血红蛋白与肌红蛋白
简述血尿、血红蛋白尿和肌红蛋白尿的鉴别方法。
简述血尿、血红蛋白尿和肌红蛋白尿的鉴别方法。
1、血尿鉴别方法：
红色尿不一定是血尿，需仔细辨别。
如尿呈暗红色或酱油色，不混浊无沉淀，镜检无或仅有少量红细胞，见于血红蛋白尿；棕红色或葡萄酒色，不混浊，镜检无红细胞见于卟啉尿；服用某些药物如大黄、利福平，或进食某些红色蔬菜也可排红色尿，但镜检无红细胞。
2、血红蛋白尿鉴别方法：
尿中含有游离血红蛋白而无红细胞，或仅有少许红细胞而含有大量游离血红蛋白的现象。
反映了血管内有超出正常的溶血。
由于尿中血红蛋白含量不等，尿色可以呈红色、浓茶色，严重时呈酱油色。
患者因病因不同可表现为不同症状，如阵发性睡眠性血红蛋白尿患者的血红蛋白尿容易清晨第一次尿出现。
蚕豆病有进食蚕豆史或在蚕豆开花季节发生。
溶血严重时常伴贫血、黄疸，肝、脾大。
3、肌红蛋白尿
尿中有肌红蛋白、红细胞及管型。
血清中肌酶明显增高。
根据典型临床表现及实验室检查诊断不难。
急性期尽量减少肌肉活动，并尽量多饮水或大量补液以稀释尿液有肾功能衰竭者可进行透析疗法。
表现为发作性的肌肉无力、肿胀与疼痛，尿呈棕红色。
少数为遗传性，大多数为散发病例。
常见的病因为肌肉的压榨伤，电击伤，动脉栓塞或较长时间的受压引起的缺血性损害，低血钾、糖尿病酮症酸中毒、高血糖非酮症高渗昏迷、中毒、烧伤和冻伤等。
血红蛋白和肌红蛋白的结构
血红蛋白和肌红蛋白的结构嘿，同学们，今天咱们来聊聊血红蛋白和肌红蛋白的结构。
这俩名字听起来挺复杂，其实没那么难理解。
咱先说说血红蛋白哈。
血红蛋白呢，就像是身体里的小快递员。
它在咱们的血液里跑来跑去，负责把氧气送到身体的各个地方。
那它长啥样呢？血红蛋白就像一个小团子，不过这个小团子有点特别哦。
它是由四个小小的部分组成的，这四个小部分就像四个小伙伴，手拉手在一起。
每个小部分都有一个很重要的东西，叫血红素。
这个血红素呢，就像是一个小口袋，专门装氧气。
当血红蛋白在肺里的时候，氧气就会钻到这些小口袋里。
然后血红蛋白就带着氧气，顺着血液流到身体的各个地方，把氧气送给需要的细胞。
再说说肌红蛋白。
肌红蛋白呢，主要是在咱们的肌肉里。
它就像一个小仓库，专门储存氧气。
肌红蛋白长得也有点像小团子，不过比血红蛋白小一些。
它也有一个血红素，也能装氧气。
当咱们运动的时候，肌肉需要很多氧气，这时候肌红蛋白就会把储存的氧气放出来，给肌肉用。
那血红蛋白和肌红蛋白有啥不一样呢？首先呢，血红蛋白是在血液里跑的，肌红蛋白是在肌肉里待着的。
血红蛋白要把氧气送到全身各处，所以它比较忙。
肌红蛋白就只负责给肌肉提供氧气，所以它的工作比较专一。
还有哦，血红蛋白是由四个小部分组成的，肌红蛋白只有一个小部分。
为啥咱们身体里要有血红蛋白和肌红蛋白呢？这可重要啦！咱们呼吸的时候，吸进了氧气，这些氧气得送到身体的各个地方去，不然咱们的细胞就没法工作啦。
血红蛋白就负责把氧气从肺送到身体各处，肌红蛋白呢，就在肌肉里准备着，万一咱们运动的时候需要更多氧气，它就赶紧把氧气放出来。
同学们想象一下哈，如果没有血红蛋白和肌红蛋白，那会怎么样呢？咱们吸进去的氧气就没法送到该去的地方，细胞就会缺氧。
那咱们就会觉得没力气，头晕，甚至可能会生病呢。
所以啊，血红蛋白和肌红蛋白虽然小小的，但是它们的作用可大啦！咱们平时要多运动，这样可以让咱们的肌肉更健康，肌红蛋白也会更厉害哦。
还要多呼吸新鲜空气，这样血红蛋白就能装更多的氧气，把它们送到身体的各个地方。
从结构和功能上说明血红蛋白和肌红蛋白相同和不同点。
血红蛋白和肌红蛋白是两种不同的蛋白质，它们在结构和功能上存在一些相同和不同之处。
相同点：
1. 共同构成：血红蛋白和肌红蛋白都是由氨基酸组成的蛋白质。
不同点：
1. 分布位置：血红蛋白主要存在于红细胞内，负责携带氧气和部分二氧化碳，而肌红蛋白则主要存在于肌肉组织中，参与肌肉的收缩和运动。
2. 结构组成：血红蛋白是由4个亚基组成，其中包含一个铁离子，可以与氧气结合形成氧合血红蛋白。
而肌红蛋白只由一个亚基组成，无法与氧气结合。
3. 功能：血红蛋白的主要功能是在肺部与氧气结合并在全身输送氧气，同时也参与二氧化碳的运载和释放。
肌红蛋白的主要功能是在肌肉中负责储存和运输氧气，与肌肉的收缩和运动密切相关。
4. 催化作用：血红蛋白对体内的化学反应没有直接的催化作用。
而肌红蛋白具有催化剂活性，可以调节肌肉收缩的速度和力量。
总结起来，血红蛋白和肌红蛋白在结构上主要区别在于它们的亚基数量和是否含有铁离子，而在功能上主要区别在于它们的分布位置和主要的生理作用。
血红蛋白携氧负责输送氧气，肌红蛋白负责肌肉收缩和运动。
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线一、血红蛋白与肌红蛋白简介（一）血红蛋白（Hb）1. 结构特点- 血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，成人主要的血红蛋白（HbA）是由两条α - 链和两条β - 链组成（α₂β₂）。
每个亚基都含有一个血红素辅基。
- 血红素是一个由卟啉环和中心铁离子（Fe²⁺）组成的小分子。
铁离子可以与氧分子可逆结合。
2. 功能- 血红蛋白主要存在于红细胞中，其功能是在肺部结合氧气，然后将氧气运输到身体的各个组织部位释放，以满足细胞呼吸的需求。
（二）肌红蛋白（Mb）1. 结构特点- 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的单链球状蛋白。
其多肽链二级结构有8段α - 螺旋，各段之间以无规卷曲相连，最终形成球状，被称为珠蛋白，血红素辅基位于球状结构的疏水洞穴中。
2. 功能- 肌红蛋白主要存在于肌肉组织中，它的功能是储存氧气，当肌肉运动时，可及时将储存的氧气释放出来供肌肉细胞呼吸使用。
二、氧合曲线（一）肌红蛋白的氧合曲线1. 形状- 肌红蛋白的氧合曲线为双曲线。
2. 曲线含义- 肌红蛋白与氧气的结合具有简单的化学平衡关系。
根据公式Mb + O_2⇌MbO_2，其结合常数K=([MbO_2])/([Mb][O_2])。
- 在低氧分压下，肌红蛋白就能与氧气结合，随着氧分压的升高，肌红蛋白与氧气的结合逐渐趋于饱和。
