生物化学---第一章 绪论(下)

合集下载

生物化学知识重点

生物化学知识重点

生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学;2.生物化学研究的内容大体分为三部分:①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖;2.单糖的分类:①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖;3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分;4.甘油醛是最简单的单糖;5.两种环式结构的葡萄糖:6.核糖和脱氧核糖的环式结构:见下图CH2OH CH2OHO O OH HOCH2O OH HOCH2O OHHO OH OH HO OHOH OH OH OH OH Hα-D-+-砒喃葡萄糖β-D-+-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应;8.蔗糖是自然界分布最广的二糖;9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖;同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等;杂多糖以糖胺聚糖最为重要;10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉;糖原分为肝糖原和肌糖原;11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素;第三章脂类化学1.甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸根据C原子数目分类脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸根据是否含有碳-碳双键分类类脂:磷脂、糖脂和类固醇2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸;3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯;4.脂肪又称甘油三酯;右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式:5.皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数; CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小; R-COOH HO- CH R2-COO-CH6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂; CH2-OH CH2-OOC-R37.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂; 脂肪酸甘油甘油三酯8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等;9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式;10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素如醛固酮、皮质酮和皮质醇和性激素雄激素、雌激素和孕激素;11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用;其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素;醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素;第四章蛋白质化学1.蛋白质的作用:①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动2.氨基酸的结构:①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸,其他氨基酸都是α-氨基酸; COOHCOOH②除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团;H2N-C-HH-C-NH2羧基、氨基、R基和1个氢原子; R R③氨基酸是手性分子,有L-氨基酸和D-氨基酸之分;标准氨基酸均为L-氨基酸;3.氨基酸的分类:L-氨基酸D-氨基酸①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸4.氨基酸的性质:①紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收,其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收;②两性解离与等电点氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的静电荷为零;此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点;③茚三酮反应5.蛋白质的分类:根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质;根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质;6.蛋白质的分子结构:分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构后三种结构称为蛋白质的空间结构;7.肽分为寡肽2-10个氨基酸组成和多肽更多氨基酸构成;8.一些重要的肽:抗氧化剂:谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽;激素:抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽;9.蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序;包括二硫键的位置;10.蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构:指多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布;二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构:指二级结构单元进一步聚集和组合在一起,形成规则的二级结构聚集体;作用:降低了蛋白质分子的内能,使之更加稳定;11.蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构:一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构;维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键如二硫键;由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性;12.蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构:多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构;13.维持蛋白质构象的化学键:蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的,这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力;后四种化学键属于非共价键;14.蛋白质的理化性质:实验一般性质:①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸,所以对紫外线有吸收;②蛋白质是两性电解质,所以有等电点; ③蛋白质还能发生呈色反应;15.沉降系数:沉降速度与离心加速度相对重力之比为一常数;该常数称为~ ;第五章核酸化学信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体,指导蛋白质合成;核糖核酸RNA转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸,同时把核酸翻译成蛋白质语言;核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分,而核糖体是合成蛋白质的机器;脱氧核糖核酸DNA——遗传的物质基础;核酸的结构单位是核苷酸,是核酸的水解产物;磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子;核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖;碱基——包括两种嘌呤碱基A、G和两种嘧啶碱基C、T ;糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接;核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接;酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸;核苷酸的功能:①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子核酸的分子结构:一级结构:指核酸的碱基组成和碱基序列;分子结构二级结构:核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构;三级结构:在二级结构的基础上,DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构;一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列;核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸;核酸有方向性,5’端为头,3’端为尾;核酸是核苷酸的缩聚物;根据长度将核苷酸分为:寡核苷酸长度<50 nt和多核苷酸;nt:单链核酸长度单位,1nt为1个核苷酸二、核酸的二级结构不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律,称为C hargaff法则:①DNA的碱基组成有物种差异,没有组织差异,即不同物种DNA的碱基组成不同,同一个体不同组织DNA的碱基组成相同.②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变;③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系:A = T , G = C , A + G = C + T .C hargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础;DNA二级结构的特点:①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构;主链位于外侧,碱基侧链位于内侧;②两条链由碱基之间的氢键相连:A + G = C + T ;③在双螺旋中,碱基平面与螺旋轴垂直;④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性;碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性;三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体,其结构更复杂;2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩,那么DNA的二级压缩就是形成核小体;3.核小体由DNA与组蛋白构成;各两个亚基构成核小体的八聚体核;四、RNA的种类和分子结构碱基互补配对的原则是A对U、G对C.1.mRNA的特点:种类多、寿命短、含量少;2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子m7GpppNmp,3'端有一段聚腺苷酸尾或PolyA尾; 帽子结构既能抵抗RNA 5’外切酶的水解;又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记;在组成和结构上都有以下特点:①大小为73-93 nt②含有较多的稀有碱基③ 3'端含有CCA-OH序列;5’端大多是鸟苷酸;④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.4.rRNA是细胞内含量最多的RNA,与蛋白质构成核糖体;原核生物核糖体有三种rRNA,真核生物核糖体有四种rRNA;5.核酶:是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA;核酸的理化性质碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱,吸收峰在260nm附近;名词解释DNA的变性:指双链DNA解旋、解链,形成无规线团,从而发生性质改变如黏度下降、沉降速度加快等;导致DNA变性的理化因素:高温和化学试剂酸、碱、乙醇、尿素等;DNA的复性:缓慢降低温度,恢复生理条件,变性DNA单链会自发互补结合,重新形成原来的双螺旋结构;又称退火;DNA片段越大复性越慢,DNA浓度越高复性越快;增色反应:DNA变性导致其紫外线吸收增加;减色反应:DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时,其紫外吸收减少;解链温度:使DNA变性解链达到50%时的温度;又称变性温度、熔解温度、熔点;核酸分子杂交:不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程;是分子生物学的核心技术;第六章酶1.新陈代谢:生物体内的全部化学反应的总称;包括物质代谢和能量代谢;2.生物催化剂:酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质;核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸;单纯酶——仅由氨基酸构成,如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等3.酶结合酶蛋白质部分非蛋白质部分全酶4.只有全酶才具有催化活性,脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性;5.辅助因子金属离子:K+、Na+、Zn2+等;B族维生素的活性形式;辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为:辅酶和辅基;辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用;①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合,才能成为有活性的全酶白②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合,组成具有不同特异性的全酶; 此决定酶的特异性6.