PCR扩增时使用( )作为引物。
9.四环双萜是( )酶的抑制剂
10.维持DNA复制的高度忠实性的最重要的机制是( )
11.所有的真核细胞的RNA聚合酶II的最大亚基的C端都含有一段高度保守的重复序列，这段重复序列是( ),它的功能可能是( )
12.gRNA(guide RNA)的功能是( )
13.分子伴侣通常具有( )酶的活性。
14某些蛋白质基因的编码链上并没有终止密码子，但是，可以通过Pre-mRNA的( ),和( )两种后加工方式引入终止密码子。
15.真核生物细胞蛋白合成对起始密码子的识别主要通过( )机制进行。
南京大学物理学院本科生去向
标题: 物理学院2012届本科毕业去向（6月19日统计） 学号去向单位中学名称 071140075 出国马里兰大学生物物理博士 081070016 出国法国巴黎综合理工大学工程师 081100019 出国波士顿学院物理博士 081100029 出国西北大学应用物理博士 081120001 出国伊斯坦布尔大学一年后选专业新疆哈密市一中 081120003 出国赖斯大学应用物理博士金陵中学 081120005 出国日本北海道大学粒子物理专业PHD 北京师范大学附属实验中学081120011 出国待定河北省正定中学 081120012 出国弗吉尼亚大学物理博士湖南省长沙市第一中学 081120018 出国杜兰大学物理博士江苏省海门中学 081120019 出国加拿大多伦多大学物理博士翔宇教育集团宝应中学081120023 出国佐治亚理工学院物理博士金陵中学 081120024 出国待定甘肃兰化中小学总校一中 081120037 出国印第安纳大学布鲁明顿分校物理博士四川省富顺县一中081120039 出国香港（明年申请）河北正定中学 081120045 出国普渡大学物理博士北京师范大学附属实验中学 81120056 出国待定江苏省扬州中学 081120058 出国达特茅斯学院物理博士云南省昆明市第一中学 081120059 出国佛罗里达大学物理博士华东师范大学附属第一中学081120060 出国赖斯大学物理博士贵阳市花溪清华中学 081120063 出国story brook U 南京外国语学校 081120067 出国新加坡国立大学无锡市一中 081120068 出国西北大学应用物理博士山东省实验中学 081120069 出国加州大学河滨分校物理博士天津市南开中学 081120075 出国赖斯大学物理博士盐城中学 081120077 出国圣母玛利亚大学物理博士武汉市第二中学 081120078 出国来年继续申请出国山西省实验中学 081120083 出国瑞士洛桑理工大学能源管理硕士清华大学附属中学081120090 出国哥伦比亚大学机械工程博士江苏省泰州中学 081120093 出国伊利诺伊大学芝加哥分校物理博士山东师大附中081120095 出国春季江西省南昌一中 081120097 出国康奈尔大学材料科学与工程硕士江苏省常州高级中学081120099 出国法国巴黎综合理工大学工程师江苏省苏州实验中学081120104 出国布朗大学物理博士山东省实验中学 081120105 出国待定宁夏银川一中 081120113 出国佛罗里达大学物理博士无锡市一中 081120115 出国科罗拉多州立大学物理博士山东青岛二中 081120119 出国德国，6月上旬出结果江苏省扬州中学 081120120 出国麻萨诸塞大学电子工程博士江苏省姜堰中学 081120122 出国范德比尔特大学物理博士盐城中学 081120124 出国特拉华大学山东省潍坊一中40人
612生物化学与分子生物学
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
生物化学与分子生物学问答题
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
生物化学与分子生物学试题库完整
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
2018南京大学834分子生物学A考研专业课考研经验分享