例如，在肌肉组织中，当氧分压较低时，肌红蛋白可以迅速与氧气结合，储存氧气，为肌肉细胞的有氧代谢提供储备。
（二）血红蛋白的氧合曲线1. 形状- 血红蛋白的氧合曲线为S形（ sigmoidal形）。
2. 曲线含义- 这种S形曲线反映了血红蛋白亚基之间的协同效应。
- 当第一个亚基与氧气结合后，会引起其他亚基的构象发生变化，使得它们更容易与氧气结合；反之，当一个亚基释放氧气后，也会促进其他亚基释放氧气。
- 在肺部（氧分压较高，约100 mmHg），血红蛋白容易与氧气结合，达到较高的氧饱和度，将氧气装载。
肌红蛋白与血红蛋白
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白结合氧的协同作用示意图
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Hb的氧结合曲线
• 血红蛋白是目前了解最清楚的别构蛋白质， 血红蛋白的氧合具有正协同效应，即一个 O2的结合会增加同一分子中其余空的氧结 合部位对O2的亲和力。Hb的氧合曲线呈S 形而非双曲线形。每个血红蛋白分子有4个 血红素，因此最多只能结合4分子氧，现假 定O2与Hb的结合是“全或无”的现象。
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 血红素铁 0.039nm 的微小位 移导致血 红蛋白构 象的改变。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象 态。（T态和R态）
脱氧血红蛋白（紧张态）
氧合血红蛋白（松驰态）
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合导致稳定T态的离子键和盐桥的断裂，血 红蛋白的氧结合过程是一协同过程。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 血红蛋白4个血红素基分别位于每个多肽 链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在 分子的表面。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 氧合作用显著改变血红蛋白的四级结构。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白的结构
3、氧与肌红蛋白的结合 —Fe2+与珠蛋白的93位
（F8）His的咪唑基N相 连； —当形成氧合肌红蛋白 （oxy-myoglobin）时， 第6个配位键与氧结合； —当成高铁肌红蛋白时，第 6配位键被H2O分子占据； —在氧结合一侧有一E7 His氧结合部位形成空间 位阻区
肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线
肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线1.引言肌红蛋白和血红蛋白是人体内两种重要的蛋白质，它们在运输氧气和维持氧气平衡方面起着至关重要的作用。
而肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线则是研究这两种蛋白在氧气运输中的关键指标。
在本文中，我们将深入探讨肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线，探讨其在人体生理活动和运动中的重要性。
2.肌红蛋白的氧解离曲线肌红蛋白是一种存在于肌肉中的蛋白质，其主要功能是与氧气结合，从而在肌肉组织中转运氧气。
肌红蛋白的氧解离曲线是描述其与氧气结合与解离的关系曲线。
通常情况下，肌红蛋白的氧解离曲线呈S形，这意味着在低氧气压下，肌红蛋白能够更有效地结合氧气，而在高氧气压下，它能够更容易地释放氧气，从而确保肌肉组织能够在不同氧气供应情况下保持正常功能。
3.血红蛋白的氧解离曲线与肌红蛋白类似，血红蛋白也具有氧解离曲线。
血红蛋白是存在于红细胞中的蛋白质，主要负责将氧气从肺部输送到身体各个组织中。
血红蛋白的氧解离曲线同样呈S形，但相比肌红蛋白，血红蛋白在低氧气压下能够更有效地释放氧气，而在高氧气压下能够更容易地结合氧气，从而保证足够的氧气供应到组织中。
4.肌红蛋白和血红蛋白在运动中的作用运动时，身体需要更多的氧气来供应肌肉组织，以维持肌肉的正常运动。
肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线在这一过程中发挥着关键的作用。
当运动强度较小时，肌红蛋白能够更有效地将氧气输送到肌肉组织中，从而满足肌肉对氧气的需求；而当运动强度增加时，血红蛋白能够更快速地释放氧气，确保身体各个部位都能够得到充足的氧气供应。
5.个人观点在我看来，肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线是人体自身对氧气运输和利用情况的智慧体现。
通过这两种蛋白的不同氧解离曲线，人体能够根据不同情况下对氧气的需求进行精确调节，从而保证身体能够在不同情况下保持正常的生理功能。
这一机制的存在为我们深入理解人体生理活动和运动提供了重要线索。
6.总结通过对肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线的探讨，我们深入了解了这两种蛋白在氧气运输中的重要作用。
高等无机化学---血红蛋白和肌红蛋白
血红蛋白
Hb的结构
Advanced Inorganic Chemistry
Hb and Mb含有不同的序列
Advanced Inorganic Chemistry
不同动物Hb分子的肽链组成
不同；成人Hb的多肽链主要
是两条α链和两条β链构成的
以Ａ－Ｈ命名。螺旋区之间有５个非螺旋段，还有２个
非螺旋区。血红素位于Mb分子的一条沟缝中，放在一个非极性 的龛中，它可以保护 Fe 2 不致氧化为 Fe 3 。
Advanced Inorganic Chemistry
