生化知识点

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生化知识点重点总结

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生化知识点重点总结1. 生物大分子:生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

蛋白质是生物体内最重要的大分子之一,它具有结构和功能多样性;核酸是DNA和RNA的总称,它携带了生物体的遗传信息;多糖是由许多单糖分子聚合而成,主要包括淀粉、糖原和纤维素等;脂质是生物体内比较复杂的一类大分子,包括脂肪、磷脂和皂质等。

2. 蛋白质的结构和功能:蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。

它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。

3. 核酸的结构和功能:核酸是DNA和RNA的总称,它携带了生物体的遗传信息。

DNA是双链结构,RNA是单链结构。

核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。

4. 多糖的结构和功能:多糖是由许多单糖分子聚合而成。

它主要包括淀粉、糖原和纤维素。

多糖的功能包括能量储备和结构支持等。

5. 脂质的结构和功能:脂质是生物体内比较复杂的一类大分子,包括脂肪、磷脂和皂质等。

脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。

6. 细胞膜的结构和功能:细胞膜是细胞的外层膜。

它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。

细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。

7. 酶的性质和作用:酶是生物体内的一类特殊蛋白质,它在生物体内具有催化作用。

酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。

8. 代谢途径:代谢是生物体内的一系列化学反应过程。

代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。

9. 能量的利用和储存:能量是维持生命活动的重要物质基础。

生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。

10. 酶的调控:酶的活性受到多种因素的调控,包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。

11. 免疫系统:免疫系统是生物体内的一套防御系统,它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。

12. 体内环境平衡:体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。

生化知识点总结大全

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生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。

生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。

下面将对生化知识点进行总结,包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。

一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子,是生物体内最重要的大分子之一。

蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构,分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。

蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。

2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。

核酸包括DNA和RNA两类,其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者,而RNA则参与了蛋白质的合成过程。

核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基,它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。

3. 脂类脂类是一类绝缘性物质,其分子结构包含甘油酯和磷脂,具有水、油双亲性,是细胞膜的主要构成成分。

脂类还包括胆固醇和脂蛋白,它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。

二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂,可以加速生物体内的化学反应。

酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型;根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。

酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。

2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程,包括物质的合成、降解和转化等步骤。

常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。

这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。

三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质,可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。

受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区,它可以通过配体结合激活下游信号分子,从而引发细胞内的生理反应。

生化知识点总结

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生化知识点总结一、蛋白质结构与功能。

1. 氨基酸。

- 结构特点:氨基酸是蛋白质的基本组成单位,具有共同的结构通式,即中心碳原子连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团(R基)。

不同的氨基酸R 基不同,这决定了氨基酸的性质差异。

- 分类:根据R基的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等;根据R基的极性可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

- 理化性质:- 两性解离:氨基酸分子中既含有酸性的羧基,又含有碱性的氨基,在不同的pH 溶液中可发生两性解离,当溶液pH等于其等电点(pI)时,氨基酸呈电中性。

- 紫外吸收:色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大紫外吸收峰,可用于蛋白质的定量分析。

2. 蛋白质的一级结构。

- 定义:蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键为肽键,有些蛋白质还包括二硫键。

- 意义:一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

例如,镰刀型红细胞贫血病就是由于β - 球蛋白N端第6个氨基酸残基由正常的谷氨酸被缬氨酸取代,导致蛋白质的一级结构改变,进而引起其空间结构和功能的异常。

3. 蛋白质的二级结构。

- 定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象。

- 主要形式:- α - 螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。

其稳定因素是每个肽键的N - H和第四个肽键的C=O形成的氢键。

- β - 折叠:多肽链充分伸展,相邻肽段之间折叠成锯齿状结构,靠链间氢键维系。

可分为平行式和反平行式β - 折叠。

- β - 转角:常发生于肽链进行180°回折的转角处,由4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。

- 无规卷曲:没有确定规律性的肽链结构。

4. 蛋白质的三级结构。

- 定义:整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

生化复习知识点总结

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第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S(P7)2、定氮法:样品中含蛋白质克数=样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键,是蛋白质分子中的主要共价键,性质比较稳定。

(P11)4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物,蛋白质不完全水解的产物也是肽。

10个以下氨基酸组成成寡肽,10个以上氨基酸组成称多肽。

(P11)5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。

(P11)6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸(残基)从N端到C端的排列顺序,即氨基酸序列。

主要化学键为肽键。

(P12)7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。

主要化学键为氢键。

(P13)8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括主链和侧链在内所形成的空间结构。

主要化学键为疏水键。

(P15)9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。

(P16)10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后,结集在此蛋白质最高层次空间结构。

在此空间结构中,各具独立三级结构的多肽链称亚基。

主要化学键为疏水键,氢键,离子键。

(P16)第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同,但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。

亚基:骨骼肌形和心肌形。

组成的五种同工酶:LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M4)、LDH4(HM3)、LDH5(M5)。

(P40)2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。

(P41)第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应,整个过程均在胞质中完成,无需氧的参与,终产物是乳酸;反应中适放能量较少,一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。

生化每章知识点总结归纳

生化每章知识点总结归纳

生化每章知识点总结归纳第一章:蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。

蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物,是构成细胞结构,参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。

蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。

转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA,而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列,合成具体的蛋白质。

蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸序列,二级结构是指α-螺旋和β-折叠,三级结构是指蛋白质分子的立体构象,四级结构是指多肽链之间的相互作用。

第二章:酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。

酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂,能够加速化学反应的速率,而不改变反应的热力学性质。

酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。

酶的活性中心是其催化作用的关键部位,而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。

酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。

底物特异性是指酶对底物的选择性,催化速率是指酶对底物的反应速率,而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。

酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。

第三章:脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。

脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸,是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。

三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成,是储存体内能量的主要途径。

脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构,是生物体内细胞结构的基本单位,具有选择透过性和双层膜状结构。

第四章:核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。

核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子,包括DNA和RNA两种类型。

DNA是双螺旋结构的分子,能够稳定地存储生物体内的遗传信息,而RNA则是单链结构的分子,参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。

核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。

生化复习知识点

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生化:1.核酸的基本结构单位--核甘酸2.核甘酸的三个基本组成成分是碱基、戊糖和磷酸。

3.碱基分为嘌吟和嘧啶。

腺嘌吟A尿嘌吟G (常见胞嘧啶C尿嘧啶U和胸腺嘧啶T)4.DNA中含有AGCT,A脱氧腺昔G脱氧鸟昔C脱氧胞昔T脱氧胸背RNA中含有A GCU,A腺昔G鸟昔C胞昔U尿昔5.核酸中核甘酸的链接方式是3’,5’磷酸二脂键6.DNA的二级结构为双螺旋结构,要点是(1)双螺旋结构的形成:DNA分子由两条反向平行的脱氧核甘酸链、以“右手螺旋〃的方式围绕同一个假想的中心轴形成双螺旋结构。

(2)碱基互补规律A与T之间形成两个氢链,G与C之间形成三个氢键。

A-T(2)、G-C (3)配对的规律成为碱基的互补规律。

(3)形态特征(4)双螺旋结构的维系力7.嘌吟核甘酸从头合成原料:5-磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、一碳单位、Co2 等简单物质为原料。

8.嘌吟核甘酸首先合成:次黄嘌呤核甘酸(IMP)。

转化为磷酸腺甘(AMP)和磷酸鸟昔(GMP)9.嘧啶核甘酸从头合成原料:谷氨酰胺和天冬氨酸及CO2。

嘧啶合成从氨基甲酰磷酸为起点合成嘧啶环10.脱氧核糖核甘酸的生成这种还原作用是在二磷酸核甘酸水平上进行的,由核糖核甘酸还原酶催化。

11.嘌吟核甘酸在体内的分解代谢主要是在肝、小肠及肾中进行。

最终生成尿酸。

(临床用别嘌吟醇治疗痛风)13.DNA复制的特点(1)DNA的半保留复制:每个子代DNA分子的一条链来自亲代DNA,而另一条链则是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。

(2)DNA的半不连续复制:DNA复制时,一条链是连续合成的,而另一条链是不连续的合成的,这种复制方式称为不连续复制。

14.DNA复制过程分为三个阶段:起始、延长、终止。

复制开始原核生物的环状DNA 一般只有一个复制点。

真核生物细胞线状DNA有多个起始点。

15.复制的延长:随从链上不连续合成的DNA片段是有1968年日本科学家冈崎发现的,故称为冈崎片段。

生化常识知识点总结

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生化常识知识点总结1. 细胞结构与功能细胞是生命的基本单位,它们在维持生物体的正常功能和生存过程中发挥着重要作用。

细胞包含许多重要的结构组成,如细胞膜、细胞质、细胞核等。

细胞膜是细胞的外围结构,它通过选择性透性调节物质的进出。

细胞质是细胞内的液体部分,含有细胞器和细胞骨架。

细胞核含有DNA和RNA等遗传物质,控制细胞的生长、分裂和代谢等生理功能。

2. 生物分子生物分子是构成细胞和生物体的基本单位,包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。

蛋白质是生物体内最重要的大分子,它们在细胞器和细胞膜上发挥着关键作用。

核酸是DNA 和RNA的组成部分,储存和传递遗传信息。

碳水化合物是细胞内的主要能量来源,也是细胞膜的重要组成成分。

脂类是细胞膜的主要成分,还参与了许多代谢和信号传导过程。

3. 酶和代谢酶是生物体内的催化剂,它们在调节细胞内化学反应速率、能量转化和物质代谢中发挥着关键作用。

酶的活性受到多种因素的影响,包括温度、pH值、底物浓度和抑制剂等。

代谢是细胞内所有化学反应的总称,包括有氧代谢和无氧代谢两种方式,通过代谢可以产生能量和合成细胞需要的物质。

4. 遗传学遗传学是研究遗传现象和遗传变异的科学,包括遗传物质的结构和功能、遗传基因的表达和调控等方面。

遗传物质主要由DNA和RNA组成,它们携带了生物体遗传信息,控制生物体的发育、生长和性状。

遗传基因的表达和调控包括DNA复制、转录和翻译等过程,它们决定了生物体的遗传特征和性状。

5. 免疫学免疫系统是生物体内的一种防御系统,它能够识别和清除外来病原体,保护生物体免受感染和疾病。

免疫系统包括先天免疫和获得免疫两种方式,通过免疫细胞和抗体等进行免疫应答。

免疫系统的异常会导致免疫缺陷和自身免疫疾病等疾病的发生。

6. 能量和物质代谢生物体需要能量来维持生命活动和生长发育,能量主要来源于食物和光合作用。

物质代谢是生物体内分子的合成和降解过程,包括有氧代谢、无氧代谢和光合作用等各种代谢途径。

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⽣化知识点⼀、名词解释蛋⽩质变性:理化因素影响使蛋⽩质⽣物活性丧失,溶解度下降,部队称性增⾼以及其他理化常数改变。