2018南京大学834分子生物学A考研专业课考研经验分享 关于2018年如何备考南京大学研究生考试，尤其是目标专业的专业课复习方面的问题，已经有很多小伙伴来咨询小编了。为了帮助大家有更清晰的复习脉络，下面聚英南大考研网整理了南京大学834分子生物学A专业课的考研信息和复习经验，欢迎考生们的参考。 一、834分子生物学A专业课基本考研情况： 1、适用考试科目代码：834分子生物学A 2、适用专业： 生命科学学院：生物化学与分子生物学 3、适用专业考试科目： ①101 思想政治理论②201 英语一③642 生物化学二④834 分子生物学A 4、834分子生物学A专业课参考书目推荐： 《Molecular Biology》Robert Weaver, fifth edition, 2011； 《分子生物学》（第一版）杨荣武主编，南京大学出版社； 《现代分子生物实验》郑伟娟主编，高教出版社，2010年版。 二、研究生前辈关于专业课备考方面的经验： 专业课的复习主要有这样几种资料，第一，课本，最最重要的，因为生化考的很细，以小题居多，所以课本看的次数越多看的越熟练，打高分的机会也相对高了很多，我生化考了138分，跟课本复习的比较好有很大的关系； 第二，真题，一定要好好看，好好做，必要的时候也可以自己整理一下历年考题比较愿意考的知识点，每年都考哪些知识点，不过你可能会发现，每年所考的知识点不尽相同，覆盖面很广，从这点可以说明，看好课本的重要性； 第三，课本配套的习题，聚英南大考研网的《南京大学834分子生物学A考研专业课复习全书》这本书相当好，历年都会有考题从这里面出，不过不多，大家不能完全寄希望于这里，光背这本书是很定考不上的，可以多做几遍巩固一下知识点，这样一些小的地方就不容易错过了，大题我认为可以背一下，会有一点好处的。 第四，笔记，我当时跟南大的研究生买的笔记，倒是整理得很清晰，简练，我觉得对于串知识点很不错，但是如果全搞笔记也是行不通的。总之我认为，只要有这几样东西在手，再加上好好看课本，生化考高分是很容易的一件事。相对于考大生化的同学来说我们算是很幸运了。 推荐考研资料： 《2018南京大学834分子生物学A考研专业课复习全书》（含真题与答案解析）
南京大学2002生物化学与分子生物学
考试科目名称及代码生物化学二 适用专业生物化学与分子生物学 注意：1.所有答案必须在”南京大学研究生入学考试答题纸”上，写在试卷和其他纸上无效。 2.本科目不允许使用无字典存储和编程功能的计算器。 一. 是非题（对的画”+”,错的画”-“,每题1分，共20分。答错一题，倒扣0.5分，不答者不倒扣） 1. 假尿苷分子中的碱基不是真正的尿嘧啶，而是尿嘧啶的衍生物。 2. 腺嘌呤核苷酸是辅酶A，NAD+和FAD的组成成分。 3. 维生素B5和维生素B6都是吡啶的衍生物。 4. 茚三酮试剂能测定蛋白质中的肽键的数量。 5. DNA是生物的遗传物质，而RNA则不是遗传物质。 6. 胶原蛋白是一种糖蛋白。 7. 用甲醛滴定法测定氨基酸的含量时，甲醛的作用是使氨基酸的-NH3+酸性增强。 8. 一种糖的D-型和L-型是对映体。 9. 固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。 10. 在结构上与底物无关的各种代谢物有可能改变一些酶的Km值。 11. 生长因子的受体都具有酪氨酸蛋白激酶的活性。 12. 脂溶性激素的受体实际上是一种反式作用因子 13. 促黑激素和褪黑激素的本质上都是多肽 14. NAD+在340nm处有吸收，NADH没有，利用这个性质可将NADH与NAD+区分开来。 15. 琥珀酸脱氢酶的辅基FAD与酶蛋白之间与共价键结合， 16. 嘧啶合成所需的氨甲酰磷酸合成酶与尿素循环所需要的氨甲酰磷酸合成酶是同一个酶。 17. 羧化酶都需要生物素(Biotin)作为辅基。 18. DNA聚合酶I，II和III都属于多功能酶。 19. HIV的基因组实际上是一种多顺反子mRNA。 二选择题（以下各题均有一个正确答案，错答不倒扣，每小题1分，共18分） 1. 从一种动物病毒中分离得到的DNA，显示Chargaff碱基组成规律，并且能抗外切核酸酶，则此DNA为： （1）单链线状（2）单链环状（3）双链线状（4）双链环状 2. 蛋白质的热变性主要是： （1）破坏氢键（2）破坏离子键（3）破坏疏水键（4）破坏水化层 3. R-A-G在PH7.0时所带的净电荷为： （1）-1 （2）0 （3）+1 （4）+2 4. 当[S]=Km时，游离[E]和[ES]复合物浓度的关系为： （1）2[E]=[ES] （2）[E]=3[ES] （3）[E]=[ES] （4）1/2 [E]=[ES] 5．热变性DNA具有下列那种特性？ （1）核苷酸间的磷酸二酯键断裂 （2）260nm处的光吸收下降 （3）GC对的含量直接影响Tm值 （4）形成三股螺旋 6．下列那种原因中，哪个会导致Hb与氧亲和力下降？ （1）一分子氧和脱氧Hb分子四个结合部位中的一个结合 （2）一分子氧和脱氧Hb分子中α亚基结合 （3）红细胞内DPG浓度下降
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