Mb使用血红素结合 O2
铁原卟啉IX： 血红素是平面结构。 铁原子在中心，连接着4个N。
是皮肤白皙的人。另外一些生物，如蛇类和蟹类，
用铜来运输氧气，所以他们有真正的蓝血。
Advanced Inorganic Chemistry
一、结构
1. 血红蛋白（Hemoglobin，Hb）是使血液呈
红色的蛋白，它由四条链组成（蛋白质亚
基），两条α链（相同）和两条β链，每一条链
包含一个血红素。每一条蛋白链和肌红蛋白的 结构相似。
是变构蛋白，所以O2和Mb结合并不协作进行。 但是，在同样的氧分压下，Mb结合的氧量是Hb结合的氧
量的6倍。
Advanced Inorganic Chemistry
Thank yistry
氧气结合在铁原子上，Hb起氧的载体。
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2、肌红蛋白（Myoglobin，Mb） 是由一条多肽链 （珠蛋白，globin）和一个血红素（铁原卟啉）
组成。分子量17，800。
肌红蛋白和血红蛋白的异同
肌红蛋白和血红蛋白的异同肌红蛋白和血红蛋白是两种具有重要生物学功能的蛋白质。
它们在生物体内具有不同的作用和结构，但也存在一些相似之处。
本文将详细介绍肌红蛋白和血红蛋白的异同。
肌红蛋白和血红蛋白是两种在动物体内广泛存在的蛋白质。
它们都属于血红蛋白超家族，能够结合氧气并参与氧气的运输。
然而，肌红蛋白主要在肌肉中发挥作用，而血红蛋白则主要存在于红细胞中。
首先，肌红蛋白的结构和功能是与肌肉收缩密切相关的。
肌肉收缩需要大量的能量供应和氧气运输，肌红蛋白正是在这个过程中发挥重要作用的，它能够存储和释放氧气。
肌红蛋白的结构由一个含有一个铁离子的血红素分子（HEM）和一个细胞色素b(尤其是细胞色素b5)分子组成。
这种结构使得肌红蛋白能够与氧气发生紧密的结合，并在需要时迅速释放氧气供肌肉使用。
肌红蛋白在肌肉组织中的含量与肌肉的供氧能力密切相关，能够提供更高效的氧气供应，从而增强肌肉的工作能力。
相比之下，血红蛋白是一种在红细胞中广泛存在的蛋白质，主要负责运输氧气。
血红蛋白由四个亚单位组成，每个亚单位都包含一个铁离子的血红素基团。
它与氧气的结合和释放是可逆的，可以根据周围环境中氧气的浓度进行调节。
当血红蛋白与氧气结合形成氧合血红蛋白时，血液呈现鲜红色；而当血红蛋白与氧气分离形成脱氧血红蛋白时，血液呈现深红色。
此外，血红蛋白和肌红蛋白在结构上也存在一些差异。
血红蛋白的四个亚单位之间通过非共价键相互连接，形成一个类似于球形的结构。
而肌红蛋白的亚单位之间没有直接的键连接，而是通过其他蛋白质与细胞色素b5连接在一起。
虽然肌红蛋白和血红蛋白在结构和功能上存在差异，但它们也有一些共同点。
首先，它们都包含有血红素分子，具有与氧气结合的能力。
其次，它们都参与氧气在生物体内的运输和供应，在维持生命过程中发挥着重要作用。
总结起来，肌红蛋白和血红蛋白是两种具有重要生物学功能的蛋白质。
它们在结构和功能上存在一定的差异，肌红蛋白主要参与肌肉的收缩和氧气供应，而血红蛋白则主要负责氧气的运输。
4. 血红蛋白和肌红蛋白
Bioinorganic Chemistry
2. 血红蛋白（hemoglobin，Hb）血红蛋白是 使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成（蛋白质 亚基），两条α链（相同）和两条β链，每一条链 有一个包含一个血红素。每一条蛋白链和肌红蛋 白的结构相似。 氧气结合在铁原子上，Hb起氧的载体。
Bioinorganic Chemistry
当血液进入组织时，二氧化碳分压增大，pH 下降，有利于血液释放氧；使细胞获得更多的氧。 血液中HbO2放出氧后，促使Hb与H＋及CO2结合。 当血液进入肺部时，肺泡中氧的分压高，有 利于HbO2的生成。 HbO2的生成又促使Hb释放出 H＋及CO2。
Bioinorganic Chemistry
Bioinorganic Chemistry
第三节 氧合作用的热力学与动力学
氧 的 饱 和 度
Bioinorganic Chemistry
k1,K Mb+O2 k-1 K=[MbO2]/[Mb][O 2] θ＝[MbO2]/([Mb]+[MbO2]) =K[O2]/(1+K[O2]) =K'pO2/(1+k'pO2) MbO 2
Fe-protoporphyrin IX Heme is planar. Iron atom at center. Coordinated to 4 N’s
Bioinorganic Chemistry
Mb uses heme to bind O2
E-7
Fe bound to His (F8) side chain, and O2 or CO2 His E7 H-bonds to O2 to stabilize. (CO binds more tightly than
以肌红蛋白和血红蛋白为例,论述蛋白质结构和功能的关系
以肌红蛋白和血红蛋白为例，论述蛋白质结构和功能的关系蛋白质是生物体内最重要的功能性分子之一，其结构和功能之间存在着密切的关系。
以肌红蛋白和血红蛋白为例，我们可以深入探讨这种关系。
1. 肌红蛋白（Myoglobin）:-结构：肌红蛋白是一个含有单一多肽链的球状蛋白质，这个多肽链折叠成一个特定的三维结构。
该蛋白质的一个显著特点是它包含一个血红素基团，这是一个铁离子中心，能够结合氧分子。
-功能：肌红蛋白的主要功能是在肌肉细胞中储存和运输氧气。
当肌肉细胞需要更多的氧气时，肌红蛋白可以迅速释放所储存的氧气以满足需求。
2. 血红蛋白（Hemoglobin）:-结构：血红蛋白是一个四聚体蛋白质，由两个α-亚基和两个β-亚基组成。
每个亚基都包含一个血红素基团，总共有四个，这使得血红蛋白能够结合四个氧分子。
-功能：血红蛋白的主要功能是在血液中运输氧气从肺部到身体的各个部位。
此外，它还参与二氧化碳的运输。
结构和功能的关联：-血红素基团：肌红蛋白和血红蛋白都具有血红素基团，这是它们能够结合氧的关键结构特征。
血红素基团的存在使得这两种蛋白质都能够执行其氧气运输的功能。
