2017年执业医师考试重点-生物化学
2017年口腔执业医师考试大纲-生物化学
2017年口腔执业医师考试大纲-生物化学单元细目要点一、蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽（1）氨基酸的结构与分类（2）肽键与肽链2.蛋白质的结构（1）一级结构（2）二级结构（3）三级和四级结构3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性二、核酸的结构与功能1.核酸的基本组成单位——核苷酸（1）核苷酸分子组成（2）核酸（DNA和RNA）2.DNA的结构与功能（1）DNA碱基组成规律（2）DNA的一级结构（3）DNA双螺旋结构（4）DNA高级结构（5）DNA的功能3.DNA理化性质及其应用（1）DNA变性和复性（2）核酸杂交（3）核酸的紫外线吸收4.RNA结构与功能（1）mRNA（2）tRNA（3）rRNA（4）其他RNA三、酶 1.酶的催化作用（1）酶的分子结构与催化作用（2）酶促反应的特点（3）酶-底物复合物2.辅酶与酶辅助因子（1）维生素与辅酶的关系（2）辅酶作用（3）金属离子作用3.酶促反应动力学（1）Km和Vmax的概念（2）最适pH值、最适温度和酶浓度4.抑制剂与激活剂（1）不可逆性抑制（2）可逆性抑制（3）激活剂5.酶活性的调节（1）别构调节（2）共价修饰（3）酶原激活（4）同工酶6.核酶核酶的概念五、生物氧化1.ATP与其他高能化合物（1）ATP循环与高能磷酸键（2）ATP的利用（3）其他高能磷酸化合物2.氧化磷酸化（1）氧化磷酸化的概念（2）两条呼吸链的组成和排列顺序（3）ATP合酶（4）氧化磷酸化的调节六、脂类代谢 1.脂类的生理功能（1）储能和供能（2）生物膜的组成成分（3）脂类衍生物的调节作用（4）营养必需脂酸2.脂类的消化与吸收（1）脂肪乳化及消化所需酶（2）甘油一酯合成途径及乳糜微粒3.脂肪的合成代谢（1）合成的部位（2）合成的原料（3）合成的基本途径4.脂酸的合成代谢（1）合成的部位（2）合成的原料5.脂肪的分解代谢（1）脂肪动员（2）脂酸β-氧化的基本过程（3）酮体的生成、利用和生理意义6.甘油磷脂代谢（1）甘油磷脂的基本结构与分类（2）合成部位和合成原料7.胆固醇代谢（1）胆固醇的合成部位、原料和关键酶（2）胆固醇合成的调节（3）胆固醇的转化及去路8.血浆脂蛋白代谢（1）血脂及其组成（2）血浆脂蛋白的分类及功能（3）高脂蛋白血症七、氨基酸代谢1.蛋白质的生理功能及营养作用（1）氨基酸和蛋白质的生理功能（2）营养必需氨基酸的概念和种类（3）氮平衡2.蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用（1）蛋白酶在消化中的作用（2）氨基酸的吸收（3）蛋白质的腐败作用3.氨基酸的一般代谢（1）转氨基作用（2）脱氨基作用（3）α-酮酸的代谢4.氨的代谢（1）氨的来源（2）氨的转运（3）氨的去路5.个别氨基酸的代谢（1）氨基酸的脱羧基作用（2）一碳单位的概念、来源、载体和意义（3）甲硫氨酸循环、SAM、PAPS（4）苯丙氨酸和酪氨酸代谢八、核苷酸代谢1.核苷酸代谢（1）两条嘌呤核苷酸合成途径的原料（2）嘌呤核苷酸的分解代谢产物（3）两条嘧啶核苷酸合成途径的原料（4）嘧啶核苷酸的分解代谢产物2.核苷酸代谢的调节（1）核苷酸合成途径的主要调节酶（2）抗核苷酸代谢药物的生化机制九、遗传信息的传递1.遗传信息传递概述中心法则2.DNA的生物合成（1）DNA生物合成的概念（2）DNA的复制过程（3）逆转录（4）DNA的损伤与修复3.RNA的生物合成（1）RNA生物合成的概念（2）转录体系的组成及转录过程（3）转录后加工过程十、蛋白质生物合成蛋白质生物合成的概述（1）蛋白质生物合成的概念（2）蛋白质生物合成体系和遗传密码（3）蛋白质生物合成的基本过程（4）蛋白质生物合成与医学的关系十一、基因表达调控1.基因表达调控的概述（1）基因表达及调控的概念和意义（2）基因表达的时空性（3）基因的组成性表达、诱导与阻遏（4）基因表达的多级调控（5）基因表达调控的基本要素2.基因表达调控的基本原理（1）原核基因表达调控（乳糖操纵子）（2）真核基因表达调控（顺式作用元件、反式作用因子）十二、信号转导1.信号分子（1）概念（2）分类2.受体和信号转导分子（1）受体分类和作用特点（2）G蛋白（3）蛋白激酶和蛋白磷酸酶3.膜受体介导的信号转导机制（1）蛋白激酶A通路（2）蛋白激酶C通路（3）蛋白酪氨酸激酶通路4.胞内受体介导的信号转导机制类固醇激素和甲状腺素的作用机制十三、重组DNA技术1.重组DNA技术的概述（1）重组DNA技术相关的概念（2）基因工程的基本原理2.基因工程与医学（1）疾病相关基因的发现（2）生物制药（3）基因诊断（4）基因治疗十四、癌基因与抑癌基因1.癌基因与抑癌基因（1）癌基因的概念（2）抑癌基因的概念2.生长因子（1）生长因子的概念（2）生长因子的作用机制十五、血液生化 1.血液的化学成分（1）水和无机盐（2）血浆蛋白质（3）非蛋白质含氮物质（4）不含氮的有机化合物2.血浆蛋白质（1）血浆蛋白质的分类（2）血浆蛋白质的来源（3）血浆蛋白质的功能3.红细胞的代谢（1）血红素合成的原料、部位和关键酶（2）成熟红细胞的代谢特点十六、肝胆生化1.肝的生物转化作用（1）肝生物转化的概念和特点（2）生物转化的反应类型及酶系（3）影响肝生物转化作用的因素2.胆汁酸代谢（1）胆汁酸的化学（2）胆汁酸的代谢（3）胆汁酸代谢的调节3.胆色素代谢（1）游离胆红素和结合胆红素的性质（2）胆色素代谢与黄疸十七、维生素1.脂溶性维生素脂溶性维生素的生理功能及缺乏症2.水溶性维生素水溶性维生素的生理功能及缺乏症。
公卫执业医师生物化学考点：维生素
公卫执业医师生物化学考点：维生素2017公卫执业医师生物化学考点：维生素维生素是生物的生长和代谢所必需的微量有机物。
分为脂溶性维生素和水溶性维生素两类。
下面是应届毕业生店铺为大家搜索整理的2017公卫执业医师生物化学考点：维生素，希望对大家有所帮助。
一、脂溶性维生素1、维生素A作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料;维持上皮组织结构完整;促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
2、维生素D作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
3、维生素E作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能;促进血红素代谢;动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
4、维生素K作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