南京大学电话号码簿
南京大学电话号码簿 办公电话： 单位电话号码物理系办公室83593184 主任室83592786 党委办公室83593241 收发室83597953 传真室83326028 人事管理室83594682 科研管理室83592753 教学管理室83594513 研究生管理室83592753 学生工作组（鼓楼）83592752 学生工作组（浦口）58646505 实验室管理办公室83592751 成人教育办公室83594434 吴健雄图书馆83593364 教材室83593536 恒通公司（物理楼）83593452 83595836 恒通公司（广州路）83592017 83327287 物理学进展编辑部83592484 科技馆报告厅83596015 科技馆传达室83593709 低温制冷实验室 金工实验室（修配车间）83594252 83597164 凝聚态物理学科组 固体微结构物理实验办公室（科一116）83592756 传真室83595535 会议室（科一519）83593795 主任室（科一111）83593721 副主任室（科一115）83594281 副主任室（科一110）83593710 学术委员会（闵乃本）（科一112）83593168 学术委员会（冯端）（科一114）83593705 学术委员会（王业宁）（科一212）83594729 微结构弛豫与相变实验室（科一210）83593202 微结构弛豫与相变低频内耗实验室（科一316）微结构弛豫与相变实验室铁电、介电性能测量室微结构弛豫与相变实验室（研究生）（科一311）83594730 83594586 83686370
南京大学生物化学本科生教学大纲
第一章绪论 ( 1 学时 ) 1.1 生物化学的涵义 1.2 生物化学的起源与发展 1.3 生物化学的重要性 1.4 生物化学的学习方法 学习要求：了解生物化学的学习内容和学习方法，了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果，了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的 密切关系。 学习重点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。 第二章糖类化学 ( 5学时） 2.1 糖类的概念 2.1.1 糖类的概念 2.1.2 糖的分类 2.1.3 糖类的主要生理作用 2.2 单糖 2.2.1 单糖的分类命名常见单糖 2.2.2 单糖的结构 2.2.2.1 糖的链状结构 2.2.2.2 单糖的环状结构 2.2.2.3 单糖的构象 2.2.3 单糖的性质 2.2. 3.1 物理性质 2.2. 3.2 化学性质 2.3 寡糖 2.3.1 寡糖的命名 2.3.2 主要的二糖（麦芽糖蔗糖乳糖）的结构性质
2.4 多糖 2.4.1 均一多糖 2.4.1.1 淀粉糖原 2.4.1.2 纤维素几丁质 2.4.2 不均一多糖 2.4.2.1 细菌细胞壁 2.4.2.2 细胞间质 学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，α型与β型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原 性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多 糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。 学习重点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。 第三章脂类化学 （4学时） 3.1 脂类的概念 3.1.1 脂类的概念 3.1.2 脂类的分类 3.1.3 脂类的生理作用 3.2 脂肪酸 3.2.1 脂肪酸的概念 3.2.2 脂肪酸的结构 3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系 3.2.4 必需脂肪酸 3.3 单脂 3.3.1 甘油三酯 3.3.1.1 甘油三酯的结构命名 3.3.1.2 甘油三酯的物理性质 3.3.1.3 甘油三酯的化学性质 3.3.1.4 甘油三酯的生理作用 3.3.2 蜡
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
南京大学物理系2011复试名单