-四级结构：尽管肌红蛋白和血红蛋白都是由多肽链组成的，但它们的四级结构不同。
血红蛋白的四聚体结构使其能够高效地在血液中运输氧气，而肌红蛋白的单体结构则使其更适合在肌肉细胞中储存氧气。
-调控机制：肌红蛋白和血红蛋白的结构决定了它们对氧气的亲和力。
例如，血红蛋白在肺部的高氧浓度下容易结合氧气，而在组织的低氧浓度下容易释放氧气，这是由于其结构变化导致的。
总的来说，肌红蛋白和血红蛋白的特定结构赋予了它们特定的功能。
这些蛋白质的结构决定了它们如何与其他分子相互作用，以及它们如何在生物体内执行其功能。
血红蛋白和肌红蛋白结构和功能的异同
血红蛋白和肌红蛋白结构和功能的异同1. 前言大家好，今天咱们聊聊两个在身体里可谓“明星”的家伙——血红蛋白和肌红蛋白。
虽然听起来有点拗口，但这两个小家伙在我们身体里的工作可是相当重要的。
你想，血红蛋白就像是负责送快递的哥们，而肌红蛋白则是那个在健身房里默默使劲的壮汉。
他们在身体里扮演的角色可不一样，结构也是千差万别，接下来咱们就来扒一扒这两位的“秘密”。
2. 血红蛋白的魅力2.1 结构先来聊聊血红蛋白。
它的结构可是个复杂的大家伙，四个小单位组合在一起，像是一支乐队，每个乐器都得和谐配合才能奏出美妙的旋律。
它主要由两条α链和两条β链组成，每个单位里都带着一个铁离子，嘿，这就是它的秘密武器了！这小铁离子就像是血红蛋白的“吸氧器”，能把氧气牢牢抓住，等它飙车去各个组织的时候，把氧气送给需要它的地方。
简直是“超级快递员”！2.2 功能那么，血红蛋白的功能可不止于此。
它的另一个绝活是能把二氧化碳送回肺部，真的是“先送氧，再送回”。
这一点就特别重要了，想象一下，如果血液里二氧化碳堆积过多，那可就麻烦了。
这就像是快递员收了太多包裹，根本没有时间送走，最后只好自己去发愁。
血红蛋白在这方面可谓是身手不凡，既负责输送氧气，又保证二氧化碳的顺利排出。
给它点个赞吧！3. 肌红蛋白的风采3.1 结构说完血红蛋白，咱们再来看看肌红蛋白。
虽然肌红蛋白的名字听上去跟血红蛋白差不多，但其实它的结构就简单多了，只有一个单位，就像是一个独立的“小战士”。
它也有一个铁离子，不过只带着一个，更多的是专注于“自己”的任务。
这种结构让它在肌肉里储存氧气，随时待命，简直是个“超能战士”。
3.2 功能肌红蛋白的功能主要是存氧，当你在健身房挥汗如雨的时候，它就是在你肌肉里默默工作的那位英雄。
想象一下，当你在跑步时，身体需要氧气，肌红蛋白就像是准备好的弹药库，随时给你的肌肉提供氧气，让你能继续坚持下去。
没有它的帮助，咱们恐怕很快就会累得跟狗一样，直接躺在地上。
肌红蛋白和血红蛋白的异同
均由蛋白质构成
均由蛋白质构成
均存在于哺乳动物体内
均具有携氧功能
均与氧气结合形成氧合血红蛋 白
均参与呼吸过程
肌红蛋白和血红蛋白都参与氧气的运输和释放 两者都与血液中的氧气结合，维持身体的氧气供应 肌红蛋白和血红蛋白在呼吸过程中都起到关键作用 两者都与细胞代谢和能量转换有关
肌红蛋白和血红蛋白的不同之 处
汇报人：XX
分布位置不同
血红蛋白主要分布在红细胞 中，负责运输氧气
肌红蛋白主要分布在肌肉组 织中，特别是心肌和骨骼肌
肌红蛋白和血红蛋白在人体 内的分布位置有显著差异
血红蛋白主要存在于血液中， 参与氧气的运输和交换
组成结构不同
肌红蛋白由一条肽链和一个血红素辅 基组成
血红蛋白由两条肽链和四个血红素辅 基组成
功能作用不同
肌红蛋白：主要负责储存和运输氧，在肌肉中起作用 血红蛋白：主要负责运输氧，在血液中起作用
反应速度不同
肌红蛋白的反应速度比血红蛋白更快 血红蛋白的反应速度较慢，需要一定的条件才能发生反应 肌红蛋白和血红蛋白的反应速度不同与其结构有关 肌红蛋白和血红蛋白在反应速度上的差异与其功能有关
THANK YOU
肌红蛋白和血红蛋白的异同
汇报人：XX
单击输入目录标题 肌红蛋白和血红蛋白的相似之处 肌红蛋白和血红蛋白的不同之处
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肌红蛋白和血红蛋白的相似之 处
均具有携氧功能
均具有携氧功能
均存在于哺乳动物体内
均由一条多肽链和一个血 红素组成
均具有变构效应
Байду номын сангаас
均存在于血液中
均存在于血液中 均具有携氧功能 均受到氧气浓度的影响 均参与血液中的气体运输
肌红蛋白和血红蛋白的异同
肌红蛋白和血红蛋白的异同肌红蛋白和血红蛋白是两种在人体中起关键作用的蛋白质，它们在结构和功能上存在一些异同之处。
本文将从结构、功能和分布三个方面对肌红蛋白和血红蛋白进行比较。
一、结构差异
肌红蛋白和血红蛋白在结构上存在一些差异。
肌红蛋白由一个分子组成，分子由一个铁离子、一个肌红蛋白蛋白链和一个肌红蛋白的辅助色素组成。
而血红蛋白由四个分子组成，分子由一个铁离子、一个血红蛋白蛋白链和一个辅助色素（血红素）组成。
二、功能差异
肌红蛋白和血红蛋白在功能上也存在一些差异。
肌红蛋白主要存在于横纹肌细胞中，是肌肉收缩的关键蛋白质。
它能够与氧气结合，并在肌肉收缩过程中释放氧气，提供能量供应。
而血红蛋白主要存在于红血球中，是在体内氧气和二氧化碳的运输和交换中起关键作用的蛋白质。
血红蛋白能够与氧气结合，在肺部吸收氧气后将其运输到组织器官，同时还能够将二氧化碳带到肺部排出。
三、分布差异
除了在功能和结构上的差异，肌红蛋白和血红蛋白在分布上也存在一些差异。
肌红蛋白主要存在于横纹肌细胞中，主要分布在肌肉组织中，特别是慢肌纤维中，它使得肌肉具有一定的耐力和持久力。
而血
红蛋白主要存在于红血球中，它在全身各个组织和器官中均存在，负责氧气的运输和交换。
总结：
综上所述，肌红蛋白和血红蛋白在结构、功能和分布三个方面存在一些差异。
肌红蛋白主要存在于肌肉细胞中，起到肌肉收缩和供能的作用；而血红蛋白主要存在于红血球中，负责氧气的运输和交换。
这两种蛋白质在生命活动中起到了不可替代的重要作用。
肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线
肌红蛋白和血红蛋白是人体内两种重要的蛋白质，它们在氧气输送和储存过程中起着重要作用。
对它们的氧合曲线的研究有助于我们深入了解氧气在人体内的运输和释放机制，对于临床医学和运动生理学等领域具有重要的指导意义。
