大学生物化学复习资料
生物化学复习资料
生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
生物化学复习资料（全）
⽣物化学复习资料（全）⽣物化学复习资料第⼆章核酸化学1、说明碱基、核苷、核苷酸和核酸之间在结构上的区别。
碱基主要是指嘌呤和嘧啶的衍⽣物，是核苷、核苷酸和核酸的主要成分；⽽核苷是在碱基上连⼀个戊糖⽽形成；核苷酸是核苷的磷酸酯，是核苷酸结构中戊糖上5号位相连接的羟基被⼀个磷酸分⼦酯化的产物；核酸是以核苷酸为基本结构单元所构成的巨⼤分⼦。
2、试从分⼦⼤⼩、细胞定位以及结构和功能上⽐较DNA和RNA。
DNA由两条互补的脱氧核糖核⽢酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA仅是⽐DNA⼩得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但⽆尿嘧啶(U)，但RNA则相反，DNA主要是携带⽣物的遗传信息，指挥蛋⽩质的合成等，⽽RNA则在于遗传信息的翻译，转录等，有时也可以作为⼀种催化剂在⽣物的⽣命活动起⼀定的作⽤。
3、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？（1）、天然DNA分⼦由两条反向平⾏的5′-3′,另⼀条链的⾛向为3′-5′。
两条链沿⼀个假想的中⼼轴右旋相互盘绕，形成⼤沟和⼩沟。
（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链⾻架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。
（3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平⾯的垂直距离为0.34nm。
螺旋结构每隔10个碱基重复⼀次，间距为3.4nm。
（4）、DNA双螺旋结构是⼗分稳定的。
（稳定⼒量主要有两个：⼀个是碱基堆积⼒。
⼀个是碱基配对的氢键。
P25）4、正确写出与下列寡核苷酸互补的DNA 和RNA序列：（1）GA TCAA（2）TGGAAC（3）ACGCGT（4）TAGCA TCTAGTT ACCTTG TGCGCAA TCGTA（DNA）CUAGUU ACCUUG UGCGCA AUCGUA（RNA）7．从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其核苷酸残基总数的32%和17%，计算这两种不同来分组成。
两种细菌中有⼀种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？答：第⼀种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第⼆种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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⽣物化学复习资料⽣物化学复习题⼀、基本概念1、离⼦泵（K-Na泵和功能）：（P49）由ATP酶驱动使膜内ATP⽔解并产⽣阴离⼦ADP-和阳离⼦H+。
H+释放到膜外，ADP-留在膜内，因⽽产⽣跨膜的质⼦梯度和电位差⽽引起对其他离⼦的吸收。
Na-K泵存在于动、植物细胞质膜上，它有⼤⼩两个亚基，⼤亚基催化ATP⽔解，⼩亚基是⼀个糖蛋⽩。
⼤亚基以亲Na+态结合Na+后，触发⽔解ATP。
每⽔解⼀个ATP释放的能量输送3个Na+到胞外，同时摄取2个K+⼊胞，造成跨膜梯度和电位差，这对神经冲动传导尤其重要，Na+-K+泵造成的膜电位差约占整个神经膜电压的80％。
2、新陈代谢：（P1）营养物质在⽣物体内所经历的由酶催化的⼀切化学变化的总称为新陈代谢，代谢特点：①连续的⼀系列单元反应组成②⽣化反应具体过程（TCA）③特定部位，特定终产物④包括物质代谢和能量代谢3、亲核反应：有机反应的⼀类，电负性⾼的亲核基团向反应底物中的带正电的部分进攻⽽使反应发⽣，这种反应为亲核反应。
与之相对的为亲电反应。
4、半保留复制与半不连续复制：半保留复制是双链DNA 的复制⽅式，其中亲代链分离，每⼀⼦代DNA 分⼦由⼀条亲代链和⼀条新合成的链组成。
（P407）半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后滞链上是不连续的，故称为半不连续复制5、异构化反应：（P11）⽣物化学中的异构化反应指的是⼀个氢原⼦在分⼦内迁移，即质⼦从⼀个碳原⼦脱离，转移到另⼀个碳原⼦上，由此发⽣了双键位置的改变。
代谢中最多的是醛糖-酮糖异构化互变反应6、分⼦重排反应：（P11）重排是Ｃ－Ｃ键断裂，⼜重新形成的反应。
其结果碳⾻架发⽣了变化。
7、克莱森酯缩合反应：（P13）克莱森（酯）缩合反应是含有α-活泼氢的酯类在醇钠、三苯甲基钠等碱性试剂的作⽤下，发⽣缩合反应形成β-酮酸酯类化合物，称为克莱森(脂)缩合反应，反应可在不同的酯之间进⾏，称为交叉酯缩合8、标准⽣成⾃由能：（P30）由标准状态下的稳定单质⽣成标准状态下1mol的化合物所引起的⾃由能的改变称为该化合物的标准摩尔⽣成吉布斯⾃由能。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
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第三章糖类的化学（1）P18 旋光性是指某些物质能使平面偏振面旋转的性质（2）P19 单糖：凡羟基在右边的，为D-型；凡羟基在左边的，为L-型L-甘油醛 D-甘油醛对于含3个碳原子以上的糖，由于存在不止1个不对称碳原子，在规定其构型时以距醛基或酮基最远的不对称碳原子为准，羟基在右的为D-型羟基在左的为L-型。
（3）P30 寡糖分子中都存在不对称碳原子，因而都有旋光性（4）P33 多糖有旋光性，但无变旋现象4、脂类和生物膜化学1、P47 酸败的化学本质：一方面是油脂中不饱和脂肪酸的双键在空气中氧的作用下成为过氧化物，过氧化物继续分解生成有臭味的低级醛、酮、羧酸和醛、酮的衍生物；另一个原因是霉菌或脂酸将油脂水解成低级脂肪酸，脂肪酸再经过β-氧化过程生成β-酮酸，β-酮酸脱羧生成低级酮类。
第五章蛋白质化学（一）P61 氨基酸的结构通式：（二）P62 构成蛋白质的氨基酸（英文符号）除了甘氨酸（gly）外，构成蛋白质的氨基酸都是L-构型4、P73 谷胱甘肽：是由Ｌ-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸组成（谷氨酸由γ-羧基生成肽键，而在其他肽和蛋白质分子中谷氨酸由α-羧基生产肽键）。