酶的活性中心又称活性部位:是酶蛋白构象的一个特定区域,由必需基团构成,能与底物特异地结合,并催化底物生成产物;酶促反应:由酶催化进行的化学反应; 底物S ,生成产物P7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团;结合基团:与底物结合,使底物与一定构象的酶形成复合物,又称中间产物;-催化基团:改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物;对于单纯酶来说,活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链,如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等;对结合酶来说,活性中心内的必需基团还有一个来源,即辅助因子;实际上,辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分;8.酶按分子结构分为:单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶又称串联酶;9.酶促反应的特点:酶和一般催化剂的共有特点:①只催化热力学上允许的化学反应; ②可以提高化学反应的速度,但不改变化学平衡; ③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能; ④很少量就可以有效催化反应;①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物酶的②酶具有很高的特异性相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键特点③酶蛋白容易失活立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种④酶活性可以调节酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度,是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说;10.酶原与酶原的激活:酶原:有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象发生改变,从而表现出酶的活性;酶的这种无活性前体称为酶原;酶原的激活:酶原向酶转化的过程;酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程;酶原的生理意义:①酶原适于酶的安全转运; ②酶原适于酶的安全储存;11.同工酶:是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因分化的产物;12.酶促反应动力学影响酶促反应的因素:酶浓度E、底物浓度S、温度、PH值、抑制剂、激活剂;根据抑制剂与酶作用方式的不同,抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用;根据抑制剂与底物的竞争关系,可以将可逆性抑制作用分为:竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用;13.酶的分类:课本P7814.1个酶活性国际单位:在25℃、最适PH值、最适底物浓度时,每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量;15.酶的比活性:1mg酶蛋白所具有的酶活性单位;第七章维生素维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物,是人体重要的营养物质之一;1.维生素的特点:①维生素既不是构成机体组织结构的原料,也不是供能物质,但在代谢过程中发挥着重要作用,它们大多数参与构成酶的辅助因子;②种类多,化学结构各异,本质上都属于小分子有机化合物;③维生素的需要量很少,但多数不能在体内合成或合成量不足,必须从食物中摄取;④维生素摄取不足会造成代谢障碍,但若应用不当或长期过量摄取,也会出现中毒症状;2.维生素的分类:根据溶解性分水溶性维生素:维生素C和B族维生素核黄素、泛酸、生物素等维生素脂溶性维生素:维生素A、维生素D、维生素E和维生素K ;3.水溶性维生素的共同特点:①易溶于水,不溶或微溶于有机溶剂; ②机体储存量很少,必须随时从食物中摄取;③摄入过多部分可以随尿液排出体外,不会导致积累而引起中毒;B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢;5.脂溶性维生素的共同特点:①不溶于水,易溶于脂肪及有机溶剂; ②在食物中常与脂类共存;③随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少; ④可以在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒症状;第一节概述生命活动需要能量供应,所需的能量来自生物氧化;生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程;又称组织呼吸或细胞呼吸; 生物氧化的特点:在温和条件进行连续的酶促反应,通过脱羧基反应产生CO2,能量逐步释放并得到有效利用;生物氧化的过程:第一阶段:营养物质氧化生成乙酰CoA.第二阶段:乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2;第三阶段:前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,传递电子的过程驱动合成ATP; CO2生成方式:根据是否伴有氧化反应分为:单纯脱羧和氧化脱羧;根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为:α-脱羧和β-脱羧;第二节呼吸链呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上,组成的递氢或递电子体系;又称电子传递链;其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O;呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体,这些成分含有递氢体和递电子体;递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q,递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、Cyt b 和Cyt c ;呼吸链成分的排列顺序1. NADH氧化呼吸链NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O22. 琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸复合体IIQ复合体IIICyt c 复合体IVO2细胞液NADH的氧化细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链:3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行,每传递一对电子推动合成两个ATP;苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行,每传递一对电子推动合成三个ATP;第三节生物氧化与能量代谢ATP的合成底物水平磷酸化——在生物氧化过程中,底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成A TP的过程;氧化磷酸化——在生物氧化过程中,营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程;是合成ATP的主要方式;氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA ;研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值,即磷/ 氧比值;在能量代谢中,ATP是许多生命活动的直接供能者;ATP的合成与利用构成ATP循环;ATP循环是生物体内能量转换的基本方式;第九章糖代谢物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程;包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段; 第一节糖的生理功能①糖是人体主要的供能物质:主要是糖原和葡萄糖;②糖也是人体的重要组成成分之一:③糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质;第二节血糖通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖;血糖的来源和去路氧化供能主要途径食物糖消化吸收合成肝糖原、肌糖原肝糖原分解转化成核糖、脂肪、氨基酸非糖物质糖异生过高时随尿液排出不超过~ L血糖的调节机制肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官;肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力;神经调节——交感神经和副交感神经;激素调节——胰岛β细胞胰岛素| 胰岛α细胞胰高血糖素和肾上腺皮质肾上腺素第三节糖的分解代谢④糖醛酸途径UDP-乳酸+能量①糖酵解途径③磷酸戊糖途径NADPH +磷酸戊糖乙酰CO2 + H2O + 能量②有氧氧化途径一、糖酵解途径1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖:一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP.,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛:一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛; 磷酸甘油醛转化成丙酮酸:两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP.4.丙酮酸还原成乳酸:乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物;全过程:葡萄糖 + 2Pi + 2ADP 2乳酸 + 2ATP + 2H2O糖酵解的生理意义糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式;某些组织在有氧时也通过糖酵解供能; 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料;糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料;丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料;二、糖的有氧氧化途径葡萄糖氧化分解生成丙酮酸丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA①乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ②柠檬酸异构成异柠檬酸.三羧酸循环③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA .⑤琥珀酰CoA生成琥珀酸. ⑥草酰乙酸再生.三羧酸循环的意义:1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径;2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽;三、磷酸戊糖途径反应过程见课本P125图9-8生理意义:磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料;5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖;提供NADPH + H+作为供氢体,参与多种代谢反应;NADPH ①为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢;还原②作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,参与GSSG GSH ;四、糖醛酸途径葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDP-葡萄糖UDP-葡萄醛酸第四节糖原代谢和糖异生一、糖原合成1. 6-磷酸葡萄糖的生成2. 1-磷酸葡萄糖的生成3. UDP-葡萄糖的生成4. 糖原的合成二、糖原分解1. 1-磷酸葡萄糖的生成2. 6-磷酸葡萄糖的生成磷酸葡萄糖的水解4.极限糊精的水解糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径;三、糖异生由非糖物质合成葡萄糖的过程,称为糖异生;主要在肝脏内进行,在肾皮质中也可以进行,但较弱;糖异生的反应过程1.丙酮酸羧化支路2.1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖3.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖糖异生的生理意义① 在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 ② 参与食物氨基酸的转化与储存 ③ 参与乳酸的回收利用 第五节 糖代谢紊乱低血糖:空腹时血糖浓度低于L 称为 ~ ; 高血糖:空腹时血糖浓度超过L 称为 ~ ;饮食性糖尿:进食大量糖; 不糖 糖尿 情感性糖尿:情绪激动,交感神经兴奋,肾上腺素分泌增加;属尿肾糖尿:肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱; 于 病 糖尿病的症状:“三多一少”多食、多饮、多尿和体重减轻 糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱:① 糖酵解和有氧氧化减弱 ② 糖原合成减少③ 糖原分解增加 ④ 糖异生作用加强 ⑤ 糖转化为脂肪减少葡萄糖耐量:人体处理所给予葡萄糖的能力;又称耐糖现象;是临床上检查糖代谢的常用方法; 正常人体耐糖曲线的特点:空腹血糖浓度正常,进食葡萄糖后血糖浓度升高;在1小时内达到高峰,但不超过肾糖阈; 而后血糖浓度迅速降低,在2-3小时内回落到正常水平; 课本P 133 图9-14第十章 脂类代谢第一节 脂类的分布和生理功能 一、 脂类的分布脂肪:分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处,这些部位称为脂库; 储存脂、可变脂 类脂:类脂是构成生物膜的组成成分; 基本脂或固定脂 二、 脂类的生理功能脂肪:① 维持体温 ② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源;类脂:① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质 第二节 脂类的消化和吸收小肠是食物脂类的消化吸收场所;消化脂类的酶来自胰腺,主要有胰脂肪酶、磷脂酶A 2和胆固醇酯酶; 脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部; 第三节 血脂血浆中的脂类统称为血脂;血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸; 血脂的来源和去路:食物脂类的消化吸收氧化供能体内合成脂类进入脂库储存脂库动员释放构成生物膜转化为其他物质血浆脂蛋白; 电泳分类法: α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒 超速离心分类法: HDL LDL VLDL CM 脂类:包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等;血浆蛋白的组成 载体蛋白:是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分,分为apoA 、apoB 、apoC 、apoD 、。