1. 肌红蛋白的作用肌红蛋白是一种存在于体内肌肉组织中的蛋白质，其主要功能是储存和运输氧气。
肌红蛋白的分子结构与血红蛋白相似，但其在体内的分布和作用有所不同。
在运动过程中，肌肉组织需要大量的氧气来供应能量，肌红蛋白便起到了储存和释放氧气的作用，使肌肉组织能够持续得到氧气的供应。
2. 血红蛋白的作用血红蛋白是存在于红细胞内的蛋白质，它能够与氧气结合形成氧合血红蛋白,并在体内输送氧气。
血红蛋白所具有的氧气结合能力直接影响了氧气在体内的输送和释放效率，因此其在人体生理过程中具有重要作用。
3. 氧合曲线的定义氧合曲线是描述血红蛋白和肌红蛋白氧合作用的一种图形表现形式。
通过观察氧合曲线的形态和特点，可以深入了解血液在携氧和释氧过程中的规律，为研究血氧浓度与氧合状态之间的关系提供了重要依据。
4. 氧合曲线的特点氧合曲线一般具有S形状，这主要与血红蛋白的构成和在不同氧气浓度下所呈现的不同氧合状态有关。
在低氧浓度下,血红蛋白更容易与氧气结合,形成氧合血红蛋白，从而提高氧气的吸收和输送效率；而在高氧浓度下,血红蛋白已经充分饱和，对氧气的吸收和释放能力均相对较低。
5. 氧合曲线的影响因素氧合曲线的形状和特点受多种因素影响，其中最主要的因素包括温度、pH值、二氧化碳浓度等。
温度的升高会使氧合曲线向右移动，增加氧的解离，促进氧的释放，而pH值的改变也会对血红蛋白的结合能力产生显著影响。
6. 肌红蛋白和血红蛋白的比较肌红蛋白和血红蛋白在氧合过程中具有相似的氧合曲线特点，但由于在生理功能和分布上存在明显差异，其氧合曲线在一些细节上也会有所不同。
了解肌红蛋白和血红蛋白的氧合特点，有助于我们更好地理解体内氧气的储存、输送和释放过程。
肌红蛋白和血红蛋白功能差异的原因
肌红蛋白和血红蛋白功能差异的原因
肌红蛋白和血红蛋白是两种在动物体内发挥重要功能的蛋白质。
它们的功能差
异主要源于它们的结构和分布的不同。
以下是肌红蛋白和血红蛋白功能差异的原因：
1. 结构差异：肌红蛋白和血红蛋白的分子结构存在一些差异。
肌红蛋白分子结
构中含有一个亚单位，其中有一个与氧气结合的血红素环。
而血红蛋白则由四个亚单位组成，每个亚单位都含有一个血红素环。
这些结构上的差异导致了它们的功能上的差异。
2. 分布差异：肌红蛋白主要存在于肌肉组织中，尤其是横纹肌细胞内。
它在肌
肉收缩过程中发挥重要作用。
血红蛋白则主要存在于血液中的红细胞中，起到了运输氧气和二氧化碳的作用。
3. 功能差异：肌红蛋白的主要功能是在肌肉运动中储存和释放氧气。
当肌肉需
要氧气供应时，肌红蛋白释放氧气，使肌肉能够进行高强度运动。
血红蛋白的功能是在肺部吸收氧气，并将其运输到身体各个组织，同时还能够将组织中产生的二氧化碳运回到肺部，排出体外。
总而言之，肌红蛋白和血红蛋白功能差异的原因在于它们的结构和分布的不同，以及其在机体中扮演的角色不同。
这些差异使它们能够有效地完成各自的功能，从而维持身体正常的生理活动。
血尿血红蛋白尿肌红蛋白尿怎么区别(2)
血尿血红蛋白尿肌红蛋白尿怎么区别血尿、血红蛋白尿、肌红蛋白尿都是尿液中出现异常现象的症状，虽然它们都表现为尿液中的异常物质，但是产生的原因和治疗方法却是不同的。
本文将针对这三个症状进行介绍、区别和治疗。
一、血尿血尿是指尿液中出现红色的血细胞，可以是红细胞、白细胞或止血细胞等，而其中以红细胞为主要类型。
尿液中出现血液可能是由于下列原因之一引起：1.泌尿系统的感染或炎症2.泌尿系统中结石或肿瘤3.情况较严重的创伤或损伤4.体内血小板减少5.药物副作用治疗方法：在医生的指导下进行经验治疗，以根据病情调整治疗方案。
通常，治疗方案包括在病源地区进行治疗，并如果需要，将医生的指示遵从至少一个循环。
注意事项：1.病人要按照医嘱正确的服用药品。
2.如果病人出现腹胀、恶心和呕吐等副作用时，要及时就医。
3.应注意病人的卫生，保持所用的浴室厕所清洁。
二、血红蛋白尿血红蛋白尿是指形成代理时在尿液中出现了血红蛋白。
血红蛋白可以用一些细胞中的天然“解毒剂”来加以降解，然而，过多的血红蛋白会导致解毒剂耗竭，使得血红蛋白无法得到正常的水平，最终导致缺氧。
由于血红蛋白尿往往与严重的急性肾损伤有关，所以在治疗前必须进行详细的肾功能检查。
治疗方法：血红蛋白尿的治疗目的是防止肾功能损害进一步加重以及防治感染等并发症。
治疗方法通常包括控制病因、维持恰当的液体平衡和纠正电解质紊乱等，必要时进行肾透析或肾移植。
注意事项：1.病人要及时就医以进行详细检查。
2.病人要在医生指导下进行治疗。
3.应避免过度用咖啡、酒精、碳酸饮料等刺激性饮品。
三、肌红蛋白尿肌红蛋白尿是指尿液中出现肌红蛋白，通常是由于肌钙蛋白运载体的释放和肌肉组织破坏而导致的。
肌红蛋白溶解在尿液中、释放的短后时间内肌红蛋白浓度加重，它可以导致肾小管内的的深度损害，最终导致肾脏衰竭。
治疗方法：肌红蛋白尿的治疗方法通常包括改变管理的目标以缓解肌红蛋白尿，给予积极的液体管理，确保病人的肾功能正常，胸腔放血有必要引流。
血红蛋白与肌红蛋白PPT课件
• ◇ （三） 02与肌红蛋白的结合
• ◇ （四） 02的结合改变肌红蛋白的构象 • ◇ （五）肌红蛋白结合氧的定量分析
（一）肌红蛋白的三级结构
• 肌红蛋白由一条153个氨基酸组成的肽链和一个血
红素辅基组成。分子量为17800。
• 肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，
（五）肌红蛋白结合氧的定量分析
1.氧分数饱和度（Y），携氧肌红 蛋白分子数和去氧肌红蛋白以及携 氧肌红蛋白分子数的比值。当Y 为
1时，所有的肌红蛋白被氧饱和。
2.P50 肌红蛋白被半数饱和时的
氧分压。
3.线粒体中的氧浓度为0-10torr，静脉血中为15torr，或更高一些。肌红蛋 白P50 为2torr，因此大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的。如果由于肌肉 收缩而使线粒体中氧含量下降，它可以立即供氧。 4.肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。细胞内表面10torr（Y为 80%），线粒体1torr （Y为25%）。
