生化总结前面部分
合集下载
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。
【经典举例】镰形细胞贫血症：编码珠蛋白β链的结构基因第六个密码子由CTT→CAT，相应的多肽序列中N端的第六个氨基酸由Glu→Val；其空间结构发生相应改变，在表面形成互补区，使蛋白质分子之间彼此聚合，促使红细胞在低氧压下变形成镰形，丧失运输氧的生物活性。
（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为5′端→3′端，而另一条链的方向为3′端→5′端。
（2）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角。
负链病毒：第二类病毒的RNA进入宿主细胞后，要先合成与其碱基序列互补的RNA，才能合成相应的蛋白质。
双链病毒：
（3）细菌基因组的特点：
3.5.3真核生物基因组的特点
（1）基因组较大：
（2）不存在操纵子结构：
（3）存在大量重复序列：
（4）有断裂基因：
3.6 RNA
RNA是单链分子，因此在RNA分子中，嘌呤的总数不一定等于嘧啶的总数。
重要意义：
一级结构体现生物信息：20n………….多样性
一级结构是空间结构及生物活性的基础…特异性
研究一级结构有助于从分子水平诊断和治疗遗传病
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
2.4.2蛋白质的空间结构
指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称蛋白质的构象。
（3）螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈的高度）为3.4 nm。
（4）维持两条DNA链相互结合的力是链间碱基对形成的氢键。碱基结合具有严格的配对规律:A与T结合，G与C结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
（1）反平行双链：脱氧核糖-磷酸骨架位于外侧，碱基对位于内侧
（2）碱基互补配对：AT配对（两个氢键），GC配对（三个氢键）；碱基对平面垂直纵轴
（3）表面功能区：小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别DNA碱基序列的基础
（4）维持结构稳定的力量：氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定
（5）右手双螺旋：螺距为3.4 nm，直径为2.0 nm，10bp/圈
2.2.2氨基酸的分类：
根据侧链R基的极性分类：
1）非极性氨基酸
2）极性不带电荷氨基酸
3）极性带负电荷
4）极性带正电荷
根据侧链R基的结构分类：
①芳香族氨基酸：酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe）
②杂环氨基酸：组氨酸（His）、色氨酸（Trp）
③杂环亚氨基酸：脯氨酸（Pro）
④脂肪族氨基酸：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）等15种其余氨基酸
生物化学
一、绪论
1.3.1生命物质主要元素组成的规律：C、H、O、N、P、S
1.3.2生物大分子组成的共同规律：
由相同类型的单体组成，主链骨架呈周期性变化
主链骨架有方向性：N端-C端、5’-3’；
1.3.3物质代谢和能量代谢规律：
化学反应类型；
三羧酸循环；
生物大分子合成规律：结构单元活化、方向性
ATP是所有生物体内能量的共同载体
(3)运输载体：血红蛋白、载脂蛋白
(4)参与机体的运动：肌球蛋白、肌动蛋白
(5)参与机体的防御：抗体
(6)接受传递信息：味觉蛋白、视觉蛋白
(7)调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达:组蛋白、阻遏蛋白
氧化供能
二、
3.1
主要元素组成：C、H、O、N、P(9~11%)
与蛋白质比较，核酸一般不含S，而P的含量较为稳定，占9-11%。
应用------氨基酸的分离与分析
氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳
酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开
当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动
当pH>pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动
当pH<pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移
在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
（5）螺旋表面形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)，彼此相间排列。小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别DNA碱基序列的基础。
（6）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
双螺旋结构模型(double helix model)要点小结：
维持二级结构的力量为氢键
（2）蛋白质的三级结构
指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链构象和侧链构象。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。
氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表面，少数内部）、带电（表面）