别构效应:某种不直接涉及蛋⽩质活性的物质,结合于蛋⽩质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋⽩质分⼦的构象变化,⽽导致蛋⽩质活性改变的现象。

减⾊效应:变性DNA复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。

磷氧⽐值:呼吸过程中⽆机磷消耗量和氧原⼦消耗量的⽐值叫做氧磷⽐,氧磷⽐的数值相当于⼀对电⼦经呼吸链传递⾄分⼦氧所产⽣的ATP分⼦数。

磷酸解:在分⼦内通过引⼊⼀个⽆机磷酸,形成磷酸酯键,⽽使原来的键断裂,实际上引⼊了⼀个磷酰基蛋⽩质的⼆级结构:指多肽链主链原⼦的局部空间排列,不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

蛋⽩质的三级结构:多肽链借助⾮共价键弯曲折叠成特定⾛向的紧密球状构象。

α-磷酸⽢油穿梭:该穿梭机制主要在脑及⾻骼肌中,它是借助于α-磷酸⽢油与磷酸⼆羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量,使线粒体外来⾃NADH的还原当量进⼊线粒体的呼吸链氧化。

葡萄糖异⽣:以⾮糖物质(乳酸、丙酮酸、丙酸、⽢油、氨基酸等)作为前体合成葡萄糖的作⽤。

酶的活性中⼼: 酶分⼦中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。

其中⼀些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

这些必需基团在⼀级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合并将底物转化为产物。

这⼀区域称为酶的活性中⼼或活性部位波尔效应(Bohr effect):波尔效应:增加CO2的浓度,降低PH能显著提⾼⾎红蛋⽩亚基间的协同效应,降低⾎红蛋⽩对O2的亲和⼒,促进O2释放,反之,⾼浓度的O2也能促进⾎红蛋⽩释放H+和CO2.Hn-RNA:简称pre-mRNA,⼜称heterogeneous nuclear RNA,hnRNA ——真核⽣物mRNA的前体,即最初转录⽣成的RNA Sanger试剂⼆硝基氟苯(DNFB\FNDB)糖酵解:缺氧的情况下,葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸,并产⽣能量的过程超⼆级结构:由若⼲个相邻的⼆级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转⾓及⽆规卷曲)组合在⼀起,彼此相互作⽤形成有规则的,在空间上能够辨认的⼆级结构组合体。

生化知识点

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一、糖类的生理功用:①氧化供能:糖类是人体最主要的供能物质,占全部供能物质供能量的70%;与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原,前者为运输和供能形式,后者为贮存形式。

②作为结构成分:糖类可与脂类形成糖脂,或与蛋白质形成糖蛋白,糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。

③作为核酸类化合物的成分:核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸,DNA,RNA等。

④转变为其他物质:糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。

二、糖的无氧酵解:糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。

其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。

糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段:1. 活化(己糖磷酸酯的生成):葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)。

这一阶段需消耗两分子ATP,己糖激酶(肝中为葡萄糖激酶)和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。

2. 裂解(磷酸丙糖的生成):一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛,包括两步反应:F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。

3. 放能(丙酮酸的生成):3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应:3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。

此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成2×2=4分子ATP。

丙酮酸激酶为关键酶。

4.还原(乳酸的生成):利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。

即丙酮酸→乳酸。

三、糖无氧酵解的调节:主要是对三个关键酶,即己糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。

己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P;肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素,受长链脂酰CoA的反馈抑制;6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素,受ATP和柠檬酸的变构抑制,AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活;丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活,受ATP的变构抑制,肝中还受到丙氨酸的变构抑制。

生化知识点总结归纳

生化知识点总结归纳

生化知识点总结归纳一、生物大分子结构与功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最丰富的大分子,具有多种功能。

蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构,通过氨基酸的序列和侧链相互作用构成。

蛋白质的功能涉及到酶的催化作用、携氧作用、运输作用、膜通道作用等多个方面。

2.核酸核酸是生物体内携带遗传信息的分子,包括DNA和RNA两种。

DNA通过碱基配对形成双螺旋结构,携带了生物体的遗传信息。

RNA参与到蛋白质的合成、修复和调控等多个生物学过程中。

3.多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。

在生物界中,多糖的重要功能包括能量储存(如糖原)、结构支持(如纤维素)、细胞间质物质(如透明质酸)、免疫相关(如多糖抗原)等。

4.脂质脂质是多种异质的大分子化合物,包括脂肪酸、甘油和其他非蛋白质成分。

脂质在生物体内具有能量储存、结构支持、细胞膜结构和调节等多种重要功能。

5.酶酶是生物体内催化生物化学反应的特殊蛋白质,具有高度的专一性和高效的催化作用。

酶在生物体内参与到代谢、合成、降解、信号传导等多个生物过程中。

6.细胞膜细胞膜是细胞的外部大分子结构,具有选择性通透、信号传递和细胞识别等重要功能。

细胞膜主要由脂质双层和膜蛋白构成,参与到细胞内外物质的交换和信息传导。

二、生物代谢1. 糖代谢糖是生物体内最主要的来源能,糖代谢涉及到醣和糖原的合成、分解、糖酵解、糖异生、葡萄糖酸环等多个反应途径。

2. 脂肪代谢脂肪是生物体内的主要能量储存分子,脂肪代谢包括脂质的合成、降解和调控等多个反应。

β-氧化、脂肪酸合成、胆固醇合成等是脂肪代谢中的重要反应过程。

3. 蛋白质代谢蛋白质是生物体内最丰富的大分子结构,蛋白质代谢包括蛋白质的合成、修复、降解、调控等多个反应过程。

翻译、蛋白质合成、蛋白质降解和泛素化等是蛋白质代谢中的重要反应过程。

4. 核酸代谢核酸是生物体内携带遗传信息的大分子,核酸代谢包括核苷酸的合成、分解、修复和调控等多个反应过程。

生化知识点

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绪论一、什么是生物化学?生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学,生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。

二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成:主要元素:碳、氢、氧、氮其他元素:磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘,等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近,平均值为16%。

3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽键化学本质是一个酰胺键。

7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

(稳定力:肽键)蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。

(稳定力:氢键)a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm 稳定力:氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧,并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状,即以每个肽单元的Ca为旋转点,依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列,走向可以相同,也可相反稳定力:氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方,并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成,并使肽链局部形成一个1800的回折。

生化知识点

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1、糖酵解:指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程,可生成2分子ATP。

是体内糖代谢最主要途径。

最终产物:乳酸。

依赖糖酵解获得能量:红细胞。

2、糖氧化——乙酰CoA。

有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。

1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O,可生成36或38个分子的ATP。

3、糖异生:非糖物质转为葡萄糖。

是体内单糖生物合成的唯一途径。

肝脏是糖异生的主要器官。

防止乳酸中毒。

4、血糖受神经,激素,器官调节。

5、升高血糖激素:胰高血糖素(A细胞分泌),糖皮质激素和生长激素(糖异生),肾上腺素(促进糖原分解)。

降低血糖激素:胰岛素(B细胞分泌)(唯一)6、糖尿病分型:Ⅰ型:内生胰岛素或C肽缺,易出酮症酸中毒,高钾血症,多发于青年人。

Ⅱ型:多肥胖,具有较大遗传性,病因有胰岛素生物活性低,胰岛素抵抗,胰岛素分泌功能异常。

特殊型及妊娠期糖尿病。

7、糖尿病的诊断标准:有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L;空腹血糖(FVPG)≥7.0 mmol/L;(OGTT)2h血糖≥11.1 mmol/L。

初诊需复查后确证。

8、慢性糖尿病人可有:白内障(晶体混浊变形),并发血管病变以心脑肾最重。

9、糖尿病急性代谢并发症有:酮症酸中毒(DKA,高血糖,尿糖强阳性,尿酮体阳性,高酮血症,代谢性酸中毒,多<40岁,年轻人),高渗性糖尿病昏迷(NHHDC,血糖极高,>33.6mmol/L,肾功能损害,脑血组织供血不足,多>40岁,老年人),乳酸酸中毒(LA)。

10、血糖测定:葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法(GOD-POD法)。

己糖激酶法(HK):参考方法(>7.0mmol/L称为高血糖症。

<2.8mmol/L称为低血糖症。

)11、空腹低血糖反复出现,最常见的原因是胰岛β细胞瘤(胰岛素瘤)。

胰岛B细胞瘤临床特点:空腹或餐后4—5h发作,脑缺糖比交感神经兴奋明显,有嗜睡或昏迷,30%自身进食可缓解故多肥胖。

12、血浆渗透压=2(Na+K)+血糖浓度。

生化知识点总结

生化知识点总结

生化知识点
1.必需氨基酸(8种,从食物中获取):
缬、异、亮、苯、蛋、色、苏、赖
【携一两本蛋色书来】
2.半必需氨基酸:
半胱氨酸(←甲硫氨酸代谢生成)、酪(←苯丙氨酸)、组、精(在机体合成能力满足不了代谢需要)
【捞光租金】
3.必需脂肪酸(多不饱和(不止一个双键)):
亚麻、亚油、花生四烯(合成前列腺)
4.维生素:
只能从食物中获取
5.酸性氨基酸:
谷氨酸、天冬氨酸
【古天乐酸酸的】
+NH3→谷氨酰胺、天冬酰胺(中性)
6.碱性氨基酸:
组、精、赖(含2个氨基)
【捡珠进来】
7.含硫氨基酸:
半胱、胱、同型半胱、蛋
8.非极性脂肪族氨基酸:
缬、异、亮、丙、甘、脯、蛋
【携一两饼干赴宴+蛋】
!苯丙氨酸也是非极性
9.芳香族氨基酸:
色、酪、苯
【色老笨】
10.支链氨基酸(在骨骼肌被代谢掉,其他都是在肝):
缬、异、亮
【只借一两】
11.生糖兼生酮氨基酸:
异、苯、酪、色、苏
12.生酮氨基酸:
亮、赖
【同样来】
13.生成一碳单位氨基酸:
丝、组、甘、色
14.不参与转氨基氨基酸:
脯、羟脯、苏、赖
【不抢书来】。