谷胱甘肽中因含有-SH，故通常简写为GSH5、Ｐ７６一级结构：特指肽链中的氨基酸排列顺序。
维系一级结构的主要化学键是肽键。
蛋白质的一级结构的测定：1.肽链末端分析：（1）N-末端端测定：A. 二硝基氟苯法B. 苯异硫氰酯（PITC）法C.二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS法）；（2）C-末端端测定：肼解法、羧肽酶法；2、二硫键的拆开和肽链的分离；3、肽链的部分水解和肽段的分离：化学裂解法、酶解法4、测定每一段的氨基酸顺序5. 由重叠片段推断肽链顺序６、Ｐ82 二级结构：它是指肽链主链骨架原子的相对空间位置，维系二级结构的化学键主要是氢键。
蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、π-螺旋等7、P91 分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。
生物化学超详细复习资料图文版
一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
大学生物化学重点知识
大学生物化学重点知识一、第二章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的主要组成元素C、H 、O 、N 、S2、100克样品中蛋白质含量=（每克中含氮量数/(16%)）*1003、蛋白质的基本组成单位——氨基酸4、氨基酸分为非极性侧链氨基酸、极性中性侧链氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸5、非极性侧链氨基酸：甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Lle、苯丙氨酸Phe、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro6、极性中性侧链氨基酸：色氨酸Trp、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln7、酸性氨基酸：谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp8、碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His9、氨基酸的等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
10、氨基酸的紫外吸收性质是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。
11、茚三酮反应：氨基酸与水合茚三酮共热生成紫蓝色化合物。
用于氨基酸的定性和定量测定。
12、蛋白质的一级结构：从N端到C端的氨基酸排列顺序。
13、蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。
14、蛋白质的二级结构主要包括：ａ螺旋、Ｂ折叠、转角、无规则卷曲。
15、a螺旋的特点：以a碳原子为转折点，形成右手螺旋样结构；氢键维持a螺旋结构的稳固；R集团对a螺旋的形成及稳定有影响。
16、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
17、蛋白质三级结构中的次级键主要有疏水键、盐键、氢键、范德华力。
18、结构域：分子较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某种局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域。
19、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。
20、蛋白质四级结构各亚基间的结合力主要是氢键和盐键。
21、蛋白质一级结构与功能的关系：例如核糖核酸酶，分别破坏次级键和二硫键，该酶活性丧失，加上后功能恢复，证明只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲1.生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。
b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP的摩尔数。
c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。
d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。
e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。
f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。
g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称为电子水平磷酸化。
h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。
i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。
各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。
有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。
生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。
常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。
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生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。
对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。
本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。
一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。
2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。
复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。