滑动接触 α1β2和相同的α2β1接触。 涉及螺旋C、G、H和非螺旋段FG拐弯的 19个残基，当血红蛋白因氧合作用而 发生构象变化时，这些接触也发生改 变。 • 图6-10 血红蛋白半分子（αβ二聚体的侧面观）
• 作为动态构象分子，血红蛋白可以看作是αβ-二聚体的二 聚体，也可以看作是相同的二聚体半分子组成：α1β1-亚 基和α2β2-亚基对。每个αβ-二聚体作为钢体移动。当血 红素基氧合时，分子的两个二聚体半分子彼此滑动。如果一 个αβ-二聚体固定不动，则另一个αβ-二聚体将绕一个设 想的αβ-二聚体的偏心枢轴旋转约15°并平移0.08nm。
第 4节
蛋白质结构与功能的关系
• ◆ 一、肌红蛋白的结构与功功能 • ◆ 二、血红蛋白的结构与功能 • ◆ 三、血红蛋白与分子病 • ◆ 四、免疫系统和免疫球蛋白 • ◆ 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩 • ◆ 六、蛋白质的结构与功能的进化
肌红蛋白和血红蛋白的氧饱和
肌红蛋白和血红蛋白的氧饱和肌红蛋白和血红蛋白是人体中两种含铁的蛋白质，它们分别在肌肉组织和红细胞中起着重要的氧气运输和储存作用。
本文将详细介绍肌红蛋白和血红蛋白的结构、功能以及与氧饱和度之间的关系。
首先，让我们来了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点。
肌红蛋白是由一个含有一个铁离子的单个多肽链组成，它占据了肌肉组织大约1%的总重量。
肌红蛋白的结构比较简单，但其含铁结构使其能够与氧气结合，从而在肌肉组织中起到储存和释放氧气的功能。
血红蛋白是由四个多肽链组成的四聚体，每个多肽链都与一个铁离子结合，并形成一个可以与氧气结合的结构。
血红蛋白通过红细胞携带氧气，将其从肺部运输到身体的各个组织和细胞。
肌红蛋白和血红蛋白的氧饱和度是指铁离子与氧气结合形成氧合血红蛋白的比例。
氧饱和度是一个关键的生物学指标，它反映了血液中携氧蛋白的能力。
一般来说，氧饱和度越高，说明携氧蛋白与氧气结合的能力越强，身体的氧供应越充分。
血红蛋白的氧饱和度受多种因素影响，其中最主要的因素是氧分压和pH值。
氧分压是指氧气分子在单位面积上的压强，即氧气的浓度。
当氧分压较高时，血红蛋白与氧气的结合力增强，氧饱和度也会提高。
而当氧分压较低时，血红蛋白与氧气的结合力减弱，氧饱和度降低。
pH值是指溶液的酸碱程度，它也可以影响血红蛋白的氧饱和度。
当溶液的pH值较低，即酸性较强时，血红蛋白与氧气结合力减弱，氧饱和度下降。
相反，当溶液的pH值较高时，即碱性较强时，血红蛋白与氧气结合力增强，氧饱和度增加。
除了氧分压和pH值，温度也可以影响血红蛋白的氧饱和度。
一般来说，温度升高，血红蛋白的氧合能力会降低，导致氧饱和度下降。
这也是为什么在高温环境下，我们容易感到呼吸困难和疲劳的原因。
综上所述，肌红蛋白和血红蛋白在人体内起着重要的氧气运输和储存作用。
它们的氧饱和度受到多种因素的影响，包括氧分压、pH值和温度等。
通过了解和调节这些因素，我们可以有效地提高氧饱和度，保证身体各个组织和细胞得到充足的氧气供应，维持正常的生理功能。
血红蛋白和肌红蛋白的三级结构
血红蛋白和肌红蛋白的三级结构1. 基本介绍嘿，大家好！今天咱们来聊聊人体里两个超级重要的蛋白质：血红蛋白和肌红蛋白。
你们可能知道它们对我们健康至关重要，但可能对它们的结构没啥了解。
别担心，我们会用最简单的语言来解读这两个“明星”蛋白质的三级结构。
那就让我们一起探秘这两个超级英雄的“秘密基地”吧！2. 血红蛋白的三级结构2.1 血红蛋白的角色血红蛋白，这家伙可是咱们体内的铁杆运输工。
它的主要任务就是把氧气从肺部送到全身的细胞，还得把二氧化碳带回来。
你可以把血红蛋白想象成一个超级货车，负责运输氧气这个重要的“货物”。
为了做好这项工作，血红蛋白的结构可不简单。
它可是有四个“车厢”组成的，这些车厢是由四个蛋白链组成的。
2.2 血红蛋白的三级结构好了，聊完了血红蛋白的工作，我们来看看它的三级结构。
三级结构听上去有点高深，其实简单说就是蛋白质的“折叠形状”。
血红蛋白的四个蛋白链是“紧密团结”在一起的，形成一个叫做“球状结构”的大圆球。
这四个链条在空间里折叠成复杂的形状，确保每个链条都能“合作愉快”地抓住氧气。
而且，它们的结构还能根据氧气的数量“调节”自己的形状，这样就能更好地运输氧气了。
3. 肌红蛋白的三级结构3.1 肌红蛋白的作用接下来，咱们聊聊肌红蛋白。
这位英雄的工作是在肌肉里储存氧气，以便在运动的时候提供能量。
你可以把肌红蛋白想象成一个小小的氧气仓库，专门在肌肉里存放氧气，准备随时供给。
虽然肌红蛋白的工作和血红蛋白有些相似，但它的结构和方式却大有不同。
3.2 肌红蛋白的三级结构肌红蛋白的三级结构相对简单点。
它只有一个蛋白链，而且这个链条会折叠成一个小小的球状。
这个结构虽然简单，但却非常高效。
就像一个小巧的储物柜，可以紧密地包裹住氧气分子，以备不时之需。
而且，它的结构也很特别，能确保氧气在需要的时候迅速释放出来。
这种设计让肌红蛋白在高强度运动时可以快速提供氧气，帮助肌肉保持活力。
4. 总结与比较所以，总结一下，血红蛋白和肌红蛋白虽然都与氧气运输有关，但它们的结构和功能却各有千秋。
血红蛋白与肌红蛋白
合的O2在His（近侧）的咪唑N和 Fe原子之间。
第七页，编辑于星期二：二十一点 十分。
第八页，编辑于星期二：二十一点 十分。
• 空间位阻的意义 • 游离在溶液中的铁卟啉结合CO的能力比O2大25000倍，但在肌红蛋白
中，仅比O2大250倍。原因是由于空间位阻造成的。这样可以防止 代谢过程中产生的CO占据O2的结合部位。
辅基组成。分子量为17800。
• 肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的， 螺旋之间通过一些片段连接。肌红蛋白中的四分之 三氨基酸残基都处于a-螺旋中。尽管肌红蛋白中的 高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象，但肌红 蛋白的一些结构还是代表了球蛋白的典型结构特征。