生化总结知识点

生化总结知识点

生化总结知识点一、生物分子结构和性质1. 蛋白质结构和功能(1)蛋白质的组成:蛋白质由氨基酸残基通过肽键连接而成,氨基酸的种类和排列决定了蛋白质的结构和功能。

(2)蛋白质的结构:蛋白质的主要结构包括一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋、β-折叠)、三级结构(空间结构的折叠)、四级结构(多个多肽链的组合)。

(3)蛋白质的功能:蛋白质在生物体内具有多种功能,如酶、结构蛋白、运输蛋白、激素等。

2. 糖类的结构和功能(1)单糖、双糖和多糖:单糖是由一个糖基组成的简单糖类,如葡萄糖、果糖等;双糖是由两个糖基连接而成的复合糖类,如蔗糖、乳糖等;多糖是由多个糖基连接而成的高聚糖类,如淀粉、纤维素等。

(2)糖类的功能:糖类在生物体内具有能量供应、结构支持和细胞识别等功能。

3. 脂质的结构和功能(1)脂质的分类:脂质可分为甘油三酯、磷脂、类固醇等。

(2)脂质的结构:脂质主要由甘油酯和脂肪酸组成,磷脂还包括磷酸基和氨基醇基。

(3)脂质的功能:脂质在生物体内具有储能、细胞膜构成、激素合成等功能。

4. 核酸的结构和功能(1)核酸的组成:核酸由核苷酸组成,核苷酸由含氮碱基、糖、磷酸组成。

(2)核酸的结构:核酸分为DNA和RNA,其结构包括双螺旋和单链结构。

(3)核酸的功能:DNA负责遗传信息的传递和储存,RNA负责基因的表达和蛋白质的合成。

二、酶的特性和调控1. 酶的特性(1)酶的性质:酶是生物体内催化反应的蛋白质,具有高效、高专一性、可逆性等特点。

(2)酶的活性中心:酶的活性中心是其催化作用的关键部位,可与底物特异性结合。

(3)酶的底物与产物:酶对底物催化反应产生产物,反应受限于酶的底物浓度、酶浓度、反应条件等因素。

2. 酶的调控(1)酶的遗传调控:包括共同调控、底物诱导、反馈抑制等机制。

(2)酶的非遗传调控:包括磷酸化、去磷酸化、蛋白质降解等机制。

(3)酶与激素:激素通过调节酶的合成和活性来控制生物体内的代谢和生理功能。

生物化学知识点

生物化学知识点

生物化学知识点生化知识点概述1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质:氨基酸序列、一级、二级、三级和四级结构、蛋白质折叠、功能域。