次级键维系：疏水键、离子键、氢键、范德华力、二硫键
功能区：表面或特定部位
亚基可以相同或不同
2.5
2.5.1蛋白质一级结构与功能的关系
来自百度文库（1）不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能
（2）同一蛋白质不同状态的比较：一级结构决定空间结构
（3）保守序列改变，功能改变；保守序列不变，功能不变
蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；但一级结构并非决定空间结构的唯一因素。
3.4 DNA
3.4.1环状DNA的超螺旋结构
DNA的三级结构：双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。包括：线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋、环状DNA形成的结、超螺旋和连环等
大多数原核生物：
1）共价封闭的环状双螺旋分子
2）超螺旋结构：双螺旋基础上的螺旋化
正超螺旋(positive supercoil):盘绕方向与双螺旋方同相同
应用
①利用变性：
酒精消毒
高压灭菌
血滤液制备
②防止变性：低温保存生物制品
③取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）
变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性
紫外吸收性质
呈色反应
为什么说没有蛋白质就没生命？
(1)作为生物催化剂：催化各种物质代谢
(2)调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽
3.2
一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。
1、核苷酸的连接方式：3, 5磷酸二酯键
2、核酸的基本结构形式：多核苷酸链
信息量：4n
末端：5ˊ端、3ˊ端
多核苷酸链的方向：5ˊ端→3ˊ端(由左至右)
3、表示方法：结构式、线条式、文字缩写
3.3
3.3.2 DNA双螺旋结构模型的要点
肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（Cα1CO-NHCα2）
多肽链的方向性：从N末端指向C末端
氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全
2.3.2生物活性肽的功能：
生物活性肽：是能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
谷胱甘肽：GSH的功能：保护含SH的蛋白质和酶免遭氧化，维持其生物活性；具有解毒功能
pI值计算看书本P.26
（2）芳香族氨基酸的紫外吸收性质：测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法
（3）氨基酸的特殊化学反应
①氨基酸与茚三酮反应：
在酸性溶液，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处（脯氨酸和羟脯氨酸与之反应为黄色）常用于aa的定性和定量分析
根据氨基酸某些结构共性分类：
含硫氨基酸：Met、Cys（含有硫）
芳香族氨基酸：Phe、Tyr、Trp（含有苯环）
支链氨基酸：Val、Leu、Ile
由氨基酸的营养需求分类
必需氨基酸：Lys (赖) Arg(精) His(组) Val(缬) Leu(亮) Ile(异亮)Met (蛋)（甲硫）Phe(苯丙)Thr(苏)Trp(色)
②Sanger反应：
在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）
③Edman反应：
此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理
2.3.1肽的结构
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称为肽键，又称酰胺键。（…CO-NH…）
非必需氨基酸：Gly(甘) Ala(丙)Ser(丝)Tyr(酪)Cys(半胱)Pro(脯) Asn(天冬酰胺) Asp(天冬) Glu(谷) Gln(谷氨酰胺)
2.2.3氨基酸的理化性质：
（1）两性性质和等电点
等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，称为等电点(用pI表示)
等电点的应用一：电泳分离
RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成单链突环。这种结构称为“发夹型”结构。
3.6.1 tRNA
三叶草形结构的主要特征有：
含10~20%稀有碱基，如DHU
3´末端为- CCA-OH
5´末端大多数为G
具有TC
tRNA的功能区
氨基酸臂：连接该tRNA转运的氨基酸
DHU环：识别氨酰-tRNA合成酶
主链构象是指多肽主链骨架上各原子的排布及相互关系；
侧链构象是指各氨基酸残基侧链基团中原子的排布及相互关系。
（1）蛋白质的二级结构：
指多肽主链骨架原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置。
形成二级结构的基础——肽键平面
蛋白质二级结构的基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等
2.2.4活性肽的应用：
2.4
分子结构
定义
连接键
一级结构
氨基酸的排列顺序
肽键
二级结构
局部主链骨架原子的空间排列
肽键平面为基础，氢键连接
三级结构
一条多肽链内所有原子的空间排列
次级键
四级结构
两条及以上的多肽链的空间排列
次级键
2.4.1蛋白质一级结构