二、水溶性维生素1、维生素B1又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素(TPP)TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和(或)末梢神经炎。
2、维生素B2又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)FMN和FAD是体内氧化还原酶的'辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
3、维生素PP包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)。
NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
4、维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶。
5、泛酸又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)构成酰基转移酶的辅酶。
6、生物素生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
执业医师考试大纲完整
二十、衣原体
1.生物学性状
概念、形态、染色及培养特性
2.主要病原性衣原体
（1）沙眼衣原体的生物型和所致疾病
（2）肺炎嗜衣原体所致疾病
（3）鹦鹉热嗜衣原体所致疾病
二十一、螺旋体
1.钩端螺旋体
形态、染色、培养特性、所致疾病和防治原则
（3）血小板生理：血小板的数量，血小板的生理特性及其功能
３.血液凝固、抗凝和纤溶
（1）血液凝固的基本步骤
（2）主要抗凝物质的作用，纤维蛋白溶解系统及其功能
４.血型
（1）血型与红细胞凝集反应
（2）ＡＢＯ血型系统和Ｒｈ血型系统
（3）输血原则
三、血液循环
１.心脏的泵血功能
（1）心动周期的概念；心脏泵血的过程和机制
（2）心脏泵血功能的评价：每搏输出量、每分输出量、射血分数、心指数、心脏做功
（3）影响心输出量的因素：每搏输出量和心率对心输出量的影响
２.心肌的生物电现象和生理特性
（1）工作细胞和自律细胞的跨膜电位及其形成机制
（2）心肌的兴奋性、自动节律性、传导性和收缩性
（3）正常心电图的波形及生理意义
３.血管生理
隐性感染、显性感染，急性感染、持续性感染（慢性感染、潜伏感染、慢发病毒感染和急性病毒感染的迟发并发症）
3.致病机制
（1）病毒对宿主细胞的直接作用
（2）病毒感染的免疫病理作用
4.病毒的感染与免疫
（1）抗病毒感染的免疫
（2）机会致病菌的致病条件
2.医院感染
（1）医院感染的来源
（2）医院感染的控制
3.细菌的致病性
（1）细菌的毒力
临床执业医师《生物化学》必考知识点
临床执业医师《生物化学》必考知识点临床执业医师2017《生物化学》必考知识点导语：运用化学的理论和方法研究生命物质的边缘学科。
其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。
我们一起来看看相关的考试内容吧。
1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly。
(谱写一两丙肝)极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln。
(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋).) 酸性：谷Glu，天冬Asp。
(酸谷天)碱性：赖Lys，精Arg，组His。
(碱赖精组)芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp。
(芳香老本色)必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys。
(写一两本淡色书来)支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu。
(只借一两)一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly。
(施舍竹竿)含硫：半胱Cys，胱，蛋Met。
(刘邦光蛋)生酮：亮Leu，赖Lys。
(同亮来)生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr。
(一本落色书)含2个氨基：赖Lys。
(来二安)含2个羧基：天冬Asp，谷Glu。
(酸二羧)天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys。
不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr。
亚氨基酸：脯Pro。
除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。
多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。
肽链。
肽键。
二级结构：局部空间结构。
α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。
氢键。
三级结构：整体空间结构。
结构域，分子伴侣。
疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。
亚基。
氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。
α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
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第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构（α-螺旋），三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点
1．氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类（见下表）。
2．肽键与肽链
（1）肽键肽或蛋白质多肽链中
（2）肽
（3）寡肽由10
（4）多肽由10
（5）肽单元参与肽键组成的6个原子（Cα1、C、O、N、H和C α2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中，肽键的键长为0.132nm，介于C—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键，可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
临床执业医师考试生物化学考点