- 核酸:DNA和RNA的结构、碱基配对、双螺旋、RNA的多样性(mRNA, tRNA, rRNA等)。

- 糖类:单糖、多糖、糖蛋白、糖脂。

- 脂质:甘油三酯、磷脂、甾体化合物。

2. 酶学- 酶的定义、特性、命名。

- 酶促反应动力学:米氏方程、酶抑制、酶激活。

- 酶的结构与机制:活性位点、催化机制、酶的调控。

3. 代谢途径- 糖酵解:步骤、调节、能量产出。

- 柠檬酸循环(TCA循环):反应、关键酶、调节。

- 电子传递链与氧化磷酸化:电子载体、质子梯度、ATP合成。

- 脂肪酸代谢:β-氧化、脂肪酸合成、脂肪酸氧化。

- 氨基酸代谢:脱氨基作用、转氨作用、氨基酸的降解和合成。

- 核苷酸代谢:碱基合成、核苷酸合成与降解。

4. 信号传导- 受体类型:G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。

- 第二信使:cAMP、IP3、DAG、Ca2+。

- 信号传导途径:MAPK通路、PI3K/Akt通路、Wnt/β-catenin通路。

5. 基因表达与调控- DNA复制:复制机制、DNA聚合酶、复制起始点。

- 转录:RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。

- 翻译:核糖体结构、tRNA作用、蛋白质合成过程。

- 基因调控:表观遗传学、非编码RNA、转录因子。

6. 分子生物学技术- 克隆技术:限制性内切酶、连接酶、载体、转化。

- PCR技术:原理、引物设计、扩增程序。

- 基因编辑:CRISPR-Cas9、TALENs、ZFNs。

- 蛋白质组学:质谱分析、蛋白质芯片、蛋白质互作。

7. 细胞结构与功能- 细胞膜:脂质双层、膜蛋白、膜流动性。

- 细胞器:线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体。

- 细胞骨架:微丝、中间丝、微管。

- 细胞周期:G1、S、G2、M期、细胞凋亡。

8. 生物化学疾病- 代谢疾病:苯丙酮尿症、糖原贮积病。

生化主要知识点复习总结

生化主要知识点复习总结

两性电离等电点(pI 〕 在水溶液中能两性电离而成兼性离子 分子呈电中性时的溶液的pH 值 紫外吸取芳香族氨基酸特有(phe ,Tyr,Trp)构造特点:1. 含苯环: phe2.含酚羟基: Tyr3.含吲哚环: Trp4.含羟基:Ser Thr5.含硫: Cys Met6.含胍基:Arg7.含咪唑基: His一、氨基酸的理化性质:2 T二、蛋白质的空间构造定义维系键 举例一级构造 〔1〕多肽链中氨基酸〔残基〕的排列挨次。

〔primary 〔2〕是蛋白质的根本构造。

structure 〕 〔3〕是空间构造、生理功能的根底。

二级构造 多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空(second 间构造, 其主链原子的局部空间排布,并不structure 〕 涉及氨基酸残基侧链的构像。

肽键〔二硫键〕氢键超二级构造〔super secondary structure 〕 和构造域 〔 domain 〕 超二级构造〔 模体, motif 〕 结 构 域 〔 domain 〕 蛋白质多肽链上的一些二级构造单元,有规律地聚拢起来,形成αα,βββ,βαβ, β α, α T α 等构造单个或多个超二级构造进一步集结形成在蛋白质分子空间构造中可明显区分的区域基因表达调控中的转录因子〔 具备功能〕〔锌指,亮氨酸 拉链、α α、β α〕 2脱氢酶蛋白、细胞膜受体蛋白 三级构造 在二级构造的根底上,包括相距较远的氨基酸(tertiary 残基及其侧链R 基团形成的整个多肽链的空间structure) 构象。

特点:为球状或者为椭圆状蛋白质,具有生命活性,可形成亲水外表和疏水内核。

疏水键 肌红蛋白 免疫球蛋白四级构造(quaterna rystucture)指几个各具独立三级构造的多肽链之间的相 互集结,并以特定的方式接触,排列形成更高层次的大分子空间构象亚基:1.具备三级构造,单独存在无活性2. 存在于四级构造中 亚 基 间以 盐 键相连Hb 血红蛋白一级构造 蛋白质构造与功能的关系1、一级构造不同,功能不同2、一级构造一样,功能一样3、一级构造中非关键部位氨基酸残基发生变化,不影响生物活性。

生化所有知识点总结

生化所有知识点总结

生化所有知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一,它们是构成生命的重要组成部分,广泛参与生物体的生理生化过程。

蛋白质的标准结构由氨基酸线性排列组成,其氨基酸残基之间通过肽键相连。

蛋白质的功能包括酶、激素、抗体等。

2. 核酸核酸是生物体内最重要的化学物质之一,包括DNA和RNA。

DNA携带生物体的遗传信息,RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。

3. 多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成,包括淀粉、糖原、纤维素等。

4. 生物膜生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜,它存在于细胞表面,构成细胞膜和细胞器膜,起着保护细胞、控制物质进出的作用。

二、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是蛋白质的氨基酸序列,二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠,三级结构是由蛋白质的各个区域所形成的空间结构,四级结构是由多个蛋白质相互组合形成的功能性结构。

2. 蛋白质的功能蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。

酶是生物体内的催化剂,参与生物体内的代谢过程;激素是生物体内的调节剂,参与生物体内的内分泌系统;抗体是生物体内的免疫物质,参与生物体内的免疫反应;结构蛋白主要构成生物体内各种组织和器官。

3. 核酸的结构DNA是由脱氧核糖核酸分子组成,是生物体内传递遗传信息的重要分子;RNA是由核糖核酸分子组成,是生物体内蛋白质合成的重要分子。

4. 核酸的功能DNA的功能是存储和传递遗传信息,参与生物体内的遗传过程;RNA的功能是带有遗传信息的DNA按照一定规律转录成RNA,再依据RNA的信息合成蛋白质。

5. 多糖的结构和功能多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子,包括淀粉、糖原、纤维素等。

它们是生物体内的能量来源和结构组分。

6. 生物膜的结构和功能生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜,其构成了细胞膜和细胞器膜。

生物膜的功能包括保护细胞,控制物质进出,参与细胞信号传导等。

生化课本知识点总结大全

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生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的大分子之一,对细胞结构和功能的维持起着关键作用。

蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等,不同的结构决定了蛋白质的特定功能。

2. 脂质:脂质是生物体内的重要结构材料,也是细胞膜的主要组成部分。

脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等,它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。

3. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内的重要营养物质,包括单糖、双糖和多糖等。

它们在细胞内能够提供能量,并且作为细胞壁的主要组成物质。

4. 核酸:核酸包括DNA和RNA,它们是遗传信息的储存和传递分子。

DNA是细胞的遗传物质,RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。

二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸:细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水,产生大量的能量(ATP)。