第一章 绪论生物化学

第一章 绪论生物化学

静态生物化学
动态生物化学
糖类化学 脂类化学 蛋白质化学 核酸化学 酶学 代谢与能量 糖类代谢
静态生物化学
动态生物化学
脂类代谢
蛋白质代谢 核酸代谢 代谢调节
蛋白质的降解 氨基酸代谢 蛋白质的生物合成
核酸的降解 核苷酸代谢 核酸的生物合成
绿色植物的光合作用
O2
CO2+H2O
光合作用:在多种酶的催化下,绿色植物吸收太阳的 光能,把CO2和H2O合成有机物,同时释放氧气的过程。
(1)遗传的化学本质
“种瓜得瓜,种豆得豆”
(2)酶作用的化学本质
(3)能量转化的化学本质
一辆汽车怎样行使开动? 一个正常人靠什么生存下去? 植物靠什么来生存?
生物化学的内容
研究生物体内各种化合物的结构、 化学性质和功能(主要有糖类、 脂类、蛋白质、核酸、酶、维生 素和激素) 研究构成生物体的基本物质在生 命活动中进行的化学变化,即新 陈代谢及代谢过程中能量的转换 和调节
Click to edit Master title style
生物化学
Click to edit Master text styles Second level Third level
Biochemistry
主讲教师:谷 娜
Fourth level Fifth level
第一章 绪论
Click to edit Master title style
成绩评定 平时成绩20%(课堂出勤+回答问题+作业) 期末考试成绩80%(闭卷)
六、使用教材及参考书
使用教材:
生物化学(第二版) 古练权,高等教育出版社出版,2011年
教材的特点 1)针对化学专业的生物化学,容易,需要 补充 2)从化学的角度出发

