【清华】3蛋白质的三维结构习题昶公版

蛋白质的三维结构习题

2004010310 丁昶环41

5 8 22？ 24 28

1. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少？

答：128*685-684*18=75368

2. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的相对分子质量为204）。

（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）；

（b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？

答：（a）最小分子量为204/0.0058=35172。

（b）70000/35172=2，所以有两个色氨酸残基。

3. 胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其他蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？

答：存在大量的羧基。谷氨酸和天冬氨酸能提供这样的基团。

4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白，它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起，组蛋白的等电点非常高，约为10.8，试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸？这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合？

答：含有大量的含碱性基团的氨基酸。可能有以下原因：1、这些氨基酸的碱性基团与脱氧核苷酸的磷酸基团形成酯键，使得二者紧密结合。2、碱性基团和磷酸基团带不同电荷，之间的离子相互作用时二者紧密结合。

5画出三肽谷胱甘肽的化学结构式，其肽健形成中有什么特点？谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别？

答：

甘氨酸的γ羧基与半胱氨酸的α氨基形成肽键，而不是用α羧基。

两个还原型谷胱甘肽的巯基脱氢缩合成二硫键形成一个氧化型的谷胱甘肽。

6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，相对分子质量MW＝307）反应。

（a）该蛋白的最小相对分子质量是多少？

（b）如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240，那么每个分子中含有几个二硫键？

（c）多少毫克的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？

答（a）n (GSH)=0.025/307=8.14e-5 n(二硫键)=2*n（GSH）=1.63e-4 n(蛋白)<= n(二硫键)

所以M(蛋白)=1.0/ n(蛋白)>= 1.0/ n(二硫键)=1.0/( 1.63e-4)=6140 最小相对分子质量为6140。

（b）98240/6140=16 含有16个二硫键。

（c）m=8.14e-5*78*1000=6.35(mg)

需要6.35mg巯基乙醇

7. 理论上讲一个蛋白的结构几乎是无穷的，解释是什么原因使得极大地限制了这种可能性。

答：1、氨基酸只能是L构型

2、肽健的双键特性使其不能旋转，所以参与肽键形成的2个原子以及

另外4个取代成员：羰基氧原子、酰胺氢原子、以及2个相邻的α-碳原子一共6个原子处于同一平面

3、N－Cα键和每一个 Cα－C 键虽然可以自由旋转形成顺式和反式构型，但由于侧链基团之间的立体干扰有利于生成伸展的反式构型，所以蛋白质中几乎所有的肽单位都是反式构型。

4、又由于氢键、疏水相互作用、范德华力、共价交联和离子相互作用等的影响，常见的多肽结构只有α-螺旋（α-helix）和β-折叠（β-sheet）结构两种，再加上空间阻碍使得φ，ψ角受到很大限制

以上几种原因（应该还有更多）使得蛋白质的结构受到极大限制。

8.下面是一个三肽的立体结构示意图，

（a）标出三肽中的Cα、肽健和用方框将每个肽单位所涉及到的原子都包括在内。

（b）为什么C＝O不能绕着肽健旋转？

（c）肽健可以是顺式或是反式构型，图中的肽健构型属于哪种构型？

（d）肽平面可以绕着图中什么健旋转？

答：（a）如上图

（b）肽键有40%的双键特性，所以该键不能旋转，导致C＝O也无法绕肽键旋转。

（c）反式构型。

（d）N－Cα和Cα－C

9. Pro很少出现在α-螺旋结构中，但常出现在β-转角中，这是什么道理？

答：Pro为亚氨基酸，形成肽键后将没有酰胺H，无法在α-螺旋中形成氢键

10. 羊毛衫等羊毛制品在热水中洗变长，然后在电干燥器内干燥，又收缩，丝制品进行同样处理，却不收缩。如何解释这两种现象？

答：羊毛的主要成分为α角蛋白，多肽链的结构为α螺旋，在热水中肽链充分伸长，多条肽链形成β-折叠结构，所以拉长，干燥后由于某种原因（？）变成卷曲的结构，从而收缩。

丝织品的主要成份为丝心蛋白，多肽链的结构为β-折叠，已经是充分伸长的结构了，所以无法伸长后再弯曲。

11. 人的头发每年以15～20cm的速度生长，头发主要是α角蛋白纤维在表皮细胞里面合成和组装成的“绳子”。α角蛋白的基本结构单元是α-螺旋。如果α-螺旋的生物合成是头发生长的限速因素，计算α-螺旋链的肽键以多大的速度（每秒钟）合成才能满足头发每年的生长长度？

答：每秒应该生长的长度：0.15/365/86400=4.76e-9m

一个氨基酸在螺旋中上升的高度为0.15nm，即1.5e-10m

N=4.76e-9/1.5e-10=31.7

12. 通过烫发使头发成形，从生物化学角度解释烫发的原理。

答：是一个生物化学过程,分三步：

1、纤维之间的二硫键被还原

2、相邻两条纤维发生错位

3、原来不相邻的巯基发生氧化生成新的二硫键

13. 跨生物膜的蛋白质通常含有跨膜α-螺旋，膜内部是个高疏水区，你推测哪些氨基酸残基会出现在螺旋中？为什么α-螺旋特别适合存在于膜内的疏水环境？

答：脂肪族和芳香族氨基酸，氨基酸的疏水基由于疏水相互作用有聚集在一起的趋势，螺旋结构所占体积较小，有利于氨基酸的聚集，所以说螺旋适合疏水环境。

14. 嗜盐菌可合成膜蛋白视紫红质（相对分子质量为26 000），呈紫色是由于它含有视黄醛。该蛋白分子凝聚在细胞膜上形成一个“紫色通道”。X射线分析表明它由7段平行的α-螺旋片段组成，每段都横跨4.5nm厚的细胞膜。计算能完全跨越细胞膜的每段α-螺旋最少需由多少氨基酸组成？估计视紫红质中，参与跨膜螺旋的蛋白部分占总蛋白的百分比。

答：4.5/0.15*7=210 至少需要210个氨基酸

210*128-209*18=23118