细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。

2. 光合作用:植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物,同时释放氧气。

光合作用分为光反应和暗反应两个阶段,叶绿体是光合作用的主要场所。

3. 代谢调控:细胞代谢过程受到多种调节因素的影响,包括激素、神经系统、温度和能量等。

代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态,确保细胞正常工作。

三、酶的作用1. 酶的作用原理:酶是生物体内的催化剂,能够加速化学反应的速率。

酶对底物具有高度专一性,能够选择性地促进底物的转化。

2. 酶的结构:酶分为蛋白质酶和核酸酶两种,它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。

酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。

3. 酶促反应:酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程,酶可用于医药、工业和生化研究等领域。

四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制:DNA复制是遗传信息传递的基础,它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。

DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。

2. 转录:转录是DNA合成mRNA的过程,在细胞核内进行。

生化知识点重点章节总结

生化知识点重点章节总结

生化知识点重点章节总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的类大分子,其主要功能有结构支持、运输、储存、运动、免疫、酶和激素等。

蛋白质由氨基酸组成,具有20种氨基酸,其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。

蛋白质结构包括初级、二级、三级和四级结构,其中三级结构决定了蛋白质的功能。

2.核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递和蛋白质合成的分子,包括DNA和RNA两种类型。

DNA是遗传物质的主要携带者,其分子结构是由磷酸、脱氧核糖和四种碱基组成的双螺旋结构。

RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA三种类型,分别参与基因转录、翻译和蛋白合成。

3.多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物,包括淀粉、糖原、纤维素和果胶等。

多糖在生物体内具有储存能量、结构支持、细胞识别和免疫等重要功能。

4.脂质脂质是生物体内最常见的生物大分子,包括甘油三酯、磷脂和固醇等。

脂质在细胞膜的组成和结构中发挥重要作用,同时也是储存和传递能量的重要物质。

二、酶学1.酶的作用机理酶是生物体内的生物催化剂,能够加速生物反应的速率。

酶与底物之间形成酶底物复合物,通过降低活化能来促进反应的进行。

酶的活性受到温度、pH值、离子强度和底物浓度等影响。

2.酶的分类根据酶的催化反应和底物类型,酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶和同化酶等。

不同类型的酶对底物的选择性和催化效率有所差异。

3.酶的调控酶的活性可以受到底物浓度、反馈抑制、蛋白激酶和蛋白酶等多种因素的调控。

此外,酶的合成和降解也会对其活性产生影响。

三、代谢途径1.糖代谢糖代谢是生物体内糖类物质参与能量产生和生物合成的过程,包括糖解和糖异生两个方面。

在糖解过程中,葡萄糖通过糖酵解或线粒体氧化途径分解产生ATP,而在糖异生过程中,非糖类物质通过逆糖解途径合成葡萄糖。

2.脂肪酸代谢脂肪酸代谢包括脂质的降解和合成两个过程。

脂肪酸通过β氧化途径在线粒体内被分解成辅酶A和乙酰辅酶A,再进入三羧酸循环产生ATP。

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1、何谓不可逆性抑制、竞争性抑制和非竞争性抑制?研究抑制作用有什么理论意义和实践意义?
答:研究抑制作用的理论和实践意义在于
A、研究酶活性中心的必须基团,例如,如果通过基因定点突变,改变酶活性中心的必须基
团,可能使酶的活性增加或降低;使该酶抑制剂的作用增加或降低。

2、糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的?
答:A、当摄入糖过量,葡萄糖除转变为糖元外,可通过过多的乙酰辅酶A的合成而合成脂肪,胆固醇等;
B、脂肪的甘油部分可经糖异生转变成葡萄糖;
C、脂肪的分解代谢受糖代谢影响,如饥饿,糖共应不足,脂肪动员加强,酮体增多
3、试述体内糖如何转变成脂肪?
答:A、葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸;B、丙酮酸进入线粒体生成乙酰辅酶A,此时体内由于乙酰辅酶A和能量增加,机体将趋于合成反应;C、通过柠檬酸—丙酮酸循环,乙酰辅酶A被运输到胞浆,通过脂肪酸合成途径合成脂肪酸;D.在酶作用下,脂肪酸与甘油合成脂肪。

7、生物体内糖、脂肪及蛋白质三类物质在代谢上的相互关系如何?
答:(一)糖代谢与脂类代谢的联系
A、当摄入糖过量,葡萄糖除转变为糖原外,可因增加乙酰辅酶A的合成(脂酸合成的原料增多)而促进合成脂肪酸,合成脂肪。

B、脂肪的甘油部分可经糖异生转变成葡萄糖。

C、脂肪的分解代谢受糖代谢影响,如饥饿,糖供应不足,脂肪动员加强,酮体增多。

(二)糖与氨基酸代谢的联系
A、糖可转变为非必须氨基酸,如葡萄糖—丙酮酸—丙氨酸、葡萄糖—丙酮酸—草酰乙酸—天冬氨酸等。

B、氨基酸(生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸)可经糖异生途径可转变为糖。

(三)脂类和氨基酸代谢的联系
A、脂肪的甘油部分可转变为非必须氨基酸,如甘油—α磷酸甘油—磷酸2羟丙酮—丙酮酸—丙氨酸;丙酮酸—草酰乙酸—天冬氨酸等。

B、蛋白质降解—氨基酸,生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸可转变为乙酰辅酶A—转变为脂酸,也可转变为酮体。