3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。
二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。
复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。
2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。
复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。
3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。
复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。
三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。
复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。
2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。
复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。
3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。
复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。
四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
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一、名词解释1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。
2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。
糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。
4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。
5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。
而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两分子的CO2 , 并释放出大量的能量。
反应部位在线粒体基质。
6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。
（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。
）7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。
8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。
（脂类在血浆中的存在形式和转运形式）9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。
（补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。
甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。
）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。
进食糖类物质也不会导致酮体增多。
）11、必需脂肪酸：有些脂肪酸人体不能合成，如亚油酸和α-亚麻酸，必需通过食物供给人体，因此称为“必需脂肪酸”。
12、必须氨基酸：是人体需要而又不能在体内合成，必须由食物中的蛋白质供给的，所以称为“必须氨基酸”。
13、蛋白质的互补作用：由于食物蛋白质中限制氨基酸的种类和数量各不相同，如将几种食物进行混合，能起到取长补短，使其必需氨基酸的构成更接近人体需要量模式，从而提高蛋白质在体内的利用率，这种作用称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：指的是一种氨基酸α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
15、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团。
16、密码子：mRNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸，称为密码子。
17、中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
18、半保留复制（semiconservative replication）：一种双链脱氧核糖核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板。
19、逆转录（reverse transcription）：以RNA以模板合成DNA的过程，是RNA病毒的复制形式，需逆转录酶的催化。
20、转录（Transcription）：以DNA中的一条单链为模板，游离碱基为原料，在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程。
21、启动子：是基因（gene）的一个组成部分，控制基因表达（转录）的起始时间和表达的程度。
启动子（Promoters）就像“开关”，决定基因的活动。
22、翻译：是将mRNA分子中由碱基序列组成的遗传信息，通过遗传密码破译的方式转变成为蛋白质中的氨基酸排列顺序。
该过程在核糖体上进行。
23、点突变：也称作单碱基替换（single base substitution），指由单个碱基改变发生的突变。
可以分为转换（transitions）和颠换（transversions）两类。
（补充知识：转换——其中一个嘌呤被另一个嘌呤置换或一个嘧啶被另一个嘧啶置换。
颠换——异性碱基的置换，即一个嘌呤被另一个嘧啶替换；一个嘧啶被另一个嘌呤替换。
）24、变构调节：就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
