第五节 酶的命名与
5 酶
（2）酶的共价修饰调节
酶蛋白肽链上的某些基团可在另一种酶的催 化下，与某些化学基团发生可逆的共价结合， 引起酶分子构象改变而影响酶的活性。
酶促化学修饰特点
①酶有高（有）或低（无）活性两种形式。 ②酶分子出现共价键的变化。
③共价修饰是酶促反应。
④有些酶具有别构与化学修饰双重调节。 ⑤多受激素调节。
（三）同工酶
催化的化学反应相同，但酶分子的结构、理化
性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
组织器官 心肌
肾 肝 骨骼肌 肺 脾
LDH1 73
43 2 0 14 10
LDH2 24
44 4 0 34 25
LDH3 3
12 11 5 15 40
LDH4 0
1 27 16 5 20
D-果糖1,6-二磷酸：D-甘油醛 3-磷酸裂合酶 D-葡糖6-磷酸酮醇异构酶 L-谷氨酸：氨连接酶
第二节
结构的酶。
酶的分子结构
单体酶:由一条多肽链构成的仅具有三级
寡聚酶
由多个相同或不同的亚基以非共价键连接 组成的酶。
多酶体系
由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶 复合物
多功能酶或串联酶
多种不同催化功能存在于同一条多肽链中，
这类酶称为多功能酶或串联酶。
脂肪酸合酶复合体
一、酶的分子组成
（一）单纯酶
单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶，
如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、 脂酶、核糖核酸酶等。
（二）结合酶 由蛋白质部分和非蛋白质部分所组成，前 者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为 全酶。只有全酶才具有催化活性。酶蛋白 和辅助因子单独存在时均无催化活性。酶 蛋白主要决定酶催化反应的特异性及其催 化机制。辅助因子主要决定酶催化反应的 性质和类型。
酶工程课程复习资料整理
绪论一．酶是生物催化剂酶是具有生物催化功能的生物大分子，按其化学组成的不同可以分为两类：蛋白类酶（P-酶）与核酸类酶（R-酶）。
理解：1、酶是由生物细胞产生2、酶发挥催化功能不仅在细胞内，在细胞外亦可二．酶学研究简史1897年，Buchner兄弟发现，用石英砂磨碎的酵母细胞或无细胞滤液能和酵母细胞一样进行酒精发酵。
标志着酶学研究的开始。
说明：酶分子不仅只是在细胞内起作用，而且在细胞外同样具有催化功能。
这一发现开启了现代酶学，乃至现代生物化学的大门。
三．酶工程的现状：目前大规模利用和生产的商品酶还很少。
第一章．酶学概论第一节．酶作为生物催化剂的显著特点一．酶作为生物催化剂的显著特点：高效、专一二．同工酶（概）：能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。
三．共价修饰调节1．概念：通过其它的酶对其结构进行共价修饰，从而使其在活性形式和非活性形式之间相互转变。
2．常见修饰类型：磷酸化与去磷酸化；腺苷酸化与脱腺苷酸化；尿苷酸化与脱尿苷酸化；泛素化；类泛素化3．例子：糖原磷酸化酶——磷酸化形式有活性（葡萄糖）n+Pi→（葡萄糖）n-1+1-磷酸葡萄糖4．常见磷酸化部位：丝氨酸/苏氨酸，酪氨酸和组氨酸四．酶活性调节方式要能判断所举酶的例子是什么类型调节1. 别构调节2. 激素调节：如乳糖合酶修饰亚基的水平是由激素控制的。
妊娠时，修饰亚基在乳腺生成。
分娩时，由于激素水平急剧的变化，修饰亚基大量合成，它和催化亚基结合，大量合成乳糖。
3. 共价修饰调节：如糖原磷酸化酶、磷酸化酶b激酶4．限制性蛋白水解作用与酶活性控制。
如酶原激活5．抑制剂和激活剂的调节6．反馈调节7．金属离子和其它小分子化合物的调节8．蛋白质剪接五．反馈调节（概）：催化某物质生成的第一步反应的酶的活性，往往被其终端产物所抑制。
这种对自我合成的抑制叫反馈抑制。
A-J ：代谢物实线箭头：酶促催化步骤虚线箭头：反馈抑制步骤代谢途径的第一步和共同底物进入分支途径的分支点是反馈抑制的最为重要的位点。
【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。
生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。
本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程教学的基本要求通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基本概念、原理和技术。
本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业，在第一学期开设，理论课55学时、实验课12学时，总学时为67学时。