C、氨基酸参与磷脂的合成,如丝氨酸—卵磷脂、脑磷脂等。

3、简述真核RNA聚合酶II的转录激活,指出转录因子与转录起始位点结合的时空顺序。

答:由各种转录因子在转录起始位点进行组装,生成”转录予始复合物”(转录起始复合物)
它们组装的时空顺序是:TFIID(TBP,TAF)-TFIIA-TFIIB-RNA聚合酶II-TFIIF-TFIIE-TFIIH. 4、说明乳糖操纵子的调控机制。

答:1.阻遏蛋白的负调控,正常情况下,细菌利用葡萄糖做碳源(来源丰富),没有乳糖存在,因此,阻遏蛋白结合在O基因处,基因关闭,没有该结构基因的表达; 2.乳糖的诱导调控: 当培养基中乳糖增加而葡萄糖浓度降低时,乳糖作为诱导剂,与阻遏蛋白结合,使后者变构失活,并脱离操纵基因,RNA聚合酶识别,结合O处,基因开放; 3.CAP蛋白的正调控: 由于乳糖浓度升高并葡萄糖浓度降低,而使细胞内cAMP浓度升高,后者激活CRP(cAMP受体结合蛋白,为变构激活),被激活的CRP蛋白与已在启动基因处结合的RNA-聚合酶相互作用,增加结构基因的转录
、原癌基因的表达产物有哪些?
答:有生长因子,生长因子受体(酪氨酸蛋白激酶和非酪氨酸蛋白激酶受体),信号转导蛋白,核内转录因子,细胞周期蛋白等。

2、原癌基因的激活方式有哪些? 举例说明。

答:活化机制:获得启动子,加强子;基因易位;点突变;基因扩增等。

例I:8号染色体的c-Myc转移至14染色体,置于免疫球蛋白基因强启动区之下,引起C-Myc 基因的活化,大量表达c-Myc基因产物,后者作为转录因子,使细胞进入细胞周期,细胞增殖,癌变。

例II:Ras基因点突变,使Ras蛋白失去(或降低)GTP水解酶的活力,增加了Ras –MAPK 信号传导通路的信号强度,增加c-Fos等立早基因表达,使细胞进入细胞周期,细胞增殖,癌变。

(或举其它的例子,如生成截短的生长因子受体,细胞获得持续的增殖信号;MMTV 病毒LTR序列重组到宿主细胞生长因子基因启动区附近,使该基因增强表达表达,细胞增殖,癌变。


3、阐述信号分子的种类和化学本质.
答案:蛋白质和肽类(胰岛素等,胰高血糖素等)、氨基酸及其衍生物(如甲状腺素、肾上腺素等)、类固醇激素(如糖皮质激素、性激素等)、脂酸衍生物(如前列腺素)气体(如NO、CO)等
4、按顺序写出cAMP信号转导途径的各成员,指出变构调节和化学修饰调节的部位.
答案(1):肾上腺素或或高血糖素+受体---激素受体复合物; (2) G蛋白[G蛋白-GDP—G蛋白-α-GTP]; (3)腺苷酸环化酶(AC被G蛋白激活从无活性到有活性并使ATP-cAMP); (4) cAMP激活蛋白激酶A(PKA); (5)---磷酸化酶激酶[无活性---有活性](6)---磷酸化酶(无活性—有活性)—糖元分解,升高血糖. (1),(2), (3),(4),-----存在变构调节(5),(6)---存在共价修饰调节(磷酸化调节)
8、血浆蛋白的功能有哪些?
答:(1)维持血浆的胶体渗透压,(2)维持血浆正常PH,,(3)运输作用,(4)免疫作用,(5)催化作用,(6)营养作用,(7)凝血抗凝血作用。

9、血浆蛋白可分为哪几类?
答:(1)载体蛋白(2)免疫防御蛋白(3)参与凝血与抗凝血的蛋白(4)酶(5)蛋白酶抑制剂(6)激素(7)参与炎症应答的蛋白。

10、试述红细胞内糖代谢的生理意义。

答:红细胞内糖代谢途径主要是I. 糖酵解和2,3二磷酸甘油酸(2,3BPG)途径(旁路); II.磷酸戊糖途径, 它的意义就在于该途径的代谢产物ATP,,2,3二磷酸甘油酸(2,3BPG)和NADPH2的作用;
A、ATP的功能(1) 维系红细胞膜上钠泵的运转(Na—K-ATP酶), 通过消耗A TP将Na泵出,K 泵入,以维持红细胞内外的离子平衡; (2) 维持红细胞膜上Ca 泵的运行; (3) 维持红细胞膜上的脂类与血浆脂蛋白中脂类的交换,该作用须耗A TP (4) 少量A TP用于谷胱甘肽(GSH)和NAD+ 的合成, (5) 用于葡萄糖的活化,启动糖酵解的过程。

B、2,3BPG可调节红细胞的带氧功能,它浓度的增加能降低血白红蛋白与氧的亲合力,有利于红细胞放氧。

C、NADPH2是细胞内重要的还原物质,它能维持红细胞内GSH的含量,使红细胞免受内外源性氧化剂的损伤。

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