生物化学

第二章蛋白质

1.蛋白质组成:氨基酸{广义上是指分子中既有氨基又有羧基的化合物}

2.氨基酸结构通式分为左旋和右旋. ?天然氨基酸为

每种氨基酸都有D型和L型(组成蛋白质氨基酸,除甘氨酸外)两种异构体.

按R基极性分:非极性氨基酸和极性氨基酸(非解离的极性氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸) 3.氨基酸的理化性质:等电点PI{在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为两性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。}

应用:若PI=5,放入PH=6的溶液,向哪极移动?

4.肽键: 是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的共价键。

5.蛋白质结构

(1)一级结构是指多肽链中氨基酸序列。

形成一级结构的化学键:肽键(主要化学键),二硫键.

(2)二级结构是指组成蛋白质的肽链的主链的空间结构，也就是肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。维系二级结构的主要化学键:氢键主要形式: β-折叠 , β-转角 ,无规卷曲 ,α-螺旋 (连续排列的肽平面旋转形成面螺旋.右手螺旋.酰胺平面与螺旋的长轴平行,一个AA0.15nm,每3.6个为一圈(0.54nm).在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行.AA的侧链伸向螺旋外侧.AA 的R基可以影响螺旋的形成)

(3)蛋白质的三级结构是指在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，多肽链再进一步折叠盘绕成更复杂的空间结构。包括主链和侧链上所有原子在三维空间的分布。

蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠弱的相互作用力或称非共价键、次级键，主要有氢键、范德华力、疏水作用和盐键（又称离子键）等。

(4) 蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式称为蛋白质的四级结构。

各亚基间的结合力主要是氢键和离子键等非共价键。

6.蛋白质的变性: 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

变性的本质:破坏非共价键，不改变蛋白质的一级结构。

第三章核酸

1.核酸的组成:部分水解成核苷酸.核苷酸部分水解成核苷和磷酸.核苷可以水解称戊糖和含

氮碱基.是生物体的基本组成，携带和传递遗传信息。

2.DNA与RNA区别{分子组成,分布,生理学功能}

DNA 脱氧核糖核苷组成:D-2-脱氧核糖,碱基(AGCT),脱氧核糖核苷

分布:90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。

生理学意义:携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。

RNA 核糖核酸组成:D-核糖,碱基(AGCU),核糖核苷

分布:90%分布细胞质，10%分布胞核

生理学意义:参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。

3.核苷是戊糖和含氮碱生成的糖苷. 糖苷键:核糖与碱基之间的C-N键.

4.核酸的一级结构: 核酸中核苷酸的连接方式和排列顺序。

读向: 碱基序列从左到右表示5'—3',由3'-5’磷酸二酯键连接。

若两链反向平行，则需注明每条链的走向。

5.DNA的二级结构

DNA双螺旋结构要点:①DNA分子由两条方向相反的平行多核苷酸链构成,一条链的5'末端与另一条的3'末端相对,两条链的糖-磷酸交替排列形成的主链沿共同的螺旋轴扭曲成右手螺旋.

②两条链上的碱基均在主链内侧,一条链上的A一定与另一条链上的T配对,G一定与C配对.氢键维持双链横向稳定性.

③成对碱基大致处于同一平面,该平面与螺旋轴基本垂直.碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

④由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，因此，在双螺旋的表面形成大小两个凹槽，分别称为大沟和小沟，二者交替出现.

⑤大多数天然DNA属双链DNA. ⑥双链DNA分子主链上的化学键受碱基配对等因素影响旋转受到限制,是DNA分子比较刚硬,呈比较伸展的结构.但一些化学键亦可在一定范围内旋转,使DNA分子有一定的柔韧性.

生物学意义(百度):1、DNA是主要的遗传物质，DNA双螺旋结构使其具有稳定的结构。2、在DNA的复制过程中，DNA双螺旋结构中的每条可以作为模版，复制的子代DNA分子中，含有亲代DNA分子中的一条链，也就是半保留复制，保证复制的准确性。3、在基因的表达过程中，DNA解旋酶作用下，一条链做模板，转绿成mRNA后，有利于DNA分子恢复到双链结构，也保证DNA的稳定性

6.RNA种类及生物学作用:核蛋白体rRNA,核蛋白体组分;信使mRNA,蛋白质合成模板;转运tRNA,转运氨基酸;核内不均一RNA,成熟mRNA的前体;核内小SnRNA,参与hnRNA的剪接,转运;

核仁小SnoRNA,rRNA的加工,修饰;胞浆小scRNA,蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组分.

7.核酸的性质(均不涉及共价键)

紫外吸收性质:碱基具有共轭双键强烈吸收260-290nm波段紫外光,最大吸收峰在260nm附近. 变性:在某些理化因素作用下，核酸的双螺旋结构破坏，氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。不涉及一级结构.{DNA变性本质是双键间氢键的断裂}

溶解温度:Tm.紫外吸收的增加量达最大增量的一半时的温度.

复性:在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象.

退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性.

减色效应:复性后,核酸的紫外吸收降低.

增色效应:DNA变性时其溶液紫外吸收增高30%-40%的现象。

第六章酶

1.酶的特点:生物催化剂{高效性,专一性,调节性,对环境因素敏感}

2.全酶:缀合蛋白质(由氨基酸残基组分,金属离子,有机小分子等化学成分)

脱辅酶:全酶中的蛋白质部分. 辅因子:非蛋白质部分全酶=脱辅酶+辅因子

3.酶专一性假说(P149)如何解释酶专一性?

①锁与钥匙假说:认为酶表面具有特定形状,像一把锁,底物分子或底物分子的一部分像钥匙

那样,专一地插入酶的特定部分,底物分子与酶分子在结构上具有紧密的互补关系.局限性在

于不能解释酶如何能同时催化可逆反应的正逆反应.

②诱导契合假说:酶分子的结构并非底物分子正好互补,党酶分子结合底物分子时,在底物分

子的诱导下,酶的构象发生变化,成为能与底物分子密切契合的构象,从而催化底物的反应. 4.(理解)酶的活性中心:酶的活性部位.在整个酶分子中,只有一小部分区域的氨基酸残基与对底物的结合有催化作用,这些特异的氨基酸残基比较集中的区域. 如何形成的?(理解) 5.米氏方程:描述了反应速率与底物浓度之间的关系

米氏常数：酶的特征性常数.当反应速率为最大反应速率一半时，底物的浓度.Km表示酶对底物的亲和力大小.

6.影响酶促反应速率的因素:pH的影响,温度的影响,激活剂的影响,抑制剂的影响

抑制剂分为:不可逆抑制剂和可逆抑制剂(竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂) 7.别构酶:具有别构调控作用的酶.别构效应:酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性.