生物化学 绪论(共46张)

生物化学  绪论(共46张)

• 德国Neuberg (1877-1951) 于1903年 提出“生物化学”这个名词生物化学 才成为一门独立的学科,在此之前, 分别由有机化学和生理学分别研究。
德国有机 化学家
Emil Fischer
‘‘生化之 父’
二十世纪的30年代--五十年代
30年代, 1933~1936年Krebs提出了著 名的尿素循环和三羧酸循环。 1940年德国科学家Embden 和 Meyerhof提出的糖酵解途径。
What is life science? 环境与生态 能源与资源 斯坦利(美)分离提纯酶和病毒蛋白质 开创“寡聚核苷酸基定点诱变”法 二 生物化学的概念、研究对象和内容 细胞是生命的基本组成单位 一 生物大分子的结构、性质和生物功能 1997年, 首例克隆哺乳动物“多莉”的诞生 米尔斯坦(英国)
确立有免疫抑制机理的理论, 研制出了单克隆抗体 生命科学领域显示无限广阔的发 1940年德国科学家Embden 和 Meyerhof提出的糖酵解途径。 抗体化学结构和机能
Out of 19,813,086, 19,568,394 sites were identical to their human
counterparts for a mean percent
Fujiyama et al, 2002, Science, 295: 131-134
What is life science?
生命的基本特征:
4.生物具有个体发育和进化的历史
正常的生物都具有从生到死的完整生命 过程, 即生活史。
生物个体不断繁衍后代, 无数个体失活史 串联起来就构成了生物的进化史, 遗传和 变异结合的后果。
What is life science?

第一章 生物化学绪论

第一章 生物化学绪论
从广义的角度可将分子生物学视为生物化 学的重要组成部分。
第一节、生物化学发展简史
生物化学是在近代化学和生理学的基础上逐渐发展 起来的,故最初称为“生理化学”。直到 1903年才由 德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry” 而成 为一门独立的学科。 纵观生物化学的发展史,可大致分为三个阶段,即 叙述生物化学、动态生物化学和分子生物学阶段。
第三节 生物化学与药学的关系
由生物化学、分子生物学、微生物学相结合而快速发展起
来的现代生物技术已有可能生产人体内几乎所有痕量、稀有 的多肽和蛋白质, 这些技术包括基因工程、酶工程、细胞工 程和发酵工程。生物技术制药从1982年重组人胰岛素上市至 今新批准用于治疗的生物技术药物已超百种,我国亦有包括 胰岛素、白细胞介素、干扰素、促红细胞生成素、粒细胞集 落刺激因子、胸苷激酶基因工程细胞制剂,乙肝疫苗共20多 种生物技术药物批准上市。 因此生物化学基本理论、方法和技术是药学专业学生 必备的理论知识和实践技能。
第一节、生物化学发展简史
20世纪70年代Berg成功地进行了DNA 体外重组, 标志现代基因工程的诞生。20世纪80年代后,分子 生物学和基因工程得以飞速发展,推动了医药工业 和农业的发展。20世纪末启动人类基因组计划,经 近10年努力,终于在2001年2月由人类基因组计划 和Cerela共同公布了人类基因组草图。这是人类认 识生命本质的又一重大突破。将为人类的健康和疾 病的研究带来根本性的变革。
第二节
生物化学研究的主要内容
二、物质代谢、能量代谢及代谢调节
组成生物体的物质不断地进行着复杂而有规律的化学 变化,即新陈代谢。新陈代谢是生命的基本特征之一。生 物经新陈代谢不断与外界环境进行物质交换,以维持生物 体的繁殖、生长、发育、修补和自我更新。 物质代谢 新陈代谢 能量代谢

生物化学1.绪论PPT课件

生物化学1.绪论PPT课件

1.3 研究新陈代谢规律及其调控是开发微生物发酵工业 的基础
氨基酸、酶(含遗传工程酶)、抗生素、植物生长激 素、维生素C等也可通过微生物发酵手段进行生产。发酵 产物的提炼和分离及下游加工技术也必须依赖于生物化学 理论和技术。此外,研究微生物新陈代谢过程及其调节控 制对于选育高产优质的菌株﹑筛选最佳发酵理化因子及提 高发酵效率具有指导意义。
蛋白质
该法则是生物体传递并表达遗传信息的基础。
生物体内的代谢网络非常复杂,而生物体的各种反 应却能有条不紊的进行,这是受到精密的调节机制调控 的,其中包括细胞或酶水平的调节以及激素和神经系统 的调节。
2)和 3)这部分内容反映生物体内物质能量转化的动态 过程,被称为动态生化。
2. 生物化学与药学科学
生物化学是一门重要的医药学基础课程,也 是现在发展最快的学科之一,它从分子水平阐明 生命现象本质,是学习、认识疾病,认识药物治 病原理不可缺少的基础。同时,生物化学基础研 究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越 来越来密切的联系,呈现了巨大的应用潜力。
生化往往是阐明机理,选择合理工艺途径, 提高产品质量,探索新工艺,研制新产品的理论 基础。
1.2 生物化学理论和方法促进生物药物研究与开发
生化药物是一类采用生化方法化学合成从生物体分离、纯 化所得并用于预防、治疗和诊断疾病的生化基本物质。这些 药物的特点是来自生物体,基本生化成份即氨基酸、肽、蛋 白质、酶与辅酶、多糖(粘多糖类)脂质、核酸及其降解产 物。这些物质成分均具有生物活性或生理功能,毒副作用极 小,药效高而被服用者接受。生化药物在制药行业和医药上 占有重要地位。如氨基酸、核苷酸(所谓基因营养物)、 SOD、 紫杉醇等已经应用于临床治疗。
生物化学(Biochemistry)