定义：是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
连接键：主要靠肽键维系，另外还有二硫键。
1.3.4生物界遗传信息传递的统一性
二、
2.1
2.1.1根据蛋白质形状分类：
球状蛋白质；
纤维状蛋白质；
膜蛋白质
2.1.2根据蛋白质分组成分类：
简单蛋白质；
结合蛋白；
2.1.3根据功能分类：
催化、结构、贮藏、防御；
食物中蛋白质含量测定一般使用微量凯氏定氮法，测定食物中的含氮量，再乘以6.25，就可得到食物蛋白质的含量。
应用：实验室中用定磷法进行核酸的定量分析。（DNA9.9%、RNA9.5%）
3.1.1戊糖
β-D-核糖β-D-脱氧核糖
3.1.4核苷酸
核苷酸的其他形式：
多磷酸核苷（NDP、NTP)
环化核苷酸（cAMP、cGMP等）
辅酶或辅基（NAD、NADP、FAD、CoA等，均含有AMP）
活性代谢物（UDPG、CDP-胆碱，等）
肽链中某些局部的二级结构常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
（3）蛋白质四级结构
由2个或2个以上具有独立三级结构的多肽链借非共价键相互聚合形成的整体。
亚基(subunit)：寡聚蛋白中的单条独立的多肽链，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物学活性。
亚基之间以非共价键联系，包括疏水键、氢键、离子键、范德华力
蛋白质在溶液中维持稳定的因素：表面电荷、水化层
沉淀蛋白质的方法：
盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐（氯化钠、硫酸铵等），破坏pr的水化层和电荷层，使之沉淀，而不使之变性
3.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复其原有的构象和功能，这种现象称为复性(renaturation)。
4.凝固：变性蛋白经加热煮沸，可形成较坚固的凝块，不再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用(protein coagulation)。
负超螺旋(negative supercoil):盘绕方向与双螺旋方向相反
3.5 DNA
3.5.1基因和基因组的概念
基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
3.5.2病毒和细菌基因组的特点
（1）
（2）病毒基因组的特点：
正链病毒：第一类病毒的RNA进入宿主细胞后，可直接指导蛋白质的合成；
2.6
两性解离和等电点
胶体性质
变性、沉淀和凝固
1.变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致理化性质改变和生物活性丧失的现象。
变性的因素：物理、化学、生物等
变性的本质：空间结构被破坏，不涉及一级结构的变化。
理化性质的变化：溶解度下降，粘度增加，结晶能力丧失，易被蛋白酶水解。
2.沉淀：蛋白质自溶液中析出的现象
【经典举例】镰形细胞贫血症：编码珠蛋白β链的结构基因第六个密码子由CTT→CAT，相应的多肽序列中N端的第六个氨基酸由Glu→Val；其空间结构发生相应改变，在表面形成互补区，使蛋白质分子之间彼此聚合，促使红细胞在低氧压下变形成镰形，丧失运输氧的生物活性。
（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为5′端→3′端，而另一条链的方向为3′端→5′端。
（2）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角。
负链病毒：第二类病毒的RNA进入宿主细胞后，要先合成与其碱基序列互补的RNA，才能合成相应的蛋白质。
双链病毒：
（3）细菌基因组的特点：
3.5.3真核生物基因组的特点
（1）基因组较大：
（2）不存在操纵子结构：
（3）存在大量重复序列：
（4）有断裂基因：
3.6 RNA
RNA是单链分子，因此在RNA分子中，嘌呤的总数不一定等于嘧啶的总数。
重要意义：
一级结构体现生物信息：20n………….多样性
一级结构是空间结构及生物活性的基础…特异性
研究一级结构有助于从分子水平诊断和治疗遗传病
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
2.4.2蛋白质的空间结构
指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称蛋白质的构象。
（3）螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈的高度）为3.4 nm。
（4）维持两条DNA链相互结合的力是链间碱基对形成的氢键。碱基结合具有严格的配对规律:A与T结合，G与C结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
（1）反平行双链：脱氧核糖-磷酸骨架位于外侧，碱基对位于内侧
（2）碱基互补配对：AT配对（两个氢键），GC配对（三个氢键）；碱基对平面垂直纵轴
（3）表面功能区：小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别DNA碱基序列的基础
（4）维持结构稳定的力量：氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定
（5）右手双螺旋：螺距为3.4 nm，直径为2.0 nm，10bp/圈
2.2.2氨基酸的分类：
根据侧链R基的极性分类：
1）非极性氨基酸
2）极性不带电荷氨基酸
3）极性带负电荷
4）极性带正电荷
根据侧链R基的结构分类：
①芳香族氨基酸：酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe）
②杂环氨基酸：组氨酸（His）、色氨酸（Trp）