25、基因表达(gene expression)：是指细胞在生命过程中,把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译,转变成具有生物活性的蛋白质分子。
26、操纵子（operon）：指包含结构基因、操纵基因以及调节基因的一些相邻基因组成的DNA 片段，其中结构基因的表达受到操纵基因的调控。
27、化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。
（补充知识：化学修饰调节的特点及生理意义——⑴酶蛋白的共价修饰是在不同酶的作用下，通过共价键的变化使酶的活性状态发生变化。
⑵化学修饰是一种酶对另一种酶的修饰，所以整个化学修饰过程有级联放大效应。
⑶化学修饰调节的效率高但耗能却很少。
⑷化学修饰与变构调节相辅相成，共同维持代谢途径顺利进行。
）28、顺式作用元件：是同一DNA分子中具有转录调节功能的特异DNA序列。
29、胆汁酸肠肝循环：初级胆汁酸随胆汁流入肠道，在促进脂类消化吸收的同时，受到肠道(小肠下端及大肠)内细菌作用而变为次级胆汁酸，肠内的胆汁酸约有95%被肠壁重吸收(包括主动重吸收和被动重吸收)。
重吸收的胆汁酸经门静脉重回肝脏，经肝细胞处理后与新合成的结合胆汁酸一道，再经胆道排入肠道。
此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
（补充知识：胆汁酸是脂类食物消化必不可少的物质，是机体内胆固醇代谢的终产物。
）30、胆色素（bile pigment）：胆色素是铁卟啉化合物(ferroporphyrin compound)在体内分解的主要产物，包括胆红素(bilirubin)、胆绿素(biliverdin)、胆素原(bilinogen)、胆素(bilin)等。
（补充知识：胆红素是红细胞中的血色素所制造的色素，红细胞有固定的寿命，每日都会有所毁坏。
此时，血色素会分解成为正铁血红素(haem)和血红素。
然后正铁血红素依酶的作用会变成胆红素，而血红素则会重新制成组织蛋白。
有间接胆红素、未结合胆红素（游离胆红素）两种。
游离胆红素的性质亲脂疏水，对大脑具有毒性作用。
）31、生物转化：是指外源化学物在机体内经多种酶催化的代谢转化。
生物转化是机体对外源化学物处置的重要的环节，是机体维持稳态的主要机制。
32、二氧化碳结合力（Carbon Dioxide Combining Power,CO2CP）：是在厌氧条件下取静脉血分离血浆再与正常人的肺泡气（pCO25.32kpa, pCO213.3kpa）平衡后的血浆CO2含量。
33、碱储：血浆NaHCO3称为碱储或碱储备。
（补充知识：血液酸碱度在缓冲物质<如 H2CO3/NaHCO3>的调节下始终维持在7.35~7.45之间。
pH调节——乳酸+NaHCO3乳酸钠+H2CO3+H20+CO2。
）二、简答题1、简要说明血糖的来源和去路及机体对其的调节：血糖的来源有：①食物糖（主要是淀粉）消化成葡萄糖，经吸收进入血液，是血糖的主要来源；②肝糖原分解为葡萄糖入血是空腹时血糖的直接来源；③非糖物质如甘油、乳酸、某些氨基酸等在肝脏中通过糖异生合成葡萄糖而进入血循环；④其他单糖（如果糖、半乳糖等）在肝中转化成的葡萄糖入血。
去路有：①氧化供能：葡萄糖在全身各组织细胞中彻底氧化分解成CO2和水，并释放大量能量，这是血糖的主要去路；②合成糖原：在肝脏和肌肉合成肝糖原和肌糖原而被贮存；③转化成非糖物质和其他糖类；④血糖超过肾糖阈时形成尿糖。
（肾糖阈：肾小管重吸收葡萄糖的能力，用血糖浓度8.89~9.99mmol/L表示）机体调节：①肝脏调节:肝糖原的合成与分解、糖异生，是在神经和激素控制下调节血糖的最主要器官；②肾脏调节：肾小管的重吸收能力(肾糖阀)；③神经和激素的调节。
1来源：一人体每天吸入的糖类二由肝脏向血液供糖来维持血糖的正常含量三肝脏将其他物质如蛋白质、脂肪以及另外一些生糖物质通过“糖异生作用”变成葡萄糖供机体利用的能力.正常人血糖的去路主要有以下几种情况：血糖随着血流流向全身各组织，在组织中，细胞能将糖氧化分解成二氧化碳和水，同时释放出大量能量，以维持日常各种生命活动，这是血糖的主要去路。
但是，如果我们吃得多，消耗少，人体就把过多的糖储存起来，有两种储存形式：一是把葡萄糖合成为糖原储存在肝脏和肌肉，其存储量是有限的；二是将葡萄糖转化为细胞的某些必要组成成分。
保持血糖恒定，主要是通过激素的作用。
人体通过降血糖的激素和升血糖的激素之间的相互作用，达到自动、精细地保持血糖的相对恒定。
2、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能（或意义）：（我发誓…我找到的再+张广献的ppt，说的脂蛋白都只有4种…）（注：乳糜微粒CM高密度脂蛋白HDL低密度脂蛋白LDL极低密度脂蛋白VLDL）3、试叙述DNA与RNA结构与组分的异同点：DNA RNA链: 双链为主单链碱基: ATCG AUCG五碳糖: 脱氧核糖核糖空间结构: 双螺旋非螺旋4、简要说明血脂的来源和去路：来源：①食物脂类的消化道吸收；②体内合成的脂类；③脂库的动员释放。
去路：①氧化供能；②进入脂库储存；③构成生物膜；④转化成其他活性物质。
5、试述进食过量糖类食物可导致发胖的生化机理：适当的进食糖类食物可提供被人体摄入经消化成单糖吸收后，经血液运输到各组织细胞进行合成代谢和分解代谢。
机体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等。
其中，葡萄糖经过有氧氧化生成的中间产物乙酰CoA可用来合成脂肪酸。
糖分解代谢中产生的磷酸二羟丙酮可还原成3-磷酸甘油。
糖可分解产生ATP、NADPH+H+。
然后由ATP供能，NADPH+ H+供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三酯。
随着糖类食物的摄入，使得该反应不断向合成甘油三酯的方向进行。
6、胆固醇的合成途径及与糖代谢的关系：胆固醇合成：部位：肝脏合成(70～80%), 其次小肠(10%)亚细胞部位：胞液和内质网(ER)原料：乙酰CoA、NADPH供氢、ATP供能。
原料主要由糖的分解代谢提供。
合成过程：①甲羟戊酸合成；②鲨烯合成；③胆固醇合成。
与糖代谢的关系：糖的有氧氧化过程中，ATP供能，NADPH+ H+供氢，且有乙酰CoA的产生，提供了胆固醇合成的原料，促进胆固醇的合成。
6.胆固醇的合成途径是：乙酸（其实应该是乙酰CoA…）---甲羟戊酸---异戊二烯衍生物---鲨烯---羊毛固醇---胆固醇。
糖代谢为胆固醇的生物合成提供能量，同时可以提供乙酰COA等中间物质，同时，胆固醇的生物合成提供NADH等还原力。
7、简述体内丙氨酸有哪些代谢去路：在肌肉组织中，氨基酸经氨基转移作用，可将氨基间接转移给丙酮酸生成丙氨酸，后者进入血液循环，被运送至肝脏。