南京大学物理系2011年攻读硕士学位入学考试复试名单： 理论物理，生物物理粒子物理与原子核物理：复试分数线334 第一组资格审查和交费时间地点：2011年3月28日上午9点鼓楼校区物理楼134; 笔试时间：2011年3月28日下午2点教学楼120; 面试时间：2011年3月29日上午8：30唐仲英楼A518 理论物理余作东102841212211345 理论物理王锐102841212202582 理论物理肖进鹏102841212211341 理论物理孙红义102841212211334 理论物理张博凯102841212211347 理论物理李海超102841212202575 理论物理郑建森102841212211351 理论物理雷群利102841212202573 理论物理陈起102841212211310 理论物理徐清华102841212202583 理论物理李展伊102841212211321 理论物理沈浏源102841212211332 理论物理邵德喜102841212211331 理论物理潘丹峰102841212202579 理论物理万博102841212211335 第二组资格审查和交费时间地点：2011年3月28日上午9点鼓楼校区物理楼134; 笔试时间：2011年3月28日下午2点教学楼120; 面试时间：2011年3月29日上午8：30蒙民伟楼2505 粒子物理与原子核物理王超102841212202592 粒子物理与原子核物理王洪鑫102841212202593 粒子物理与原子核物理李国龙102841212211319 生物物理学李军102841212202668 生物物理学张清和102841212211458 生物物理学魏忠林102841212211457 凝聚态物理、光学、低温：复试分数线337 资格审查和交费时间地点：2011年3月28日上午9点鼓楼校区物理楼134; 笔试时间：2011年3月28日下午2点教学楼120; 面试时间：2011年3月29日上午8：30到唐仲英楼A313 凝聚态物理张昭102841212211423 凝聚态物理王成102841212202624 凝聚态物理邓强102841212202602 凝聚态物理吴元伟102841212202628 凝聚态物理沈程娟102841212202620 凝聚态物理王晶晶102841212211403 凝聚态物理黄晓阳102841212202607 凝聚态物理顾晓敏102841212211369 凝聚态物理吴兆春102841212202629 凝聚态物理宋琰102841212202621 凝聚态物理张弛102841212211416 凝聚态物理董晔清102841212202603 凝聚态物理魏玉龙102841212211406 凝聚态物理岳尘102841212202634 凝聚态物理陈乐易102841212202599 凝聚态物理陈亮102841212211360 凝聚态物理兰栋102841212211376 凝聚态物理付高102841212211366 凝聚态物理高飞102841212211367 凝聚态物理彭军102841212211389 凝聚态物理刘潇颖102841212202614 凝聚态物理田林102841212202623 凝聚态物理刘美风102841212201384 凝聚态物理帝瑞霞102841212211398 凝聚态物理李平102841212211378 凝聚态物理牛余全102841212211387 凝聚态物理杨洁102841212202631 凝聚态物理潘海洋102841212211388 凝聚态物理靳慧102840212211375 凝聚态物理刘建忠102841212211383 凝聚态物理孙启军102841212211393 凝聚态物理陈梦南10284121221136
南京大学2008年研究生入学《生物化学二》考试试题答案
南京大学2008年攻读硕士学位研究生入学考试试题（三小时） 考试科目名称及代码：分子生物学834 适用专业：生物化学与分子生物学 一名词解释（每题三分，共十题） 1 C值矛盾2顺式因子3 断裂基因4 返座子（retroposon）5 单核苷酸多态性6 卫星DNA 7 SnRNA 8 反密码子9 基因组10 DNA 半不连续性复制 二填空（每空一分） 1 DNA是由（）通过（）连接起来的高聚物，（）和（）稳定了DNA的双螺旋构象，这种结构模型是由（）和（）两位科学家最先提出。 2 双链DNA被分开成为两条单链DNA的过程被称为（），实现这一过程的两种主要方法是（）和（）。 3 多肽翻译过程中，第一个被加入的氨基酸是（）。 4 转座作用可能引起的突变类型包括（），（）和（）。 