临床执业医师考试生物化学考点2017临床执业医师考试生物化学考点要懂得能力学习。
不仅要学习知识，更重要的是培养自己的能力。
店铺为大家编辑整理了2017临床执业医师考试生物化学考点，希望对大家有所帮助。
第一节蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸(“拉氨酸”);唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸;含有巯基的氨基酸——半胱氨酸2、氨基酸的分类(第一卷P2页)(1)非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸)(2)极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”(谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸)(3)酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”(天冬氨酸、谷氨酸)(4)碱性氨基酸：“地上的麦乳精是咸的”(组氨酸、赖氨酸、精氨酸)3、氨基酸结合键为肽键，肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构：“一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级”。
(1)二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。
(2)维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
(1)蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
(2)凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
(3)蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)2、碱基分：ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)DNA碱基：ATGCRNA碱基：AUGC2、核酸中含量相对恒定的是：P。
二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律：A=T，G=C;A+G=T+C。
2、DNA结构：(1)一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
2017年潮州市公卫助理医师考点之生物化学
2017年潮州市公卫助理医师考点之生物化学《生物化学》是用化学的原理和方法，研究生命现象的学科。
生物化学可以分为动态生化和静态生化两部分，静态生化是基础，动态生化重点讲的是四大代谢，四大代谢中比较中心的物质就是乙酰辅酶A以及三羧酸循环，它们可以说是其核心，所有的代谢过程基本都是与之相关联。
可以将生物化学大体分为四大部分来进行学习：第一部分就是生物化学的基础性内容，包括蛋白质和核酸的结构与功能、酶、维生素、生物氧化。
1.蛋白质的结构与功能：需要熟悉氨基酸的分类和基本结构，知道肽键和肽链是如何形成的，重点掌握蛋白质的四级结构和理化性质。
2.核酸的结构与功能：首先要知道核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸的具体组成要掌握，DNA和RNA各有四种碱基。
DNA的碱基组成规律和双螺旋结构是必须掌握的医学教育|网编辑整理，DNA的变性和复性需要知道。
三种RNA(mRNA、tRNA、rRNA)要知道其结构特点及各自的作用。
3.酶：需要掌握酶的分子组成和酶的活性中心，知道酶促反应的特点，辅酶的作用是需要掌握的，酶促反应的米氏方程要记住并理解其含义，知道几种酶最适pH和最适温度。
要会区分几种竞争性抑制以及几种酶活性的调节。
4.生物氧化：知道ATP和高能磷酸键，掌握氧化磷酸化概念以及两条呼吸链第二部分是四大代谢。
1.糖代谢：重点掌握糖酵解、三羧酸循环、糖异生、磷酸戊糖途径的内容，要知道血糖的来源和去路以及血糖的调节机制。
糖代谢是重中之重。
2.脂质代谢：酮体的相干内容、血浆脂蛋白的分类和功能、脂肪酸的合成代谢必须掌握，其余内容以熟悉为主医学教育|网编辑整理，需要记住其中一些小的知识点(比如甘油三酯的合成场所)。
3.氨基酸代谢：掌握氨基酸的脱氨基、脱羧基、转氨基作用以及一碳单位的含义，知道氨的来源、转运与去路。
苯丙氨酸和酪氨酸代谢需要熟悉。
其它内容有的与营养相关可以结合记忆。
4.核苷酸代谢：重点掌握嘌呤和嘧啶核苷酸的合成途径与代谢产物。
临床执业医师生物化学常考的知识点
临床执业医师生物化学常考的知识点1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.（谱写一两丙肝）极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.（古（谷）天（天冬）乐是（丝）扮（半胱）苏（苏）三的（蛋）。
）酸性：谷Glu，天冬Asp.（酸谷天）碱性：赖Lys，精Arg，组His.（碱赖精组）芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.（芳香老本色）必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.（写一两本淡色书来）支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.（只借一两）一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.（施舍竹竿）含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.（刘邦光蛋）生酮：亮Leu，赖Lys.（同亮来）生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.（一本落色书）含2个氨基：赖Lys.（来二安）含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.（酸二羧）天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.亚氨基酸：脯Pro.除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。
多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。
肽链。
肽键。
二级结构：局部空间结构。
α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。