四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握：生物化学和分子生物学的概念.熟悉：生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。
了解：生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
细胞生物学全套资料--第五节溶酶体与过氧化物酶体
第五节溶酶体与过氧化物酶体一、溶酶体的结构* 1955年de Duve与Novikoff，首次发现溶酶体（lysosome）* 它是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡其主要功能是进行细胞内消化* 具有异质性，形态、大小及其内含的水解酶种类都可能有很大的不同，标志酶为酸性磷酸酶。
* 根据完成其生理功能的不同阶段，可分为：初级溶酶体（primary lysosome）次级溶酶体（secondary lysosome）残体（residual body）。
1、初级溶酶体* 直径约0.2~0.5um膜厚7.5nm内含物均一，无明显颗粒是高尔基体分泌形成的（图6-27）* 含有多种水解酶，但没有活性只有当溶酶体破裂or 其它物质进入，才有酶活性* 其水解酶包括：蛋白酶，核酸酶、脂酶、磷酸酶、硫酸酯酶、磷脂酶类，已知60余种，均属于酸性水解酶，反应的最适pH值为5左右* 溶酶体膜与质膜厚度相近，但成分不同主要区别是：①膜有质子泵，将H+泵入溶酶体，使其pH值降低②膜蛋白高度糖基化，可能利于防止自身膜蛋白降解图6-27 初级溶酶体引自http://www.uni-mainz.de/2、次级溶酶体* 都是消化泡（图6-28）正在进行or 完成消化作用的溶酶体内含水解酶和相应的底物* 分为异噬溶酶体，消化的物质来自外源自噬溶酶体消化的物质，是细胞本身的各种组分图6-28 次级溶酶体引自http://www.uni-mainz.de/3、残体* 又称后溶酶体已失去酶活性，仅留未消化的残渣故名* 残体可通过外排作用，排出细胞也可能留在细胞内，逐年增多如，肝细胞中的脂褐质（图6-29）图6-29 肝细胞中的脂褐质引自《细胞生物学超微结构图谱》1989二、溶酶体的功能溶酶体的主要作用：* 消化作用，是细胞内的消化器官* 细胞自溶、防御＆对某些物质的利用均与溶酶体的消化作用有关1、细胞内消化对高等动物而言细胞的营养物质，主要来源于血液中的小分子物质而一些大分子物质，通过内吞作用进入细胞如，内吞低密度脂蛋白，获得胆固醇（溶酶体中）对一些单细胞真核生物，溶酶体的消化作用更为重要2、细胞凋亡个体发生过程中往往涉及组织or 器官的改造or 重建如，昆虫、蛙类的变态发育等等此过程是在基因控制下实现的，称为程序性细胞死亡注定要消除的细胞以出芽的形式，形成凋亡小体被巨噬细胞吞噬并消化3、自体吞噬清除细胞中无用的生物大分子，衰老的细胞器等如，许多生物大分子的半衰期，只有几小时至几天肝细胞中线粒体的平均寿命约10天左右。
生物化学(全国中医药行业高等教育“十四五”规划教材)
第二节核酸的提取和定量
一核酸提取 二核酸定量
第三节印迹杂交技术
一印迹杂交基本原理 二常用印迹杂交技术 三生物芯片 四印迹杂交技术与基因诊断
第四节聚合酶链反应技术
一 PCR基本原理 二常用PCR技术
第六节重组DNA技术
一目的DNA制备 二载体选择 三体外重组 四基因转移 五细胞筛选和DNA鉴定 六目的基因表达 七应用
小结
讨论
第一节代谢整体性
一物质代谢相互联系 二能量代谢相互协调
第二节细胞水平代谢调节
一代谢途径区室化 二代谢途径关键酶 三关键酶变构调节 四关键酶化学修饰调节
第三节信号转导与代谢调节
一激素 二激素受体 三蛋白激酶A途径 四蛋白激酶C途径 五糖皮质激素作用机制 六甲状腺激素作用机制
第二节非蛋白氮
第三节核酸的理化性质
一紫外吸收特征 二变性、复性与杂交
01
第一节酶的 分子结构
02
第二节酶促 反应的特点 和机制
03
第三节酶动 力学
04
第四节酶的 调节
06
第六节酶与 医学的关系
05
第五节酶的 命名和分类
小结
讨论
第一节酶的分子结构
一酶的活性中心 二酶的辅助因子 三单纯酶和结合酶 四具有不同结构特征的几类酶 五同工酶
第三节氨基酸的特殊 代谢
第四节激素对蛋白质 代谢的调节
小结
讨论
第一节概述
一食物蛋白营养作用 二食物蛋白消化 三氨基酸吸收 四腐败 五组织蛋白分解 六氨基酸代谢一览
第二节氨基酸的一般代谢
一氨基酸脱氨基 二氨代谢 三 α-酮酸代谢
第三节氨基酸的特殊代谢
一氨基酸脱羧基 二一碳代谢 三含硫氨基酸代谢 四芳香族氨基酸代谢 五甘氨酸代谢 六精氨酸代谢
酶的定义是名词解释
酶的定义是名词解释酶是一类高度特化的蛋白质，也被称为生物催化剂。
它们能够加速生物体内化学反应的速度，但自身并不参与反应过程。
酶通过与底物结合来促进反应，并在反应结束后迅速释放底物。