③杂环亚氨基酸：脯氨酸（Pro）
④脂肪族氨基酸：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）等15种其余氨基酸
生物化学
一、绪论
1.3.1生命物质主要元素组成的规律：C、H、O、N、P、S
1.3.2生物大分子组成的共同规律：
由相同类型的单体组成，主链骨架呈周期性变化
主链骨架有方向性：N端-C端、5’-3’；
1.3.3物质代谢和能量代谢规律：
化学反应类型；
三羧酸循环；
生物大分子合成规律：结构单元活化、方向性
ATP是所有生物体内能量的共同载体
(3)运输载体：血红蛋白、载脂蛋白
(4)参与机体的运动：肌球蛋白、肌动蛋白
(5)参与机体的防御：抗体
(6)接受传递信息：味觉蛋白、视觉蛋白
(7)调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达:组蛋白、阻遏蛋白
氧化供能
二、
3.1
主要元素组成：C、H、O、N、P(9~11%)
与蛋白质比较，核酸一般不含S，而P的含量较为稳定，占9-11%。
应用------氨基酸的分离与分析
氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳
酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开
当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动
当pH>pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动
当pH<pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移
在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
（5）螺旋表面形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)，彼此相间排列。小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别DNA碱基序列的基础。
（6）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
双螺旋结构模型(double helix model)要点小结：
维持二级结构的力量为氢键
（2）蛋白质的三级结构
指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链构象和侧链构象。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。
氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表面，少数内部）、带电（表面）
次级键维系：疏水键、离子键、氢键、范德华力、二硫键
功能区：表面或特定部位
亚基可以相同或不同
2.5
2.5.1蛋白质一级结构与功能的关系
来自百度文库（1）不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能
（2）同一蛋白质不同状态的比较：一级结构决定空间结构
（3）保守序列改变，功能改变；保守序列不变，功能不变
蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；但一级结构并非决定空间结构的唯一因素。
3.4 DNA
3.4.1环状DNA的超螺旋结构
DNA的三级结构：双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。包括：线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋、环状DNA形成的结、超螺旋和连环等
大多数原核生物：
1）共价封闭的环状双螺旋分子
2）超螺旋结构：双螺旋基础上的螺旋化
正超螺旋(positive supercoil):盘绕方向与双螺旋方同相同
应用
①利用变性：
酒精消毒
高压灭菌
血滤液制备
②防止变性：低温保存生物制品
③取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）
变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性
紫外吸收性质
呈色反应
为什么说没有蛋白质就没生命？
(1)作为生物催化剂：催化各种物质代谢
(2)调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽
3.2
一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。
1、核苷酸的连接方式：3, 5磷酸二酯键
2、核酸的基本结构形式：多核苷酸链
信息量：4n
末端：5ˊ端、3ˊ端
多核苷酸链的方向：5ˊ端→3ˊ端(由左至右)
3、表示方法：结构式、线条式、文字缩写
3.3
3.3.2 DNA双螺旋结构模型的要点
肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（Cα1CO-NHCα2）
多肽链的方向性：从N末端指向C末端
氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全
2.3.2生物活性肽的功能：
生物活性肽：是能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
谷胱甘肽：GSH的功能：保护含SH的蛋白质和酶免遭氧化，维持其生物活性；具有解毒功能
pI值计算看书本P.26
（2）芳香族氨基酸的紫外吸收性质：测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法