氢键。
三级结构：整体空间结构。
结构域，分子伴侣。
疏水键、盐键、氢键（主要）、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。
亚基。
氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。
α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
β-转角第2个残基常为脯氨酸。
锌指结构是模体（特殊超二级结构）的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。
含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA 结合。
分子伴侣：热休克蛋白70（Hsp70），伴侣蛋白，核质蛋白。
医学检验资格考试必背知识点--生物化学部分
医学检验资格考试必背知识点--生物化学部分生物化学部分1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。
2、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。
3、血糖受神经，激素，器官调节。
升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素，生长激素，肾上腺素。
降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）。
4、糖尿病分型：1型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。
2型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有生物活性低，基因突变，分泌功能障碍。
特异型。
妊娠期糖尿病。
5、LPL（脂蛋白脂肪酶）活性依赖胰岛素/胰高血糖素比值。
检验医学网6、慢性糖尿病人可有：A－晶体蛋白糖基化而眼白内障，并发血管病变以心脑肾最重。
7、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，高酮血症，代谢性酸中毒），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC肾功能损害，脑血组织供血不足），乳酸酸中毒（LA）。
8、血浆渗透压=2（Na＋K）＋血糖浓度。
9、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。
10、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。
11、肾糖阈：8.90～10.0mmol/L。
12、糖耐量试验：禁食10～16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。
13、糖化蛋白与糖尿病血管合并症有正相关。
糖化血红蛋白：可分为HbA1a，HbA1b，HbA1c（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbA1组分或HbA1c（4%～6%），反映前6～8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。
14、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2～3周血糖水平。
15、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。
检验医学网16、乳酸测定的结果判定主要是根据NADH的浓度变化。
血糖恒定主要是保证中枢神经供能（脑细胞用能完全来自糖）。
血糖降低反应的阈值是：4.6。
临床执业医师考试生物化学知识点
临床执业医师考试生物化学知识点临床执业医师考试生物化学知识点学习中的苦确实难以尽言，然而，学习亦有乐。
今天店铺为大家整理了临床执业医师考试生物化学知识点，希望对大家有所帮助。
第四节糖代谢一、糖酵解1、三个阶段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP;3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP;丙酮酸——乳酸(脱氢过程由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化;葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶催化，不可逆;6-磷酸果糖转变成1，6双磷酸果糖，由6-磷酸果糖激酶催化，不可逆;1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸，生成1分子ATP;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，由丙酮酸激酶催化，有ATP生成，不可逆;2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
)2、糖酵解的3个关键酶(限速酶)：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
二、糖有氧氧化1、三羧酸循环(1)生理意义：产生能量，而不是产生物质，整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
(2)关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶(两柠檬一个酮)(3)6个关键物质：“一琥柠住草苹”(乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸)(4)发生部位：线粒体，为不可逆反应。
2、底物水平磷酸化：“两酸变一酸”，最终产物为琥珀酸。
3、生成物质：(1)1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP;(2)1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP;(3)三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH;(4)除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余都是NAD。
三、糖原的合成与分解1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。