这种特点使酶对于生物体内代谢过程的进行至关重要。
酶的命名遵循国际酶学协会（International Union of Biochemistry，IUB）的命名规则。
根据反应类型，酶可以被分为多个不同的类别。
常见的分类包括氧化还原酶、水解酶、合成酶等。
每种酶都具有其专门负责催化的底物或反应类型。
酶的活性是由其三维结构决定的。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些链在细胞内折叠成特定的形状。
酶与底物之间的结合是高度特异性的，这意味着每种酶只能催化某种类型的底物。
这种特异性是由酶的活性中心决定的，活性中心是酶分子上具有催化活性的区域。
酶的活性中心有多个区域，包括催化部位和辅助部位。
催化部位通过一系列精确的空间构型和化学键变化来催化底物的转化。
辅助部位则通过参与底物与酶的结合、调节酶的活性以及促进产物释放等方式来支持催化过程。
酶的活性中心的构象也对其活性起着重要作用，即活性中心的立体结构有利于底物与酶的结合状态。
酶催化反应的速率被称为酶的催化效率。
酶的特异性和催化效率使其在生物体内具有非常重要的功能。
酶可以加速代谢途径中几乎所有反应的速度，从而维持生命活动的正常进行。
酶还可以在极寒、酸碱等特殊环境下发挥作用，使得生物体能够在各种极端条件下存活和繁衍。
酶在医学和工业领域也有广泛应用。
在医学上，酶可以用于诊断疾病和治疗疾病。
例如，血清酶可以用于检查肝脏和心脏的功能情况，而抗生素则可以抑制细菌的生长和繁殖。
在工业上，酶可以用于生产和加工各种物质。
例如，酶可以用于制造纺织品、制作食品、生产清洁剂等。
另外，酶还在生物技术中具有重要应用。
通过对酶的生物合成和基因工程的研究，科学家们能够开发出更加高效和特异性的酶。
这些新型酶可以在工业生产和科学研究中发挥重要作用，为人类带来更多的福祉。
酶
• 作用模式（占座式） 特点：抑制剂与
底物在结构上非常 相似，共同竞争酶 的活性中心
• 竞争性抑制条件下的米氏方程
注：
说明：
1、实际Km值变大，酶亲和力下降； 2、底物充分过量时，达最大速度，解抑。
• 竞争性抑制与正常条件下双倒数图对比
• 竞争性抑制时的米氏方程曲线图
示例：
2、非竞争性抑制noncompetitive inhibition • 作用模式（毁坏式）
•示例LDH乳酸脱氢酶
LDH5
1
2
3
4
5
三、诱导酶
• 诱导酶(induced enzyme)是指当细胞中加 入特定诱导物质而诱导产生的酶。它的含 量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物 往往是该酶底物的类似物或底物本身。
四、调节酶（共价调节与别构调节）
• 调节酶是对代谢调节起特殊作用的酶类。 • 调节酶分子中有活性区和调节区，其催 化活力可因与调节剂的结合而改变，有 调节代谢反应的功能。 (一) 共价调节酶 • 是指调节剂通过共价键与酶分子结合， 以增、减酶分子上的基团从而调节酶的 活性状态与非活性状态的相互转化。
第六节 重要的酶类
一、寡聚酶 • 含2个以上的亚基
• 含相同亚基的寡聚酶和含不同亚基的寡聚酶 • 存在意义
二、同工酶
• 概念
催化相同反应，但结构不同，存在部位不同， 在生理、免疫、理化性质上有很多差异活性有关的结构部 分均相同，在非活性中心部分组成不同。
• 示例LDH乳酸脱氢酶
• 根据酶蛋白的特点和分子大小又把酶分 成三类： • 1．单体酶单体酶只有一条多肽键。 • 2．寡聚酶这类酶由几条至几十条多肽链 亚基组成，这些多肽链或相同，或不同。 • 3．多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的 复合体。它有利于一系列反应的连续进 行。
南昌大学 生物化学 生化考研大纲
南昌大学《生物化学》考研大纲一、大纲说明(一) 课程说明课程总分150，闭卷（二）课程的学科性质、研究对象和任务生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，是生物技术、生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的重要基础课（专业必修课）。
现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。
当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。
（三）课程的考试目的和要求这门课主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）。
为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学﹑物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，要求学生能从生物大分子的组成﹑结构和性质去认识结构与功能的关系；物质代谢和能量代谢的关系以及代谢调节的意义；基因信息传递的分子基础；重组DNA和基因工程技术等。