生物化学

生物化学

第一章.生物化学绪论1.生命的生物化学定义:生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。

但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。

2.生命(生物体)的基本特征:(1)细胞是生物的基本组成单位(病毒除外)。

( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。

( 3 )生命通过繁殖而延续,DNA是生物遗传的基本物质。

(4)生物具有个体发育和系统进化的历史。

( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节,对环境有适应性。

3.化学是在原子、分子水平上,研究物质的组成,结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。

生物化学就是生命的化学。

4.生物化学:运用化学的原理和方法,研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化,进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。

5.生命体的元素组成:在地球上存在的92种天然元素中,只有28种元素在生物体内被发现。

第一类元素:包括C、H、O和N四种元素,是组成生命体最基本的元素。

这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。

第二类元素:包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。

这类元素也是组成生命体的基本元素。

第三类元素:包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。

是生物体内存在的主要少量元素。

第四类元素:包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。

偶然存在的元素。

6.生命分子是碳的化合物:生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。

生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。

7.生物(生命)分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础,是生物化学研究的基本对象。

生物分子的主要类型包括:多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。

维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。

8 .生物大分子的结构与功能:研究生物分子的结构和功能之间的关系,代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。

9.生物化学的内容:静态生物化学:研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。

动态生物化学:研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。

生物化学笔记(完整版)

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。

生物化学-第一章绪论

生物化学-第一章绪论

脂肪酸、甘油和胆碱
•它们是脂肪和类脂质的组 成成分。类脂质中磷脂是 组建生物膜双层脂质的基 本物质。
2.物质代谢及调控
生代谢物是体生的物基体与本外特界征的新物陈质交代换谢过。程,
是活细胞进行的复杂的系列酶促反应过 程。
第一阶段:消化吸收
第二阶段:中间代谢过程
合成代谢、分解代谢、
第三阶段:排泄阶物段质互变、代谢调控和
SOD
对后续课程的作用
病理学 本课程为炎症、肿瘤、肝性脑病、酸碱 平衡学习提供分子基础。
药理学
酶类、溶栓类、肿瘤化疗类、抗病毒类、部 分降压类、糖尿病治疗类、降脂类药物的学 习均需生物化学知识。
专业课
内、外、妇、儿等专业课程发病机理、诊断 、治疗的学习必需有生物化学知识。
❖ 对象:一切生物有机体。 ❖ 医学生物化学以人体为研究对象,利用微生物
及动物实验研究获得大量有关生物分子的知识, 也可通过临床医疗实践积累人体生物化学的资 料。 ❖ 应用:其理论和技术广泛应用于临床实践和研 究。又与其他医学基础课程联系广泛。
二、生物化学的研究内容
生化的研究范围涉及整个生物界, 其内容以介绍生物界普遍存在的化 学物质和共同遵循的基本代谢规律 为主,适当结合专业实际。 课程内容主要由四部分组成:
20种氨基酸
2种单糖
•氨基酸是组成所有蛋白质分 子的单体,也参与许多其他结 构物质和活性物质的组成。
D-葡萄糖是植物光合作用的主要 产物,也是多糖化合物的主要单 体分子。D-核糖是核苷酸的组成 成分。
5种芳香族碱基
2种嘌呤(腺嘌呤和鸟嘌呤)和 3种嘧啶(胞嘧啶、尿嘧啶、胸 腺嘧啶)分别参加核苷酸的组 成。核苷酸是DNA和RNA分子 的前体,也是核苷酸类辅酶和 高能磷酸化合物ATP等三磷酸核 苷酸的前体。

《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学

《生物化学》绪论  第1章 蛋白质化学

定的蛋白质肽键断裂,各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽,并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小,逐
段分析,先后采用不同方法制成两套肽片断,并 对照两段肽段,找出重叠片断,排出肽的前后位 臵,最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的-NH
-与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 - NH -都参加氢键形成,因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键(蛋白质化学中专 称为肽键)缩合而成的,具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分,也是生物体形态结构的物质基础,使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂,使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性,改变蛋白质的稳定性,改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析,蛋白质一般含碳50%~55%,氢
6%~8% , 氧 20%~23% , 氮 15%~18% , 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近,平均为16%。 因此,一般可由测定生物样品中的氮,粗略的 计算出蛋白质的含量。(1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质)

生物化学绪论ppt课件(完整版)

生物化学绪论ppt课件(完整版)
作是最早的一部生物化学著作。 1864 Ernst Hoppe-Seyler分离血红蛋白并制成结晶。 1865 Johann Gregor Mendel提出“遗传因子”概念。 1868 Friedrick Miescher发现“核素”(核酸早期命名)。 1877 Ernst Hoppe-Seyler创立《生理化学杂志》。
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说(Justus Von Liebig,19世纪20年 代) —动物通过呼吸获取空气中的O2,氧化分解摄 取的食物,产生水和CO2,并且释放热量,保持体 温,维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分,并提出物质,生物化学是一门边缘学科,也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念:
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学,它在分子水平上探讨生命的本质, 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段:生物体内的物质,如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等,它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物:有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢,遗传与繁殖