2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
四、糖异生1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油(“丙乳氨甘”)2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶。
3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。
生物化学执业医师考试考点
生物化学执业医师考试考点
生物化学执业医师考试
考点一：生命的基本分子组成
•生命的基本分子：蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等
•蛋白质的结构：氨基酸、多肽链、蛋白质结构级别
•核酸的结构：核苷酸、DNA、RNA的结构和功能
•碳水化合物：单糖、双糖、多糖的结构和功能
•脂质：甘油三酯、磷脂、胆固醇等的结构和功能
考点二：代谢与能量转化
•代谢的概念与分类：有氧代谢、无氧代谢、去氧代谢
•酶的作用与调节：酶促反应、酶的调节机制
•能量产生与转化：三大能量燃料、三大能量转化途径
•ATP的产生与利用：ATP合成酶、ATP酶、ATP的能量释放与利用考点三：生命的信息传递与调控
•基因的结构与功能：DNA转录、RNA翻译、蛋白质合成
•遗传密码的解读：密码子、氨基酸、三联密码子表
•DNA的复制与修复：DNA聚合酶、DNA修复机制
•基因调控与表达：转录因子、激活子、抑制子等
考点四：生物化学与疾病诊断
•临床常用生物化学指标：血脂、血糖、血清酶等
•肾功能与肝功能检测指标：肌酐、尿素氮、谷草转氨酶等
•酸碱平衡与电解质紊乱指标：pH值、CO2分压、钾、钠等
•胎儿、细胞与肿瘤标志物：AFP、CEA、PSA等
以上是生物化学执业医师考试的一些重要考点，包括生命的基本分子组成、代谢与能量转化、生命的信息传递与调控以及生物化学与疾病诊断等内容。
熟练掌握这些知识点，将有助于应对考试并取得优异成绩。
临床执业医师考试《生物化学》历年考点
临床执业医师考试《生物化学》历年考点1.Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。
Km越小，亲和力越大。
2.竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。
3.变构酶反应动力学含催化中心和调节中心。
4.变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。
5.共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学基团可逆共价结合从而改变酶的活性。
磷酸化修饰最常见。
6.快速调节包括变构调节，化学修饰。
7.缓慢调节包括酶的诱导和阻遏。
8.糖的无氧酵解：产生2ATP(糖原开始为3ATP)，胞液。
生理意义：迅速供能，对肌收缩更重要;红细胞唯一供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。
关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1(最重要)，丙酮酸激酶。
9.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环)：胞液+线粒体。
关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。
1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脱羧(产生2分子CO2)，4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP)。
乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP。
10.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1。
11.1，6-二磷酸果糖：是反应产物，也可正反馈调节6-磷酸果糖激酶-1。
12.2，6-二磷酸果糖：是最强变构激活剂。
13.6-磷酸果糖激酶-1主要激活剂：F-2，6-2P;抑制剂：柠檬酸。
14.己糖激酶激活剂：胰岛素。
15.线粒体中存在脂酸B氧化，氧化磷酸化，呼吸链，三羧酸循环。
16.血糖降低时，脑仍能摄取葡萄糖而肝不能，因为脑己糖激酶的Km 低。
17.巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解。
18.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾，故肝肾糖原可分解为葡萄糖，肌糖原不可。
19.肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP。
20.应激状态下肾上腺素加速糖原分解。
21.糖异生原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP;部位：肝肾;关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶(最重要)，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶;生理意义：维持血糖浓度恒定;补充或恢复肝糖原储备;肾糖异生维持酸碱平衡。
临床执业医师考试生物化学知识点
临床执业医师考试生物化学知识点2017临床执业医师考试生物化学知识点生物化学(biochemistry)这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初，但它的起源可追溯得更远，其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。
今天应届毕业生店铺为大家搜索整理了临床执业医师考试生物化学知识点，希望对大家考试有所帮助。
遗传信息的传递【考纲要求】1.遗传信息传递概述：①中心法则。
2. DNA的生物合成：①DNA的生物合成的概念;②DNA的复制;③反转录;④DNA的.修复类型。
3.RNA的生物合成：①RNA的生物合成的概念;②转录体系的组成及转录过程;③转录后加工过程。
4.蛋白质的生物合成：①蛋白质生物合成的概念;②蛋白质生物合成体系;③蛋白质合成与医学的关系。
【考点纵览】1. DNA的复制是半保留复制。
2.新链生成方向是从5′→3′。
3.反转录合成的DNA链称为互补DNA(cDNA)。
4.DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。
5.转录是一种不对称性转录。
6.模板链并非永远在一条单链上。
7. RNA的合成方向也是从5′→3′。