（四）课程选用的教材、考研测试的基本内容和重点教材：生物化学（上、下册），第三版，沈同、王镜岩编，高等教育出版社参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。
罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。
张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。
Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。
从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学考研测试要求的精神，为密切结合考研测试需要，本课程主要考以下几方面内容：（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控；（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术（五）课程考研重点与难点本课程的考研重点与难点为以下三个方面：（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控。
酶命名与分类
（2） 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有
要求外，对其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一 性
绝对专一性：有些酶只作用于一 种底物，催化一个反应， 而不作用于 任何其它物质。
如：相过对氧专化一氢性酶：底这物类：酶过对氧结化构氢相近 的一类琥底珀物酸都脱有氢作酶用底。物包：括琥键珀专酸一性 和基团专一性。 基键团专专一一性性：：只化要学求键作用于一定的化学 键，而对键两键端一的端基的团基无团严格的要求。
例如，脂肪酶催化的脂的水解反 应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H
O H
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
组3酶.分酸氨子碱酸中催的可化咪作为：唑酸基硷：催化的功能基团
（1）一p般K值都约是为广6义.7的-7酸.1，－在碱接催近化中方性式。
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
限制性核酸内切酶的命名和类型
5‘…G--C--T--G--OH P--A--A--T--T--C--G--A--G … 3’ 3‘…C--G--A--C--T--T--A--A—P OH--G--C--T--C … 5’
退火 4--7 ℃ 5‘…G--C--T--G--A--A--T--T--C--G--A--G … 3’ 3‘…C--G--A--C--T--T--A--A--G--C--T--C … 5’
EOP=1（修饰作用）
人们发现侵染大肠杆菌的噬菌体都存在着一些功能性障碍。即所 谓的寄主控制的限制与修饰现象简称（R/M体系）。 细菌的R/M体系类 似于免疫系统，能辨别自身的DNA与外来的DNA，并能使后者降解掉。
（1）限制（Restriction）
限制性内切酶将侵入细菌体内的外源DNA进行分 解，切成小片断。
5、限制性内切酶对DNA的消化作用
限制性核酸内切酶概念
限制性内切核酸酶(Restriction endonuclease)是一类能够识别双链DNA 分子中的某种特定核苷酸序列(4-8bp)，
并由此处切割DNA双链的核酸内切酶。
1. 来源 2. 性质
主要来源于原核生物
内切酶
即在核酸分子链的内部制造切口的酶。 形成5’-P和3’-OH末端
二、限制性内切酶的类型
据限制性核酸内切酶的识别切割特性、催化条件及是否具有修 饰酶活性，可分为Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ型。
基因工Байду номын сангаас中使用 主要特性 限制修饰 蛋白结构 辅助因子 识别序列 切割位点 Ⅰ型 双功能（具甲基化） 异源三聚体 ATP Mg2+ SAM 距识别序列1kb处 随机性切割 Ⅱ型 单一功能 同源二聚体 Mg2+ 4-6bp回文序列 识别序列内或附近 特异切割 Ⅲ型 双功能（具甲基化） 异源二聚体 ATP Mg2+ 距识别序列下游 24-26bp处 随机性切割
酶的作用原理
二、酶的作用特点