生物化学检验各章节试题答案

生物化学检验各章节试题答案

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学:是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下,生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变,从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有:(1)探讨疾病发病机制中的应用;(2)临床疾病和治疗中的应用;(3)医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面:第一,阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二,开发应用临床生物化学检验方法和技术,对检验结果的数据及其临床意义作出评价,用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1. 急性时相反应蛋白(acute phase raction protein,APRP):在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等,AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等,这些血浆蛋白浓度显著升高;而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症(Aminoacidemia):当酶缺陷出现在代谢途径的起点时,其催化的氨基酸将在血循环中增加,成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸(essential amino acid):体内需要而又不能自身合成,必须由食物供应的氨基酸,包括:苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。

《生物化学》(张洪渊)川大

《生物化学》(张洪渊)川大

《生物化学》(张洪渊)讲义-川大第一章绪论(1-2节)一. 如何学好生化课1.生物化学的特点.内容分布:生物化学这门课,从教材上看,通常都分为上下两集,上集谈的是生物分子的结构、性质、功能,很少涉及它们的变化,这些生物分子包括糖、脂、蛋白质、核酸、酶、激素、维生素以及抗生素等,叫做静态生化,以DNA结构为例。

而下集则讲的是这些生物分子的来龙去脉,即合成与分解,叫动态生化,以DNA的复制为例。

.特点:概念性描述性的内容居多,很少有推导性或计算性的内容,因此,它不同于理科而更近似于文科,记忆的东西多,女生常常比男生学得好,巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法,学完生化课后,你们应该有一种意外的惊喜,阿,我的脑子咋变得这样好使呢? 2.师生合作.老师备课:由于生物化学是我院最重要的课程(课时多以及研考跑不掉),所以我得竭尽全力准备,既要完成大纲规定的内容又不能照本宣科,注意理论和实践、经典与前沿的融合,使生化课变得兴趣盎然而不是枯燥无味,要做到这些,备课是相当辛苦的,且听我来表一表,我在四川大学上了320节生化课(200节理论,120节实验),上课笔记成了现在的讲课笔记的一部分,后来临时抱佛脚,又到南大进修了200学时的生化理论课(生化专业用)以及120学时的理论课(非生化专业用),讲课教师叫杨荣武,是个教书天才(合作文章(在我几十篇文章中,这是最得意的一篇)、同学的师弟、上海生化所),听课笔记真是一摞一摞,从中精炼出我们现在的6-70学时理论课(难呐),还要增补一些名人趣闻、科学前沿之类的味精,总的算来,我给你们讲一节课,自己要听7节课,再准备三小时,代价不菲,所以我常挂在嘴边的一句话就是,你们一定要学好这门课,学不好很对不起人,在你最对不起的人里面,我应该列在前三名。

.学生学习:看小说似的预习几遍,尤其上课要用心听讲(省时省力),当场或课后整理笔记(重要性),择重记忆(注意方法),几个小窍门:早上多吃糖(原因,脑血糖),站立听课(肾上腺,恐怖电影,我讲课)。

生物化学:第一章 绪论习题参考答案

生物化学:第一章 绪论习题参考答案

第一章绪 论1.举例说明化学与生物化学之间的关系。

答:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象,在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科。

以能量转换为例,在生物氧化中,代谢物通过呼吸链的电子传递而被氧化,产生的能量通过氧化磷酸化作用而贮存于高能化合物ATP中,以供应肌肉收缩及其他耗能反应的需要。

线粒体内膜就是呼吸链氧化磷酸化酶系的所在部位,在细胞内发挥着电站作用。

在光合作用中通过光合磷酸化而生成ATP则是在叶绿体膜中进行的。

以上这些研究就是应用化学的理论来研究生命现象的。

又如,所有的生命体,从大肠杆菌到人类,从藻类到高等植物,虽然表面千差万别,但是,都存在一些最基本的共同点:几乎所有的生命体都由糖类、脂类、核酸和蛋白质等生物分子以及水和无机离子组成;几乎所有的生命体的遗传信息物质都是DNA(极少数是RNA),并且具有基本相同的遗传信息传递模式;所有的生命体都具有相似的能量转换机制,ATP是所有生物的能量转换中间体。

这就在分子水平上解释和阐明了生命现象的化学本质。

由以上两个例子可以看出,化学和生物化学关系密切,相互渗透、相互促进和相互融合。

一方面,生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步,另一方面,生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。

2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。

答:生物大分子是生物体的重要组成成份,具有重要的生物功能。

生物大分子不仅分子量较大,而且其结构比较复杂。

生物大分子一般由结构比较简单的小分子,即结构单元分子组合而成,通常具有特定的空间结构。

常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。

生物大分子与普通的小分子化合物相同之处在于:(1)共价键是维系它们结构的最主要的键;(2)有一定的立体形象和空间大小;(3)化学和物理性质主要决定于分子存在的官能团。

生物大分子与普通的小分子化合物不同之处在于:(1)生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多,分子的粒径大小差异很大;(2)生物大分子的空间结构要复杂得多,维系空间结构的力主要是各种非共价作用力;(3)生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的性专一性识别和结合位点,这些位点通过与相应的配体特异性结合,能形成超分子,这种特性是许多重要生理现象的分子基础。