8. mRNA加工过程包括：①剪内含子连外显子;②5′末端加“帽”;③3′末端加“尾”;④碱基修饰。
9.tRNA加工过程包括：①剪切;②3′末端加CCA-OH;③碱基修饰。
10.起始密码子：AUG;终止密码子：UAA、UAG、UGA。
11.tRNA分子结构中有反密码子，与mRAN上的密码子互补。
基因表达调控【考纲要求】1.基因表达调控概述：①基因表达的概念及基因调控的意义;②基因表达的时空性;③基因的组成性表达、诱导与阻遏;④基因表达的多级调控;⑤基因表达调控基本要素。
2.基因表达调控基本原理：①原核基因表达调控(乳糖操纵子);②真核基因表达调控(顺式作用原件、反式作用因子)。
【考点纵览】1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。
2.基因表达调控是在多级水平上进行的，其中转录起始(转录激活)是基本控制点。
生物化学执业医师考试考点(一)
生物化学执业医师考试考点(一)生物化学执业医师考试一、生物化学基本概念•生物分子的结构与性质•生物分子的功能与相互作用•代谢与能量转化•酶与酶促反应•基因与蛋白质合成二、碳水化合物与脂类代谢1. 碳水化合物代谢•糖类的分类与功能•糖的吸收、运输和利用•糖酵解与糖异生•糖原代谢与糖尿病•糖脂质代谢异常与疾病2. 脂类代谢•脂类的分类与结构•脂质的合成、降解和利用•脂质与心脑血管疾病•肝脏与胆汁酸代谢•脂溶性维生素与疾病三、氨基酸与蛋白质代谢1. 氨基酸代谢•氨基酸的分类与结构•氨基酸的吸收、运输和利用•氨基酸代谢异常与疾病•氨基酸衍生物与疾病2. 蛋白质代谢•蛋白质的结构与功能•蛋白质的合成、降解和利用•蛋白质质量控制与疾病•蛋白质的修饰与调控四、核酸与基因表达•DNA与RNA的结构与功能•DNA复制与细胞分裂•转录与翻译•基因调控与疾病•基因工程与生物技术应用五、细胞信号与细胞通讯•细胞膜结构与功能•细胞信号传导的机制•细胞周期与细胞分化•癌症与细胞信号异常六、免疫与免疫调节•免疫的基本概念与免疫应答•免疫细胞与淋巴器官•免疫球蛋白与抗体工程•免疫调节与自身免疫病七、遗传与遗传病•遗传、突变与种群遗传学•染色体和基因的结构与功能•遗传病的类型与诊断•基因治疗与遗传咨询八、药物与药物代谢•药物的分类与作用机制•药物代谢动力学与动力学学•药物的药代动力学与剂量•药物相互作用与药物毒理学以上是生物化学执业医师考试的主要考点和详解，掌握了这些知识，可以更好地应对考试。
祝你考试顺利！。
2017年执业医师考试重点-生物化学(DOC)
蛋白质的结构与功能单元细目要点蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽（1）氨基酸的结构与分类（2）肽键与肽链2.蛋白质的结构（1）一级结构（2）二级结构（3）三级和四级结构3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（二）氨基酸的分类极性中性氨基酸（7个）非极性疏水性氨基酸（8个）脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸碱性氨基酸（3个）精氨酸、组氨酸、赖氨酸酸性氨基酸（2个）天冬氨酸、谷氨酸肽键在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。
肽键（—CO—NH—）一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。
肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。
肽键的形成二、蛋白质的结构（一）一级结构1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.基本化学键：肽键3.蛋白水解酶可破坏一级结构（二）蛋白质的二级结构1. 概念：局部主链！2. 主要的化学键：氢键3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲4. α-螺旋结构特点（1）一般为右手螺旋；（2）每3.6个氨基酸残基上升一圈；（3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。
记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节（三）蛋白质的三级结构概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
一条所有！肌红蛋白三级结构（四）蛋白质的四级结构亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。
血红蛋白的四级结构三、蛋白质的理化性质变性（一）次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变（二）变性的实质空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变（三）变性蛋白质的特性1.生物学活性丧失；2.疏水基团暴露，溶解性显著降低；变性的蛋白不一定沉淀沉淀的蛋白不一定变性3.扩散速度下降，溶液粘度增大；4.易被蛋白酶水解。
临床执业医师考试生物化学重点归纳
一、蛋白质的化学1、蛋白质的分子组成(1)元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。
(2)基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。
2、蛋白质的分子结构(1)肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。
肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。
蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。
由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。
(2)一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。
一级结构是其窨结构及生物学活性的基础。
(3)二级结构--α螺旋和β折叠：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的窨结构。
α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺旋外侧，螺距为0.54nm，肽腱中全部-NH都和-CO生成氢键，稳固α螺旋的结构为氢键(4)蛋白质三级结构：指各个二级结构的空间位置及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