第三页，编辑于星期二：二十一点 十分。
• ◇ （一）肌红蛋白的三级结构 • ◇ （二）辅基血红素 • ◇ （三） 02与肌红蛋白的结合 • ◇ （四） 02的结合改变肌红蛋白的构象 • ◇ （五）肌红蛋白结合氧的定量分析
第二页，编辑于星期二：二十一点 十分。
（一）肌红蛋白的三级结构
• 肌红蛋白由一条153个氨基酸组成的肽链和一个血红素
• 去氧血红蛋白中的Fe(Ⅱ)只有５个 配体，并位于卟啉环上方０.０５ ５nm。当氧结合时， Fe(Ⅱ)被拉 回到卟啉环平面，离卟啉环平面仅 为0.026 nm。这种结构的改变对肌 红蛋白意义不大，但显著的改变了 血红蛋白的性质，改变了四聚体的 亚基间的作用，是之具有别构作用。
第十页，编辑于星期二：二十一点 十分。
• ◇ 1.血红蛋白的亚基组成 • ◇ 2.血红蛋白的三维结构
第十三页，编辑于星期二：二十一点 十分。
1.血红蛋白的亚基组成
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（二）镰刀状细胞贫血病
在1904年，芝加哥的james Herrick发现在一个患有贫血 病的病人的正常细胞之中存在 着许多异常的镰刀形细胞（右 图），Herrick将这种血液病 称之镰刀形细胞贫血病。
• ◇ 1.镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的 • ◇ 2.镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序列的细微变化 • ◇ 3.镰刀状细胞血红蛋白可形成纤维状沉淀 • ◇ 4.镰刀状细胞血红蛋白的治疗性矫正
4.突变发生在亚基界面上
• 四级结构中亚基的相互作用是血红蛋白氧合的别构调节所 必需的。例如HbKempsey(a2β225Asp-Asn )，β链的Asp99(G1) 突变为天冬酰胺。在正常的血红蛋白中Aspβ99与a链的Tyr a42(C7）形成氢键，稳定T态构象（图6一23）。但换成Asn 则不能与Tyr a42形成氢键以建立T态。因此，Hb Kempsey 对02的亲和力特别高，以致在组织中不能释放02 。Hb Kansas a2β2 102Asn-Thr 的情况恰好相反，Asnβ102(G4)为 苏氨酸所取代，不能再与a链的Asp a94(G1)形成氢键以建 立R态。结果是对02的亲和力异常低。
第4节 蛋白质结构与功能的关系
• ◆ 一、肌红蛋白的结构与功功能 • ◆ 二、血红蛋白的结构与功能 • ◆ 三、血红蛋白与分子病 • ◆ 四、免疫系统和免疫球蛋白 • ◆ 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩 • ◆ 六、蛋白质的结构与功能的进化
一、肌红蛋白的结构与功能
• ◇ （一）肌红蛋白的三级结构 • ◇ （二）辅基血红素 • ◇ （三） 02与肌红蛋白的结合 • ◇ （四） 02的结合改变肌红蛋白的构象 • ◇ （五）肌红蛋白结合氧的定量分析
• 疏水环境的意义
• 通常O2与Fe(Ⅱ)接触会使Fe(Ⅱ)氧化为Fe(Ⅲ)，血红素也 是一样。但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境， Fe(Ⅱ) 不易被氧化。
• 微环境的作用：固定血红素基；保护血红素铁免遭氧化； 为O2提供一个合适的结合部位．
（四） 02的结合改变肌红蛋白的构象
• 去氧血红蛋白中的Fe(Ⅱ)只有 ５个配体，并位于卟啉环上方 ０.０５５nm。当氧结合时， Fe(Ⅱ)被拉回到卟啉环平面， 离卟啉环平面仅为0.026 nm。 这种结构的改变对肌红蛋白意 义不大，但显著的改变了血红 蛋白的性质，改变了四聚体的 亚基间的作用，是之具有别构 作用。
• O2 和四吡咯环呈60度倾斜。 • 高铁肌红蛋白中水代替O2填
充该部位。
• 氧结合是一个空间位阻区域
• E7 His（远侧）的咪唑环与 Fe原子的距离远，不发生作 用，但与分子O2 能紧密接触， 被结合的O2在His（近侧）的 咪唑N和Fe原子之间。
• 空间位阻的意义
• 游离在溶液中的铁卟啉结合CO的能力比O2大25000倍，但 在肌红蛋白中，仅比O2大250倍。原因是由于空间位阻造 成的。这样可以防止代谢过程中产生的CO占据O2的结合部 位。
2.镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序 列的细微变化
• 大约花费了四十多年的时间才确定镰刀形细胞贫血病 是血红蛋白内氨基酸替换的结果。序列分析发现，贫血病 人血红蛋白（Hb S）分子中的β链的第六个氨基酸残基是 一个非极性的缬氨酸，而正常的Hb A分子中的β链的第六 个氨基酸残基是谷氨酸，这一替换是由编码β链的基因中 的单个核苷酸取代引起的。
（三）血红蛋白的协同性氧结合 （Hb氧结合曲线）
（四）H+、CO2和BPG对血红蛋白结合 氧的影响
• 1.H+、和CO2促进氧的释放（Bohr效应）
２.ＢＰＧ降低Hb 对氧的亲和力
1.H+、和CO2促进氧的释放（Bohr效应）
• Bohr效应 • Bohr效应的意义
２.ＢＰＧ降低Hb 对氧的亲和力
• 肌红蛋白的内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成 的，特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。而表面 既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸 残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数 可离子化的残基都位于表面。血红素辅基处于一 个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙 内，血红素中的铁原子是氧结合部位。无氧的肌 红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧 合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。