生物化学检验各章节试题答案

生物化学检验各章节试题答案

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学:是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下,生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变,从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有:(1)探讨疾病发病机制中的应用;(2)临床疾病和治疗中的应用;(3)医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面:第一,阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二,开发应用临床生物化学检验方法和技术,对检验结果的数据及其临床意义作出评价,用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1.急性时相反应蛋白(acute phase raction protein,APRP):在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等,AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等,这些血浆蛋白浓度显著升高;而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症(Aminoacidemia):当酶缺陷出现在代谢途径的起点时,其催化的氨基酸将在血循环中增加,成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸(essential amino acid):体内需要而又不能自身合成,必须由食物供应的氨基酸,包括:苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。

生物化学--绪论ppt课件

生物化学--绪论ppt课件

我国的现代生物化学研究起步较晚,由留美、 德、法、英等学者开始主要有吴宪教授,王英睐,曹 天钦,邹承鲁等教授。
1965年上海有机化学研究所汪猷、北京大学邢其 毅教授用化学法人工合成了具有生物活性的结晶牛胰 岛素。
小结:不同学科的合作与交流是推动 生物化学前进的基本因素。多学科合作, 有机化学基础,分离与分析技术的发展, 研究方法与仪器设备的结合,是生化发 展的主要动力。
英国剑桥生物化学中心:论文发表较多,获得资助,成立实验室, 购进新仪器设备,扩大研究队伍,获得 成果。
霍普金斯Sir Frederick Gowwland Hopkins, 1861-1947, 发现维生 素,色氨酸,谷胱甘肽等。成立学派。 德国在生理化学及有机化学方面有突出贡献的科学家有:
Emil Fischer 1852-1919,普鲁士化学家研究糖 嘌呤类物质,合成了 苯肼,确定了糖的分子结构,也从事蛋白质、酶的研究。
十九世纪德国的生物化学、有机化学 等领域领先于世界各国,美国等落后于 德国,德国生物化学较强的大学有: Leipzigs大学和Heidelbergs大学。
二十世纪:德、美、英、法等国相继成立生物化学 研究中心,在蛋白质、酶、维生素、激素及代谢、氧化 取得较大进展,各国政府及投资家重视生物化学的研究, 条件改善。
发酵工业:新陈代谢,酒精,氨基酸,抗菌素,酶等 基因工程、蛋白质工程及酶工程:具有治疗作用的各种
干扰素,重组产品如水蛭素,t-PA, endostatin等。 农业:产品品质改良,生物农药,生物肥料,农产品加
工与贮藏,如棉花基因改良,抗旱抗盐耐碱植物, 植物育苗与脱毒,转基因食品等。
人类基因组计划的成功实施:
生物化学的发展前景
借助于现代科技成果,高速发展生化理 论与技术,促进生物学理论技术及生物 工程学的发展。

生物化学绪论

生物化学绪论
核仁: 核酸:
第4节 细胞的新陈代谢
生物体的重要特征是新陈代谢现象,包括物质 代谢和能量代谢。 一、物质交换方式
1. 自由扩散
2. 促进扩散
3. 主动运输
4. 内吞 5. 出胞
二、能量代谢方式
生物体内能量代谢是通过化学反应 来实现的。
能量代谢方式有产能代谢和储能代 谢两种。
生物体内可被细胞直接利用的能量 是一类高能化合物,它是存在于生物 体内的特殊分子,如三磷酸腺苷(ATP)。
离子: K, Na, Mg,
细胞的化合物
第3节 生命的结构基础
生物体都是由细胞构成的,细胞是生物 体的基本单位。成年人含6×1013个细胞。 细胞分为两类:
原核细胞:结构不完善,没有成形的 细胞核
真核细胞:结构完善,有成形的细胞 核,外被核膜,核中有染 色体,细胞质中有细胞器。
1. 产能代谢与储能代谢 能量代谢的内容包括: 能量释放 能量转移 能量利用
能量的来源: 生物体从外界所吸收的营
养物质。
2. 高能化合物ATP三磷酸腺苷
腺嘌呤
核糖
O-
O-
O-
O P O ~ P O ~ P O-
O
O
O
高能键
高能键:在水解反应或基团转移时放出 大量能量 的键。
细胞膜 (7.5~10nm)
磷脂(50%):有亲水的头和疏水的尾,构成膜的骨架,有流 动性,不是刚性的
蛋白质(50%):嵌入脂质双层或浮在磷脂表面
细胞
胞质 (细胞膜 与细胞 之间, 液体部 分称为 基质, 有一定 结构和 功能。
线粒体(动力工厂):由内外两层生物膜组成。内膜上有许多
小颗粒,称为基粒。膜上有许多与呼吸有关酶
4. 化学工业 发酵;精细化学品开 发;催化剂
  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

▪ 2000年4月,中国科学家按照国际人类基因组计划的部 署,完成了1%人类基因组的工作框架图
▪ 2000年5月,人类第21号染色体的测序完成
▪ 2000年6月26日,HGP科学家、美国总统克林顿以及
celera公司负责人同时宣布人类基因组序列的“工作框
架图”完成 2020/10/8
7
人类基因组计划的步伐
你们的任务!!??
分子生物学理论的突破 生物技术的有效应用 新旧技术的有机结合
更加主动 更为有效
利用生物技术
等产业
2020/10/8
9
下一阶段:后基因组研究▪功能基组学:基因功能鉴定、基因表达分析 及突变检测
▪蛋白质组学:分析基因编码产物——蛋白质的 结构、功能和蛋白质群体内相互作用
2020/10/8
10
生物化学与其它学科的关系
动 物