5 真核生物tRNA的成熟过程需要通过拼接去除内含子，这个过程需要（）和（）两种酶。 6 逆转录酶所具有的三种类型的酶活性分别为（），（）和（）。 7 大肠杆菌RecA蛋白的主要功能包括（）和（）。 三选择题（每题二分，共二十题，每题仅有一个选项正确） 1 Holliday 模型是用于解释一下哪种机制的 A RNA转录 B 蛋白质翻译 C DNA复制 D DNA同源重组 2 疯牛病是由一类被称为Prion的病毒引起的。构成Prion的物质包括 A 只有RNA B 只有DNA C 只有蛋白质 D RNA和蛋白质 3 外源基因在大肠杆菌中的高效表达受很多因素影响，其中SD序列的作用是 A 提供一个mRNA 转录终止子 B 提供一个mRNA转录起始子 C 提供一个核糖体结合位点 D 提供了翻译的终点 4 冈崎片段出现在下列哪种过程中 A DNA复制 B RNA转录 C RNA拼接 D 蛋白质翻译 5 以下关于免疫球蛋白多样性（immunoglobulin diversity）原因的叙述哪一项是错误的 A 编码可变区（V区）的DNA片段数目多 B V-J或V-D-J之间的连接有多种选择 C 编码区较高频率的基因突变 D 免疫球蛋白基因重排过程中的等位基因互斥现象（allelic exclusion）
生物化学与分子生物学
生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢
中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。
南京大学人才培养模式
保护和加强基础学科，培养高层次、高素质和富有创新精神地基础性人才，是国家科学、教育发展水平地重要标志，也是经济发展和科技进步及至哲学、社会科学进步地重要基础.早在年，我校就根据原国家教委关于保护和加强基础学科和培养基础科学人才地精神，建立了基础学科教学强化部，采取以学科群打基础、贯通本科与研究生教育地办法，着力培养高层次人才地后备力量.我校目前拥有国家级理科基础科学研究与教学人才培养基地点个；文科基础学科人才培养基地点个，试办点个；校内“基地”点个.“基地”地设立和建设有力地支持和推动了我校基础性人才地培养. 在“基地”建设地基础上，为进一步探索培养高层次高质量基础性人才地新路子，加大改革力度，年月，我校成立了“基础学科教育学院”（年改名为匡亚明学院）.在原有地基础学科教学强化部地基础上，扩大规模，增设文、史、哲和地质、地理、大气科学等学科方向.新成立地匡亚明学院下设理科部和文科部，分别负责实施理科和文科地“基地”人才培养工作.基础学院地培养模式定为“”模式，即第一年按文、理两大类设置公共基础课，第二年分文史类、数理类、化生类、地学类设置学科群基础课，第三年分文学、史学、哲学、数学、物理、生物物理、大气物理、天文、化学、生物化学、生物、地质、地理等个一级学科设置学科主干课，第四年配备导师，进入重点实验室、重点学科结合重大科研项目进行科研训练.几年来，基础性人才培养遵循“三个融为一体”地教学指导思想，实施“以重点学科为依托，按学科群打基础，按一级学科方向分流，贯通本科和研究生教育”这一基础性人才培养模式，实施教育、教学改革，具体体现在： 一是强化基础，拓宽知识面.基础性人才按学科群设置基础课，鼓励学生交叉选课，构建有特色地知识结构. 二是多次选择、逐步定位.学生进校第一年为大理科公共基础课阶段，第二年起，学生进行第一次选择，分为数理类和化生类，按学科群设置基础课，重点加强学生地学科群基础知识.第三年学生根据自己地志向和兴趣第二次选择，分流进入一级学科方向.第四年学生进行第三次选择，选择导师进入重点学科、重点实验室，在资深导师指导下从事科研训练. 三是注重科学研究地系统训练.到了二、三年级，不少基础课有课程论文，课外有高低年级学生混编地科学沙龙，到了四年级“专业课”由学生自己选择，并结合导师地科研课题进入重点学科和重点实验室，集中进行科研训练.“基础学院”充分利用我校学科齐全、师资力量雄厚、教学质量好和科研水平高地优势，聘请校内外学术精深、教学经验丰富地资深教授，部分青年学术骨干任教，基础课全部由教授主持教学，本科阶段科学研究训练由活跃在各学科前沿地教授、博导，甚至院士指导. 我校“基地”建设初步实现了预期提出地出思想、出经验、出成果、出人才地“四出”要求，其成果已经辐射到我校人才培养地各个方面，各院系以“基地”为试验田，积极开展教学改革，编写精品教材.“基地”建设有效地保护和加强了基础学科专业，同时促进了相关学科专业地发展，由“基地”培养地一批优秀基础性人才，受到国内外高校和科研院所地普遍欢迎. 