@ 酶是一种催化剂，遵从一般催化剂的作用特 点。 @ 酶的本质是蛋白质，具有与一般催化剂显著 不同的作用特点，包括 ： 1. 2. 3. 4. 高催化效率 高度专一性 可调节一性：一种酶只能作用于一种 或一类作用物，或一定的化学键，催 化其一定的化学反应并生成一定的产 物，这种现象称为酶作用的专一性。 酶作用的专一性分绝对专一性，相 对专一性和立体异构专一性
酶蛋白（没活性）：蛋白质多肽链
全酶
`````` （活性） 辅助因子（没活性）：金属离子或小分子 有机化合物。根据与酶蛋白结合的松紧程度又分为辅酶和辅基。
必需基团:酶分子中与酶活性有关的化学基 团称为酶的必需基团。 酶的活性中心：必需基团在酶分子的一定 区域形成一定的空间排布，直接与底物 结合并发挥其催化作用的部位称为酶的 活性中心。 结合基团 酶的活性中心 催化基团
胰蛋白酶原激活
• 胰蛋白酶原在肠激酶的催化下从N端水解 掉一个六肽，导致其空间结构发生改变， 使必需基团组氨酸、丝氨酸、缬氨酸和 异亮氨酸等残基聚集在一起而形成活性 中心，无活性的胰蛋白酶原（分子量 24000）变成有活性的胰蛋白酶（分子量 23200）。
见下页
酶原激活的生理意义
• 避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行 自身 消化或产生不良的后果，是酶 在特定的部位和特定的条件发挥作 用。保证体内代谢和生理功能的正 常进行。
第三章 酶
• • • • • • 第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 酶的概述 酶的结构与功能 酶的作用原理 酶促反应动力学 酶的分类、命名及其活力单位 维生素和辅酶
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第一节
一、酶的概念
酶的概述
酶是活 细 • 酶概念扩充：核酶 胞产生的具有高 • 酶学：研究酶的本 质及其作用规律的 度专一性和高效 学问称为酶学。 率催化作用的一 类蛋白质。是生 物催化剂。
第6章酶化学 第五节 酶的活力测定
第六章 酶化学
• 第一节 概述 • 第二节 酶的命名和分类 • 第三节 酶催化反应的机理 • 第四节 影响酶促反应速率的因素——酶促反应动力学 • 第五节 酶的活力测定 • 第六节 食品工业中重要的酶及其应用
食品生物化学
学习目标
1.掌握酶的化学本质及作用特点。 2.了解酶的命名及分类。 3.掌握酶催化反应的机理。 4.掌握温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞 性抑制物及激活剂对酶促反应速率的影响。 5.掌握酶活力的概念及测定酶活力的方法。 6.熟悉食品工业中重要的酶及其应用，了解固定化酶。
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第五节 酶的活力测定
一、酶的活力和活力单位
1．酶活力
通常用单位时间内酶催化某一化学反应的能力来表示酶的 催化能力，即用酶活力大小来表示酶的催化能力。酶活力的大 小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表 示，两者呈线性关系。酶催化的反应速率愈大，酶的活力愈高； 反应速率愈小，酶的活力就愈低。所以测定酶的活力就是测定 酶促反应的速率。由于酶催化某一反应的速度受多种因素限制， 故一般规定在某一条件下(恒温、使用缓冲溶液)用反应速率的 初速率来表示酶活力。
60 20 2% 1 1000 4800单位/ 克酶制剂
10
0.5
2．测定一定时间内所起的化学反应量
这是酶活力测定的主要方式，用测定反应量来计算酶活力。 主要是根据在一定条件下，酶反应速率与酶浓度成正比，测定 反应速率就可求出酶的浓度。
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测定结果的正确与否，即能否真实地反映酶活力，是和酶 反应的条件是否适宜密切有关。适宜的条件是使所有的酶分子 都能正常地发挥作用，反应条件中应使酶浓度是影响反应速率 的唯一因素，而其他条件如pH和温度应保持最适水平。此外测 定用的底物应当使用足够高的浓度，使酶催化的反应速率不受 底物浓度的限制。为了测定简便，选用的底物最好在物理或化 学性质上和产物有所区别。
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§5.2 酶的命名
（一）系统命名法
习惯命名法，一般是按酶所催化的底物命名，在 其底物英文名词上加后缀“ase” 作为酶的名称。
如：蛋白酶（protease）、磷酸酶（phosphatase） 系统命名法根据酶所催化的整体反应，按酶的分 类对酶命名，每个酶都有一个名称和一个编号 。
编号由4个阿拉伯数字组成，前面冠以EC（Enzyme Commission）。 第1个数字是酶的分类号，第2个数字代表在此类中的亚类，第3个数字表 示亚-亚类，第4个数字表示该酶在亚-亚类中的序号。