生物学
物 学

微生物学
化学

物 化
生物学

2020/10/8
11
• 1981年又成功合成了有活性的酵母丙氨酸tRNA。 • 本世纪末我国参与了人类基因组计划。
2020/10/8
14
2020/10/8
15
2020/10/8
16
曹谊林教授
2020/10/8
17
生物化学与分子生物学 同有关学科的关系
1.生物化学与分子生物学是生物学深层次问题的研究和探索,已深入到生命 科学的各个分支学科。
生物化学---第一章 绪论(下)
癌症研究的转折点——人类基因组的全序列分析 Renato Dulbecco, Science 1986
回顾了70年代以来癌症研究的进展,使人们认识 到包括癌症在人类疾病的发生,都与基因直接、间 接有关;同时指出,要么仍处在零打碎敲的方法研 究,要么从整体上研究和分析整个人类基因组及其 序列。这一计划的意义重大。这样的工作是任何一 个实验室难以单独承担的项目。这个世界所发生的 一切事情,都与这一人类的DNA序列息息相关。
2020/10/8
5
人类基因组计划的步伐
▪ 1990 年,HGP正式启动 ▪ 1991年,人类染色体基因组数据库(GDB)建立 ▪ 1992年,低分辨率人类基因组遗传图谱发表 ▪ 1993年,对HGP的目标进行了修正 ▪ 1994年,遗传图谱比原目标提前一年完成 ▪ 1995年,最小的细菌——生殖器支原体测序完成 ▪ 1996年,真核生物酵母基因组测序完成 ▪ 1997年,大肠杆菌基因组测序完成
• 生物化学是生命科学的重要基础科学(应用于) 医药:人体本身 农业:动植物育种 工业:大规模培养生产(改造生物、利用生物)
2020/10/8
12
生物化学是基础, 是桥梁。其重要性可见于
(一)国外
1.美国著名大学(哈佛、麻省、斯坦福、普林斯顿)主理皆必修生物化学 2.上世纪三个计划:阿波罗、曼哈顿、HGP 3. 诺贝尔奖:化学、生理、医学、文学、和平、经济
▪ 2001年2月,Science和Nature分别发表了经过整理、分 类和排列的基因组“精细图”及初步分析结果。同年, 人类第20号染色体测序完成。
▪ 2002年12月,小鼠基因组序列草图发表
▪ 2003年1月,人类第14号染色体测序完成
▪ 2003年4月14日,人类基因组计划宣布完成
2020/10/8
农业生产的发展 人类对生命现象的认识
1940s-----1970s
基因的证实 中心法则的补充 基因的克隆 生物个体的克隆
抗生素 1928
Flemming
医学,药学的发 展
2020/10/8
20
二十一世纪
科学的世纪
人口与粮食 健康与疾病
环境与生态 能源与资源
2020/10/8
21
人口与粮食 能源与资源 健康与疾病
▪ 1998年,秀丽线虫基因组测序完成;同年5月,celera
公司宣布加入HGP。HGP的进程走了一半
2020/10/8
6
人类基因组计划的步伐
▪ 1999年初 celera公司宣布果蝇的测序完成
▪ 1999年9月 中国获准加入该计划,测1%的基因组, 也就是3号染色体上的30Mb。
▪ 1999 年12月,国际人类基因组计划联合研究小组宣布 对第一条人类染色体——22号染色体测序完成
2.生物化学与分子生物学是对化学领域最复杂研究对象的研究和探索,引起 化学工作者广泛的关注。
3.生物化学与分子生物学为农学、医学和食品科学提供理论依据和研究手段, 推动了这些学科的长足发展。
4.物理学、信息科学和数学为生物化学与分子生物学提供研究手段,是生命 科学的重要基础。同时,生物化学与分子生物学可以促进这些学科的理论和技术 进步。
8
人类基因组计划的研究价值
• 医学领域:将人类感知生命的里程提高到分子 水平阶段,大大加速人们对疾病基因的鉴定
• 生命科学领域:阐明基因的结构与功能关系, 细胞的发育、生长、分化的分子机理,疾病发 生的机理等,有利于理解生物是如何进化的
• 促进生命科学与信息科学相结合:生物信息学
• 技术经济价值:医药、保健、农业和食品制造
2020/10/8
4
HGP的研究目标及内容
• 总体目标:15年内投入30亿美元,完成人类23对 染色体的3×109 bp核苷酸序列分析
• 1993年马里兰会议上进行修订,内容包括:
1. 基因组制图(遗传图谱、物理图谱、序列图谱、基因图谱)
2. 基因的定位与分析 3. 基因组研究技术的建立、改进 4. 模式生物基因组的图谱绘制及测序 5. 相关课题的研究
2020/10/8
18
三.生物化学与分子生物学同生产实践的关系
生物化学 生物技术
诊断试剂
治疗药物
生物品种改良 畜用制品
食品加工
环境工程
废物处理
生物塑料
民用制品
再生能源
生化武器
2020/10/8
19
1900年Mendel遗传理论的确认与证实
绿色革命 生物遗传→理杂论优利(孟用德尔、摩尔根) 矿质营养→理化论肥(施李用比希) 有机合成→理农论药(使缪用勒)
(一)国内:有喜有忧
生物化学作为生物、医学专业的专业课,但未作为基础课得到普及,另外我国的 生化工业还远远不如欧美列强
2020/10/8
13
中国近代生物化学的发展
• 吴宪与汪猷、张昌颍等人一起完成了蛋白质变 性理论、血液生化检测和免疫化学等一系列有重 大影响的研究,成为我国生物化学界的先驱。
• 1965年,我国首次人工合成了有活性的结晶牛 胰岛素。
相关文档
最新文档