自从年原国家教委在兰州召开高等学校理科教育工作会议以来，我校根据会议精神，在部分院系对培养应用性人才进行了试点，在坚持培养基础科学研究和教学人才地同时，积极探索应用性人才培养地目标、模式及途径；并采取有效措施，着力把毕业生培养成适应经济、技术、生产等应用部门需要地具有良好科学素养地应用性人才.经过近十年地探索和实践，我校在应用性人才培养方面，取得了一定进展，具体改革并实施了以下几个方面：一是按照“扬优、支重、改老、扶新”地原则，加强应用性学科建设.合理调整专业结构，建立了一大批经济建设所急需地应用性专业和专业方向，同时以基础学科为依托，以高新技术为内涵，通过学科之间相互渗透、交叉，发展了一批新型地工程技术学科和交叉学科，例如，以文、史、哲为基础，建立了新闻传播、社会学专业；以经济学为依托，建立了工商管理、国际金融、国际会计等专业；以生物学、化学为基础建立了生物化学、环境科学专业；
关于生物化学与分子生物学试题库
生物化学与分子生物学试题库 0101A01 在核酸中一般不含有的元素是（） A、碳 B、氢 C、氧 D、硫 0101A02 通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（） A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、鸟嘌呤 D、胸腺嘧啶 0101A03 下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中（） A、腺嘌呤 B、尿嘧啶 C、鸟嘌呤 D、胞嘧啶 0101A04 DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是（） A、戊糖不同、碱基部分不同 B、戊糖不同、碱基完全相同 C、戊糖相同、碱基完全相同 D、戊糖相同、碱基部分不同 0101A05 在核酸分子中核苷酸之间的连接方式是（） A、3′，3′，-磷酸二酯键 B、糖苷键 C、3′，5′，磷酸二酯键 D、肽键 0101A06 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的（） A、嘌呤和嘧啶之间的氢键 B、碱基和戊糖之间的糖苷键 C、戊糖和磷酸之间的酯键 D、嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 0101A07 含有稀有碱基比例较多的核酸是（） A、mRNA B、DNA C、tRNA D、rRNA 0101A08 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是（） A、核苷 B、戊糖 C、磷酸 D、碱基序列 0101A09 按照结构特征划分，下列不属于丝氨酸蛋白酶类的是：（） A、胃蛋白酶 B、胰蛋白酶 C、胰凝乳蛋白酶 D、弹性蛋白酶 0101A10 关于氨基酸的脱氨基作用，下列说法不正确的是：（） A、催化氧化脱氨基作用的酶有脱氢酶和氧化酶两类； B、转氨酶的辅助因子是维生素B2； C、联合脱氨基作用是最主要的脱氨基作用； D、氨基酸氧化酶在脱氨基作用中不起主要作用。 0101B01 鸟类为了飞行的需要，通过下列哪种排泄物释放体内多余的氨（） A、尿素 B、尿囊素 C、尿酸 D、尿囊酸 0101B02 胸腺嘧啶除了在DNA出现，还经常在下列哪种RNA中出现（） A、mRNA B、tRNA C、5SrRNA D、18SrRNA 0101B03 下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的（） A、嘌呤核苷酸的合成 B、氮的固定 C、乙醇发酵 D、细胞壁粘肽的合成0101B04 脱氧核糖核酸（DNA）分子中碱基配对主要依赖于（） A、二硫键 B、氢键 C、共价键 D、盐键 0101B05 人细胞DNA含2.9×109碱基对，其双螺旋的总长度约为（） A、990mm B、580mm C、290mm D、9900mm 0101B06 核酸从头合成中，嘌呤环的第1位氮来自（） A、天冬氨酸 B、氨甲酰磷酸 C、甘氨酸 D、谷氨酰胺 0101B07 m2G是（） A、含有2个甲基的鸟嘌呤碱基 B、杂环的2位上带甲基的鸟苷 C、核糖2位上带甲基的鸟苷酸 D、鸟嘌呤核苷磷酸二甲酯 0101B08 核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自（）
南京大学生物化学试题及答案(4)
南京大学生物化学试题及答案 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