第五节 酶的命名与分类
Naming and Classification of Enzyme
§5.1 常见酶的分类
• • • • • •
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂解酶类 异构酶类 合成酶类
酶可按其所催化的反应类型进行分类
1. 催化氧化还原反应的酶属于氧化还原酶类 氧化还原酶类（ oxidoreductases ）包括催
蛋白酶、酯酶合酶催化移出化学基团并形成双键或相反的过程
裂合酶或裂解酶类（lyases）是指催化一分子非 水解地分裂成两个分子并留有双键，或相反的酶。 如：脱水酶、脱羧酶、醛缩酶 合酶（synthases） 催化反应方向相反，一个底物去掉双键，并与 另一底物结合形成一个分子的酶。
5.催化分子异构体互变的酶类属于异构酶类 异构酶类（isomerases）：催化分子内部基 团的位置互变、几何或光学异构体互变、以及醛酮 互变的酶类。 如：变位酶、表构酶、异构酶。
6.催化两分子结合成一分子并偶联有高能键的水解供
能的酶类属于连接酶或合成酶类
DNA连接酶、氨基酰-rRNA合成酶、谷氨 酰胺合成酶属于连接酶或合成酶类（liases或 synthetases）。
个推荐名称（recommended name） 系统名称：L-乳酸：NAD+氧化还原酶 推荐名称：乳酸脱氢酶
第六节 酶与医学的关系
Relation of Enzyme and Medicine
酶活性测定和酶活性单位
酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量
的标准是酶促反应速度。
酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用 单位时间内底物的消耗或产物的生成量来
化传递电子和氢、以及需氧参加反应的酶。例如，
脱氢酶类、加氧酶类、过氧化物酶和过氧化氢酶
等。
2.催化分子间基团转移的酶属于转移酶类
转移酶类（ transferases ）包括将磷酸基
从ATP转到另外底物的激酶、加无机磷酸使化 学键断裂的磷酸化酶，以及糖基转移酶、转氨 酶等。
3.水解酶类催化加水分解化学键 水解酶类（hydrolases） 按其所水解的底物不同 根据它们的作用部位
酶的比活性
•
比活性是指单位重量的蛋白质样品中所含
的酶活性单位。
–
随着酶被逐步纯化，其比活性也随之逐步升高，
所以测定酶的比活性可以鉴定酶的纯化程度。
•
酶的比活性用每毫克蛋白质具有的酶活性
单位来表示 (IU/mg)
本章重点
概念：酶、酶的活性中心、同工酶、Km值
•
酶的特性
•
• •
米-曼氏方程及Km值的意义
酶的3种可逆性抑制作用 酶的化学修饰调节和变构调节的异同点
酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映 表示。 在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min 或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产 物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物 转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量单位(katal) １催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。 kat与IU的换算： 1 IU=16.67×10-9 kat
D-果糖-1,6-二 4.裂合酶类 磷酸D-甘油醛3-磷酸裂合酶 D-甘油醛-3-磷 5.异构酶类 酸醛-酮-异构酶
EC5.3.1.1
L-谷氨酸：氨连 EC6.3.1.2 6.连接酶类 接酶（生成 ADP）
（二）推荐名称简便而常用
由于系统名称较烦琐，国际酶学委员会还
同时为每一个酶从常用的习惯名称中挑选出一
L-丙氨酸+-酮戊二酸 丙酮酸+L-谷氨酸
水解有3个以上1,4--D-葡萄糖 基的多糖中1,4--D-葡糖苷键 D-果糖-1,6-二磷酸 磷 酸二羟丙酮+D-甘油醛-3-磷酸 D-甘油醛-3-磷酸 磷酸二羟丙酮 ATP+L-谷氨酸+NH3 ADP+Pi+L-谷氨酰胺
丙氨酸转 氨酶
-淀粉酶 果糖二磷 酸醛缩酶 丙糖磷酸 异构酶 谷氨酸氨连接酶
酶的分类与命名举例
酶的分类 系统名称 编号 EC1.1.1.27 催化的反应 (S)-乳酸+NAD+ 酸+NADH+H+ 丙酮 推荐名称 L-乳酸脱 氢酶 (S)-乳酸： 1.氧化还原 NAD+-氧化还原 酶类 酶
L-丙氨酸：-酮 EC2.6.1.2 2.转移酶类 戊二酸氨基转移 酶
3.水解酶类 1,4--D-葡聚糖 -聚糖水解酶 EC3.2.1.1 EC4.1.2.13