3.镰刀状细胞血红蛋白可形成 纤维状沉淀
• 在β1亚基的第85和88氨基酸为Phe和Lue，形成一 个疏水的口袋，而β2上的Val形成一个凸起，他 们相互缔合使血红蛋白分子结合在一起，溶解度 降低。
4.镰刀状细胞血红蛋白的治疗性矫正
• 在体外用氰酸钾处理镰刀状贫血病患者的红细胞，可以防止它在去 氧状态下形成镰刀状。这种细胞生存时间比处理前要长，输氧能力也 有好转。Hb S分子的一个氨基用KCNO修饰后就能抑制红细胞成镰刀状， 这一反应同CO2,与Hb A结合类似，C02也能结合到N端NH2上，只是反应 可逆，而KCNO的修饰是不可逆的。
1.镰刀状细胞贫血病是血红蛋白 分子突变引起的
• 它是由于遗传基因突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成的。
• 镰刀状细胞贫血病是一种致死性疾病，它的纯合子患者(50%红细胞镰刀 状化）有的在童年就死去。杂合子患者(1％红细胞镰刀状化）的寿命虽也 不长，但它能抵抗一种流行于非洲的疟疾(malaria )，它也是一种致死性 疾病。甚至对于携带正常血红蛋白基因的纯合子个体死于这种疟疾的概率 也很高、常常来不及繁殖后代就已死去，而杂合子患者对疟疾有一定的抗 性，尚能繁衍下一代，这是因为杂合子患者加速被感染红细胞的破坏而中 断疟原虫的生活周期的缘故。自然选择的结果是出现一个等位基因的群体， 它使纯合状态的有害作用和杂合状态的抗疟疾作用处于平衡中。这是平衡 多形现象的一个明显实例。
• ◇ 1.血红蛋白的亚基组成
• ◇ 2.血红蛋白的三维结构
1.血红蛋白的亚基组成
• 血红蛋白有两种4个亚基组成 • 人在不同发育阶段血红蛋白亚基的种类是不相同。
2.血红蛋白的三维结构
•
图6-8 血红蛋白中亚基的排列
•
A 正面观
B 侧面观
• 图6-9 血红蛋白α链和β链和肌红蛋白构象的相似性
（二）氧结合引起的血红蛋白构象 的变化
二、血红蛋白的结构与功能
• ◇（一）血红蛋白的结构 • ◇ （二）氧结合引起的血红蛋白构象的变化 • ◇ （三）血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合
曲线） • ◇ （四）H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影
响
（一）血红蛋白的结构
血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。它存在于红 细胞中，每个成熟红细胞约含3亿个血红蛋白分子。血红蛋白 从肺部经心脏到达外围组织的动脉血中有96%氧饱和度。在静 脉血中的饱和度为64%。因此，每100ml的血经过组织约释放 1/3的氧或相当于大气压和体温下6.5ml氧气．
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
（二）辅基血红素
• 血红素中的Fe可以 是亚铁，也可以是 高铁，相应的血红 素称为亚铁血红素 和高铁血红素；相 应的蛋白称为亚铁 和高铁血红蛋白。 只有亚铁态的蛋白 质才能结合氧。
血红素
（三） 02与肌红蛋白的结合
• 卟啉铁和F8（93）His（近侧） 的咪唑N结合。底6和配位键 和O2 结合。
2.突变发生在血红素辅基附近
• 这种突变影响血红素与氧的结合，或影响亚基与血红素的 结合，因而失去氧合能力）。
• 例如造成先天性青紫的几种血红蛋白M就是属于这一类。 它们大多数是由于其他氨基酸取代了血红素附近的重要残 基如近侧组氨酸(F8)或远侧组氨酸（E7)等而形成。例如 lHb M是His a58(F8)突变为酪氨酸的结果，由于Tyr残基 的酚基与Fe结合稳定Fe3十离子，因而血红蛋白的异常的a 链失去氧合能力。
滑动接触 α1β2和相同的α2β1接触。 涉及螺旋C、G、H和非螺旋段FG拐弯的 19个残基，当血红蛋白因氧合作用而 发生构象变化时，这些接触也发生改 变。
血红蛋白半分子（αβ二聚体的侧面观）
• 作为动态构象分子，血红蛋白可以看作是αβ-二聚体的二 聚体，也可以看作是相同的二聚体半分子组成：α1β1-亚 基和α2β2-亚基对。每个αβ-二聚体作为钢体移动。当血 红素基氧合时，分子的两个二聚体半分子彼此滑动。如果一 个αβ-二聚体固定不动，则另一个αβ-二聚体将绕一个设 想的αβ-二聚体的偏心枢轴旋转约15°并平移0.08nm。
（五）肌红蛋白结合氧的定量分析
1.氧分数饱和度（Y），携氧肌红 蛋白分子数和去氧肌红蛋白以及携 氧肌红蛋白分子数的比值。当Y 为 1时，所有的肌红蛋白被氧饱和。 2.P50 肌红蛋白被半数饱和时的 氧分压。
3.线粒体中的氧浓度为0-10torr，静脉血中为15torr，或更高一些。肌红蛋 白P50 为2torr，因此大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的。如果由于肌肉 收缩而使线粒体中氧含量下降，它可以立即供氧。 4.肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。细胞内表面10torr（Y为 80%），线粒体1torr （Y为25%）。
图6-19 BPG对Hb氧合曲线的影响
• 图6-18 BPG分子接及其与Hb 的两个β-链的离子结合
三、血红蛋白与分子病
• ◇ （一）分子病是遗传的 • ◇ （二）镰刀状细胞贫血病 • ◇ （三）其他血红蛋白病 • ◇ （四）地中海贫血
（一）分子病是遗传的
• 血红蛋白的异常由基因突变引起，并通过遗传在群体中散 布。这是血红蛋白进化的基础。但是许多突变是有害的， 将产生遗传病（genetic disease）。在自然选择的条件 下这些有害的突变最终将会消失。其他许多是无害的，经 常被称为“中性”突变（neutral mutation)，其中一些 突变可能具有今天尚未被认识的优点，有朝一日将在群体 中占优势。至今已知存在人类群体中的血红蛋白遗传变体 ( variant)有300多种。