(5)四级结构：体内有许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链，通过非共价键聚合而成，其中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
蛋白质分子中各亚基之间相对空间位置即为蛋白质四级结构。
3、蛋白质的理化性质1(1)两性电离：酸性环境中蛋白质分子电离成阳离子，碱性则电离成阴，蛋白质在某一PH值的溶液中所带正负电荷的量相等时称为兼性离子即两性离子。
等电点：在一定的PH介质中，某一蛋白质解离成阴离子和阳离子的趋势相等即净电荷为0，成为两性离子，此时介质的PH称为该蛋白质的等电点。
当介质的PH高于等电点，蛋白质解离成阴离子;反之，则为阳离子。
血浆PH7.，而血浆中各种蛋白质的等电点都小于7.4，故血浆中以阴离子存在。
电泳：蛋白质阴阳离子在电场中分别向正负电级移动，此现象为电泳，可用来分离纯化、鉴定和制备蛋白质(2)沉淀：自溶液中析出的现象。
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蛋白质的结构与功能单元细目要点蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽（1）氨基酸的结构与分类（2）肽键与肽链2.蛋白质的结构（1）一级结构（2）二级结构（3）三级和四级结构3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（二）氨基酸的分类极性中性氨基酸（7个）非极性疏水性氨基酸（8个）脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸碱性氨基酸（3个）精氨酸、组氨酸、赖氨酸酸性氨基酸（2个）天冬氨酸、谷氨酸肽键在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。
肽键（—CO—NH—）一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。
肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。
肽键的形成二、蛋白质的结构（一）一级结构1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.基本化学键：肽键3.蛋白水解酶可破坏一级结构（二）蛋白质的二级结构1. 概念：局部主链！2. 主要的化学键：氢键3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲4. α-螺旋结构特点（1）一般为右手螺旋；（2）每3.6个氨基酸残基上升一圈；（3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。
记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节（三）蛋白质的三级结构概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
一条所有！肌红蛋白三级结构（四）蛋白质的四级结构亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。
血红蛋白的四级结构三、蛋白质的理化性质变性（一）次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变（二）变性的实质空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变（三）变性蛋白质的特性1.生物学活性丧失；2.疏水基团暴露，溶解性显著降低；变性的蛋白不一定沉淀沉淀的蛋白不一定变性3.扩散速度下降，溶液粘度增大；4.易被蛋白酶水解。
记忆：变性蛋白真不幸，无活性，难溶解，粘度大，易水解核酸的结构与功能单元细目要点核酸的结构与功能1.核酸的基本组成单位—核苷酸（1）核苷酸分子组成（2）核酸（DNA和RNA）2.DNA的结构和功能（1）DNA碱基组成规律（2）DNA的一级结构（3）DNA双螺旋结构（4）DNA高级结构（5）DNA的功能3.DNA的变性及应用（1）DNA变性和复性（2）核酸杂交（3）核酸的紫外线吸收4.RNA的结构和功能（1）mRNA （2）tRNA（3）rRNA （4）其他RNA 一、核苷酸（一）碱基嘌呤碱基嘧啶碱基DNA A、G C、TRNA A、G C、U常见碱基有五种（二）戊糖DNA：β-D-2-脱氧核糖RNA：β-D-核糖二、DNA的结构和功能（一） DNA碱基组成规律1.A=T,G≡C；2.DNA的碱基组成具有种属特异性；3.同一个体的不同器官或组织DNA的碱基组成相似；4.生物体内的碱基组成一般不受年龄、生长状况、营养状况和环境条件的影响。
（二） DNA的一级结构1.基本组成单位：脱氧核糖核苷酸（dAMP、dGMP、dCMP、dTMP）2. DNA一级结构定义：DNA分子多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸的排列顺序（也就是碱基排列顺序）。
磷酸与脱氧核糖构成骨架；方向5′——3′。
（三）DNA双螺旋结构整体右手双螺旋：两条链走向相反，长度相等。
局部特点磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧，疏水碱基对位于内侧。
结构参数直径2.37nm，每旋转一周包括10个脱氧核苷酸残基，螺距为3.4nm。
稳定因素纵向—碱基堆积力（疏水力）；横向—氢键（A-T,两个氢键；G-C,三个氢键）。
DNA双螺旋结构示意图三、DNA的变性及应用（一）DNA变性和复性1.概念：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
2.本质：DNA变性的是双链间氢键的断裂。
3.现象：由于变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应。
（二）核酸的紫外吸收峰在260nm处。
四、RNA的结构和功能（一）概述主要有三种RNAmRNA:蛋白质合成模板；tRNA:转运氨基酸；rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。
2.单链，链的局部可形成双链结构；3.三种RNA均在胞质中发挥功能。
（二）mRNA真核细胞mRNA一级结构特点1. 5 ′末端有帽式结构（m7GpppN）2. 3 ′末端有一段长度30-200腺苷酸构成的多聚腺苷酸的节段（polyA尾）。
3. 编码区中三个核苷酸构成一个密码子。