（3）氨基酸的特殊化学反应
①氨基酸与茚三酮反应：
在酸性溶液，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处（脯氨酸和羟脯氨酸与之反应为黄色）常用于aa的定性和定量分析
根据氨基酸某些结构共性分类：
含硫氨基酸：Met、Cys（含有硫）
芳香族氨基酸：Phe、Tyr、Trp（含有苯环）
支链氨基酸：Val、Leu、Ile
由氨基酸的营养需求分类
必需氨基酸：Lys (赖) Arg(精) His(组) Val(缬) Leu(亮) Ile(异亮)Met (蛋)（甲硫）Phe(苯丙)Thr(苏)Trp(色)
②Sanger反应：
在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）
③Edman反应：
此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理
2.3.1肽的结构
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称为肽键，又称酰胺键。（…CO-NH…）
非必需氨基酸：Gly(甘) Ala(丙)Ser(丝)Tyr(酪)Cys(半胱)Pro(脯) Asn(天冬酰胺) Asp(天冬) Glu(谷) Gln(谷氨酰胺)
2.2.3氨基酸的理化性质：
（1）两性性质和等电点
等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，称为等电点(用pI表示)
等电点的应用一：电泳分离
RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成单链突环。这种结构称为“发夹型”结构。
3.6.1 tRNA
三叶草形结构的主要特征有：
含10~20%稀有碱基，如DHU
3´末端为- CCA-OH
5´末端大多数为G
具有TC
tRNA的功能区
氨基酸臂：连接该tRNA转运的氨基酸
DHU环：识别氨酰-tRNA合成酶
主链构象是指多肽主链骨架上各原子的排布及相互关系；
侧链构象是指各氨基酸残基侧链基团中原子的排布及相互关系。
（1）蛋白质的二级结构：
指多肽主链骨架原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置。
形成二级结构的基础——肽键平面
蛋白质二级结构的基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等
2.2.4活性肽的应用：
2.4
分子结构
定义
连接键
一级结构
氨基酸的排列顺序
肽键
二级结构
局部主链骨架原子的空间排列
肽键平面为基础，氢键连接
三级结构
一条多肽链内所有原子的空间排列
次级键
四级结构
两条及以上的多肽链的空间排列
次级键
2.4.1蛋白质一级结构
定义：是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
连接键：主要靠肽键维系，另外还有二硫键。
1.3.4生物界遗传信息传递的统一性
二、
2.1
2.1.1根据蛋白质形状分类：
球状蛋白质；
纤维状蛋白质；
膜蛋白质
2.1.2根据蛋白质分组成分类：
简单蛋白质；
结合蛋白；
2.1.3根据功能分类：
催化、结构、贮藏、防御；
食物中蛋白质含量测定一般使用微量凯氏定氮法，测定食物中的含氮量，再乘以6.25，就可得到食物蛋白质的含量。
应用：实验室中用定磷法进行核酸的定量分析。（DNA9.9%、RNA9.5%）
3.1.1戊糖
β-D-核糖β-D-脱氧核糖
3.1.4核苷酸
核苷酸的其他形式：
多磷酸核苷（NDP、NTP)
环化核苷酸（cAMP、cGMP等）
辅酶或辅基（NAD、NADP、FAD、CoA等，均含有AMP）
活性代谢物（UDPG、CDP-胆碱，等）
肽链中某些局部的二级结构常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
（3）蛋白质四级结构
由2个或2个以上具有独立三级结构的多肽链借非共价键相互聚合形成的整体。
亚基(subunit)：寡聚蛋白中的单条独立的多肽链，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物学活性。
亚基之间以非共价键联系，包括疏水键、氢键、离子键、范德华力
蛋白质在溶液中维持稳定的因素：表面电荷、水化层
沉淀蛋白质的方法：
盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐（氯化钠、硫酸铵等），破坏pr的水化层和电荷层，使之沉淀，而不使之变性
3.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复其原有的构象和功能，这种现象称为复性(renaturation)。
4.凝固：变性蛋白经加热煮沸，可形成较坚固的凝块，不再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用(protein coagulation)。
负超螺旋(negative supercoil):盘绕方向与双螺旋方向相反
3.5 DNA
3.5.1基因和基因组的概念
基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
3.5.2病毒和细菌基因组的特点
（1）
（2）病毒基因组的特点：
正链病毒：第一类病毒的RNA进入宿主细胞后，可直接指导蛋白质的合成；
2.6
两性解离和等电点
胶体性质
变性、沉淀和凝固
1.变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致理化性质改变和生物活性丧失的现象。
变性的因素：物理、化学、生物等
变性的本质：空间结构被破坏，不涉及一级结构的变化。
理化性质的变化：溶解度下降，粘度增加，结晶能力丧失，易被蛋白酶水解。
2.沉淀：蛋白质自溶液中析出的现象