（三）tRNA1. 一级结构特点：分子量最小；3 ′-末端是-CCA2. tRNA二级结构的特点—三叶草形3. tRNA三级结构的特点—倒“L”字母形酶单元细目要点酶1.酶的催化作用（1）酶的分子结构与催化作用（2）酶促反应的特点（3）酶-底物复合物2.辅酶与酶辅助因子（1）维生素与辅酶的关系（2）辅酶作用（3）金属离子作用3.酶促反应动力学（1）Km和Vmax的概念（2）最适pH值和最适温度4.抑制剂与激活剂（1）不可逆抑制（2）可逆性抑制（3）激活剂5.酶活性的调节（1）别构调节（2）共价修饰（3）酶原激活（4）同工酶6.核酶核酶的概念一、酶的催化作用（一）分子组成1. 单纯酶：仅含氨基酸，如水解酶、清蛋白（二）酶的活性中心与必需基团活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。
活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。
二、酶促反应特点（一）有极高的效率原因：能有效降低反应活化能（二）高度的特异性1.绝对专一性2.相对专一性3.立体异构专一性（三）酶催化活性的可调节性（四）酶活性的不稳定性三、影响酶促反应速度的因素酶浓度作用物浓度温度酸碱度激活剂抑制剂底物浓度对酶促反应速度的影响米-曼氏方程温度对酶促反应速度的影响最适温度Temperature（℃）四、酶活性的调节（一）酶原与酶原的激活1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。
2.酶原的激活：酶原在特定条件下转变为有催化活性的酶的过程。
3.酶原激活的实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。
不可逆。
（二）同工酶1.定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。
2.乳酸脱氢酶（LDH）两种亚基：M和H亚基，由不同基因编码；每个同工酶由4个亚基组成；5种同工酶在不同组织器官中分布不同；K m不同。
乳酸脱氢酶糖代谢单元细目内容糖代谢1.糖的分解代谢（1）糖酵解的基本途径、关键酶和生理意义（2）糖有氧氧化的基本途径及供能（3）三羧酸循环的生理意义2.糖原的合成与分解（1）肝糖原的合成（2）肝糖原的分解3.糖异生（1）糖异生的基本途径和关键酶（2）糖异生的生理意义（3）乳酸循环4.磷酸戊糖途径（1）磷酸戊糖途径的关键酶和重要的产物（2）磷酸戊糖途径的生理意义5.血糖及其调节（1）血糖浓度（2）胰岛素的调节（3）胰高血糖素的调节（4）糖皮质激素的调节一、糖酵解途径总结1. 细胞定位：胞液2. 能量生成：净生成2分子ATP3. 产物：乳酸4. 关键酶：己糖激酶（肝内称葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5. 生理意义：成熟的红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解途径提供能量。
6. 底物水平磷酸化反应：1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸7. 第一阶段消耗能量，消耗能量的两步反应：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖；6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖8. 乳酸生成需要的NADH来自3-磷酸甘油醛脱氢反应。
乙酰辅酶A彻底氧化分解（三羧酸循环）细胞定位：线粒体底物：乙酰CoA4步脱氢反应（辅酶）3个关键酶2步脱羧反应1步底物水平磷酸化反应三羧酸循环记忆歌谣柠异柠α酮琥珀二将来帮忙由酰变酸产能量琥珀脱氢变延胡苹果草酰再循环三羧酸循环小结定位线粒体底物乙酰CoA反应过程4个脱氢反应，3个NADH，1个FADH2；2个脱羧反应，生成2分子CO2；1个底物水平磷酸化：琥珀酰CoA→琥珀酸关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系（均催化不可逆反应）能量每轮循环生成10分子ATP调节ATP/ADP、NADH/NAD+浓度：酶活性ˉ生理意义提供能量。
能量生成：1. 一分子葡萄糖经过糖酵解生成2分子ATP；2. 一分子葡萄糖彻底氧化分解生成30或32分子ATP；3. 一分子丙酮酸彻底氧化分解生成12.5分子ATP；4. 一分子乙酰CoA进入三羧酸循环生成10分子ATP。
二、糖原的合成与分解糖原合成糖原分解概念葡萄糖合成糖原肝糖原分解葡萄糖限速酶糖原合酶糖原磷酸化酶反应过程葡萄糖↓6-磷酸葡萄糖↓1-磷酸葡萄糖↓UDPG（活性葡萄糖）↓糖原分子上增加一个G单位供能物质：ATP、UTP糖原上的葡萄糖单位↓1-磷酸葡萄糖↓6-磷酸葡萄糖∣↓葡萄糖肌糖原不能补充血糖三、糖异生（一）定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原。
（二）组织定位：肝脏（主要）、肾脏（少量）（三）原料：乳酸、甘油、氨基酸、三羧酸循环中的各酸等（没有脂肪酸）。
（四）生理意义：1.维持血糖浓度恒定;2.有利于乳酸再利用;3.有利于维持酸碱平衡。
糖异生糖酵解葡萄糖-6-磷酸酶果糖-1，6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶四、磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径的生理意义是A.为氨基酸合成提供原料B.生成NADPHC.生成磷酸丙糖D.是糖代谢的枢纽E.提供能量【正确答案】B食用新鲜蚕豆发生溶血性黄疸，患者缺陷的酶是A.3-磷酸甘油醛脱氢酶B.异柠檬酸脱氢酶C.琥珀酸脱氢酶D.6-磷酸葡萄糖脱氢酶E.6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶【正确答案】DA.6-磷酸果糖B.1-磷酸果糖C.果糖D.1-磷酸葡萄糖E.6-磷酸葡萄糖1.糖原分解首先产生的是【正确答案】D2.糖酵解直接生成时，需要消耗能量的是【正确答案】E关于己糖激酶的叙述，正确的是A.又称为葡萄糖激酶B.它催化的反应可逆C.使葡萄糖活化以便参加反应D.催化反应生成6-磷酸葡萄糖E.是糖酵解途径唯一的关键酶【正确答案】C下列有关乳酸循环的描述，错误的是A.可防止乳酸在体内堆积B.最终从尿中排出乳酸C.使肌肉中的乳酸进入肝脏异生成葡萄糖D.可防止酸中毒E.使能源物质避免损失【正确答案】B不参与三羧酸循环的是A.柠檬酸B.草酰乙酸C.丙二酸D.延胡索酸E.琥珀酸【正确答案】C生物氧化单元细目内容生物氧化1.ATP与其他高能化合物（1）ATP循环与高能磷酸键（2）ATP的利用（3）其他高能磷酸化合物2.氧化磷酸化（1）氧化磷酸化的概念（2）两条呼吸链的组成和排列顺序（3）ATP合酶（4）氧化磷酸化的调节一、氧化磷酸化（一）概念：呼吸链电子传递的氧化过程偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。